UNIVERSIDAD NACIONAL PEDRO RUIZ GALLO

FACULTAD DE CIENCIAS BIOLOGICAS

ESCUELA DE BIOLOGÍA

_______________________________________________

CURSO:
BIOFÍSICA

DOCENTE:

SUCLUPE FARRO ERICK

ESTUDIANTE:

RUÍZ RÍOS RUTH MILAGROS

TEMA:

 BIOFISICA Y ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA

 ENERGÍA DE GIBBS

CICLO:
2019 - I

Lambayeque, AGOSTO del 2019

INTRODUCCION
La Hemoglobina es una proteína globular, que se encuentra en grandes
cantidades dentro de los glóbulos rojos e importancia fisiológica, para el aporte
normal de oxígeno a los tejidos. Varios son los genes que determinan su
biosíntesis. El estudio de su estructura molecular y fisiología ha llamado la
atención de innumerables investigadores; de su estudio derivado
descubrimientos de gran utilidad. variantes de la hemoglobina resulta de la
sustitución puntual de un aminoácido por otro. Hasta 1992, el Centro
Internacional de Información sobre Hemoglobinas había reunido las 640
variantes de esta molécula, pudiendo agregarse hemoglobinopatías,
particularmente las que se acompañan de trastornos clínicos y las talasemias
son habituales. Tan solo en EEUU se ha calculado que existen 8 millones de
personas con alguna variante de la hemoglobina. EN En el presente informe
detallare la estructura de la hemoglobina como su relación con la biofísica.

OBJETIVOS
 Reconocer las principales funciones de la hemoglobina y su mayor
importancia en el papel humano.
 Identificar la estructura detallada de la hemoglobina
 Detallar el transporte de oxígeno y dióxido de carbono en la hemoglobina.
 Indagar sobre alteraciones que se ocasiona por
 Explicar la aplicación de la energía de Gibbs
HEMOGLOBINA
La hemoglobina (Hb) es una proteína globular
que se encuentra en el interior de los eritrocitos
cuya función es transportar oxígeno desde los
pulmones hacia los capilares de los tejidos. Los
valores normales en sangre son de 12-15 g/dl
en mujeres y de 13-16 g/dl en hombres.
Estructuralmente, la Hb es una heteroproteína
formada por dos tipos de cadenas peptídicas,
cada una unida a un grupo prostético
denominado grupo hemo formado por un complejo de protoporfirina IX y hierro
ferroso. Las subunidades proteicas se mantienen unidas mediante enlaces no
covalentes y ocupan diferentes posiciones relativas en la desoxihemoglobina y
la oxihemoglobina. La forma desoxi se denomina forma tensa (T) y presenta baja
afinidad por el oxígeno; la unión del oxígeno causa la ruptura de enlaces iónicos
y de puentes de hidrógeno favoreciendo la forma relajada (R). La unión del
oxígeno a la Hb presenta una curva de saturación sigmoidea, que refleja la unión
cooperativa del oxígeno, consecuencia de la estructura cuaternaria de la Hb. La
capacidad de la hemoglobina para unir el oxígeno de forma reversible se ve
modulada por la presión de CO2 (pCO2), el pH, y la disponibilidad de 2,3-
bisfosfoglicerato. Así la liberación de O2 de la hemoglobina se ve intensificada
cuando disminuye el pH o aumenta la pCO2 (Efecto Bohr). Por otro lado, con
respecto al metabolismo de las porfirinas; la biosíntesis del grupo hemo se
realiza en el hígado y en las células productoras de eritrocitos en la médula ósea
y comienza con la condensación de la glicina y la succinil-CoA. La etapa de
determinación en la síntesis del hemo es la formación de δ-aminolevulínico (ALA)
para formar la porfobilinógeno. Esta reacción es catalizada por la sintasa de ALA.
El anillo de la porfirina se forma por la condensación de cuatro moléculas de
porfobilinógeno con la posterior incorporación de hierro para formar el grupo
hemo.La degradación de las hemoproteínas se produce en el hígado y el bazo.
La primera etapa en la degradación es la producción del pigmento verde
biliverdina, que se reduce a bilirrubina. La bilirrubina se transporta al hígado,
donde su solubilidad aumenta con la conjugación con el ácido glucurónico. El
diglucurónido de bilirrubina se transporta hacia los canalículos biliares donde es
hidrolizado y reducido por bacterias intestinales a estercobilina.
 TIPOS DE HB
 HEMOGLOBINA A :también llamada hemoglobina del adulto o hemoglobina
normal, representa aproximadamente el 97 % de la hemoglobina en el adulto.
Está formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.
 HEMOGLOBINA A2: representa menos del 2,5 % de la hemoglobina después
del nacimiento. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas delta. Sufre un
aumento marcado en la beta-talasemia, al no poderse sintetizar globinas beta.
 HEMOGLOBINA S: hemoglobina alterada genéticamente y presente en
la anemia de células falciformes. Afecta predominantemente a la
población afroamericana y amerindia.
 HEMOGLOBINA F: hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos
globinas gamma. Tras el nacimiento desciende la síntesis de globinas gamma y
aumenta la producción de globinas beta.
 OXIHEMOGLOBINA: representa la hemoglobina que posee
unido dioxígeno (Hb+O2)
 CARBOXIHEMOGLOBINA: hemoglobina resultante de la unión con el monóxido
de carbono, CO. Es letal en grandes concentraciones (40 %). El CO presenta
una afinidad 210 veces mayor que el dioxígeno por la hemoglobina, por lo que
desplaza a éste fácilmente y produce hipoxia tisular, pero con una coloración
cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Bco.).
 HEMOGLOBINA GLUCOSILADA: aunque se encuentra normalmente presente
en sangre en baja cantidad, en patologías como la diabetes se ve aumentada.
Es el resultado de la unión de la hemoglobina con glucosa u
otros carbohidratos libres.
ESTRUCTURA

La hemoglobina es una proteína

tetrámera, que consta de cuatro
cadenas polipeptídicas con
estructuras primarias diferentes.
La hemoglobina presente en los
adultos (Ha) tiene dos cadenas
α y dos cadenas β. La cadena α
consta de 141 aminoácidos y
una secuencia específica,
mientras que la cadena β
consiste de 146 aminoácidos
con una estructura primaria
diferente. Estas cadenas son
codificadas por genes
diferentes y tienen estructuras
primarias diferentes. En el caso de las cadenas δ y γ de otros tipos de
hemoglobina humana, como la hemoglobina fetal (Hebb) es muy similar a la
cadena β. La estructura tetrámera de los tipos comunes de hemoglobina humana
son las siguientes: HbA1 tiene α2β2, Hebb tiene α2γ2 y HbA2 (tipo menos común
en los adultos) tiene α2δ2.

Las cadenas α y β de la hemoglobina tienen un 75 % de hélices alfa como

estructura secundaria, con 7 y 8 segmentos respectivamente. Cada cadena
polipeptídica de la hemoglobina está unida a un grupo hemo para formar una
subunidad. Las cuatro subunidades de la hemoglobina en su estructura
cuaternaria forman un tetraedro. Y sus subunidades se unen entre ellas por
puentes de sal, que estabilizan su estructura.

El grupo hemo está localizado en una cavidad entre dos hélices de la cadena de
la globina y a su vez está protegido por un residuo de valina. Los grupos vinilo
no polares del grupo hemo se encuentran en el interior hidrofóbico de la cavidad,
mientras que los grupos porfirina polares cargados se encuentran orientados
hacia la superficie hidrofílica de la subunidad.
También se encuentran residuos de histidina de las cadenas polipeptídicas, que
se enlazan al átomo de hierro y se designan como histidinas proximales, ya que
están presentes cerca del grupo hemo, mientras que la histidina distal se
encuentra lejos del grupo hemo.

El átomo de hierro se encuentra en el centro del anillo de porfirina y tiene seis

valencias. El hierro está unido al nitrógeno de los cuatro anillos de pirrol por
cuatro de sus valencias, su quinta valencia se une al nitrógeno de la histidina
proximal y la sexta está ocupada por la histidina distal o por dioxígeno.
Se puede estudiar las propiedades del enlace entre el dioxígeno y la
hemoglobina a partir de la curva de enlace del dioxígeno, la cual presenta la
saturación fraccional, respecto a la concentración del mismo. La saturación
fraccional, Y, se define como el número de sitios de enlace saturados con
dioxígeno respecto al número total de sitios de enlace posibles en una molécula
de hemoglobina. El valor de Y puede ir desde 0 (todos los sitios de enlace están
sin dioxígeno) hasta 1 (todos los sitios de enlace están enlazados con dioxígeno).
La concentración de dioxígeno se mide en presión parcial, pO2.
La curva de enlace de la hemoglobina es sigmoidea. Esta forma de la curva
sugiere que el enlace del dioxígeno a un sitio de enlace, aumenta la probabilidad
de que se enlace otro dioxígeno a un sitio de enlace vacío. Asimismo, la
liberación de dioxígeno de un sitio de enlace facilita la liberación de dioxígeno de
otros sitios de enlace. A este comportamiento se le llama cooperativo, porque las
reacciones de enlace en sitios de enlace individuales en cada molécula de
hemoglobina están relacionadas e influyen directamente en las reacciones de
enlace de los otros sitios de enlace de cada molécula.

El comportamiento cooperativo de la hemoglobina es indispensable para un

transporte eficiente del dioxígeno dentro del cuerpo. En los pulmones, la
hemoglobina se satura en un 98 % de dioxígeno. Esto quiere decir que un 98 %
de los sitios de enlace de cada molécula de hemoglobina están enlazados a una
molécula de dioxígeno. Al movilizarse la hemoglobina por la sangre, libera el
dioxígeno a las células, y su nivel de saturación se reduce a un 32 %. Esto quiere
decir que un 66 % (98 % − 32 % = 66 %) de los sitios de enlace de la
hemoglobina contribuyen al transporte y descarga de dioxígeno. Si una proteína
que no presenta un comportamiento de enlace cooperativo, realiza el mismo
trabajo que la hemoglobina, su eficiencia se verá reducida notablemente, por
ejemplo, la mioglobina tiene una eficiencia del 7 %.

La presión a la cual la hemoglobina se encuentra saturada en un 50 % (p50)

muestra la afinidad de distintos tipos de hemoglobina respecto al dioxígeno. En
la Ha (hemoglobina adulta), la p50 es a 26 mph, mientras que la Hebb
(hemoglobina fetal) tiene el p50 a 20 mm de Hg. Esta diferencia en la afinidad
relativa por el O2 permite a la Hebb extraer dioxígeno de la Ha de la sangre
placentaria de la madre para que el feto la utilice. Después del nacimiento, la
Hebb es reemplazada por la Ha.
El comportamiento de enlace cooperativo de la hemoglobina con el O 2 requiere
que el enlace del dioxígeno en un sitio de enlace en el tetrámero de la
hemoglobina influya en los otros sitios de enlace dentro de la misma molécula.
Estos cambios se evidencian en su estructura cuaternaria. Los dímeros α1β1 y
α2β2 rotan aproximadamente 15 grados el uno respecto al otro.
La estructura cuaternaria observada en el estado desoxigenado de la
hemoglobina se conoce como el estado T (tenso), ya que las interacciones entre
sus subunidades son fuertes. Mientras que la estructura de la hemoglobina
completamente oxigenada, oxihemoglobina, es conocida como el estado R
(relajado), ya que las interacciones entre sus subunidades se encuentran
debilitadas (o relajadas). Al desencadenar el paso del estado T al estado R, el
enlace de una molécula de dioxígeno aumenta la afinidad de otros sitios de
enlace.

Se puede explicar la cooperatividad de la hemoglobina a partir de distintos

modelos. Se han desarrollado 2 modelos diferentes. El modelo concertado
(Modelo MWC) explica que la hemoglobina tiene únicamente 2 formas: el estado
T y el estado R. Al enlazarse con un ligando, el equilibrio cambia entre estos 2
estados. La desoxihemoglobina se considera en estado T. Pero al enlazarse una
molécula de dioxígeno, el estado R está muy favorecido. En este estado se
favorece fuertemente el enlace de más moléculas de dioxígeno. En este modelo,
cada tetrámero puede existir exclusivamente en dos estados (T o R). En cambio,
el modelo secuencial explica que la unión de un dioxígeno a la hemoglobina
favorece la unión de más dioxígenos, pero no significa un cambio total del estado
T al estado R.

Cuando una proteína esta con su grupo prostético se denomina Holo proteína, y
cuando esta sin este, se lo denomina apoproteína. Además, por poseer un grupo
prostético se dice que la Hb es una proteína conjugada, es una hemoproteína.
GENETICA Y SÍNTESIS DE Hb La biosíntesis de la Hb guarda estrecha relación
con la eritropoyesis. La expresión genética y el contenido de Hb acompañan la
diferenciación de las unidades formadoras de colonias eritroides (UFC-E) en
precursores eritroides. Cada una de las cadenas polipeptídicas de la Hb cuenta
con genes, propios: α, β, δ, γ, ε. Los genes α y β son independientes y se ubican
en cromosomas distintos (fig. 3). El grupo α, se localiza en el brazo corto del
cromosoma 16 y contiene además los codificadores de la cadena z. El grupo β
se localiza en el brazo corto del cromosoma 11 e incluye a los genes de las
cadenas γ, δ y ε.

Todos los genes funcionales de la globina comparten una estructura general que
consiste en 3 exones (secuencias codificadoras) y 2 intrones o sectores
interpuestos (secuencias que no se traducen). Existen dos secuencias claves en
la iniciación de la transcripción: TATA y CAT; las mutaciones que las afectan
limitan la transcripción de ARNm. La porción distal del tercer exón (AATAAA)
finaliza la transcripción. La transcripción primaria del ARNm incluye copias de
toda la secuencia del ADN genómico (intrones y exones). Antes de su transporte
al citoplasma se procesa por clivaje del extremo 5’, hay separación de las
secuencias transcriptas de los intrones y poliadenilación del extremo 3’. Los
puntos de consenso son secuencias de nucleótidos adyacentes que
perfeccionan la síntesis del ARNm. Las mutaciones que involucran tanto los
puntos de unión, así como los de consenso, alteran la separación y crean ARNm
anormales. La causa más común de las hemoglobinopatías es la mutación
puntual, es decir, la sustitución de un nucleótido de ADN por otro, lo que modifica
el código genético y puede inducir un cambio en un aminoácido de la globina
resultante.
TRANSPORTE DE OXIGENO Y DIÓXIDO DE CARBONO

Como ya se ha mencionado la hemoglobina es el transportador de O2, CO2 y

H +. Se sabe que por cada litro de sangre hay 150 gramos de Hb, y que cada
gramo de Hb disuelve 1.34 ml de O2, en total se transportan 200 ml de O2 por
litro de sangre. Esto es, 87 veces más de lo que el plasma solo podría
transportar. Sin un transportador de O2 como la Hb, la sangre tendría que circular
87 veces más rápido para satisfacer las necesidades corporales. La relación
entre la tensión de O2 y la saturación de la Hb se describe mediante la curva de
saturación de la exhibe. La curva de disociación de la hemoglobina es sigmoidea
De esta forma, la Hb está saturada 98% en los pulmones y sólo 33% en los
tejidos, de manera que cede casi 70% de todo el O puede transportar. La porción
más empinada de la curva se encuentra en las zonas de baja tensión de O los
tejidos, lo que significa que disminuciones relativamente pequeñas en la tensión
de O lugar a grandes incrementos en la cesión de O

El primer O2 que se une a la Hb, lo hace

en la cadena α, porque en la cadena lugar
de ingreso del oxígeno se encuentra una
valina (E11); al entrar este oxigeno tira al
Fe y este a su vez estira a la histidina
proximal, que se encuentra en la hélice F.
Un sector de esta hélice y un sector de la
hélice G, de la misma cadena, interactúa
con un sector de la hélice C de la otra
cadena, cuando el O a la cadena α hay
corrimiento de FG y desaparece la interacción FG-C, y es un cambio
conformacional de la cadena producen rupturas de los puentes salinos entre los
extremos carboxilos de las cuatro subunidades de la Hb, esto hace que la fijación
subsiguiente sea facilitada porque requiere un número menor de rotura de
enlaces salinos, así también el giro de αβ respecto al otro par en 15 grados
incrementado la afinidad de los He por el oxígeno. Lo anterior refleja el
mecanismo de cooperatividad positiva Hb, es decir, el fenómeno por el cual la
entrada de un O2 ayuda a la entrada de los siguientes. Cuando la Hb esta
oxigenada se dice que esta relajada (R), y cuando la Hb esta Figura 4 Facultad
de Medicina - UNNE HEMOGLOBINA De esta forma, la Hb está saturada 98%
en los pulmones y sólo 33% en los tejidos, de manera que cede casi 70% de
todo el O2 que La porción más empinada de la curva se encuentra en las zonas
de baja tensión de O2 de los tejidos, lo que significa que disminuciones
relativamente pequeñas en la tensión de O2 dan lugar a grandes incrementos en
la cesión de O2.
ALTERACIONES DE LA HEMOGLOBINA

Alteraciones genéticas de la molécula de Hb que se demuestran por cambios en

las características químicas, en la movilidad electroforética o en otras
propiedades físicas.

La molécula de Hb normal en el adulto (Hb A) consta de dos pares de cadenas

polipeptídicas denominadas a y b. La Hb fetal (Hb F, en la que las cadenas g
sustituyen a las cadenas b) disminuye gradualmente en los primeros meses de
vida hasta que representa menos del 2% de la Hb total del adulto. En ciertos
trastornos de la síntesis de Hb y en los estados aplásicos y mieloproliferativos,
la Hb F puede estar aumentada. La sangre normal también contiene, como
máximo, un 2,5% de Hb A2 (compuesta de cadenas a y d).

Los tipos de cadenas y la estructura química de sus polipéptidos están

controlados genéticamente. Pueden aparecer defectos en las moléculas de Hb,
con propiedades físicas o químicas anómalas; algunos provocan anemias que
son graves en los individuos homocigotos, pero leves en los portadores
heterocigotos. Algunas personas pueden ser heterocigotas para dos de estas
anomalías y presentar una anemia con características de ambos rasgos.

HEMOGLOBINA S

También existen hemoglobinas anormales, las alteraciones de la estructura de

la hemoglobina pueden ocasionar enfermedades. De éstas, la más importante
es la Anemia de hematíes falciformes o anemia hemolítica congénita de células
falciformes, llamada drepanocítica o sicklemia.

La hemoglobina S es producida debido a una mutación genética que afecta el

gen que codifica para la síntesis de la cadena beta de la hemoglobina y conduce
al reemplazo del aminoácido ácido glutámico por el aminoácido valina en la sexta
posición de la cadena globina beta, esta hemoglobina así alterada es capaz de
deformar a los Eritrocitos y acelerar su hemolisis en condiciones de hipoxia
tisular.

Como esta sustitución se lleva a cabo en una posición superficial de la molécula

de hemoglobina y la carga eléctrica es diferente, la movilidad electroforética de
la Has es menor que la de la hemoglobina normal, pudiéndose ser fácilmente
separada e identificada en la Electroforesis de Hemoglobina.
HEMOGLOBINA GLICOSILADA

Hemoglobina glicosilada (HbA1C) es el producto estable de la glucosilación no

enzimática de la cadena b de la hemoglobina por la glucosa plasmática y se
forma a velocidades que aumentan con los niveles crecientes de glucosa
plasmática. Este estado de la hemoglobina hace que aumente su afinidad por el
oxígeno y es difícil el intercambio de éste con las células y por tanto su función
se ve afectada.

La mayoría de los médicos determinan periódicamente la hemoglobina

glucosilada (HbA1C) para valorar el control de la glucosa plasmática durante el
mes a los 3 meses precedentes. En la mayoría de los laboratorios, el nivel normal
de HbA1C está entre 3.9 y 6.9%; en los diabéticos poco controlados el nivel
oscila entre el 9 y el 12%. La determinación sérica de la HbA1C no es una prueba
específica para diagnosticar la diabetes mellitus, sin embargo, una HbA1C
elevada suele indicar la existencia de este síndrome.
EVOLUCIÓN DEL GEN DE LA HEMOGLOBINA
encontraron hemoglobinas en diferentes invertebrados: artrópodos, anélidos y
nemátodos. Estas hemoglobinas están relacionadas claramente con las
hemoglobinas de los vertebrados en cuanto a su estructura primaria, lo que
sugiere un gen ancestral común para vertebrados e invertebrados, de 670
millones de años29. Las plantas utilizan la hemoglobina para unir y transferir
oxígeno a las mitocondrias durante la respiración. Fue descubierta en los
nódulos de las raíces de las legumbres30. Estos nódulos representan una
actividad simbiótica con bacterias Rhizobium que permiten la fijación (reducción)
del nitrógeno atmosférico para la eventual síntesis de aminoácidos para la planta.
Este proceso requiere grandes cantidades de energía; los nódulos contienen una
abundante hemoglobina denominada le hemoglobina, que facilita la difusión de
oxígeno a la cadena respiratoria bacteriana. Además, constituye un mecanismo
de secuestro de oxígeno, que mantiene al sistema reductor de nitrógeno libre de
oxígeno, el cual es lesivo para dicha maquinaria. Aunque la secuencia de
aminoácidos de las le hemoglobinas difiere en 80% de las hemoglobinas de los
vertebrados, sus estructuras tridimensionales son idénticas. El descubrimiento
de hemoglobinas en una gran variedad de plantas soporta el modelo de la le
hemoglobina como un producto especializado de un gen común propio de las
plantas, que codifica para hemoglobina. La presencia de hemoglobinas, distintas
a la le hemoglobina, en plantas no leguminosas (Paras ponía Anderson ni) está
relacionada también con la fijación simbiótica de nitrógeno. Sin embargo,
estudios posteriores demostraron la existencia de hemoglobina extramedular
con funciones no simbióticas, posiblemente relacionadas con el transporte de O2
en la planta Trema tomentosa31. Se describen entonces dos tipos de
hemoglobinas en las plantas: simbióticas y no simbióticas, codificadas por un
gen ancestral y al parecer común con el gen animal32 1500 millones de años
atrás. Varios estudios confirman que el gen de la hemoglobina es
verdaderamente ancestral y precede a la divergencia de procariotas y eucariotas
BIOFISICA DE LA HEMOGLOBINA- RESPIRACIÓN
Existen varias formas de transporte para el CO2 para ello necesitamos ayuda
de las leyes físicas.
 En forma disuelta al igual que el O2. Se solubiliza siguiendo la ley de Henry
encontrándose 2,9 ml de CO2/100 ml de sangre. Al ser un gas mucho más
soluble que el O2 las cantidades son comparativamente mayores que en
éste.
 En forma combinada: aproximadamente un 10% del CO2 es transportado en
forma de compuestos carbamínicos al combinarse con los gruposamino-
terminales de las proteínas, al ser la hemoglobina la proteína mayoritaria la
reacción (sin acción enzimática) que tiene lugar es la siguiente: Hb-NH2 +
CO2 Æ Hb-NHCOOH o carbamino-hemoglobina.
 La mayor parte del CO2 difunde hacia el interior del hematíe. En el interior
del mismo se combina con agua para producir ácido carbónico, que se
disociará a continuación en hidrogeniones e ion bicarbonato según la
siguiente reacción.
CO2 + H2 Æ H2CO3 Æ H+ + HCO3–
En la formación de bicarbonato participa el enzima anhidrasa carbónica,
enzima que se encuentra tanto en el plasma como en el eritrocito, sólo que en
éste último la concentración es mucho mayor y cataliza la reacción a
una velocidad elevada, 0,1 segundos. Aunque la formación de bicarbonato
tenga lugar en el eritrocito, una vez formado se desplaza al plasma, siendo
transportado en sus 3/4 partes como bicarbonato plasmático y sólo 1/4
permanece en el eritrocito. La mayor parte de CO2 es transportado de esta
Desviación del cloruro o efecto Hamburgués
El ion bicarbonato difunde hacia el plasma y, para mantener la neutralidad
eléctrica, el ion cloruro (Cl–) difundirá hacia el interior del hematíe. Está
facilitado por un intercambiador cloruro-bicarbonato situado en la membrana
del hematíe.
Efecto Haldane o la influencia del oxígeno en el transporte de CO2
La cantidad de anhídrido carbónico transportado en sangre depende en primer
lugar de la presión parcial existente y se representa gráficamente mediante una
curva. Como en la curva de disociación de la hemoglobina también le afectan
algunos factores.
Al ser el anhídrido carbónico 20 veces más soluble que el oxígeno, la sangre
podrá captar y liberar grandes cantidades de CO2 con mínimos cambios en la
presión parcial de este gas, lo cual facilitará el intercambio gaseoso y como se
verá en capítulos posteriores el equilibrio ácido-básico del organismo.
Difusión de los gases respiratorios
A una temperatura y presión dada, la cantidad de gas disuelto por unidad de
volumen de la disolución, es un valor constante que se conoce con el nombre
de coeficiente de solubilidad. Depende de la naturaleza del gas y del líquido.
Por ejemplo, en condiciones estándar (0ºC y 760 mm Hg), 100 ml de agua
disolverán 49 ml de O2 y 171 ml de CO2, a 40ºC los volúmenes se reducirán a
2,3 ml de O2 y 54 ml de CO2. Los coeficientes de solubilidad del oxígeno y del
anhídrido carbónico, a 37ºC, son 0,024 y 0,57, respectivamente. Si se
establecen combinaciones químicas, como por ejemplo la del oxígeno con la
hemoglobina, éstas no ejercerán presión parcial.

ENERGÍA LIBRE DE GIBS

Un proceso solo sucederá de manera espontánea, sin añadir energía, si aumenta

la entropía del universo como un todo (o, en el límite de un proceso reversible,
lo deja sin cambios), esta es la Segunda ley de la termodinámica. Pero, al menos
para mí, esa es una idea algo abstracta. ¿Cómo podemos hacer que esta idea
sea más concreta y cómo utilizarla para saber si una reacción química se llevará
a cabo?
Básicamente necesitamos algún tipo de medida que represente el efecto de una
reacción en la entropía del universo y que incluya tanto al sistema de reacción
como a su entorno. De manera conveniente, ambos factores se unen en un solo
valor llamado energía libre de Gibbs.
La energía libre de Gibbs (G) de un sistema es una medida de la cantidad de
energía utilizable (energía que puede realizar un trabajo) en ese sistema. El
cambio en la energía libre de Gibbs durante una reacción provee información útil
acerca de la energía y espontaneidad de la reacción (si puede llevarse a cabo
sin añadir energía). Una definición sencilla del cambio en la energía libre de
Gibbs sería:
ΔG=Final–Inicial

En otras palabras, ΔG es el cambio en energía libre de un sistema que va de un

estado inicial, como los reactivos, a un estado final, como todos los productos.
Este valor nos indica la máxima energía utilizable liberada (o absorbida) al ir del
estado inicial al estado final. Además, su signo (positivo o negativo) nos dice si
una reacción ocurrirá espontáneamente, es decir, sin energía adicional.

Cuando trabajamos con la energía libre de Gibbs, tenemos que hacer algunas
suposiciones como temperatura y presión constantes, sin embargo, estas
condiciones rara vez son ciertas para las células y otros sistemas vivos.

Energía libre de Gibbs, entalpía y entropía

En una forma práctica y muy utilizada de la ecuación de energía libre de Gibbs,

se calcula ΔG a partir de un conjunto de valores fácilmente medibles: los cambios
de entalpía y entropía de una reacción, junto con la temperatura a la que ocurre
la reacción.
 ΔG=ΔH−TΔS

Retrocedamos un poco y veamos cada componente de esta ecuación.

 ∆H es el cambio en entalpía. En biología entalpía se refiere a la energía
almacenada en los enlaces, y el cambio en la entalpía es la diferencia en la
energía de los enlaces entre reactivos y productos. Un ∆H negativo significa que
se libera calor de reactivos a productos, mientras que un ∆Positivo significa que
se absorbe calor. (Esta interpretación de ∆H asume una presión constante, lo
cual es una suposición razonable dentro de una célula viva).
 ∆S es el cambio de entropía del sistema durante la reacción. Si ∆S es positivo,
el sistema se vuelve más desordenado durante la reacción (por ejemplo, cuando
una molécula grande se divide en varias más pequeñas). Si ∆S es negativo,
significa que el sistema se vuelve más ordenado.
 La temperatura (T) determina el impacto relativo de los términos ∆S y ∆Han el
cambio de energía libre total de la reacción. (A mayor temperatura, mayor es el
impacto del término ∆S en relación con el término ∆H). Toma nota de que la
temperatura debe estar en grados kelvin (K) para que la ecuación funcione
adecuadamente.
Las reacciones con un ∆G negativo liberan energía, lo que significa que pueden
proceder sin adición de energía (son espontáneas). En contraste, las reacciones
con ∆G positivo necesitan un aporte de energía para llevarse a cabo (no son
espontáneas). Como puedes ver en la ecuación anterior, tanto el cambio en la
entalpía como el cambio en la entropía contribuyen al signo y valor totales de
∆G. Cuando una reacción libera calor (∆H negativo) o aumenta la entropía del
sistema, estos factores vuelven más negativo el ∆G. Por el contrario, cuando una
reacción absorbe energía o disminuye la entropía del sistema, estos factores
vuelven más positivo el ∆G.
Gráfica que muestra cómo los signos de ∆H y ∆S afectan la espontaneidad de la
reacción. Las reacciones con un ∆H negativo y un ∆S positivo son espontáneas
a todas las temperaturas. Las reacciones con un ∆H positivo y un ∆S negativo no
son espontáneas a ninguna temperatura. Las reacciones con un ∆H negativo y
un ∆S negativo son espontáneas a bajas temperaturas, mientras que las
reacciones con un ∆H positivo y ∆S positivo son espontáneas a altas
temperaturas.

Podemos saber si una reacción será espontánea, si no será espontánea, o solo

lo será a ciertas temperaturas si analizamos la ∆H y la ∆S. Si una reacción libera
calor y aumenta la entropía, siempre será espontánea (tendrá una ∆Negativa)
sin importar la temperatura. De igual manera, una reacción que absorbe calor y
disminuye la entropía no será espontánea (∆G positiva) a ninguna temperatura.
Sin embargo, algunas reacciones tienen una mezcla de características
favorables y desfavorables (liberan calor, pero disminuyen la entropía ir
absorben calor, pero aumentan la entropía).

Reacciones endergónicas y exergónicas

Las reacciones que tienen un ∆G negativo liberan energía libre y son

denominadas reacciones exergónicas. (Mnemónico útil: Exergónico significa que
la energía es Expulsada del sistema). Un ∆G negativo significa que los reactivos
o el estado inicial, tienen más energía libre que los productos o estado final. A
las reacciones exergónicas también se les llama reacciones
espontáneas porque pueden ocurrir sin la adición de energía.
Las reacciones con un ∆G positivo (∆G > 0), por otro lado, requieren de un aporte
de energía y son denominadas reacciones endergónicas. En este caso, los
productos o el estado final, tienen más energía libre que los reactivos o estado
inicial. Las reacciones endergónicas no son espontáneas, lo que significa que
debe añadirse energía antes de que puedan proceder.

Gráficas de coordenadas de reacción para reacciones endergónicas y

exergónicas. En la reacción exergónica, los reactivos están a un nivel de energía
libre más alto que los productos (la reacción desciende energéticamente). En la
reacción endergónica, los reactivos están en un nivel más bajo de energía libre
que los productos (la reacción va energéticamente cuesta arriba).
Crédito de la imagen: Apestas Biología

Condiciones distintas al estándar y equilibrio químico

En la sección anterior, puede que hayas notado que tuve el cuidado de

mencionar que los valores de ∆G se calcularon para un conjunto particular de
condiciones conocidas como condiciones estándar. El cambio de energía libre
estándar (∆Ge’) de una reacción química es la cantidad de energía liberada en
la conversión de reactivos a productos en condiciones estándar. Para las
reacciones bioquímicas, las condiciones estándar generalmente se definen
como 252525°C

Equilibrio químico

Para entender por qué sucede esto, es útil hablar del concepto de equilibrio
químico. Para recordar lo que es equilibrio químico, imaginemos que
empezamos una reacción reversible solo con reactivos (sin nada de productos).
Al principio, la reacción directa procederá rápidamente, ya que hay muchos
 reactivos que pueden convertirse en productos. La reacción inversa, en cambio,
no se llevará a cabo porque no hay productos que se vuelvan a convertir en
reactivos. Sin embargo, al acumularse los productos, la reacción inversa
sucederá cada vez con más frecuencia.

El proceso continuará hasta que el sistema de reacción alcance un punto de

equilibrio, llamado equilibrio químico, en el que las reacciones directa e inversa
se llevan a cabo a la misma velocidad. En este punto, ambas reacciones siguen
sucediendo, pero las concentraciones totales de reactivos y productos ya no
cambian. Cada reacción tiene su propia velocidad característica de cambio de
productos a reactivos en el equilibrio.

Cuando un sistema de reacción está en equilibrio, se encuentra en el estado de

energía más bajo posible (tiene la menor energía libre posible). Si una reacción
no está en equilibrio, se moverá espontáneamente hacia este porque eso le
permite alcanzar un estado de menor energía, más estable. Esto puede significar
un movimiento neto hacia adelante, al convertir reactivos en productos, o a la
inversa, al convertir productos en reactivos.

Conforme la reacción se mueve hacia el equilibrio (las concentraciones de

productos y reactivos se acercan a la proporción de equilibrio), la energía libre
del sistema disminuye cada vez más.

Cómo se mantienen las células fuera del equilibrio

Si la célula fuera un sistema aislado, sus reacciones químicas alcanzarían el

equilibrio, lo cual no sería nada bueno. Si las reacciones en una célula
alcanzaran el equilibrio, la célula moriría porque no habría energía libre para
realizar el trabajo necesario para mantenerla viva.

Las células se mantienen alejadas del equilibrio al manipular las concentraciones

de reactivos y productos para mantener sus reacciones metabólicas en la
dirección correcta, por ejemplo:

 Pueden utilizar energía para importar moléculas de reactivo (lo que mantener su
concentración alta).
 Pueden usar energía para exportar moléculas de producto (lo que mantiene baja
su concentración).
 Pueden organizar sus reacciones químicas en rutas metabólicas en las que una
reacción "alimenta" a la siguiente.
Ejemplo de cómo una célula puede mantener las reacciones fuera de equilibrio.
La célula gasta energía para importar la molécula inicial de la ruta, A, y exportar
el producto final de la ruta, D, mediante proteínas de transporte transmembrana
accionadas por ATP. Las altas concentraciones de A "empujan" la serie de
reacciones (A ⇌ B ⇌ C ⇌ D) hacia la derecha, mientras que las bajas
concentraciones de D "jalan" las reacciones en la misma dirección.

Cálculo de la energía de Gibbs

donde H es la entalpía ; T es la temperatura y S es la entropía del sistema.

Cambios de energía de Gibbs estándar[editar]

La energía de Gibbs de reacción, se denota, , es el cambio de energía en

una reacción a condiciones estándares. En esta reacción los reactivos en su
estado estándar se convierten en productos en su estado estándar.
Dada la siguiente ecuación química:

Para esta reacción, la energía de Gibbs se calcula como

Donde A y B son los reactivos en estado estándar y; C y D son los productos en
su estado estándar. Además, a, b, c y d son sus respectivos coeficientes
estequiométricos.
en general

donde N es el coeficiente estequiométrico de las especies químicas y donde los

subíndices J e I denotan productos y reactivos respectivamente.
Así como en el cálculo de la entalpía, en la energía de Gibbs estándar de
formación para cualquier elemento en su forma estable (1 atm y 25 °C) es 0.
La energía de Gibbs molar de reacción se puede relacionar de manera
conveniente con la constante de equilibrio de la reacción según la siguiente
ecuación:
CONCLUSIONES
 En cuanto a funciones de la hemoglobina y su mayor importancia en el
papel humano tenemos el transporte de Oxígeno, Proceso que ocurre de
los pulmones a los tejidos, un 97% del oxígeno es transportado por la
hemoglobina, así como el Transporte de Dióxido de Carbono, Proceso
que ocurre de los tejidos a los pulmones, el CO2 es un producto de
desecho, el 30% del total de este compuesto es transportado por la
hemoglobina
 la estructura detallada de la hemoglobina son Las cuatro cadenas
polipeptídicas de la Hb contienen cada una un grupo prostético, el He, un
tetrapirrol cíclico, que les proporciona el color rojo a los hematíes. Un
grupo prostético es una porción no polipeptídica que forma parte de una
proteína en su estado funcional. El átomo de hierro se encuentra en
estado de oxidación ferroso (+2) y puede formar 5 o 6 enlaces de
coordinación dependiendo de la unión del oxígeno a la Hb
 En el transporte de oxígeno y dióxido de carbono Se sabe que por cada
litro de sangre hay 150 gramos de Hb, y que cada gramo de Hb disuelve
1.34 ml de O2, en total se transportan 200 ml de O2 por litro de sangre.
Esto es, 87 veces más de lo que el plasma solo podría transportar. Sin un
transportador de O2 como la Hb, la sangre tendría que circular 87 veces
más rápido para satisfacer las necesidades corporales.
 Las alteraciones Los tipos de cadenas y la estructura química de sus
polipéptidos están controlados genéticamente. Pueden aparecer defectos
en las moléculas de Hb, con propiedades físicas o químicas anómalas;
algunos provocan anemias que son graves en los individuos homocigotos,
pero leves en los portadores heterocigotos. Algunas personas pueden ser
heterocigotas para dos de estas anomalías y presentar una anemia con
características de ambos rasgos entre otras detalladas anteriormente
 Se logró explicar la energía de Gibbs y su relación con la segunda ley de
la termodinámica
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

 Cuellar A. H. Fundamentos de Medicina – Hematología. 5ta Edición.

Editorial corporación para investigaciones biológicas. Medellín, Colombia
1998.
 Lehninger, A. L, Bioquímica. 2da Edición. Editorial omega S.A. Barcelona
1987.
 Robert K. Murray, Bioquímica de Harper. 15ta edición. Editorial Manual
Moderno. México D.F. 2001
 Brandan, Nora Profesora Titular. Cátedra de Bioquímica. Facultad de
Medicina. UNNE. HEMOGLOBINA. 2008.Disponible en:
https://docs.moodle.org/all/es/images_es/5/5b/Hemoglobina.pdf
 SISVAN Perú 2000. En Normalización e Indicadores. HEMOGLOBINA
POR DEBAJO DEL NIVEL ESTANDAR. Accedido el 20/12/2001 en
http://www.sisvan.gob.pe/main.htm
 Fernán Mondaca San Martín. La energía libre de Gibbs (ΔG): Un indicador
de espontaneidad.2019 disponible en:
https://www.academia.edu/9702169/La_energ%C3%ADa_libre_de_Gibbs
_%CE%94G_Un_indicador_de_espontaneidad