Manual de Biología Celular PDF

Miguel Castro Retamal
Pablo Nelson Hunt

(editores)
Manual de
Biología Celular
Ediciones Universidad Santo Tomás

Manual de Biología Celular
Pablo Nelson Hunt
(editores)
Manual de Biología Celular

Manual de biología celular
Primera edición: enero de 2015
© Miguel Castro Retamal, Pablo Nelson Hunt, 2015

Registro de Propiedad Intelectual
Nº 246.267
© Ediciones Universidad Santo Tomás

Avenida Ejército 146, Santiago
Dirección de Investigación y Postgrado

Contacto: iespinoza@santotomas.cl
Producción editorial:
RIL editores
Tel. Fax. (56-2) 2238100
ril@rileditores.com • www.rileditores.com
Impreso en Chile • Printed in Chile
ISBN 978-956-7946-33-4
Derechos reservados.
Índice
Sobre los autores........................................................................... 11

Colaboradores............................................................................... 13
Prólogo......................................................................................... 15
Introducción.................................................................................. 17
Sugerencias pedagógicas y metodológicas para el estudiante......... 19
Capítulo 1
Fundamentos básicos para la biología celular ................... 31
1.1. La teoría celular..................................................................... 35
1.2. Características de los seres vivos............................................ 36
1.3. Niveles de organización de la materia.................................... 37
1.4. Estructura del átomo y tipos de enlaces.................................. 39
1.5. Teorías del origen de la vida................................................... 42
1.6. Condiciones de la tierra primitiva.......................................... 43
1.7. Biomoléculas.......................................................................... 44
1.7.1. Agua............................................................................. 45
1.7.2. Hidratos de carbono..................................................... 49
1.7.3. Lípidos......................................................................... 54
1.7.4. Proteínas...................................................................... 58
1.7.5. Ácidos nucleicos........................................................... 66
Estructura del DNA...................................................................... 69
Estructura del RNA....................................................................... 70
Para saber más:............................................................................. 71
Preguntas de autoevaluación y estudio.......................................... 72
Capítulo 2
La membrana plasmática........................................................... 77
2.1. Composición de las membranas biológicas............................. 78
2.1.1. Lípidos de membrana................................................... 78
2.2 Estructura de la membrana plasmática.................................... 85
2.3. Funciones biológicas de la membrana plasmática................... 86
2.4. Mecanismos de transporte de membrana............................... 87
2.4.1. Transporte pasivo......................................................... 87
2.4.2. Transporte activo......................................................... 94
2.5 Transporte de macromoléculas
o estructuras de mayor tamaño..................................................... 95
Para saber más:............................................................................. 99
Preguntas de autoevaluación y estudio........................................ 100
Capítulo 3
Interacciones entre la célula y su entorno........................ 103
3.1. Matriz extracelular............................................................... 103
3.2. Uniones intercelulares.......................................................... 110
3.3. Citoesqueleto....................................................................... 119
Para saber más:........................................................................... 126
Capítulo 4
Sistema de endomembranas.................................................... 129
4.1. Envoltura nuclear................................................................. 129
4.2. Retículo endoplasmático...................................................... 129
4.2.1. Retículo endoplasmático rugoso (RER)............................. 130
4.2.2. Retículo endoplasmático liso (REL).................................. 134
4.3. El aparato de Golgi ............................................................. 136
Para saber más:........................................................................... 141
Capítulo 5
Bioenergía................................................................................. 145
5.1. Glicólisis.............................................................................. 147
5.2. Estructura y función de la mitocondria................................ 149
5.3 Respiración celular................................................................ 152
5.4. Fotosíntesis.......................................................................... 162
Para saber más: .......................................................................... 166
Capítulo 6
Núcleo, proliferación y expresión génica........................... 171
6.1 Núcleo.................................................................................. 171
6.2 Ciclo celular.......................................................................... 175
6.2.1 Regulación del ciclo celular......................................... 177
6.2.2 Mitosis......................................................................... 180
6.2.3 Meiosis........................................................................ 182
6.2.3.1. Etapas de la meiosis........................................ 182
6.3 Replicación del dna............................................................... 185
6.3.1 Replicación de la hebra conductora y rezagada........... 186
6.4. Transcripción....................................................................... 189
6.4.1. Transcripción en procariontes.................................... 189
6.4.2. Transcripción en células eucariontes........................... 193
6.5. Traducción .......................................................................... 196
6.5.1 Traducción en procariontes......................................... 198
6.5.2 Traducción en eucariontes........................................... 203
Para saber más:........................................................................... 203
Sobre los autores

Bioquímico y Doctor en Microbiología de la Universidad de Santiago
de Chile. Desde el año 2003 ha estado vinculado al Departamento
de Ciencias Básicas de la Universidad Santo Tomás, sede Santiago,
realizando docencia en Biología Celular y Bioquímica. Actualmente,
se desempeña como Coordinador del área Biología Celular y Coordi-
nador Docente del Departamento de Ciencias Básicas de la señalada
institución.
Posee experiencia en microbiología de organismos extremófilos,
resistencia bacteriana a metales pesados y utilización de sistemas
biológicos para la síntesis de nanopartículas metálicas. Es uno de
los responsables del Laboratorio de Investigación del Departamento
de Ciencias Básicas, profesor director e informante de tesis, tutor de
Unidades de Investigación para alumnos de la carrera de Medicina
Veterinaria y Biotecnología.
Pablo Nelson Hunt

Bioquímico de la Universidad de Santiago de Chile y Doctor en Cien-
cias Biológicas, mención Biología Celular y Molecular de la Pontificia
Universidad Católica de Chile. Desde el año 2008 ha estado vinculado
al Departamento de Ciencias Básicas de la Universidad Santo Tomás,
sede Santiago, realizando docencia en Bioquímica. Actualmente, se des-
empeña como coordinador del área Bioquímica, del Departamento de
Ciencias Básicas de la UST, sede Santiago. Su área de investigación está
centrada en modelos de morfogénesis epitelial. Posee vasta experiencia
en sistemas de cultivos celulares animales y es uno de los responsa-
bles del Laboratorio de Investigación del Departamento de Ciencias
Básicas. Profesor director e informante de tesis, tutor de Unidades de
Investigación para alumnos de la carrera de Medicina Veterinaria y
Biotecnología.
11
Colaboradores
Jorge Garrido Negri.

Médico Cirujano de la Universidad de Chile, ha dedicado toda su vida
a la investigación, alcanzando el grado de Profesor Titular de la Pon-
tificia Universidad Católica de Chile, dirigiendo numerosos proyectos
de investigación FONDECYT. Se ha desempeñado en diversos cargos,
entre los que se incluye la presidencia del Consejo Superior de Ciencia.
En la UST, alcanzó los cargos de Decano de la Facultad de Salud y
Director de Investigación y Postgrado. Es experto en Biología Celular
y Microscopía, actualmente, desarrolla docencia en el Departamento
de Ciencias Básicas de la UST. Autor de un nutrido número trabajos
publicados en revistas ISI.
Claudia Reinoso Guzmán.

Bioquímico y Doctor en Microbiología de la Universidad de Santiago
de Chile, y desde el año 2008 realiza docencia en el Departamento de
Ciencias Básicas de la Universidad Santo Tomás, sede Santiago. De-
sarrolló su investigación doctoral en el laboratorio de Microbiología
Molecular de la Facultad de Química y Biología de USACH en el área
de metabolismo bacteriano y estrés oxidativo frente a metales pesados.
Parte de su trabajo fue realizado en el laboratorio de Metabolismo
Celular, Adaptación y Toxicología de la Universidad Laurentian en
Sudbury, Canadá. Anteriormente se desempeñó en el laboratorio de
Virología Molecular de la Universidad de Santiago de Chile.
Lorena Tapia Decebal-Cuza

Bioquímico de la Universidad de Santiago de Chile y Magister en Peda-
gogía Universitaria de la Universidad Mayor. Diplomado en Educación
Superior en la Universidad Santo Tomás. Desde el año 2002 se ha
desempeñado como docente del área Bioquímica en el Departamento
de Ciencias Básicas de la Universidad Santo Tomás, sede Santiago y es
13
Miguel Castro Retamal y Pablo Nelson Hunt
profesor participante de los tópicos de Enzimología que se imparten

en los cursos de Bioquímica dictados para la carrera de Tecnología
Médica. Dentro de sus áreas de interés se encuentran el desarrollo de
técnicas de innovación pedagógicas donde ha participado en proyectos
de diseño de Módulos Interactivos. Actualmente, es Coordinadora
Administrativa del Programa de Bachillerato en Ciencias de la sede de
Santiago de la Universidad Santo Tomás.
Francisco Urbina Rodriguez

Químico y Licenciado en Química de la Universidad de Santiago de
Chile, Magister en docencia Universitaria, Universidad Autónoma de
Chile. Desde el año 2002 se ha desempeñado como docente en diversas
áreas de la Química en la Universidad de Santiago de Chile, Universidad
Santo Tomás y Universidad Autónoma. Su desarrollo en investigación
se ha centrado principalmente, en la extracción, purificación y deter-
minación estructural de metabolitos secundarios aislados de plantas
chilenas, y el estudio de su capacidad antioxidantes.
Sebastián Sepúlveda Miranda

Licenciado en Bioquímica, Profesor de Biología y Ciencias Naturales
y Licenciado en Educación de la Pontificia Universidad Católica de
Chile. Magister en dirección Educacional de la Universidad Andrés
Bello. Desde el año 2007 se ha desempeñado docente en diversos
establecimientos educacionales particulares y subvencionados de la
Región Metropolitana. Cuenta con estudios de postgrado en el área
de la Biología Celular y partir del año 2014 realiza docencia en el
Departamento de Ciencias Básicas de la Universidad Santo Tomás,
sede Santiago.
14
Prólogo
Sin duda y hace años ya, estamos viviendo una verdadera revolución
en lo que a ciencia en general y a ciencias de la vida en particular, se
refiere. La velocidad con que hoy se genera el conocimiento no tiene
precedente en la historia del hombre. Es por esto mismo que la conti-
nua recopilación, actualización y comunicación expedita de los nuevos
hallazgos cobra especial relevancia.
El esfuerzo de los autores de este libro, especialmente en relación a
la colección de temas y aspectos elegidos, permite poner a disposición de
estudiantes, profesores y público en general -en un lenguaje accesible a
todos- el estado del arte de los contenidos de esta importante disciplina.
La manera de presentarlos hace que el lector tenga la posibilidad de
informarse y analizar fluida y relajadamente, en un lenguaje apropiado,
los conceptos básicos vertidos allí.
Cualquiera puede beneficiarse con la lectura de este texto, inclu-
yendo a aquellos que ya han adquirido previamente una formación
biológica básica. Incluso, tal vez muchos interesados sólo por curiosi-
dad sentirán probablemente la excitación que sentimos los científicos
al irnos adentrando más y más en los misterios del fenómeno vital
que hacen posible las moléculas, estructuras y procesos descritos en
este libro.
Sinceramente recomiendo la lectura del mismo, puesto que como
los propios autores mencionan en su introducción, sin pretender re-
emplazar y menos competir con obras clásicas en la materia, el texto
está diseñado para que alumnos de primer nivel e incluso profesores
deseosos de actualizarse y perfeccionarse encuentren un fuerte apoyo
en este manual.
No menos importante y para terminar, me siento profundamente
agradecido de haber sido invitado a decir algunas simples palabras
15
Claudio Vásquez G.
sobre este texto concebido y escrito por dos de mis mejores ex-alumnos
en la Universidad. Vayan para ellos y sus lectores mis más sinceros
parabienes y deseos de éxito.
Claudio Vásquez G.
Dr. en Ciencias Biológicas m/Biología Celular,
Pontificia Universidad Católica de Chile
Profesor Titular Universidad de Santiago de Chile
16
Introducción
La biología celular es una disciplina fascinante que nos permite entender

los principios básicos de la vida e incluso nos motiva a preguntarnos si
existen otros lugares en el universo donde esta pudiera desarrollarse.
Sin embargo, abordar su estudio puede ser complejo. En este sentido,
nuestro Manual de Biología Celular está diseñado para entregar los
contenidos básicos al estudiante que aborda por primera vez el estudio
de esta disciplina, como es el caso de los alumnos que ingresan a primer
año de universidad, así como a estudiantes y profesores de colegio que
buscan profundizar sus conocimientos de la célula. Nuestro manual no
pretende reemplazar al material clásico y de excelente calidad existen-
te, como los con los textos de Alberts y col. (Biología molecular de la
célula) y Karp (Biología celular y molecular), sino más bien persigue
dar un piso básico para la posterior comprensión a cabalidad de textos
más complejos. Es por lo anterior que, para el diseño de la presente
obra, hemos recogido inquietudes de estudiantes, docentes y la propia
experiencia de los autores tras varios años de impartir la cátedra de
Biología Celular tanto en la Universidad Santo Tomás como en otras
instituciones de educación superior (estatales y privadas).
En general, el estudiante que ingresa a primer año de universidad,
al enfrentarse al curso de Biología Celular, desconoce el correcto uso
del material de apoyo sugerido en los programas, por lo que le es
muy difícil seleccionar y separar la información relevante que necesi-
ta extraer de un texto. Esto se evidencia más cuando debe recurrir a
bibliografía de alto nivel, considerando la poca familiaridad tanto con
el tema particular, así como con técnicas correctas de estudio. Es por
ello que la estrategia de este manual aborda la idea de familiarizar al
estudiante con los conceptos, procesos y funciones celulares de forma
simple, directa y acotada, de manera que, posteriormente, el alumno
pueda acudir a material de mayor especialización con una visión clara
de los contenidos que necesita complementar o profundizar.
17
Para apoyar aún más al estudiante, este Manual incluye un apar-

tado con diferentes sugerencias relacionadas con metodologías de
estudio. Estas pretenden entregar herramientas adicionales y útiles que
pueden aportar para que el estudiante obtenga una buena disciplina de
estudio, lo que conllevará un aprendizaje significativo de esta y otras
materias, y, por tanto, un buen desempeño académico. Adicionalmen-
te, cada capítulo concluye con una batería de preguntas enfocadas a
desarrollar la capacidad descriptiva, analítica y deductiva del alumno.
Este Manual por sí solo no logrará ni garantiza el éxito académico.
Para ello, es imprescindible la dedicación personal y superación diaria
del estudiante.
18
Sugerencias pedagógicas y
metodológicas para el estudiante
Uno de los objetivos de este Manual es ayudar a los y las estudiantes

a lograr el máximo rendimiento en la asignatura de Biología Celular,
por ello, en este primer capítulo entregaremos consejos y sugerencias
destinadas a orientarlos en cómo programar su tiempo y organizar el
material de estudio para lograr los mejores resultados.
Está comprobado que el éxito académico se relaciona con múltiples
factores. Uno de los más importantes corresponde a los hábitos de estudio.
Constantemente a los estudiantes se les menciona que «no tienen hábitos de
estudio», sin que les quede muy claro qué significa el tenerlos o no. Antes
de avanzar, es pertinente dar respuesta a la siguiente pregunta ¿Qué son
hábitos? Un hábito puede definirse como: «Una actividad que se realiza
o practica constantemente». Si lo anterior se lleva al plano académico,
podemos establecer que algunos hábitos de estudio importantes son:
- Planificación del tiempo de estudio: la planificación del tiempo
destinado a las diferentes actividades diarias es de gran importancia
para lograr el éxito en los estudios. Dentro de esta organización es
recomendable realizar un plan de actividades diarias lo más realista
posible y que incluya las horas destinadas a cada una de ellas (estudio,
transporte, descanso, etcétera). Para esto se recomienda realizar una
tabla que incluya las 24 horas de cada día de la semana, que debe ser
completada con las diversas actividades diarias (Tabla 1).
Posteriormente, se debe analizar regularmente, con el fin de evaluar
si el tiempo destinado a las diferentes actividades consideradas en la
planificación inicial es suficiente o no para lograr el éxito. Esto debido
a que al comienzo del curso es difícil determinar cuántas horas se debe
asignar al estudio de cada materia, pero, a medida que pasan las sema-
nas, es posible realizar dicha evaluación para obtener valores realistas.
Para esto se deben formular ciertas preguntas, como por ejemplo:
19
— ¿Cuál es la cantidad de temas que se debe tratar de estudiar cada

semana en cada asignatura?
— ¿Cuánto tiempo estimado se requiere para estudiar dichas materias?
— ¿Es suficiente el tiempo asignado en la planificación inicial? Si no
es así, ¿qué actividades de la semana puedo disminuir con el fin de
aumentar las horas de estudio? En este punto es muy importante
respetar las horas destinadas al descanso, por su importancia fun-
damental en el buen funcionamiento de nuestro organismo.
Tabla 1. Planificación de actividades diarias

La siguiente tabla indica, a modo de ejemplo, la planificación de
un día de la semana.
Horas/días Lunes Martes Miércoles Jueves Viernes Sábado Domingo
00:00-01:00 Dormir
01:00-02:00 Dormir
02:00-03:00 Dormir
03:00-04:00 Dormir
04:00-05:00 Dormir
05:00-06:00 Dormir
06:00-07:00 Levantarse
07:00-08:00 Transporte
08:00-09:00 Clases
09:00-10:00 Clases
10:00-11:00 Clases
11:00-12:00 Clases
12:00-13:00 Clases
13:00-14:00 Almuerzo
14:00-15:00 Estudio
15:00-16:00 Estudio
16:00-17:00 Estudio
17:00-18:00 Transporte
18:00-19:00 Tiempo libre
19:00-20:00 Tiempo libre
20:00-21:00 Comer
21:00-22:00 Estudio
22:00-23:00 Estudio
23:00-24:00 Dormir
20
Sugerencias pedagógicas y metodológicas para el estudiante
— Asistir periódicamente a clases y tomar buenos apuntes: los estudiantes

deben asistir a clases y tomar sus propios apuntes, ya que esto representa
la base de los conocimientos a estudiar. Actualmente, es cada vez más
frecuente que las instituciones de educación superior tengan sistemas
computacionales que permiten a los docentes colocar a disposición del
alumnado, en forma anticipada, todo el material que se utilizará en el
transcurso del semestre. Es recomendable que usted descargue el mate-
rial existente, así como el programa de la asignatura, para idealmente
preparar en forma anticipada el tema que se tratará en la clase.
Al momento de tomar notas debe tener en cuenta varios factores
importantes, entre ellos, que es necesario primero oír atentamente
al profesor, entender la idea principal y finalmente escribirla con sus
propias palabras y de forma resumida. ¿Cómo se puede lograr esto?
Dentro de las técnicas que se pueden utilizar, se encuentran:
— Utilizar lápices de distintos colores para los títulos principales de
la materia.
— Dejar algunos espacios libres entre temas distintos, por si se tiene
que completar alguna idea.
— Utilizar abreviaciones de algunas palabras, con el fin de aumentar
la velocidad de escritura.
— Escribir con letra los más clara posible, ya que con esto se evita tener
que pasar los apuntes en limpio, lo que implica un ahorro importante
de tiempo que se puede utilizar para avanzar en el estudio u otras
actividades, según su planificación personal.
— Condiciones para un estudio efectivo: los factores ambientales tienen

una gran importancia al momento de planificar y programar el estudio,
por esto es recomendable invertir un poco de tiempo en evaluar este
aspecto hasta encontrar un sitio adecuado para estudiar.
Idealmente, el lugar destinado al estudio debe ser un espacio si-
lencioso, que cuente con buena iluminación, temperatura agradable y
buena ventilación. Lo más importante es que para usted sea un lugar
cómodo. Por ejemplo, algunos pueden preferir estudiar en un escritorio,
otros se sienten más cómodos estudiando sobre sus propias camas,
o sentado en una silla en el comedor de su casa. Así, cada uno debe
encontrar un sitio de estudio que favorezca la concentración.
— Estudiar todos los días: dedicar un tiempo determinado para el
estudio de todas las asignaturas que se están cursando en el momento.
21
Se debe evitar dejar asignaturas «de lado» por considerarlas de menor

dificultad. Idealmente, se debe estudiar desde el primer día de clases
utilizando aproximadamente dos a tres horas para este propósito. No
es conveniente estudiar mucho un solo día y descansar los siguientes,
en cambio, se recomienda distribuir el trabajo y el esfuerzo. Tampoco
es conveniente realizar un estudio exigente los días cercanos a una
evaluación, ya que de esta manera no se logra asimilar correctamente la
materia y en pocos días esta se habrá olvidado. La clave está, entonces,
en planificar anticipadamente.
Es recomendable estudiar de día, especialmente en las mañanas,
horas durante las cuales la mente se encuentra más despejada. El es-
tudio durante la noche se debe realizar solo si es necesario ya que su
mente está más cansada, la concentración es menor y al día siguiente
se encontrará más agotado.
— Incluir periodos de descanso durante el estudio: durante las horas
de estudio debe tomar periodos cortos de descanso, de no más de 15
minutos, para salir del lugar donde se encuentre, tomar aire, ir al baño,
comer algo, etcétera. Esto es importante para despejar la mente.
— Mantener la atención y la concentración en el estudio: esto es fun-
damental para aprovechar las horas dedicadas al estudio. Para ello
debe centrar su atención en la tarea que está realizando e ignorar lo
que ocurre en su entorno.
Si usted tiene un smartphone o pretende usar su computador co-
nectado a Internet para complementar el estudio, considere apagar el
teléfono, o al menos dejarlo en modo silencioso, e idealmente no conteste
llamadas; desconecte todas las aplicaciones de mensajería como Snap-
chat, WhatsApp, Viber, Telegram y otras similares, pues constituyen una
distracción. Considere lo mismo para su computador. Usted no podrá
tener un estudio eficiente si al mismo tiempo está chateando o mirando
el Facebook de sus amigos que lo acaban de etiquetar en una foto. Utilice
el computador exclusivamente para complementar su estudio.
Estos son solo algunos de los hábitos de estudio que pueden contri-
buir a que su tiempo destinado a esta tarea sea más provechoso. Pero,
¿cómo debe afrontar el estudio una vez que se ha propuesto comenzar?
Los consejos y sugerencias que les entregamos en este capítulo, si bien
se enfocan al estudio de la asignatura de Biología Celular, también
pueden ser aplicados en otras asignaturas.
22
Fases del estudio

Lo primero que debe tener en cuenta es que el estudiar no está relacio-
nado con aprender frases o ideas de memoria que no logra entender.
Se requiere que usted sea capaz de seguir un orden lógico para que su
cerebro reciba y almacene la información.
— Preparación previa: antes de comenzar es importante preparar su

lugar de estudio. Debe tener todo el material a mano: apuntes, libros,
cuaderno para tomar notas, lápices adecuados, etcétera. De esta ma-
nera evitará perder tiempo levantándose a cada instante de su sitio.
También es importante que ordene el entorno del lugar destinado a
estudiar para evitar futuras distracciones.
— Técnicas de estudio: al momento de enfrentar una asignatura, es de
gran importancia la técnica de estudio que empleará, ya que si utiliza una
técnica incorrecta para usted, esto puede provocar desaliento e incluso
dudas respecto a la capacidad personal. Por otro lado, la utilización de
una técnica adecuada facilita la comprensión y asimilación de los temas,
lo que produce satisfacción y aumenta la seguridad en el estudio.
Existen diferentes técnicas que ayudan a mejorar el estudio. Cada
persona debe tener un método de estudio individual que considere su
propia capacidad de aprendizaje, entendimiento y memorización de
los temas.
Una de las técnicas de estudio existente consiste en realizar pasos
o etapas sucesivas que van aumentando el nivel de entendimiento de
los conceptos a estudiar, por ejemplo: prelectura, lectura analítica,
subrayado, esquematización, resumen, socialización o autocontrol.
— Prelectura: se busca tener una visión general de los contenidos y

captar las ideas principales del tema. Consiste en realizar una primera
lectura rápida con el objetivo de entender de qué se trata la materia. Este
procedimiento involucra la lectura de los títulos, encabezados, gráficos y
esquemas de los textos. La idea general de este procedimiento es que sirva
para formarse una idea general del tema, sin detenerse en los detalles.
- Lectura analítica: consiste en realizar una lectura detenida y com-
prensiva del tema completo, lo que involucra investigar los conceptos
que se desconocen (buscarlos en libros o diccionarios si es necesario).
Este procedimiento está orientado a que usted sea capaz de entender la
23
idea principal de un párrafo. Para esto puede escribir notas al margen

con los conceptos principales indicados en el texto, con sus propias
palabras, de manera de organizar la información de acuerdo a su per-
sonal forma de pensamiento. Es importante que logre entender bien
un párrafo antes de pasar al siguiente.
— Subrayado: consiste en marcar las palabras clave, principales o se-
cundarias y frases de interés, con el fin de favorecer la comprensión de
un texto (Figura 1). Es importante que el subrayado se realice después
de la lectura analítica, es decir una vez que entienda la idea principal
de cada párrafo.
Las primeras veces es recomendable subrayar todo con un mismo
color, pero cuando comience a familiarizarse con la técnica puede utili-
zar un color para las ideas principales y otro para las ideas secundarias
de cada párrafo. También puede utilizar otros símbolos como flechas,
signos u otra notación que le ayude a destacar y relacionar contenidos.
Cuando hay que subrayar muchas líneas, es preferible utilizar paréntesis
o corchetes para no sobrecargar el texto de anotaciones y subrayados
que no ayudarán al análisis posterior de la lectura.
Utilizar esta técnica tiene entre sus principales ventajas facilitar la
comprensión del texto, porque obliga a diferenciar lo principal de lo
secundario y al mismo tiempo ayuda a la concentración, desarrollando
la capacidad de análisis y facilitando el repaso final.
— Esquemas: consisten en organizar en forma jerárquica las ideas del texto

(de las ideas principales hasta aquellas de menor importancia). Esto permite
obtener de forma visual, rápida y clara las ideas generales y secundarias
utilizando símbolos, flechas y conectores entre una idea y otra. Un ejemplo
son los «mapas conceptuales», instrumentos de organización y represen-
tación de conocimientos que relacionan los conceptos más importantes
de los contenidos estudiados. Los conceptos se ubican en recuadros o
círculos y se relacionan mediante líneas que los unen. Las líneas, a su vez,
tienen palabras que describen la asociación entre los conceptos (Figura
2). Otro tipo de representación son los «esquemas de llave», que permiten
organizar ideas que se autocontienen, al mismo tiempo que cada una de
ellas tiene importancia por separado. Las ideas generales se colocan a la
izquierda y las específicas a la derecha (Figura 3).
Los esquemas son personales, deben ser elaborados con palabras
propias y utilizando las conexiones que cada uno considere importantes,
24
teniendo siempre en cuenta ir de lo principal a lo secundario. También

es relevante considerar no utilizar esquemas demasiado grandes (lo ideal
es que sean del tamaño de una hoja), para que sea más fácil su estudio.
Una realidad de nuestra constitución biológica: somos organis-

mos periódicos en fase con dos ciclos geofísicos de gran regularidad:
el día y el año. Somos depositarios tanto de un reloj como de un
calendario biológico.
Estos ciclos geofísicos poseen dos características relevantes:
su predictibilidad —por ejemplo, el periodo medio de la rotación
de la Tierra ha disminuido solo unos veinte segundos en el último
millón de años— y su fuerte influencia sobre distintos aspectos del
medio ambiente, en particular la iluminación y la temperatura. La
amplitud de los cambios en estas variables es importante; así, por
ejemplo, la iluminación puede variar desde 104 lux en el mediodía
de un día soleado hasta 10,3 lux en una noche de tormenta con cielo
encapotado. En las regiones continentales de las zonas templadas
la temperatura puede variar desde más de 35°C en verano, a varios
grados bajo cero en invierno.
No es de extrañar, entonces, que la conducta y fisiología de
la inmensa mayoría de las especies vivientes se hayan adaptado y
muestren tanto una periodicidad de 24 horas como de 365 días.
La diferenciación en especies con actividad diurna, nocturna o
crepuscular indica la poderosa función modeladora que la noche y el
día han tenido en el proceso evolutivo; función modeladora ejercida
también por los ciclos anuales, que podemos apreciar en conductas
biológicas como la hibernación o la reproducción estacional.
No existen dudas acerca de que el «reloj biológico» es una realidad
presente en el genoma de cada célula de un organismo multicelular.
La evolución en un ambiente con periodicidad de 24 horas ha deter-
minado la selección del «estigma» periódico incorporado al material
genético celular. ¿Cómo se sincronizan las actividades de estas múltiples
unidades celulares rítmicas en un organismo pluricelular? Esto se logra
a través de los dos grandes comunicadores biológicos existentes en los
seres vivos: el sistema nervioso y el endocrino.
Figura 1. Ejemplo de subrayado de apuntes.
25
A
MAPA CONCEPTUAL
es una
ESTRATEGIA DE
APRENDIZAJE
sus sus
ELEMENTOS CARACTERÍSTICAS
son son
PALABRAS IMPACTO
CONCEPTOS PROPOSICIONES JERARQUIZACIÓN SIMPLIFICACIÓN
CLAVE VISUAL
B
MEMBRANA
PLÁSTICA
sus sus
COMPONENTES FUNCIONES
son son
RECIBIR Y
DELIMITAR LA BARRERA
CARBOHIDRATOS PROTEINAS LÍPIDOS TRANSMITIR
CÉLULA SEMIPERMEABLE
SEÑALES
Figura 2. Esquemas de mapa conceptual. (A) Mapa conceptual que represen-

ta en forma organizada los diferentes conceptos y sus relaciones.(B) Mapa
conceptual aplicado al tema de membrana plasmática.
26
Idea principal Idea secundaria Idea detalle
Idea general
Idea principal Idea secundaria Idea detalle
B
Sin núcleo definido
Sin organelos
Procarionte Bacterias
Pared celular
Información genética en citoplasma
Posee núcleo definido

Célula
Posee organelos
Célula animal
Sin pared celular
Posee centriolo
Eucarionte
Posee núcleo definido
Posee organelos
Célula vegetal
Posee pared celular
Posee cloroplastos y vacuola
Figura 3. Esquemas tipo llave. (A) Esquema de llave, organiza ideas que se
autocontienen, siempre desde lo general a lo particular. (B) Esquema de llave
aplicado al tema de las características de la célula.
— Resumen: escrito breve que se confecciona usando palabras propias

y que incluye las ideas principales que se subrayaron anteriormente.
También es recomendable que contenga las opiniones del autor (si
27
es que existen) y sus propias opiniones sobre el tema, esto ayuda al

posterior análisis final.
— Socialización o autocontrol: este procedimiento refleja lo aprendido
ya sea compartiendo opiniones entre los compañeros del curso o con
alguien de mayor experiencia en el tema. Es recomendable estudiar
en grupo ya que en ellos se puede discutir sobre el tema. Si prefiere
estudiar solo, entonces puede autopreguntarse.
Cómo enfrentar las evaluaciones

Durante su vida como estudiante estará constantemente sometido a
pruebas y exámenes, por lo que es primordial saber cómo afrontarlos.
Se considera normal que el alumno esté algo nervioso antes de
iniciar un examen, lo que puede ayudar a que esté más atento. Sin
embargo, en algunos casos el estrés muy intenso puede interferir en la
concentración y el rendimiento. A continuación encontrará una serie
de recomendaciones que pueden orientarlo para enfrentar de buena
manera una evaluación.
Consejos previos a una prueba o examen:

— Dormir bien y descansar lo suficiente. Tratar de acostarse temprano
la noche anterior.
— Presentarse a rendir la prueba con anticipación. El llegar apurado
o tarde aumenta el nerviosismo.
— Asegurarse anticipadamente de contar con el material necesario
(lápices, calculadora, goma de borrar, etcétera).
— Mantenerse relajado y perder los nervios antes de la prueba.
— No intentar comprobar si se recuerda todo conversando con com-
pañeros antes de la prueba.
— No leer rápidamente la materia a último momento.
Consejos generales para enfrentar las preguntas de la prueba:

— Leer las instrucciones generales y escuchar atentamente lo que indica
el profesor o profesora.
— Leer atentamente cada pregunta, asegurándose de comprender lo
que se pide.
28
— Buscar las palabras clave de cada pregunta (indique, explique, cal-

cule, defina, demuestre, compare, etcétera) que se relacionan con el
nivel de dificultad y de conocimiento que esta involucra.
— Es preferible comenzar a responder aquellas preguntas que se domi-
nan, ya que esto ayuda a reforzar la confianza, para luego continuar
con las que requieren un mayor análisis y finalmente abordar las
de alta dificultad.
— Después de contestar, lea nuevamente la pregunta y la respuesta
para comprobarla.
— Es recomendable llevar un reloj para controlar el tiempo restante.
— Dejar unos minutos para revisar la prueba completa antes de en-
tregarla.
Consejos específicos para las preguntas de desarrollo:

— Como ya lo mencionamos, es importante leer atentamente el enca-
bezado, buscando las palabras clave e identificando exactamente
lo que se está preguntando. Por ejemplo: es distinto lo que deben
responder si la pregunta comienza con «definir», «analizar» o «ex-
plicar».
— Idear en la mente una respuesta a la pregunta para ordenar sus
propias ideas, así se evitan errores en la redacción final o contra-
dicciones en la respuesta.
— La respuesta debe estar escrita con letra clara y ordenada, ya que
una buena presentación demuestra orden y claridad en las ideas.
— No debe cometer faltas de ortografía. Si existe alguna palabra de
cuya forma correcta no está seguro es preferible que la cambie por
algún sinónimo.
Consejos específicos para las preguntas de alternativas:

En estas preguntas también es importante seguir los consejos
mencionados anteriormente, además es aconsejable:
— Leer las instrucciones generales. Si la prueba tiene descuento por
respuestas incorrectas, no es recomendable responder apresurada-
mente y menos intentar adivinar aquellas repuestas que no conoce.
— En cada pregunta debe prestar atención a las palabras claves: «siem-
pre», «a veces», «todos», «ninguno».
29
— Debe comenzar a responder las preguntas en las que no tiene duda

de cuál es la respuesta correcta.
— Marque las preguntas donde tiene dudas en dos o tres alternativas.
Pueden dejar alguna nota al margen para orientar el análisis cuando
la retome.
— Una vez que ha respondido la prueba completa, en una primera revi-
sión retome las preguntas que presentaron dudas. Es recomendable
que analice cuánto tiempo queda para el final de la prueba, esto le
permitirá planificar el tiempo que puede invertir en cada pregunta.
Una vez rendida la evaluación la mayoría de los estudiantes se

conforma con recibir la calificación correspondiente, sin embargo es
fundamental que usted analice su desempeño, esto implica identificar
claramente cuáles fueron sus errores. Para ello, normalmente los do-
centes entregan una pauta de corrección que le permite conocer las
respuestas correctas. Si esto no es suficiente, consulte directamente
al docente para aclarar sus dudas. Recuerde que los errores también
pueden ser una fuente de aprendizaje.
Las sugerencias indicadas en este capítulo persiguen que usted logre
un buen rendimiento académico, sin embargo es muy importante tener
presente que, para ello, deben realizarse en forma continua y metódica.
Para saber más:
1. Álvarez, L. (2004). Técnicas de estudio para alumnos de E.S.O. Investi-

gación y Educación, 9. Disponible en http://www.csi-f.es/archivos_mi-
gracion_estructura/andalucia/modules/mod_sevilla/archivos/revistaense/
n9/estudio.PDF
2. Barraza, A. (2007). El estrés de examen. Disponible en http://www.
psicologiacientifica.com/bv/psicologiapdf-306-el-estres-de-examen.pdf
3. Martínez-Otero, V. y Torres L. (2005). Análisis de los hábitos de estudio
en una muestra de alumnos universitarios. Revista Iberoamericana de
Educación, 35.
4. Vidal, L., Gálvez, M. y Reyes-Sánchez, L. B. (2009). Análisis de hábitos
de estudio en alumnos de primer año de Ingeniería Civil Agrícola. For-
mación Universitaria, 2, 27-33.
30
Capítulo 1
Fundamentos básicos para
la biología celular
La célula constituye la unidad estructural y funcional básica de todos

los seres vivos. En términos prácticos podemos afirmar que la célula
es tan importante para la biología como el átomo para la química.
Algunos organismos se denominan unicelulares debido a que están
constituidos por una célula, como es el caso de bacterias, levaduras y
protozoos como las amebas. Otros, como los insectos, reptiles, aves,
plantas superiores y mamíferos, están formados por miles o millones
de células que presentan diferentes grados de especialización. Por este
motivo son conocidos como organismos multicelulares.
Existe una gran diversidad de tipos celulares que presentan grandes
diferencias en lo referido a su morfología y funciones. Por ejemplo, una
célula bacteriana como Escherichia coli mide solo algunos micróme-
tros (1µm=10-6 metros), a diferencia de una neurona, que también es
una sola célula, pero posee mucho mayor tamaño y un gran nivel de
especialización. Pese a esto, es posible encontrar algunas característi-
cas comunes entre células distintas, por ejemplo, la presencia de una
delgada membrana celular o membrana plasmática, compuesta funda-
mentalmente por fosfolípidos y proteínas. En células vegetales, hongos
y bacterias, la membrana celular está recubierta y protegida por una
estructura compuesta de diferentes polisacáridos llamada pared celular.
Otra característica común a distintos tipos celulares es la existencia de
metabolismo, es decir, un conjunto de reacciones bioquímicas de síntesis
y degradación que permiten satisfacer los requerimientos energéticos
y la síntesis de biomoléculas importantes para la supervivencia de la
célula. Finalmente, todas las células poseen material genético en forma
de DNA y RNA, el cual dirige todas las actividades presentes en ellas.
De acuerdo a su organización, se distinguen dos tipos de células:
procariontes y eucariontes. Habitualmente, las células eucariontes son
31
de mayor tamaño que las procariontes. En estas últimas, el DNA que

constituye el material genético se encuentra localizado en el citoplasma
como una gran macromolécula circular asociada débilmente con algu-
nas proteínas, región que se denomina nucleoide. Otra característica
fundamental de estos sistemas es que no existe compartimentalización
del citoplasma (Figura 1.1). En eucariontes, el DNA se presenta como
una molécula lineal fuertemente unida a proteínas llamadas histonas
y se encuentra localizado mayoritariamente en el núcleo, delimitado
por una doble membrana denominada carioteca o membrana nuclear
que separa físicamente el material genético del resto de los contenidos
celulares. Dependiendo del tipo celular, también es posible encontrar
DNA en algunos organelos, como las mitocondrias en animales y
cloroplastos y mitocondrias en vegetales.
Fimbria
Pared celular
Membrana celular
DNA
Ribosoma
Flagelo
Figura 1.1. Esquema de una célula procarionte. Se indican las principales

estructuras presentes en una célula procarionte típica.
32
Fundamentos básicos para la biología celular
Tanto procariontes como eucariontes contienen en su citoplasma

una gran cantidad de macromoléculas, iones y una abundante cantidad
de agua. También se distingue la presencia de ribosomas, organelos no
membranosos asociados a la síntesis de proteínas que están presentes
en todos los tipos celulares. Una de las principales características del
citoplasma de las células eucarióticas es la presencia en él de diferentes
compartimentos denominados organelos, que se han especializado en
la realización de ciertas funciones específicas (Tabla 1.1).
Debido a que las células eucariontes y procariontes comparten
ciertas características en su funcionamiento, algunos científicos pos-
tularon la existencia de ancestros comunes. Actualmente, se acepta la
idea de que en algún momento de la historia del planeta los eucarion-
tes surgieron de ancestros procariontes y evolucionaron de manera
independiente (Figura 1.2).
Tabla 1.1. Organelos presentes en células eucariontes

La tabla indica el nombre de organelos presentes en la célula eu-
carionte y su función principal.
ORGANELO FUNCIÓN ASOCIADA
Núcleo Contiene el material genético.
Síntesis de proteínas de membrana, lisosomales

Retículo Endoplasmático Rugoso
y de secreción.
Síntesis de lípidos, almacenamiento de calcio,
Retículo Endoplasmático Liso
destoxificación.
Maduración de proteínas provenientes
Aparato de Golgi
del Retículo Endoplasmático Rugoso.
Síntesis ATP, Ciclo de Krebs, β-oxidación de lípidos
Mitocondria
(cadena corta).
Lisosoma Digestión celular, autofagia.
β-oxidación de lípidos (cadena larga),

Peroxisoma
degradación de H2O2.
Cloroplastos Fotosíntesis, fijación de CO2.
33
De acuerdo a lo propuesto por el científico Carl Woese en fun-

ción de sistemas de taxonomía molecular, los organismos se agrupan
en tres categorías principales llamadas dominios, estos son: Bacteria,
Archaea y Eukarya. Dentro del dominio de los Eukarya se encuentran
cuatro reinos: protistas, hongos, plantas y animales. Los organismos
pertenecientes al dominio Bacteria incluyen dos reinos: eubacterias
y cianobacterias. En el dominio Archaea se pueden mencionar las
archeobacterias acidófilas, termoplasmales y metanobacterias. Tanto
las eubacterias como las archeobacterias son procariontes.
Bacteria Archaea Eukarya
Bacteria verde
filamentosa Entamoeba
Spirochaetes Animales
Myxomycota
Gram Methanosarcina
Fungi
positiva Methanobacterium Halófilos
Proteobacteria Plantas
Methanococcus
Cianobacteria Ciliophora
T. celer
Planctomyes Thermoproteus Flagelados
Bacteroides Pyrodictium Tricomonadas

Cytophaga
Microsporidias
Thermotoga
Diplomonadas
Aquifex
Ancestro
universal
Figura 1.2. Árbol filogenético de la vida. Los diferentes tipos celulares derivan
de una célula ancestral.
Los procariontes son en general unicelulares, aunque en algunos

casos las células forman racimos, filamentos o cadenas. Además, pueden
ser autótrofos o heterótrofos. Los protistas en su mayoría son eucarion-
tes unicelulares, existiendo algunos ejemplos de multicelulares simples
que no poseen tejidos especializados e incluyen tanto heterótrofos como
autótrofos fotosintéticos. Los hongos, plantas y animales constituyen
organismos eucariontes multicelulares, de ellos animales y hongos son
heterótrofos, mientras que las plantas son autótrofos fotosintéticos,
salvo algunos casos como el de la Pipa de Indio (Monotropa hypopitys)
que carece de clorofila y es una planta parásita.
34
1.1. La teoría celular

En sus inicios, a comienzos del siglo XVII, los trabajos en el área de la
biología y microbiología se limitaron a la descripción, lo más detallada
posible, de un mundo diminuto, detectable mediante el uso de lupas o
lentes de aumento pero invisible a simple vista.
La invención del microscopio contribuyó enormemente al estudio
de la célula, siendo Pierre Borel, aproximadamente en 1630, uno de los
primeros biólogos que utilizó este instrumento en sus observaciones. En
1665, Robert Hooke introdujo el término célula para describir un con-
junto de poros (celdas) que formaban la estructura del corcho, y en 1674,
Antón van Leeuwenhoek describió una serie de pequeños «animalitos»
presentes en una gota de agua, constituyendo esta la primera observación
de organismos unicelulares vivos. También describió diferentes formas de
bacterias presentes en material raspado obtenido de sus propios dientes.
En 1838, Matthias Schleiden concluyó que las plantas estaban
constituidas de células y que el embrión de la planta tuvo su origen
en una sola célula. Un año después, el zoólogo Theodor Schwann pu-
blicó que las células de las plantas y animales eran estructuralmente
semejantes. Estas ideas constituyen los dos primeros postulados de la
teoría celular:
— todos los organismos están formados por una o más células, y
— la célula es la unidad estructural básica de la vida.
En 1855 Rudolf Virchow, patólogo alemán, formuló una hipótesis

que actualmente constituye el tercer postulado de la teoría celular:
— las células solo pueden originarse por división de una célula pre-
existente.
Actualmente, la acumulación de conocimientos sobre las carac-

terísticas y procesos que ocurren en la célula permite complementar
estos tres postulados clásicos, por lo es posible incluir a lo anterior
otras consideraciones como:
— todas las células poseen metabolismo.
— la célula es la unidad fisiológica de la vida, ya que las funciones
vitales de los organismos ocurren dentro de ella, o en su entorno
inmediato.
— la célula es la unidad genética de la vida, ya que cada una de ellas
contiene toda la información hereditaria almacenada en las molé-
35
culas de DNA, las que son transmitidas a la siguiente generación

durante el proceso de división.
— algunos organismos se encuentran formados solo por una célula
(unicelulares) y otros por muchas células (multicelulares).
1.2. Características de los seres vivos

En los organismos ocurren constantemente una serie de procesos que
los hacen distintos a la materia inorgánica. En términos generales, se
entiende como organismo vivo a todo aquel que es capaz de realizar
las siguientes actividades:
Reproducción: es la capacidad que tienen los seres vivos para pro-
ducir copias de sí mismos, generando nuevos individuos similares a sus
progenitores utilizando para ello mecanismos sexuales o asexuales. La
importancia de esta función radica en perpetuar la especie en el tiempo.
Metabolismo: es la capacidad de los seres vivos para extraer y
transformar la energía del medio y utilizarla para la síntesis y man-
tención de sus propias estructuras. Se divide en dos grandes grupos
de reacciones:
— Catabolismo o reacciones catabólicas, que permiten la degradación
de nutrientes hasta precursores simples, liberando energía en el
proceso.
— Anabolismo o reacciones anabólicas (biosíntesis), que permiten
utilizar precursores simples para construir las moléculas propias
de la célula. Estas reacciones requieren energía.
Relación o sensibilidad con su entorno: es la capacidad de recibir es-

tímulos y reaccionar frente a ellos. El conjunto de reacciones y respuestas
que desarrollan los seres vivos para mantener sus condiciones internas
constantes, a pesar de los cambios ambientales, se denomina homeostasis.
Evolución: se refiere a las modificaciones que deben ocurrir en
los organismos para que se adapten a cambios del ambiente. Estos
cambios ocurren a nivel genético en una población y son transmitidos
a las nuevas generaciones, lo que permite la adaptación e incluso la
aparición de nuevas especies.
Los aspectos anteriores pueden observarse en organismos como
bacterias, plantas y animales; sin embargo, no son tan fáciles de
apreciar en los virus, ya que estos no poseen metabolismo propio y
36
necesitan infectar una célula con el fin de reproducirse. Los virus no

son materia inerte ya que las moléculas que encierran en su interior
poseen la información necesaria para obtener copias de sí mismos. Por
este motivo se acepta que los virus están situados en la frontera entre
lo vivo y lo inerte, es decir, en la frontera de la vida.
1.3. Niveles de organización de la materia

Los átomos constituyen el nivel más pequeño de un elemento que man-
tiene sus propiedades químicas individuales. Estos se organizan para
formar moléculas, y estas, a su vez, constituyen las células. Las células
forman parte de tejidos, los cuales se organizan en órganos. Estos últimos
dan origen a aparatos y sistemas. Un conjunto de aparatos y sistemas
que funcionan coordinadamente constituyen un ser vivo (Figura 1.3). Un
grupo de individuos que comparten las mismas características genéticas
forman una especie o población y un grupo de poblaciones diferentes
constituye una comunidad. Las comunidades actúan recíprocamente con
su ambiente para formar un ecosistema y la suma de todos los ecosis-
temas y comunidades en la Tierra es lo que conocemos como biósfera.
Átomo Molécula
(DNA)
Organelo
(Núcleo)
Célula
Tejido
(Epitelio Intestinal)
Órgano
(Hígado)
Sistema
(Digestivo)
Organismo
Figura 1.3. Niveles de organización de la materia para formar un organismo.
37
Algunas de las características más importantes de los niveles de

organización de la materia, según su complejidad, son:
Nivel subatómico: lo integran las partículas más pequeñas de la
materia, como son los protones, neutrones y electrones.
Nivel atómico: cada átomo posee un núcleo que está formado por
protones que tienen carga positiva y neutrones carentes de carga, que
tienen la misma masa de los protones. Alrededor del núcleo y en constante
movimiento se encuentran los electrones, que poseen carga negativa.
Existen átomos del mismo elemento que contienen distinto número
de neutrones, por lo que difieren en su masa pero no en sus propieda-
des químicas. Estos se denominan isótopos, como por ejemplo el 16O
y 18O; 12C y 14C.
Nivel molecular: a nivel molecular, los elementos están formados
por átomos del mismo tipo. Por otra parte, los compuestos son molé-
culas que se encuentran constituidas por átomos diferentes, como es
el caso del agua.
Nivel celular: moléculas como fosfolípidos y proteínas consti-
tuyen membranas estructurales, que poseen funciones específicas.
Todas las células poseen una membrana que las delimita. En euca-
riontes existen estructuras especializadas como compartimentos,
denominadas organelos, como por ejemplo: retículo endoplasmático
(liso y rugoso), cloroplastos, mitocondrias, aparato de Golgi, núcleo,
lisosomas y vacuolas.
Nivel orgánico: hay células que existen en forma independiente o
unicelular y otras que se organizan en niveles más complejos hasta for-
mar organismos pluricelulares. En ellos existen tejidos especializados,
órganos y sistemas que desempeñan funciones altamente específicas.
Nivel de población: corresponde a un conjunto de individuos de
la misma especie que viven en un lugar específico por un determinado
periodo de tiempo.
Nivel de ecosistema: se refiere a un conjunto de poblaciones que
habitan en una misma zona y forman una comunidad. Estas comu-
nidades y las relaciones que se establecen con su entorno forman un
ecosistema. Por ejemplo, los factores climáticos delimitan lugares de
vegetación similar que a su vez permiten la existencia de un tipo de
fauna concreta, repitiéndose dichas zonas en áreas muy extensas de
la Tierra que reciben el nombre de biomas. El conjunto de todos los
38
biomas terrestres forma la biósfera, es decir, la capa de la Tierra habi-

tada por seres vivos y, por tanto, su nivel de organización más amplio.
1.4. Estructura del átomo y tipos de enlaces

El átomo es el constituyente básico de la materia. También se define
como la partícula más pequeña de un elemento que mantiene todas
sus propiedades. En términos estructurales, posee un núcleo central
que está formado por dos tipos de partículas subatómicas y rodeado
por electrones.
Protones: poseen masa y carga positiva. Su número determina
el número atómico del elemento, por ejemplo el carbono posee seis
protones y este es su número atómico.
Neutrones: son eléctricamente neutros (sin carga) y poseen la
misma masa que los protones. En algunos casos, átomos de un mismo
elemento presentan un diferente número de neutrones en su núcleo
manteniendo constante el número de protones; estas variaciones se
denominan isótopos, por ejemplo el carbono, existe mayoritariamente
como el isótopo estable carbono 12 (12C), que posee en su núcleo seis
protones y seis neutrones. Sin embargo, también es posible encontrar
en el planeta un isótopo menos estable llamado carbono 14 (14C), que
en su núcleo presenta ocho neutrones y seis protones, igual que 12C.
Electrones: se encuentran rodeando al núcleo atómico y en cons-
tante movimiento distribuidos en diferentes orbitales. Poseen carga
negativa y su número es equivalente al número de protones que existe en
el núcleo. En el caso del 12C, dado que posee seis protones en su núcleo,
existen seis electrones distribuidos en diferentes orbitales de energía.
Los átomos pueden interactuar entre sí debido a los electrones que
poseen en sus orbitales de energía. Un orbital incompleto es mucho
menos estable que un orbital completo y, por lo tanto, los átomos con
orbitales incompletos son muy propensos a interactuar con otros, lo
que significa perder, ganar o compartir electrones. Esto es la base del
enlace químico.
Los compuestos iónicos son formados por elementos con una
gran diferencia de electronegatividad, cuyos enlaces son el producto
de fuerzas electrostáticas de atracción entre aniones y cationes. Si la
menor energía se logra mediante la transferencia completa de uno o
más electrones de un átomo a otro se forman iones (catión que posee
39
carga positiva o anión si tiene carga negativa), y el compuesto perma-

nece unido por las fuerzas electrostáticas entre ellos. Un ejemplo de
compuesto que presenta este enlace es el cloruro de sodio o sal común.
La unión de fuerzas de atracción entre dos átomos con electro-
negatividades similares o iguales se denomina enlace covalente y es el
resultado de compartir uno o más pares de electrones, lo que provoca
una menor energía potencial. Este enlace se forma exclusivamente
entre átomos no metálicos. Los compuestos formados por este tipo de
enlace pueden ser gases atmosféricos, como por ejemplo: O2, N2, H2O,
CO2; combustibles comunes como el metano (CH4) (Figura 1.4); y la
mayoría las moléculas que se encuentran en el cuerpo humano como
proteínas, lípidos DNA y RNA.
Figura 1.4. Ejemplos de fórmula y estructura química de algunas moléculas

inorgánicas.
40
Frecuentemente en los sistemas biológicos, las moléculas presentan

diferentes fuerzas intermoleculares que se relacionan con sus propie-
dades y estabilidad. Una de estas interacciones es el puente de hidró-
geno, que está relacionado con las propiedades del agua. También es
la interacción que existe entre las bases nitrogenadas del DNA y es en
gran medida responsable de estabilizar la estructura de las proteínas.
El puente de hidrógeno es la unión débil, no covalente entre un átomo
de hidrógeno y un elemento electronegativo presente en otra molécula
(como oxígeno o nitrógeno). Para que este tipo de unión se produzca,
el hidrógeno debe estar a su vez unido covalentemente a un elemento
electronegativo, el cual atraerá los electrones del enlace, generando en
su entorno un exceso de carga negativa (δ-), mientras que en torno al
átomo de hidrógeno se genera un déficit de electrones (δ+) (Figura 1.5).
Figura 1.5. Ejemplos de puente de hidrógeno entre diferente moléculas. (A)

agua, (B) alcohol y agua, (C) cetona y agua, (D) amina y agua. Los puentes
de hidrógeno se representan con línea punteada.
Otra interacción conocida entre las biomoléculas son las hidro-

fóbicas, que se originan cuando moléculas hidrófobas, o sea, que no
son solubles en agua, tienden a agruparse cuando se encuentran en
solventes acuosos. Este es el caso de los aminoácidos con radicales
41
apolares que durante el plegamiento de la proteína que los contiene

son aislados del solvente y permanecen hacia el interior de la estruc-
tura. En cambio, en el caso de las proteínas transmembranas, los
radicales hidrófobos pueden encontrarse expuestos, encontrándose
con las colas hidrófobas de los lípidos de la bicapa lipídica que forma
la membrana celular.
Finalmente, en las interacciones electrostáticas se relacionan con la
atracción o repulsión de cargas eléctricas. Las moléculas que participan
contienen en su estructura grupos cargados que les permiten interac-
cionar con moléculas similares o con diferentes iones. Por ejemplo, en
una proteína las cadenas laterales ácidas o básicas pueden interactuar
con iones presentes en el medio o con otras cadenas cargadas. Es decir,
si una cadena tiene carga positiva, podría interactuar con otra que
posea carga negativa.
1.5. Teorías del origen de la vida

Explicar el origen de la vida ha sido un gran desafío para diversas cul-
turas a lo largo de la historia de la humanidad. En general las teorías
se basan en los conocimientos que poseía el ser humano al momento
de elaborarlas. Dentro de las más importantes podemos mencionar:
Creacionismo: sostiene que todas las formas de vida, incluido
el ser humano, fueron creadas por uno o varios dioses, a quienes
también se les atribuye la creación de todo el universo. Estas teorías
fueron muy frecuentes en diversas culturas antiguas (egipcios, mayas,
griegos, etcétera).
Generación espontánea: propuesta inicialmente por Aristóteles.
De acuerdo a ella, los seres vivos se crean a partir de la combinación
adecuada de materia inerte, por ejemplo «los ratones se crean a partir
de alimentos en descomposición y ropa sucia».
En su formulación original, esta teoría fue rebatida por expe-
rimentos llevados a cabo por Francesco Redi y Louis Pasteur, que
demostraron la imposibilidad de que los seres vivos, incluso los más
simples, pudieran aparecer «espontáneamente» de la materia inerte.
Panspermia: plantea que la vida se originó fuera del planeta, en
cualquier parte del universo, y que habría llegado a la Tierra dentro de
meteoritos, siendo liberada al colisionar estos con el planeta y dispersar
42
su contenido en la atmósfera. Los meteoritos habrían «sembrado» el

planeta con la vida proveniente del exterior.
Inicialmente postulada por el griego Anaxágoras, su formulación
científica moderna fue propuesta por el premio Nobel de Química
Svante Arrhenius y defendida por los físicos Fred Hoyle y Chandra
Wickramasinghe, especialmente después del supuesto hallazgo de
biomoléculas entre los restos del meteorito Murchison, caído en 1969
en Australia.
Quimiosíntesis: actualmente es la más aceptada. Plantea que las
condiciones de la Tierra primitiva habrían permitido la formación de mo-
léculas orgánicas básicas a partir de las cuales se originaron los primeros
seres vivos. Esta hipótesis se generó a partir del trabajo independiente
del bioquímico ruso Alexander Oparin y el matemático y botánico inglés
John Haldane. Se trata de la teoría con más sustento científico.
1.6. Condiciones de la tierra primitiva

De acuerdo a diversos estudios, se calcula que nuestro planeta se formó
hace aproximadamente 4.500 millones de años. Sin embargo, la apa-
rición de las primeras formas de vida habría ocurrido mucho después,
aproximadamente hace 3.500 millones de años.
Sin duda las condiciones que presentaba el planeta tras su formación
eran muy diferentes a las actuales. Se sugiere que los océanos habrían
aparecido en épocas tempranas, posteriores a su formación, en un am-
biente caracterizado por la presencia de altas temperatura. La elevada
evaporación habría permitido abundantes precipitaciones y tormentas
eléctricas. Además, la atmósfera fuertemente reductora carecía de oxíge-
no, por lo que tampoco existía la capa de ozono para proteger al planeta
de la radiación ultravioleta (UV). En estas condiciones, a medida que la
Tierra se enfriaba, diferentes moléculas inorgánicas en estado gaseoso,
como H2, NH3, CH4 y H2O, podrían haber reaccionado para generar
moléculas orgánicas presentes en los seres vivos.
En 1953, Stanley Miller y Joseph Urey intentaron reproducir en el
laboratorio las condiciones existentes en la Tierra primitiva hace cua-
tro mil millones de años. Para ello colocaron en un recipiente cerrado
una mezcla de gases consistente en: H2, NH3, CH4 y H2O (en forma de
vapor). Este recipiente (Figura 1.6) se hacía hervir y los gases produ-
cidos eran expuestos a descargas eléctricas. Finalmente, se analizaron
43
los productos obtenidos identificando moléculas como aminoácidos,

aldehídos, ácidos nucleicos y azúcares. Este experimento demostró que
en las condiciones que presentaba la atmósfera primitiva sería posible
la síntesis de compuestos orgánicos esenciales para los seres vivos, a
partir de moléculas inorgánicas.
Figura 1.6. Esquema del sistema usado en el experimento de Miller y Urey.
1.7. Biomoléculas
Los resultados obtenidos del análisis químico de los componentes
celulares demuestran que los seres vivos están formados por una serie
de elementos y compuestos químicos. En general, los elementos que
forman parte de los seres vivos se denominan bioelementos. Estos, a
su vez, interactúan para formar biomoléculas tanto orgánicas como
inorgánicas. Dentro de las moléculas inorgánicas se encuentran: agua,
sales minerales y gases como O2, CO2, y N2. Las biomoléculas orgánicas
incluyen carbohidratos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos.
44
1.7.1. Agua
El agua es fundamental para todas las formas de vida conocidas. Es
la sustancia más abundante en la célula y puede constituir cerca del
70% de su masa. Por ejemplo, en una persona de 70 kilos, 49 de ellos
corresponden a la masa del agua contenida en su organismo. Sumado
a lo anterior, el agua es también el medio en que se realizan la mayoría
de las reacciones bioquímicas del metabolismo celular.
La molécula de agua está formada por dos átomos de hidrógeno
unidos a un átomo de oxígeno mediante enlaces covalentes, lo que
da origen a un ángulo de aproximadamente 104,5º en su estructura.
Las propiedades más importantes del agua se pueden resumir en:
La molécula de agua tiene carácter polar (dipolar): debido a la ma-
yor electronegatividad del oxígeno con respecto al hidrógeno, la carga
interna en la molécula se distribuye en forma asimétrica, generando
una mayor densidad electrónica sobre el oxígeno (δ-) y un déficit en
los átomos de hidrógeno (δ+). Es importante notar que a pesar de los
desplazamientos polarizados de carga dentro de la molécula de agua,
su carga formal es cero, o sea, es eléctricamente neutra (Figura 1.7).
El carácter dipolar de la molécula de agua le permite interactuar
con otras mediante puentes de hidrógeno (Figura 1.8). De esta manera,
cada molécula de agua puede establecer hasta cuatro puentes de hidró-
geno con otras moléculas de agua que la rodean, cuyo ordenamiento
depende de la temperatura a la cual se encuentran, formando cristales
altamente ordenados en estado sólido y, por lo tanto, ocupando un
mayor volumen, o en estado móvil, como líquido, donde las moléculas
poseen menor orden y ocupan menor volumen. En estado gaseoso, las
interacciones por puentes de hidrógeno entre las moléculas de agua
se han perdido.
45
Figura 1.7. Estructura de la molécula de agua. (δ-) representa mayor densidad

electrónica sobre el oxígeno, (δ+) muestra un déficit de densidad electrónica
en los átomos de hidrógeno.
Molécula de Agua
Puente de hidrógeno
Enlace covalente
Figura 1.8. Enlaces químicos en la molécula de agua. Los enlaces covalentes

se denotan por líneas continuas, mientras que las interacciones por puentes
de hidrógeno con una línea punteada o segmentada.
El agua permanece en estado líquido en un amplio margen de

temperaturas (0º-100º), debido a que una molécula de agua puede
interactuar por puentes de hidrógeno entre moléculas de agua (3 o
4, dependiendo de la temperatura). Si bien cada puente de hidrógeno
es un enlace muy débil (1-5 Kcal/mol), la sumatoria del gran número
que se forma entre las moléculas de agua estabiliza la interacción entre
ellas, requiriéndose mucha energía para romperlos todos y así pasar
a estado gaseoso. Esta propiedad se relaciona directamente con que:
46
El agua posee un elevado calor específico. Esto se define como la

cantidad de calor que se necesita por unidad de masa para elevar la
temperatura un grado Celsius. El calor específico del agua es 1 caloría/
gramo°C = 4,19 J/gramo°C, que es más alto que el de cualquier otro
solvente común (por ejemplo, el calor específico para el etanol es de
2,44 J/gramo°C). Entre otras cosas, esto permite la conducción de ca-
lor en el organismo contribuyendo a la termorregulación, al mantener
constante e igualar la temperatura en las diferentes zonas corporales.
El agua es buen solvente para moléculas polares: por su estruc-
tura molecular angular y la diferencia de electronegatividad entre el
hidrógeno y el oxígeno con la consecuente distribución asimétrica de
la densidad electrónica, las moléculas de agua son capaces de solvatar
compuestos polares o iónicos. La solvatación consiste en que las mo-
léculas de solvente rodean ordenadamente al soluto estabilizándolo,
quedando este último, disuelto. Un claro ejemplo de solvatación lo
encontramos en la disolución de NaCl: en solución acuosa los iones
que conforman la sal se separan quedando como Na+ y Cl-, cada uno
de estos solvatados por moléculas de agua (Figura 1.9).
Algunas moléculas con grupos polares, como los alcoholes (R-OH),
son capaces de formar puentes de hidrógeno con moléculas de agua (Figura
1.5 B), quedando así solvatados y estabilizados (Figura 1.10). Asimismo,
el agua es capaz de solubilizar moléculas biológicas que poseen grupos
cargados (ionizables), como COO- y (NH3)+. Las moléculas que se disuel-
ven en agua se denominan hidrófilas, es decir, que tienen afinidad por el
agua. Un gran número de moléculas celulares pertenece a esta categoría,
como azúcares, DNA, RNA y la mayor parte de las proteínas.
Las moléculas hidrofóbicas como los lípidos no tienen afinidad por
el agua debido a que no poseen carga o regiones polares y, por lo tanto,
son incapaces de formar puentes de hidrógeno con ella o los forman
en un número reducido. Un ejemplo de lo anterior lo constituye la
homogenización de agua y aceite, que da como resultado una mezcla
denominada emulsión, la cual, luego de un tiempo se separa en dos fases.
Las moléculas apolares, al encontrarse en una solución acuosa,
tienden a unirse entre sí, estabilizándose mediante interacciones hidro-
fóbicas (Figura 1.10). Este tipo de uniones permite que las moléculas
apolares se protejan de la presencia de moléculas de agua.
47
Figura 1.9. Solvatación de NaCl. El agua se orienta en torno a los iones de

acuerdo a la carga que estos presentan. En el caso del catión sodio, la orienta-
ción está dada por los átomos de oxígeno (δ-) y para el anión por los átomos
de hidrógeno (δ+).
Las moléculas de agua exhiben elevada fuerza de cohesión y

adhesión, esto es, asociación entre moléculas de agua (cohesión) y
entre moléculas de agua y superficies polares (adhesión). Los puentes
de hidrógeno mantienen a las moléculas de agua fuertemente unidas,
formando una estructura compacta que la convierte en un líquido casi
incompresible. Producto de estas interacciones encontramos fenómenos
como la tensión superficial.
48
Molécula
Polar
Capas de
Solvatación
Molécula Apolar
Interacción
Hidrofóbica
Molécula Apolar
Figura 1.10. Comportamiento de moléculas polares y apolares en agua. Las

moléculas polares puede ser solvatadas por el agua, de esta forma son disueltas.
Las moléculas apolares, en cambio, no pueden ser solvatadas y debido a esto
son insolubles en agua, sin embargo pueden agruparse mediante interacciones
hidrofóbicas.
1.7.2. Hidratos de carbono

Se conocen también como glúcidos o carbohidratos. Son macromolé-
culas formadas por carbono (C), hidrógeno (H) y oxígeno (O).
Los hidratos de carbono más simples se denominan monosacári-
dos, mientras que los más grandes y complejos reciben el nombre de
polisacáridos y pueden estar compuestos por monosacáridos similares
o idénticos. Las funciones que realizan los carbohidratos son variadas,
incluyendo energéticas, estructurales o como señales de localización
o comunicación intercelular, como es el caso de los oligosacáridos
presentes en la membrana celular (glicocálix). En términos químicos
estas biomoléculas son principalmente polihidroxialdehídos (R-CHO)
o polihidroxicetonas (R-CO-R). Solo en algunos casos incluyen nitró-
geno, fósforo o azufre como parte de su estructura. En los siguientes
párrafos nos referiremos brevemente a los tipos de carbohidratos
indicados anteriormente.
49
Monosacáridos: son los carbohidratos más simples. Están com-

puestos por una cadena de átomos de carbono con átomos de hidró-
geno y oxígeno enlazados de acuerdo a la proporción de 1 carbono: 2
hidrógenos: 1 oxígeno (CH2O)n. Su nomenclatura está determinada por
el número de carbonos que compone la cadena principal. Por ejemplo,
una cadena que contiene 3 átomos de carbono se denomina triosa,
tetrosa si contiene 4 carbonos; pentosa si posee 5 y así sucesivamente.
También se debe considerar el grupo funcional que presenta la cade-
na, que puede ser aldehído, en cuyo caso se hablará de la «aldosa» o
«cetosa» si el grupo principal corresponde a una cetona (Figura 1.11).
A B
Grupo aldehido
Grupocetona
Aldopentosa (D-Ribosa) Centopentosa (D-Ribulosa)
Figura 1.11. Ejemplos de carbohidratos en forma aldosa (A) y cetosa (B). Se

indica el grupo aldehído y cetona en cada caso.
Los monosacáridos son moléculas inestables en medio acuoso y

por este motivo se ciclan, para lo cual los grupos aldehídos o cetonas
reaccionan con un hidroxilo de la misma cadena convirtiéndola en una
estructura en forma de anillo (Figura 1.12). Si el anillo está formado
por seis elementos (cinco carbonos y un oxígeno) recibe el nombre de
piranosa. En cambio, si el anillo posee solo cinco elementos (cuatro
carbonos y un oxígeno) se denomina furanosa. Dentro de los mo-
nosacáridos más comunes encontramos hexosas como la glucosa, la
fructosa y la galactosa, o pentosas como la ribosa y la desoxirribosa.
50
Figura 1.12. Representación del monómero de glucosa. (A) forma lineal y (B)
forma cíclica (piranosa).
Disacáridos: están compuestos por dos monosacáridos unidos por

un enlace covalente denominado glicosídico (glucosídico). La reacción
de unión de monosacáridos se denomina condensación e implica la
pérdida de una molécula de agua por cada par de moléculas de mo-
nosacáridos unidos (Figura 1.13). Estas moléculas pueden volver a
separarse por hidrólisis (la adición de una molécula de agua) para
formar nuevamente las unidades de monosacáridos. La hidrólisis es
una reacción exergónica, es decir, la energía química de enlace de sus
productos es menor que la de la molécula original, por lo tanto, en esta
reacción se libera energía. Al contrario, la unión de dos monosacáridos
para formar un disacárido requiere la aplicación de energía. Tal como
se observa en la Figura 1.13, un disacárido puede estar formado por
monosacáridos diferentes.
Los disacáridos más comunes son:
— Sacarosa: glucosa + fructosa
— Maltosa: glucosa + glucosa
— Lactosa: glucosa + galactosa.
Oligosacáridos: corresponden a cadenas cortas de entre 12 y 30

unidades monoméricas. Generalmente se encuentran unidos por enlaces
covalentes a lípidos y proteínas, formando glicolípidos y glicoproteínas
51
que son de especial importancia en la superficie de la membrana celular

donde desempeñan funciones informativas y de reconocimiento.
Polisacáridos: están formados por largas cadenas simples o ramifi-
cadas de monosacáridos que pueden estar compuestas por monómeros
iguales (homopolisacáridos) o monómeros diferentes (heteropolisacá-
ridos) (Figura 1.14). Algunos tienen funciones estructurales, como la
celulosa de vegetales y la quitina de los hongos (Figura 1.15). Otros
constituyen una reserva de azúcar con fines energéticos, como el almi-
dón, que está formado por moléculas de glucosa y es el polisacárido de
reserva de las plantas, mientras que en bacterias y animales el glicógeno
cumple este rol. Ambos polisacáridos deben hidrolizarse a sus unidades
monoméricas básicas antes de ser utilizados como fuente de energía.
Figura 1.13. Formación de disacáridos. Ejemplo de formación de sacarosa,

el proceso implica la formación de un enlace glicosídico entre la glucosa y la
fructosa, con la pérdida de una molécula de agua.
El glicógeno está formado exclusivamente por glucosa, es decir es

un homopolímero que puede llegar a tener 120 mil monómeros. Más o
menos cada 10 unidades monoméricas existen puntos de ramificación
52
en la cadena (Figura 1.15). En animales el glicógeno se almacena en

hígado y músculos.
La mayor parte de los vegetales utilizan el almidón como molécula
de reserva energética. Este polisacárido, al igual que el glicógeno, es un
polímero de glucosa, cuya organización estructural es diferente debido
a que está constituido por una mezcla de amilosa y amilopectina:
— Amilosa: homopolímero de glucosa, de 300 a 3.000 subunidades
formando una cadena lineal, de estructura tridimensional helicoi-
dal, con escasas o nulas ramificaciones. Puede constituir el 25% del
almidón.
— Amilopectina: homopolímero de glucosa, de 200 a 200 mil subuni-
dades formando una cadena lineal altamente ramificada. Constituye
aproximadamente el 75% del almidón.
Aunque los animales no producen almidón, poseen la enzima

amilasa que les permite hidrolizarlo y obtener glucosa.
Figura 1.14. Estructura de homopolisacáridos y heteropolisacáridos. Los

homopolisacáridos están formados por la misma unidad monomérica; en
cambio, los héteropolisacáridos presentan más de un tipo de unidad mono-
mérica básica.
53
Figura. 1.15. Estructura de polisacáridos. (A) Amilosa, (B) Celulosa y (C)

Glicógeno.
1.7.3. Lípidos
Son un grupo de moléculas orgánicas de composición química variada
que tienen en común su incapacidad para disolverse en agua (hidrofó-
bicos), pero sí son solubles en solventes orgánicos, como por ejemplo
en cloroformo, éter o benceno. Los lípidos y compuestos relacionados
poseen en su estructura largas cadenas hidrocarbonadas alifáticas o
de anillos bencénicos. Para las funciones celulares, los lípidos más
importantes son las grasas, esteroides y los fosfolípidos. Dentro de las
funciones que desempeñan en la célula tenemos:
54
— almacenamiento de energía,
— funciones estructurales (forman parte de la membrana plasmática),
— ser agentes formadores de emulsiones,
— ser precursores de hormonas, y
— ser mensajeros intracelulares.
Grasas: constan de una molécula de glicerol unida mediante enlaces

de tipo éster a tres ácidos grasos. En esta condición la molécula se deno-
mina triacilglicerol o triglicérido (Figura 1.16). Estos se almacenan en
el tejido adiposo del cuerpo, como reserva de energía. Los triglicéridos
también se encuentran presentes en plasma producto de la ingesta de
alimentos que los contienen o de la síntesis en el hígado a partir de otros
nutrientes. El hígado transforma el exceso de calorías, grasas o hidratos
de carbono consumidos en triglicéridos para ser utilizados en períodos
de escasez. En dicha situación los triglicéridos son hidrolizados y los
ácidos grasos resultantes son gradualmente liberados y metabolizados
de acuerdo a los requerimientos de energía del organismo.
Los ácidos grasos poseen una larga cadena hidrocarbonada sin
ramificaciones y de características hidrofóbicas. En uno de sus extremos
presentan un grupo carboxilo (-COOH) con características hidrofíli-
cas. Las moléculas que tienen regiones hidrofóbicas e hidrofílicas se
denominan anfipáticas.
Los ácidos grasos difieren entre sí en el largo de la cadena apolar y
en la presencia o ausencia de dobles enlaces. Los ácidos grasos carentes
de dobles enlaces se denominan saturados y los que poseen dobles en-
laces se llaman no saturados o insaturados (Figura 1.17). Dependiendo
del número de enlaces dobles presentes, estos ácidos grasos pueden ser
mono o poliinsaturados. Los ácidos grasos insaturados tienen baja
temperatura de fusión, al contrario de los saturados.
Las grasas animales formadas en mayor medida por lípidos satura-
dos son sólidas a temperatura ambiente, en cambio en vegetales existe
mayor cantidad de lípidos no saturados por esta razón, los aceites de
origen vegetal son líquidos en la misma condición.
Las grasas entregan más energía que los carbohidratos. Estos úl-
timos funcionan como fuente de energía de acceso rápido, en cambio
las grasas almacenan energía a largo plazo.
55
Figura 1.16. Formación de triglicéridos a partir de glicerol y ácidos grasos.
Figura 1.17. Estructura de ácidos grasos.
56
Esteroides: poseen una estructura básica de cuatro anillos deno-

minada esterano. Uno de los más importantes es el colesterol (Figura
1.18), componente de las membranas celulares de animales y precursor
de la síntesis de hormonas esteroidales (progesterona, aldosterona,
testosterona, estradiol y cortisol), vitamina D y sales biliares.
Figura 1.18. Estructura del colesterol
Fosfolípidos: estructuralmente son similares a los triglicéridos, la

diferencia está en que poseen solo dos cadenas de ácidos grasos en vez
de tres, por lo que pertenecen al grupo de los diacilgliceroles. En este
caso, el ácido graso ausente es reemplazado por un grupo fosfato que a
su vez se encuentra unido a una molécula polar de naturaleza variable.
A diferencia de los triglicéridos, la presencia del grupo fosfato hace
que estas moléculas tengan carácter anfipático (Figura 1.19). Debido a
ello, cuando se encuentran en medio acuoso pueden formar estructuras
como liposomas, o bien esparcirse en la superficie y formar monocapas
donde las cabezas polares estarán en contacto con el solvente y las
colas apolares orientadas hacia la superficie en contacto con el aire.
Dos de estas capas pueden combinarse enfrentando las colas apolares y
formar una bicapa lipídica que es la base estructural de las membranas
biológicas (Figura 1.20). A diferencia de la organización de monocapa
que alcanzan los fosfolípidos, los ácidos grasos, que también son mo-
léculas anfipáticas, alcanzan la estructura de micela en medio acuoso.
57
Figura 1.19. Estructura general de un fosfolípido. La molécula es anfipática

debido a la presencia de una región polar dada la presencia del grupo fosfato
en la cabeza y una zona apolar dada por las dos colas hidrocarbonadas.
Micela Bicapa Lipídica Liposoma
Figura 1.20. Organización de fosfolípidos en medio acuoso
1.7.4. Proteínas
Son macromoléculas formadas por aminoácidos que constituyen cerca
del 20% de las moléculas celulares. A su cargo está la gran mayoría
de las funciones celulares. Determinan la forma y estructura celular
y también son el principal instrumento de reconocimiento molecular
y de catálisis. En términos generales sus funciones se relacionan con:
— catálisis enzimática,
— transporte de sustancias,
58
— movimiento,
— estructura celular,
— defensa inmunológica, y
— señalización (hormonas y receptores).
Los aminoácidos son las unidades monoméricas de las proteínas.

Estructuralmente poseen un carbono asimétrico (carbono α) unido a
dos importantes grupos funcionales: un grupo carboxilo (-COOH) y
un grupo amino (-NH2). Además el carbono α está unido a un átomo
de hidrógeno y un grupo lateral R variable (Figura 1.21). Existen en la
naturaleza 20 aminoácidos estándar formando parte de las proteínas.
La mayor parte de ellos están constituidos por nitrógeno, hidrógeno y
oxígeno; solamente dos (metionina y cisteína) contienen azufre.
Figura 1.21. Estructura básica de un aminoácido. Se muestra la estructura

básica del aminoácido. Estos, al unirse por enlaces peptídicos, pueden formar
polipéptidos y proteínas.
Las cadenas laterales del carbono α varían considerablemente,

desde un radical tan sencillo como un átomo de hidrógeno en el aminoá-
cido glicina, hasta estructuras cíclicas complejas como la fenilalanina.
Las propiedades químicas de estas moléculas dependen en alto grado
de la naturaleza de su cadena lateral, de este modo, los aminoácidos
que presentan propiedades químicas similares se agrupan en familias de
aminoácidos: ácidos, básicos, polares sin carga y no polares (Tabla 1.2).
Enlace peptídico: en las proteínas los aminoácidos se encuentran
unidos por medio de un enlace covalente denominado enlace peptídi-
co, el que se forma entre el grupo carboxilo del primer aminoácido y
el grupo amino del siguiente (Figura 1.22). El mecanismo de reacción
involucra la formación de una molécula de agua, que se origina del
OH- liberado desde el primer aminoácido, más el H+ que aporta el
59
segundo aminoácido. La separación de los aminoácidos se realiza

mediante rehidratación.
El enlace peptídico tiene las siguientes características:
— es un enlace planar;
— es un dipolo eléctrico, es decir posee carga parcial negativa hacia el
oxígeno del grupo carbonilo y carga parcial positiva en el hidrógeno
del amino; y
— no posee rotación.
Tabla 1.2 Clasificación de los aminoácidos
FAMILIA NOMBRE ESTRUCTURA
O
H2N
Lisina (Lys) OH
NH2
NH2 O
Arginina (Arg) HN NH OH
Básicos NH2
(Cadenas O
laterales básicas)
N
Histidina (His) OH
NH2
N
H
O
Ácido Aspártico HO
OH
(Asp)
O NH2
Ácidos O O
Ácido
(Cadenas
Glutámico HO OH
laterales ácidas)
(Glu) NH2
60
O
Asparragina H2N
OH
(Asp)
O NH2
NH2 O
Glutamina (Gln) O OH
NH2
O
Polares sin
carga
Serina (Ser) HO OH
(Cadenas sin
carga) NH2
CH3 O
Treonina (Thr) HO OH
NH2
Tirosina (Tyr) OH
NH2
HO
61
O
H3C
Alanina (Ala) OH
NH2
CH3 O
Valina (Val) H3C OH
NH2
H3C
Leucina (Leu) OH
CH3 NH2
No polares CH3 O
H3C
(Cadenas Isoleucina (Ile) OH
laterales no
polares) NH2
O
H
Prolina (Pro) N
OH
Fenilalanina (Phe) OH
NH2
S
Metionina (Met) H3C OH
NH2
62
Triptófano (Trp) OH
NH2
NH
O
Glicina (Gly)
H2N
OH
No polares
(Cadenas
laterales no
polares)
Cisteina (Cys) HS OH
NH2
63
Figura 1.22. Formación del enlace peptídico. El enlace peptídico es de tipo

covalente y se forma entre el grupo carboxilo del primer aminoácido y el
grupo amino del siguiente.
Estructuras de las proteínas

La estructura de las proteínas está dada por un conjunto de propie-
dades derivadas de la secuencia y naturaleza de los aminoácidos que
la componen. Las proteínas presentan cuatro niveles estructurales
denominados estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Estructura primaria: es la secuencia lineal de los aminoácidos específi-
cos que componen la cadena. Esta secuencia contiene toda la información
requerida que define la forma tridimensional y función de la proteína.
Estructura secundaria: se define como la conformación que adopta
parte de la cadena en forma localizada. Se distinguen dos tipos de estruc-
tura secundaria que se repiten en diferentes proteínas: hélice α y sábana β.
La hélice α se encuentra enrollada y fija mediante interacciones
puente de hidrógeno entre grupos carbonilo (─C=O) de un enlace
peptídico y el grupo amino (─N-H) de otro.
La estructura de hoja o sábana β consiste en varias cadenas para-
lelas entre sí. Esta estructura asume una conformación con pliegues o
dobleces estabilizada por puentes de hidrógeno.
64
Algunas proteínas poseen un solo tipo de estructura secundaria,

pero muchas de las proteínas globulares pueden tener más de un tipo
de estructura secundaria en la molécula.
Estructura terciaria: es el modo en el que la cadena polipeptídica
completa se pliega en el espacio, contemplando las relaciones estruc-
turales entre aminoácidos que pueden estar lejos unos de otros en la
secuencia primaria y formando parte de diferentes tipos de estructura
secundaria, pero que interactúan cuando la proteína se pliega (Figura
1.23). En la estructura terciaria los aminoácidos apolares se sitúan
hacia el interior y los polares hacia el exterior.
La estructura se estabiliza por puentes de azufre o disúlfuro ge-
nerados entre residuos de cisteína próximos, puentes de hidrógeno e
interacciones iónicas e hidrofóbicas entre cadenas laterales.
Las estructuras terciarias pueden ser fibrilares o globulares, siendo
estas últimas las más comunes. Entre las proteínas globulares se inclu-
yen enzimas, hormonas, inmunoglobulinas y proteínas de transporte.
Figura 1.23. Estructura primaria, secundaria y terciaria de una proteína. La

estructura primaria consiste en la secuencia de aminoácidos que componen
la cadena polipeptídica. Los aminoácidos de la estructura primaria adoptan
dos tipos de estructura secundaria, hélice α o sábana β. A su vez, agrupacio-
nes de estructura secundaria conforman la estructura terciaria. A modo de
ejemplo se muestra la estructura terciaria de la proteína calmodulina (Babu,
1998), en rojo se representa la estructura de hélice α, las zonas en amarillo
corresponden a estructura hoja o sábana β. PDB ID: 3CLN.
65
Estructura cuaternaria: la estructura cuaternaria deriva de la in-

teracción de dos o más cadenas asociadas para formar una proteína
multimérica que posee propiedades distintas a los monómeros que
la componen. Estos se asocian entre sí mediante interacciones no co-
valentes, como puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas o
covalentes como puentes disúlfuro.
La hemoglobina es una proteína que presenta estructura cuater-
naria. Está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas; cada una
de ellas en forma individual posee estructura terciaria (Figura 1.24).
Figura 1.24. Ejemplo de estructura cuaternaria. Estructura de la hemoglobina.

PDB ID: 1HHO. Representación gráfica realizada por el Dr. Mauricio Arenas
(Universidad de Talca).
1.7.5. Ácidos nucleicos

Existen dos tipos de ácidos nucleicos, el DNA (ácido desoxirribonucleico)
y el RNA (ácido ribonucleico), cuyas funciones se relacionan directa-
mente con el almacenamiento y transferencia de información genética.
Todas las células animales, vegetales, hongos o bacterias poseen ambos
ácidos nucleicos. En cambio, los virus poseen solo DNA o RNA como
material genético.
66
En eucariontes el DNA se encuentra localizado casi exclusivamente

en el núcleo constituyendo los cromosomas durante la mitosis o en for-
ma de cromatina durante la interfase del ciclo celular. También poseen
DNA sus mitocondrias y cloroplastos. Las bacterias presentan su DNA
en el citoplasma, específicamente en la región denominada nucleoide.
El DNA que se encuentra en el núcleo está como doble hebra lineal,
mientras que el bacteriano, mitocondrial y cloroplástico es circular.
El RNA en células eucariontes se encuentra presente en el núcleo,
citoplasma, mitocondrias y cloroplastos, mientras que en procariontes
se localiza en el citoplasma.
Figura 1.25. Azúcares presentes en nucleótidos. (A) Ribosa y (B) Desoxirribosa.
La unidad estructural básica de los ácidos nucleicos son los nu-

cleótidos. Cada uno de ellos está constituido por tres componentes:
— Una pentosa (ribosa en el RNA y desoxirribosa en el DNA) (Figura
1.25).
— Una base nitrogenada que puede ser de tipo púrica (adenina y gua-
nina) o pirimídica (citosina, timina y uracilo). De ellas, la timina se
encuentra presente solo en el DNA y el uracilo exclusivamente en
el RNA (Figura 1.26).
— Grupos fosfato. En el nucleótido, la base nitrogenada y los grupos
fosfato están unidos a la pentosa (Figura 1.27). La presencia de
grupos fosfato como parte de la estructura del nucleótido trae
como consecuencia que tanto el DNA como el RNA posean carga
negativa.
67
Figura 1.26. Estructura química de bases nitrogenadas. Bases púricas (adenina

y guanina) y bases pirimídicas (citosina, timina y uracilo).
De la unión de la pentosa y una base nitrogenada se genera un

nucleósido. Si el nucleósido lleva unido un grupo de fosfato al carbono
5’ de la pentosa se denomina nucleótido-monofosfato, nucleótido-
difosfato si lleva dos y nucleótido-trifosfato si son tres (Figura 1.27).
Tanto en el DNA como en el RNA, los nucleótidos se encuentran
unidos entre sí mediante un enlace covalente, denominado fosfodiéster
entre el grupo 3’ —hidroxilo de un nucleótido y el grupo 5’— fosfato
del siguiente. A diferencia del RNA, que está formado por una sola
hebra, el DNA presenta dos cadenas antiparalelas, o sea, en sentidos
opuestos.
68
Figura 1.27. Estructura química del nucleósido y nucleótido. (A) nucleósido

adenosina y los nucleótidos, (B) adenosín monofosfato, (C) adenosín difosfato,
(D) adenosín trifosfato.
Estructura del DNA

En 1953, Watson y Crick publicaron el modelo de la estructura tri-
dimensional del DNA donde se establece que la estructura de esta
molécula consiste en dos cadenas antiparalelas de polinucleótidos
enrolladas alrededor del mismo eje con sentido dextrógiro, formando
una doble hélice con un diámetro de 2 nm.
La estructura primaria del DNA está definida por la secuencia de
las bases en la cadena del polinucleótido, mientras que la estructura
secundaria se refiere a la estructura de doble hebra (Figura 1.28).
Las principales características del DNA son:
— La polaridad de las dos cadenas es opuesta. El extremo 5´ de una
cadena coincide con el extremo 3´ de la otra, es decir, son antipa-
ralelas.
— La estructura fosfato-pentosa conforma el exterior de la hélice,
mientras que las bases nitrogenadas se sitúan hacia el interior
formando un ángulo recto con el eje de la hélice. Esta disposición
permite que las bases de ambas cadenas queden enfrentadas en el
interior de la doble hélice.
69
— Las dos hebras de la hélice se mantienen unidas de forma no co-

valente por la formación de puentes de hidrógeno entre las bases
nitrogenadas complementarias: la adenina forma dos puentes de
hidrógeno con la timina y la guanina forma tres con la citosina
(Figura 1.28).
Figura 1.28. Modelos estructurales. (A) Estructura del DNA; (B) Puentes de
hidrógeno entre las bases nitrogenadas del DNA.
Estructura del RNA

Esta molécula se presenta como una sola hebra, sin embargo puede
formar estructura secundaria por la existencia de regiones comple-
mentarias dentro de la misma cadena. Existen tres tipos principales
de RNA: RNA mensajero (RNAm), RNA ribosomal (RNAr) y RNA
de transferencia (RNAt), todos ellos se generan o son sintetizados en
el proceso de transcripción, utilizando al DNA como patrón o molde.
RNA mensajero: representa aproximadamente 5-10% del RNA.
En eucariontes, se sintetiza en el núcleo de la célula y su función es
transportar la información genética codificada en el DNA desde el
núcleo al citoplasma atravesando los poros de la membrana nuclear.
70
RNA ribosomal: representa 75-85% del total de RNA en la célula.

Participa de la síntesis proteica ya que forma parte de la estructura
ribosomal.
RNA de transferencia: representa un 5-10% del RNA. Su función es
transportar los aminoácidos dispersos por el citoplasma hacia el lugar
de la síntesis proteica. Cada aminoácido posee por lo menos un RNAt
correspondiente, solo algunos aminoácidos poseen múltiples RNAt.
Para saber más:
1. Alberts, B., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K., Walter, P. (2010).
Biología molecular de la célula. Barcelona: Omega.
2. Alberts, B., Bray, D., Hopkins, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., Roberts,
K., Walter, P. (2004). Introducción a la biología celular. Buenos Aires:
Editorial Médica Panamericana.
3. Bada, J., Lazcano, A. (2003). Prebiotic Soup Revisiting the Miller Exper-
iment. Science, 300, 745-746.
4. Babu, Y. S., Bugg, C. E., Cook, W. J. (1998). Structure of calmodulin
refined at 2.2 A resolution. J.Mol.Biol, 204, 191-204.
5. Karp, G. (2009). Biología celular y molecular. Mexico: Mc Graw Hill.
6. Porter, J. R. (1976). Antony van Leeuwenhoekl: Tercentenary of His
Discovery of Bacteria. Bacteriological Reviews, 4, 260-269.
7. Shaanan, B. (1983). Structure of human oxyhaemoglobin at 2.1 A reso-
lution. J.Mol.Biol, 171, 31-59.
8. Woese, C. (1998). The universal ancestor. Proc. Natl Acad Sci, 95, 6.854-
6.859.
71
Preguntas de autoevaluación y estudio
1. Defina los siguientes conceptos:
a. Átomo
b. Enlace covalente
c. Puente de hidrógeno
d. Isótopo
e. Enlace iónico
f. Enlace peptídico
g. Enlace glicosídico
h. Ión
i. Catión
j. Anión
k. Elemento
l. Molécula
2. Confeccione un diagrama y explique brevemente el experimento

de Miller. Discuta brevemente la importancia de sus resultados
para explicar el origen de la vida.
3. Mencione y explique las características básicas comunes a todos

los seres vivos.
4. Explique por qué los virus no son considerados seres vivos.
5. Dibuje los siguientes tipos celulares: bacteria, animal, vegetal.

Indique los componentes más importantes en cada caso.
6. Nombre las estructuras comunes a células eucariontes y proca-

riontes.
72
7. Confeccione un listado en orden creciente de los niveles de orga-

nización de la materia, considerando el primer nivel como átomo
y el último como biósfera. Explique brevemente cada uno.
8. Dibuje dos moléculas de agua interactuando mediante puentes de

hidrógeno.
9. En base al número de puentes de hidrógeno que puede formar la

molécula de agua, explique por qué el agua aumenta su volumen
en estado sólido.
10. Explique por qué las moléculas polares como la sacarosa se di-
suelven con facilidad en agua. ¿Por qué las moléculas apolares no
lo hacen?
11. Sabemos que moléculas como el NaCl se disuelven en agua:
a. Escriba la ecuación de disociación del NaCl.

b. Considerando la disociación, indique el anión y el catión.
c. Dibuje el anión y el catión solvatados por moléculas de agua.
12. Explique por qué un alcohol puede mezclarse con agua. Comple-
mente su explicación con un dibujo.
13. Investigue y dé tres ejemplos de organismos procariontes y euca-

riontes unicelulares.
14. Señale la diferencia entre organismos autótrofos y heterótrofos.

Indique algunos ejemplos de cada caso.
15. Dibuje la estructura general de:
a. Un aminoácido
b. Un ácido graso saturado de 20 carbonos
c. Un ácido graso de 20 carbonos con 2 insaturaciones
d. Una aldohexosa
e. Un nucleótido trifosfato
73
16. Señale las características principales y las funciones que desempe-

ñan en la célula cada una de las siguientes biomoléculas:
a. Proteínas
b. Lípidos
c. Carbohidratos
d. Ácidos nucleicos
17. Describa brevemente los diferentes niveles de estructura que poseen

las proteínas.
18. Investigue y defina los siguientes conceptos:
a. Heteropolisacárido
b. Homopolisacárido
c. Saponificación de grasas
d. Desnaturación (desnaturalización)
e. Hidrólisis
19. Represente esquemáticamente la formación de enlaces peptídicos

entre:
a. Dos moléculas de glicina

b. Una alanina con una glicina
c. Una fenilalanina, una cisteína y una glicina
20. Se requiere separar por hidrólisis todos los monosacáridos de

una cadena de almidón compuesta por 10 moléculas de glucosa.
Determine cuántas moléculas de agua se necesitarán.
21. Considerando una cadena polipeptídica compuesta por 25 ami-

noácidos, ¿cuántos enlaces peptídicos posee esta estructura?
22. Mencione cuatro ejemplos de disacáridos y polisacáridos. En cada

caso indique el o los monosacáridos que los componen.
74
23. Represente los puentes de hidrógeno que se forman entre adenina-

timina y citosina-guanina.
24. Explique cómo es posible que el RNA forme estructuras secun-

darias.
25. Indique las principales características de la molécula de DNA.

Menciones los lugares de la célula eucarionte donde es posible
encontrar esta molécula.
26. Explique la diferencia entre un desoxirribonucleótido y un ribo-

nucleótido. Dibuje un ejemplo.
27. Mencione los diferentes tipos de RNA e indique la función de

cada uno.
75
Capítulo 2
La membrana plasmática
La membrana plasmática delimita y separa la célula del medio que la

rodea. Sin embargo, no debe ser considerada una entidad inerte, ya
que constituye una barrera altamente dinámica y selectiva que regula
el intercambio de sustancias, como nutrientes o iones, y mantiene las
diferencias esenciales entre el contenido celular y el medio externo.
Asimismo, la membrana plasmática modula la interacción célula-
célula y participa activamente en la respuesta a señales externas, como
hormonas o factores de crecimiento. En células vegetales, hongos y
procariontes la membrana se encuentra cubierta y protegida por una
pared celular que es sintetizada por la propia célula.
La membrana no puede ser resuelta por el microscopio óptico, en
cambio, cuando se observa al microscopio electrónico de transmisión,
aparece como una estructura trilaminar que consiste en dos bandas,
interna y externa más oscuras y una banda más clara en el centro, de
7-10 nm de espesor aproximadamente (Figura 2.1).
Figura 2.1. Membrana plasmática observada al microscopio electrónico. Se

observa la membrana como una estructura trilaminar. Las bandas oscuras
corresponden a las cabezas polares de los fosfolípidos, mientras que la región
central (clara) corresponde a la zona donde se encuentran sus colas hidrófobas.
2.1. Composición de las membranas biológicas

Todas las membranas biológicas, incluida la membrana plasmática,
están compuestas por lípidos, formando una bicapa, y proteínas.
Estos componentes se encuentran unidos mediante interacciones no
covalentes, principalmente de tipo hidrofóbico. Gran parte de la inves-
tigación sobre la composición de la membrana plasmática se realizó
utilizando como modelo de estudio las membranas de glóbulos rojos,
por lo sencillo que resulta su aislamiento. En general, la membrana de
un glóbulo rojo típico está constituida por un 60% de proteínas y un
40% de lípidos, aproximadamente. Estos porcentajes son variables de-
pendiendo del tipo celular y de la membrana que se estudie (Tabla 2.1).
La organización molecular de la membrana plasmática es asi-
métrica; esto quiere decir que las moléculas que la conforman no se
distribuyen equitativamente en ambos lados de la estructura o bicapa,
especialmente los carbohidratos, que se encuentran unidos a las pro-
teínas y a los lípidos de la cara extracelular.
Tabla 2.1. Relación entre lípidos y proteínas

de diferentes membranas celulares
TIPO CELULAR U ORGANELO % PROTEÍNAS % LÍPIDOS
Mielina del sistema nervioso central 20 80
Músculo esquelético de rata 65 15-35
Eritrocito humano 60 40
Mitocondria de hígado de rata 70 30
Retículo endoplasmático rugoso 55 45
Retículo endoplasmático liso 47 53
2.1.1. Lípidos de membrana

Las membranas contienen diferentes tipos de lípidos. La mayor parte
de ellos posee un grupo fosfato, y se denominan fosfolípidos; sin em-
bargo también existen otros, como el colesterol y los glicolípidos, que
no presentan grupos fosfato.
78
Fosfolípidos: debido a la presencia del grupo fosfato son de carácter

anfipático, es decir, en su estructura están presentes regiones hidrofí-
licas e hidrofóbicas. Cuando estas moléculas se encuentran en medio
acuoso, pueden adoptar una disposición de bicapa, constituida por
dos monocapas de fosfolípidos cuyas regiones hidrofóbicas se enfren-
tan en la región central, quedando las regiones hidrofílicas de ambas
monocapas en contacto con el ambiente acuoso exterior. Esta bicapa
constituye la estructura básica de las membranas celulares (Figuras 2.1
y 2.2). La integridad estructural de la bicapa está garantizada por el
gran número de interacciones hidrofóbicas que se dan entre los fosfo-
lípidos. Debido a que estas interacciones individualmente son débiles,
las moléculas de fosfolípidos pueden cambiar de posición relativa en
la bicapa, propiedad que se denomina fluidez y permite muchas de las
funciones que desempeñan las membranas. Además de las interacciones
hidrofóbicas ya mencionadas, también contribuyen a la estabilidad de
la bicapa las fuerzas de Van der Waals, fuerzas electrostáticas y puentes
de hidrógeno entre las cabezas polares de los lípidos.
H2O H2O
H2O H 2O
H2O H 2O H2O H2O
H2O H2O H 2O
H 2O H2O H2O H2 O
H2O
Figura 2.2. Bicapa lipídica. Debido a su carácter anfipático, en medio acuoso

los fosfolípidos pueden formar bicapas.
Se dice que la bicapa lipídica es fluida porque se comporta de la

misma manera que lo haría un líquido, es decir, las moléculas pueden
desplazarse girando sobre sí mismas (rotación), ejercer movimiento
de flexión de las cadenas hidrocarbonadas o intercambiar su posición
79
con otras moléculas situadas dentro de la misma monocapa (difusión

lateral). Aunque es menos frecuente, también se observa el flip-flop o
intercambio de moléculas situadas en monocapas distintas (Figura 2.3).
Figura 2.3. Movimiento de los lípidos de membrana. Los lípidos de membrana

presentan movimientos de: rotación sobre su eje, difusión lateral, flexión de
las colas hidrocarbonadas y el movimiento de «flip-flop».
La mayoría de los fosfolípidos corresponde a la familia de los

fosfoglicéridos, que se caracterizan por poseer glicerol en su estructu-
ra. A diferencia de los triglicéridos, que presentan tres ácidos grasos
esterificados en su estructura, los fosfoglicéridos de membrana poseen
solo dos grupos hidroxilo del glicerol esterificados con ácidos grasos,
mientras que el tercero lo está con un grupo fosfato, generando una
molécula llamada ácido fosfatídico (Figura 2.4). La estructura de dife-
rentes fosfolípidos deriva del ácido fosfatídico, y por eso se denominan
con el prefijo fosfatidil- seguido del nombre del derivado con que se
une. Así se obtienen los derivados fosfatidiletanolamina, fosfatidilcolina
(lecitina), fosfatidilserina o fosfatidilinositol (Figura 2.4).
Las cadenas hidrofóbicas de los fosfolípidos pueden presentarse
como cadenas saturadas (sin dobles enlaces), monoinsaturadas (con
un único doble enlace) o poliinsaturadas (más de un doble enlace).
Generalmente contienen una cola insaturada y otra saturada.
80
Los ácidos grasos insaturados existentes en la membrana aumentan

su fluidez. Esto debido a que los dobles enlaces presentes en las cadenas
de carbono induce a que estas formen ángulos, en vez de ser rectas
como las cadenas saturadas. Por lo tanto, las insaturaciones impiden
que las colas hidrofóbicas se ordenen y compacten. El hecho de que
una de las colas de los fosfolípidos esté saturada y la otra no, permite
una buena fluidez de la membrana dentro del rango de temperaturas
fisiológicas.
Radical (R) Nombre del Fosfolípido
Ácido Fosfatídico
Hidrógeno
Fosfatidíserina
Serina
Fisfatidílcolina
Colina
Fosfatidílinositol
Inositol
Figura 2.4. Esquema estructuras de fosfolípidos. Los diferentes fosfolípidos

mantienen una estructura básica común. El nombre de la molécula varía de
acuerdo al sustituyente localizado en la posición del grupo R.
Colesterol: es un lípido que se encuentra en alto porcentaje en la

membrana de células animales. Su concentración varía según la mem-
brana específica que se estudie, llegando a constituir hasta el 50% del
total de los lípidos. Las células vegetales y bacterias carecen de este
componente.
En las células animales el colesterol es uno de los principales
reguladores de la fluidez de membrana, dado que interacciona con
los primeros carbonos de las cadenas hidrofóbicas, entregando a la
membrana mayor resistencia a la deformación y haciéndola menos
fluida al otorgarle mayor estabilidad. Sin colesterol, la membrana
necesitaría de una pared celular para lograr estabilidad y resistencia
81
mecánica. A bajas temperaturas, el colesterol previene la interacción

entre las cadenas hidrofóbicas, evitando que adopten un empacamiento
semejante a un cristal (transición de fase).
En bacterias y vegetales la fluidez de membrana está regulada
por la composición de lípidos presentes en ella. Así por ejemplo, una
membrana que posee una mayor proporción de lípidos saturados será
menos fluida que otra con un menor porcentaje de ellos.
Figura 2.5. Estructura de la membrana plasmática. La membrana plasmática

consiste en una bicapa de fosfolípidos que contiene proteínas integrales y
periféricas. En algunos casos existen oligosacáridos asociados a las proteínas
y lípidos de la cara externa, formando glicolípidos y glicoproteínas.
Proteínas: según el tipo de membrana que se estudie, ya sea la

membrana plasmática o la de algún organelo, puede contener desde
unas pocas hasta más de 50 tipos diferentes. Las proteínas se sitúan en
la bicapa lipídica en función de su hidrofobicidad y se clasifican como
integrales (intrínsecas) y periféricas (Figura 2.5).
Las proteínas transmembrana o integrales atraviesan completa-
mente la membrana y tienen dominios extracelulares (ectodominio) y
citoplasmáticos. El dominio de transmembrana de estas proteínas, o sea
la región que atraviesa la membrana, está conformado principalmente
por aminoácidos apolares, de manera que se establecen interacciones
hidrofóbicas con la bicapa lipídica. Muchas veces este dominio de
82
transmembrana tiene una conformación de hélice α. Dentro de las

proteínas integrales encontramos:
— Proteínas monopaso: estas atraviesan una sola vez la membrana.
Lo anterior implica que poseen un solo dominio transmembrana
(Figura 2.6).
— Proteínas multipaso: en este caso, la cadena polipeptídica atraviesa
en reiteradas oportunidades la bicapa lipídica (Figura 2.6), por lo
tanto, esta posee varias regiones hidrofóbicas insertas en la membra-
na (dominios transmembrana) alternadas con sectores hidrofílicos
que se exponen hacia el medio acuoso. Algunas atraviesan muchas
veces la membrana formando un cilindro hueco (canales) con un
interior hidrofílico por el cual pueden pasar iones y moléculas pe-
queñas solubles en agua.
Al igual que los lípidos, las proteínas integrales pueden difundir

lateralmente y rotar sobre su propio eje, pero no pueden realizar mo-
vimientos a través del plano de la membrana (flip-flop). Las proteínas
integrales suelen desplazarse acompañadas de los lípidos que las rodean,
ya que estos les ayudan a mantener su conformación.
Las proteínas periféricas, al contrario, se localizan fuera de la bi-
capa lipídica sobre la superficie extracelular o la citoplasmática. Las
proteínas periféricas se asocian a la membrana gracias a interacciones
no covalentes con proteínas integrales o con los fosfolípidos. También
existen las proteínas periféricas ancladas a la membrana gracias a que
su estructura posee lípidos asociados (lipoproteínas). Estas proteínas
pueden ser periféricas externas, ancladas por estructuras lipídicas
denominadas glicosil-fosfatidil-inositol (GPI), o pueden ser internas,
ancladas por grupos lipídicos como miristoil o farnesil.
83
Figura 2.6. Proteínas de transmembrana. (A) Proteína monopaso, (B) proteína

multipaso, con tres dominios transmembrana.
Carbohidratos: las membranas celulares contienen entre un 2 y un

10% de carbohidratos asociados a lípidos (glicolípidos) o proteínas
(glicoproteínas). Los carbohidratos de los glicolípidos y las glicopro-
teínas sobresalen de la cara exterior de la membrana y constituyen el
glicocalix (Figura 2.5). El glicocalix se encuentra asociado a la adhesión
de las células entre sí y al reconocimiento de moléculas en la superficie
de la membrana. También protege la superficie de la célula de agresiones
mecánicas o físicas. Además, actúa como receptor de moléculas que
provienen del medio extracelular.
Un importante ejemplo de carbohidratos de superficie, que está
implicado en el reconocimiento celular, lo constituyen los antígenos de
los grupos sanguíneos (A, B, AB y O). Como se observa en la Figura
2.7, la principal diferencia entre los grupos sanguíneos es la presencia
de un residuo de N-acetilgalactosamina (antígeno A), de galactosa
(antígeno B), o ausencia de ellos (antígeno O).
84
Figura 2.7. Antígenos de grupos sanguíneos.
2.2 Estructura de la membrana plasmática

Uno de los primeros modelos aceptados para la membrana plasmática
es el denominado modelo sándwich, propuesto por James Danielli
y Hugh Davson (1935). Este proponía que la bicapa lipídica estaba
rodeada tanto al interior como al exterior de la célula por una capa
de proteínas (Figura 2.8). Actualmente, el modelo estructural de mem-
brana integra los conocimientos que existen sobre la disposición de
cada uno de sus componentes (Figuras 2.5 y 2.8). Dicho modelo fue
propuesto por Samuel Singer y Garth Nicolson (1972). Se denomina
«modelo del mosaico fluido» y está basado en tres premisas:
— Los lípidos y las proteínas integrales que forman la membrana
constituyen un mosaico molecular.
— Los lípidos y las proteínas pueden desplazarse en el plano de la
bicapa lipídica gracias a la fluidez de esta, que se comporta como
un líquido bidimensional.
— Las membranas son asimétricas en cuanto a la distribución de sus
componentes.
85
Figura 2.8. Modelos de membrana plasmática
2.3. Funciones biológicas de la membrana plasmática

En general la membrana plasmática se encarga de relacionar a los or-
ganismos unicelulares con su medio externo, mientras que en el caso
de organismos pluricelulares relaciona la célula con su medio externo
y con otras células. Además de aislar, la membrana plasmática delimita
a la célula del entorno e impide el escape de su contenido. Dentro de
las funciones más importantes de las membranas debemos considerar:
— Recibir y transmitir señales, es decir, las membranas controlan el
flujo de información entre las células y su entorno. Esto es posible
gracias a que algunas de las proteínas de la membrana funcionan
como receptores específicos para los estímulos externos. A su vez,
algunas membranas generan señales, que pueden ser químicas o
eléctricas (por ejemplo, las neuronas).
— Participar en el desarrollo de la célula y en la división celular.
86
— Permitir una disposición adecuada de moléculas funcionalmente

activas (antígenos, anticuerpos).
— Delimitar compartimentos intracelulares.
— Mantener una permeabilidad selectiva mediante el control del paso
de sustancias entre el exterior y el interior de la célula.
2.4. Mecanismos de transporte de membrana

Las células requieren un continuo intercambio de sustancias con el
medio que las rodea. Por un lado, la célula debe tomar del medio
extracelular las moléculas necesarias para diversos procesos metabóli-
cos, que en algunos casos se encuentran en concentraciones bajísimas,
mientras para la viabilidad celular es necesario impedir el ingreso de
sustancias tóxicas. Además, a través de la membrana, la célula libera
las moléculas del catabolismo celular y los productos de secreción. Por
esto la membrana plasmática actúa como una barrera semipermeable,
altamente selectiva.
El transporte a través de la membrana puede ser pasivo cuando se
produce de un modo espontáneo en favor del gradiente de concentra-
ción y sin gasto directo de energía. En cambio, si se produce en contra
del gradiente de concentración, con consumo de energía, se habla de
transporte activo.
2.4.1. Transporte pasivo

Los solutos atraviesan la membrana en favor del gradiente de concen-
tración, es decir, desde la zona de mayor concentración a la de menor
concentración. Si el soluto posee carga eléctrica, además del gradiente
químico influye también un gradiente eléctrico, lo que se conoce como
gradiente electroquímico. De esta manera, el sistema busca el equili-
brio de concentración y carga eléctrica a ambos lados de la membrana
(Figura 2.9).
87
Figura 2.9. Equilibrio de gradiente electroquímico.
En relación al transporte pasivo se pueden distinguir las siguientes

situaciones:
Difusión simple: las sustancias difunden en forma pasiva, sin
gasto directo de energía, a través de la membrana. En otras palabras,
la difusión simple no requiere gasto de ATP ya que es un fenómeno
espontáneo. Las moléculas que se movilizan por difusión simple a
través de la membrana tienen algunas características específicas: son
pequeñas, apolares y liposolubles, y algunas pequeñas y polares pero
sin carga eléctrica neta, como el H2O.
El oxígeno y el dióxido de carbono son gases que atraviesan la
membrana de esta forma, lo que es fundamental para el intercambio
gaseoso en los alveolos de los pulmones. También pueden atravesar
la membrana por esta vía sustancias químicas lipofílicas, entre ellas
algunos fármacos, anestésicos como el cloroformo y el éter, disolventes
como el benceno, hormonas esteroidales o insecticidas. Algunas de
estas sustancias pueden producir graves intoxicaciones.
Dentro de las moléculas polares de pequeño tamaño que no po-
seen cargas eléctricas, capaces de atravesar la membrana, además del
agua tenemos: urea, etanol y glicerol (Figura 2.10). Las moléculas de
mayor tamaño como monosacáridos y aminoácidos, al igual que los
iones normalmente requieren otro tipo de mecanismo de transporte
para ingresar a la célula.
88
Figura 2.10. Permeabilidad de la membrana a diferentes moléculas.
En el caso particular del H2O, la difusión simple se denomina

ósmosis. Si tenemos dos compartimentos a diferente concentración
de solutos, separados por una membrana impermeable a los solutos,
pero no al H2O, esta difundirá desde el compartimento de menor con-
centración de solutos o medio hipotónico al de mayor concentración
de solutos o medio hipertónico; de este modo, al cabo de un tiempo
se igualarán las concentraciones a ambos lados de la membrana y el
medio será isotónico.
A modo de ejemplo, si visualizamos un glóbulo rojo en una solu-
ción hipertónica como por ejemplo agua salada, el H2O tenderá a salir
por ósmosis hacia el medio extracelular, encogiendo al glóbulo rojo en
un proceso llamado crenación. En cambio, si el medio extracelular es
hipotónico, como es el caso del agua destilada, el H2O penetrará en
la célula hinchándola; finalmente, podría llegar a causar su ruptura
llamada lisis o citólisis (Figura 2.11). Un fenómeno similar se observa
en células vegetales. Cuando las condiciones del medio extracelular
son hipertónicas la célula se deshidrata, lo que puede provocar que
la membrana plasmática se separe de la pared vegetal, en un proceso
llamado plasmólisis. Al colocar la misma célula en un medio hipotó-
89
nico, entrará agua, restaurando la condición inicial por un proceso

llamado desplasmólisis. En caso de permanecer en el medio hipotónico
no ocurrirá lisis debido a la existencia de la pared celular que otorga
resistencia mecánica adicional a la célula.
Figura 2.11. Osmosis en glóbulo rojo. La figura muestra el comportamiento

del glóbulo rojo en soluciones (A) isotónica, (B) hipertónica y (C) hipotónica.
En la parte inferior de cada fotografía se ilustra esquemáticamente el proce-
so. En un medio isotónico, dada la igualdad de concentración de solutos a
ambos lados de la membrana, la célula no sufre alteraciones. En un medio
hipertónico sale agua desde el medio intracelular (IC) al medio extracelular
(EC) y cuando el medio es hipotónico entra agua desde el EC al IC, por ello
la célula se hincha pudiendo llegar a sufrir lisis.
Difusión simple a través de canales: los canales permiten el paso de

algunos solutos de pequeño tamaño, como sodio (Na+), potasio (K+),
calcio (Ca+2) y cloruro (Cl-). Estructuralmente, están formados por una
o varias proteínas de transmembrana y se encuentran presentes en todas
las células, tanto en la membrana plasmática como en las membranas
de diferentes organelos.
Los canales son altamente selectivos porque cada uno solo puede
transportar un tipo de ión a favor de su gradiente de concentración y
sin gasto directo de energía. La mayoría de los canales no permanecen
abiertos permanentemente sino que se abren en respuesta a estímulos
90
(Figura 2.12). Con frecuencia el estímulo es generado por una molécula

inductora (ligando) o por una modificación de la distribución de carga
eléctrica en la membrana, pero en ciertos casos el estímulo puede ser
mecánico, como en las células sensoriales auditivas y vestibulares. En
el caso de las neuronas, el neurotransmisor presináptico (ligando o
señal) se une a receptores en la membrana del soma, activando canales
que dejan entrar Na+, iniciando de esa manera el impulso nervioso.
Posteriormente, cambios eléctricos en la membrana del axón, o despo-
larización, activan otros canales (Na+ y K+), permitiendo la propagación
del impulso hasta el terminal sináptico.
Figura 2.12. Difusión simple a través de canales. Se muestra esquemáticamente

el funcionamiento de un canal para el transporte de sodio. Inicialmente el
canal se encuentra cerrado. Se abre frente a un estímulo externo, permitiendo
la entrada del ión sodio a favor del gradiente de concentración.
Difusión facilitada mediada por proteínas transportadoras: se

denomina de este modo debido a la existencia de proteínas transpor-
tadoras llamadas carriers o permeasas, que se unen a las moléculas del
soluto y facilitan su transporte a través de la membrana. El transporte
es específico, ya que cada molécula de soluto se une exclusivamente con
su correspondiente transportador. El soluto transportado generalmente
es una molécula polar.
Las proteínas transportadoras se unen a una única molécula de
sustrato a la vez y como producto de esta unión sufren un cambio
91
conformacional reversible que les permite transportar el soluto de un

lado a otro de la membrana, proceso que se denomina translocación
(Figura 2.13). De esta forma se transportan algunas moléculas como
azúcares y aminoácidos.
Figura 2.13. Esquema de la difusión facilitada. Se muestra esquemáticamente

el transporte de glucosa; la proteína transportadora o carrier reconoce al
soluto (glucosa) e inmediatamente sufre un cambio conformacional que per-
mite el ingreso de la molécula a la célula. Esto ocurre a favor del gradiente
de concentración.
Existen tres tipos de permeasas que se diferencian en el tipo de

transporte que realizan:
Uniport, monotransportadora o uniporte: transfieren solo un tipo
de soluto de un lado al otro de la membrana. Este es el caso del trans-
porte de glucosa en la mayoría de las células animales, desde el medio
extracelular. La familia de transportadores de glucosa más importantes
se denomina Glut (Figura 2.13).
Simport o simporte: se conoce también con el nombre de cotrans-
porte o transporte acoplado y se caracteriza porque se transfieren dos
solutos diferentes al mismo tiempo en el mismo sentido. Por ejemplo,
las células de intestino y de riñón, en que la concentración extracelular
de glucosa es baja, usan un sistema simport, cotransportando Na+ que
se encuentra en muy alta concentración extracelular en esos tejidos y
92
cuyo gradiente electroquímico proporciona la energía necesaria para

el ingreso de glucosa a la célula en contra de su gradiente de concen-
tración (Figura 2.14).
Figura 2.14. Transporte simport y antiport. (A) simport o cotransporte de

glucosa asociado a sodio. La entrada de glucosa requiere la entrada simultá-
nea del ión sodio. (B) antiport de los iones sodio y calcio, la entrada de sodio
requiere la salida simultánea de calcio.
Antiport o antiporte: este tipo de cotransporte o transporte aco-

plado transloca dos tipos distintos de solutos en sentidos contrarios. Es
decir, uno se mueve a favor de su gradiente electroquímico y, simultá-
neamente, el otro lo hace en contra de su gradiente de concentración. A
las proteínas que realizan este tipo de transporte se las llama frecuen-
temente intercambiadores o exchangers (Figura 2.14). Un ejemplo de
este tipo de transporte lo constituye el mecanismo para retirar iones
calcio (Ca2+) del citoplasma. El ingreso de Na+ a favor de su gradiente
de concentración provee la energía para sacar Ca2+ en contra de su
gradiente de concentración. Este tipo de transporte se encuentra ha-
bitualmente en terminales sinápticos de neuronas.
93
2.4.2. Transporte activo

Los mecanismos de transporte activo permiten a los solutos atravesar la
membrana con ayuda de proteínas transportadoras, pero en este caso el
transporte se realiza en contra de un gradiente electroquímico, es decir,
pasan de una zona más diluida a una más concentrada y también presenta
formas de monotransporte (uniporte) y cotransporte (simporte y antipor-
te). Este proceso no es espontáneo y por lo tanto requiere un aporte de
energía. Si esta energía es suministrada por la hidrólisis del ATP (conver-
sión del ATP a ADP + Pi), se habla de un transporte activo primario. Si
la energía es provista por el cotransporte de moléculas que pasan a favor
de gradiente de concentración, se denomina transporte activo secundario.
Algunos importantes ejemplos de transporte activo lo constituyen
la llamada bomba de sodio / potasio y la bomba de calcio. La bomba
de sodio / potasio (Figura 2.15A) está presente en todas las membranas
plasmáticas de las células animales. Es un tetrámero que está formado
por dos tipos de subunidades, una alfa que realiza el transporte y otra
beta que está relacionada con el ensamblaje de la bomba dentro de la
membrana. Todas las subunidades son proteínas integrales de la mem-
brana plasmática. Su función es expulsar Na+ al espacio extracelular
e introducir K+ al citoplasma. Ambos son transportados en contra de
sus gradientes electroquímicos. Debido a que se están transportando
simultáneamente dos solutos distintos, en sentidos opuestos, este sis-
tema es un ejemplo de antiporte. El balance del proceso es la salida de
3Na+ y la entrada de 2K+ por molécula de ATP consumida. La bomba
Na+ / K+ tiene simultáneamente funciones de proteína transportadora
y de ATPasa, es decir hidroliza ATP para obtener energía. Gracias a
la acción constante de esta bomba, las concentraciones de Na+ son
mayores en el medio extracelular, mientras que las de K+ son mayores
en el medio intracelular, en una célula normal en reposo.
Otros ejemplos de transporte activo mediante bombas son:
— La bomba de Ca+2 presente en las membranas del retículo endoplas-
mático liso de la célula muscular, cuya función es bombear iones
hacia el interior del retículo manteniendo baja la concentración
citosólica de Ca+2.
— Las bombas presentes en la membrana de los lisosomas (Figura
2.15B), que transportan H+ hacia su interior disminuyendo así el
pH intralisosomal, con gasto de moléculas de ATP.
94
Figura 2.15. Ejemplos de transporte activo. (A) Bomba sodio/potasio, (B)

bombas de protones.
2.5 Transporte de macromoléculas o estructuras de

mayor tamaño
El transporte de moléculas pequeñas se explica por los mecanismos
señalados anteriormente, no obstante, la célula en muchas oportunida-
des debe incorporar moléculas o partículas de mayor tamaño. Esto se
realiza por sistemas de transporte que involucran procesos y cambios
más complejos por parte de la membrana plasmática, llamados más
generalmente transporte en masa (transporte masivo o bulk transport).
Este tipo de transporte implica gasto de ATP, ya que la célula debe
realizar movimientos que reacomodan su estructura y su forma, par-
ticularmente en la membrana plasmática y el citoesqueleto. El proceso
por el cual los materiales entran a la célula se denomina endocitosis y
aquel por el cual salen de ella se conoce como exocitosis.
Endocitosis: es un sistema mediante el cual una extensión de la
membrana y el citoplasma encierran progresivamente al material que
será internalizado a la célula en una vesícula endocítica. A lo largo
del proceso evolutivo, este sistema se adaptó para desempeñar otras
funciones, como por ejemplo, facilitar la entrada de hormonas y otros
95
mensajeros que ejercen su acción en el citoplasma. El fenómeno de la

endocitosis comprende cuatro modalidades generales (Figura 2.16).
Figura 2.16. Mecanismos de endocitosis. (1) fagocitosis, (2) endocitosis me-

diada por receptores, (3) pinocitosis (4) macropinocitosis
Fagocitosis: implica la incorporación de restos celulares, otras

células y microorganismos por medio de vesículas que usualmente
presentan gran tamaño, llamadas fagosomas o vesículas fagocíticas.
Una vez en el citoplasma, el contenido de estos es degradado por las
enzimas lisosomales. En el caso de los organismos unicelulares tiene
una función sobre todo alimenticia; seres como las amebas, que pueden
deformar su cuerpo cuando tienen a su alcance una partícula alimenti-
cia, emiten prolongaciones citoplasmáticas llamadas pseudópodos con
los que la rodean y encierran la partícula de alimento en una cavidad
llamada vacuola digestiva. En animales la fagocitosis se da en células
fagocíticas altamente especializadas como leucocitos (neutrófilos o
células dendríticas) y macrófagos. Estas células defienden al organismo
contra infecciones, ingiriendo microorganismos patógenos. También
se encargan de eliminar células muertas o dañadas y restos celulares.
Pinocitosis: se refiere a la ingestión de líquidos mediante la forma-
ción de invaginaciones que engloban los líquidos y luego se estrangu-
lan formando vacuolas digestivas de pequeño tamaño. Es un proceso
inespecífico y la velocidad de ingestión es muy elevada en organismos
unicelulares y en diversas células de los organismos pluricelulares,
especialmente las que tapizan las cavidades digestivas. La pinocitosis
no siempre va dirigida a la captura de nutrientes líquidos para su
posterior digestión. A veces es un mecanismo destinado a introducir
sustancias de reserva en las células. Otras veces la pinocitosis tiene
96
como objeto el transporte de sustancias extracelulares a través de la

célula (vía transcelular) sin que queden retenidas en ella. Este es el
caso de las células epiteliales que tapizan el intestino, que capturan
gotas de grasa del alimento en uno de sus extremos trasladándolas al
otro dentro de una vesícula pinocítica, desde ahí pasan a los capilares
linfáticos y luego al torrente sanguíneo.
Macropinocitosis: al igual que la pinocitosis, es un proceso ines-
pecífico de captura de líquidos y partículas disueltas. En este caso, el
volumen de captura es mucho mayor, por lo que genera grandes vesí-
culas. Este mecanismo es muy utilizado por células del sistema inmune
para censar la presencia de posibles antígenos.
Endocitosis mediada por receptor: este sistema es similar a la pi-
nocitosis, pero es mucho más selectivo. Las moléculas (ligandos) que la
célula requiere incorporar son reconocidas por receptores específicos
ubicados en la membrana plasmática. Los ligandos se unen a estos re-
ceptores y los complejos ligando-receptor confluyen, gracias a la fluidez
de la membrana, a determinadas zonas de ella, donde serán endocita-
dos. La invaginación es promovida por una proteína llamada clatrina
que se encuentra en la cara citosólica de la membrana. El mecanismo
de formación de la vesícula también incluye una proteína adaptadora
(AP), cuya función es unir a los receptores específicos con las molécu-
las de clatrina. Una vez que el ligando se une, gracias a la acción de
las AP y la clatrina, los receptores con ligandos son congregados en
una región de la membrana, denominado fosa recubierta de clatrina.
Posteriormente la clatrina comienza a deformar la membrana, dando
forma a la vesícula endocítica. El proceso final de la formación de la
vesícula está dado por la proteína dinamina, encargada de cortar o se-
parar la membrana de la vesícula del resto de la membrana plasmática.
La vesícula recubierta con clatrina ingresa al interior del citoplasma,
donde las moléculas de clatrina y las AP serán recicladas, volviendo
a la membrana plasmática para continuar el proceso. La vesícula,
ahora desnuda, será dirigida hacia los lisosomas para la digestión de
los nutrientes endocitados (Figura 2.17). Un ejemplo importante de
este proceso es la captación de colesterol por las células animales. El
colesterol es transportado por la sangre unido a proteínas en complejos
llamados lipoproteínas de baja densidad (LDL). Las partículas de LDL
son reconocidas por receptores ubicados en la superficie celular y los
97
complejos LDL-receptor son internalizados en vesículas asociadas a

clatrina.
Figura 2.17. Endocitosis mediada por receptores. Las moléculas que serán
endocitadas (ligandos) se unen a receptores de membrana. Estos confluyen y
se produce la invaginación de la membrana asociada a la proteína clatrina que
se encuentra en la cara citosólica. Luego la proteína dinamina permite que la
vesícula endocítica sea separada de la membrana plasmática. Una vez en el
citoplasma, la vesícula pierde la cubierta de clatrina; esta vuelve a asociarse
a la cara citoplasmática de la membrana uniéndose a los receptores presentes
mediante proteínas adaptadoras también llamadas adaptinas (AP).
Exocitosis: es el mecanismo inverso a la endocitosis y consiste en

la liberación al exterior de la célula de productos elaborados en ella.
En este caso, material contenido en vesículas intracelulares, también
llamadas vesículas de secreción, es vertido al medio extracelular. La
exocitosis está precedida de una fase de migración de las vesículas que
contienen las sustancias que se van a liberar. Estas vesículas se van apro-
ximando a la membrana plasmática hasta adherirse a su cara interna.
La exocitosis propiamente dicha consiste en la fusión de la membrana
plasmática con la membrana de la vesícula exocítica, permitiendo su
98
apertura y liberación del contenido al exterior. Un importante ejemplo

de la función de la exocitosis lo constituyen la liberación de hormonas
por células endocrinas, o la liberación de histamina por mastocitos en
episodios de alergia.
En este caso, la membrana de la vesícula pasa a «formar parte»
de la membrana plasmática, es decir, hay ganancia de membrana,
mientras que en la endocitosis hay pérdida de membrana. El balance
de los procesos de endocitosis y exocitosis contribuye a mantener el
equilibrio en la cantidad de membrana y por lo tanto el volumen celular.
Para saber más:

3. Anderson, R. G. W., Brown, M. S., Goldstein, J. L. (1977). Role of the
coated endocytic vesicle in the uptake of receptor-bound low density
lipoprotein in human fibroblasts. Cell, 10, 351-364.
4. Crane, R. K. (1960). Intestinal absorption of sugars. Physiol Rev, 40,
789-825.
6. Lodish, H., Berk, A., Zipursky, S. L., Matsudaira, P., Baltimore, D.,
Darnell, J. (2002). Biología celular y molecular. Madrid: Editorial Pa-
namericana.
7. Singer, S. J., Nicolson, G. L. (1972). The fluid mosaic model of the struc-
ture of cell membranes. Science, 175, 720-731.
8. Skou, J. C. (1998). Nobel Lecture. The identification of the sodium pump.
Biosci Rep, 18,155-169.
99
1. Dibuje esquemáticamente la estructura de la membrana plasmática,

indicando los siguientes componentes: oligosacáridos, fosfolípidos,
proteínas integrales, proteínas periféricas (intrínsecas y extrínse-
cas), glicoproteínas y glicolípidos.
2. Considerando la estructura de la membrana plasmática, señale

las diferencias estructurales que existen entre las caras intra y
extracelular.
3. Referido a la membrana plasmática, explique por qué los fosfolí-

pidos tienen capacidad para formar bicapas en un medio acuoso.
4. Explique brevemente el modelo del mosaico fluido.
5. Confeccione un listado de las principales funciones de la membrana

plasmática y, explique brevemente cada una de ellas.
6. Defina los siguientes conceptos:
a. Medio hipertónico
b. Medio hipotónico
c. Medio isotónico
d. Crenación
e. Lisis celular
f. Plasmólisis
g. Glicocalix
h. Transporte activo
i. Transporte pasivo
j. Osmosis
7. ¿En qué se diferencia el transporte activo de la difusión simple?

Indique ejemplos de moléculas que utilicen cada uno de ellos para
ingresar a la célula.
100
8. Explique el funcionamiento de la bomba sodio / potasio.
9. ¿En qué se diferencian difusión y osmosis?
10. Dibuje una célula donde se distingan los procesos de: fagocitosis,
pinocitosis, endocitosis mediada por receptores y transcitosis.
Explique brevemente cada uno de ellos.
11. Explique cómo reaccionan las células animales ante las variaciones
de presión osmótica en el medio. ¿Existe alguna variación en el
comportamiento de las células vegetales a las mismas condiciones?
12. Explique el transporte mediado por canales y la difusión facilitada.

Señale ejemplos de moléculas que utilicen estos mecanismos para
ingresar a la célula.
13. Defina los conceptos uniport, antiport y simport.
14. Dibuje una representación de los movimientos que pueden realizar

los fosfolípidos en la membrana plasmática.
15. La figura muestra las variaciones en la velocidad de transporte

de la molécula X través de la membrana de dos tipos celulares
diferentes.
101
A partir de la figura:
a) Indique el tipo de transporte mediante el cual X sería incorporado

a las células del sistema A. Justifique.
b) Indique el tipo de transporte mediante el cual X sería incorporado
a las células del sistema B. Justifique.
16. ¿Cómo se explicaría que en algunas células la alteración de la

bomba sodio / potasio afecte o modifique el transporte de azúcares
y aminoácidos?
17. Amortiguar la cebolla consiste en «sacarle el sabor fuerte para

evitar que esta se repita», o, en otras palabras, evitar que esta nos
deje un mal aliento y nos resulte indigesta. Una receta típica para
lograrlo es picar la cebolla y agregar sobre ella un puñado de sal.
Luego de un tiempo se lava la cebolla para eliminar la sal y en este
momento queda lista para ser utilizada.
a. Justifique en términos de propiedades de transporte el funciona-

miento de esta receta.
b. Algunas personas utilizan una receta similar mediante la adición de
azúcar en vez de sal. ¿Cree que esta podría ser eficiente? Justifique.
18. Una receta típica chilena es «el vino con duraznos», que consiste
en picar algunos duraznos y mezclarlos con vino tinto. Después de
reposar algunas horas estará listo para ser consumido. Al respecto,
explique en términos de transporte y permeabilidad de membrana:
a. ¿Por qué el vino adquiere un aroma y gusto suave a durazno?

b. ¿Por qué una persona que consuma solo la fruta que estuvo en
contacto con el vino podría emborracharse?
102
Capítulo 3
Interacciones entre la célula
y su entorno
Hasta el momento hemos observado la membrana plasmática en su rol

como límite de la célula con su entorno. Sin embargo, en organismos
pluricelulares, como los animales, las diferentes células se asocian para
formar tejidos. La integración entre los diferentes tipos celulares y teji-
dos modula la función de las células que los conforman. Un elemento
importante en esta regulación está constituido por el material que
rodea a las células, la matriz extracelular. De esta forma, el entorno
celular puede influir en cómo las células se conectan y asocian unas
con otras y con la matriz misma, formando diferentes complejos de
adhesión. La respuesta interna a estas interacciones está dada por los
elementos del citoesqueleto, que dominarán tanto la forma celular como
las interacciones con el medio externo y los organelos intracelulares.
En este capítulo estudiaremos cómo la matriz extracelular, los com-
plejos de unión y el citoesqueleto forman un continuo funcional, desde
el exterior hasta el interior de la célula. Esta continuidad funcional es
clave para la actividad orquestada de los tejidos.
3.1. Matriz extracelular

La matriz extracelular es el material depositado en el espacio que ro-
dea a las células. Dependiendo del tejido, la matriz extracelular posee
diferentes propiedades, pudiendo ser más o menos laxa o compacta,
rígida o elástica. Está formada principalmente por una red altamente
organizada de glicoproteínas y polisacáridos, los cuales son sintetizados
por las mismas células y secretados al medio externo (Figura 3.1). Es
importante considerar que la matriz extracelular es mucho más que
un material de relleno inerte. Entre sus funciones más importantes
podemos distinguir:
103
— proveer de un sistema de anclaje celular y andamiaje para establecer

la arquitectura de los tejidos;
— conferir resistencia mecánica a la compresión y estiramiento a los
tejidos;
— modular la correcta diferenciación celular;
— regular la migración celular; y
— modular la acción de diversas señales químicas, como los factores
de crecimiento que inducen la proliferación celular.
Figura 3.1. Matriz extracelular depositada sobre células en cultivo. La foto-

grafía, obtenida por microscopía electrónica de barrido, muestra un cúmulo
de células en cultivo sobre las cuales se observa el depósito de fibras que
conforman la matriz extracelular.
La composición y cantidad de matriz extracelular presente depen-

de de la naturaleza de cada tipo de tejido. Por ejemplo, en el tejido
conectivo, la matriz constituye un elemento muy abundante que rodea
104
Interacciones entre la célula y su entorno
completamente a las células, en cambio en el tejido epitelial la cantidad

es mucho menor, depositándose principalmente en la región basal de
las células, formando la denominada lámina basal.
A diferencia de la mayor parte de las proteínas intracelulares, la
matriz extracelular está constituida por proteínas de tipo fibrilar, no
globular. En tejidos animales la matriz extracelular está constituida
fundamentalmente por proteínas fibrilares como colágeno y elastina,
glicoproteínas como los proteoglicanos y proteínas multiadhesivas
como fibronectina y laminina. Estos componentes pueden variar en
proporción según el tipo de tejido, y su presencia le confiere ciertas
propiedades específicas a cada tipo.
Colágeno: corresponde a un grupo de glicoproteínas fibrilares muy
abundantes en tejidos animales y que presenta gran resistencia a la
tensión. Existen más de 27 tipos diferentes de colágeno que constitu-
yen entre el 25 y el 30% de la proteína total presente en el organismo
humano.
El colágeno es una proteína producida principalmente por los
fibroblastos, células mesenquimáticas que se encuentran en los tejidos
conectivos que subyacen a los epitelios o rodean vasos sanguíneos y
algunos tejidos musculares. Los diferentes tipos de colágeno presentan
diferencias entre sí. Sin embargo, todos están formados por tres cade-
nas polipeptídicas, es decir son trímeros. En algunos casos las cadenas
pueden ser idénticas y en otros no, en otras palabras, son homotrímeros
o heterotrímeros. Por ejemplo, el colágeno tipo I está formado por dos
cadenas tipo α1 y una cadena tipo α2, en cambio el colágeno tipo II
está constituido por tres cadenas tipo α2.
Los diferentes tipos de colágeno están distribuidos específicamen-
te en los diferentes tejidos del organismo. Así, por ejemplo, fibras de
colágeno tipo I abundan en huesos, cartílagos y piel; el colágeno II se
encuentra presente en el humor vítreo del ojo, mientras que el coláge-
no III (Figura 3.2), se localiza rodeando vasos sanguíneos y en la piel.
Además de fibras, otras estructuras dadas por colágeno pueden ser de
tipo redes o mallas, como las que normalmente rodean los órganos o
se disponen en la base de los epitelios, como el colágeno tipo IV que
abunda en la lámina basal. Finalmente, algunas cadenas más cortas
de colágeno son capaces de establecer conexiones o entrecruzamientos
entre los diferentes componentes de la matriz extracelular, como es el
105
caso del colágeno tipo IX, que forma uniones entre glicosaminoglicanos
y colágeno tipo II.
Figura 3.2. Estructura del colágeno. Estructura del colágeno tipo III.PDB ID:
1BKV. Representación gráfica realizada por el Dr. Mauricio Arenas (Univer-
sidad de Talca).
Como fue descrito, el colágeno está formado por tres cadenas pep-
tídicas, denominadas cadenas α. Estas cadenas se encuentran ordenadas
entre sí formando una triple hélice (Figura 3.3). Una de las caracterís-
ticas importantes de estas cadenas es la presencia de un alto número
de los aminoácidos prolina y lisina. En el colágeno, estos aminoácidos
se encuentran muchas veces modificados por grupos hidroxilo (-OH),
dando origen a la hidroxiprolina y la hidroxilisina. Estas modificaciones
son fundamentales para estabilizar la triple hélice de colágeno, mediante
la formación de puentes de hidrógeno. Una deficiencia en el proceso de
hidroxilación de la prolina y la lisina produce un colágeno inestable,
sin capacidad de resistencia mecánica. Esto puede ser observado en la
enfermedad denominada escorbuto.
Gracias a uniones covalentes entre las diferentes hélices de co-
lágeno, estas se pueden distribuir formando gruesas fibras o haces
(Figura 3.3).
106
Figura 3.3. Formación de fibras de colágeno. Las hélices triples de colágeno

se unen covalentemente entre sí formando las fibras.
Elastina. Es una proteína con función estructural que entrega

elasticidad a los tejidos. Es un componente importante de las llamadas
«fibras elásticas» que también están constituidas por microfibrillas de
fibrilina, glicoproteínas y proteoglicanos. Como es de suponer, frente a
un estrés mecánico las moléculas de elastina presentes en las fibras son
capaces de estirarse para luego contraerse y volver a su tamaño inicial.
Esta proteína es abundante en arterias, ligamentos y pulmones. Presenta
alrededor de un 90% de aminoácidos apolares y es esta particularidad
la responsable de su propiedad de elasticidad.
Glicosaminoglicanos. Los glicosaminoglicanos (GAGs) corres-
ponden a largas cadenas de polisacáridos no ramificados constituidos
por repeticiones de disacáridos (Figura 3.4). Los tipos más comunes
de glicosaminoglicanos son: sulfato de heparano (heparina), sulfato
de dermatano, sulfato de condroitano, sulfato de keratano y el ácido
hialurónico. Una de las características más importantes de los cuatro
primeros es la presencia de abundantes grupos sulfato en su estructura, lo
que les permiten solvatarse o hidratarse, y así ocupar un gran volumen,
dando a la matriz características de gel. Los tejidos que poseen una alta
proporción de glicosaminoglicanos son resistentes a presiones, además, la
alta presencia de agua favorece la difusión de moléculas entre sus células.
107
Figura 3.4. Glicosaminoglicanos. Los GAGs están formados por repeticiones

«n» veces de estos disacáridos.
Proteoglicanos: están formados por la unión covalente de una

proteína central a una o varias cadenas de glicosaminoglicanos sul-
fatados (Figura 3.5). La unión covalente de las cadenas de GAGs se
produce en un residuo de serina o asparragina de la proteína central,
y está mediada por un puente de cuatro azúcares: una xilosa, dos ga-
lactosas y un ácido glucorónico. Los proteoglicanos se pueden ubicar
en el espacio intercelular, formando uniones no covalentes con otros
elementos de la matriz extracelular, y en algunos casos como proteínas
integrales de la membrana plasmática debido a la presencia de ciertas
secuencias hidrófobas en sus cadenas polipeptídicas que les permiten
insertarse entre los lípidos de membrana (por ejemplo, sindecanos). Las
funciones de los proteoglicanos son variadas, dependiendo del tejido
del cual forman parte. Algunos ejemplos son: hidratación, resistencia a
presiones mecánicas y lubricación. Además, afectan a la diferenciación
celular, anclaje o migración celular, y modulan de forma importante la
acción de factores de crecimiento solubles y, por tanto, la proliferación
celular. Todas estas funciones dependen del glicosaminoglicano presente
en la estructura del proteoglicano.
108
Figura 3.5. Proteoglicanos. La unión covalente de la cadena de GAGs a la

proteína central del proteoglicano se produce mediante un tetrasacárido como
puente (A). Los proteoglicanos pueden tener una o varias cadenas de GAGs
presentes en su estructura proteica (B). Además, en algunos casos, como los
sindecanos, las cadenas de proteoglicanos pueden estar ancladas a la mem-
brana plasmática (C).
Ácido hialurónico: es el único GAG no sulfatado, formado por

repeticiones del disacárido formado por ácido glucorónico y N-ace-
tilglucosamina. Su cadena puede ser muy larga (hasta 10 mm) y está
formada generalmente por 10 mil repeticiones del disacárido que lo
conforma. A pesar de que no forma uniones covalentes, el ácido hia-
lurónico puede unirse no covalentemente a otras moléculas, dentro de
las que se encuentran las fibras de colágeno y diversos proteoglicanos.
El gran tamaño de la molécula de ácido hialurónico y su alta capaci-
dad de absorber agua le dan características de gel, por lo que confiere
elasticidad, resistencia y lubricación a los tejidos donde se encuentra.
Su función es muy importante durante el desarrollo embrionario o
en lugares del organismo donde se produce una fuerte proliferación
y migración celular, puesto que facilita el desplazamiento de las cé-
lulas. Al ser una molécula grande y poco flexible, ocupa un volumen
considerable con muchos espacios libres. También aparece en aquellos
lugares donde se produce una fuerte fricción, como en el cartílago de
las articulaciones.
109
Por su eficiente capacidad de retener el agua, puede ser utilizado

en forma exógena para hidratación de la epidermis ya que reconstituye
las fibras que sostienen los tejidos de la piel. Comúnmente se encuen-
tra presente como ingrediente en productos cosméticos debido a sus
propiedades hidratantes.
Proteínas multiadhesivas: en la matriz extracelular encontramos
algunas importantes proteínas con función multiadhesiva, es decir,
con la capacidad de unir y entrecruzar diferentes elementos de la ma-
triz entre ellos y con la superficie celular. Una de estas proteínas es la
fibronectina, un homodímero de gran tamaño de estructura fibrilar.
En cada una de sus dos cadenas, unidas por puentes disúlfuro, posee
sitios de reconocimiento y unión a colágeno, fibrina o proteoglicanos
de sulfato de heparano. Además, en su secuencia aminoacídica posee el
tripéptido RGD (arginina-glicina-aspartato), que es reconocido y unido
por proteínas de membrana como las integrinas. La fibronectina se en-
cuentra en todos los vertebrados y es fundamental en el ensamble de la
matriz extracelular, en procesos de migración celular y en el desarrollo
embrionario. Otro ejemplo de proteína multiadhesiva es la laminina.
Esta proteína está formada por tres cadenas peptídicas diferentes,
unidas por puentes disúlfuro, y es fundamental en el ensamblaje de la
lámina basal. Entre otros, la laminina puede unir diferentes elementos
como colágeno, proteoglicanos, e integrinas.
En tejidos vegetales, aunque no existe un acuerdo absoluto, algu-
nos autores proponen que la celulosa es el principal componente de la
matriz extracelular. Teniendo presente lo anterior, la matriz extracelular
de vegetales está compuesta principalmente de celulosa, que constituye
una estructura de resistencia y protección.
3.2. Uniones intercelulares

Las células que conforman los tejidos deben ser capaces de interac-
tuar activamente tanto con los elementos de la matriz extracelular,
descritos anteriormente, así como con las células adyacentes. Esto es
posible gracias a la existencia de sistemas moleculares de adhesión
célula-matriz, como los hemidesmosomas y las adhesiones focales, o
de unión célula-célula, como uniones estrechas y adherentes, o los des-
mosomas. Para la correcta orquestación a nivel celular de los tejidos,
110
se cuenta además con sistemas de comunicación célula-célula, como

son las uniones comunicantes.
Los tejidos epiteliales exhiben una amplia variedad de sistemas de
adhesión. Las células epiteliales se caracterizan por poseer tres diferen-
tes dominios de membrana: el dominio apical, cuya cara da al lumen
del órgano que conforma el epitelio; el dominio lateral, que vincula
una célula epitelial con otra; y el dominio basal, que da a la membrana
basal. Cada uno de estos dominios posee una constitución lipídica y/o
proteica diferente, y, por tanto, diferentes propiedades también. Los
sistemas de adhesión presentes en una célula epitelial (Figura 3.6) dan
cuenta de dichas diferencias.
Dada la gran complejidad de los seres vivos, resulta fundamental
en organismos eucariontes superiores el contacto célula-matriz y célula-
célula para el funcionamiento, la integridad y la mantención de los
tejidos. Al establecer una unión intercelular, las proteínas de adherencia
presentes en la cara externa de la membrana celular interactúan con
moléculas equivalentes presentes en la cara externa de células vecinas
y al mismo tiempo están asociadas al citoesqueleto de la célula por la
cara citoplasmática.
En esta sección analizaremos los principales sistemas de adhesión
y comunicación celular, iniciando nuestro estudio en los sistemas de
anclaje a la matriz extracelular.
Figura 3.6. Esquema de complejos de unión en células epiteliales.
111
Adhesión focal: sistema de anclaje a la matriz extracelular ob-

servable en células como fibroblastos o células epiteliales en cultivo.
Estos complejos de anclaje son altamente dinámicos, formándose y
desmantelándose según los requerimientos celulares. Son propios de
células no motiles o estáticas. Las principales proteínas de transmem-
brana que forman parte de las adhesiones focales son las integrinas,
aunque también ha sido descrita la presencia de proteoglicanos del
tipo sindecano.
Las integrinas son una gran familia de heterodímeros, formados
por una cadena α y una cadena β. Las diferentes combinaciones darán
origen a una integrina específica para algún elemento de la matriz
extracelular. Por ejemplo, la integrina α1β1 reconoce colágeno, la
integrina α51β reconoce fibronectina, mientras que la integrina α6β1
reconoce laminina. Las integrinas poseen una región citoplasmática
relativamente corta, que se conecta con elementos del citoesqueleto
a través de proteínas adaptadoras (Figura 3.7). Dos de las más im-
portantes son las proteínas talina y vinculina, que permiten que las
integrinas sean ancladas o unidas por fibras de actina. Estas fibras de
actina, denominadas fibras de tensión, darán soporte mecánico a la
célula anclada a la matriz extracelular (Figura 3.8).
Figura 3.7. Esquema de una adhesión focal.
112
Figura 3.8. Adhesiones focales en una célula epitelial. La localización de la

proteína vinculina indica la presencia de adhesiones focales en la membrana
basal de la célula epitelial. A partir de estos puntos se generan las fibras de
tensión de actina.
Hemidesmosomas: al igual que el caso anterior, los hemidesmo-

somas son uniones de anclaje a la matriz extracelular y se ubican en
la región basal de las células epiteliales. Nuevamente, las proteínas de
anclaje son heterodímeros de integrinas, sin embargo a diferencia de
las adhesiones focales, estos complejos de unión están asociados cito-
plasmáticamente a fibras de filamentos intermedios: las citoqueratinas.
La unión de integrinas al citoesqueleto está dada por proteínas cito-
sólicas, como plectina, que se asocian para formar una región densa,
denominada placa (Figura 3.9).
Las principales funciones de los hemidesmosomas son el anclaje
del epitelio a la lámina basal y, gracias a su unión con citoqueratinas,
proveer tensión a las células epiteliales para la mantención de su forma
y proporcionar resistencia mecánica.
113
Figura 3.9. Esquema de un hemidesmosoma.
Uniones estrechas (Tight junctions): este tipo de uniones delimitan

la región apical de las células epiteliales, formado un sello que previene
el paso de sustancias por el espacio existente entre células, denominado
flujo paracelular. Por este motivo, a estos complejos de unión se las
conoce como uniones oclusivas o de oclusión. El agua puede difundir
a través ellas, pero la mayoría de los iones y pequeñas moléculas, como
azúcares simples y aminoácidos, no pueden hacerlo.
Las uniones estrechas se forman por la acción de proteínas trans-
membrana llamadas ocludinas y claudinas. La estructura de estas
proteínas atraviesa la membrana plasmática cuatro veces, dejando
dos loops o bucles extracelulares (Figura 3.10). La interacción de estas
proteínas es de tipo homofílico, es decir, la claudina de una célula con
la claudina de la célula contigua, siendo lo mismo para ocludinas. La
interacción de estas proteínas está dada por los loops extracelulares,
y esta interacción es la responsable del sello impermeable de la unión.
Las claudinas y ocludinas interactúan en su región citosólica con
proteínas de andamiaje, como ZO-1. Esta interacción permite el en-
samble de fibras de actina, necesarias para la estabilidad de la unión
estrecha (Figura 3.11).
114
Figura 3.10. Esquema de uniones estrechas. Estas uniones se forman por la

interacción de proteínas transmembrana llamadas ocludinas y claudinas.
Por la cara citoplasmática interaccionan con filamentos de actina, gracias a
la acción de ZO-1.
Ocludina ZO-1
Figura 3.11. Localización de proteínas características de uniones estrechas.

En las fotografías se muestra la detección por inmunofluorescencia de la
proteína de membrana ocludina y de andamiaje citosólico ZO-1 en células
gástricas en cultivo. Ambas proteínas se observan en el límite apical de las
células epiteliales.
Uniones adherentes: este tipo de unión se presenta en la cara lateral

de las células epiteliales (Figura 3.12) y permite la fuerte interacción y
115
adhesión que mantiene cohesionado al tejido epitelial. La unión adhe-

rente está dada por la interacción homofílica de la proteína de trans-
membrana denominada E-cadherina (unión E-cadherina – E-cadherina)
entre células adyacentes. En su región citoplasmática o ectodominio,
la E-cadherina posee sitios de unión para Ca2+, catión que se requiere
para activar a la proteína. En su ausencia, los dominios extracelulares
no son capaces de establecer interacciones con otras E-cadherinas,
desestabilizando completamente la unión adherente.
Figura 3.12. Uniones adherentes en tejido epitelial. La fotografía muestra la

distribución de E-cadherina en tejido oviductal. Se observa que esta proteína
propia de uniones adherentes solo se expresa en tejido epitelial.
En su región citoplasmática, las E-cadherinas establecen interac-

ciones no covalentes, directas o indirectas, con proteínas adaptadoras
como β-catenina y α-catenina (Figura 3.13). Estas interacciones cito-
sólicas son fundamentales para la estabilización de la unión adherente,
y llevan al complejo de unión a asociarse con filamentos de actina
(Figura 3.14).
Dado que la función de las uniones adherentes es mantener fuer-
temente cohesionado al tejido, se ha observado que una de las etapas
críticas para que se produzca la metástasis en células tumorales de
origen epitelial es la pérdida de la expresión de E-cadherina.
116
Figura 3.13. Uniones adherentes en células epiteliales. Se observan células

epiteliales en cultivo en las que se ha colocalizado por inmunofluorescencia
la E-cadherina y la β catenina en las regiones laterales de las células, donde
se ubican las uniones adherentes.
Figura 3.14. Esquema de uniones adherentes.
Desmosomas: estos complejos forman uniones de anclaje con

forma de discos que se encuentran en las caras laterales de células
sujetas a fuerte estrés mecánico, y su función principal es reforzar la
adhesión entre ellas, al mismo tiempo de mantener la forma celular.
Los desmosomas están formados por glicoproteínas de transmem-
brana que pertenecen a la familia de las cadherinas. Las cadherinas
desmosómicas son la desmogleina y la desmocolina, y al igual que las
cadherinas de uniones adherentes requieres de Ca2+ para mantenerse
activas. La desmogleina y la desmocolina de una célula interaccionan
117
homofílicamente con las correspondientes de la célula adyacente, o sea,

uniones desmogleina-desmogleina y desmocolina-desmocolina. En la
cara citoplasmática, las cadherinas desmosómicas interactúan con una
serie de proteínas adaptadoras, que en su conjunto forman una placa.
Estas proteínas incluyen a la placoglobina y la desmoplaquina, y per-
miten la interacción del complejo de unión con filamentos intermedios,
como las citoqueratinas, en el caso de células epiteliales (Figura 3.15).
Figura 3.15. Esquema de desmosomas. La unión se genera por interacción de

los dominios extracelulares de las glicoproteínas transmembrana desmogleina
y desmocolina. En la cara citoplasmática incluye la participación de proteí-
nas de la placa (placoglobina y desmoplaquina) y su unión con filamentos
intermedios.
Uniones comunicantes (gap o en hendidura): este tipo de interac-

ción no es de adhesión, sino más bien de comunicación. Su nombre
se debe a que forman poros que permiten la comunicación entre los
citoplasmas de dos células adyacentes. Las uniones comunicantes se
establecen a partir de una unidad proteica denominada conexón. Este
se encuentra formado por seis proteínas, las conexinas, que se ordenan
en forma de hexágono, dejando un poro hidrofílico en el centro. Para
que se produzca la comunicación efectiva entre dos células adyacentes,
los conexones de ambas deben alinearse y juntarse (Figura 3.16). Las
uniones comunicantes permiten el paso de iones y moléculas peque-
ñas desde el citoplasma de una célula a otra, y su apertura puede ser
regulada por la propia célula.
118
Figura 3.16. Esquema uniones comunicantes. Los conexones están formados

por seis subunidades de una proteína llamada conexina, permiten el paso de
compuestos iónicos.
Las células vegetales carecen de uniones especializadas y solo

presentan un tipo de estructura que realiza esta función denominada
plasmodesmos, que están compuestas por una serie de conductos
cilíndricos que se prolongan a través de la pared celular de células
adyacentes.
3.3. Citoesqueleto
El citoesqueleto es una red tridimensional de filamentos proteicos que
se extienden a través del citoplasma proporcionando soporte estruc-
tural a la membrana plasmática y los organelos celulares. Gracias a
esto, la célula puede adoptar una gran diversidad de formas, unirse en
forma estable a la matriz extracelular y a otras células, y resistir estrés
mecánico. Además, el citoesqueleto permite a las células reposicionar
sus organelos, el movimiento de vesículas, y constituye el soporte de las
estructuras celulares móviles especializadas, como miofibrillas, cilios
y flagelos (Figura 3.17).
Tradicionalmente se plantea que el citoesqueleto existe solo en
células eucariontes, sin embargo, en los últimos años estudios realiza-
dos en procariontes revelan que algunas proteínas como FtsZ y MreB
119
presentes en estos organismos podrían participar en la formación de

una estructura similar al citoesqueleto de eucariontes.
En células eucariontes, el citoesqueleto se encuentra formado por
tres tipos de estructuras: microtúbulos, microfilamentos y filamentos
intermedios. Todas ellas están formadas por subunidades proteicas
unidas por interacciones no covalentes.
Figura 3.17. Distribución del citoesqueleto en una célula epitelial.
Microtúbulos: en términos estructurales, están formados a partir

de heterodímeros compuestos por dos proteínas globulares unidas por
interacciones no covalentes: α tubulina y β tubulina. Los heterodímeros
se ensamblan en un proceso dependiente de GTP para originar el mi-
crotúbulo que posee la estructura de un cilindro hueco integrado por
trece protofilamentos paralelos. Cada protofilamento está constituido
por una cadena lineal de dímeros de tubulina donde α y β tubulina se
encuentran ordenadas en forma alternada (Figura 3.18).
Figura 3.18. Organización y estructura de los microtúbulos.
120
Los microtúbulos presentan polaridad estructural: el extremo co-

rrespondiente a la β tubulina se denomina extremo positivo, y es donde
preferentemente se unen nuevas unidades de tubulina. En esta zona se
observa mayoritariamente crecimiento del microtúbulo; sin embargo,
también pueden ocurrir procesos de despolimerización. En otras pala-
bras, en el extremo positivo ocurre crecimiento o acortamiento de la
estructura según los requerimientos celulares. En el extremo negativo
se encuentra la α tubulina y normalmente se encuentra protegido por
proteínas para prevenir la despolimerización. Los microtúbulos tienen
un diámetro de 25 nm y se originan en los centros organizadores de
microtúbulos.
El centrosoma es el principal centro organizador de microtúbulos
en las células animales. Está formado por estructuras en forma de anillo
que contienen otro tipo de tubulina denominado γ tubulina. La función
de estos anillos es actuar como centros de nucleación y anclaje para
el crecimiento de microtúbulos. Los dímeros de tubulina se añaden
al anillo con una orientación específica, siempre el extremo negativo
de cada microtúbulo queda dentro del centrosoma, lo que previene la
despolimerización. El crecimiento se produce por el extremo positivo.
En una célula se produce un recambio continuo de microtúbulos.
La vida media de un microtúbulo individual es de 10 minutos, mien-
tras que la vida media de una molécula de tubulina es de más de 20
horas. Por lo tanto, cada molécula de tubulina puede formar parte de
muchos microtúbulos durante su periodo de vida. Los microtúbulos
individuales crecen hacia la periferia celular a una velocidad constante
durante cierto periodo de tiempo. Pueden acortarse parcialmente y
entonces continuar el crecimiento o desaparecer por completo, siendo
substituidos por microtúbulos distintos. Este comportamiento se conoce
como inestabilidad dinámica y juega un papel muy importante en el
posicionamiento de los microtúbulos en la célula.
Los microtúbulos citoplasmáticos son necesarios como vías de
transporte de macromoléculas u organelos como vesículas y mito-
condrias. Existen dos proteínas motoras capaces de asociarse a los
microtúbulos y permitir el transporte de estructuras: la kinesina, que
se desplaza hacia el extremo positivo; y la dineína citoplasmática, que
lo hace hacia el extremo negativo del microtúbulo (Figura 3.19). Am-
bas proteínas están presentes en distintas formas y cada una de ellas
121
es responsable del transporte de una estructura en particular. Para

ambas proteínas motoras se requiere de la hidrólisis de ATP para su
desplazamiento a lo largo del microtúbulo.
Diversas drogas afectan a la dinámica de los microtúbulos, como
la colchicina, que se une a la tubulina e impide su polimerización, lo
que en definitiva produce la despolimerización de los microtúbulos. Los
microtúbulos también pueden verse afectados por las drogas vinblas-
tina y vincristina, que actúan de forma semejante a la colchicina. Otra
droga es el taxol, que impide la despolimerización de los microtúbulos.
Los microtúbulos son de gran importancia para el funcionamiento
celular: forman parte del huso mitótico de todas las células eucarióticas,
se localizan en forma de haces en el axón neuronal, y también están
presentes en el aparato locomotor de cilios y flagelos. En el caso de
estos últimos, los microtúbulos se organizan desde los cuerpos basales
localizados por debajo de la membrana plasmática.
Figura 3.19. Esquema de las proteínas motoras kinesina y dineína.
Los cilios y flagelos se prolongan a partir de la superficie de células

eucariontes y están delimitados por membrana. Las bacterias también
poseen flagelos y una estructura similar a los cilios llamada fimbria;
122
ambas presentan una organización muy diferente a la existente en

eucariontes, donde cilios y flagelos tienen la misma estructura básica
llamada axonema (Figura 3.20) consistente en un anillo constituido
por nueve dobletes o pares de microtúbulos fusionados más dos micro-
túbulos centrales (estructura 9 + 2). Los cilios son cortos y los flagelos
largos, y en ambos casos propagan movimientos ondulatorios. Los cilios
tienden a ser muy abundantes en la superficie celular y se relacionan
con el movimiento de líquido y partículas en el organismo. También
existen algunos cilios denominados primarios, que no poseen movi-
miento, son escasos y a veces únicos. Se cree que podrían desempeñar
alguna función sensorial.
Los flagelos generan movimiento helicoidal responsable de la moti-
lidad celular. El ejemplo clásico es el caso del flagelo del espermatozoide.
Membrana
Dobletes
(par fusionado)
Microtúbulos
centrales
Brazos
de dinelina
Figura 3.20. Organización de cilios y flagelos.
Microfilamentos o filamentos de actina: son filamentos flexibles de

3-6 nm de diámetro formados por la polimerización de una proteína
globular denominada actina.
Los monómeros de forma globular (G-actina) se polimerizan en un
proceso dependiente de ATP (análogo a la polimerización de microtú-
bulos dependiente de GTP) para formar el polímero de F-actina. Este
filamento consta de dos hebras centrales, enrolladas helicoidalmente en
la estructura del microfilamento. Al igual que el caso de microtúbulos,
los microfilamentos poseen polaridad: la polimerización es principal-
123
mente por el extremo positivo, mientras que el negativo promueve la

salida de los monómeros de actina (Figura 3.21). Los microfilamentos
son estructuras altamente dinámicas, cuya polimerización está regu-
lada por proteínas de una familia conocida como «proteínas ligantes
de actina» (ABPs).
Aunque los filamentos de actina se encuentran dispersos en toda
la extensión de la célula, se concentran en la capa del citoplasma si-
tuada inmediatamente bajo la membrana celular (Figura 3.22). Poseen
gran importancia en todos los procesos de desplazamiento y adhesión
celular (emisión de pseudópodos). También juegan un rol importante
durante la división celular, pues forman el anillo de contracción que
permite el estrangulamiento celular al final de la mitosis. Otra función
la encontramos en el tejido muscular, donde los filamentos de actina
asociados a la proteína miosina son responsables de la contracción
muscular en un proceso mediado por calcio.
Figura 3.21. Esquema de un microfilamento. La actina G, o actina globular

polimeriza formando largas hélices dobles, denominadas actina F, o actina
filamentosa.
Figura 3.22. Dinámica de microfilamentos. Las fibras de F-actina pueden

concentrarse en la región basal de las células, formando fibras de tensión, o
pueden asociarse a la membrana lateral de las células, en complejos de unión.
124
Filamentos intermedios: estos filamentos solo existen en células

animales. Tienen un diámetro de aproximadamente 10 nm, poseen
un alto grado de fuerza tensional y su función principal consiste en
conferir resistencia a la célula frente al estrés mecánico asociado al es-
tiramiento. Se encuentran en el citoplasma de la mayoría de las células
animales anclados a la membrana celular, desde donde se extienden
hacia el citoplasma rodeando el núcleo (Figura 3.23). Las proteínas
que forman los filamentos intermedios son distintas en los diferentes
tipos de células, por ejemplo:
— queratina o citoqueratina (células epiteliales);
— filamentos de desmina (células musculares);
— filamentos gliales (células gliales), que sirven de soporte en el cerebro,
médula espinal y sistema nervioso periférico;
— filamentos que contienen vimentina (en células del tejido conjuntivo
y en los vasos sanguíneos); y
— filamentos de la lámina, que forman la lámina nuclear, una red que
mantiene la forma del núcleo de las células.
Figura 3.23. Filamentos intermedios: vimentina.
125
Para saber más:

3. Celler, K., Koning, R. I, Koster, A. J, Van Wezel, G. P. (2013). Multidimen-
sional view of the bacterial cytoskeleton. J Bacteriol, 195, 1.627-1.636.
Darnell, J. (2002). Biología celular y molecular. Buenos Aires: Editorial
Panamericana.
6. Nogales, E., Wolf, S. G., Downing, K. H. (1998). Structure of the alpha
beta tubulin dimer by electron crystallography. Nature, 391 199-203.
7. Shih, Y., Rothfield, L. (2006). The Bacterial Cytoskeleton. Microbiology
and Molecular Biology Reviews, 70, 729-754.
8. Silvera, L., Barrios, C. (2002). La matriz extracelular: El ecosistema de
la célula. Salud Uninorte, 16, 9-18.
126
1. Mencione e indique la función de los componentes de la matriz

extracelular.
2. Investigue y confeccione un esquema que indique la vía de síntesis

y secreción de colágeno.
3. Confeccione un listado con todas las funciones de la matriz ex-

tracelular.
4. Investigue y señale, brevemente, las características más importantes

de tres enfermedades o síndromes provocados por problemas en
la matriz extracelular.
5. Indique el nombre y las características de las células que producen

los componentes de la matriz extracelular.
6. El escorbuto es una enfermedad producida por carencia de vi-

tamina C. Investigue cómo se relaciona esta enfermedad con la
matriz extracelular.
7. El ácido hialurónico se utiliza como principio activo de varios cosmé-

ticos. Averigüe cómo este componente puede disimular las arrugas.
8. Complete la siguiente tabla comparativa entre los tipos de uniones

intercelulares.
PROTEÍNA PROTEÍNA DEL REGIONES DE

TIPO DE UNIÓN TRANSMEMBRANA CITOESQUELETO A LA CONTACTO O DE
INVOLUCRADA QUE SE ADHIERE ANCLAJE
Oclusivas
Desmosoma
Hemidesmosomas
127
9. Dibuje esquemáticamente células del epitelio intestinal e identifique

cada una de las uniones célula-célula y célula-matriz que esperaría
encontrar.
10. Defina e indique la función de las siguientes estructuras:
a. Plasmodesmos
b. Tight junctions (uniones estrechas o herméticas)
c. Desmosomas
d. Uniones adherentes
e. Hemidesmosoma
f. Gap (Gap Junctions)
g. Unión de adhesión focal
11. Confeccione un listado con los componentes del citoesqueleto e

indique las principales características y función de cada uno de
ellos.
12. En relación a los microtúbulos, ¿a qué se refiere el concepto de

inestabilidad dinámica?
13. Defina e indique la función de dineínas y kinesinas.
14. Señale tres ejemplos de drogas que alteran la polimerización o

despolimerización de microtúbulos y filamentos de actina. Indique
procesos celulares que pueden verse afectados por la aplicación de
las drogas señaladas.
15. Explique brevemente la importancia del citoesqueleto para la

célula.
16. Averigüe y explique cómo la disponibilidad de ATP puede afectar

el movimiento de vesículas y organelos en el citoplasma. ¿Usted
esperaría que también se vea afectada la exocitosis? Explique.
128
Capítulo 4
Sistema de endomembranas
El citoplasma de la célula eucarionte se encuentra subdividido por

una red o sistema de endomembranas. Este sistema corresponde a un
conjunto de estructuras membranosas, funcionalmente relacionadas
e interconectadas, que está compuesto por:
— carioteca o envoltura nuclear,
— retículo endoplasmático rugoso,
— retículo endoplasmático liso,
— aparato de Golgi, y
— sistema de vesículas.
4.1. Envoltura nuclear

También denominada carioteca. Está conformada por una doble
membrana que rodea al núcleo. Esta se encuentra interrumpida por
los poros nucleares y está en directa relación con el RER como un
continuo de membrana, por lo que frecuentemente se aprecia la pre-
sencia de ribosomas sobre su cara citosólica. Durante la mitosis se
desorganiza y se fragmenta en cisternas que se incorporan al RER, y
una vez terminado el proceso de división celular, la envoltura nuclear
se reconstituye a partir del RER.
4.2. Retículo endoplasmático

Está formado por una serie de sacos aplanados, tubos y canalículos
conectados entre sí y con la envoltura nuclear. La cantidad de retículo
endoplasmático aumenta o disminuye de acuerdo a la actividad celular.
En una célula coexisten dos tipos de retículo que presentan dife-
rencias morfofuncionales: el retículo endoplasmático rugoso (RER) y
el retículo endoplasmático liso (REL). La proporción en la que ambos
129
tipos de retículo endoplasmático están presentes en la célula, dependerá

de su tipo de especialización y de su estado fisiológico.
4.2.1. Retículo endoplasmático rugoso (RER)

Es un organelo compuesto principalmente por sacos aplanados o
cisternas, constituidos por una bicapa fosfolipídica simple. Aunque
al microscopio electrónico el RER se visualiza dividido en comparti-
mientos separados, se cree que todas las cisternas se comunican entre
sí, formando una red de cisternas, sacos y túbulos interconectados
que se extiende por el citosol y se comunica con la envoltura nuclear.
Una de las características más importantes del RER está dada por los
ribosomas que se encuentran asociados a la cara citoplasmática, y que
le otorgan un aspecto granular. Esto fue lo que originó la designación
de «rugoso». El RER es abundante en células que producen proteínas
de exportación, tales como las del páncreas, glándulas salivales y zi-
mógenas de la mucosa gástrica.
Los ribosomas se unen al RER mediante glicoproteínas presentes en
la membrana del retículo denominadas riboforinas, que son reconocidas
por la subunidad mayor del ribosoma. Es importante destacar que los
ribosomas pueden encontrarse libres en el citoplasma o unidos a la
membrana del RER y no existen diferencias estructurales ni funcionales
entre ellos. Lo que determina si el ribosoma se une o no al RER es la
proteína que este se encuentra sintetizando. Entre las proteínas que
se sintetizan por ribosomas unidos al RER se incluyen integrales de
membrana, lisosomales, aquellas requeridas en el interior de vesículas y
vacuolas vegetales, las propias enzimas presentes en el lumen del RER
y el aparato de Golgi. Además, las proteínas destinadas a la secreción
también son sintetizadas a nivel de RER. Todas ellas contienen en
su extremo amino terminal una secuencia de aminoácidos llamada
secuencia señal o péptido señal, que constituye la primera parte de la
proteína que es sintetizada.
Las proteínas son sintetizadas desde su extremo amino hacia el
carboxilo. Al inicio de la síntesis, el ribosoma permanece en el citosol.
Los primeros 6 a 15 aminóacidos del extremo amino terminal de la
proteína corresponden a la secuencia o péptido señal, y cuando emerge
totalmente del ribosoma, esta secuencia es reconocida por un complejo
de moléculas llamado partícula de reconocimiento de la señal (PRS o
130
SRP) (Figura 4.1). Una vez que la SRP se une a la estructura, se detiene
temporalmente la traducción y el ribosoma unido al RNAm y al poli-
péptido es dirigido hacia un receptor para la SRP que se encuentra en la
cara citoplasmática del RER. Al unirse la SRP al receptor, se posiciona
al complejo péptido / ribosoma / RNAm para permitir el ensamblaje a
un poro llamado traslocón que se localiza en la membrana del RER y
el ribosoma se mantiene fijo en ese lugar por medio de una riboforina,
que se une a la subunidad mayor. Una vez fijo el ribosoma al RER, se
desprende la SPR y se reinicia la síntesis de la cadena polipeptídica,
que entra al lumen del retículo. En la mayoría de los casos la secuencia
señal es cortada por una peptidasa de señal localizada en el interior
del RER; en otros casos contribuye a la formación de la estructura y
función de la proteína, por lo que permanece intacta. Además, en el
lumen del RER comienza la glicosilación (N-glicosilación) por medio
de la oligosacariltransferasa que adiciona un oligosacárido compuesto
de 2 moléculas de N-acetil glucosamina, 9 manosas y 3 glucosas a
residuos de asparragina (Figura 4.2). En la medida que avanza el pro-
ceso también comienza el plegamiento de la estructura y se forman los
puentes de azufre entre residuos de cisteína, terminado su paso por el
RER la proteína será empacada en vesículas y dirigida hacia el Golgi,
donde continuará su proceso de maduración.
131
RNAm
Polipéptido SRP
Riboforina Poro
Receptor
SRP
Figura 4.1. Síntesis de proteínas asociadas al RER. La síntesis de proteínas se

inicia en el citoplasma. Los primeros aminoácidos de la cadena constituyen un
péptido señal que es reconocido por la SRP. La estructura péptido / ribosoma
/ RNAm es llevada al RER donde la SRP se une a un receptor, lo que permite
el ensamblaje del ribosoma a un poro llamado traslocón y se mantiene en
ese lugar por medio de una riboforina, que se une a la subunidad mayor de
este. La SRP se desprende y la proteína entra al lumen del RER en la medida
que es sintetizada. El péptido señal es cortado por peptidasas presentes en el
interior del RER. Una vez terminada la síntesis de la proteína, se disocia el
ribosoma en sus dos subunidades y se libera el RNAm al citoplasma. En el
caso de las proteínas que no presentan señal, la síntesis ocurre integralmente
en el citoplasma.
132
Dolicol
Fosfatos
N-acetilglucosamina
Manosa
Glucosa
Figura 4.2. Glicosilación en el RER. (A) Las proteínas que entran al lumen
del RER son glicosiladas por la enzima oligosacariltransferasa en residuos
de asparragina, lo que se denomina N-glicosilación y consiste en la adición
de un oligosacárido compuesto por 2 moléculas de N-acetil glucosamina, 9
manosas y 3 glucosas (B).
Así como existe una gran cantidad de proteínas que son sintetiza-
das a nivel de RER, un número no menos importante se produce sin
necesidad de ingresar a este organelo y son liberadas directamente al
citoplasma. Este es el caso de las enzimas requeridas en la glicólisis
y fermentación, las proteínas del citoesqueleto y aquellas destinadas
a ciertos organelos, que luego de ser sintetizadas íntegramente serán
transportadas al núcleo, mitocondrias, cloroplastos o peroxisomas. En
estos casos la proteína carece de la secuencia señal, y por este motivo
la síntesis se desarrolla completamente en el citoplasma por ribosomas
libres, es decir, no asociados a RER (Figura 4.3).
133
Figura 4.3. Destinación de proteínas. La síntesis de proteínas comienza en

ribosomas libres localizados en el citoplasma (1). Si la proteína sintetizada
posee péptido señal, su destino será el RER (2), luego continuará su proce-
samiento en el aparato de Golgi (3) para ser liberada al medio externo por
exocitosis (4) o destinada a un lisosoma (5). En caso contrario, la síntesis
concluirá en el citoplasma donde puede permanecer (6) o ser destinada a
diferentes organelos, como núcleo (7), mitocondrias (8) o cloroplastos (9) o
peroxisomas (10).
4.2.2. Retículo endoplasmático liso (REL)

Este organelo presenta dos importantes diferencias con el RER: en
primer lugar, no posee ribosomas y sus membranas forman un sistema
interconectado de túbulos y vesículas, diferente las cisternas del RER.
Las funciones del REL comprenden la síntesis de la mayoría de los
lípidos necesarios para formación de membranas, como fosfolípidos
y colesterol. En el caso de los fosfolípidos, este proceso no se realiza
completamente en el REL; los ácidos grasos se sintetizan en el citosol
por la ácido-graso sintasa y luego son modificados en el REL a gli-
cerofosfolípidos y destinados por medio de vesículas a la membrana
plasmática u organelos. En el caso de mitocondrias y peroxisomas, sus
lípidos son enviados desde el REL por medio de transportadores deno-
minadas proteínas intercambiadoras de glicerofosfolípidos. En tejidos
134
vegetales, los cloroplastos son capaces de sintetizar sus propios glice-

rofosfolípidos y glicolípidos, por lo que no es necesario importarlos.
El colesterol es un componente característico de las membranas
de células animales y se sintetiza mayoritariamente en el REL. Poste-
riormente es transportado por medio de vesículas a su destino en la
membrana. Debemos considerar además que la molécula de colesterol
es un precursor necesario para la síntesis de hormonas esteroidales
(progesterona, aldosterona, testosterona, estradiol y cortisol) (Figura
4.4), por lo que el REL es abundante en células endocrinas de las gó-
nadas y corteza suprarrenal. La estructura del colesterol es utilizada
como precursor de otras moléculas como vitamina D y sales biliares,
como el ácido glicocólico.
Figura 4.4. Colesterol y sus derivados.
Los triglicéridos, que constituyen moléculas de reserva en los

adipocitos, son sintetizados en el REL. En este organelo además, se
sintetizan los lípidos presentes en las lipoproteínas.
Otra importante función de REL está relacionada con la destoxi-
ficación de muchos compuestos. En general el proceso consiste en
la transformación bioquímica de tóxicos hidrófobos en compuestos
135
hidrosolubles para que sean excretados. El proceso de destoxificación

o modificación bioquímica ocurre gracias a los complejos enzimáticos
del citocromo P450, y se realiza mayoritariamente en las células del
hígado (hepatocitos). Además de las funciones relacionadas con des-
toxificación, el REL permite la utilización de la glucosa almacenada
como glicógeno hepático. Esto debido a que, al ser utilizado, el glicó-
geno genera como producto glucosa-6-fosfato que es incapaz de salir
de la célula. Para ello debe primero ser desfosforilada por la acción
de la glucosa-6-fosfatasa, una enzima localizada en la membranas
del REL. La glucosa resultante de esta reacción puede ser enviada al
torrente sanguíneo.
En células de la musculatura estriada, el REL recibe el nombre de
retículo sarcoplasmático y actúa como reservorio de calcio, fundamen-
tal para la contracción muscular.
4.3. El aparato de Golgi

Este organelo fue descrito por primera vez en 1897 por Camilo Golgi,
quien obtuvo el premio Nobel en 1906. En las células animales el Golgi
se localiza próximo al centrosoma, el cual suele estar en las cercanías
del núcleo. Como el centrosoma es el principal centro organizador de
microtúbulos, la posición central del aparato de Golgi en las células
depende de la organización del sistema de microtúbulos.
El aparato de Golgi posee una morfología característica que con-
siste en un conjunto de cisternas apiladas de apariencia discoidal. Su
número es variable, de acuerdo al tipo o estado fisiológico de célula y
se denominan dictiosomas (Figura 4.5). En mamíferos las diferentes
pilas de cisternas se encuentran conectadas por túbulos membranosos
formando una gran estructura conocida como complejo de Golgi. En
células vegetales existen numerosas estructuras similares a aparatos de
Golgi poco desarrollados dispersas por el citoplasma. En estas células,
las cisternas del Golgi son más pequeñas que en las células animales y
no están unidas formando apilamientos, aunque el número de cisternas
dispersas puede variar entre algunas decenas y más de cien.
El complejo de Golgi presenta tres zonas claramente definidas:
la cara convexa, también llamada zona cis o de entrada, que recibe
material proveniente del RER, mediante transporte por vesículas, las
que contribuyen a la formación de nuevas cisternas. A la región cis
136
le sigue la región medial. Finalmente se encuentra la cara con mayor

concavidad que recibe el nombre de zona trans o de salida, que apunta
a la membrana citoplasmática. En esta zona se generan vesículas que
contienen las moléculas que ingresaron por la región cis. Estas vesí-
culas se dirigen a otros compartimentos celulares o a la membrana de
acuerdo a su contenido.
Figura 4.5. Esquema estructural del aparato de Golgi. El aparato de Golgi

posee una morfología de un conjunto de cisternas apiladas de apariencia
discoidal. Se distinguen tres zonas: la cara convexa también llamada zona
cis o de entrada, que recibe material proveniente del RER vía vesículas; la
esta zona o región medial; y finalmente la cara o zona trans que apunta a la
membrana citoplasmática. En esta zona se generan vesículas que contienen
las moléculas que ingresaron por la región cis.
El aparato de Golgi se encuentra funcionalmente relacionado con

el retículo endoplasmático. Esta conexión es mediada por vesículas
que se desplazan a través del citoplasma asociadas a elementos del ci-
toesqueleto. Para la formación de las vesículas que nacen en el RER se
requiere de la participación de las proteínas de cubierta COP II (Figura
4.6). Estas proteínas ayudan a deformar la membrana del RER y de esa
manera propician la formación de la vesícula que contiene el material
que debe seguir la ruta hacia el complejo de Golgi (flujo anterógrado).
Una vez formada la vesícula, las proteínas COP II se liberan de esta y
son recicladas de vuelta a la región de RER (Figura 4.6).
137
Al avanzar por el Golgi, el material proveniente del RER sufre

una serie de modificaciones. Las moléculas son transportadas de una
cisterna a la siguiente, en forma secuencial y ordenada, por medio de
vesículas que están recubiertas por proteínas de cubierta COP II.
Figura. 4.6. Vesículas recubiertas por COP I y COP II. Las vesículas que pasan
del RER a Golgi están recubiertas por COP II, esto se conoce como transporte
o flujo anterógrado, mientras que las vesículas recubiertas por COP I pasan
del Golgi a RER, en lo que se denomina flujo retrógrado.
Dentro de las funciones de procesamiento que posee el aparato

de Golgi se encuentran la modificación de la glicosilación de proteí-
nas y lípidos, la síntesis de polisacáridos de la matriz extracelular, la
selección y destinación de material a diferentes zonas en la célula.
Esta última función se hace especialmente importante en el caso de
células epiteliales, ya que es en el aparato de Golgi donde se segrega
el material que va a la cara apical, lateral o basal de la célula. Este
organelo también es el lugar donde son sintetizados la mayoría de los
polisacáridos complejos de la célula, incluyendo las largas cadenas de
138
GAGs de los proteoglicanos o los componentes de la pared celular en

células vegetales.
Como fue descrito anteriormente, el proceso de N-glicosilación se
produce en el lumen del RER, donde los oligosacáridos se unen al gru-
po amino de la cadena lateral del aminoácido asparragina. Muchos de
estos oligosacáridos añadidos se modifican en el complejo de Golgi, lo
que otorga a la molécula procesada propiedades especiales asociadas a
su función. Otro tipo de modificaciones que ocurren en este organelo
corresponden a procesamientos o cortes proteolíticos, sulfataciones e
hidroxilaciones. Finalmente, y en forma independiente a la glicosilación
ocurrida en el RER, en el aparato de Golgi también existen modifica-
ciones por glicosilación. Estas ocurren en el oxígeno de residuos de
serina o treonina, por lo que son conocidas como O-glicosilaciones.
Adicionalmente en el Golgi se realiza también la glicosilación de lípidos.
Durante su paso por el aparato de Golgi, parte del material recibi-
do puede ser enviado de vuelta al RER en un proceso conocido como
transporte o flujo retrógrado. En este caso, las vesículas encargadas
de transportar las moléculas están recubiertas por complejo proteico
denominado COP I (Figura 4.6).
La región trans del aparato de Golgi es un sitio de destinación y
segregación de material (Figura 4.7). Las vesículas que surgen de esta
región pueden contener moléculas que requieren ser secretadas, y en
este caso se fusionarán con la membrana liberando su contenido por
exocitosis. La secreción puede ser continua, es decir el producto se li-
bera en forma constante al medio extracelular, o bien regulada, en este
caso la secreción está controlada por una señal del medio. Un ejemplo
de lo anterior lo constituyen los tejidos endocrinos: la liberación de
insulina, almacenada en vesículas de secreción, solo ocurrirá cuando
existan altos niveles de glucosa en circulación (señal del medio).
Otro destino posible para el material segregado en el trans Golgi
es el organelo vesicular denominado lisosoma.
Lisosomas: estos organelos son de tipo vesicular y están destinados
a permanecer en el interior de la célula. Los lisosomas se originan a
partir del complejo de Golgi como lisosomas primarios y contienen en
su interior una gran cantidad de las enzimas hidrolíticas que presentan
en su estructura glicosilaciones modificadas con una manosa-6-fosfato.
Este hidrato de carbono modificado es la señal reconocida en el trans
Golgi para segregar proteínas al lisosoma.
139
Las enzimas lisosomales degradan macromoléculas o microorganis-

mos que ingresan a la célula por endocitosis (mediada por receptores,
o fagocitosis), puesto que son capaces de romper hidrolíticamente una
amplia gama de sustratos naturales. Este proceso se denomina digestión
celular. Las primeras cinco enzimas lisosomales identificadas fueron:
fosfatasa ácida, ribonucleasa, desoxiribonucleasa, β-glucoronidasa y
catepsina. El producto de la degradación son sustancias de bajo peso
molecular que pueden ser utilizadas o bien desechadas por exocitosis.
Una característica común a las enzimas lisosomales es su capacidad para
funcionar en condiciones óptimas a pH ácido (pH al interior del lisosoma
es aproximadamente 4,6), por lo que son llamadas hidrolasas ácidas.
El pH ácido del lisosoma se alcanza gracias a la acción de bombas de
protones en la membrana del organelo, que con gasto de ATP aumen-
tan la concentración de H+ intralisosomal (Figura 4.8). La degradación
se produce cuando un lisosoma primario se fusiona con otra vesícula
que contiene la sustancia a degradar formando una estructura llamada
lisosoma secundario. Alternativamente, los lisosomas también pueden
degradar material intracelular, como por ejemplo organelos senescentes
como mitocondrias. Este proceso se denomina autofagia.
Figura 4.7. Segregación de material desde el aparato de Golgi. Luego de llegar

al trans Golgi, el material puede ser enviado directamente a la membrana
plasmática (A), puede acumularse en vesículas de secreción, a la espera de
una señal externa para ser expulsado (B), o puede ser enviado al lisosoma (C).
140
Figura 4.8. Bomba de protones lisosomal. El lisosoma mantiene su pH interno

ácido gracias al transporte activo de protones desde el citoplasma.
La acción conjunta del aparato de Golgi y el lisosoma interviene

en algunos otros importantes procesos celulares. Por ejemplo durante
la espermiogénesis, vesículas que son producidas por el Golgi se agru-
pan y generan el acrosoma. Esta estructura se considera un lisosoma
especializado y contiene en su interior enzimas hialuronidasas que
facilitan la aproximación del espermatozoide al óvulo.
Durante la división celular en vegetales: vesículas provenientes de
los dictiosomas se agrupan en la zona ecuatorial de la célula y consti-
tuyen el fragmoplasto, que constituirá la placa celular que permite la
separación entre las dos células hijas.
Para saber más:

4. Lei, Lu, Landinsky, M., Kirchhausen, T. (2009). Cisternal organization of
the endoplasmic reticulum during mitosis. Mol Biol Cell, 20, 3.471-3.480.
5. Lodish, H., Berk, A., Zipursky, S. L., Matsudaira, P., Baltimore, D., Darnell, J.
(2002). Biología celular y molecular. Buenos Aires: Editorial Panamericana.
141
1. El inicio de la síntesis de proteínas se realiza en el citoplasma por

ribosomas libres, no unidos a membranas. La unión de los ribo-
somas a la membrana del retículo endoplásmico rugoso depende
de la secuencia señal del polipéptido en formación.
a. Dibuje un esquema que explique el proceso señalado.

b. Sin la presencia del receptor SRP, ¿habría secreción de proteínas
hacia el medio extracelular? Explique.
2. Defina:
a. Riboforina
b. Enlace peptídico
c. Partícula SRP
d. Traducción
3. Explique las funciones de cada una de las siguientes estructuras:
a. Ribosomas
b. Retículo endoplasmático
c. Vesículas
d. Complejo de Golgi
e. Lisosomas
4. ¿Cuáles son las diferencia morfofuncionales entre RER y REL?

Confeccione una tabla que las indique.
5. ¿Cómo se relaciona el RER con el Golgi? Explique mediante un

mapa conceptual.
142
6. Confeccione un dibujo que muestre la relación funcional que existe

entre RER y Golgi.
7. Indique las principales características morfológicas y funcionales

del aparato de Golgi.
8. Mediante un esquema, señale las funciones asociadas a las regiones

cis, medial y trans.
9. ¿Cómo participan los lisosomas y peroxisomas en la vida de una

célula?
10. Indique la diferencia que existe entre los procesos de digestión

celular y autofagia.
11. ¿Por qué una enzima lisosómica podría ser transportada en una
vesícula de secreción?
12. Explique cómo se mantiene el pH lisosómico más ácido que el

citoplasmático.
13. Señale ejemplos de células en las que esperaría encontrar abun-

dante:
a. RER
b. REL
c. Golgi
14. ¿Cuál es la función de la proteína clatrina en el proceso de secre-

ción?
15. ¿Cuál es la función de la proteína COPI y COPII en el proceso de

secreción?
16. Confeccione un esquema del sistema de endomembranas que ex-

plique el proceso de síntesis de proteínas de secreción, constitutiva
y regulada.
143
17. Confeccione un esquema del sistema de endomembranas que ex-

plique el proceso de autofagia.
18. Mediante una tabla, indique qué tipo de enzimas se pueden en-
contrar en el interior de RER, REL, Golgi.
19. Un nuevo fármaco inhibe el transporte de vesículas desde el RER

al Golgi. Si se coloca una célula en presencia de esta sustancia,
¿qué procesos debieran ser afectados? Explique.
20. ¿En qué consiste el transporte retrógrado? Señale su importancia

para la célula.
144
Capítulo 5
Bioenergía
Para mantener funcionando el complejo grupo de procesos metabó-

licos que sustentan la vida, la célula requiere un constante aporte de
energía. Según el sistema de obtención de ella, los organismos pueden
ser clasificados como autótrofos, o sea aquellos que por sí solos son
capaces de satisfacer todos sus requerimientos energéticos, como es
el caso de los organismos fotosintéticos; o heterótrofos, en el caso de
aquellos que requieren del aporte constante de moléculas a partir de
las cuales obtienen energía.
Las reacciones de metabolismo celular pueden ser clasificadas en
dos grupos: las reacciones o vías catabólicas, en las que moléculas de
gran tamaño son degradadas en moléculas simples, liberando energía
útil y produciendo pequeñas moléculas que se necesitan como precur-
sores de estructuras más complejas; y las reacciones o vías anabólicas
(o biosintéticas), que utilizan la energía generada por el catabolismo
para sintetizar macromoléculas necesarias para la célula (Figura 5.1).
Es así como, gracias a un metabolismo catabólico, los heterótrofos
obtienen energía a partir de la degradación de macromoléculas, espe-
cíficamente por el rompimiento de las uniones químicas presentes en
hidratos de carbono, lípidos y proteínas, con su subsecuente oxidación
a CO2 y H2O.
Por otra parte, las plantas son capaces de fabricar sus propios
hidratos de carbono en el proceso de fotosíntesis, mientras que los ani-
males deben obtenerlos a partir de la ingesta alimentaria. Sin embargo,
el proceso por el cual estas sustancias son oxidadas para la generación
de energía es muy similar en ambos casos. Dado que el catabolismo
es un proceso oxidativo, es decir, se obtienen electrones a partir de los
nutrientes, dichos electrones son recogidos por diversos cofactores,
como NADH y FADH2. Posteriormente, los electrones pueden ser utili-
zados para la síntesis de ATP (adenosíntrifosfato), molécula clave en el
almacenamiento de la energía química para el funcionamiento celular.
145
A continuación se discutirán brevemente los eventos más importan-

tes relacionados con la degradación oxidativa de hidratos de carbono
y ácidos grasos para la generación de energía.
El principal carbohidrato utilizado por la célula para generar
energía es la glucosa. El metabolismo de este monosacárido implica su
entrada a un conjunto de reacciones enzimáticas llamada de glicólisis,
del griego glykys que significa dulce y lysis referido a rompimiento. El
producto final del proceso es el ácido pirúvico (o piruvato) y el destino
de esta molécula dependerá del tipo de célula y de la disponibilidad
de oxígeno.
Figura 5.1. Esquema general del metabolismo. Las rutas catabólicas permiten
la degradación de moléculas complejas hasta precursores simples y algunos
desechos, en el proceso se obtiene energía y poder reductor. Estos son utiliza-
dos para las reacciones anabólicas que permiten la obtención de importantes
biomoléculas como proteínas, lípidos, carbohidratos y ácidos nucleicos.
146
Bioenergía
5.1. Glicólisis
La glicólisis se realiza en el citoplasma de células procariontes y euca-
riontes, y es un proceso que no requiere de la presencia de oxígeno; por
esta razón se dice que es una vía anaeróbica. El proceso comprende una
secuencia de 10 reacciones y, para su estudio, normalmente se divide
en dos fases: una fase preparatoria donde la glucosa es activada, con
gasto de ATP; y una fase oxidativa o de ganancia, donde la hexosa
se convierte en dos triosas fosfato que finalmente darán origen a dos
moléculas de piruvato con la consecuente liberación de ATP y NADH
(Figura 5.2). Si bien la glucosa es la principal molécula combustible de
esta vía, también pueden entrar al proceso de glicólisis otros azúcares,
como fructosa, glicerol-fosfato, galactosa, etcétera.
Figura 5.2. Glicólisis. Este proceso se divide en una fase preparatoria, con
gasto de ATP, y una fase oxidativa, con obtención de ATP y NADH.
La fase preparatoria comienza con la fosforilación de la glucosa en

el citoplasma celular por la enzima hexoquinasa, que, utilizando ATP,
genera como producto la molécula de glucosa-6-fosfato. Recordemos
que en animales, la glucosa puede ingresar a las células por un sistema
de difusión facilitada, dada por los transportadores Glut. Sin embargo,
debido a la carga negativa de su grupo fosfato, la glucosa-6-fosfato,
no puede salir de la célula. A continuación en la glicólisis ocurren
reacciones de isomerización y fosforilación, para generar dos triosas:
gliceraldehido-3-fosfato (G3P) y dihidroxicetona-fosfato (DHCP).
Finalmente, el último paso de la fase preparatoria corresponde a la
isomerización de DHCP para generar una segunda molécula de G3P.
147
Desde este punto de la glicólisis, debido a que a partir de una molécu-

la de glucosa se obtienen dos moléculas de G3P, los resultados de las
reacciones que siguen se consideran por duplicado.
La fase oxidativa de la glicólisis consiste en la oxidación del
gliceraldehido-3-fosfato para producir 2 NADH y la generación de 4
moléculas de ATP, con la obtención de 2 moléculas de piruvato (Figu-
ra 5.2). Debido a que en la etapa anterior se invierten 2 moléculas de
ATP, el rendimiento neto del proceso es 2 ATP y 2 NADH por cada
molécula de glucosa que entra a la vía (Figura 5.3).
Figura 5.3. Rendimiento neto de la glicólisis. La figura representa el rendi-

miento neto obtenido a partir de una molécula de glucosa que entra a la vía
glicolítica.
El piruvato formado en la glicólisis puede tener diferentes desti-

nos. Estos dependerán de la disponibilidad de oxígeno en el sistema;
en ausencia de oxígeno o anaerobiosis, el piruvato es destinado a las
vías fermentativas que se encuentran en el citoplasma de eucariontes
y procariontes. Existen diferentes tipos de fermentación, siendo las
más estudiadas la fermentación alcohólica que ocurre en levaduras y
la fermentación láctica que ocurre en el músculo esquelético (Figura
5.4). Los productos de la fermentación son excretados por la célula,
lactato en el caso del músculo, o etanol y CO2 en las levaduras.
Durante las etapas iniciales de la vida en la Tierra, cuando aún no
aparecía el oxígeno, es probable que la glicólisis y la fermentación fue-
ran las principales vías metabólicas por las que las células procariontes
primitivas extraían energía de los hidratos de carbono. Después de la
aparición de las cianobacterias, el oxígeno de la atmósfera aumentó en
forma drástica y se hizo posible la evolución de una forma metabólica
aeróbica. Como resultado, los productos de la glicólisis podían oxidarse
por completo y obtenerse mucho más ATP. Estos organismos que se
volvieron dependientes de oxígeno fueron los primeros aerobios. En
los eucariontes, la utilización de oxígeno como medio de extracción
de energía ocurre en un organelo especializado llamado mitocondria.
148
Bioenergía
Figura 5.4. Destinos del piruvato. El ácido pirúvico (piruvato) generado

en la glicólisis puede tener diferentes destinos metabólicos. En ausencia de
oxígeno el piruvato ingresa a las reacciones de fermentación que ocurren en
el citoplasma de eucariontes y procariontes. Dependiendo el tipo celular la
fermentación puede ser láctica o alcohólica. En presencia de oxígeno en la
célula eucarionte, el piruvato es llevado a la matriz mitocondrial y utilizado
para generar acetil-CoA, el cual ingresa al ciclo de Krebs; en el caso de las
bacterias esto ocurre en el citoplasma.
5.2. Estructura y función de la mitocondria

Según el tipo de célula, las mitocondrias pueden tener variadas formas
(Figura 5.5). Estos son organelos dinámicos que pueden sufrir enormes
cambios en su morfología. Las mitocondrias pueden unirse entre sí
(fusión) o dividirse en dos (fisión). Estos organelos ocupan entre el 15
y el 20% del volumen de una célula hepática de mamífero promedio,
mientras que su número varía de acuerdo al tipo de célula y puede
modificarse según los requerimientos energéticos de estas. En una
fibra músculo-esquelética, por ejemplo, el número de mitocondrias se
incrementa entre 5 y 10 veces por el crecimiento de la fibra durante
estimulación continua por ejercicio.
149
Figura 5.5. Mitocondrias en una célula epitelial. Microscopía electrónica de

transmisión que muestra la presencia de mitocondrias (M) con diversas formas
en el citoplasma de una célula epitelial.
La teoría endosimbiótica postula que las mitocondrias, al igual

que los cloroplastos, habrían aparecido en momentos tempranos en
la evolución a partir de la endocitosis de bacterias por eucariontes pri-
mitivos. Este fenómeno explicaría por qué ambos organelos presentan
similitudes con bacterias, entre los que se cuentan su tamaño y forma.
Además, contienen su propio DNA, RNA y un sistema completo de
transcripción y traducción, incluidos los ribosomas (similares a los
bacterianos), que les permite sintetizar algunas de sus propias proteínas.
Las mitocondrias están formadas por una doble membrana de
naturaleza lipo-proteica, que define dos compartimientos mitocondria-
les, el espacio intermembrana y la matriz (Figura 5.6). La membrana
externa funciona como un límite exterior y contiene porinas, proteínas
integrales que poseen un canal interno relativamente grande, haciendo
que esta membrana sea una barrera permeable a moléculas de hasta
5.000 daltons, es decir, moléculas del tamaño de proteínas pequeñas.
Esto hace al espacio intermembrana químicamente equivalente al
citoplasma en lo que respecta a las moléculas pequeñas que contiene.
La membrana interna es impermeable a iones y a la mayoría de las
moléculas pequeñas, excepto cuando una vía metabólica está provista
de proteínas transportadoras de membrana. Por lo tanto, la matriz
150
Bioenergía
mitocondrial solo contiene las moléculas que pueden ser transportadas

selectiva y activamente a través de la membrana mitocondrial interna.
Figura 5.6. Representación esquemática de la mitocondria. La mitocondria

es un organelo con doble membrana. Presenta una membrana externa y una
membrana interna, cuyos plegamientos forman las crestas mitocondriales.
En la matriz es posible encontrar DNA circular y ribosomas. Asociado a la
membrana interna ocurre la síntesis de ATP, mientras que en la matriz se
desarrollan procesos metabólicos como el ciclo de Krebs y la oxidación de
ácidos grasos.
La membrana mitocondrial interna es el sitio donde se produce

el transporte de electrones, el bombeo de protones y se encuentra la
enzima ATP sintasa, necesaria para la síntesis de ATP. La mayoría de
las proteínas localizadas en esta membrana son componentes de la
cadena transportadora de electrones necesarias para la fosforilación
oxidativa. Esta membrana también se caracteriza por presentar nume-
rosos pliegues, denominados crestas mitocondriales, que se proyectan
en dirección a la matriz y aumentan en gran medida la superficie donde
puede llevarse a cabo la síntesis de ATP (Figura 5.6).
La matriz mitocondrial tiene una consistencia gelatinosa debido
a la gran cantidad de proteínas que posee. Además, contiene riboso-
mas y varias moléculas de DNA circular. En ella se realizan procesos
151
como la oxidación del piruvato, el ciclo de Krebs y la degradación de

ácidos grasos.
5.3 Respiración celular

Con anterioridad estudiamos que la glucosa era degradada a dos
moléculas de piruvato en el citoplasma, durante la glicólisis. En pre-
sencia de oxígeno, la molécula de piruvato ingresa a la mitocondria
gracias al transportador piruvato translocasa. Una vez en la matriz
mitocondrial, el complejo multienzimático denominado piruvato des-
hidrogenasa transforma al piruvato en acetil-coenzima A (acetil-CoA)
(Figura 5.7). Esta reacción se denomina oxidación del piruvato, ya que
se obtiene una molécula de NADH en el proceso (Figura 5.8), es el
punto de partida de la respiración celular. Además de la oxidación del
piruvato, forman parte de la respiración celular el ciclo de Krebs y la
fosforilación oxidativa. Gracias a la respiración celular y el consumo
de oxígeno se obtiene un total de 38 moléculas de ATP por cada glu-
cosa degradada, lo que significa obtener 18 veces más energía que en
condiciones anaeróbicas.
Figura 5.7. Estructuras del ácido pirúvico (piruvato) y acetil-CoA. En la figura

se destaca el grupo acetilo en ambas moléculas.
152
Bioenergía
Figura 5.8. Conversión de piruvato en acetil-CoA. El complejo de la piruvato

deshidrogenasa (PDH) cataliza la descarboxilación del piruvato para produ-
cir acetil-CoA y NADH. Esta reacción ocurre en la matriz mitocondrial de
eucariontes.
Ciclo de Krebs: también llamado ciclo de los ácidos tricarboxílicos

o del ácido cítrico es el segundo paso de la respiración celular. Se realiza
en la matriz mitocondrial y utiliza el acetil-CoA como punto de partida.
El primer paso del ciclo de Krebs es la entrada de acetil-CoA, que
sufre la condensación de su grupo acetilo de dos carbonos con una
molécula de oxaloacetato que contiene cuatro carbonos, formando
una molécula de seis carbonos denominada citrato. Durante este
ciclo se reduce la longitud de la molécula de citrato, un carbono a la
vez, para regenerar la molécula de oxaloacetato y comenzar el ciclo
nuevamente. Los dos carbonos que se desprenden durante el ciclo se
oxidan por completo y son liberados como dióxido de carbono (CO2).
Durante el ciclo de Krebs ocurren cuatro reacciones en las que un par
de electrones se transfieren de un sustrato a una coenzima receptora
de electrones. Tres de las reacciones reducen el NAD+ a NADH y una
reacción reduce FAD+ a FADH2. Las moléculas de NADH y FADH2
transfieren posteriormente los electrones a la cadena transportadora de
electrones (CTE) de la membrana mitocondrial interna, lo que regenera
el NAD+ y FAD+ necesarios para que continúe el metabolismo oxidativo
(Figura 5.9). En el ciclo de Krebs también se genera una molécula de
GTP que, energéticamente hablando, es equivalente a la formación de
una molécula de ATP.
153
Figura 5.9. El ciclo de Krebs. El ciclo consiste en ocho reacciones que ocurren
en la matriz mitocondrial. El primer paso es la condensación de acetil-CoA
con oxaloacetato generando citrato, el cual se convierte posteriormente en
isocitrato y este último en α-cetoglutarato, que corresponde a la primera
reacción en la cual se libera CO2 y poder reductor en forma de NADH. A
continuación, el α-cetoglutarato se convierte en succinil-CoA, reacción en
la que se desprende nuevamente CO2 y NADH. El paso siguiente del ciclo
es la conversión de succinil-CoA en succinato, reacción que genera GTP (en
términos energéticos, se considera equivalente al ATP). Luego, el succinato se
convierte en fumarato generando una molécula de FADH2. Los últimos dos
pasos del ciclo corresponden a la formación de malato a partir de fumarato y
finalmente el malato regenera el oxaloacetato para que comience nuevamente
el ciclo y se genera también NADH.
En resumen, los productos generados por una molécula de acetil-

CoA en el ciclo de Krebs son: 3 NADH, 1 FADH2, 1GTP y 2 CO2.
Considerando que la glicólisis a partir de glucosa genera dos molécu-
las de piruvato, que son convertidas en 2 moléculas de acetil-CoA, el
rendimiento será el doble, según se muestra en la Figura 5.10.
154
Bioenergía
Figura 5.10. Rendimiento del ciclo de Krebs. Se muestra el rendimiento del

ciclo de Krebs considerando dos moléculas de Acetil-CoA que se obtienen
a partir de las dos moléculas de piruvato producidas por la degradación de
una molécula de glucosa.
Cadena transportadora de electrones y fosforilación oxidativa: la

obtención de energía en nuestro metabolismo es un proceso catabólico
de tipo oxidativo, es decir casi toda la energía disponible de los hidra-
tos de carbono viene de la obtención de electrones, que se almacena
inicialmente en las moléculas reducidas generadas durante la glicólisis
y el ciclo de Krebs, es decir, NADH y FADH2.
La cadena transportadora de electrones o cadena respiratoria se lo-
caliza en la membrana interna mitocondrial y está compuesta por cuatro
complejos enzimáticos respiratorios denominados: complejo I (NADH
deshidrogenasa), complejo II (succinato deshidrogenasa), complejo III
(citocromo bc1) y complejo IV (citocromo oxidasa) (Figura 5.11.)
Figura 5.11. Cadena transportadora de electrones. La cadena transportadora

de electrones o cadena respiratoria está compuesta por cuatro complejos
enzimáticos: I (NADH deshidrogenasa), II (succinato deshidrogenasa), III (ci-
tocromo bc1) y IV (citocromo oxidasa). La succinato deshidrogenasa también
participa catalizando la reacción de oxidación de succinato a fumarato en el
ciclo de Krebs. La ubiquinona y el citocromo C permiten el paso de electrones
entre los complejos de la cadena.
155
Los electrones pueden ser cedidos a la cadena respiratoria desde

las moléculas de NADH y FADH2. Si el NADH cede electrones, estos
serán captados por el primer componente de la cadena transportadora
que corresponde al complejo I o NADH deshidrogenasa (Figura 5.12).
Desde este punto los electrones son traspasados a un complejo móvil
inserto en la membrana interna mitocondrial, llamado coenzima Q
o ubiquinona. Al mismo tiempo que cede los electrones, el complejo
I bombea protones (4H+) desde la matriz mitocondrial al espacio
intermembrana. La ubiquinona conduce y transfiere los electrones al
complejo III o citocromo c reductasa, el cual también bombea cua-
tro protones a través de la membrana al espacio intermembrana. A
continuación los electrones son transferidos al citocromo bc1 y luego
al último complejo de la cadena transportadora, el complejo IV o ci-
tocromo oxidasa. Al igual que los complejos descritos anteriormente,
al transferir los electrones este complejo funciona como bomba de
protones (2H+). Además de captar los electrones del citocromo bc1,
el complejo IV también es capaz de captar oxígeno. La función del
complejo IV es transferir los electrones al oxígeno. Esta reacción tiene
como producto la formación de agua.
Si los electrones son cedidos por el FADH2, estos no son aceptados
por el complejo I, como es el caso del NADH, sino que son entregados
al complejo II o succinato deshidrogenasa, que cataliza la oxidación de
succinato a fumarato en el ciclo de Krebs. El complejo II, al igual que
el complejo I, cede los electrones a la ubiquinona, donde el proceso se
desarrolla tal como fue relatado anteriormente (paso a complejo III,
complejo IV y al aceptor final oxígeno). El complejo II, a diferencia del
resto, no bombea protones desde la matriz al espacio intermembrana.
156
Bioenergía
Figura 5.12. Flujo de electrones a través de la cadena transportadora y síntesis

de ATP. Los electrones provenientes de NADH ingresan al complejo I, mien-
tras que los de FADH2 lo hacen al complejo II. Posteriormente, los electrones
pasan a ubiquinona, quien los cede al complejo III. Finalmente, los electrones
pasan al citocromo c y luego al complejo IV. El aceptor final de los electrones
es el O2, con la subsecuente producción de agua. La gradiente de protones
en el espacio intermembrana permite el funcionamiento de la ATP sintasa y
la síntesis de ATP.
El paso de los electrones por los complejos I, III y IV de la cadena

transportadora produce el bombeo de protones desde la matriz mi-
tocondrial al espacio intermembrana. Este flujo genera un gradiente
de concentración de protones a través de la membrana mitocondrial
interna a medida que se transportan los electrones. Este gradiente de
concentración se utiliza para impulsar la síntesis de ATP mediante el
proceso denominado fosforilación oxidativa, catalizado por la enzima
ATP sintasa que consiste en un canal acoplado a una unidad catalítica
(F1F0). Los protones atraviesan la ATP sintasa por el canal F0 y vuelven
a ingresar a la matriz mitocondrial, lo cual impulsa la reacción entre
ADP y fosfato inorgánico (Pi) en la unidad catalítica (F1) que genera
el ATP (Figura 5.12).
Después de estudiar las rutas que permiten la obtención de ATP a
partir de la oxidación de glucosa, resulta evidente que las vías meta-
bólicas involucradas son altamente coordinadas. La figura relacionada
(Figura 5.13) muestra esquemáticamente estos procesos.
157
Figura 5.13. Destino del piruvato en la mitocondria. El piruvato procedente

de la glicólisis entra a la matriz mitocondrial, donde es descarboxilado y
convertido en Acetil-CoA, que es el punto de partida para el ciclo de Krebs.
Las moléculas de NADH y FADH2 entregan sus electrones a la cadena de
transporte de electrones (CTE) localizada en la membrana interna. El paso de
estos electrones por los complejos de la CTE genera el gradiente de protones
que permite la síntesis de ATP.
Se calcula que el rendimiento neto de la oxidación de una molécula

de glucosa es de entre 36-38 ATP, considerando que desde los electrones
transferidos por el NADH y FADH2 permiten la formación de tres y
dos moléculas de ATP respectivamente (Figura 5.14).
158
Bioenergía
Figura 5.14. Oxidación completa de la glucosa. El cálculo del rendimiento

de la oxidación de una molécula de glucosa considera que los electrones
transferidos por el NADH y FADH2 permiten la formación de tres y dos
moléculas de ATP respectivamente, además se suman los dos ATP generados
por glicólisis y los dos GTP del ciclo de Krebs.
Oxidación de ácidos grasos: se conoce también como β-oxidación

y es un proceso catabólico que ocurre en la matriz mitocondrial.
Para ello, en primer lugar ácidos grasos deben activarse y luego
atravesar la membrana mitocondrial interna, que es impermeable a
ellos. Para tal efecto se necesita una molécula derivada de aminoácidos
llamada carnitina (Figura 5.15), que permite el transporte de los ácidos
grasos activados desde el citoplasma a la matriz mitocondrial donde
se degradarán por completo mediante un ciclo de cuatro reacciones,
que acortarán la cadena del ácido graso en dos carbonos por vuelta,
generando como productos acetil-CoA, NADH y FADH2. El ciclo
de β-oxidación se repite hasta que el ácido graso se descompone por
completo. La Figura 5.16 muestra el rendimiento para la β-oxidación
del ácido palmítico (un ácido graso de 16 carbonos).
159
Figura 5.15. Estructura de la molécula de carnitina. Esta molécula se requiere

para permitir el ingreso a la mitocondria de los ácidos grasos activados.
La energía que se obtiene de este proceso se explica por la entrada

de acetil-CoA al ciclo de Krebs generando energía directa en forma de
GTP y poder reductor en forma de NADH y FADH2. Al igual que lo
descrito anteriormente, estos cofactores reducidos entregan sus elec-
trones a la cadena transportadora para contribuir a la fosforilación
oxidativa y generar más ATP (Figura 5.17).
Figura 5.16. Rendimiento de la β-oxidación del ácido palmítico.
En la mitocondria ocurre la β-oxidación de ácidos grasos de cadena

corta, mientras que la β-oxidación correspondiente a los ácidos grasos
de cadena larga ocurre en el peroxisoma.
160
Bioenergía
Figura 5.17. β-oxidación mitocondrial. Los ácidos grasos activados son incor-
porados a la matriz mitocondrial, donde entran al proceso de β-oxidación. Los
productos generados tienen diferentes destinos. Las moléculas de NADH y FADH2
entregan sus electrones a la cadena de transporte de electrones (CTE) localizada
en la membrana interna. El Acetil-CoA ingresa al ciclo de Krebs y genera más
NADH y FADH2 que suman sus electrones a la CTE. El paso de electrones por los
complejos de la CTE genera el gradiente de protones que permite la síntesis de ATP.
Peroxisomas: son organelos que tienen forma de vesículas y con-

tienen en su interior grandes cantidades de enzimas oxidasas y catala-
sas. Su función está relacionada con la oxidación de ácidos grasos de
cadena larga (más de 20 átomos de carbono). En este caso el proceso
genera como producto Acetil-CoA que puede entrar a la mitocondria
y acoplarse al ciclo de Krebs. Cuando la cadena del ácido graso ha
sido acortada, este puede ser conjugado a L-carnitina y enviado a la
mitocondria para continuar la β-oxidación.
El metabolismo lipídico en el peroxisoma también produce H2O2
que es altamente tóxico para la célula. Para contrarrestar el potencial
161
daño oxidativo, el H2O2 es convertido por acción de la enzima catalasa

en agua y oxígeno, según la reacción: H2O2 → H2O + ½O2.
5.4. Fotosíntesis
La vida en nuestro planeta se mantiene principalmente gracias a la
fotosíntesis, que es un proceso de tipo anabólico mediante el cual los
organismos autótrofos (plantas, algas y cianobacterias) utilizan la energía
luminosa del sol para sintetizar compuestos orgánicos a partir de CO2. El
proceso, además, produce oxígeno. En términos evolutivos, la aparición
de los organismos fotosintéticos fue la responsable de grandes cambios
que permitieron la aparición del metabolismo aeróbico en el planeta.
En las plantas, la fotosíntesis ocurre en los cloroplastos (Figura
5.18). Estos organelos poseen doble membrana: una externa muy per-
meable a distintas moléculas y una membrana interna bastante menos
permeable. Entre ambas se encuentra un estrecho espacio acuoso deno-
minado espacio intermembrana. En el interior del organelo, limitado
por la membrana interna, se encuentra la matriz o estroma. Además
el cloroplasto posee DNA, RNA, ribosomas y numerosas enzimas
metabólicas. Inmersa en el estroma se encuentra una red membranosa
llamada tilacoides. Esta puede extenderse por todo el estroma o agru-
parse formando estructuras similares a monedas apiladas denominadas
grana. El origen de este organelo, al igual que el de la mitocondria, se
explica mediante la teoría endosimbiótica.
Figura 5.18. Representación esquemática del cloroplasto. El cloroplasto presenta

doble membrana, en la matriz o estroma es posible encontrar DNA circular y
ribosomas. Los tilacoides se encuentran agrupados en estructuras llamadas granas.
162
Bioenergía
Los cloroplastos contienen moléculas de clorofila, pigmentos

especializados capaces de captar la luz solar y así obtener la energía
necesaria para el funcionamiento del proceso. La fotosíntesis se puede
resumir como una reacción de óxido-reducción, la que se puede re-
presentar por una ecuación global (Figura 5.19), en la cual el agua es
oxidada hasta que el O2 y el CO2 se reducen para formar los hidratos de
carbono. En términos prácticos necesita de una primera etapa en la que
se absorbe la energía solar que se transforma en energía química libre
y en poder reductor; posteriormente en una segunda etapa se utilizan
esos productos para la reducción del CO2 (Figura 5.20).
Figura 5.19. Ecuación general de la fotosíntesis.
Figura 5.20. Esquema general de la fotosíntesis.
Fase luminosa: también se denomina fase clara o fase dependiente

de la luz. La energía luminosa captada se transforma en energía química
163
libre (ATP) y poder reductor (NADPH). Para ello se oxida el oxígeno

del H2O, que cede sus electrones para reducir el NADP+.
Esta etapa se produce en la membrana de los tilacoides, en la cual
se encuentran las moléculas de clorofila, pigmentos fotosintéticos que
se organizan en estructuras denominadas complejos antena o fotosis-
temas, que corresponden a complejos captadores de luz que transfieren
la energía proveniente de un fotón a una molécula central denominada
centro de reacción.
En este proceso participan dos grupos separados de complejos
antena o fotosistemas, los cuales absorben energía luminosa de manera
independiente: el fotosistema I, relacionado con moléculas de clorofila
que absorben luz a una longitud de onda de 700 nm y se conoce como
P700; y el fotosistema II, que absorbe a una longitud de onda de 680
nm conocido como P680.
La fase luminosa comienza con la fotólisis del agua gatillada por la
luz solar captada por el fotosistema II (Figura 5.21). En este proceso, la
molécula de agua es oxidada hasta convertirse en oxígeno, liberando
electrones, los cuales son excitados (aumentan su nivel energético),
y ocurre una serie de reacciones de óxido-reducción a través de una
cadena transportadora de electrones tilacoidal. Dentro de esta cadena
los electrones son transportados desde el fotosistema II por las molé-
culas de plastoquinona (PQ), citocromo b / f, plastocianina (PC) hasta
el fotosistema I. Durante estas reacciones sucesivas, los electrones van
liberando su energía. Luego, en el fotosistema I, los electrones son
excitados nuevamente, aumentando su nivel energético y continuando
su transporte a una molécula de ferredoxina (fd) y finalmente hasta
NADP+ que actúa como último aceptor de los electrones, transfor-
mándose en NADPH.
El transporte de electrones ocasiona que protones sean transloca-
dos al lumen del tilacoide, generando un gradiente electroquímico de
protones (mayor concentración de protones en el lumen tilacoidal en
comparación a la concentración presente en el estroma). Este gradiente,
a través de la membrana, es responsable de la síntesis de ATP, catalizada
por la ATP sintasa (Figura 5.21), enzima que posee dos subunidades:
la subunidad Fo, encargada del transporte de protones a través de la
membrana de los tilacoides, a favor del gradiente de concentración
(liberando energía); y la subunidad F1, que utiliza la energía asociada al
164
Bioenergía
transporte de protones para general ATP, similar al proceso de síntesis

que ocurre en la mitocondria.
Figuera 5.21. Flujo de electrones durante la fase clara de la fotosíntesis. Los

electrones provenientes de la fotólisis de agua pasan del fotosistema II al fo-
tosistema I, a través de: plastoquinona (PQ), citocromo b / f y plastocianina
(PC). Finalmente, gracias a la ferredoxina (fd), los electrones pasan a NADPH,
por la acción de la NADPH reductasa.
Fase oscura o fase independiente de la luz: etapa realizada en el

estroma de los cloroplastos. Corresponde a una serie de reacciones de
reducción que transforma el CO2 atmosférico en moléculas orgánicas,
proceso conocido como ciclo de Calvin. Estas reacciones se realizan
con gasto energético utilizando las moléculas de ATP (energía química)
y NADPH (poder reductor) producidas en la fase luminosa.
El ciclo de Calvin comienza con la reacción central de fijación
fotosintética de carbono, en la cual el CO2 se combina con ribulosa
1,5-bifosfato (un derivado de hidrato de carbono) formando 3-fosfo-
glicerato. Por cada tres moléculas de CO2 que entran en el ciclo y se
combinan con tres moléculas de ribulosa 1,5-bifosfato, se producen
seis moléculas de 3-fosfoglicerato. Esta reacción está catalizada por la
enzima ribulosa-1,5-bifosfato carboxilasa (RUBISCO), la cual repre-
senta más del 50% de las proteínas totales del cloroplasto. Se estima
que es la proteína más abundante en la naturaleza.
165
Luego el ciclo continúa con la reducción de las moléculas de 3-fos-

foglicerato en gliceraldehído-3-fosfato, con gasto de ATP y NADPH.
Las moléculas de gliceraldehido-3-fosfato formadas siguen distintas
rutas; por cada seis de ellas, cinco son utilizadas para regenerar la mo-
lécula de ribulosa 1,5 bifosfato (utilizada en la primera etapa del ciclo),
permitiendo de esta forma que el ciclo de Calvin pueda continuar desa-
rrollándose. Mientras que la otra molécula de gliceraldehido-3-fosfato,
el producto neto del proceso, se utiliza en la célula para generar otros
hidratos de carbonos y moléculas orgánicas.
Para saber más:

2. Díaz, J. C., Juarez, M. A. (2007). Bioquímica. Un enfoque básico aplicado
a las ciencias de la vida. México: Mc Graw Hill.
Panamericana.
5. Stryer, L., Berg J. M., Tymoczko, J. L. (2008). Bioquímica. Barcelona:
Reverté.
166
Bioenergía
1. ¿Cómo se explica el origen de mitocondrias y cloroplastos en la

célula? Explique la teoría e indique evidencias que la apoyen.
2. En base al esquema, responda:
a. Indique el nombre de los procesos indicados con los números 1 y

3. Luego, señale el lugar específico de la célula eucarionte donde
estos ocurren.
b. Indique dos nombres por los que se conoce el ciclo de Krebs.
c. Los productos del proceso 3 son etanol + CO2. Indique un ejemplo
de células que lo realicen.
167
d. En la célula muscular el proceso 3 genera un producto principal

indicado con el número 4, ¿cuál es el nombre de este producto?
e. Los números 5, 6, 7, y 8 indican los productos del ciclo de Krebs,
señale el nombre que correspondería a cada uno.
f. En presencia de oxígeno el piruvato obtenido en el proceso 1 es
convertido en el compuesto 2 por acción de un complejo enzimático
denominado Complejo Piruvato Deshidrogenasa. Luego el compues-
to 2 entra al ciclo de Krebs. ¿Cuál es el nombre que correspondería
al compuesto 2? ¿En qué lugar de la célula eucarionte se lleva a cabo
la conversión del piruvato en el compuesto 2?
3. Explique la conexión entre los productos de:
a. Glicólisis y los productos del ciclo de Krebs

b. Glicólisis y la fermentación
4. Explique por qué se considera al ciclo de Krebs como una vía

central en el metabolismo de la célula.
5. Describa de qué manera el transporte de electrones a lo largo de la

cadena transportadora de electrones puede establecer un gradiente
de protones.
6. Indique específicamente en qué lugar de la célula eucarionte se

realiza beta-oxidación de lípidos.
7. ¿Cuáles son los productos de la β-oxidación de lípidos? ¿Pueden

conectarse estos productos con el ciclo de Krebs y la síntesis de
ATP? Explique mediante un esquema.
8. ¿Cuál es el último aceptor de electrones en la cadena transportadora

mitocondrial?
9. Dibuje esquemáticamente la ruta que seguirían los electrones desde

el FADH2 en la cadena transportadora de electrones mitocondrial.
10. Dibuje esquemáticamente la ruta que seguirían los electrones desde

el NADH en la cadena transportadora de electrones mitocondrial.
168
Bioenergía
11. Dibuje esquemáticamente la estructura de un cloroplasto, indican-

do el nombre de sus estructuras más importantes.
12. Escriba la ecuación general de la fotosíntesis.
13. Mencione los productos de las reacciones luminosas de la fotosín-

tesis e indique específicamente dónde ocurren.
14. Mencione los productos de las reacciones oscuras de la fotosíntesis

e indique específicamente dónde ocurren. Señale el nombre que
reciben las reacciones de fijación de carbono.
15. Confeccione un esquema que ilustre la relación que existe entre los
productos de la fase oscura y las reacciones de fijación de carbono.
16. Investigue el nombre de pigmentos fotosintéticos diferentes a la

clorofila, señalando el tipo de luz que utiliza cada uno.
17. ¿Por qué una planta podría consumir oxígeno durante la noche?
Dibuje un esquema que ilustre el proceso.
18. Si usted coloca una planta en una atmósfera rica en CO2 cuyo
carbono se encuentra marcado (14C), al cabo de un tiempo, ¿en
qué moléculas esperaría encontrar la marca? Explique su respuesta
mediante un esquema.
19. Investigue la fotosíntesis en plantas CAM y C4. Indique las dife-

rencias respecto al sistema presentado en este texto (plantas C3).
169
Capítulo 6
Núcleo, proliferación
y expresión génica
6.1 Núcleo
El núcleo es una estructura presente exclusivamente en células euca-
riontes. Se localiza generalmente al centro de la célula y puede presentar
variadas formas y tamaños. Este organelo contiene la mayor cantidad
del DNA celular (también existe DNA en mitocondrias y cloroplas-
tos). La mayoría de las células presenta un solo núcleo, es decir son
mononucleadas, pero existen casos como el de células cartilaginosas y
algunas hepáticas que son binucleadas; también es posible encontrar
ejemplos de células multinucleadas como en la fibra muscular estria-
da. En relación a su morfología, en general el núcleo puede esférico
u ovoide. Algunas células muestran núcleos de morfología irregular
como ciertos glóbulos blancos, también llamados polimorfonucleares.
En su interior, el núcleo contiene la información hereditaria de la
célula en la forma de DNA, asociado a proteínas de carácter básico
llamadas histonas. Esta asociación se denomina cromatina y durante
la mitosis se condensa en estructuras llamadas cromosomas. El núcleo
es un organelo dinámico, es decir cambia a lo largo de la vida de la
célula y puede presentarse como núcleo interfásico o núcleo mitótico.
En particular, en el núcleo interfásico se diferencian tres componentes:
Envoltura nuclear o carioteca: delimita el núcleo. Consiste en una
doble membrana semejante a dos membranas citoplasmáticas concén-
tricas y separadas por un espacio intermedio. La cara interna está en
contacto con el contenido nuclear que se denomina nucleoplasma o
carioplasma y presenta proteínas que forman una red de filamentos
denominada lámina nuclear, cuya función es entregar soporte a la
carioteca y permitir la unión de la cromatina a la cara interna de la
171
envoltura nuclear. La membrana exterior presenta ribosomas adheridos

y se prolonga al retículo endoplasmático rugoso. Otra característica
importante de la carioteca es la presencia de poros que se originan
por fusión de la doble membrana y permiten la comunicación entre
el nucleoplasma y el citoplasma. El cierre o apertura de los poros está
regulado por un complejo proteico en forma de canastillo denominado
Complejo del Poro (Figura 6.1). Las proteínas que lo componen se de-
nominan nucleoporinas. Se estima que un poro de célula de mamífero
contiene más de 400 de estas unidades.
Figura 6.1. Complejo del Poro. La carioteca presenta múltiples poros que
permiten la comunicación entre el nucleoplasma y el citoplasma. Su cierre
o apertura está regulado por un complejo proteico en forma de canastillo
compuesto por múltiples proteínas llamadas nucleoporinas.
A través de los poros salen del núcleo los ácidos ribonucleicos, ya

sea libres (RNA mensajero o RNA de transferencia) o como subuni-
dades ribosomales. También es posible la entrada de proteínas como
la RNA polimerasa, DNA polimerasa e histonas, que se sintetizan en
el citoplasma y luego deben ser transportadas al núcleo. Las proteínas
que requieren entrar o salir del núcleo poseen una señal de localización
nuclear (NLS) o una de exportación nuclear (NES), que son reconocidas
por proteínas especializadas denominadas importinas, en el caso de
las NLS, y exportinas para las NES. Esta asociación permite el paso a
172
Núcleo, proliferación y expresión génica
través del complejo, lo que en términos prácticos significa la entrada

o salida del núcleo.
Nucléolo: se encuentra en el carioplasma, al interior del núcleo, y
corresponde a una zona que se distingue como una región más oscura
con microscopio electrónico (Figura 6.2). Es aquí donde se realiza la
síntesis del RNA ribosomal y el ensamblaje de las subunidades ribo-
somales. Los componentes proteicos de los ribosomas sintetizados en
el citoplasma entran al núcleo a través de los poros para ensamblarse
con el RNA ribosomal recién sintetizado, formando las subunidades
mayor y menor del ribosoma que, una vez constituidas, son exportadas
por separado al citoplasma en tiempos también distintos.
Figura 6.2. El nucléolo. La micrografía electrónica de transmisión muestra la

localización del nucléolo al interior del núcleo.
Cromatina: en las células eucariotas el DNA se encuentra unido a

proteínas específicas llamadas histonas, con las que forma una compleja
estructura denominada cromatina. El empaquetamiento ordenado de
la molécula de DNA depende de las histonas, que son cinco diferentes
proteínas de carácter básico, el cual está dado por su alto contenido de
los aminoácidos histidina y arginina. Ambos a pH fisiológico poseen
carga positiva, esto permite que se unan fuertemente al DNA, que
presenta carga negativa.
El plegado del DNA permite disponer esta gran molécula en forma
ordenada dentro del núcleo celular, además, la manera en que se pliega
una zona del genoma determina la actividad de los genes de esta región.
Es aquí donde las histonas cumplen un papel primordial.
173
Si se estirara la doble hélice de DNA de cada cromosoma humano,

este mediría aproximadamente 5 cm. Las histonas son las responsables
de empaquetar esta larga molécula de DNA dentro de un núcleo de
unos pocos micrones de diámetro.
La cromatina se presenta como una fibra de 10 nm y consiste en
unidades repetidas de nucleosomas que al microscopio electrónico
tienen aspecto de collar de perlas. Cada nucleosoma está formado por
DNA e histonas. Estas se pueden clasificar en:
a. Histonas nucleosómicas H2A, H2B, H3, H4: son las responsables
del plegado del DNA en los nucleosomas.
b. Histonas H1: son las responsables del plegado de los nucleosomas
en la fibra cromatínica de 30 nm.
En particular, cada nucleosoma está formado por un conjunto de
ocho moléculas de histonas (dos copias de cada una de las cuatro his-
tonas nucleosómicas). Alrededor de este octámero se enrolla el DNA
de doble hebra (aproximadamente 146 pares de bases por vuelta)
estabilizado por interacciones no covalentes.
La cromatina de 10 nm es capaz de condensarse por empaque-
tamiento de los nucleosomas gracias a la histona H1 que conecta un
nucleosoma con otro. Esto genera una fibra de cromatina de 30 nm
que se encuentra presente en el núcleo interfásico.
En el núcleo se diferencian dos tipos de cromatina que varían en
su grado de condensación: la eucromatina que se encuentra más des-
condensada y representa la información genética transcripcionalmente
activa, mientras que la heterocromatina, con un grado mayor de con-
densación, tiende a unirse a la cara interna de la carioteca y constituye
información inactiva. En algunas células ciertos genes que están como
eucromatina pueden encontrarse en otras como heterocromatina,
por ejemplo los genes que codifican para las enzimas responsables de
la síntesis de neurotransmisores en la neurona se encontrarán como
eucromatina, pero en la piel estarán como heterocromatina, debido a
que este tejido no sintetiza neurotransmisores.
Cuando la célula entra en mitosis, la hebra de 30 nm se condensará
a su grado máximo formando los cromosomas; al final del proceso
mitótico los cromosomas vuelven a descondensarse hasta cromatina.
174
6.2 Ciclo celular

Toda célula se origina a partir otra prexistente mediante un proceso
llamado división celular. El periodo de tiempo que transcurre desde
que la célula se originó hasta que se divide para generar nuevas células
hijas se denomina ciclo celular. Este comprende varias etapas y es de
duración variable dependiendo del tipo de célula que se trate.
En un organismo multicelular la capacidad de división celular
permite, por ejemplo, formar un organismo completo a partir de
múltiples divisiones de una única célula denominada cigoto (óvulo
fecundado), también hace posible la regeneración de tejidos y el
remplazo de células que han envejecido o muerto. Por este motivo, la
división celular también se denomina reproducción celular, tanto así
que se habla de «célula madre» para referirse a la célula que entra al
proceso de división, mientras que las descendientes que constituyen la
nueva generación son llamadas «células hijas». Estas últimas poseen
la misma información genética que la célula predecesora.
Tradicionalmente, el ciclo celular se divide en fases o etapas lla-
madas G1, S, G2 y M, cada una de las cuales presenta características
particulares. La fase M o mitótica es la etapa más corta del ciclo e in-
cluye el proceso de mitosis, durante el cual los cromosomas duplicados
se reparten entre dos núcleos diferentes, y la etapa de citocinesis, que
consiste en la separación física de las células hijas. Durante la mitosis
la tasa de transcripción es baja debido al alto grado de empacamiento
del DNA. Por otra parte, las etapas llamadas G1, S y G2 constituyen la
interfase. En este periodo, durante el cual la célula se prepara para la
división, ocurren procesos como la duplicación del DNA y existe una
alta tasa de transcripción y traducción. Además, se aprecia la duplica-
ción de organelos, síntesis de macromoléculas, metabolitos y la célula
experimenta un aumento de volumen. La interfase es el periodo más
largo del ciclo celular.
175
Figura 6.3. Etapas del ciclo celular. El ciclo celular está constituido por las
etapas G1, S, G2 y M. La interfase se compone de las etapas G1, S y G2, mien-
tras que M representa la etapa de división. Algunas células pueden entrar en
una etapa de reposo proliferativo denominada G0.
Fase G1. Precede a la síntesis de DNA, la célula duplica sus or-

ganelos y otras estructuras citoplasmáticas son sintetizadas como
microtúbulos y microfilamentos. Se aprecia que la célula aumenta en
tamaño. En algunos casos, células en G1 pueden ingresar y permanecer
en una etapa de reposo proliferativo, llamada G0. Dependiendo del
tipo celular pueden permanecer en este estado por tiempo variable.
Fase G0. Es una etapa de reposo proliferativo a la que entran algunos
tipos de células. Aunque no se encuentran en división, se mantienen meta-
bólicamente activas. Todos los procesos celulares, salvo la proliferación,
ocurren en forma normal. Esta condición puede ser temporal, por ejemplo,
las células del hígado se encuentran en G0, pero frente a una lesión pueden
volver al ciclo celular y dividirse para reparar el daño; en cambio las fibras
musculares esqueléticas, las neuronas y los glóbulos rojos maduros no se
dividen, pero sí renuevan sus organelos citoplasmáticos.
Fase S. Recibe su nombre debido a que en esta etapa ocurre la sín-

tesis de DNA y es fundamental que esto se realice antes que la división
celular, de modo que sea posible transmitir una copia idéntica de la
información genética a cada una de las células descendientes.
176
Fase G2. Durante la fase G2 ocurre la preparación para la mitosis,

la célula continúa su crecimiento y síntesis de biomoléculas requeridas
para la división. En esta etapa las células contienen el doble de DNA
que en G1 debido a la duplicación ocurrida en S.
6.2.1 Regulación del ciclo celular

El ciclo celular se encuentra altamente regulado, lo que se manifies-
ta por la existencia de al menos dos puntos de control a lo largo de
proceso e implica la acción coordinada de un conjunto de proteínas
reguladoras que indicarán a la célula avanzar en el ciclo solamente si la
etapa anterior se completó en forma exitosa. Estos puntos de control se
encuentran en la transición G1 / S, en G2 / M y en metafase (Figura 6.4).
Figura 6.4. Control del ciclo celular. El paso de la célula desde una etapa a
otra en el ciclo celular está regulado por las CDK que se encuentran presentes
durante todo el ciclo y por ciclinas (CDC) que aparecen y desaparecen en las
diferentes etapas. La figura a modo de ejemplo representa la síntesis de cicli-
nas en G1 que se unen a las CDK, causando su activación. Las CDK activas
catalizan la fosforilación de las proteínas que promueven la transición de
G1 a S. Una vez que se concreta el paso a la etapa S, las ciclinas se degradan
y las CDK permanecen inactivas. Existen tres puntos de control (PC) de la
progresión del ciclo celular que permiten detener el ciclo si no se reúnen las
condiciones óptimas para continuar.
177
El sistema de control involucra a dos tipos de proteínas, por un lado

las proteínas quinasas dependientes de ciclinas (CDK), que están presen-
tes durante todo el ciclo celular, y un segundo grupo llamadas ciclinas
(CDC), que aparecen y desaparecen a lo largo del ciclo. Las CDK por
sí solas se encuentran en un estado inactivo, y su activación requiere la
unión a ciclinas, una vez activas son capaces de catalizar la fosforilación
de proteínas que promueven el avance en el ciclo celular. Existen dos
tipos de ciclinas: las mitóticas, que se unen a las CDK en G2 y forman
el factor promotor de la fase M (FPM), que induce a la célula a entrar
en mitosis y se relaciona con el inicio de la profase, ya que promueve la
condensación del cromatina, ruptura de la membrana nuclear y la reor-
ganización del citoesqueleto para formar el huso mitótico. El segundo
tipo de ciclinas son las de G1, que se unen a las CDK en G1 e inducen el
paso de G1 a fase S para duplicar el DNA (Figura 6.4).
Regulación por p53: los puntos de control permiten detener el
avance en el ciclo si no se reúnen las condiciones óptimas para conti-
nuar, por ejemplo una célula que no posea cierto tamaño permanecerá
detenida en G1 hasta que alcance lo requerido para entrar a S. Si una
célula presenta un daño en el DNA, es detenida para reparar el daño
antes de duplicar el material genético en la fase S. Se puede entender
este mecanismo como un sistema de supervisión que persigue la gene-
ración de células hijas sin alteraciones.
La detención del ciclo celular se produce debido a que, en respuesta
a la detección de algún daño, la célula es capaz de sintetizar proteínas
que actúan sobre el complejo CDK / CDC impidiendo su acción, otras
podrían actuar como factores de trascripción sobre genes cuyos produc-
tos participan en el ciclo. Uno de los casos más conocidos es el gen p53,
llamado también «supresor de tumores», que codifica para un factor
de transcripción que activa la expresión de otros genes, entre ellos de la
proteína p21 (Figura 6.5). Esta proteína inhibe al complejo CDK / CDC
cuya actividad quinasa es requerida entre otras cosas para la fosforila-
ción de la proteína retinoblastoma (Rb) necesaria para el paso de G1 a S.
Incluso p21 también puede detener la duplicación de las células que ya
entraron a la fase S. La detención permitirá a la célula reparar el daño
al DNA. Si lo anterior es satisfactorio, se activará un gen denominado
mdm2, cuyo producto inhibe a p53, permitiendo la continuación del
ciclo celular; por el contrario, si no se logra reparar la lesión del DNA, se
178
inducirá la activación de genes promotores de la apoptosis, por ejemplo,

bax. Con ello la célula entra en el proceso de muerte celular. El objetivo
de esto es evitar generar nuevas células defectuosas.
Si por diversos motivos ambas copias de p53 presentaran muta-
ciones, sería imposible generar p21 y con ello las células defectuosas
podrían entrar en la fase S y continuar el ciclo sin necesariamente estar
preparadas para ello.
Control inhibidor de la proteína Rb: el retinoblastoma o proteína Rb
es abundante en el núcleo de las células de mamífero. En estado de reposo
o al principio de G1 esta proteína inhibe los factores de trascripción E2F
que promueven la duplicación del DNA. El complejo Rb-E2F asegura
que la fase S no se inicie, porque genes cuyos productos son esenciales
para las fases S y M dependen de la actividad del E2F (Figura 6.5).
Figura 6.5. Regulación por p53 y Rb. En condiciones normales el complejo

CDC / CDK fosforila Rb que se encuentra inhibiendo la expresión de genes
relacionados con la replicación y otros requerido para la fase M. Una vez
fosforilado Rb pierde su capacidad inhibitoria y se sintetizan proteínas re-
lacionadas con la replicación, por lo tanto la célula entra en fase S. Frente a
un daño al DNA, se expresa p53, que estimula la transcripción del gen p21.
La proteína p21 se une al complejo CDK2 / CDCE, inactivándolo. Con esto
se impide la fosforilación de Rb y se detiene el ciclo celular impidiendo la
transcripción de los genes relacionados con replicación.
179
6.2.2 Mitosis
El nombre «mitosis» proviene del vocablo griego mitos, que significa
«hilos». Se empleó por primera vez en el decenio de 1870 para descri-
bir a los cromosomas «bailando» alrededor de la célula justo antes de
dividirse en dos. Es un proceso que implica la división nuclear en el cual
los cromosomas duplicados se separan generando dos núcleos, cada
uno con una copia fiel de cada cromosoma. Finaliza con la citodiéresis
o citocinesis, proceso durante el cual la célula se separa en dos, divi-
diendo el citoplasma en dos partes generalmente iguales: las dos células
hijas formadas por mitosis poseen material genético idéntico entre sí
y al de la célula madre. Por lo tanto, la mitosis mantiene el número de
cromosomas y genera nuevas células para crecimiento, conservación
y reparación de un organismo. La mitosis se divide en cinco etapas:
profase, prometafase, metafase, anafase y telofase (Figura 6.6).
Profase: comienza con la condensación de la cromatina para formar
los cromosomas, cada uno contiene dos cromátidas hermanas unidas
en la región llamada centrómero. Se divide el centriolo migrando a los
polos opuestos de la célula; la tubulina presente en los microtúbulos
del citoesqueleto comienza a formar el huso mitótico. Al final de esta
etapa la envoltura nuclear se desensambla.
Prometafase: se inicia con la desintegración de la envoltura nu-
clear. Los microtúbulos del huso se unen a la región del cinetocoro,
consistente en complejos proteicos asociados a las secuencias del DNA
presente en el centrómero de los cromosomas.
Metafase: los cromosomas se encuentran alineados en el plano
ecuatorial de la célula que en estos momentos se denomina placa me-
tafásica. Cada cromosoma está asociado a microtúbulos, los cuales
están unidos a los polos opuestos del huso (centriolos). En esta etapa
existe un tercer punto de control del ciclo celular relacionado a la
correcta ubicación de los cromosomas en la placa metafásica antes de
entrar en anafase, con el fin de prevenir alteraciones en la separación
del material genético.
Anafase: ocurre la separación de las cromátidas hermanas en for-
ma sincronizada. Cada una de ellas es arrastrada lentamente hacia un
polo del huso mitótico y se transforma en un cromosoma separado.
El movimiento de los cromosomas está asociado al acortamiento de
180
los microtúbulos del huso debido a pérdidas de unidades de tubulina

en la región del cinetocoro.
Telofase: los cromosomas hijos separados llegan a los polos y
desaparece el huso. Se vuelve a formar la envoltura nuclear, los cro-
mosomas se descondensan a cromatina y los nucléolos reaparecen. En
otras palabras, durante esta etapa la célula restablece las estructuras
que se perdieron en la profase.
Citodiéresis o citocinesis: es la división del citoplasma mediante un
proceso denominado segmentación. En animales esto ocurre gracias a la
formación de un anillo contráctil en la cara citosólica de la membrana,
que está compuesto por actina y una pequeña cantidad de miosina. En
la medida que el anillo se estrecha, el citoplasma comienza a separarse
hasta generar dos células individuales.
En células vegetales, la separación se genera por un mecanismo
diferente, en este caso las células forman una placa celular constituida
por membrana y pared celular que comienza a gestarse a partir del
fragmoplasto, que aparece al final de anafase o inicios de telofase.
Sobre el fragmoplasto se depositan vesículas provenientes del Golgi
que contienen polisacáridos y glicoproteínas necesarias para generar
la placa celular que dará paso a la pared celular madura.
Figura 6.6. Etapas de la mitosis. Se distinguen las etapas de la mitosis en

células de raíz de cebolla.
181
6.2.3 Meiosis
La reproducción sexual incluye la unión de dos células especializa-
das llamadas gametos. Cada uno de ellos contiene la mitad de la
información genética de la especie. Durante su formación, el número
de cromosomas de las células precursoras se reduce de modo que se
forman células que solo contienen un miembro de cada par de cro-
mosomas homólogos, proceso que se denomina meiosis. La formación
de gametos se denomina gametogénesis; en el caso de la formación de
espermatozoides se conoce como espermatogénesis, que genera cua-
tro células haploides. El proceso de formación de un óvulo se conoce
como ovogénesis y genera una célula de gran tamaño (óvulo) y tres
estructuras pequeñas denominadas cuerpos polares, que posteriormente
son degradados.
Considerando el párrafo anterior, resulta normal asociar la meio-
sis a la producción de gametos. No obstante, algunos organismos,
como ciertos hongos que mantienen sus células haploides, originan
sus gametos por mitosis. Estos, una vez fusionados forman un cigoto
diploide que experimenta meiosis, lo que restaura su estado haploide.
Esto constituye un ejemplo de alternancia de generaciones, como es el
caso de helechos y musgos. Las generaciones alternantes presentan una
forma sexuada denominada gametofito, y una asexuada o esporofito. La
generación gametofítica produce gametos (óvulos y espermatozoides)
que al unirse dan lugar a la generación esporofítica. La característica
esencial del esporofito es la naturaleza asexual de sus células repro-
ductoras o esporas; cada espora germina para producir un gametofito.
6.2.3.1. Etapas de la meiosis

Previo a la meiosis ocurre la duplicación del DNA. Como fue señalado
anteriormente, debido a que la meiosis implica dos divisiones seguidas,
normalmente sus etapas se designan I o II, indicando con esto a cuál
de las divisiones corresponde.
Meiosis I: en esta fase ocurren algunos eventos de gran importancia
como los eventos de recombinación y la separación de los cromoso-
mas homólogos. Esto hace que las células resultantes presenten una
constitución genética diferente a la célula madre.
182
La profase I, debido a su duración y la gran complejidad de los

eventos de recombinación que se desarrollan en este periodo, se divide
en varias etapas:
Leptoteno: se caracteriza porque la cromatina se condensa en for-
ma gradual, por este motivo los cromosomas se hacen visibles con el
microscopio óptico. La compactación de los cromosomas continúa has-
ta alcanzar un punto donde los homólogos están listos para asociarse.
Cigoteno: es la segunda etapa de la profase I. En ella los cromo-
somas homólogos se aparean uno al lado del otro (uno de origen
paterno con su homólogo materno). Aún no se conoce el mecanismo
mediante el cual los homólogos se reconocen entre sí. El apareamiento
genera una estructura denominada bivalente o tétrada. La evidencia
existente obtenida mediante microscopía electrónica muestra que el
apareamiento ocurre en dos etapas. En la primera, los cromosomas
permanecen separados casi 300 nm; y en una segunda los homólogos se
aproximan hasta alcanzar una relación precisa punto a punto a lo largo
de su longitud, pero todavía permanecen separados por una distancia
aproximada de 100 nm. La sinapsis de los cromosomas ocurre por la
formación de una estructura denominada complejo sinaptonémico,
una estructura proteica con forma de escalera que está constituida por
dos elementos laterales y uno central que permite una alta precisión
en el apareamiento. El cigoteno finaliza con el término de la sinapsis,
dando paso a la siguiente etapa.
Paquiteno: etapa de mayor duración que las anteriores. En ella los
homólogos se mantienen unidos por el complejo sinaptonémico. Se
produce un entrecruzamiento cromosómico conocido como crossing-
over, en el cual las cromátidas homólogas no hermanas intercambian
material genético. Esto es posible gracias a que entre los homólogos
aparece una estructura llamada nódulo de recombinación, que contiene
las enzimas necesarias para la recombinación.
Diploteno: se caracteriza por la desaparición del complejo sinap-
tonémico, además, los cromosomas homólogos se separan, pero es
posible distinguir puntos donde permanecen unidos llamados quias-
mas, que se localizan en los sitios de los cromosomas donde ocurrió
el intercambio genético.
Diacinesis: marca el final de la profase I. Los cromosomas se pre-
paran para fijarse a las fibras del huso meiótico. La diacinesis termina
183
con la desaparición de los nucléolos, la rotura de la envoltura nuclear

y el desplazamiento de las tétradas hacia el ecuador del huso.
Metafase I: los homólogos se encuentran alineados en el ecuador de
la célula. Ambas cromátidas de un cromosoma se enfrentan al mismo
polo, por tanto, los centrómeros unidos de las cromátidas hermanas
se sitúan lado a lado en relación al eje largo del huso, y las fibras cro-
mosómicas de un polo dado están conectadas a ambas cromátidas de
un solo cromosoma.
Anafase I: los cromosomas homólogos se separan y, debido a que
no hay interacción entre una tétrada y otra, los cromosomas materno
y paterno se segregan en dos células hijas independientes. Esto es un
claro ejemplo de la ley de Mendel de la segregación independiente.
Telofase I: en este punto desaparece el huso y reaparece la carioteca,
los cromosomas se descondensan parcialmente y ocurre la citodiéresis,
generando dos células hijas con la mitad del número de cromosomas
de la especie, pero con el doble de copias.
El periodo de tiempo que transcurre entre las dos divisiones meió-
ticas se denomina intercinesis y por lo general es de corta duración.
Terminada la intercinesis comienzan las etapas de la segunda división
meiótica.
Meiosis II: se caracteriza por la separación de las cromátidas her-
manas y la generación de células hijas con la mitad de la información
genética de la especie.
Profase II: desaparece la envoltura nuclear y el nucléolo, los cro-
mosomas se vuelven a condensar.
Metafase II: al igual que en la mitosis, los cromosomas se alinean
a lo largo del plano ecuatorial de la célula. A diferencia de la metafa-
se I, los cinetocoros de las cromátidas hermanas de la metafase II se
enfrentan a polos opuestos.
Anafase II: en este punto ocurre la separación sincronizada de las
cromátidas hermanas que se mueven hacia polos opuestos de la célula.
Telofase II: desaparece el huso y reaparece la carioteca, los cro-
mosomas se descondensan parcialmente y ocurre la citodiéresis. Los
productos de la meiosis son células haploides, tanto en el contenido
del DNA nuclear como en el número de cromosomas.
184
6.3 Replicación del dna

El DNA contiene la información genética de la célula, su secuencia
entrega las instrucciones precisas para la síntesis de moléculas como
RNA y proteínas fundamentales en el metabolismo celular. El proce-
so de replicación, también llamado duplicación del DNA, se realiza
durante la fase S del ciclo celular y es necesario para transmitir una
copia de la información genética a la siguiente generación de células.
Requiere la acción concertada de una gran cantidad de moléculas.
La replicación es un proceso semiconservativo, lo que significa
que en cada molécula de DNA doble hebra sintetizada se mantiene
una cadena preexistente. Esto fue demostrado en 1957 por Meselson
y Stahl. El experimento consistió en cultivar la bacteria Escherichia
coli en un medio nutritivo que contenía 15N, que es más pesado que
el isótopo más común, el 14N. La primera generación de bacterias se
hizo crecer en un medio que únicamente contenía 15N como fuente
de nitrógeno. La bacteria se transfirió luego a un medio con 14N y su
DNA fue extraído y analizado. Los resultados mostraron que el DNA
de las bacterias, luego de cultivarlas por una generación en 14N tenía
un peso intermedio entre el DNA extraído del medio con 15N y el del
extraído de medio con 14N.
Figura 6.7. Replicación bidireccional del DNA. La replicación comienza en

un punto denominado origen de replicación en forma bidireccional.
El proceso replicativo comienza en una secuencia específica del

DNA denominado origen de replicación, que en E. coli corresponde
aproximadamente a 245 pares de bases y se denomina oriC. En este
punto se unen varias proteínas necesarias para iniciar el proceso de
185
replicación que transcurre en direcciones opuestas desde el oriC, es

decir, en forma bidireccional (Figura 6.7). Una vez que comienza la
replicación, es posible distinguir en la molécula de DNA una estruc-
tura denominada horquilla de replicación. El DNA es sintetizado en
la dirección 5’→3’ por DNA polimerasas.
En la horquilla de replicación se distingue que una hebra llamada
conductora es sintetizada en forma continua y en la misma dirección
que el movimiento de la horquilla de replicación (5’→3’). La otra hebra,
llamada rezagada o retardada, se sintetiza como fragmentos cortos
denominados fragmentos de Okasaki. La hebra completa se genera al
unir estos fragmentos mediante la enzima llamada ligasa (Figura 6.8).
Figura 6.8. Horquilla de replicación. La replicación ocurre en forma simultánea

en ambas hebras, sin embargo se distingue que una hebra llamada conductora
se sintetiza de 5’→3’ en forma continua. La otra hebra, llamada rezagada o
retardada, se sintetiza como fragmentos cortos denominados fragmentos de
Okasaki, que luego serán unidos por acción de la enzima ligasa.
6.3.1 Replicación de la hebra conductora y rezagada

Las DNA polimerasas son enzimas capaces de catalizar la síntesis
de DNA. En E. coli, la DNA polimerasa III y la DNA polimerasa I
intervienen en replicación; por otro lado la DNA polimerasa II tam-
bién sintetiza DNA pero interviene en procesos de reparación. Las
DNA polimerasas presentan algunas diferencias (Tabla 6.1) en su
masa molecular, velocidad de síntesis y actividad exonucleasa. Esta
última se refiere a la capacidad de las DNA polimerasas para remover
186
nucleótidos y permite la corrección de errores. Antes de agregar un

nuevo nucleótido a la cadena que se está sintetizando se verifica si el
nucleótido agregado corresponde a la secuencia de la hebra molde, si
es el correcto continúa el proceso, en caso contrario la polimerasa es
capaz de remover el nucleótido 3´→5´ para remplazarlo por el correcto.
Tabla 6.1. Comparación entre las DNA polimerasa de E. coli

TIPOS DE DNA POLIMERASA
CARACTERÍSTICA
I II III
Masa molecular (kDa.) 103 88 900
Velocidad de polimerización
20 7 250-1.000
(nucleótidos/seg.)
Actividad exonucleasa 3´→5´ presente presente presente
Actividad exonucleasa 5´→ 3´ presente ausente ausente
El inicio de la replicación en E. coli requiere la fijación de las

proteínas DnaA, DnaB y DnaC, proteínas al oriC con el fin de sepa-
rar localmente las dos cadenas de DNA, esto permite la unión de las
enzimas asociadas a la etapa de elongación que solo pueden reconocer
y asociarse a DNA de hebra simple.
El proceso de elongación comienza cuando las cadenas del DNA
se continúan separando mediante helicasas (actividad de la proteína
DnaB). Al mismo tiempo, la tensión topológica que se genera es liberada
por topoisomerasas. Para mantener las cadenas del DNA separadas
se requiere la acción de proteínas de unión a DNA de cadena simple
(SSBP). En la medida que el DNA es separado por la actividad helicasa,
la enzima primasa (RNA primasa) sintetiza cebadores pequeños de
RNA que permanecen unidos a la hebra discontinua. La síntesis de la
hebra continua la realiza íntegramente la DNA polimerasa III y, con-
forme la síntesis avanza, desplaza las SSBP, restaurándose la estructura
del DNA, sin embargo, ahora está formada por una cadena nueva y
una preexistente. Esto indica que la replicación es semiconservativa.
Al mismo tiempo se genera la hebra discontinua. Cada fragmento de
Okasaki comienza a ser sintetizado por la DNA polimerasa III a partir
187
del 3ÓH libre de los cebadores de RNA que fueron sintetizados por
la RNA primasa. Cuando la síntesis se encuentra con un cebador en
5´ la DNA polimerasa III se disocia de la estructura. Acto seguido, se
une la DNA polimerasa I y remueve el cebador gracias a su actividad
exonucleasa 5´→3´. Mientras continúa la síntesis y una vez que el
cebador ha sido completamente reemplazado por DNA, la DNA po-
limerasa I se separa del DNA. En este punto otra enzima, denominada
DNA ligasa, cataliza la formación del enlace fosfodiéster entre los dos
fragmentos de Okasaki.
Figura 6.9. Modelo de replicación en procariontes. Las cadenas del DNA son
separadas mediante helicasas y la tensión topológica es liberada por topoiso-
merasas. La separación de las cadenas es mantenida por las proteínas de unión
a DNA de cadena simple (SSBP). En la medida que el DNA es separado, la
enzima RNA primasa sintetiza cebadores pequeños de RNA que permanecen
unidos a la hebra discontinua. La síntesis de la hebra continua la realiza la
DNA polimerasa III y, conforme avanza, desplaza las SSBP. Los fragmentos
de Okasaki son sintetizados por la DNA polimerasa III a partir del 3ÓH
libre de los cebadores de RNA. Cuando se encuentra con un cebador en 5´ la
DNA polimerasa III se disocia y se une la DNA polimerasa I, que remueve el
cebador y continúa la síntesis. La DNA ligasa cataliza la formación del enlace
fosfodiéster entre los dos fragmentos de Okasaki.
188
La replicación en eucariontes presenta algunas variaciones, en pri-

mer lugar, a diferencia de los procariontes, que poseen un cromosoma
circular, los eucariontes tienen muchos cromosomas lineales y en cada
uno existen muchos orígenes de replicación.
Los procariontes posen típicamente tres DNA polimerasas I, II
y III; en eucariontes se encuentran cinco y se nombran usando letras
griegas: DNA polimerasas alfa, beta, delta, sigma y épsilon. Además, en
eucariontes la duración del proceso en general es del rango de horas,
versus minutos en procariontes. Finalmente, en eucariontes, mientras
se replica el DNA se sintetizan las histonas.
6.4. Transcripción
La transcripción es el proceso de síntesis de todos los tipos de RNA
a partir de una molécula de DNA, por enzimas especializadas llama-
das RNA polimerasas que se encuentran presentes en procariontes y
eucariontes. Estas enzimas pueden sintetizar una cadena lineal de nu-
cleótidos cuya secuencia es complementaria de una de las cadenas de
DNA que es utilizada como molde. El primer paso en la síntesis de un
RNA es la asociación de la RNA polimerasa con el DNA, que ocurre
en un sitio específico del DNA conocido como promotor. El proceso de
transcripción se produce en varias etapas y presenta algunas diferencias
entre eucariontes y procariontes. En ambos casos el RNA se sintetiza
en dirección 5´→3´.
6.4.1. Transcripción en procariontes

Las células procariontes poseen un solo tipo de RNA polimerasa
compuesta de cinco subunidades que constituyen el núcleo enzimático
central. In vitro, este es capaz de unir DNA bacteriano y sintetizar
RNA, sin embargo no puede reconocer correctamente la región del
promotor y por tanto la transcripción realizada bajo estas condiciones
comienza en sitios incorrectos. Para evitar esto in vivo la célula posee un
pequeño polipéptido denominado factor sigma, cuya función es unirse
en la región promotora para que posteriormente se le sume el núcleo
enzimático central de la RNA polimerasa, de esta forma la transcrip-
ción comienza en el lugar correcto. Una vez iniciada la síntesis el factor
sigma se separa y la RNA polimerasa continúa el proceso por sí sola.
189
En bacterias los promotores se localizan justo antes (río arriba)

del sitio donde se inició la síntesis de RNA en una cadena de DNA. El
análisis de la secuencia de muchos promotores bacterianos muestra la
presencia de dos zonas similares de un gen a otro. Uno de ellos es una
variación de la secuencia TTGACA y se conoce como región -35. Esta
es la secuencia reconocida por el factor sigma de la RNA polimerasa y
para diferentes secuencias -35, las células bacterianas poseen diferentes
factores sigma, lo que permite ejercer regulación sobre la expresión
génica. Por ejemplo, cuando las células E. coli sufren una súbita ele-
vación de temperatura, sintetizan un factor sigma que reconoce una
secuencia promotora distinta, lo que conduce a la transcripción de una
batería de genes de resistencia a choque térmico.
Existe una segunda secuencia importante en el promotor bacteriano
y se localiza 10 bases río arriba del sitio de inicio. Esta es una variación
de la secuencia TATAAT. Este sitio -10 se conoce como la caja TATA.
Las modificaciones en ambas secuencias pueden bajar o elevar la tasa
de transcripción, por lo que a menudo se habla de promotores fuertes
o débiles, respectivamente (Figura 6.10).
Figura 6.10. Promotor procarionte. El promotor posee dos zonas de impor-

tancia localizadas río arriba del sitio de inicio de la síntesis de RNA: la región
-35, que es la secuencia reconocida por el factor sigma de la RNA polimerasa
y la región -10, conocida como la caja TATA.
Una vez que se inicia la transcripción, se desprende el factor sigma

de la RNA polimerasa y comienza la elongación, es decir, de acuerdo
190
a la información en el DNA se añaden ribonucleótidos a la cadena

de RNA en crecimiento hasta que se alcanza una zona que marca el
término de la transcripción, que consiste en secuencias específicas en
el DNA. El término de la transcripción puede requerir de una proteína
llamada Rho, en este caso se hablará de terminación dependiente de
Rho; si la terminación ocurre sin la necesidad de factores adicionales
se denomina terminación independiente de Rho.
Los sitios de terminación independientes de Rho se caracterizan
por presentar secuencias distribuidas en dos tramos de pares C y G
repetidos invertidos seguidos por una secuencia de adeninas. Por lo
tanto, cuando el DNA es transcrito en la zona de término se genera una
región rica en G que aparea con una de alto contenido de C, formando
una estructura de horquilla en el extremo 3’ del RNA, esto impide el
avance de la RNA polimerasa en el DNA y permite la liberación del
RNA.
El hecho de que la transcripción en procariontes ocurra en el
citoplasma implica que en la medida que el RNAm se sintetiza, los
ribosomas son capaces de comenzar la traducción, incluso antes que
el RNAm sea liberado. Por este motivo se afirma que en procariontes
la transcripción y la traducción son procesos acoplados.
Las etapas de la transcripción en procariontes se pueden resumir
en (Figura 6.11):
191
Figura 6.11. Etapas de la transcripción procarionte. El inicio de la transcripción

requiere la unión del factor sigma a la región promotora, posteriormente se
une el complejo RNA polimerasa y comienza la elongación, hasta llegar a las
secuencias de término de la transcripción donde se libera el RNA y la RNA
polimerasa se separa del DNA.
— Iniciación: la RNA polimerasa se une al promotor, para ello se

precisa la unión inicial de un pequeño polipéptido denominado
factor sigma. Una vez que esto ocurre, el resto de la polimerasa se
ensambla. La síntesis del RNA comienza por el extremo 5’ hacia el
3´.
— Elongación de la cadena: después del ensamblaje de la polimerasa
se desprende el factor sigma y la cadena de RNA comienza a crecer.
— Terminación: la transcripción finaliza cuando la RNA polimerasa
llega a una zona en el DNA que contiene secuencias de término de
la transcripción, estas son ricas en CG. La terminación puede ser
dependiente de Rho o independiente de Rho (Figura 6.12).
192
Figura 6.12. Término de transcripción procarionte. El término de la transcrip-

ción puede requerir de una proteína llamada Rho, en este caso el proceso se
denomina terminación dependiente de Rho (A); en caso de no ser necesaria,
se habla de terminación independiente de Rho (B).
6.4.2. Transcripción en células eucariontes

El proceso de transcripción se realiza en el núcleo, pero la síntesis de
proteínas se realiza en el citoplasma a nivel de ribosomas libres o en el
RER, por lo tanto el RNA debe ser transportado al citoplasma para ser
traducido. A diferencia de los procariontes, que poseen solo un tipo de
RNA polimerasa, en células eucariontes existen tres tipos designados
I, II y III. Cada uno de ellos sintetiza diferentes poblaciones de RNA
celular. La RNA polimerasa I sintetiza RNA ribosomal (RNAr); la RNA
polimerasa II sintetiza RNA mensajero (RNAm) y la RNA polimerasa
III sintetiza los RNA de transferencia (RNAt). Las RNA polimerasas
eucariontes requieren de varias proteínas accesorias y factores trans-
cripcionales que contribuyen a su unión con el DNA. Existen factores
generales de transcripción, que son necesarios en la transcripción, y
factores específicos que determinan la tasa de transcripción de un gen
o grupo particular de genes.
El promotor eucarionte presenta algunas diferencias respecto a pro-
cariontes; en primer lugar es reconocido por proteínas accesorias que
193
luego reclutan una RNA polimerasa específica (I, II o III). El promotor

mínimo (Figura 6.13) incluye una o más secuencias de consenso, donde
la más común es TATAAT y se localiza río arriba del sitio de inicio de
la transcripción, en la región -25 a -30. Siguiendo río arriba existen
varias secuencias de consenso que permiten la unión de proteínas que
activan la transcripción (factores transcripcionales).
Figura 6.13. Estructura del promotor eucarionte. El promotor se localiza río

arriba del sitio de inicio de la transcripción, presenta secuencias de consenso
TATAAT y regiones regulatorias que permiten la unión de factores de trans-
cripción.
Los RNA sintetizados reciben el nombre de transcrito primario y con-

tienen regiones codificantes llamadas exones y no codificantes conocidas
como intrones, que es necesario remover por medio de un procesamiento
en el núcleo denominado «corte y empalme». Esto permite convertir el
transcrito primario en un RNA funcional maduro. El procesamiento
requiere la participación de RNA pequeños (RNAs), que en asociación
con algunas proteínas eliminan del transcrito primario las regiones co-
rrespondientes a intrones. Esto es de especial importancia en el RNAm ya
que durante la traducción, la existencia de alteraciones en la información
posiblemente generaría proteínas no funcionales (Figura 6.14).
194
Considerando la síntesis de RNAm en eucariontes se distinguen

las siguientes etapas:
— Iniciación: la RNA polimerasa II se une al promotor (posee secuen-
cias CAAT o TATA).
— Elongación: la síntesis continúa en sentido 5´→3´.
— Modificaciones postranscripcionales del transcrito primario: los
transcritos primarios de RNAm son procesados tras su transcripción
para convertirlo en RNAm maduro.
Las modificaciones son:

— Adición de CAP, consistente en un grupo metil-guanosíntrifosfato
que se une al extremo 5´.
— Cola de poli A, una enzima poli-A polimerasa que añade una cola
de poli-A en 3´ al pre-RNAm.
— Corte y empalme, se eliminan los intrones en los transcritos prima-
rios de RNAm.
Figura 6.14. Transcripción eucarionte. En eucariontes, la transcripción ocurre

en el núcleo. Luego de ser sintetizado el transcrito primario, sufre la remoción
de intrones, se le añade un cap en el extremo 5ý una cola de poli A en 3´. El
195
producto generado constituye el RNAm maduro. Este luego será exportado

al citoplasma para ser traducido.
6.5. Traducción
También se denomina síntesis de proteínas. Es el proceso mediante el
cual la información contenida en el RNAm, obtenida por transcripción,
es convertida por el ribosoma en una secuencia aminoacídica. En el
caso de procariontes la traducción está acoplada a la transcripción, en
cambio en eucariontes se desarrolla en el citoplasma.
Las proteínas se sintetizan desde su extremo amino a carboxilo
por los ribosomas, estos corresponden a partículas ribonucleoproteicas
formadas por RNAr y proteínas. Cada ribosoma se compone de dos
subunidades, llamadas unidad mayor y unidad menor. Ambas se en-
cuentran y se ensamblan solamente para realizar síntesis proteica. Los
ribosomas de procariontes y eucariontes presentan ciertas diferencias.
En el caso de los primeros, el ribosoma presenta un coeficiente de sedi-
mentación de 70 S y la subunidades son de 30 S y 50 S. La subunidad
pequeña está formada por el RNAr 16 S asociado a 21 proteínas S
(S del inglés small); la mayor está constituida por los RNAr 5S y 23
S, asociados a 34 proteínas L (L del inglés large). En cambio, los eu-
cariontes poseen ribosomas de 80 S y las subunidades son de 40 S y
60 S. La subunidad pequeña está constituida por el RNAr 18 S y 33
proteínas S, mientras que la subunidad grande de 60 S está formada
por los RNAr 5 S; 5,8 S; 28 S y 49 proteínas L.
El proceso de traducción requiere que el ribosoma sea capaz de
interpretar de la secuencia del RNAm para el correcto ensamblado de
la proteína. Esto considera varios aspectos importantes:
a. la información contenida en el RNAm está contenida en codones,
b. cada codón es una secuencia de tres nucleótidos, y
c. el codón es reconocido por la región del anticodón presente en el
RNAt durante la traducción.
El conjunto de codones se denomina código genético (Figura 6.15)
y en términos prácticos indica al ribosoma el orden de ensamblado
de los aminoácidos para generar la proteína a partir de la secuencia
nucleotídica contenida en el RNAm.
196
Figura 6.15. El código genético.
El código genético es degenerado, esto quiere decir que, en al-

gunos casos, más de un codón codifica para el mismo aminoácido,
por ejemplo los codones GUC, GUA, GUU y GUC codifican para
el aminoácido valina. Existe solo un codón para metionina (AUG),
y es el codón de inicio de la traducción, es decir la mayoría de las
proteínas inician con el aminoácido metionina. También existen tres
codones importantes —UAA, UAG y UGA— que marcan el fin de
la traducción. Son conocidos como codones de stop y no codifican
para ningún aminoácido.
La traducción se puede dividir en activación de los aminoácidos
y las fases de la traducción propiamente tal: inicio, elongación y
término.
197
Activación de los aminoácidos

Consiste en la unión de cada aminoácido a un RNAt específico
para formar un aminoacil-RNAt. El proceso es catalizado por una
enzima dependiente de Mg+2 denominada aminoacil-tRNA sintetasa
dependiente de ATP (Figura 6.16). Las aminoacil-tRNA sintetasa son
específicas para un aminoácido y su correspondiente RNAt. Cuando
el RNAt se encuentra unido a su aminoácido se dice que el RNAt se
encuentra «cargado» o el aminoácido está «activado».
Una vez cargado, el RNAt transporta los aminoácidos al lugar de
síntesis de proteínas. Los RNAt tienen alrededor de 80 nucleótidos y
muestran una estructura secundaria similar a una hoja de trébol. El
aminoácido se incorpora en el extremo 3´de la cadena del RNAt.
Figura 6.16. Activación de los aminoácidos. El extremo 3’ del RNAt se conoce

como brazo aceptor que es donde se une el aminoácido. El brazo del anticodón
contiene el triplete anticodón que reconoce el codón presente en el RNAm
por complementariedad de bases. La activación requiere la participación de
una aminoacil-tRNAsintetasa dependiente de ATP.
6.5.1 Traducción en procariontes

Inicio. El RNAm río arriba del sitio de inicio de la traducción presenta
secuencias ricas en purinas conocidas como Shine-Dalgarno, que son
reconocidas por la subunidad menor del ribosoma. El reconocimiento
es posible debido a que las secuencias Shine-Dalgarno son complemen-
tarias a parte de la secuencia del RNA 16S presente en la subunidad
ribosomal pequeña.
198
Las unidades ribosomales normalmente se encuentran separadas.

En procariontes los factores de inicio (IF) IF1 e IF3 están asociados a
la subunidad menor impidiendo el ensamblaje con la subunidad mayor.
Cuando el RNAm es reconocido, la subunidad menor se posiciona
el codón de inicio AUG y se asocia el aminoacil-RNAt iniciador, es
decir el RNAt-Metionina (RNAt cargado con metionina) que aparea
con el codón AUG. Para eso se requiere GTP y el IF2. Inmediatamente
se ensambla la subunidad mayor, al mismo tiempo IF1 e IF3 se separan
de la subunidad menor (Figura 6.17).
Figura 6.17. Inicio de la traducción procarionte. Una vez reconocida la se-

cuencia Shine-Dalgarno por la subunidad pequeña del ribosoma, esta se ubica
en el codón de inicio. Al mismo tiempo que se posiciona el RNAt iniciador
(met), IF1 e IF3 se disocian y se ensambla la subunidad mayor del ribosoma.
Una vez ensamblada la estructura es posible distinguir en el ribo-

soma tres sitios, denominados:
a. Sitio E o de salida, que es por donde salen de la estructura los
RNAt una vez que han incorporado sus aminoácidos a la cadena
polipeptídica.
199
b. Sitio P, que corresponde al sitio donde se encuentra la cadena po-

lipeptídica en crecimiento.
c. Sitio A, que es el sitio de entrada de los aminoacil-RNAt o RNAt
cargados.
Elongación. El RNAt cargado se encuentra en el sitio P y el sitio

A se halla disponible para la entrada de un segundo aminoacil-RNAt,
solo podrá entrar en el sitio A vacante aquel aminoacil-RNAt que
contenga el anticodón complementario al codón del RNAm. Esta
etapa requiere la presencia del factor de elongación (EF) llamado EF-
Tu que utiliza GTP y permite el posicionamiento del aminoacil-RNAt
correspondiente al sitio A.
La unión del aminoácido desde el RNAt localizado en el sitio A
con la cadena en crecimiento es posible gracias a la actividad peptidil-
transferasa de la subunidad mayor del ribosoma. Esta cataliza la for-
mación de un enlace peptídico entre los dos aminoácidos.
Al formarse el enlace peptídico la cadena en crecimiento permane-
ce unida al RNAt del sitio A. El RNAt del sitio P se encuentra en ese
momento libre de aminoácido (descargado). El ribosoma se mueve tres
nucleótidos (un codón), con esto el RNAt descargado pasa al sitio E y
abandona la estructura; por otro lado, el RNAt asociado a la cadena
en crecimiento se localiza en el sitio P y queda disponible un nuevo
sitio A para la entrada del siguiente aminoacil-RNAt que contenga el
anticodón complementario al codón del RNAm. El proceso se repite
hasta llegar al codón de término (Figura 6.18).
200
Figura 6.18. Etapa de elongación.
201
Término y liberación. La llegada del ribosoma al codón de termi-

nación presente en el mRNA señala el término de la síntesis o el fin
de la cadena polipeptídica No existen RNAt que posean anticodones
complementarios a los de término. Para lograr la liberación de la cade-
na se requieren factores de término (RF) que reconozcan los codones
de término, por lo tanto estos factores ingresan al sitio A, causando
la liberación de la cadena polipeptídica desde el RNAt localizado en
el sitio P. Completado este proceso se disocia el ribosoma en sus dos
subunidades y los factores IF1 e IF3 vuelven a unirse a la subunidad
menor.
Figura 6.19. Término de la traducción procarionte. Al llegar a un codón de

stop (UAA, UAG o UGA) se incorpora al sitio A un factor de liberación (RF)
que causa el desensamble del ribosoma y la liberación de la proteína sinteti-
zada. Inmediatamente los factores IF1 e IF3 vuelven a unirse a la subunidad
pequeña del ribosoma.
202
6.5.2 Traducción en eucariontes

En las células eucariontes las etapas del proceso son similares, sin em-
bargo existen algunas diferencias importantes, por ejemplo el RNAm
eucarionte es monocistrónico, es decir un RNAm genera una proteína,
en cambio en procariontes puede ser policistrónico, lo que permite, a
partir de un RNAm, generar varias proteínas. Además, para la fase de
inicio las células eucariontes requieren al menos 12 factores de inicio
(eIF), algunos de ellos se unen a la subunidad pequeña del ribosoma
(40S), otros al cap en 5ý a la cola de poli A en 3´, formando una
estructura circular que permite la unión de la subunidad mayor para
comenzar la síntesis.
Las etapas de elongación y término son similares. El factor de
elongación en eucariontes se llama eEFa y los de liberación son deno-
minados eRF.
Para saber más:

Panamericana.
5. Nelson, D. L., Cox, M. M. (2007). Principios de bioquímica. Barcelona:
Omega.
6. Wente, S. R., Rout, M. P. (2010).The nuclear pore complex and nuclear
transport. Cold Spring HarbPerspect Biol. Disponible en : http://cshpers-
pectives.cshlp.org/content/2/10/a000562
203
1. Una célula se desarrolla, duplica su contenido y luego se divide en

dos. Estas actividades conforman el ciclo celular, el cual es variable
dependiendo del tipo de célula.
El ciclo celular típico consta de las etapas G1, S, G2 y M. En algu-
nos casos las células pueden entrar a una etapa denominada G0.
Al respecto:
a. Dibuje una representación del ciclo celular que incluya las etapas
de G1, S, G2 y M. Al mismo esquema añada G0.
b. Indique las características más importantes de las etapas G1, S,
G2 y M.
c. Señale las características más importantes de la etapa G0.
d. Indique ejemplos de células que se encuentren permanentemente
en G0.
e. Indique ejemplos de células que se encuentren en G0 y que puedan
retomar el ciclo celular y llegar a dividirse.
f. Defina interfase.
g. Defina citodiéresis.
2. El avance del ciclo celular en eucariontes está regulado por dos

grandes grupos de proteínas: (i) las quinasas dependientes de
ciclinas (CDKs) que normalmente se encuentran inactivas; y (ii)
las ciclinas, proteínas que solo se expresan en el ciclo celular y su
función es activar a las CDKs.
a. Indique dónde se encuentran los puntos de control del ciclo celular

y cuál es su función.
b. ¿Cuál es el rol de los genes p53 y retinoblastoma (Rb) en la regu-
lación del ciclo celular?
204
c. Señale las posibles consecuencias de una falla en la regulación de

ciclo celular.
d. Defina apoptosis e indique algunos casos en que este proceso ocurre
en una célula.
3. En las células somáticas, la fase M del ciclo celular corresponde a

la mitosis, etapa donde se visualizan los cromosomas. Usualmente
la mitosis se divide en profase, prometafase, metafase, anafase y
telofase. Además existe una etapa de citocinesis que permite separar
las dos células hijas.
a. Indique brevemente las principales características de cada una de

las etapas de la mitosis.
b. Dibuje las etapas de la mitosis para una célula con seis cromoso-
mas.
c. En la célula vegetal la etapa de citocinesis es distinta en compa-
ración a la de células animales. ¿Cómo se realiza la separación de
las células hijas en células vegetales?
d. Indique ejemplos de células que se dividan por mitosis.
e. Dibuje la estructura de un cromosoma e indique sus partes.
f. Defina cinetocoro e indique su función.
4. La meiosis es un proceso clave en la generación de gametos y consta

de dos divisiones sucesivas:
a. Confeccione un listado con todas las etapas de la meiosis.
b. Indique las principales características de cada una de las etapas de
la meiosis.
c. Dibuje las etapas de la meiosis para una célula 2n=6.
5. En particular, la importancia de la profase I radica en que en esta

etapa ocurren todos los eventos de recombinación genética.
a. Indique las principales características de cada una de las etapas de

la profase I.
b. Señale en qué etapa de la profase I ocurre la recombinación.
c. Dibuje esquemáticamente el proceso de recombinación genética.
205
6. Confeccione una tabla que indique las principales diferencias entre

mitosis y meiosis.
7. Los ácidos nucleicos son uno de los componentes más importantes

de las células, ya que son los encargados de la transmisión de la
información genética.
a. ¿Cuáles son los componentes elementales de la molécula de DNA?

b. ¿Cuáles son las diferencias estructurales y funcionales entre el
DNA y el RNA?
8. Se dice del código genético que es degenerado. ¿Qué significa esto?

Explique utilizando ejemplos.
9. Un fragmento de DNA(codificante) tiene la siguiente secuencia:
5ÀTG GCC AGA TGA AAA CGG3`
Escriba la secuencia del mRNA correspondiente e indique la se-

cuencia de aminoácidos que debería generar la traducción de esta
secuencia.
10. ¿Pueden distintos mensajeros codificar el mismo polipéptido?

¿Qué se observa con la secuencia Met- Leu -Tyr? Señale el número
máximo de mRNAs posibles y escriba sus secuencias.
11. Un segmento de DNA que codifica un péptido tiene la secuencia

siguiente en la hebra codificante:
5’ CTTAACACCCCTGACTTCGCGCCGTCG 3’
a. ¿Cuál es la secuencia de bases del mRNA que se transcribirá?

b. ¿Qué secuencia de aminoácidos estaría codificando?
12. Defina brevemente los siguientes términos:
a. DNA
b. RNA
206
c. Replicación
d. Transcripción
e. Intrón
f. Transcrito primario
g. Shine Dalgarno
h. Primasa
i. Helicasa
j. Topoisomerasa
k. RNA polimerasa
l. Sitio A
m. Sitio P
13. Nombre dos de las funciones esenciales del núcleo.
14. Investigue qué es el nucleoplasma y la matriz nuclear.
15. Mencione y explique cada una de las etapas del proceso de trans-
cripción.
16. Mencione y explique cada una de las etapas del proceso de tra-
ducción.
17. Muchos antibióticos ejercen su efecto inhibiendo la síntesis de

proteínas. Al respecto, indique el nombre y modo de acción de al
menos cinco de ellos.
207
Este libro se terminó de imprimir
en los talleres digitales de
RIL® editores • Donnebaum

Teléfono: 2223-8100 / ril@rileditores.com
Santiago de Chile, enero de 2015
Se utilizó tecnología de última generación que reduce
el impacto medioambiental, pues ocupa estrictamente el
papel necesario para su producción, y se aplicaron altos
estándares para la gestión y reciclaje de desechos en
toda la cadena de producción.
En la sociedad actual, poseemos la tecnología para acceder a información
de cualquier naturaleza casi en forma instantánea. Sin embargo, muchas
veces el exceso y variedad de fuentes dificulta el correcto manejo de dicha
información, sobre todo a un estudiante novel. Cuando nos acercamos
por primera vez a estudiar el funcionamiento de la célula podemos sentir-
nos abrumados por la cantidad de textos especializados, investigaciones y
nuevos descubrimientos que continuamente son publicados.
Existen muy buenos textos de apoyo sugeridos para un curso de Bio-
logía Celular, sin embargo algunos resultan demasiado complejos para el
estudiante recién iniciado, puesto que existe una brecha entre sus conoci-
mientos de base y la información entregada por textos. Lo anterior cons-
tituye también un gran desafío para el docente, quien debe simplificar
los contenidos para lograr el aprendizaje de sus estudiantes, basado en la
comprensión de los diferentes tópicos. Sumado a esto, el estudiante en
general no acostumbra a seleccionar y separar la información relevante
que necesita al momento de estudiar.
Este Manual permite al estudiante un primer acercamiento a la Bio-
logía Celular, de un modo simple y directo. Además de contener infor-
mación de la disciplina, incluye un breve capítulo de Sugerencias Peda-
gógicas Para el Estudiante, donde se entregan sugerencias y técnicas de
estudio que el alumno podrá utilizar para enfrentar el curso. La propues-
ta temática entrega al estudiante una primera aproximación sencilla a la
Biología Celular, con la inclusión de numerosas ilustraciones, esquemas o
fotografías. De esta forma, se espera que el lector abarque los conceptos
esenciales del curso. Al final de cada capítulo se presenta un conjunto de
preguntas de autoevaluación y estudio que también podrán ser utilizadas
por los docentes para generar instancias de discusión y trabajo en el aula.
Una vez adquiridos los conocimientos y aprendizajes mínimos, depen-
diendo de los requerimientos específicos de cada disciplina, el estudiante
se podrá enfocar en profundizar temas específicos utilizando literatura de
mayor grado de especialización.
ISBN 978-956-7946-33-4

Manual de Biología Celular PDF

Caricato da

Informazioni sul documento

Titolo originale

Copyright

Formati disponibili

Condividi questo documento

Condividi o incorpora il documento

Opzioni di condivisione

Hai trovato utile questo documento?

Questo contenuto è inappropriato?

Copyright:

Formati disponibili

Manual de Biología Celular PDF

Caricato da

Copyright:

Formati disponibili

Miguel Castro Retamal

Pablo Nelson Hunt

Ediciones Universidad Santo Tomás

Manual de Biología Celular

© Miguel Castro Retamal, Pablo Nelson Hunt, 2015

© Ediciones Universidad Santo Tomás

Dirección de Investigación y Postgrado

Impreso en Chile • Printed in Chile

Sobre los autores........................................................................... 11

Miguel Castro Retamal

Pablo Nelson Hunt

Jorge Garrido Negri.

Claudia Reinoso Guzmán.

Lorena Tapia Decebal-Cuza

profesor participante de los tópicos de Enzimología que se imparten

Francisco Urbina Rodriguez

Sebastián Sepúlveda Miranda

La biología celular es una disciplina fascinante que nos permite entender

Para apoyar aún más al estudiante, este Manual incluye un apar-

Uno de los objetivos de este Manual es ayudar a los y las estudiantes

— ¿Cuál es la cantidad de temas que se debe tratar de estudiar cada

Tabla 1. Planificación de actividades diarias

— Asistir periódicamente a clases y tomar buenos apuntes: los estudiantes

— Condiciones para un estudio efectivo: los factores ambientales tienen

Se debe evitar dejar asignaturas «de lado» por considerarlas de menor

Fases del estudio

— Preparación previa: antes de comenzar es importante preparar su

— Prelectura: se busca tener una visión general de los contenidos y

idea principal de un párrafo. Para esto puede escribir notas al margen

— Esquemas: consisten en organizar en forma jerárquica las ideas del texto

teniendo siempre en cuenta ir de lo principal a lo secundario. También

Una realidad de nuestra constitución biológica: somos organis-

Figura 1. Ejemplo de subrayado de apuntes.

Figura 2. Esquemas de mapa conceptual. (A) Mapa conceptual que represen-

Idea principal Idea secundaria Idea detalle

Idea principal Idea secundaria Idea detalle

Posee núcleo definido

— Resumen: escrito breve que se confecciona usando palabras propias

es que existen) y sus propias opiniones sobre el tema, esto ayuda al

Cómo enfrentar las evaluaciones

Consejos previos a una prueba o examen:

Consejos generales para enfrentar las preguntas de la prueba:

— Buscar las palabras clave de cada pregunta (indique, explique, cal-

Consejos específicos para las preguntas de desarrollo:

Consejos específicos para las preguntas de alternativas:

— Debe comenzar a responder las preguntas en las que no tiene duda

Una vez rendida la evaluación la mayoría de los estudiantes se

Para saber más:

1. Álvarez, L. (2004). Técnicas de estudio para alumnos de E.S.O. Investi-

La célula constituye la unidad estructural y funcional básica de todos

de mayor tamaño que las procariontes. En estas últimas, el DNA que

Figura 1.1. Esquema de una célula procarionte. Se indican las principales

Tanto procariontes como eucariontes contienen en su citoplasma

Tabla 1.1. Organelos presentes en células eucariontes

ORGANELO FUNCIÓN ASOCIADA

Núcleo Contiene el material genético.

Síntesis de proteínas de membrana, lisosomales

Lisosoma Digestión celular, autofagia.

β-oxidación de lípidos (cadena larga),

Cloroplastos Fotosíntesis, fijación de CO2.

De acuerdo a lo propuesto por el científico Carl Woese en fun-

Bacteria Archaea Eukarya

Planctomyes Thermoproteus Flagelados