Resumos Fundamentos de Bioquímica

FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA
Aula 1 Biomoléculas: carboidratos e aminoácidos

Conteúdo Programático desta aula

 Classificação dos carboidratos de
acordo com sua estrutura química;
 Funções dos carboidratos no
organismo humano;
 Fontes Alimentares dos carboidratos;
 Estrutura química dos aminoácidos;
 Classificação dos aminoácidos de
acordo com sua essencialidade;
 Fontes Alimentares dos aminoácidos;
 Fundamento e aplicações da equação
de Henderson e Hasselbach.

Classificação dos Carboidratos de acordo

com a estrutura química

Os carboidratos (CHO) representam a maior fonte de

energia na dieta de humanos, fornecendo o maior aporte
calórico total na dieta. Estão disponíveis em abundância
nos alimentos e são obtidos principalmente nos alimentos
de origem vegetal.

Carboidratos Simples - Monossacarídios
As hexoses (6 átomos de carbono) glicose, frutose e galactose –

C 6H 12O 6) representam os monossacarídeos nutricionalmente mais
importantes.
Os monossacarídios não são hidrolisados a formas mais simples e

representam a unidade básica fundamental dos CHO.

Estrutura molecular da glicose

As hexoses:
Glicose Frutose
Monossacarídios
Galactose

Carboidratos simples - Oligossacarídios

São formados pela combinação de poucos (oligo em grego) resíduos
de monossacarídeos (2 a 10). Os dissacarídeos (união de duas
moléculas de monossacarídeos nutricionalmente importantes são:

Estrutura química da sacarose

Formada pela união de duas moléculas de monossacarídeos
(glicose e frutose) unidas por uma ligação glicosídica:

Carboidratos complexos – Polissacarídios Vegetais
Amido: Depósito de energia vegetal. É formado pela

condensação de moléculas de glicose.
Fontes alimentares:
raízes, caules, frutos, sementes (cereais e leguminosas) e os
produtos feitos a partir dos cereais: pães, biscoitos, massas.
Trata-se do principal carboidrato encontrado nos vegetais.

Celulose: É formada pela condensação de moléculas de

glicose (polímero da glicose). É considerada uma fibra
alimentar. Por não ser digerida não fornece energia.
Fontes alimentares:
É encontrada nas folhas e talos de hortaliças verdes e nas
cascas de frutas, cereais integrais, pães e biscoitos integrais.

Estrutura química da Celulose

Carboidratos complexos – Polissacarídio Animal
Glicogênio: Depósito de energia animal (músculo e fígado).

É formado pela condensação de moléculas de glicose
(polímero da glicose).
É sintetizado a partir da glicose no processo da glicogênese

e armazenado no músculo e no fígado.
Para aumentar as reservas de glicogênio muscular e

hepático é necessário uma dieta hiperglicídica e repouso.

Funções dos Carboidratos
Fornecimento de Energia;
Preservação das Proteínas (limitar o consumo de proteínas

endógenas como fonte de energia);
Ativação do Metabolismo Lipídico evitando a formação

excessiva de corpos cetônicos e a Acidose Metabólica.

Fontes Alimentares dos Carboidratos
As melhores fontes alimentares de CHO são as de origem

vegetal (frutas, hortaliças, cereais – de preferência os
integrais: arroz, trigo, aveia, milho, centeio, cevada e os
alimentos feitos com farinha integral (pão, biscoito,
macarrão etc); leguminosas (feijão, ervilha, lentilha, soja,
grão-de-bico); raízes e tubérculos: batata, aipim, cenoura,
beterraba, etc.
A maior parte dos carboidratos consumidos numa dieta vem
de alimentos de origem vegetal, com exceção do mel e da
lactose (dissacarídeos) que
vem do leite e seus derivados.

Aminoácidos: unidades básicas das

proteínas que estão ligados entre si por
ligações peptídicas.

Proteínas
Palavra de que significa “de

primordial importância”. São
compostos orgânicos
MODELO DE MOLDURA PARA
nitrogenados, ou seja, as IMAGEM COM ORIENTAÇÃO
HORIZONTAL
moléculas contêm átomos de
carbono, hidrogênio, oxigênio e
nitrogênio.

Estrutura química dos aminoácidos
Qualquer molécula de aminoácido tem um grupo carboxila (COOH) e

um grupo amina (NH2) ligados a um átomo de carbono. Nesse mesmo
carbono, ficam ligados, ainda, um átomo de hidrogênio e um radical (R)
que representa um radical orgânico, diferente em cada molécula de
aminoácido encontrado na matéria viva.

Ligações Peptídicas
A ligação peptídica ocorre entre o grupo alfa-carboxila de um

aminoácido e o grupo alfa-amino de outro aminoácido.

Classificação dos aminoácidos de acordo com a

essencialidade
Dos 20 tipos diferentes de aminoácidos existentes, alguns precisam e
devem estar presentes na alimentação diária, pois o organismo não
os sintetiza. Esses aminoácidos são chamados de aminoácidos
essenciais. São eles: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, treonina, triptofano e valina.
Aminoácidos não-essenciais são aqueles sintetizados pelo

organismo humano.

Classificação das proteínas de acordo com o valor

biológico
Proteínas Completas ou de Alto Valor Biológico: Contêm todos os
aminoácidos essenciais na quantidade e relação corretas para manter o
equilíbrio nitrogenado e permitir o crescimento e reparo dos tecidos.
Fontes Alimentares de Origem Animal: carnes em geral, ovos (clara),

leite e derivados (queijos, iogurte).
A Albumina é a proteína encontrada na clara do ovo.


biológico
Proteínas Incompletas de Baixo Valor Biológico: Não

contêm um ou mais aminoácidos essenciais.
Fontes Alimentares de Origem Vegetal: cereais (arroz,

trigo, milho, centeio, cevada, aveia): não possuem lisina
(aminoácido limitante); leguminosas (feijão, ervilha, grão
de bico, lentilha, amendoim, soja) não possuem metionina
(aminoácido limitante).


biológico
Proteínas de Alto Valor Biológico: Contêm todos os

aminoácidos essenciais na quantidade e relação corretas
para manter o equilíbrio nitrogenado e permitir o
crescimento e reparo dos tecidos.
Fontes Alimentares de Origem Animal: carnes em geral,

ovos (clara), leite e derivados (queijos, iogurte).


biológico
Proteínas de Alto Valor Biológico: Contêm todos os

aminoácidos essenciais na quantidade e relação corretas
para manter o equilíbrio nitrogenado e permitir o
crescimento e reparo dos tecidos.
Fontes Alimentares de Origem Animal: carnes em geral,

ovos (clara), leite e derivados (queijos, iogurte).

Acertando o alvo: Você saberia destacar os alimentos que são

fontes de carboidratos (CHO)?

Acertando o alvo: Você saberia destacar os alimentos que são

fontes de proteínas de alto valor biológico?

Fundamento e aplicações da equação de

Henderson e Hasselbach

Constante de Equilíbrio para

dissociação de um ácido fraco
 [H+] = concentração do
próton (ácido protonado);
Ácido Protonado: recebeu
 [A-] base conjugada, ou seja, prótons;
Ácido Desprotonado:
ácido fraco desprotonado;
perdeu prótons.
 [HA] ácido fraco associado ao
próton.

Um exemplo de ácido fraco é o ácido acético, CH3COOH, que se ioniza a

acetato e doa (perde) um próton nesse processo.
Ácido Acético
Acetato

Agora, observe o que eu vou fazer com a fórmula:

Vou tirar logaritmo da base 10 dos dois lados:
log Ka= log [H+] x [A-]/[HA]

Vamos trabalhar essa relação. Vamos separar:
log Ka= log [H+] x log [A-]/[HA]
O que foi usado para fazer essa separação foi o log da multiplicação:
[H+] x [A-]/ [HA]
O log dessa multiplicação vai ser igual à soma dos logaritmos.
log [H+] + log [A-]/[HA]

Agora, vou aplicar logaritmo negativo, ou seja, vou

multiplicar por -1 toda a equação:
- log Ka= - log [H+] - log [A-]/[HA]
É importante destacar que –log é a definição de p.
Então, vamos substituir –log por p:
pKa= pH+- log [A-]/[HA]

Agora, ao escrever a reação ao contrário, chegamos, então

à Equação de Henderson e Hasselback!
É a própria definição da constante de equilíbrio. Foi

simplesmente através da utilização da constante de
equilíbrio para dissociação de um ácido fraco, Ka.

A Equação de Henderson-Hasselbalch é utilizada para se

calcular o pH de uma solução, a partir do pKa (a constante
de dissociação de um ácido) e das concentrações do ácido
protonado e da base conjugada.
pKa= -log Ka (valor constante)

Um grupamento funcional é considerado ácido quando o

valor de pKa é menor que 7.
Enquanto que um grupamento funcional é considerado

básico quando o valor de pKa é maior que 7.

O pH, ou seja, o potencial hidrogeniônico de uma solução,

indica a acidez, neutralidade ou alcalinidade, em uma escala
de 0 até 14. Pois bem, o valor do pH está diretamente
relacionado com a quantidade de íons hidrogênio de uma
solução.

Aplicações na área da saúde
Na farmacologia, através dessa equação, é possível verificar

o grau de ionização de uma substância e determinar seu
movimento entre as membranas celulares. Os principais
compartimentos biológicos possuem pH definido, tais como a
mucosa intestinal (pH~5), o plasma (ph~7,4) e a mucosa
gástrica (ph~1). Assim sendo, é possível melhorar o
comportamento farmacocinético (absorção, distribuição e
excreção).

Aplicações na área da saúde
Nos pacientes internados a gasometria é um exame

extremamente importante na detecção de distúrbios
metabólicos, respiratórios e até mesmo processos
infecciosos. Consiste na leitura do pH e das pressões
parciais de O2 e CO2 em uma amostra de sangue arterial ou
venoso.

Acertando o alvo! Vamos utilizar a equação de

Henderson e Hasselback!
Qual será o pH de uma solução sendo que no

equilíbrio as concentrações da base conjugada e do
ácido protonado são iguais?

Vamos usar a fórmula
Se [A-]=[HA], a relação [A-]/[HA], será igual a 1.

Pela regra dos logaritmos:
O log de 1 em qualquer base positiva e diferente de 1 é
zero. Isso ocorre pois qualquer número (diferente de
ZERO) elevado a zero é igual a 1.

O logaritmo de 1 na base 10 é zero.

log 1=x
1 = 10x
x=0
O valor de x que atende essa igualdade é 0!.

Voltando à fórmula
Sendo o logaritmo de 1 igual a zero:

pH=pKa + log 1
log 1= 0
Então, pH=pKa

Resumindo:
 Classificação dos carboidratos de acordo com sua estrutura

química;
 Funções dos carboidratos no organismo humano;
 Fontes Alimentares dos carboidratos;
 Estrutura química dos aminoácidos;
 Classificação dos aminoácidos de acordo com sua
essencialidade;
 Fontes Alimentares dos aminoácidos;
 Fundamento e aplicações da equação de Henderson e
Hasselbach.

Aula 2 Biomoléculas: lipídios, nucleotídios e proteínas

Classificação dos lipídeos,

nucleotídeos e proteínas de
acordo com a estrutura química e
suas funções no organismo
humano.

Lipídios

Lipídios ou gorduras
Correspondem a uma classe heterogênea de
compostos orgânicos de origem vegetal ou
animal, que incluem os óleos, as gorduras e
as ceras.
98 a 99% das gorduras ingeridas:
MODELO DE
triglicerídeos; MOLDURA PARA
IMAGEM COM
ORIENTAÇÃO
1 a 2% são fosfolipídeos (lecitina de soja), HORIZONTAL
colesterol e vitaminas lipossolúveis (A, D, E,

K).

Classificação das Gorduras quanto à estrutura química

Lipídios Simples (gorduras neutras)
• Triglicerídios (TG) ou Triacilgliceróis (TAG): constituem a principal
forma de armazenamento nos adipócitos do tecido adiposo subcutâneo.
Constituídos por 3 moléculas de ácidos graxos e 1 molécula de glicerol -
ésteres de ácidos graxos e glicerol.

Tipos de ácidos graxos
Ácidos graxos Insaturados:
Monoinsaturados: encontrados principalmente no óleo de oliva (azeite) e
de canola, no abacate, em sementes oleaginosas (amêndoas, castanhas,
nozes, avelãs).
Polinsaturados (PUFAs): encontrados principalmente nos óleos vegetais

(soja, girassol, milho, algodão).

Ácidos Graxos Essenciais
C18:2, n-6 (Ácido Linoléico) e C18:3, n-3 (Ácido α- Linolênico) são

essenciais pois não podem ser sintetizados no organismo humano,
devendo ser obtidos através da dieta.
O Ácido Linoléico é encontrado nos óleos vegetais e o α-Linolênico

está presente em algumas sementes (linhaça e soja) sendo também
encontrado nos peixes de água fria e salgada – salmão, atum, bacalhau,
arenque, sardinha e nos óleos desses peixes.

Eicosanóides
Os eicosanóides são formados a partir do metabolismo dos ácidos

graxos:
- ácido araquidônico (C20:4, n-6) que é sintetizado no organismo
humano a partir do Ácido Linoléico (C18:2, n-6);
- ácido eicosapentaenóico (EPA) (C20:5, n-3) que é sintetizado no
organismo humano a partir do Ácido alfa-Linolênico (C18:3, n-3);

Eicosanóides
Os eicosanóides incluem as Prostaglandinas (PG) e Tromboxanos

(TxA) produzidas através das enzimas cicloxigenases e os Leucotrienos
(LT) produzidas pelas lipoxigenases de diferentes séries e funções
dependendo do seu ácido graxo precursor. Modulam as funções
cardiovasculares, pulmonares, imunológicas, inflamatórias e
reprodutivas de muitas células.

Classificação das Gorduras quanto à estrutura química
Lipídios Complexos (compostos)

Grupo constituído por fosfolipídios, glicolipídios e lipoproteínas.
Esteróis (esteróides)
Grupo constituído por hormônios sexuais, vitamina D, sais biliares e
colesterol.

Tipos de ácidos graxos

Ácidos graxos saturados (“cheios de hidrogênio”): são aterogênicos.

Funções dos lipídios

Fornecimento de Energia: 1g - 9Kcal;
Proteção de órgãos vitais;
Isolamento Térmico;
Absorção e Transporte de Vitaminas Lipossolúveis (A, D, E, K).
Fornecimento de saciedade;
Melhora a palatabilidade dos alimentos (realça o sabor dos alimentos).
Porém, CUIDADO! Não exagere!

Fontes Alimentares dos lipídios

A gordura encontrada nos alimentos de origem animal saturada é a
principal fonte de ácidos graxos saturados na nossa dieta;
Os alimentos de origem vegetal, como, as sementes de oleaginosas e

seus óleos, são as principais fontes de ácidos graxos insaturados na
nossa dieta.
Atenção: O consumo de gordura saturada aumentou muito

coincidindo com o aumento de doenças cardiovasculares.

Nucleotídios

Nucleotídios
São as unidades monoméricas dos ácidos nucléicos, constituídos de
uma base nitrogenada, um radical fosfato e uma pentose.



Ligações entre os nucleotídeos
Ligações fosfodiéster entre a

hidroxila do carbono 3’ da
pentose de um nucleotídeo e o
fosfato do nucleotídeo seguinte
localizado no carbono 5’ da
pentose.
Na figura ao lado as sequências
são representadas na orientação
5’ 3’.

Uma base purina pareia com uma base pirimidina:

Adenina – Timina (2 pontes de hidrogênio)
Citosina – Guanina (3 pontes de hidrogênio)
* No RNA, a adenina pareia com a uracila.

Funções dos nucleotídeos

Os nucleotídeos são componentes estruturais do DNA e do RNA,
possuindo, assim, extrema importância na constituição celular. Possuem
função energética através da formação da adenosina trifosfato (ATP)
influenciando em processos metabólicos.

Proteínas

Classificação das proteínas

De acordo com suas funções:
- Dinâmicas:
• Transporte (hemoglobina e albumina)
• Defesa (anticorpos)
- Estruturais:
• Sustentação de células e tecidos (colágeno e elastina)
De acordo com sua forma:
Fibrosas: colágeno, queratina e fibrina
Globulares: enzimas e hemoglobina

Principais funções das proteínas

Função de transporte;
Função enzimática e hormonal;
Função imunológica;
Manutenção do Equilíbrio ácido-básico;
Manutenção da homeostase dos líquidos corporais (pressão oncótica ou
coloidosmótica do plasma: albumina);
Síntese tecidual (Anabolismo);
Coagulação sanguínea;
Contração muscular;
Fornecimento de energia: quando o consumo de carboidratos é
insuficiente Fonte de energia (1g – 4Kcal).
Estruturas das proteínas

Estrutura Primária Sequência de aminoácidos e
ligações peptídicas.

Estrutura Secundária
Arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si .

Estrutura Terciária
Distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica.

Estrutura Quaternária
Arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si. Forma

tridimensional.

Acertando o alvo: Você saberia destacar o alimento fonte do

Ácido α- Linolênico?

Resumindo
Classificação dos lipídeos, nucleotídeos e proteínas de acordo

com a estrutura química e suas funções no organismo humano.

Aula 3: Enzimas

-Introdução à Enzimologia:
. Principais funções das enzimas,
Mecanismo de ação e Classificação;
. Cinética enzimática:
Fundamento da Equação de
Leonor Michaelis e Maud Menten;
- Adaptações Metabólicas à
atividade física e aspectos clínicos
enzimológicos.
Aula 3: Enzimas
Introdução à Enzimologia
Aula 3: Enzimas
Funções Enzimáticas
- São catalisadores (aceleradores) das reações químicas que ocorrem no

organismo humano. Devido a essa função as enzimas representam as
unidades fundamentais do metabolismo celular.
- As enzimas são amplamente utilizadas na Indústria Farmacêutica e

Alimentícia.
Aula 3: Enzimas
Mecanismo de ação das enzimas: modelo Chave-Fechadura

Observe que a enzima possui o sítio específico para a ligação do
Substrato (ex: maltose). No centro ativo (catalítico) há a entrada do
Substrato.
Aula 3: Enzimas
Classificação das enzimas
Aula 3: Enzimas
Classificação das enzimas
Aula 3: Enzimas
Cinética das reações enzimáticas

Um dos objetivos principais: Mediar as velocidades das reações.
O estudo da cinética enzimática é importante por duas razões

principais:
- Explicar como as enzimas trabalham;
- Prever o comportamento das enzimas em organismos vivos.
Aula 3: Enzimas
Equação de Leonor Michaelis e Maud Menten

Foi proposta em 1913 para mostrar que a transformação de um
Substrato (S) em um Produto (P) necessita da interação Enzima-
Substrato (ES), conhecido como o modelo “chave-fechadura”.
Fundamento da equação
Análise da cinética enzimática.
Etapas da equação
. Primeira etapa: ligação da Enzima (E) com um Substrato (S),
formando o Complexo Enzima-Substrato (ES).
. Segunda etapa: formação de um Produto (P) a partir do Complexo
Enzima-Substrato (ES) com recuperação da forma livre da Enzima (E).
Aula 3: Enzimas
Essas pesquisadoras propuseram que:

- Quando uma Enzima (E) se combina com um Substrato (S) ocorre a
formação um Complexo Enzima-Substrato (ES), com uma constante de
velocidade k1;
- O Complexo ES pode dissociar-se para E e S, com uma constante de
velocidade k2;
- Ou pode prosseguir formando o Produto (P) e a Enzima livre (E), com
uma constante de velocidade k3;
- A constante de velocidade da etapa de conversão do Produto (P) e da
Enzima livre (E) novamente no Complexo Enzima-Substrato (ES) é
representada por k4.
OBS: k1, k2, k3 e k4 são as constantes de velocidade de cada etapa.
Aula 3: Enzimas
Nesse caso, a velocidade da reação (V), ou seja, a velocidade de

formação do Produto (P) será:
Aula 3: Enzimas
Quando os centros catalíticos estão saturados (“cheios”) com o

Substrato (S), a velocidade da reação é máxima (Vmáx).
Nestas circunstâncias, a concentração do Substrato [S] é muito

maior do que a constante de Michaelis (KM) e [S] /([S] + KM) se
aproxima de 1.
A constante de Michaelis (KM) é definida como:

KM = (k2 + k3)/ k1
Aula 3: Enzimas
A equação de Michaelis e Menten descreve como a

velocidade da reação (V) depende da posição do equilíbrio
ligado ao Substrato (S) e da constante de velocidade k2.
Michaelis e Menten mostraram que se k2 for bem menor que
k-1 (chamada a aproximação de equilíbrio), pode se obter a
seguinte equação:
Aula 3: Enzimas
Alguns tipos de Inibidores Enzimáticos
. Inibidores Competitivos: competem com o substrato pelo

sítio ativo da enzima.
· Inibidores não-competitivos: ligam-se à enzima em um lugar
diferente do sítio ativo do substrato.
· Inibidores mistos: possuem características dos inibidores
citados anteriormente. Podem se ligar a qualquer parte da
enzima.
Aula 3: Enzimas
Adaptações Metabólicas à
atividade física e aspectos
clínicos enzimológicos
Aula 3: Enzimas
Certos tipos de enzimas controlam os níveis séricos de

colesterol, triglicerídeos e lipoproteínas.
Os níveis dessas enzimas podem ser alterados por

fármacos, pela composição corporal e pela prática de
exercícios físicos.
Aula 3: Enzimas
High Density Lipoprotein (HDL) x Low Density Lipoprotein

(LDL)
Quanto mais elevado for o nível de LDL e menor o nível

de HDL, contribui para o processo de aterosclerose, um
dos principais fatores de risco para o desenvolvimento de
distúrbios cardiovasculares, como por exemplo Infarto
Agudo do Miocárcio (IAM).
Aula 3: Enzimas
Aula 3: Enzimas
Aula 3: Enzimas
A enzima Lipase Lipoproteica (LPL), localizada nas

paredes dos vasos sanguíneos e no coração, nos
adipócitos e nos músculos hidrolisa os triglicerídeos
das lipoproteínas VLDL e LDL e estimula a lipogênese.
A enzima Lipase Hormônio Sensível (LHS) estimula a

lipólise.
Aula 3: Enzimas
Exercícios Aeróbios e metabolismo lipídico
Aumento nos níveis de HDL;

Diminuição nos níveis de LDL;
Aumento na lipólise;
Diminuição na lipogênese.
Aula 3: Enzimas
Avaliação de caso clínico:
Um homem de 50 anos de idade foi internado no hospital

sofrendo de fadiga geral, rigidez no ombro e cefaléia. O
paciente media 1,80 m de altura e pesava 84Kg. Sua
pressão arterial (PA) era de 196/98 mmHg (PA ideal
120/80 mmHg). O paciente foi medicado com captopril.
Após 5 dias de tratamento, sua pressão sanguínea
retornou a um nível próximo do normal.
Aula 3: Enzimas
.
Comentário: Mecanismo Renina/Angiotensina/Aldosterona: a enzima
renina presente nas células justaglomerulares renais converte
angiotensinogênio em angiotensina I, que é então proteoliticamente
clivada em angiotensina II pela Enzima Convertora da Angitensina
(ECA) a nível pulmonar. A angiotensina II, a nível de córtex supra-
renal, estimula a liberação do hormônio aldosterona que aumenta a
retenção renal de líquidos e de eletrólitos, contribuindo para a
Hipertensão Arterial Sistêmica (HAS).
A inibição da atividade da ECA é um alvo importante para o
tratamento da hipertensão. O fármaco captopril inibe a ECA
competitivamente, normalizando a PA.
Aula 3: Enzimas
Resumindo
 Introdução à Enzimologia:
 Principais funções das enzimas, Mecanismo de ação e
Classificação;
 Cinética enzimática:
 Fundamento da Equação de Leonor Michaelis e Maud
Menten;
 Adaptações Metabólicas à atividade física e aspectos
clínicos enzimológicos.
Aula 3: Enzimas
AULA 4: RESPIRAÇÃO CELULAR

• Etapas da respiração celular:

glicólise, ciclo de Krebs,
cadeia respiratória e
fosforilação oxidativa;
• Respiração celular: aeróbia X
anaeróbia (fermentação).

RESPIRAÇÃO CELULAR
É o processo de conversão ou “extração” da energia das

ligações químicas das moléculas orgânicas que será utilizada
para todas as formas de trabalho biológico.
A organela responsável por esse mecanismo é a mitocôndria.

Neste processo ocorre a liberação de dióxido de carbono e
energia e o consumo de oxigênio e glicose, ou outra molécula
orgânica.

ETAPAS DA RESPIRAÇÃO
CELULAR

GLICÓLISE
• É o processo rápido de degradação de uma molécula de

glicose em duas moléculas de ácido pirúvico ou piruvato.
• Ocorre no hialoplasma(citossol) e consiste em 10 reações

enzimáticas.

FUNÇÕES DA GLICÓLISE
• Preparar a glicose para ser degradada em CO2 e H2O;

• Sintetizar ATP com ou sem oxigênio;
• Utilização de intermediários em processos biossintéticos.

FÓRMULA DA GLICÓLISE
Glicose + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+ ---> 2 moléculas de ácido

pirúvico + 2 ATP + 2 NADH + 2 H+ + 2 H2O
Observar:
- a fosforilação de 2 moléculas de ADP;
- A redução de 2 moléculas de NAD+.

CICLO DE KREBS
Também chamado de ciclo do ácido cítrico, é um conjunto de
oito reações que ocorrem na matriz mitocondrial.
O ácido pirúvico, formado no hialoplasma, penetra na

mitocôndria, perde CO2 e sob a ação das descarboxilases
(enzimas), converte-se em Acetil CoA, que combina-se com
o ácido oxalacético (oxaloacetato), formando ácido cítrico e
iniciando o ciclo.



Este processo visa a produção de substratos que serão desidrogenados e
descarboxilados, através da degradação de grupos acetil.
CO2 PRINCIPAL
METABÓLITO DO
DESCARBOXILAÇÃO CICLO DE KREBS
SUBSTRATOS
DESIDROGENAÇÃO ATIVAÇÃO DA
CADEIA
RESPIRATÓRIA

CADEIA RESPIRATÓRIA OU CADEIA DE

TRANSPORTE DE ELÉTRONS
• É o conjunto de substâncias presentes nas cristas da
membrana interna da mitocôndria, onde ocorrem
reações de óxido redução, fornecendo a energia
necessária para a ressíntese do ATP, ocorrendo também a
formação de H2O.
• Composta por:
- Quatro complexos proteicos I a IV;
- duas moléculas conectoras móveis: coenzima Q
(ubiquinona) e o Citocromo C (Cyt c).
Os átomos de hidrogênio retirados pelo NAD dos esqueletos de

carbono durante a GLICÓLISE e o ciclo de KREBS são
transportados por várias moléculas até o oxigênio, formando
H2O e ATP.
Transporta elétrons desde o NADH e o FADH2 até o O2 e

simultaneamente bombeia prótons H+ (nos complexos
protéicos I, III e IV) da matriz mitocondrial (lado negativo, N)
para o espaço intermembrana (lado positivo, P).


FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA
É o processo metabólico de síntese de ATP a partir da energia
liberada pelo transporte de elétrons na cadeia respiratória.
Este processo depende de dois fatores:

• da energia livre obtida do transporte de elétrons;
• de uma enzima transportadora denominada ATPsintase ou
ATPase.

A enzima ATP sintase ou ATPase está distribuída em duas

frações funcionais:
Atua como um canal de prótons

FRAÇÃO FO
através da membrana mitocondrial
interna.
Ligada à membrana mitocondrial

interna pela Fração FO, possui
FRAÇÃO F1
atividade de síntese de ATP. Quando
dissociada da fração FO, possui apenas
capacidade de hidrolisar ATP.

METABOLISMO INTERMEDIÁRIO
Após a ingestão dos alimentos, em um período posterior, (estado
alimentado), devido ao afluxo abundante de nutrientes, há o
predomínio dos processos anabólicos sobre os catabólicos.
No organismo, havendo um ambiente hormonal em que há
predomínio das ações da insulina sobre as do glucagon, o afluxo de
glicose determina a captação de glicose e sua fosforilação. A glicose-
6-fosfato serve como substrato para a síntese de glicogênio ou sofre
glicólise, cujo produto final, o piruvato, dá origem ao acetil-CoA, que
entra no ciclo de Krebs para a produção de ATP. Em condições de
anaerobiose, o piruvato produz lactato.

INSULINA PROMOÇÃO DO ANABOLISMO

• Glicogênese Muscular e Hepática;
• Diminuição da glicogenólise;
• Síntese de ácidos graxos e Lipogênese;
• Diminuição da cetogênese e da lipólise;
• captação muscular de aminoácidos e síntese proteica;
• Diminuição do catabolismo protéico;
• Diminuição gliconeogênese.


FERMENTAÇÃO OU RESPIRAÇÃO ANAERÓBIA
A fermentação ou respiração anaeróbia e a respiração

aeróbia são duas vias possíveis de degradação dos compostos
orgânicos – vias catabólicas – que permitem às células retirar
energia química desses compostos.

MICRORGANISMOS ANAERÓBIOS OBRIGATÓRIOS

X
ANAERÓBIOS FACULTATIVOS
X
AERÓBICOS (ESTRITOS OU OBRIGATÓRIOS)
Vários microrganismos, que vivem em meios onde o oxigênio está quase

ou completamente ausente, obtêm energia por processos anaeróbios,
sendo a fermentação uma via catabólica que ocorre nestas condições.


A fermentação ocorre no hialoplasma das células e

compreende duas etapas:
GLICÓLISE= conjunto de reações que degradam uma

molécula de glicose em duas moléculas de ácido pirúvico ou
piruvato.
REDUÇÃO DO ÁCIDO PIRÚVICO OU PIRUVATO= ganho de

elétrons dos átomos de hidrogênio formando o ácido láctico
ou lactato.
GLICÓLISE: ETAPA COMUM À FERMENTAÇÃO E À

RESPIRAÇÃO AERÓBIA
A molécula de glicose é quimicamente inerte. Assim, para que a

sua degradação se inicie, é necessário que esta seja ativada
através da energia fornecida pelo ATP.
Segue-se um conjunto de 10 reações enzimáticas que levam à

degradação da glicose até ácido pirúvico, com formação de ATP e
NADH.

FASE DE ATIVAÇÃO DA GLICOSE
• A glicose é fosforilada por 2 ATP, formando-se

frutose-difosfato;
• A frutose-difosfato se desdobra em duas moléculas

de aldeído fosfoglicérico (PGAL) ou gliceroaldeído.

FASE DE RENDIMENTO
• O PGAL é oxidado, perdendo 2 hidrogênios (2e- + 2H+), os

quais são utilizados para reduzir a molécula de NAD+,
formando-se NADH + H+;
• Formam-se 4 moléculas de ATP;
• Após estas reações, forma-se ácido pirúvico (ou piruvato).

No final da glicólise, restam:
• 2 moléculas de NADH;
• 2 moléculas de ácido pirúvico;
• 2 moléculas de ATP (formam-se 4,
mas 2 são gastas na ativação da
glicose).


A redução do ácido pirúvico (piruvato), em condições de

anaerobiose, faz-se pela ação do NADH, formado durante a
glicólise, e pode conduzir à formação de diferentes
produtos. Assim, existem vários tipos de fermentação, cujas
designações indicam o produto final: fermentação alcoólica
(álcool etílico), fermentação láctica (ácido láctico),
fermentação acética (ácido acético) e fermentação butírica
(ácido butírico).

FERMENTAÇÃO ALCOÓLICA x FERMENTAÇÃO LÁCTICA
Produtos finais: diferem em função das reações que ocorrem

a partir do ácido pirúvico.

FERMENTAÇÃO ALCOÓLICA
DESCARBOXILAÇÃO OXIDATIVA DO ÁCIDO PIRÚVICO
CO2
ALDEÍDO ACÉTICO OU ACETOALDEÍDO

REDUÇÃO
ETANOL (ÁLCOOL ETÍLICO)
Redução: ganho de átomos de hidrogênios que foram transferidos do

NADH, formado durante a glicólise, o qual fica então na sua forma
oxidada, o NAD+, podendo ser de novo reduzido.

• O rendimento energético da fermentação alcoólica é de 2

ATP formados durante a glicólise.
• Grande parte da energia da glicose permanece no etanol,
um composto orgânico altamente energético (1g fornece
em torno de 7 Kcal).

CONTRIBUIÇÃO NA INDÚSTRIA ALIMENTÍCIA
A levedura da espécie Saccharomyces cerevisiae é utilizada na

produção de vinho, de cerveja e de pão. Esta levedura fermenta o
carboidrato da massa produzindo gás carbônico (CO2) e etanol (álcool).
• Fabricação do vinho e da cerveja: o álcool resultante da

fermentação.
• Fabricação do pão: dióxido de carbono. As bolhas deste gás
contribuem para o crescimento da massa, tornando o pão leve e
macio.



FERMENTAÇÃO LÁCTICA
REDUÇÃO DO ÁCIDO PIRÚVICO
ÁCIDO LÁCTICO
O rendimento energético na fermentação láctica é de 2 ATP

sintetizados durante a glicólise.

CONTRIBUIÇÃO NA INDÚSTRIA ALIMENTÍCIA

Fabricação de iogurte: produto obtido pela fermentação láctica através
da ação das bactérias do gênero Lactobacillus e da espécie
Streptococcus thermophilus sobre a lactose do leite integral ou
desnatado.

EXERCÍCIO FÍSICO DE ALTA INTENSIDADE E CURTA DURAÇÃO

As células musculares humanas, por não receberem oxigênio em
quantidade suficiente, podem realizar a fermentação láctica, além da
respiração aeróbia. Desta forma, conseguem sintetizar uma quantidade
suplementar de moléculas de ATP.
Acúmulo de ácido láctico nos músculos dores musculares,
cãibras, fadiga muscular!
Perigo: toxicidade!
IMPORTÂNCIA DO CICLO DE CORI (GLICONEOGÊNESE HEPÁTICA)

RENDIMENTO ENERGÉTICO DA FERMENTAÇÃO E DA

RESPIRAÇÃO
•O ATP é produzido no hialoplasma de todas as células durante o processo
glicolítico, comum à fermentação e à respiração aeróbia.
•É também produzido ao nível mitocondrial, via aeróbia, em reações do

ciclo de Krebs, na matriz, e ainda devido ao transporte de elétrons ao nível
das cadeias respiratórias, situadas na membrana interna.
•Os produtos finais da respiração, CO2 e H2O, são moléculas simples com
pouca energia potencial, ao contrário do etanol, produto final da
fermentação alcoólica, que é um composto de elevada energia.

Durante a fermentação sintetizam-se quatro moléculas de ATP

na fase glicolítica, mas, como são utilizadas duas moléculas de
ATP na ativação da glicose, o rendimento é de duas moléculas
de ATP.
Na respiração aeróbia, para além das duas moléculas de ATP,

como rendimento da glicólise, sintetizam-se mais 34 ou 36
moléculas, devido aos processos que ocorrem após a formação
do ácido pirúvico. Saldo Total: 36 ou 38 ATP

NADH FORMADO NA GLICÓLISE
O NADH, originado fora da mitocôndria, é incapaz de

atravessar a membrana mitocondrial, transferindo os seus
elétrons através da membrana. O processo de
transferência dos elétrons pode variar, o que vai afetar a
quantidade de moléculas de ATP que se formam na cadeia
transportadora.
Se formarem apenas dois ATP, o saldo final, visto que são

duas moléculas de NADH, será de 36 ATP.
Resumindo
• Etapas da respiração celular: glicólise,

ciclo de krebs, cadeia respiratória e
fosforilação oxidativa;
• Respiração celular: aeróbia x
anaeróbia (fermentação);
• Fermentação alcóolica;
• Fermentação láctica.

AULA 5: METABOLISMO ENERGÉTICO DE BIOMOLÉCULAS

-Nutrientes energéticos:
carboidratos e lipídios;
-Fontes de energia das células;
-Via das pentoses;
-Metabolismo das lipoproteínas.

CARBOIDRATOS (CHO)
Representam a maior fonte de energia na nossa dieta,

fornecendo o maior aporte calórico total. Estão
disponíveis em abundância nos alimentos de origem
vegetal.
1g fornece aproximadamente 4 Kcal

Carboidratos Simples - Monossacarídios
As hexoses (6 átomos de carbono) glicose, frutose e

galactose – C 6H 12O 6) representam os monossacarídeos
nutricionalmente mais importantes.
Os monossacarídios não são hidrolisados a formas mais

simples e representam a unidade básica fundamental dos
CHO.

ESTRUTURA MOLECULAR DA HEXOSE GLICOSE

ESTRUTURA MOLECULAR DAS HEXOSES

GLICOSE FRUTOSE

LIPÍDIOS OU GORDURAS
Correspondem a uma classe heterogênea de compostos

orgânicos de origem vegetal ou animal, que incluem os
óleos, as gorduras e as ceras.
98 a 99% das gorduras ingeridas: triglicerídeos;
1 a 2% são fosfolipídeos (lecitina de soja), colesterol e
vitaminas lipossolúveis (A, D, E, K).
1g fornece aproximadamente 9 Kcal

FONTES ALIMENTARES SAUDÁVEIS DOS

CARBOIDRATOS E LIPÍDIOS






CUIDADO COM AS “CALORIAS VAZIAS”!!!




VIA DAS PENTOSES

PENTOSES: DESOXIRRIBOSE E RIBOSE

A GLICOSE 6-FOSFATO É UM IMPORTANTE INTERMEDIÁRIO

METABÓLICO
GLICOSE 6-FOSFATO
GLICÓLISE OU VIA
GLICONEOGÊNESE
GLICOLÍTICA

GLICÓLISE OU VIA GLICOLÍTICA

• Primeira reação:
ação da enzima HEXOQUINASE
GLICOSE
GLICOSE 6-FOSFATO

GLICONEOGÊNESE
ação da enzima glicose 6-fosfatase
GLICOSE 6-FOSFATO
GLICOSE

A GLICOSE 6-FOSFATO PODE TER OUTRO DESTINO
OXIDAÇÃO DA GLICOSE PELA VIA DAS PENTOSES

IMPORTÂNCIA DA VIA DAS PENTOSES
•A via das pentoses fosfato é uma via multifuncional.

•As pentoses são utilizadas tanto por células em divisão acelerada (medula
óssea, mucosa intestinal e do tecido epitelial) para a síntese de RNA,
DNA,ATP, NADH, FADH2 e coenzima A, como em outros tecidos, como no
fígado, glândula mamária e córtex adrenal, onde ocorre principalmente a
síntese de ácidos graxos a partir da Acetil CoA.
•A biossíntese de ácidos graxos requer poder redutor na forma de NADPH .
Em tecidos menos ativos na produção de ácidos graxos, como os músculos
por exemplo, a via das pentoses está quase ausente.

•O NADPH proveniente da via das pentoses é muito utilizado defesa contra

as espécies reativas de oxigênio e pelos tecidos nos quais ocorre a síntese
intensa de ácidos graxos, colesterol e de hormônios esteróides.
•As células que estão sempre em contato com o oxigênio como as da córnea
e do cristalino e nos eritrócitos devem manter um ambiente redutor para
que assim possa prevenir ou recuperar o dano oxidativo.

•Permite a combustão total da glicose em uma série

de reações independentes do ciclo de Krebs;
•Converte hexoses em pentoses;
•Degradação oxidativa de pentoses pela conversão a
hexoses, que podem entrar para a via glicolítica.

GLICOSE 6-FOSFATO: QUAL CAMINHO A SEGUIR?

GLICÓLISE OU VIA DAS PENTOSES FOSFATO ?
A entrada da glicose 6-fosfato na via da glicólise ou na

via das pentoses fosfato depende das necessidades
momentâneas da célula e das concentração de o NADP+
no citosol.

A VELOCIDADE DA VIA DAS PENTOSES FOSFATO É

CONTROLADA PELO NÍVEL DE NADP+
• Quando o nível de NADP+ está alto a via das pentoses

fosfato é favorecida.
• Quando o nível de NADP+ cai, a glicose 6-fosfato é

deslocada para a glicólise.

Baixos níveis de NADP+ inibem a desidrogenação da glicose

6-fosfato, pois esta é necessária como um aceptor de
elétrons. Este efeito é grande uma vez que o NADPH
compete com o NADP+ pela ligação à enzima.

GLICOSE 6-FOSFATO: QUAL CAMINHO A SEGUIR?
GLICÓLISE OU VIA DAS PENTOSES FOSFATO ?

1- Necessidades equilibradas de NADPH e ribose 5-

fosfato. Nessas condições a reação que predomina é a
formação de duas moléculas de NADPH e uma de ribose
5-fosfato a partir de uma molécula de glicose 6-fosfato
pela fase oxidativa da via pentose fosfato.
Glicose 6-Fosfato + 2 NADP++ H2O → Ribose 5-Fosfato + 2

NADPH + 2H++ CO2

2- Necessidades aumentadas de ribose 5-fosfato em relação

a NADPH. Como exemplo deste modo, temos as células em
processo de divisão, que necessitam rapidamente de ribose
5-fosfato para a síntese de nucleotídeos precursores de
DNA. A maior parte da glicose 6-fosfato é transformada em
frutose 6-fosfato e gliceraldeído 3-fosfato pela via
glicolítica. Após a transaldolase e a transcetolase
transformam duas moléculas de frutose 6-fosfato e uma de
gliceraldeído 3-fosfato em três moléculas de ribose 5-
fosfato.
3- Necessidades aumentadas de NADPH e ATP em

comparação com a ribose-5-fosfato. Nesse caso, a glicose-
6-fosfato é completamente oxidada a CO2, ou convertida a
piruvato.

. Como alternativa, a ribose 5-fosfato formada pela fase

oxidativa da Via das Pentoses Fosfato pode ser convertida a
piruvato. A frutose 6-fosfato e o gliceraldeído 3-fosfato
derivados da ribose 5-fosfato entram na via glicolítica em
vez de reverterem à glicose 6-fosfato. Nestas condições
geram-se concomitantemente ATP e NADPH

METABOLISMO DAS LIPOPROTEÍNAS


















Resumindo:
-Nutrientes energéticos: carboidratos e

lipídios;
-Fontes de energia das células;
-Via das pentoses;
-Metabolismo das lipoproteínas.

AULA 6 METABOLISMO ENERGÉTICO DE BIOMOLÉCULAS
(PARTE II)
• Síntese de moléculas orgânicas;

• Síntese de lipídios (lipogênese);
• Síntese de glicose através da
gliconeogênese;
• Síntese de Corpos Cetônicos
(Cetogênese)..
AULA 6 METABOLISMO ENERGÉTICO DE BIOMOLÉCULAS (PARTE II)

SÍNTESE DE MOLÉCULAS
ORGÂNICAS

INSULINA X GLUCAGON
Algumas moléculas orgânicas de grande poder energético
podem ser sintetizadas a partir do momento metabólico do
indivíduo.
• Lipídios após a alimentação, com a liberação do hormônio
insulina;
• Glicose durante o jejum, com a liberação do hormônio
glucagon.

INSULINA X GLUCAGON
• O pâncreas é responsável pela secreção de ambos hormônios
através de sua porção endócrina formada por um conjunto de
células especializadas (ilhotas de Langerhans);
• As células beta-pancreáticas são responsáveis pela secreção
de insulina;
• As células alfa-pancreáticas são responsáveis pela secreção
de glucagon;
• Estes hormônios possuem funções antagônicas.

FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA Hiperglicemia
Promove a liberação da
insulina
Glucagon estimula a
glicogenólise hepática
e formação da glicose!
Promove a
Insulina estimula a liberação do
absorção da glicose glucagon!
pelas células!
Hipoglicemia
SÍNTESE DE LIPÍDIOS
(LIPOGÊNESE)

Os Lipídios são sintetizados a partir de vias endergônicas e redutoras,

ou seja, que consomem ATP e utilizam NADPH como agente redutor,
podendo ser classificados quanto à presença de ácido graxo em sua
estrutura.

ÁCIDOS GRAXOS

Alguns lipídios que possuem ácidos graxos são:
• Acilgliceróis (glicerídeos): 1 a 3 moléculas de ácido graxo

esterificado + glicerol (formando mono, di ou tri-acil-
gliceróis - mono, di ou triglicerídeos);
• Fosfolipídios: ácido graxo + fosfato;
• Esfingolipídios: ácido graxo + esfingosina;
• Glicolipídios: ácido graxo + glicerol + açúcar.

DESTINOS DOS ÁCIDOS GRAXOS SINTETIZADOS PELO

ORGANISMO HUMANO
• Uma parte dos ácidos graxos presentes no sangue é
empregada na produção de energia;
• Outra parte é captada pelo fígado para síntese de
triacilglicerol que é estocado no tecido adiposo;
• Além disso, também ocorre a formação de fosfolipídios de
membrana.


O Glicerol 3-Fosfato é formado a partir do glicerol pela ação da

glicerol cinase, no fígado e nos rins.

SÍNTESE DE TRIACILGLICEROL
O hormônio insulina estimula a conversão em gordura dos

carboidratos e das proteínas da alimentação.


SÍNTESE DE GLICOSE ATRAVÉS

DA GLICONEOGÊNESE

GLICONEOGÊNESE
• É o processo bioquímico caracterizado pela produção de
glicose a partir de compostos não glicídicos.
• No organismo humano ocorre principalmente no fígado e
em menor proporção nos rins (especificamente no córtex
renal), e os principais precursores são:
• Piruvato;
• Lactato;
• Glicerol;
• Aminoácidos Glicogênicos.
GLICONEOGÊNESE
Opções metabólicas:
CICLO DE CORI
CICLO DA ALANINA-GLICOSE

CICLO DE CORI

CICLO DE CORI

CICLO ALANINA-GLICOSE

RELAÇÃO ENTRE A LIPÓLISE E A GLICONEOGÊNESE
A produção de glicose ocorre em situação de jejum prolongado,

onde há a liberação do hormônio Glucagon, que atua na quebra de
moléculas de triacilgliceróis localizadas nos adipócitos para sua
liberação na corrente sanguínea liberando o glicerol que é um
substrato gliconeogênico.

SÍNTESE DE CORPOS CETÔNICOS

(CETOGÊNESE)

Cetogênese é a produção de corpos cetônicos em resposta

a níveis elevados de ácidos graxos no fígado.

FUNÇÕES
• Importantes fontes de energia para tecidos periféricos;
• São solúveis em solução aquosa (não precisam de transportadores no
sangue);
• Em jejum muito prolongado 75% das necessidades energéticas do
cérebro são atendidas pelo acetoacetato;
• A acetona não é utilizada pelo corpo como um combustível, ela é
volátil e pode ser eliminada pela respiração (hálito cetônico).

PERIGO!
FORMAÇÃO EXCESSIVA DE CORPOS CETÔNICOS CETOACIDOSE
METABÓLICA

Resumindo
• Síntese de moléculas orgânicas;

• Síntese de lipídios (lipogênese);
• Síntese de glicose através da gliconeogênese;
• Síntese de Corpos Cetônicos (Cetogênese)..

AULA 7 METABOLISMO DE CONSTITUINTES CELULARES

• Especificidades do Ciclo da
Uréia;
• Relação entre a Gota (artrite
microscristalina) e o
metabolismo das purinas.

• Alguns constituintes celulares não podem ser absorvidos pelo

organismo, devendo ser transformados em outras moléculas.
• Os compostos orgânicos, como as proteínas, dão origem a
compostos nitrogenados não proteicos são um exemplo e
devem ser excretados do organismo humano:
- Amônia e uréia geradas a partir do catabolismo (degradação)
dos aminoácidos;
- Ácido úrico produto da degradação das purinas (adenina e
guanina).

FORMAS DE EXCREÇÃO DO NITROGÊNIO

CICLO DA URÉIA OU
UROGÊNESE

A amônia em sua forma ionizada ou íon amônio (NH4+) é uma

molécula orgânica formada por um átomo de nitrogênio ligado a
quatro átomos de hidrogênio.

A amônia é transformada em uréia através da urogênese

ou ciclo da uréia.
As reações da urogênese ocorrem nas mitocôndrias e no

citosol dos hepatócitos.

METABOLISMO HEPÁTICO DOS AMINOÁCIDOS

ETAPAS PARA ELIMINAÇÃO DA AMÔNIA DO ORGANISMO
HUMANO

PRIMEIRA ETAPA: REAÇÕES DE TRANSAMINAÇÃO E

DESAMINAÇÃO OXIDATIVA
• O grupo amino da maioria dos aminoácidos é transferido
através de uma reação catalisada por aminotransferases;
• A desaminação do glutamato (perda do radical amino) é
catalisada pela enzima Glutamato Desidrogenase liberando
seu grupo amino como NH3(amônia), que se converte em
NH4+(íon amônio) em pH fisiológico.

TRANSFERÊNCIA DO GRUPO AMINO

(TRANSAMINAÇÃO)

AMINOTRANSFERASE OU TRANSAMINASE
• As reações de transaminação, ou seja, de

transferência do radical amino de um aminoácido para
um ceto-ácido, são catalizadas por enzimas
(aminotransferases ou transaminases);
• Todas as transaminases necessitam o piridoxal-fosfato
(PLP) como co-fator.

PIRIDOXAL-FOSFATO (PLP)
• Derivado da Vitamina B6
ou piridoxina funciona
como carreador
intermediário dos grupos
amino.

• As aminotransferases diferem quanto à especificidade

por seus substratos:
Transaminação do alfa-cetoglutarato (alfa-cetoácido)
Glutamato
• Transaminação do oxaloacetato (alfa-cetoácido)
Aspartato
• As aminotransferases do músculo transaminam o
piruvato produzindo alanina (ciclo alanina-glicose)
FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA Aminoácidos
sofrem
Desaminação
AMINOTRANSFERASES
transferem o radical
amino
GLUTAMATO ASPARTATO
DESIDROGENASE AMINOTRANSFERASE

INDICADORES BIOQUÍMICOS DE FUNÇÃO HEPÁTICA
• Alanina aminotransferase (ALT) ou Aminotransferase

glutâmico pirúvica (TGP): mais específica para a
investigação/diagnóstico de lesões hepáticas.
• Aspartato aminotransferase (AST) ou aminotransferase
glutâmico-oxalacética (TGO): pode ser encontrada em
tecidos extra-hepáticos, como no músculo cardíaco, sendo
importante para a investigação/diagnóstico de lesões
cardíacas.

TRANSPORTE DA AMÔNIA PARA O FÍGADO

Devido à sua toxicidade, toda amônia produzida em tecidos
extra-hepáticos é incorporada em compostos não tóxicos
que atravessam a membrana plasmática dos hepatócitos
com facilidade, como nos aminoácidos:
• Glutamina: maioria dos tecidos extra-hepáticos
• Alanina: músculo

TRANSPORTE DE NH4+ ATRAVÉS DA GLUTAMINA A PARTIR

DE TECIDOS EXTRA-HEPÁTICOS
• Glutamina sintetase catalisa a incorporação de NH4+ em
glutamina (tecidos extra-hepáticos)
Glutamina
sintetase

TRANSPORTE DE NH4+ ATRAVÉS DA GLUTAMINA A PARTIR

DE TECIDOS EXTRA-HEPÁTICOS
Glutamina libera NH4+ no fígado e no rim pela ação da
glutaminase

TRANSPORTE DE NH4+ ATRAVÉS DA ALANINA

CICLO ALANINA-GLICOSE
–Alanina transporta NH4+ do

músculo esquelético até o
fígado;
–Piruvato é convertido em
glicose no fígado e este retorna
ao músculo.

ELIMINAÇÃO DE NH4+ NO FÍGADO
• A produção de uréia ocorre no FÍGADO

(Ciclo da Uréia).

• São utilizados dois grupos amino derivados da amônia e

do aspartato;
• As etapas de produção de carbamoil-fosfato e de
citrulina ocorrem na matriz mitocondrial dos
hepatócitos;
• A citrulina é transportada para o citosol onde ocorre o
resto do ciclo.



EXCREÇÃO DA URÉIA NA URINA (URÉIA URINÁRIA)
• A uréia produzida no
fígado é lançada na
corrente sanguínea,
filtrada nos glomérulos
renais e é excretada na
urina.

HIPERAZOTEMIA
• É o aumento na concentração de uréia, creatinina
e ácido úrico.
• A dosagem da concentração sanguínea de uréia é
um marcador bioquímico sensível a alterações
primárias das condições renais.

VALORES DE REFERÊNCIA OU NORMAIS PARA A

CONCENTRAÇÃO SANGUÍNEA DE URÉIA ATRAVÉS DO
MÉTODO CINÉTICO
• Crianças: 11 a 38 mg/dl
• Adultos até 60 anos: 13 a 43 mg/dl
• Adultos acima de 60 anos: 17 a 49 mg/dl

ALGUMAS SITUAÇÕES CLÍNICAS RELACIONADAS À

HIPERAZOTEMIA
• Insuficiência renal aguda ou crônica;
• Choque;
• Desidratação acentuada;
• Catabolismo proteico-muscular aumentado;
• Complicação metabólica da Terapia Nutricional Enteral.

Para refletir:
Por que a uréia é o principal composto orgânico nitrogenado
excretado do organismo humano, se nosso organismo produz
inicialmente amônia em maior concentração, através do
catabolismo dos aminoácidos?

No catabolismo dos aminoácidos ocorre uma grande produção

de amônia, porém este composto é muito tóxico para o
organismo, necessitando de muita água para sua eliminação.
Assim, as moléculas de amônia produzidas participam do
Ciclo da Uréia ou urogênese junto com o aspartato para gerar
a uréia, composto nitrogenado menos tóxico ao organismo e
que necessitada de pequena quantidade de água para ser
eliminado, devido à sua boa solubilidade.

RELAÇÃO ENTRE A GOTA E O

METABOLISMO DAS PURINAS

DEFINIÇÃO
• Também chamada de artrite microcristalina ou artrite
gotosa.
• Doença reumatológica (inflamatória crônica)
relacionada a um distúrbio no metabolismo das purinas
(nucleoproteínas) levando ao aumento nos níveis de
ácido úrico no sangue (hiperuricemia).

CONCENTRAÇÃO NORMAL DE ÁCIDO ÚRICO NO SANGUE

Valores de referência pelo Método Enzimático
Colorimétrico:
• Homens: 3,5 a 7,2 mg/dL

• Mulheres: 2,6 a 6,0 mg/dL
• Crianças: 2,0 a 5,0 mg/dL

• A gota é caracterizada por uma reação

inflamatória nas articulações
decorrente de lesão celular pela
deposição de cristais de monourato de
sódio nas articulações, principalmente
metatarsofalangeanas, formados pela
precipitação de ácido úrico no líquido
sinovial.
• A formação destes cristais ocorre devido
ao aumento na produção de ácido úrico
pela degradação das purinas.

MANIFESTAÇOES CLÍNICAS
• Ocorre depois dos 35 anos (principalmente em homens
com histórico familiar e hábitos alimentares
inadequados);
• Ataque súbito (dor aguda na região dorsal do pé)
relacionado a ingestão de proteínas e bebidas alcóolicas;
dieta hipoglicídica (cetose) e jejum;
• A obesidade e a litíase renal são comumente associadas.

DEFEITOS BIOQUÍMICOS RELACIONADOS À HIPERURICEMIA
• Síndrome de Lesch-Nyhan: desordem hereditária rara

resultante da deficiência da enzima hipoxantina-guanina fosfo-
ribosil transferase (HGPRT), que participa do metabolismo das
purinas.
• Deficiência da enzima glicose-6-fosfatase: causa um estímulo
da via das pentoses-fosfato, aumentando a síntese de ribose 5-
fosfato e, consequentemente, de 5-fosforibosil 1-pirofosfato
(PRPP), resultando na hiperprodução de purinas e a um
aumento na concentração sérica de ácido úrico.
ORIENTAÇÕES NUTRICIONAIS
• Dieta pobre em purinas;
• Evitar a ingestão de bebidas alcóolicas;

• Evitar a ingestão de bebidas ricas em cafeína;
• Evitar o excesso de gorduras;
• Aumentar a ingestão hídrica.

Resumindo
• Especificidades do Ciclo da Uréia;

• Relação entre a Gota (artrite microscristalina) e o
metabolismo das purinas.

AULA 8: ALIMENTOS, METABOLISMO E BIOEMPEDÂNCIA

 Definições: Alimentos,
Nutrientes, Alimentação e
Nutrição;
 Metabolismo e Necessidades
Energéticas Diárias;
 Composição Corporal e
Bioempedância.

Definições
Alimentos e Nutrientes
Alimento é toda substância
comestível de origem animal ou
vegetal, na consistência sólida,
pastosa ou líquida ou sob qualquer MODELO DE MOLDURA PARA
IMAGEM COM ORIENTAÇÃO
outra forma adequada, que após HORIZONTAL
sofrer todas as transformações

necessárias ao seu aproveitamento
preenche as etapas relacionadas à
Nutrição.

Alimentos
Os alimentos despertam uma

“atração” para o seu consumo por
várias razões como:
Aparência – forma, cor e textura
Flavor – aroma e sabor IMAGEM COM ORIENTAÇÃO
HORIZONTAL
A alimentação é um processo
voluntário e consciente!

Alimentos
Os alimentos, fontes dos

nutrientes necessários ao
organismo humano para satisfazer
suas necessidades de trabalho IMAGEM COM ORIENTAÇÃO
HORIZONTAL
biológico, são encontrados sob a
forma chamada in natura ou
processados.

Nutrientes

São compostos químicos presentes nos IMAGEM COM ORIENTAÇÃO
VERTICAL
alimentos que exercem inúmeras funções
como a síntese tecidual, fornecimento de
energia e manutenção da homeostase
corporal.

NUTRIÇÃO
• É a base para a manutenção
da saúde, necessidade IMAGEM COM ORIENTAÇÃO
VERTICAL
primordial do organismo
humano.
• É a ciência que estuda os

alimentos e o metabolismo
dos nutrientes no organismo
humano.
METABOLISMO
• Conjunto de reações químicas (anabólicas ou

endergônicas e catabólicas ou exergônicas) que
ocorrem no organismo humano para satisfazer as
necessidades energéticas.


NECESSIDADES ENERGÉTICAS DIÁRIAS

• Protídios 12 a 15 % do Valor
Energético (calórico) Total (VET); MODELO DE MOLDURA PARA
IMAGEM COM ORIENTAÇÃO
• Lípidios 30 a 35 % do Valor VERTICAL
Energético (calórico) Total (VET);

• Glícidios 50 a 55 % do Valor
Energético (calórico) Total (VET).
• VALOR FISIOLÓGICO DO NUTRIENTE
(FATOR DE ATWATER):
• 1g CHO 4 Kcal
• 1 g Gordura 9 Kcal
• 1 g PTN 4 Kcal
ESTADO NUTRICIONAL
É o estado de equilíbrio/desequilíbrio, no organismo

humano, decorrente da relação entre ingestão e
necessidade de nutrientes.

AVALIAÇÃO DO ESTADO NUTRICIONAL
É uma avaliação feita ao indivíduo/paciente para verificar se

a necessidade fisiológica por nutrientes está sendo
alcançada.

COMPOSIÇÃO CORPORAL
• O corpo é composto por massa livre

de gordura (magra), massa gorda e
água. A soma destes
compartimentos é o total do peso
corporal ou massa corporal total.
• A massa livre de gordura inclui
músculos, ossos, água;
• Mas, tanto o tecido adiposo como o
magro contém água.

A ÁGUA NO ORGANISMO HUMANO
A água é fonte da vida!

Entretanto a ingestão hídrica
nem sempre supre a necessidade
hídrica. O mecanismo da sede
não é um bom recurso para
controlar a ingestão hídrica.

Compartimentos Hídricos
Líquido intracelular água dentro da célula;

Líquido extracelular líquido fora da célula - saliva, lágrima,
fluidos secretados pelas glândulas e intestinos, fluidos
excretados pela pele e rins. 19% Líquido intersticial + 4%
Plasma sanguíneo.

AVALIAÇÃO DA COMPOSIÇÃO CORPORAL

ANTROPOMETRIA
• Massa Corporal Total (MCT) ou Peso
• Estatura
• IMC (índice de massa corporal)
DEVE-SE CORRELACIONAR
COM % GORDURA CORPÓREA.

Espessura das dobras (pregas) cutâneas - % gordura corpórea

(mede a gordura subcutânea)
Adipômetro
Prega Cutânea Tricipital

Prega Cutânea Subescapular Prega Cutânea Suprailíaca


BIOEMPEDÂNCIA (BIORRESISTÊNCIA)
• É a capacidade do organismo humano em conferir

resistência à passagem de uma corrente elétrica.
• O tecido adiposo, tecido magro e a água resistem ou
atrasam essa passagem de formas diferentes.

AVALIAÇÃO DA COMPOSIÇÃO CORPORAL

ATRAVÉS DA BIOIMPEDÂNCIA (BIA)
• Ao mensurar o peso de um indivíduo em uma balança

comum, músculos, ossos, pele, órgãos, água e gordura
estão sendo pesados (massa corporal total);
• A Bioimpedância é um exame feito através de um aparelho
e baseia-se na condução de uma corrente elétrica de baixa
intensidade pelo corpo medindo a água corporal total, o
percentual de gordura e a massa magra corporal.

DIVERSOS TIPOS DE APARELHOS DE BIA

O %GC de membros superiores pode ser determinado
utilizando os aparelhos de BIA:


O %GC de membros inferiores pode ser determinado utilizando
balança digital com analisador de composição corporal


O %GC pode ser determinado utilizando os aparelhos de BIA
tetra polar de corpo inteiro

COLOCAÇÃO DOS ELETRODOS

• O analisador da composição corporal mede a passagem de

sinais elétricos quando estes sinais passam pela gordura,
tecido magro e água.
• O tecido muscular é mais hidratado e tem uma atividade
metabólica maior que o tecido adiposo, dessa forma,
quanto maior a quantidade de massa muscular maior a
quantidade de água corporal e maior o gasto energético;
• O tecido muscular é um bom condutor da corrente
elétrica, enquanto o tecido adiposo confere maior
resistência à passagem da corrente elétrica.
Resumindo:
 Definições: Alimentos,
Nutrientes, Alimentação e
Nutrição;
 Metabolismo e Necessidades IMAGEM COM ORIENTAÇÃO
VERTICAL
Energéticas Diárias;
 Composição Corporal e
Bioempedância.

AULA 9: TRANSDUÇÃO DA SINALIZAÇÃO

 Transdução de sinal;
 Especificidades em biologia
molecular: o genoma humano.

TRANSDUÇÃO DE SINAL
• É a transferência intercelular ou intracelular de

informações (sinais) imprescindível na ativação de funções
celulares, como por exemplo, a diferenciação e proliferação
celular relacionadas à imunidade celular e humoral.

RECEPTORES CELULARES
• São moléculas que reconhecem substâncias químicas
específicas (ligantes) produzindo a regulação de um
processo celular como resposta à essa ligação.

CLASSIFICAÇÃO DOS RECEPTORES CELULARES
- RECEPTORES INTRACELULARES: localizados no

citoplasma ou núcleo celular.
- RECEPTORES LIGADOS À MEMBRANA: receptores
proteicos que transmitem o sinal através da membrana.

RELAÇÃO ENTRE RESPOSTA IMUNE (CELULAR E

HUMORAL) E RECEPTORES CELULARES LIGADOS
À MEMBRANA

Hematopoiese Hemocitoblasto
Medula Óssea Célula Tronco Progenitora
Precursora
Vermelha Linfóide
Precursora
Mielóide
TIMO NK
Linfócitos B
Citocinas
Linfócitos T
Neutrófilos
Basófilos Monócitos
Eritrócitos Plaquetas Eosinófilos

TCR X BCR
TCR= T CELL RECEPTOR (receptor de antígenos da célula
ou linfócito T): apenas reconhece antígenos proteicos
processados até peptídios e complexados ao MHC classe
II de uma APC (célula apresentadora de antígenos).
BCR= B CELL RECEPTOR (receptor de antígenos da célula

ou linfócito B): reconhece proteínas intactas,
polissacarídios, lipídios, e outras substâncias químicas.

BCR TCR TCR
CD4 CD8
ETAPAS DA IMUNIDADE CELULAR
RELAÇÃO ENTRE RESPOSTA IMUNE (CELULAR E HUMORAL)

E RECEPTORES CELULARES LIGADOS À MEMBRANA

MECANISMOS EFETORES DA IMUNIDADE

HUMORAL
CÉLULAS EFETORAS: PLASMÓCITOS

(LINFÓCITOS B ATIVOS)
MOLÉCULAS EFETORAS: IMUNOGLOBULINAS

(ANTICORPOS)

Opsonização e fagocitose mediada por anticorpos

Citotoxicidade mediada por células dependente de anticorpos

ESPECIFICIDADES EM
BIOLOGIA MOLECULAR:
O GENOMA HUMANO

•O genoma humano é o conjunto de todo o material genético

distribuído por 23 pares de cromossomos, presente em todas as
nossas células.
• É o código genético humano, ou seja, é o conjunto dos genes
humanos contido em cada uma das nossas células. Neste
material genético está contida toda a informação para a
construção e funcionamento do organismo humano.
• O conhecimento do genoma humano permite a identificação
da biodiversidade humana.

• Em 1990, teve início um grande esforço internacional – o

PROJETO GENOMA HUMANO, com o objetivo de mapear e
sequenciar todos os genes que constituem os seres humanos
responsáveis pelas características normais e patológicas.
• O registro da posição de cada gene nos 23 pares de
cromossomos e a determinação da ordem de ocorrência dos
nucleotídeos que compõem cada um deles foi uma
conquista que certamente causará grande impacto na
prevenção e tratamento de muitas doenças.

PERSPECTIVAS
• Detecção da predisposição aumentada para certas
doenças, como diabetes, câncer, hipertensão, doença de
Alzheimer e tratamento antes do aparecimento dos
sintomas.
• As vacinas de DNA poderão se tornar a esperança para a
cura de doenças como a tuberculose e a Aids.
• Os fármacos serão prescritos de acordo com o perfil
genético de cada um, evitando assim os efeitos colaterais
dos mesmos.
• As informações contidas no
DNA são organizadas em
unidades funcionais,
chamadas genes;
• Os cromossomos contêm os
genes que por sua vez
permitem a transmissão das
informações genéticas
(hereditariedade).

ÁCIDOS NUCLEICOS

Ligações entre os nucleotídeos

Ligações fosfodiéster entre
a hidroxila do carbono 3’ de
um nucleotídeo e o fosfato
do nucleotídeo seguinte
localizado no carbono 5’.
Na figura ao lado as
sequências são
representadas na orientação
5’ 3’.

CONSTITUINTES DO DNA
• Duas cadeias de nucleotídeos lado a lado retorcidos sob a
forma de uma dupla hélice. Os filamentos são mantidos
por pontes de hidrogênio entre as bases de cada
filamento, formando uma estrutura como uma escada em
espiral.
• Uma base purina pareia com uma base pirimidina:
Adenina – Timina
Citosina – Guanina


DUPLICAÇÃO (REPLICAÇÃO) DO DNA:

• A replicação (duplicação) é semiconservativa. As fitas do

DNA se abrem e servem como molde para a síntese se
novas fitas de DNA, formando novamente uma dupla
hélice idêntica a original.
•Esse tipo de replicação é do tipo semiconservativa, pois
cada dupla hélice filha contém um filamento antigo e outro
recém-sintetizado.
•A enzima DNA POLIMERASE adiciona nucleotídeos à nova
fita sempre no sentido 3’--> 5’.

ESTRUTURA DO RNA
• Cadeia unifilamentar (simples, única) de
nucleotídeos.
• Presença de ribose.
• Presença das bases nitrogenadas Adenina, Uracila,
Citosina e Guanina.

Uma base purina pareia com uma base pirimidina:

Adenina – Uracila
Citosina – Guanina


TIPOS DE RNA
RNA mensageiro (RNAm)
• Leva a informação da sequência dos aminoácidos da
proteína a ser formada do núcleo para o citoplasma, onde
ocorre a tradução.
• Contém uma sequência de trincas correspondente a uma
das fitas do DNA. Cada trinca (três nucleotídeos) no RNAm é
denominada códon e corresponde a um aminoácido na
proteína que irá se formar.

RNA TRANSPORTADOR (RNAt)

• Transporta os aminoácidos para o RNAm durante o processo de
síntese protéica. As moléculas de RNAt apresentam, em uma
determinada região, uma trinca de nucleotídeos que se
destaca, denominada anticódon. É através do anticódon que o
RNAt reconhece o local (códon) do RNAm onde deve ser
colocado o aminoácido por ele transportado. Cada RNAt
carrega um aminoácido específico, de acordo com o anticódon
que possui e se emparelha ao códon, que é uma trinca
complementar de bases do RNA mensageiro.

RNA RIBOSSÔMICO (RNAr)
• Participa na produção dos ribossomos, organelas

nas quais ocorre a síntese proteica.

Resumindo:
 Transdução de sinal;
 Especificidades em biologia molecular: o genoma
humano.

AULA 10: GENOMA E SUA EXPRESSÃO

 Introdução à síntese proteica;

 Transcrição da informação
genética;
 Tradução (síntese proteica);
 Mutação e carcinogênese (bases
moleculares do desenvolvimento
do câncer).

INTRODUÇÃO À SÍNTESE PROTEICA

• É um processo que ocorre em todas as células do
organismo, especificamente nos ribossomos do retículo
endoplasmático rugoso;
• Envolve a transcrição da informação genética e a
tradução, ou seja, a mensagem contida no RNAm é
decodificada e o ribossomo a utiliza para sintetizar a
proteína de acordo com a informação dada.

INTRODUÇÃO À SÍNTESE PROTEICA

• 5 componentes principais:
• DNA (presente no núcleo da célula responsável por dar a
ordem ou mensagem),
• RNAm (leva a informação da sequência dos aminoácidos
da proteína a ser formada do núcleo para o citoplasma),
• RNAt (transporta aminoácidos para formar proteínas),
• RNAr e ribossomos.

TRANSCRIÇÃO DA INFORMAÇÃO GENÉTICA
• É o processo de síntese de RNA realizado por um

complexo enzimático;
• A principal enzima é a RNA polimerase, que realiza a
polimerização de RNA a partir de um molde de DNA.
• Nas células eucarióticas a transcrição ocorre no núcleo.

MECANISMO DA TRANSCRIÇÃO
Nesse processo, ocorre o pareamento das bases

nitrogenadas:
• a adenina do DNA se liga à uracila do RNA,
• a timina do DNA com a adenina do RNA,
• a citosina do DNA com a guanina do RNA,
• e assim sucessivamente, havendo a intervenção da enzima
RNA-polimerase.

MECANISMO DA TRANSCRIÇÃO
• A sequência de 3 bases nitrogenadas de RNAm, forma o

códon, responsável pela codificação dos aminoácidos;
• A molécula de RNAm replica a mensagem do DNA, migra
do núcleo para os ribossomos, atravessando os poros da
membrana plasmática e forma um molde para a síntese
proteica.

OBJETIVO DA TRANSCRIÇÃO
• A mensagem contida no DNA que contém a informação

genética necessária à síntese proteica é transcrita pelo
RNA mensageiro (RNAm).
• Uma vez concluído o processo, o RNA se desprende do
DNA e este se recompõe.

TRADUÇÃO (SÍNTESE PROTEICA)

• Ocorre nos ribossomos situados no Retículo
Endoplasmático Rugoso (RER).
• Ribossomos: são as organelas responsáveis pela síntese
proteica sendo formados por duas subunidades. Na
subunidade menor, ocorre a ligação ao RNAm, na
subunidade maior há dois sítios específicos, como o sítio A,
onde se liga o RNAt que carrega o aminoácido e o sítio P
onde está o RNAt ligado à cadeia peptídica em formação.

A mensagem contida no RNAm é decodificada e o

ribossomo a utiliza para sintetizar a proteína de
acordo com a informação dada.

ATIVAÇÃO DE AMINOÁCIDOS - ELONGAÇÃO DA CADEIA

PEPTÍDICA
• Atuação do RNA transportador (RNAt), que leva os
aminoácidos dispersos no citoplasma, provenientes da
digestão proteica, até os ribossomos.
• Em uma das regiões do RNAt está o anticódon, uma
sequência de 3 bases complementares ao códon de RNAm.
• A ativação dos aminoácidos é dada por enzimas
específicas, que se unem ao RNA transportador, formando
o complexo aa-RNAt, dando origem ao anticódon.

• O primeiro RNAt a chegar com seu respectivo aminoácido

fica alojado no sítio P, o segundo RNAt também carregando
seu aminoácido aloja-se no sitio A;
• A união entre o aminoácido do RNAt alojado no sitio P e o
aminoácido do RNAt alojado no sito A é catalizada por
enzimas ribossômicas.
• Quando isso ocorre, o primeiro aminoácido se desliga do seu
RNAt e este se desprende do ribossomo. Os dois
aminoácidos, unidos pela ligação peptídica, continuam
presos ao segundo RNAt, que ainda ocupa o sitio A.
•A próxima etapa será o ribossomo se deslocar sobre a

molécula de RNAm, dando um “passo” correspondente a
uma trinca de bases. Com isso o RNAt que ocupava o sitio A,
com os dois aminoácidos passa a ocupar o sitio P.
•O sítio A, agora posicionado sobre o terceiro códon do

RNAm, fica livre. Nele entra, então, um RNAt cujo
anticódon é complementar ao terceiro aminoácido, ocorre
sua ligação com o segundo e todo processo se repete.


TERMINAÇÃO (FIM DO PROCESSO)
O fim do processo se dá quando o ribossomo passa por um

códon de terminação e não ocorre a entrada de RNAt, por
não terem mais sequencias complementares aos códons de
terminação. Então, o ribossomo se solta do RNAm, a
proteína específica é formada e liberada do mesmo.

MUTAÇÃO E CARCINOGÊNESE
BASES MOLECULARES DO DESENVOLVIMENTO DO
CÂNCER
(NEOPLASIA MALIGNA)

Definição de Neoplasia
• É uma massa anormal (tumor) de tecido, cujo
crescimento é autônomo, e persiste após interrupção de
estímulos e excede os tecidos normais. Todas as
neoplasias dependem do hospedeiro para a nutrição e
suprimento vascular;
• Neoplasia: novo crescimento (Neo: novo/ plasein:
formar)
• Pode ser: benigna ou maligna


COMPONENTES BÁSICOS
• células neoplásicas em proliferação formando o
parênquima;
• estroma de apoio formado por vasos, tecido conjuntivo.

CARACTERÍSTICAS DOS TUMORES BENIGNOS

• Forma compacta, móvel;
• Presença de cápsula fibrosa;
• Células bem diferenciadas, assemelhando-se a células
normais;
• Possuem ritmo de crescimento lento;
• Não são invasivos;
• Não realizam metástase.

CARACTERÍSTICAS DOS TUMORES MALIGNOS

• São infiltrativos e invasivos (metástase);
• Não possuem cápsula fibrosa;
• Não guardam relação morfológica com as células normais
(células anaplásicas);
• Possuem ritmo de crescimento rápido.


ONCOGENES E CÂNCER
. Oncogenes são genes cujos produtos estão associados à
transformação neoplásica;
. Os genes celulares normais podem tornar-se oncogênicos por
alterações que transformem o seu comportamento no
hospedeiro natural.

ALTERAÇÕES GENÉTICAS (MUTAÇÕES) E CARCINOGÊNESE

• O DNA está exposto a uma série de agentes físicos, químicos
e biológicos capazes de provocar lesões que podem gerar
mutações ou morte celular.

ALTERAÇÕES GENÉTICAS (MUTAÇÕES) E CARCINOGÊNESE

• Mutação é qualquer modificação no conjunto gênico de um
organismo. A lesão genética não-letal constitui o ponto mais
importante da carcinogênese.
• Podem ser adquiridas pela ação de determinados agentes
ambientais como substâncias químicas, radiações, vírus, ou
herdadas na linhagem germinativa (genéticas).
• A hipótese genética do câncer implica que a massa tumoral
resulta da expansão clonal de 1 única célula progenitora que
sofreu lesão genética (os tumores são monoclonais).
AGENTES CARCINOGÊNICOS
• Carcinogênese química: hidrocarbonetos aromáticos
(cigarro), asbesto (Ca de pulmão), etc;
• Carcinogênese por irradiação: raios ultravioleta, radiação
ionizante;
• Carcinogênese viral: vírus da hepatite B (VHB), papiloma
vírus humano HPV.

MECANISMOS DE REPARO DO DNA

CLASSES DE GENES REGULADORES NORMAIS
• Genes que regulam o reparo no DNA alterado

• Proto-oncogenes que são promotores do crescimento;
• Genes supressores do crescimento tumoral (p53), que na
verdade regulam o crescimento celular;
• Genes que regulam a apoptose.

Apoptose
, diferente da necrose celular, onde a morte celular ocorre de

maneira inesperada, “acidental”.
Ocorre em respostas a gatilhos fisiológicos no desenvolvimento
(remodelamento tecidual), defesa, homeostase, e
envelhecimento.
As células apoptóticas inicialmente sofrem um encolhimento;
o citoesqueleto e o envelope nuclear se rompem e as células
perdem as microvilosidades e junções celulares.
As organelas mantêm sua estrutura mas a membrana
plasmática se torna altamente convoluta e a célula se rompe
formando pequenos corpos apoptótipos, que são rapidamente
fagocitados por macrófagos.

APOPTOSE (MORTE CELULAR PROGRAMADA)

Por que as células cometem “suicídio”?
• Para o correto desenvolvimento e manutenção da
homeostase;
• Para destruir células que comprometam a integridade
orgânica.

ALGUMAS SITUAÇÕES RELACIONADAS À APOPTOSE

• Involução hormônio dependente (menstruação, útero após
parto, mama após lactação);
• Depleção celular em populações proliferantes;
• Deleção de linfócitos T auto-reativos no timo;
• Imunidade celular induzida por células T citotóxicas
(citotoxicidade).



BIOLOGIA DO CRESCIMENTO TUMORAL

Fases da história natural da maioria dos tumores malignos:
• Alteração maligna da célula alvo: transformação
• Crescimento da célula transformada
• Invasão local
• Metástase à distância

CASCATA METASTÁTICA
ETAPAS SEQUENCIAIS ENVOLVIDAS NA
DISSEMINAÇÃO HEMATOGÊNICA DE UM TUMOR



Resumindo:
 Introdução à síntese proteica;

 Transcrição da informação genética;
 Tradução (síntese proteica);
 Mutação e carcinogênese (bases moleculares do
desenvolvimento do câncer).

Resumos Fundamentos de Bioquímica

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FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA

Aula 1 Biomoléculas: carboidratos e aminoácidos

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Aula 1 Biomoléculas: carboidratos e aminoácidos

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Classificação das proteínas de acordo com o valor

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Aula 1 Biomoléculas: carboidratos e aminoácidos

Classificação das proteínas de acordo com o valor

Proteínas de Alto Valor Biológico: Contêm todos os

Fontes Alimentares de Origem Animal: carnes em geral,

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