PROTEÍNAS

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 DEFINICIÓN Y CARACTERÍSTICAS

 Biomoléculas orgánicas cuaternarias : C-H-O- N; Sin embargo

contienen adicionalmente al fosforo, azufre, hierro, cobre, calcio.

 En 1838 el Químico holandés Gerardus Johannes Mulder

denominó ―proteínas‖ .

 Emil Fischer descubrió el enlace peptídico.

 Poseen la mayor cantidad de funciones que desempeñan en los

seres vivos.

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Formadas por largas cadenas de aminoácidos
Polímeros
Son de elevado peso molecular.

Mayormente hidrosolubles formando : Coloides.

Altamente específicos

Son producto de la expresión genética

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 Las proteínas son ANFÓTEROS se comportan como ácidos o como
bases.
 GRUPO AMINO NH2 = Bases
 GRUPO CARBOXILO COOH = Ácidos

Expresión Genética

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 FUNCIONES DE LA PROTEÍNAS

1. FUNCIÓN ESTRUCTURAL

 Histonas forman parte de la cromatina, permite el empaquetamiento del

ADN en los cromosomas.
CROMATINA= ADN + HISTONAS

 Colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales ; forma los tendones
y la matriz de los huesos - cartílagos.
 Queratina de la piel, pelo, uñas, plumas, picos, caparazones, cuernos
etc.
 Fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una disolución
viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire. 5
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2. FUNCION CATALÍTICA

Las enzimas son las proteínas especializadas y actúan como

biocatalizadores (Aceleran reacciones que constituyen el metabolismo
celular)

Amilasa salival (ptialina) : Hidroliza el almidón

Lactasa: Hidroliza la lactosa.

Nucleasas de restricción: Cortan moléculas de ADN.

Ribonucleasa: Hidroliza moléculas de ARN

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3. FUNCIÓN HORMONAL O REGULADORA

 Insulina : Disminuye la glucosa en sangre. Hipoglicemiante (Células

beta - páncreas)
 Glucagón : Aumenta la glucosa en sangre. Hiperglicemiante.(Células
alfa- páncreas)
 Oxitocina : Regula contracciones uterinas en el parto
 Ciclinas, Controlan el ciclo celular.
 Somatotropina: Regula el crecimiento corporal.
 Prolactina: Estimula la secreción de la leche.
 Adrenalina: Regula la vasoconstricción
 Vasopresina: estimula la contracción muscular intestinal 7
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4. FUNCIÓN DE DEFENSA

 Tenemos a los anticuerpos :Inmunoglobulinas.

 Interferones: inhiben la proliferación de virus en células infectadas

5.-FUNCIÓN RESERVA

En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía. No

obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína
de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, Vitelina del huevo; son
utilizadas por el embrión en desarrollo como nutrientes.

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6.- FUNCIÓN DE TRANSPORTE

 Hemoglobina (Fe++ ) : Transporta O2, CO2 y CO en la sangre de vertebrados.

 O2: Oxihemoglobina
 CO2: Carbaminohemoglobina
 CO: Carboxihemoglobina

 Hemocianina (Cu++) : Transporta Oxigeno en la sangre de Invertebrados o

hemolinfa.
 Mioglobina (Fe++ ) : Transporta Oxígeno hacia los músculo.
 Los citocromos (Fe++) : Transportan electrones en la cadena respiratoria
(mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos).
 Globulinas: Transportan hormonas
 Las Seroalbúminas : Transporta ácidos grasos, fármacos y productos tóxicos por
la sangre. Blgo. M.Cs. HUMBERTO J. YAFAC CHAFLOC 9
7 -FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA O TAMPÓN
Hemoglobina: Regula el pH de la sangre

8.- FUNCIÓN CONTRÁCTIL O MOTORA

La dineína, en cilios y flagelos,

La actina y miosina, responsables de la contracción muscular.

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9.- FUNCIÓN PROTECTORA

La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos, uñas, escamas de

reptiles, plumas, cuernos, etc.

10- FUNCIÓN ENERGETICA

Proporcionan energía en tercera instancia. 1g proteínas = 4,0 kcal

11- INTERVIENE EN LA COAGULACIÓN

Tenemos a la Protrombina ( células hepáticas).

Protrombina Trombina Fibrinógeno Fibrina

Ca
Coagulo
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12- INTERVIENE EN EL RECONOCIMIENTO CELULAR

Los GLUCOPROTEÍNAS, forman parte de la envoltura en células

animales llamado Glucocáliz o GlicócaIix. Se sitúan en la superficie
externa de la membrana plasmática, donde reconocen hormonas,
neurotransmisores, anticuerpos, virus, bacterias.

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AMINOÁCIDOS
 Son los monómeros de las proteínas además, son compuestos orgánicos de
bajo peso molecular, son solidos, cristalinos, incoloros, solubles en agua e
insolubles en solventes orgánicos no polares.

 Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo amino (—

NH2) que se unen al mismo carbono (carbono α) y las otras dos valencias del
carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado
radical R.

 Este radical o cadena lateral es el que determina las propiedades químicas y

biológicas de cada aminoácido. Según éste se distinguen 20 tipos de
aminoácidos. Blgo. M.Cs. HUMBERTO J. YAFAC CHAFLOC

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Al hidrolizar una proteína se obtienen aminoácidos.

Grupo CARBOXILO Acido

COOH
H2N – C – H
R
Grupo AMINO
Base

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 UNIÓN DE AMINOÁCIDOS

 Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan enlaces peptídicos y a

las cadenas formadas, péptidos y en cada unión se libera una molécula de
agua.

 aa 1 + aa2 = Dipéptido + H20

 aa 1 + aa2 + aa3= Tripéptido + 2H20

 aa 1 + aa2 + aa3 + aa4 = Tetrapeptido + 3H20

 Dipéptido. : Formado por 2 aminoácidos.

 Oligopéptido : Posee menos de 10 aminoácidos.

 Polipéptido : Posee más de 10 aminoácidos.

 Proteínas : Formado por mas 100 aminoácidos

 La formación de péptidos ocurre de manera natural en los ribosomas 15

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 Enlace Peptídico

Unión Peptídica
H H
O
H O H O

=
N C CC N N C C

H OH H OH
H
R R

+ H2O CONDENSACIÓN

Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas para

formar cadenas lineales no ramificadas.
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 AMINOÁCIDOS:
 A. ESENCIALES: Son indispensables en la dieta debido a que el
organismo no los puede sintetizar. Su carencia en la dieta limita el
desarrollo del organismo, ya que no es posible crear tejidos nuevos
(para el crecimiento) o reponer las células de los tejidos que mueren.

 A. NO ESENCIALES: No son indispensables en la dieta, porque el

organismo los puede sintetizar.

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 ESENCIALES NO ESENCIALES
Histidina (*) His Alanina Ala
Arginina (*) Arg Ac. Aspártico Asp
Leucina Leu Asparagina Asn
Isoleucina Ile Cisteína Cis
Lisina Lis Ac. Glutámico Glu
Metionina Met Glutamina Gln
Fenilalanina Fen Glicina Gli
Treonina Tre Prolina Pro
Triptofano Tri Serina Ser
Valina Val Tirosina Tir

Blgo.
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 Aminoácidos esenciales que el adulto no requiere: Histidina y
arginina
Aminoácido mas sencillo: Glicina.
Aminoácidos azufrados: Cisteína y metionina (Inicia la síntesis de
proteínas).
Aminoácidos ácidos: Acido aspártico y ac. Glutámico.
Aminoácidos básicos: Histidina, arginina, lisina.

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 Péptidos y oligopéptidos de interés biológico

Existen algunos péptidos cortos con función biológica.

• El tripéptido glutatión (que actúa como transportador de
hidrógeno en algunas reacciones metabólicas).
• Los nanopéptidos oxitocina y vasopresina (con actividad
hormonal).

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 Estructura de las Proteínas
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales ( o
cuatro niveles de organización) denominados:

1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

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 Estructura Primaria o Estructura Nativa

 La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína.

 Forma: Lineal Enlace Estabilidad : Enlace Peptídicos.
 Determina: El número y ubicación de aminoácidos.
 Cualquier cambio en el número y ubicación de aminoácidos genera alteraciones
genéticas (MUTACIONES – variabilidad genéticas) o enfermedades.
 Si una proteína pierde su estructura primaria deja de ser proteína

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Diferencias en la estructura primaria de la insulina en diferentes especies.

Aminoácidos
Especies
A8 A9 A10 B30

Cerdo Thr Ser Ile Ala

Hombre Thr Ser Ile Thr

Caballo Thr Gly Ile Ala

Carnero Ala Gly Val Ala

Pollo His Asn Thr Ala

Vaca Ala Ser Val Ala

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 Hb A posee 574 aminoácidos . aa6 esta la ac. Glutámico. Presenta glóbulos rojos
normales ;
 Hb S posee 574 aminoácidos aa6 en vez del ac. Glutámico posee a la Valina.
Presenta glóbulos rojos en forma de media luna, indica que es una anemia
falciforme.

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Estructura secundaria
Linus Pauling y Robert Corey descubrieron la estructura secundaria.
 La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de estructura primaria
en el espacio.
 Forma: Helicoidal : α-hélice Hoja Plegada: Hoja plegada β.
 Enlace que da la estabilidad: Puentes de Hidrógeno.
 En alfa hélice la cadena se va enrollando en espiral sobre sí misma debido a los
giros en C

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Conformación-β

 Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag.

 En general, las proteínas que se quedan en la estructura secundaria, dan
lugar a proteínas filamentosas alargadas.
 Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones
esqueléticas.
 Las más conocidas son la α-queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc,
la fibroína del hilo de seda y de las telarañas, y la elastina del tejido
conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión

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 Estructura terciaria

• Forma : Globular o esférica

• Las interacciones que intervienen en el
plegamiento de la estructura secundaria
son:
Interacciones hidrofóbicas entre
restos laterales no polares.
Uniones de Van der Waals.
Puentes de Hidrógeno.
Interacciones salinas.
Puentes Disulfuro.

• Tenemos a la enzimas , prolaminas,

gluteninas y albuminas.

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 Estructura cuaternaria
 La estructura cuaternaria esta formado por 3 a mas cadenas polipeptídicas con
estructura terciana, idénticas o no, para formar un complejo proteico.
 Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero
(subunidad o monómero) y son de elevada peso molecular.
 Según el número de protómeros que se asocian. las proteínas que tienen
estructura cuaternaria se denominan:
• Dímeros, como la hexoquinasa.
• tetrámero como la hemoglobina.
• Pentámeros, como la ARN-polimerasa…….

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 En resumen, la estructura de una proteína.

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinación Hélice Globular Subunidades iguales

ilimitada de
aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas

Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no
Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas. Fuerzas covalentes.
de vander walls
Secuencia 30
Asociación
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Desnaturalización: rotura de los enlaces que mantiene la estructura de la
proteína.

• Se pierde la estructura 4aria, 3aria y 2aria

• La proteína pierde su función biológica

• En ciertas condiciones puede ser reversible (Renaturalización)

• Causas:

o Variaciones de Temperatura

o Variaciones de pH

o Sustancias quimicas

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Clasificación de las proteínas
 HOLOPROTEÍNAS: o Proteínas simples. Formadas por sólo por aminoácidos

PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES

• Poseen la forma de filamento • Poseen forma esférica.

Solubles en agua.
• Son proteínas insolubles en agua.
Prolaminas: Zeína(maíz), gliadina
• Tienen funciones estructurales o protectoras.
(trigo), hordeína (cebada)
Colágeno: Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago,
hueso, tendones y córnea. Gluteninas: Glutenina (trigo),
orizanina (arroz).
Miosina :Responsables de la contracción muscular.
Albúminas:
Queratina: Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. Seroalbúmina (sangre),
ovoalbúmina (huevo),
Fibroína: Presente en las telas de la arañas. lactoalbúmina (leche)

Elastina: Proteína elástica presente en la piel, vasos Hormonas: Insulina, hormona del
sanguineos.) crecimiento, prolactina.

Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas,

Ligasas, …………
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 HETEROPROTEÍNAS: o conjugadas : aminoácidos+ grupo prostético
En su composición tienen:
• Una parte proteica (aminoácidos)
• Una parte no proteica (grupo prostético)
HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO

Cromoproteína Pigmento (sustancia coloreada)

Porfirínicas Grupo hemo Hemoglobina (pigmento

respiratorio rojo de vertebrados)

No porfirínicas Cobre Hemocianina (pigmento

respiratorio azul de crustáceos)

Nucleoproteína Ácidos nucleicos Histonas (proteínas

asociadas al ADN)

Glucoproteína Glúcido Inmunoglobulinas (Ac)

Caseína (leche)
Fosfoproteína Ácido fosfórico
Vitelina (yema huevo)

Lipoproteína Lípido LDL ; HDL

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 Enzimas

 Son proteínas globulares de estructura terciaria.

 Este nombre fue acuñado por Wilhelm Kühne y significa fermento.
 Catálisis: Es la aceleración de un cambio químico con un mínimo
consumo de energía
 Son biocatalizadores: aceleran las reacciones químicas disminuyendo:
Energía de activación (energía necesaria para transformarse el
Sustrato a Producto)
Tiempo de reacción ( Es lo que demora el sustrato en
transformarse a producto)

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Propiedades:
1.- Naturaleza: Son Proteínas.
2.- Especificidad: Son altamente especificas, actúan sobre
sustratos específicos no sobre cualquier sustrato.
3.- Reutilizables: Las enzimas no sufren ningún cambio después
de la reacción química.
4.- Alterabilidad : Se alteran por cambios bruscos de :
 pH
 T°
 Sustancias Químicas.

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 Las enzimas no forman parte del producto de la reacción.
 Actúan en pequeñas cantidades en la célula.
 Requieren de un pH y Temperatura óptima.
 Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado
de equilibrio.
 No se consumen ni se alteran químicamente en una reacción
(reutilizables).

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 E E E E

Estructura Enzimática:
Formada por :
 Sitio catalítico o Sitio activo
 Sitio Regulador

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A. Sitio Catalítico o Sitio Activo : Presenta 02 zonas.
A.1. Zona de Fijación: Los aminoácidos de la enzima acoplan y
fijan al sustrato
A.2. Zona de Catálisis: Ocurre la reacción catalítica.
SITIO ACTIVO = CENTRO DE FIJACIÓN + CENTRO CATALÍTICO

B. Sitio Regulador o alostérico : Son zonas de la enzima con

capacidad de reconocer y unir determinadas moléculas en
la célula. Las interacciones alostéricas pueden tanto inhibir o
activar las enzimas, y son una forma de controlar las
enzimas en las células.

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Cofactores o Activadores enzimáticos:
Son sustancias inorgánicas u orgánicas que activan a las
enzimas.
 Sustancias Inorgánicas: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+
son sales Iónicas.
 Sustancias Orgánicas : Tenemos a las coenzimas: FAD,

NAD, Co A (Vitáminas).

Apoenzima + cofactor = Holoenzima

Enz. Inactiva Enz. Activa

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 IÓN METÁLICO ENZIMA
Cu 2+ Citocromo oxidasa
Fe 2+ o Fe 3+ Catalasa, peroxidasa
Mg 2+ Hexoquinasa, glucosa 6-fosfatasa
Mn 2+ Arginasa, Ribonucleasa reductasa
Ni 2+ Ureasa
Se Glutatión peroxidasa
Zn 2+ Alcohol deshidrogenasa
Anhidrasa carbónica
Carboxipeptidasa

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 Modos de acción de las enzimas.

Etapas:
1.- Reconocimiento : esta en función con la especificidad
2.-Acoplamiento y fijación: Se fija el sustrato al sitio activo.
3.- Reacción Catalítica o catálisis: se da la reacción catalítica.
4.-Se forma y se libera el Producto.

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CHAFLOC
 Factores que Afectan la Actividad Enzimática

Son:
1.- Concentración de Enzima
2.- Concentración de Sustrato
3.- pH
4.- Temperatura
5.- Sustancias Químicas (inhibidores)

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CHAFLOC
PROENZIMAS O ZIMÓGENOS:
Moléculas proteicas precursoras de enzimas. Son transformadas
en enzimas por acción de ciertos factores denominadas
activadores o inductores.

Zimógeno Activador Enzima

Amilasa salival Cl Amilasa activa
Pepsinógeno HCl Pepsina
Quimiotripsinógeno Tripsina Quimiotripsina
Tripsinógeno Enterocinasa Tripsina Intestinal

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CHAFLOC
 pH
• Cada enzima tiene un pH óptimo en el cual la
actividad enzimática es máxima

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 Temperatura
• Cada enzima tiene una temperatura óptima
en la cual su actividad es máxima

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 Modelos enzimáticos
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Modelo de la "llave-
cerradura"
 Las enzimas son muy
específicas, como sugirió
Emil Fischer en 1894.
 Dedujo que ambas
moléculas, enzima y
sustrato, poseen
complementariedad
geométrica.

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 Modelos enzimáticos
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Modelo del Ajuste inducido

 En 1958 Daniel Koshland
sugiere una modificación al
modelo de la llave-
cerradura.
 Las enzimas son estructuras
bastante flexibles y así el
sitio activo podría cambiar
su conformación estructural
por la interacción con el
sustrato.
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 CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS
OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones de oxidorreducción ejemplos: Deshidrogenasas

Desaminasas, catalasas

Ared + Box Aox + Bred

A : es el reductor o dador electrónico; en el curso

de la reacción se oxida (pierde electrones)

B : es el oxidante o aceptor electrónico; en el curso

de la reacción se reduce (gana electrones)

En las reacciones redox,

siempre tienen que estar
presentes a la vez el aceptor
y el dador electrónico.
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TRANFERASAS

Catalizan reacciones de transferencia de grupo funcional: amino, fosfato,

Glucosil……..

A-X + B A + B-X

Ejemplos: Transaldolasas, transcetolasas, transaminasas, fosfotransferasas (quinasas)

NOMENCLATURA
Dador: Aceptor - Grupo transferido - transferasa
ATP: D-Hexosa Fosfotransferasa (Hexoquinasa)

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HIDROLASAS

Catalizan reacciones de HIDRÓLISIS formando monómeros a partir de

Polímeros. Actúan en digestión de alimentos.

A-B + H2O A-OH + H-B

EJEMPLOS
• Peptidasas
• Lipasas
• Glucosidasas
• Fosfolipasas
• Fosfatasas

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 ENZIMAS SUSTRATO MONOMEROS
lipasas Lípidos Alcohol + Ac. Graso

Peptidasas Proteínas Aminoácidos

Amilasas Almidón Glucosas

(monosacáridos)

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LIASAS

reacciones reversibles de adición de un grupo a un doble enlace.

Eliminando H20 , CO2, y NH3…………..(deshidrogenasa, descarboxilasas,
desaminasas……….
Catalizan

A=B + X AXB

COO- H 2O COO-
CH HO CH
CH CH2
COO- COO-
Fumarato L-Malato
(trans-)

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ISOMERASAS

Catalizan reacciones de ISOMERIZACIÓN

A–B–X X–A-B

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LIGASAS

Catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados fuertes

Liberación de ATP.

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:

Ac. Pirúvico + CO2 + ATP Oxalacetato + ADP + Pi

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