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Índice
1Nutrição
o 1.1Função das proteínas no corpo
o 1.2Fontes alimentares
o 1.3Necessidades dietéticas
o 1.4Consumo excessivo e insuficiência
o 1.5Dietas proteicas
2Bioquímica
3Síntese
o 3.1Biossíntese
o 3.2Síntese química
4Estrutura
o 4.1Determinação da estrutura
5Funções celulares
o 5.1Enzimática
o 5.2Proteínas estruturais
o 5.3Sinalização celular e proteínas ligantes
o 5.4Doenças proteicas
6Métodos de estudo
o 6.1Purificação de proteínas
o 6.2Localização celular
o 6.3Proteómica e bioinformática
o 6.4Previsão e simulação da estrutura
7História e etimologia
8Referências
o 8.1Bibliografia
9Ligações externas
o 9.1Bases de dados e projetos
o 9.2Nutrição
Além de constituírem a fundação dos tecidos do corpo, as proteínas são também uma
fonte de energia. Enquanto fonte de energia, contêm 4 kcal por grama, valor semelhante
aos hidratos de carbono, mas diferente dos lípidos, os quais contêm 9 kcal por grama.
Durante a digestão, as proteínas são separadas no estômago em
cadeias polipeptídicas mais pequenas através da ação do ácido clorídrico e da protease.
Isto é essencial para a síntese dos aminoácidos essenciais que não podem ser
biossintetizados pelo corpo.[5]
Os aminoácidos essenciais são
a leucina, isoleucina, valina, lisina, treonina, triptófano, metionina, fenilalanina e histidina.
Os aminoácidos não essenciais são a alanina, asparagina, ácido aspártico e ácido
glutâmico. Os aminoácidos condicionalmente essenciais são
a arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina, serina e tirosina.[6] Os aminoácidos
encontram-se em diversas fontes alimentares de origem animal, como
a carne, leite, peixe e ovos. As proteínas estão também disponíveis através de diversas
fontes vegetais: cereais integrais, leguminosas, incluindo os secos, soja, fruta nozes e
sementes. Os vegetarianos e vegans podem obter os aminoácidos essenciais necessários
através da ingestão de diversas proteínas vegetais.[6]
Função das proteínas no corpo[editar | editar código-fonte]
As proteínas são nutrientes essenciais ao crescimento e manutenção do corpo
humano.[5] Com a exceção da água, as proteínas são as moléculas mais abundantes no
corpo, sendo o principal componente estrutural de todas as células, particularmente dos
músculos.[1][7] As proteínas são também usadas em membranas, como é o caso
das glicoproteínas. Depois de serem repartidas em aminoácidos, são usadas como
precursores do ácido nucleico, coenzimas, hormonas, resposta imunitária, reparação das
células e outras moléculas essenciais para a vida.[7] As proteínas são ainda fundamentais
para a formação de células sanguíneas.[1] Acredita-se que as proteínas aumentem o
desempenho atlético.[8] Os aminoácidos são usados na produção de tecido muscular e na
reparação de tecido danificado. As proteínas só são usadas como fonte de energia quando
os recursos de hidratos de carbono e lípidos no corpo diminuem.[8]
Fontes alimentares[editar | editar código-fonte]
Aminoácidos
Fonte alimentar Lisina Treonina Triptófano
com enxofre
Leguminosas 64 38 12 25
Cereais (incl. integrais) 31 32 12 37
Nozes e sementes 45 36 17 46
Fruta 45 29 11 27
Animal 85 44 12 38
A grande maioria dos aminoácidos está disponível na dieta humana, pelo que uma pessoa
saudável com uma dieta equilibrada raramente necessita de suplementos de
proteínas.[6][9] Os aminoácidos mais limitados são a lisina, a treonina e os aminoácidos com
enxofre.[11] A tabela em anexo mostra os mais importantes grupos alimentares que
constituem fontes de proteínas, sob uma perspetiva mundial. Também lista o desempenho
de cada grupo enquanto fonte dos aminoácidos mais limitados, em valores de miligramas
de aminoácido limitado por cada grama de proteína total nesse alimento.[11]
Necessidades dietéticas[editar | editar código-fonte]
Existe um debate considerável sobre as necessidades relativas ao consumo de
proteínas.[13][14] A quantidade de proteínas necessária na dieta de determinada pessoa é
determinada em grande parte pelo consumo total de energia e hidratos de carbono, pela
necessidade do corpo de nitrogénio e aminoácidos essenciais, composição e massa
corporal, taxa de crescimento, nível de atividade física e presença de lesões ou
doenças.[15][5][16] A atividade física elevada e o aumento da massa muscular aumentam a
necessidade de proteínas. A necessidade é também maior durante a
infância, gravidez ou amamentação, ou quando o corpo se encontra em recuperação de
um trauma ou de uma operação.[17]
Recém-nascidos,
0,83 — 1,31 g/kg/dia
crianças e adolescentes
acréscimo de:
1º trimestre: 1 g/dia
Grávidas
2º trimestre: 9 g/dia
3º trimestre: 21 g/dia
acréscimo de:
Lactantes primeiros seis meses: 19 g/dia
meses seguintes: 13 g/dia
Superfície molecular de várias proteínas mostrando o seu tamanho relativo. Da esquerda para a
direita: imunoglobulina G (um anticorpo), hemoglobina, insulina (uma hormona), adenilato
cinase (uma enzima) e glutamina sintase (uma enzima).
As proteínas podem ser divididas informalmente em três classes principais, de acordo com
as estruturas terciárias mais comuns: proteínas globulares, proteínas fibrilares e proteínas
membranares. Praticamente todas as proteínas globulares são solúveis e grande parte
são enzimas. As proteínas fibrilares são muitas vezes estruturais, como é o caso
do colagénio, o principal componente do tecido conjuntivo, ou a queratina, a proteína
constituinte do cabelo e das unhas. As proteínas membranares atuam muitas vezes
como recetores ou proporcionam canais para que as moléculas possam atravessar
a membrana celular.[41]
Estrutura primária
É a sequência linear de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica da proteína.[42] É o
nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da
molécula. É específica para cada proteína, sendo, geralmente,
determinada geneticamente. A estrutura primária da proteína resulta numa longa cadeia de
aminoácidos, com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi
terminal".[43]
Estrutura secundária
É a forma como os aminoácidos se organizam entre si na sequência primária da
proteína.[42] Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa
dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxilo. O arranjo secundário de uma cadeia
polipeptídica pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações
entre carbonos alfa e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento
da molécula.[44] A cadeia polipeptídica pode interagir com ela própria através de duas
formas principais: pela formação das alfa-hélices e das folhas-beta. Além destas existem
estruturas que não são nem hélices nem folhas chamadas laços (loops).[45]
laços: são secções da sequência que se ligam aos outros dois tipos de estrutura
secundária. Em contraste com hélices e folhas, que formam o núcleo da proteína,
laços não são estruturas regulares e ficam fora da proteína dobrada.[45]
Estrutura terciária
A estrutura terciária é a forma como determinada molécula de proteína se organiza no
espaço. Corresponde ao movimento, à organização das alfa-hélices, fitas b e voltas no
espaço tridimensional, definido por coordenadas atómicas.[46] Resulta do enovelamento das
hélices e das folhas pregueadas de uma estrutura secundária e é mantida nessa posição
por interações hidrófugas e hidrófilas.[42][47]
Estrutura quaternária
A estrutura quaternária de uma proteína refere-se à união de várias moléculas proteicas
enoveladas num complexo multi-proteico. A interação entre as moléculas é realizada
através de ligações não covalentes.[48]
Determinação da estrutura[editar | editar código-fonte]
A descoberta da estrutura terciária de uma proteína, ou da estrutura quaternária dos seus
complexos, pode fornecer dados importantes acerca da forma como a proteína realiza a
sua função. Entre os métodos mais comuns para determinar a estrutura estão
a cristalografia de raios X e a ressonância magnética nuclear de proteínas (RMN), ambas
capazes de produzir dados à escala atómica. No entanto, a RMN pode disponibilizar dados
a partir dos quais é possível determinar as distâncias entre subconjuntos de pares de
átomos, permitindo assim determinar todas as conformações finais possíveis de
determinada proteína. A interferometria de dupla polarização é um método analítico que
permite medir a conformação e as alterações conformacionais das proteínas em função de
interações ou de outros estímulos. O dicroísmo circular é outra técnica laboratorial que
permite determinar a composição das proteínas a nível de hélices e folhas beta. A crio-
microscopia eletrónica (crio-EM) é usada para produzir informação de baixa resolução
sobre complexos proteicos de grande dimensão, entre os quais vírus.[49] Uma variante
denominada cristalografia eletrónica é, nalguns casos, capaz de produzir informação de
elevada resolução, em particular nos cristais bidimensionais de proteínas membranares.[50]
As estruturas resolvidas são geralmente acrescentadas ao Protein Data Bank (PDB), um
recurso disponível gratuitamente que permite consultar os dados estruturais de milhares
de proteínas.[51] Conhece-se um número muito maior de sequências genéticas do que
estruturas proteicas. Além disso, o conjunto de estruturas resolvidas tende a focar-se
naquelas que podem ser facilmente adequadas às condicionantes da cristalografia de raio
X. As proteínas globulares, em particular, são as mais fáceis de preparar para a
cristalografia de raio X, enquanto as proteínas membranares são difíceis de cristalizar e
comparativamente pouco representadas no PDB.[52] As iniciativas de genómica
estrutural têm vindo a tentar corrigir esta assimetria através da resolução sistemática das
estruturas representativas das principais classes de enovelamento. Para além disso,
existem ainda métodos de previsão de estruturas proteicas que tentam fornecer uma
estrutura plausível para proteínas cujas estruturas ainda não foram determinadas
experimentalmente.[53]
Modelo molecular da enzima hexoquinase. No canto superior direito estão representados, à mesma
escala, dois dos seus substratos: a ATP e a glicose.
Muitas das proteínas estão envolvidas nos processos de sinalização celular e transdução
de sinal. Algumas delas, como a insulina, são proteínas extracelulares que transmitem um
sinal para outras células em tecidos distantes, a partir da célula onde são sintetizadas.
Outras são proteínas membranares que atuam enquanto recetores, cuja principal função é
ligar a si uma molécula sinalizadora e induzir uma resposta bioquímica na célula. Muitos
dos recetores têm na sua superfície um sítio de ligação e um domínio efetor dentro da
célula, o qual pode ter atividade enzimática ou sofrer alterações conformacionais que são
detetadas por outras proteínas no interior da célula.[62]
Os anticorpos são componentes proteicos do sistema imunitário adquirido, cuja função
principal é ligar a si antigénios ou outras substâncias estranhas ao corpo, marcando-os
para serem destruídos. Os anticorpos podem ser segregados para o ambiente extracelular
ou ancorados nas membranas de linfócitos B especializados, denominados plasmócitos.
Enquanto as enzimas são extremamente limitadas na sua capacidade de ligação,
resumindo-se aos substratos necessários para realizar a sua função enzimática, os
anticorpos não têm esta restrição, apresentando uma afinidade extremamente elevada.[63]
Muitas das proteínas que transportam ligantes são capazes de ligar a si pequenas
biomoléculas, transportando-as para diferentes locais do corpo. Estas proteínas devem ter
uma elevada afinidade de ligação nos casos em que o seu ligante esteja presente em
elevada concentração, mas serem também capazes de libertar o ligante nos casos em que
a sua concentração nos tecidos-alvo seja diminuta. O exemplo canónico de uma proteína
ligante é a hemoglobina, a qual transporta o oxigénio dos pulmões para os restantes
órgãos e tecidos em todos os vertebrados e tem homólogos em todos
os reinos.[64] As proteínas transmembranares atuam também enquanto proteínas
transportadoras de ligantes, capazes de alterar a permeabilidade da membrana celular em
relação a pequenas moléculas e a iões. A própria membrana tem um núcleo hidrófugo,
através do qual as moléculas polarizadas ou carregadas eletrónicamente não são capazes
de se difundir. As proteínas membranares possuem canais internos que permitem a este
tipo de moléculas entrar e sair da célula. Muitas proteínas com canais iónicos são
especializadas no sentido de selecionar apenas um ião em particular; por exemplo, os
canais de potássio e sódiomuitas vezes aceitam apenas um dos dois iões.[65]
Doenças proteicas[editar | editar código-fonte]
A acumulação de proteínas mal enoveladas pode causar doenças amiloides, um grupo de
várias doenças comuns, entre as quais a doença de Alzheimer, doença de
Parkinson e doença de Huntington. O risco destas doenças aumenta significativamente
com a idade. À medida que o ser humano envelhece, o equilíbrio da síntese,
enovelamento e degradação das proteínas vai sofrendo distúrbios, o que provoca a
acumulação de proteínas mal enoveladas em agregados. No entanto, as doenças
causadas pela agregação de proteínas mal enoveladas não são exclusivas do sistema
nervoso central e podem-se manifestar em tecidos periféricos, como no caso da diabetes
mellitus tipo 2, cataratashereditárias, algumas formas de aterosclerose, distúrbios
relacionados com a hemodiálise e amiloidose, entre outras. Os genes e produtos proteicos
envolvidos nestas doenças denominam-se amiloidogénicos e todas estas doenças têm em
comum a expressão de uma proteína fora do seu contexto normal. Em todas estas
doenças, a agregação de proteínas pode ser causada por mero acaso,
por hiperfosforilação proteica, por mutações que tornam a proteína instável ou ainda pelo
aumento desregulado ou patológico da concentração de algumas destas proteínas entre
as células. Estes desiquilíbrios na concentração podem ser causados por mutações dos
genes amiloidogénicos, alterações na sequência de aminoácidos da proteína ou por
deficiências no proteassoma.[66]
Os aminoácidos que constituem a proteína podem ser analisados de modo a prever as estruturas
proteicas secundária, terciária e quaternária, neste caso da hemoglobina.
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