¿Qué son las proteínas?

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos
por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la
disposición de los aminoácidos dependen del código genético de cada
persona. Todas las proteínas están compuestas por:
 Carbono
 Hidrógeno
 Oxígeno
 Nitrógeno
Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del
organismo, y están presentes en todas las células del cuerpo, además de
participar en prácticamente todos los procesos biológicos que se producen.

Funciones de las proteínas

De entre todas las biomoléculas, las proteínas desempeñan un papel
fundamental en el organismo. Son esenciales para el crecimiento, gracias
a su contenido de nitrógeno, que no está presente en otras moléculas como
grasas o hidratos de carbono. También lo son para las síntesis y
mantenimiento de diversos tejidos o componentes del cuerpo, como los
jugos gástricos, la hemoglobina, las vitaminas, las hormonas y las enzimas
(estas últimas actúan como catalizadores biológicos haciendo que aumente
la velocidad a la que se producen las reacciones químicas del metabolismo).
Asimismo, ayudan a transportar determinados gases a través de la sangre,
como el oxígeno y el dióxido de carbono, y funcionan a modo de
amortiguadores para mantener el equilibrio ácido-base y la presión
oncótica del plasma.
Otras funciones más específicas son, por ejemplo, las de los anticuerpos,
un tipo de proteínas que actúan como defensa natural frente a posibles
infecciones o agentes externos; el colágeno, cuya función de resistencia lo
hace imprescindible en los tejidos de sostén o la miosina y la actina, dos
proteínas musculares que hacen posible el movimiento, entre muchas otras.

Propiedades
Las dos propiedades principales de las proteínas, que permiten su existencia
y el correcto desempeño de sus funciones son la estabilidad y la
solubilidad.
La primera hace referencia a que las proteínas deben ser estables en el
medio en el que estén almacenadas o en el que desarrollan su función, de
manera que su vida media sea lo más larga posible y no genere
contratiempos en el organismo.
En cuanto a la solubilidad, se refiere a que cada proteína tiene una
temperatura y un pH que se deben mantener para que los enlaces sean
estables.
Las proteínas tienen también algunas otras propiedades secundarias, que
dependen de las características químicas que poseen. Es el caso de la
especificidad (su estructura hace que cada proteína desempeñe una función
específica y concreta diferente de las demás y de la función que pueden
tener otras moléculas), la amortiguación de pH (pueden comportarse como
ácidos o como básicos, en función de si pierden o ganan electrones, y hacen
que el pH de un tejido o compuesto del organismo se mantenga a los niveles
adecuados) o la capacidad electrolítica que les permite trasladarse de los
polos positivos a los negativos y viceversa.

Clasificación de las proteínas

Las proteínas son susceptibles de ser clasificadas en función de su forma y
en función de su composición química. Según su forma, existen proteínas
fibrosas (alargadas, e insolubles en agua, como la queratina, el colágeno y la
fibrina), globulares (de forma esférica y compacta, y solubles en agua. Este
es el caso de la mayoría de enzimas y anticuerpos, así como de ciertas
hormonas), y mixtas, con una parte fibrilar y otra parte globular.
Tipos
Dependiendo de la composición química que posean hay proteínas simples
y proteínas conjugadas, también conocidas como heteroproteínas. Las
simples se dividen a su vez en escleroproteínas y esferoproteínas.

Nutrición
Las proteínas son esenciales en la dieta. Los aminoácidos que las forman
pueden ser esenciales o no esenciales. En el caso de los primeros, no los
puede producir el cuerpo por sí mismo, por lo que tienen que adquirirse a
través de la alimentación. Son especialmente necesarias en personas que
se encuentran en edad de crecimiento como niños y adolescentes y
también en mujeres embarazadas, ya que hacen posible la producción de
células nuevas.
Alimentos ricos en proteínas
Están presentes sobre todo en los alimentos de origen animal como la carne,
el pescado, los huevos y la leche. Pero también lo están en alimentos
vegetales, como la soja, las legumbres y los cereales, aunque en menor
proporción. Su ingesta aporta al organismo 4 kilocalorías por cada gramo de
proteína.

Estructura de las Proteínas

A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de

aminoácidos unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la
secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el
espacio.

Polipéptidos

Las uniones peptídicas se establecen entre los grupos amino y los carboxilo de otro
aminoácidos, formando dipéptidos--> tripéptidos--> tetrapéptidos-->
POLIPÉPTIDOS. Cada enlace forma un plano

Algunos polipéptidos funcionan per se como hormonas (Insulina y glucagón -->>

regulan la glucosa en sangre) o neurotransmisores (colecistoquinina--> sensación
de hambre)

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la

cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que
están enlazados. La conformación espacial de una proteína se analiza en términos
de estructura secundaria y estructura terciaria. La asociación de varias cadenas
polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura
cuaternaria.

Por último, la asociación de proteínas con otros tipos de biomoléculas para formar
asociaciones supramoleculares con carácter permanente da lugar a la estructura
quinaria.

Estructura primaria

Las proteínas tiene múltiple niveles de estructura. La básica es la estructura

primaria.
La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus
aminoácidos. Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo
amino-terminal hasta el carboxilo final.
Para encontrar datos sobre las estructura de , por ejemplo la
hexoquinasa, navegue hasta Brookhaven Protein Data Bank 3D browser y
entre hexokinase para la búsqueda, o SCOP (Structural Classification of Proteins) y
use la referencia PDB número 1HKG.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos

AA que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir
del cual emergen las cadenas laterales de los aminoácidos -

Estructura primaria de la Insulina: consta de dos cadenas de AA enlazadas por

puentes disulfuro entre las cisteínas

Estructura secundaria
La estructurasecundaria de una proteína es la que adopta espacialmente. Existen
ciertas estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten
clasificarlas en dos tipos: hélice alfa y lámina beta.

Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica. La
cadena polipetídica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se
extienden por fuera de la hélice. El grupo carboxílo (CO) de un aminoácido n se
une por puente hidrógeno al grupo amino (NH) de otro aminoácido que está tres
residuos mas allá ( n + 4 ). De esta manera cada grupo CO y NH de la estructura
central (columna vertebral o "backbone") se encuentra unido por puente
hidrógeno.

Existen tres modelos de alfa hélice. El primero muestra solo al carbono alfa de cada
aminoácido. El segundo muestra todos los átomos que forman la columna
vertebral del polipéptido .
 El tercero y mas completo modelo, muestra todos los puentes hidrógeno que
mantienen la alfa-hélice. Las hélices generalmente están formadas por aminoácidos
hidrófobos, en razón que son, generalmente, la máxima atracción posible entre
dichos aminoácidos. Las hélices se observan, en variada extensión, prácticamente
en todas las proteínas.

B-Las láminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden ser paralelas o
antiparalelas. Las anti-paralelas generalmente se ven así:
Y los giros que tienen en su estructura :

donde el aminoácido n se une por puente hidrógeno al aminoácido (n +3) .

Existe un tipo especial de modelo molecular para resaltar la estructura secundaria

de las proteínas. Este tipo de modelo de proteína representa los segmentos de
lámina-beta como cintas en flecha (ribbons) y las alfa hélices como como cintas en
espiral.
 Prión en su forma PrPsc presenta gran proporción de láminas
beta (43% láminas beta, 30% hélices alfa).

El resto de la cadena polipeptídica se referencia como un espiral al azar ("random

coil"), y se dibuja como una fina línea. Por favor, note que espiral al azar o "random
coil" es un nombre que lleva a confusión, dado que las proteínas están altamente
organizadas, pero esta región no tiene una estructura secundaria con componentes
difíciles de categorizar.

Estructura Terciaria

La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de

la cadena polipeptídica, la hexoquinasa que se usa como icono en esta página es
una estructura tridimensional completa.

A diferencia ded la estructura secundaria, la estrtuctura terciaria de la mayor parte

de las proteínas es específica de cada molécula, además, determina su función.

EL plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de

estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la
estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones
denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los átomos de azufre
del aminoácido cisteína.

Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias básicas:

 proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno y

 proteínas globulares, solubles en agua.

Estructura cuaternaria

Solo está presente si hay mas de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas
polipeptídicas, la estructura cuaternaria representa su interconexión y
organización. Esta es la imagen de la hemoglobina, una proteína con cuatro
polipéptidos, dos alfa-globinas y dos beta globinas. En rojo se representa al grupo
hem (complejo pegado a la proteína que contiene hierro, y sirve para transportar
oxígeno).
 Los cuatro niveles estructurales de la hemoglobina

¿Qué es la desnaturalización de proteínas?

La desnaturalización de proteínas es una desnaturalización
bioquímica. Por desnaturalización bioquímica se entiende
el cambio estructual de proteínas o ácidos nucleicos que
lleva a la perdida de la estructura nativa de la molécula de estas
sustancias. Este cambio estructural conlleva a un cambio en el
funcionamiento óptimo de las proteínas o ácidos nucleicos
pudiendo llegar a la pérdida total de su función biológica.
También, pero no siempre, va acompañado de cambios en las
propiedades fisico-químicas siendo lo más común la pérdida de
solubilidad.

¿En que consiste la desnaturalización de proteínas?

Una proteína adopta una estructura en el espacio específica que
es esencial para el desarrollo de su función biológica. Esta
estructura tridimensional es conocida con el nombre
de conformación espacialy se caracteriza por un plegamiento
determinado de su estructura. La desnaturalización de las
proteínas ocurre cuándo se pierde esta conformación espacial
específica.

Una proteína es una cadena de aminoácidos cuya secuencia es

específica. Se forman en los ribosomas por lectura de los genes
que llevan la información de la secuencia concreta de
aminoácidos que da lugar a una determinada proteína. Esta
cadena de aminoácidos agrega otros átomos o moléculas como
cobre, zinc, hierro, etc, para dar lugar a la proteína final que
comienza a plegarse sobre sí misma para adoptar la
conformación espacial necesaria para realizar correctamente su
función biológica. La pérdida de esta conformación espacial
hace que la proteína no pueda cumplir con su función biológica
en el organismo y es lo que se conoce como desnaturalización
de proteínas. Por ejemplo, un enzima pierde su función
catalítica.

La desnaturalización de proteínas es consecuencia de algún

factor externo como acidez del medio, temperatura, etc. Es
importante saber que la desnaturalización de una proteína no
afecta a lo que se conoce cómo estructura primaria, esto es, la
secuencia de aminoácidos base de la proteína.

Hay casos excepcionalmente raros en los que una proteína

desnaturalizada no pierde su función biológica.

Renaturalización

La desnaturalización de proteínas puede ser reversible o

irreversible. Esto depende del grado de cambios estructurales
que haya sufrido la proteína durante el proceso de
desnaturalización. Si una desnaturalización es reversible, la
proteína puede volver a su coformación espacial funcional si el
agente desnaturalizante desaparece el medio o deja de ejercer
su efecto. En el caso de que la desnaturalización de una proteína
sea reversible, la reestructuración de la proteína de vuelta a su
conformación espacial funcional puede ser lento, puede durar
desde horas hasta días.

El proceso opuesto a la desnaturalización recibe el nombre

de renaturalizaicón.

Agentes desnaturalizantes

Los agentes desnaturalizantes son aquellos factores químicos o

físicos que producen la desnaturalización de las proteínas. Entre
los más comunes podemos citar:

 Temperatura
 pH
 polaridad del disolvente
 fuerza iónica

El ejemplo más famoso para ilustrar la desnaturalización de

proteínas es la cocción del huevo. La clara del huevo está
compuesta en gran parte por agua y albúminas, un tipo de
proteínas. Al aumentar la temperatura las proteínas de la clara
del huevo se desnaturalizan, pierden su solubilidad y la clara del
huevo deja ser líquida y transparente y pasa a ser opaca de
color blanco y sólida. Otro ejemplo común es la
desnaturalización de la caseína de la leche si la leche se vuelve
ácida, lo que ocurre de forma natural por la fermentación de
bacterias (la leche se corta) pero que también se puede
conseguir si añades limón, u otro ácido, a la leche para bajar su
pH.