UNIVERSIDAD NACIONAL

SAN ANTONIO ABAD DEL

CUSCO

FACULTAD DE CIENCIAS

ESCUELA PROFESIONAL DE CIENCIAS BIOLOGICAS

ENZIMAS

DOCENTE:

MS. Jorge Acurio

ALUMNOS:
 CARRASCO CAHUAS LUCERO ELIZABETH 140226
 MEDINA HUAMAN EMERSON
 MARIÑO
I. COFACTORES ENZIMATICOS
1.
Los cofactores enzimáticos son sustancias no proteicas como iones metálicos y otras moléculas
inorgánicas que participa en reacciones enzimáticas sin ser enzima ni sustrato.

Apoenzima Cofactor Holoenzima

COFACTOR REQUERIDO EN…

Cu2+ Citocromo oxidasa
Fe2+ o Fe3+ Citocromo oxidasa, catalasa, peroxidasa

K2+ Piruvato, quinasa

Mg2+ Hexoquinasa, glucosa 6-fosfatasa, piruvato, quinasa

Mn2+ Arginasa, ribonucleótido reductasa

Mo Dinitrogenasa
Ni2+ Ureasa
Se Glutatión peroxidasa
Zn2+ Carbónico anhidrasa, alcohol deshidrogenasa, carboxipeptidasas
AyB

Los cofactores pueden actuar como:

1) Centro catalítico primario.

2) Como grupo puente para reunir el sustrato y la enzima, formando un
complejo de coordinación.
3) Como agente estabilizante de la conformación de la proteína enzimática
en su forma catalíticamente activa.
II. COENZIMAS
A.
Son pequeñas moléculas organicas no proteicas que transportan grupos químicos entre enzimas.
Estos son a menudo vitaminas, son termoestables, mantienen su estructura química a
temperaturas en las que las proteínas se desnaturalizan. Algunas funcionan como sustrato.

Coenzima Fuente vitamínica Principales funciones Función mecanicista

metabólicas
Trifosfato de adenosina -- Transferencia de grupos fosforilo Cosustrato
(ATP) o nucleotidilo
S-Adeniosilmetionina -- Transferencia de grupos metilo Cosustrato
Uridina difosfato glucosa -- Transferencia de grupos glicosilo Cosustrato
Nicotinamida adenina Niacina Reacciones de oxidación- Cosustrato
dinucleótido (NAD+) y reducción donde haya dos
fosfato de Nicotinamida transferencias de electrón.
adenina dinucleótido
(NADP+)
Flavina mononucleótido Riboflavina (B2) Reacciones de oxidación- Grupo prostético
(FMN) y Flavina adenina reducción donde haya una o dos
dinucleótido (FAD) transferencias de electrón.
Coenzima A (CoA) Pantotenato (B5) Transferencia de grupos acilo Cosustrato
Pirofosfato de tiamina Tiamina (B1) Transferencia de fragmentos de Grupo prostético
(TPP) dos carbonos que contengan un
grupo carbonilo
Fosfato de piridoxal (PLP) Piridoxina (B6) Transferencia de grupos desde aa Grupo prostético
y hacia estos.
Biotina Biotina Carboxilación de sustratos Grupo prostético
dependiente de ATP, o
transferencia de grupo carboxilo
entre sustratos
Tetrahidrofolato Folato Transferencia de sustituyentes Cosustrato
con un carbono, en especial los
grupos formilo e hidroximetilo;
suministra el grupo metilo para la
timina en el ADN
Adenosilcobalamina Cobalamina (B12) Reorganizaciones Grupo prostético
intramoleculares
Metilcobalamina Cobalamina (B12) Transferencia de grupos metilo Grupo prostético
Lipoamida -- Oxidación de un grupo Grupo prostético
hidroxiacilo del TPP y después
transferencia como grupo acilo
Retinal Vitamina A Visión Grupo prostético
Vitamina K Vitamina K Carboxilación de algunos residuos Grupo prostético
de glutamato
Ubiquinona (Q) -- Portador de electrones solubles Cosustrato
en lípidos
III. MECANISMO DE ACCIÓN

1) Reconocimiento.- La enzima y sustrato colisionan entre sí, si se corresponden forman un

complejo enzima – sustrato.

2) Acoplamiento.- Ocurre el fenómeno de Michaelis, existen dos mecanismos básicos y son:

a) Mecanismo de Fischer o modelo de la Llave y cerradura.

Se dice que hay una interacción con la enzima y el sustrato siendo

complementarias, sin modificarse y encajan como una única cerradura y su
llave.
b) Mecanismo de Koshland o Modelo den encaje inducido.

Se dice que es una interacción más flexible entre

el sustrato y la enzima, donde modifican sy
conformación para poder acomplarse, para
obtener un producto.

3) Acción Catalitica.- En esta etapa los aminoácidos donan o aceptan protones del sustrato,
llamándose asi catálisis.

4) Formación y Liberacion de Productos.- Despues de formarse una o más sustancias, el

producto se separa de la enzima.
IV. CINETICA ENZIMATICA
Propuesta por Michaelis Menter. Estudió la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas
desarrollando un modelo sencillo demostrando las propiedades y el comportamiento cinético de
las enzimas.

La velocidad de una reacción catalizada por un enzima depende de:

a) la concentración de moléculas de sustrato [S]

b) la temperatura
c) la presencia de inhibidores
d) pH del medio, que afecta a la conformación (estructura espacial) de la
molécula enzimática

En la formula propuesta se ve:

Donde:

 K1, K2 y K3 son las constantes cineticas individuales de cada proceso.

 E es la enzima Libre
 S es el Sustrato
 ES es la Enzima unida al Sustrato
 P es el Producto
V. INHIBICIÓN ENZIMATICA

La antividad enzimática puede ser disminuida en su capacidad catalítica o eliminada (poco a

poco) gracias a la naturaleza proteica de las enzimas, por ciertos inhibidores enzimáticos muy
específicos o factores.

Entre los factores tenemos:

I. Temperatura.- Cuando hay aumento de temperatura se aceleran las reacciones químicas,

la velocidad se puede duplicar. Luego de esto la enzima se puede desnaturalizar. La
temperatura a la que se produce la velocidad máxima de reacción se denomina
temperatura óptima de la enzima, que se observa en el punto más alto de la curva.

II. Potencial Hidrogenion.- Las enzimas trabajan en un Ph muy preciso, LLos cambios en la
concentración de iones hidrógeno (pH) influyen considerablemente en la actividad de las
enzimas. Debido a que estos iones poseen carga, generan fuerzas de atracción y repulsión
entre los enlaces de hidrógeno e iónicos de las enzimas. Esta interferencia produce
cambios en la forma de las enzimas, afectando así su actividad. Cada enzima tiene un pH
óptimo en el que la velocidad de reacción es máxima. Así, el pH óptimo para una enzima
depende de dónde funciona normalmente.

III. Concentración de Sustrato.- cuando aumenta la concentración de sustrato se incrementa

la velocidad de la reacción. Esto se debe a que más moléculas de sustrato colisionarán con
las moléculas de enzima, por lo que se formará el producto más rápidamente.No obstante,
al superar cierta concentración de sustrato no habrá ningún efecto sobre la velocidad de la
reacción, pues la enzimas estarían saturadas y funcionando a su máxima velocidad.

IV. Concentración de Enzima.- A medida que aumenta la concentración de enzimas, la

velocidad de la reacción aumenta de manera proporcional. Sin embargo, esto es así solo
hasta cierta concentración, pues en un momento determinado la velocidad se hace
constante. Esta propiedad se utiliza para determinar las actividades de las enzimas séricas
(del suero sanguíneo) para el diagnóstico de enfermedades.

V. Salinidad.- La concentración de sales también afecta el potencial iónico y en consecuencia

pueden interferir en ciertos enlaces de las enzimas, los cuales pueden formar parte del
sitio activo de la misma. En estos casos, al igual que con el pH, la actividad enzimática se
verá afectada.
 A. Tipos de Inhibición:

a) Inhibición Irreversible: Cuando se disminuye la capacidad catalítica total. Reaccionan con

un grupo químico de la enzima, modificándola covalentemente. Sus efectos dependen del
tiempo de actuación del inhibidor. Pueden bloquear la unión al sustrato o Inhibir la
actividad.

Ejemplos:

 Penicilina inhibe la síntesis de la pared bacteriana

 Aspirina inhibe la síntesis de PG
 Gases nerviosos: diisopropil fluorofosfato (DIFP), inhiben neurotransmisores

b) Inhibición Reversible: Existen de diferentes tipos:

i) Inhibición Reversible Competitiva.- Unión del inhibidor al centro activo del enzima,
compite con el sustrato. La intensidad de la inhibición depende de la concentración
del inhibidos y del sustrato.
 Ejemplo:

 Tetrahidrofolato que Inhibe síntesis de DNA y Compite por la dihidrofolato

reductasa.
 Estatinas que Inhiben HMG-CoA reductasa, enzima limitante síntesis de colesterol

i. Inhibición Reversible No competitiva.- Unión del inhibidor a un sitio distinto del centro
activo, no compite con el sustrato, La unión del inhibidor afecta la configuración
tridimensional de la enzima y bloquea la reacción. Este tipo de inhibidor no compite
directamente con el sustrato para unirse a la enzima (no afecta la unión ES), por lo tanto,
este tipo de inhibición no es reversible cuando aumenta la concentración del sustrato.

Ejemplo:
 Tipranavir (inhibidor de la Proteasa) con PETT2 (Inhibidor de la Trascriptasa Inversa)

ii. Inhibición Reversible Acompetitiva.- El inhibidor se combina sólo con ES (no con la
enzima), por lo que el inhibidor ejerce su efecto sólo a altas concentraciones de sustrato
en las que hay gran cantidad de complejo enzima-sustrato (ES). Por lo tanto, variando la
[S] no afecta o evita la unión con el inhibidor. Por otro lado, es evidente que el sustrato y
el inhibidor se combinan con la enzima en lugares diferentes.