GLOSARIO DEL CURSO DE INGENIERÍA

ENZIMÁTICA

ALUMNA: Pavón Valdés Norma Fabiola

MATRICULA: 2122020019

Dr. Sergio Huerta Ochoa

17-P
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:

Se define la unidad enzimática (u) como la cantidad de enzima que cataliza la

conversión de un (micro) mol de sustrato en un minuto. La actividad específica es el
número de unidades de enzima por miligramo de proteína (U/mg prot.) o por mililitro
de solución (U/ml).

ABSORCIÓN:

Existe una penetración física de una fase en la otra.

ADSORCIÓN:

Es un proceso por el cual átomos, iones o moléculas son atrapados o retenidos en

la superficie de un material en contraposición a la absorción, que es un fenómeno
de volumen. Es decir, es un proceso en el cual por ejemplo un contaminante soluble
(adsorbato) es eliminado del agua mediante el contacto con una superficie sólida
(adsorbente). El proceso inverso a la adsorción se conoce como desorción.
ANABOLISMO:

El anabolismo es la fase del metabolismo en la que a partir de unos pocos

precursores sencillos y relativamente oxidados se obtienen moléculas orgánicas
cada vez más complejas y reducidas.

BIORRACTORES:

Un biorreactor es un recipiente o sistema que mantiene un ambiente biológicamente

activo. En algunos casos, un biorreactor es un recipiente en el que se lleva a cabo
un proceso químico que involucra organismos o sustancias bioquímicamente
activas derivadas de dichos organismos. Este proceso puede ser aeróbico o
anaerobio. Estos biorreactores son comúnmente cilíndricos, variando en tamaño
desde algunos mililitros hasta metros cúbicos y son usualmente fabricados en acero
inoxidable.

CATABOLISMO:

El catabolismo es la parte del proceso metabólico que consiste en la transformación

de biomoleculas complejas en moléculas sencillas y en el almacenamiento
adecuado de la energía química desprendida en forma de enlaces de alta energía
en moléculas de adenosín trifosfato.
CATALIZADOR ENZIMÁTICO.

El catalizador de origen biológico y naturaleza proteica globular, que interviene en

la reacción acelerando su velocidad y favoreciendo la transformación
bioquímica (enzima).

CATALISIS ENZIMÁTICA HETEROGÉNEA:

En la catálisis heterogénea la reacción tiene lugar en presencia de catalizadores

sólidos, mientras que reactivos y productos se encuentran en fase líquida o
gaseosa. La mayoría de los catalizadores heterogéneos son metales, óxidos
metálicos o ácidos.

CATÁLISIS ENZIMÁTICA HOMOGÉNEA:

Ocurre toda en la misma fase (generalmente en disolución). Se disuelven los

reactivos y el catalizador y, al cabo del tiempo, tienes una disolución de los
productos y el catalizador, intacto.

CINÉTICA QUÍMICA:

se encarga de la rapidez de las reacciones química y %ene, además, como obje%vo

el estudio de los factores que influyen en la rapidez de un proceso químico, como lo
son la temperatura, los cambios de concentración de reactantes, la adición de
catalizadores, modificación de pH; fuerza iónica, constante dieléctrica, etc.

CINÉTICA ENZIMÁTICA:

Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

CONSTANTE CATALITICA (Kcat):

La kcat es la constante de velocidad de primer orden que está relacionada con las
propiedades y reacciones de los complejos enzima substrato, enzima-intermedios y
enzima-productos.

COMPLEJO:

Es la estructura que forma de la unión de una enzima con su sustrato (la molécula
sobre la que actúa la enzima). Algunas proteínas tienen la capacidad de modificar
los ligandos a los cuales son unidos, es decir, actúan como catalizadores
moleculares. Su función es acelerar en varios órdenes de magnitud el ajuste del
equilibrio químico y la velocidad de reacciones químicas, que sin ellas podrían tardar
una eternidad.
CONSTANTE DE EQUILIBRIO (KM):
La constante de Michaelis, KM, puede considerarse como una constante de
disociación aparente, KM = [E][S]/Σ[ES], donde Σ[ES] es la suma de todos los
complejos enzimáticos. Regla: la KM es una constante de disociación aparente y
puede tratarse como la constante de disociación global de todas las especies en
donde el enzima está unido.
CONTROL GENÉTICO:
Mecanismo involucrado en la regulación de la expresión genética. Estos
mecanismos pueden operar a varios niveles moleculares incluyendo la
transcripción, el procesamiento del RNA, estabilización del RNA y traducción.
CURVA DE PROGRESO:
Es un gráfico donde se puede determinar siguiendo la desaparición de los reactivos
a la aparición de producto respecto al tiempo.
EFECTO HETEROTRÓPICO:

Los efectores pueden ser distintos de las moléculas de sustratos.

EFECTO DEL pH EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:

La concentración de H+ afecta la velocidad de la reacción en muchas formas.

Primero el proceso catalítico usualmente requiere de que la enzima y el substrato
tengan grupos químicos en una forma iónica particular para poder interactuar. Por
ejemplo la actividad catalítica puede necesitar a un grupo amino, por ejemplo de
una lisina en estado protonado (-NH3+) o no (-NH2+), el pH modifica este estado y
por tanto a la velocidad de la reacción.

EFECTO DE LA TEMPERATURA EN LA VELOCIDAD DE REACCION:

Un aumento de temperatura aumenta la velocidad de la reacción, con

independencia de que ésta sea exotérmica o endotérmica. La explicación está en el
hecho de que, al aumentar la temperatura, aumenta el número de moléculas con
una energía igual o mayor que la energía de activación, con lo que aumenta el
número de choques efectivos. La velocidad de la reacción se duplica por cada 10ºC
de aumento de temperatura.

EFECTO HOMOTRÓPICO:

Los efectores alostericos pueden ser el (los) sustrato(s).

ENERGÍA DE ACTIVACIÓN (Ea):

Es la cantidad de energía necesaria para empujar a los reactantes sobre una

barrera de energía.

ENERGIA LIBRE:

La energía libre de Gibbs es: la energía liberada por un sistema para realizar trabajo
útil a presión constante. Esta se representa con el símbolo “G” y considera cambios
de tal forma que:

∆G = ∆H – T∆S

ENTROPÍA:

En termodinámica, la entropía (simbolizada como S) es una magnitud física que

para un sistema termodinámico en equilibrio mide el número
de microestados compatibles con el macroestado de equilibrio, también se puede
decir que mide el grado de organización del sistema, o que es la razón de un
incremento entre energía interna frente a un incremento de temperatura del sistema.

ENZIMAS:

Biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen

lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de
aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier
catalizador artificial conocido, y además son altamente específicos ya que cada uno
de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se
puedan encontrar en el medio de reacción.

ENZIMAS ALOSTÉRICAS:

Las enzimas alostéricas son enzimas que cambian su conformación al unirse

un efector, lo que conduce a un cambio aparente en la afinidad de unión de
otro ligando en un sitio distinto de la molécula.

ENZIMAS INMOVILIZADAS:

La inmovilización de enzimas permite una mejora significativa de su estabilidad, lo

que hace posible su empleo en la producción industrial de productos químicos,
farmacéuticos, alimentos; en el tratamiento de residuos; en el diagnóstico y
tratamiento de enfermedades, y otras muchas aplicaciones.

FACTOR DE EFECTIVIDAD:

Para reacciones donde las limitaciones pueden ser importantes, la tasa de reacción
aparente es frecuentemente expresada en términos de un factor de efectividad.

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA:

La actividad enzimática se puede inhibir, es decir, reducir o eliminar la actividad

enzimática o catalítica de enzimas específicas.

La inhibición puede ser:

Irreversible - el inhibidor se une covalentemente a la enzima, casi siempre a un

grupo de la cadena lateral de los amino ácidos en el foco activo. La enzima queda
inactiva permanentemente.

Reversible: el inhibidor puede disociarse de la enzima porque no se une por enlaces

covalentes. Esta inhibición puede ser competitiva o no-competitiva.
INHIBICIÓN COMPETITIVA:

El inhibidor se une al enzima reversiblemente en el mismo sitio que es substrato y

por tanto inhibidor y substrato compiten por el mismo sitio.

INHIBICION NO COMPETITIVA:

En la inhibición no competitiva, el inhibidor no se une al mismo sitio que el sustrato.

INHIBICION ACOMPETITIVA:

En la inhibición acopetitiva, el inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato,

pero su unión al enzima aumenta la afinidad del sustrato por el enzima, dificultado
su disociación e impidiendo la formación de los productos. En el esquema cinético
más sencillo puede suponerse que el inhibidor se une al complejo de Michaelis ES,
pero no al enzima y que el complejo ESI es improductivo.
INHIBICIÓN MIXTA:

El inhibidor se une tanto a la enzima libre como al complejo enzima-substrato, por

tanto interfiriendo la unión del sustrato y la formación del producto.

pH ÓPTIMO:

Habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad

catalítica, y será llamado pH óptimo.

PRODUCTO:

Es la molécula o moléculas finales de una ruta metabólica y también, la molécula o

moléculas que se obtienen tras la acción de una enzima.

REACCIÓN ENDERGÓNICA:

Que absorben energía aplicada al funcionamiento de la célula produciendo nuevos

componentes.

REACCIONES ENZIMÁTICAS EN SISTEMAS HETEROGÉNEOS:

Los procesos heterogéneos tienen lugar en más de una fase (sólida, líquida o
gaseosa), y son de importancia sobre todo en lo que respecta al uso de
catalizadores de transferencia de fase.
REACCIÓN BI-SUSTRATO:

• El modelo de cinética enzimática de Michaelis-Menten fue derivado para una

reacción de un substrato.

• La mayoría de las reacciones enzimáticas tienen múltiples substratos y productos

Las reacciones bi-substratos son aproximadamente el 60% de las reacciones

enzimáticas conocidas.

REACCIÓN EXERGÓNICA:

Que liberan energía para el trabajo celular a partir del potencial de degradación de
los nutrientes orgánicos.

REACCION PING-PONG:

Uno o más productos son liberados antes de que todos los substratos hayan sido
adicionados y una forma estable alterna de la enzima, F, es producida a la mitad de
la reacción.

REACCIÓN SECUENCIAL:

Todos los substratos deben enlazarse a la enzima antes de que la reacción ocurra
y los productos sean liberados

• Secuencial ordenada: la reacción tiene obligatoriamente un orden de adición de

substrato y liberación de producto

• Secuencial aleatoria: la reacción no muestra preferencia por el orden de la adición

de substrato y liberación de producto.

REGULACIÓN ALOSTÉRICA:

La alostería (de griego ἄλλως, allos: otro y στερεός, stereós: forma)

o alosterismo es un modo de regulación de las enzimas por el que la unión de una
molécula en una ubicación (sitio alostérico) modifica las condiciones de unión de
otra molécula, en otra ubicación (sitio catalítico) de la enzima distante de la primera.

REGULACIÓN ENZIMATICA:

La mayoría de las enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones
de pocas décimas por encima o debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente
su actividad.
SITIO ACTIVO:

Las moléculas de enzimas contienen hendiduras o cavidades denominadas sitio

activo. El sitio activo está formado por las cadenas laterales de residuos específicos,
lo que ocasiona que tenga un arreglo tridimensional particular, diferente al resto de
la proteína. Este sitio es afín por la estructura tridimensional del sustrato.

El sitio activo la enzima (E) une al substrato (S) formando un complejo enzima-
substrato (ES). En el complejo ES, E transforma a S en él o los productos, formando
el complejo enzima-producto (EP), finalmente la enzima libera del sitio activo a P,
regenerándose.

SUSTRATO:

En bioquímica, un sustrato es una molécula sobre la cual actúa una enzima.

Las enzimas catalizan reacciones químicas que involucran sustrato(s). El sustrato
se une al sitio activo de la enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. Por
acción de la enzima, el sustrato se transforma en producto, se libera del sitio activo
y queda libre para recibir otro sustrato. La ecuación general es la siguiente:
E + S ⇌ ES → EP ⇌ E + P

TERMODINAMICA:

La termodinámica es una ciencia factual que se encarga de estudiar hechos o

acontecimientos auxiliándose de la observación y la experimentación por lo que
tiene que apelar al examen de la evidencia empírica para comprobarlos. Así, la
termodinámica puede ser vista como la generalización de una enorme cantidad de
evidencia empírica.
TEMPERATURA ÓPTIMA:

La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama “temperatura

óptima”

VELOCIDAD INICIAL (V0):

Es el cambio en la concentración de reactivos o de producto durante los primeros

segundos de la reacción.