DIGESTIÓN DE

PROTEÍNA EN
AMINOÁCIDOS
INFORME Nº 4

ALUMANA: DIANA CAROLINA CINTICALA QUISPE

CODIGO:2016-11007

CURSO: LABORATORIO DE BIOQUIMICA

DOCENTE: Mgr. CASTELLANOS CABRERA, ROBERTO

HORARIO: 5:00 A 7:00 PM

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PRÀCTICA Nº4

DIGESTIÓN DE PROTEÍNA EN
AMINOÁCIDOS
I. OBJETIVOS

 Realizar ensayos de reacción con la solución de ninhidrina y caseína.

 Identificación de aminoácidos.

II. MARCO TEÓRICO

En los hidrolizados de proteína se potencian diversas características funcionales,

tales como viscosidad baja, mayor capacidad de agitación, dispersión y alta
solubilidad, que les conceden ventajas para el uso en muchos productos
alimenticios, respecto a las proteínas originales.

Una de las aplicaciones más importantes de los hidrolizados de proteínas es su

utilización como fuente de nitrógeno en la formulación de dietas enterales con
destino a la alimentación infantil y/o de adultos enfermos. Estas dietas entéricas
se diseñan para ser absorbidas en el intestino sin una digestión previa en el
estómago y son esenciales en el tratamiento de pacientes con desórdenes
estomacales o problemas de la mucosa intestinal, así como en lactantes con
sindromes de malabsorción-malnutrición, con cuadros alergénicos en la mayoría
de los casos.

Las características que deben cumplir estos hidrolizados de proteínas para formar
parte de una dieta enteral son: no producir desequilibrios osmóticos ni alergias,
presentar un alto valor nutritivo, no muy inferior al de la proteína de partida y
tener un sabor aceptable.

El grado de hidrólisis es la propiedad fundamental de un hidrolizado y va a

determinar en gran medida las restantes características del mismo y por tanto su
posible uso. Se define como el porcentaje de enlaces peptídicos rotos en relación
a la proteína original. El grado de hidrólisis final está determinado por las
condiciones utilizadas, siendo éstas, la concentración de sustrato, la relación
enzima/sustrato, el tiempo de incubación y las condiciones fisicoquímicas tales
como el pH y la temperatura. Otro factor que también va a determinar el grado
de hidrólisis es la naturaleza de la enzima, caracterizada por su actividad

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específica y tipo de actividad. Así, la naturaleza de la enzima usada no sólo va a

influir en el grado de hidrólisis, sino también en el tipo de péptidos producidos.

Los hidrolizados que se producen para su uso en alimentación se pueden agrupar

en: hidrolizados con bajo grado de hidrólisis, entre el 1% y el 10%, para la mejora
de las propiedades funcionales; hidrolizados con grados de hidrólisis variable
para su uso como saborizantes y, por último, hidrolizados extensivos, con grado
de hidrólisis superior al 10%, para su uso en alimentación especializada.

1. Hidrólisis ácida

Se basa en la ebullición prolongada de la proteína con soluciones ácidas

fuertes (HCl y H2SO4). Este método destruye completamente el triptófano y
parte de la serina y la treonina

2. Hidrólisis enzimática de proteínas

Se utilizan enzimas proteolíticas cuya actividad es lenta y a menudo incompleta, sin

embargo, no se produce racemización y no se destruyen los aminoácidos; por lo
tanto, es muy específica.

Durante la práctica se realizó la hidrólisis de la grenetina la cual está conformada

por varios polímeros y estos se unen por puente de hidrógeno.

A continuación, podemos observar el mecanismo de reacción del hidrólisis de la

grenetina:

III. MATERIALES

Material de vidrio

• Tubos de ensayo

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Material de metal

• Gradilla

Equipos

• Pipetas automáticas
• Mechero de bunsen

Reactivos y/o elementos

• Caseína
• Agua destilada
• Bradford
• Glutamato
• Reactivo de ninhidrina
• aminoácido

IV. METODOLOGÍA

1. Obtención de una solución y reconocimiento de la caseína

 Tomar con una pipeta caseína depositarlo en un tubo de ensayo.

 A ese mismo tubo de ensayo agregarle agua destilada una cantidad

determinada.

 Tomando la solución de caseína obtenida anteriormente depositarlo en un

tubo de ensayo y agregar Bradford.
2. Obtención de aminoácido

 Con una pequeña espátula o cucharita tomar una cantidad pequeña de

glutamato y depositarlo en un tubo de ensayo y agregar agua destilada.

 Luego llevarlo a calentar a un mechero de bunsen.

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3. Obtención de una solución de ninhidrina

 En un tubo de ensayo con la ayuda de una pipeta tomar ninhidrina y

depositarla en un tubo de ensayo al cual a su vez se le agregara agua
destilada.

4. Otra forma de identificación de aminoácidos

 Tomar el aminoácido 500 ul con una pipeta obtenida en el experimento 2

y depositarlo en un tubo de ensayo.

 Se tomará con otra pipeta 500 ul de solución de ninhidrina el cual se echará

en el mismo tubo de ensayo.

 Se llevará a calentar en un mechero de bunsen.

V. RESULTADOS

1. Obtención de una solución y reconocimiento de la caseína

 Se obtuvo al mezclar agua destilada y caseína una solución de caseína.

 Al obtener la solución de caseína, se agregó el reactivo de Bradford el cual

reacciono a un color celeste. Eso significa que reconoció la caseína.

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2. Obtención de aminoácido

 El glutamato más el agua destilada nos da un aminoácido debido a que lo

calentamos en un mechero, pero el aminoácido es capaz de soportar hasta
250ºC.

3. Obtención de una solución de ninhidrina

 Se obtuvo una solución al mezclar el reactivo de ninhidrina y agua

destilada.

4. Identificación de aminoácidos

 Se observó un color azul de la mezcla de la solución de ninhidrina mas el

aminoácido obtenido en el experimento 2 lo cual significa que se
identificó la presencia de aminoácidos.

VI. CONCLUSIONES

 Se cumplió con los objetivos trazado en un principio de la práctica.

 Así mismo se logró realizar exitosamente los ensayos con el reactivo de

Bradford el cual permite el reconocimiento de proteínas en este caso la
caseína.

 También con la solución de ninhidrina se logró reconocer la presencia de

aminoácidos.

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VII. CUESTIONARIO

 ¿Qué aminoácidos pueden fabricar las células humanas?

El cuerpo no puede fabricar todos los aminoácidos. Los que tenemos que
ingerir a través de los alimentos son los llamados aminoácidos esenciales.
Siempre que es posible, el cuerpo utiliza los aminoácidos procedentes de
los alimentos antes que fabricarlos, así conserva energía.
Casi todas las células humanas tienen 46 cromosomas que contienen
nuestra información genética. Entre otras cosas le indican a la célula qué
proteína fabricar y como.

 ¿Qué aminoácidos deben proporcionarse desde fuentes externas?

La isoleucina es uno de los aminoácidos esenciales para la dieta de los seres

humanos y animales. Debe obtenerse de fuentes externas de alimentos. Este
aminoácido es importante para muchas reacciones bioquímicas en el
cuerpo, y los errores en el metabolismo puede tener consecuencias
drásticas. También se utiliza para tratar las quemaduras, y se toma como un
suplemento por los culturistas.

 ¿puede una dieta balanceada de aminoácidos reemplazar la ingesta

humana de todas las proteínas?

Si nuestra dieta se basa en alimentos exclusivamente vegetales, la

recomendación de consumo diario de alimentos con proteínas es superior ya
que debemos obtener una mayor diversidad de aminoácidos pues las
proteínas que podemos encontrar en los alimentos vegetales son en su
mayoría simples, es decir, contienen sólo un pequeño número de
aminoácidos que necesitamos.

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VIII. BIBLIOGRAFÍA

 https://www.senpe.com/documentacion/monografias/senpe_monografias_pr
oteinas_NE3.pdf

 Pérez N. (2012). Digestión y Absorción de Proteínas y Aminoácidos.

Recuperado de:
https://es.slideshare.net/neibemarelenaperezmejia/digestion-y-absorcion-de-
proteinas-y-aminoacidos