AMINOÁCIDOS

Y PROTEÍNAS
•  Aminoácidos y proteínas.
•  Proteínas.
•  Concepto de proteína.
•  Importancia de las proteínas.
•  Aminoácidos: ConsCtuyentes estructurales de las proteínas.
•  Aminoácidos esenciales y no esenciales.
•  Estructura y propiedades de las cadenas laterales de los
•  aminoácidos.
•  Ionización de los aminoácidos.
•  Punto isoeléctrico.
•  Enlace pepHdico.
•  CaracterísCcas estructurales del enlace pepHdico.
•  Niveles estructurales de las proteínas.
•  Estructura primaria, su relación con la información genéCca y la
•  función de las endopepCdasas y exopepCdasas.
•  Estructura secundaria. Interacciones no covalentes (alfa hélice y
•  Cra beta plegada).
•  Estructura terciaria. Factores que la estabilizan y dominios.
•  Estructura cuaternaria. Asociaciones de cadenas.
 Proteínas
•  Catálisis de reacciones metabólicas
•  Transporte de nutrientes, minerales,
vitaminas y O2
•  Estructura de tejidos
•  Transmisión nerviosa
•  Defensa inmune
•  Hormonas
•  Moléculas reguladoras
 Proteómica
•  Estudio de las formas de expresión de las
proteínas en una célula u organismo, y los
cambios de expresión como respuesta al
c r e c i m i e n t o , h o r m o n a s , e s t r é s ,
envejecimiento, etc.
 Aminoácidos

•  300 aminoácidos en sistemas animales,

vegetales y microbianos

•  20 aminoácidos están codificados por el ADN

para formar parte de las proteínas
ENANTIÓMEROS
 Clasificación de los aminoácidos
•  Cadena lateral

Ø  Determinan estructura y función de las proteínas

Ø  Carga eléctrica
Ø  L-levo
 *

* *

* * *

* * *
Se encuentran al interior de las proteínas
+ +
* *

+ fosforilables
* Forman glucoproteínas

Pirrolidina Se encuentran al exterior de las proteínas

pH=7.4

 pH=7.4

Amida Guanidina Imidazól

 PépCdos y proteínas
(estructura primaria)

Amino Carboxilo
terminal terminal

Angiotensina II
 Tamaño
•  50 y 2000 residuos de aminoácidos
•  Masa molecular de cada aminoácido es de
110 Da
•  Promedio entre 5.5 y 220 kDa
•  Ej: Anhidrasa carbónica 29 kDa
 Carga y polaridad
•  Aminoácidos no polares o aromáCcos se
encontraran en membranas celulares
•  Aminoácidos polares en proteínas solubles
•  Aminoácido básico y ácidos confieren carga
neta, capacidad de amorCguamiento y PI.
•  Carga a pH ácido y pH básico
 Estructura secundaria
•  Plegamiento de proteínas
•  Hélice α
•  Hoja plegada β

•  Estabilizadas por puentes de hidrogeno entre

carbonilo y amino intracatenarios
 Hélice α
•  C a d e n a p e p H d i c a
altamente enrollada
•  Estabilizada por puentes
de hidrógeno
•  C a d a p u e n t e e s t a
alejado 4 aminoácidos
•  3.6 residuos por vuelta
en promedio
•  Gira en el senCdo de las
manecillas del reloj
 Hoja plegada β
•  Estructura extendida
•  Ordenamiento paralelo o anCparalelo
•  Giros β, ricos en prolina y glicina
 Estructura terciaria
•  C o n f o r m a c i ó n
tridimensional
•  Plegada
•  B i o l ó g i c a m e n t e
acCva
•  Proteínas de 200
aa consisten en
dominios
•  Estabilizada por
interacciones de
grupos funcionales
 Estructura cuaternaria
•  Interacción entre cadenas de pépCdos
•  Estabilidad por interacciones no covalentes
principalmente, puente disulfuro
•  Diméricas, triméricas o mulCméricas