Dra.

Ana Masoni
Profesora Adjunta de la Cátedra de Química Biológica
Facultad de Ciencias Médicas. UNR
 Este Tutorial tiene los siguientes objetivos:

1.- Remarcar los conceptos más importantes acerca de este tema

(para aprender a jerarquizar los contenidos).

2.- Enfrentarlo a Ud. a diferentes definiciones para que comprenda

que no debe memorizarlas sino entenderlas para poder
expresarlas con sus propias palabras.

3.- Mostrarle diferentes gráficos para que Ud. aprenda a

observarlos y deducir de ellos el fenómeno que se le está
explicando. Para ello deberá entender qué es una variable, una
variable independiente y una variable dependiente. Sin estos
conocimientos nunca podrá descifrarlos.
En este Tutorial observaremos el comportamiento de la mayoría de las enzimas
que actúan en nuestro organismo y que tienen estructura proteica.
 ENZIMAS: CATALIZADORES
BIOLÓGICOS

 Las enzimas son sustancias orgánicas

especializadas compuestas por
polímeros de aminoácidos, que actúan
como catalizadores en el metabolismo
de los seres vivos.

 Cada tipo de enzima cataliza un tipo

específico de reacción química.
 ¿Qué son las enzimas?
 Son sustancias orgánicas de naturaleza
proteica, elaboradas por las células que
tienen como función acelerar las
reacciones químicas que se efectúan en los
seres vivos.

 Son de acción específica ya que actúan

catalizando un tipo de reacción química.
 ¿ Cómo actúan las enzimas en las reacciones químicas?

Energía

Desarrollo de reacción

En este gráfico se observa en el eje horizontal el desarrollo de una reacción química y en el

eje vertical los cambios de Energía que se producen en esa reacción química. El máximo
de energía que puede alcanzar esta reacción química, se llama Energía de Activación.

Observe cómo disminuye la Energía de Activación de esta reacción en presencia de un

catalizador (Enzima).
 ¿Cómo actúan las enzimas en las
reacciones químicas?
 Las enzimas actúan acelerando la velocidad de una reacción o
bien haciéndola posible.

 Para realizar su acción la enzima se une por su sitio activo o

centro catalítico al sustrato.

 El sitio activo de una enzima de origen proteico es un conjunto

de aminoácidos con capacidad específica de reconocer al
sustrato y operar sobre él.

 Esta combinación origina un complejo reversible enzima-

sustrato, que luego se descompone para liberar los productos
de la reacción enzimática.

 La enzima se libera intacta y es capaz de unirse a otras

moléculas del mismo sustrato para continuar su actividad
catalítica.
 ¿Cómo actúan las enzimas en las
reacciones químicas?

La Enzima se une a un sustrato específico que es reconocido por el

sitio activo o centro catalítico de la misma. Posteriormente se forma
un complejo inestable (por muy corto tiempo) para generar finalmente
los productos de la reacción química. Observe que la enzima se
encuentra al final de la reacción del mismo modo que al principio de
la misma. La enzima cataliza la reacción sin sufrir ningún tipo de
transformación o cambio.
¿Qué es la especificidad enzimática?

 Cada tipo de enzima cataliza un tipo

específico de reacción química.

 Cada una de ellas actúa exclusivamente

en una determinada reacción y sobre un
determinado sustrato o un limitado
grupo de sustratos.
 ESTRUCTURA

Muchas enzimas sólo pueden catalizar al sustrato si se

encuentran asociadas a una molécula no proteica que recibe
el nombre de coenzima o cofactor. Ambas partes son
indispensables para la actividad de la enzima y recibe el
nombre de Holoenzima.
 ESTRUCTURA

Ejemplos de Enzimas que requieren coenzimas:

Deshidrogenasas, transferasas, isomerasas, ligasas entre otras.
Las coenzimas sufren cambios en la reacción catalizada por las enzimas.
EJEMPLOS DE ALGUNAS ENZIMAS
Resumen de las Características de las Enzimas
 ¿Cuales son las funciones que desempeñan
las enzimas?
 Facilitan y aceleran las reacciones químicas que
realizan los seres vivos, permitiendo así los
procesos bioquímicos dentro de los organismos.

 Liberan la energía acumulada en los compuestos

químicos para que el organismo la utilice a medida
que la necesite.

 Descomponen grandes moléculas en sus

constituyentes más simples permitiendo así que
puedan entrar o salir de la célula.

 Promueven la síntesis de macromoléculas a partir

de precursores simples.
¿Cuales son los factores más importantes que influyen
en las reacciones enzimáticas?

 Temperatura: las reacciones enzimáticas siguen la

regla general de las reacciones químicas, cuya
velocidad aumenta con la temperatura.
Las enzimas tiene una temperatura óptima para
actuar.

 pH: las enzimas (por ser de origen proteico) sufren

alteraciones en su estructura ante la acción de
ácidos o bases fuertes. Cada una de ellas presenta
un pH óptimo en el cual su actividad es máxima.

 Activadores ó inhibidores: los primeros aceleran y

los segundos retardan la velocidad de reacción.
 EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

En este gráfico se observa que la velocidad de reacción (eje y) aumenta al

elevarse la temperatura (eje x), se alcanza el máximo de velocidad de reacción
cuando se alcanza la temperatura óptima.

Luego esta velocidad de reacción disminuye al seguir aumentando la

temperatura.

No olvidar que la mayoría de las enzimas son proteínas y su estructura se

altera por el calor.
 EFECTO DEL TEMPERATURA SOBRE LA ESTRUCTURA DE UNA
ENZIMA DE ORIGEN PROTEICO

Esta enzima se desnaturaliza (pierde su naturaleza) por efecto del calor.

Observe que a pesar de no perder la estructura primaria, esta proteína no
puede realizar su función biológica, ya que para hacerlo tiene que tener
hasta su estructura terciaria intacta.
 EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

En este gráfico se observa en el eje horizontal, correspondiente a la variable

independiente, diferentes valores de pH y en el eje vertical, correspondiente a
la variable dependiente, la actividad enzimática.
¿Cómo mirar estos gráficos?
Observe el efecto del pH sobre la actividad enzimática de dos enzimas que
actúan sobre las uniones peptídicas de las proteínas que ingresan a nuestro
organismo mediante la alimentación.
Para la pepsina el pH óptimo es ácido (pH=2), justamente el que se encuentra
en el estómago, lugar donde actúa esta enzima, mientras que para la tripsina
el pH óptimo es alcalino (pH=8) como el que se encuentra en el intestino, lugar
donde actúa esta enzima.
 CINÉTICA ENZIMÁTICA

En este gráfico se observa cómo aumenta la velocidad de un reacción enzimática a

medida que aumenta la concentración de sustrato. Pero este aumento llega a un
límite (cuando todos los sitios activos de la enzima están ocupados con moléculas de
sustrato). En ese momento la enzima se encuentra saturada con el sustrato y la
velocidad de reacción se mantiene constante (parte hotizontal de la curva).
La reacción ha alcanzado su velocidad máxima (Vmax).
 CONCEPTO DE Km
(Constante de Michaelis Menten)

El Km es una constante que sólo varía con la temperatura, por lo tanto es característica
de cada enzima. Su valor nos permite conocer la afinidad de la enzima por su sustrato.
Se puede calcular el valor del Km mediante un gráfico como el que se encuentra en esta
diapositiva.
Cuanto menor es el valor del Km, mayor es la afinidad de la enzima por su sustrato.
El Km es la concentración de sustrato que coincide con la mitad de la Vmax. Observe
detenidamente el gráfico, ordenada y abscisa.
 Modificadores de la Cinética Enzimática
Existen inhibidores de una reacción enzimática, que van a
disminuir la velocidad de la misma porque la enzima se inactiva en
presencia de ellos:

◄ Inhibidores competitivos (hay competencia entre el sustrato y el

inhibidor por el sitio activo de la enzima)

◄ Inhibidores no competitivos (no compiten por el sitio activo, se unen

en otro sector de la molécula de la enzima y producen un cambio
conformacional que inactiva a la enzima)

◄ Inhibidores irreversibles producen cambios permanentes en la

molécula enzimática con deterioro definitivo en su capacidad
catalítica.

Los inhibidores competittivos y no competitivos producen inhibiciones

reversibles. La inhibición competitiva se revierte por agregado de sustrato
a la reacción química, la no competitiva se revierte extrayendo del medio al
inhibidor.
 Modificación de la Cinética Enzimática en
presencia de inhibidores

En este gráfico se observa cómo la presencia de un inhibidor disminuye la

velocidad de esta reacción enzimática.
En la inhibición competitiva se modifica el Km mientras que la Vmax se alcanza
más tardíamente cuando aumenta la concentración de susutrato que desplaza del
sitio activo al inhibidor.
En la inhibición no competitiva el Km no sufre modificación y a pesar del aumento
de la concentración de sustrato no se alcanzará nunca la Vmax.
EFECTO DE LOS INHIBIDORES COMPETITIVOS
SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
 Enzimas Alostéricas
 Alos significa “otro”
 Estereo significa “lugar”

Las Enzimas Alostéricas tienen otro lugar en su estructura, en el cual se unen

otras moléculas.

Esta unión modifica la actividad de estas Enzimas.

Si el modificador alostérico es un activador, aumentará la actividad enzimática.

Si el modificador alostérico es un inhibidor, disminuirá la actividad enzimática.

Estas enzimas alostéricas también reciben el nombre de Enzimas Reguladoras,

ya que regulan la actividad de las reacciones enzimáticas de las vías
metabólicas.

De este modo se regula nuestro metabolismo (la aplicación de estos conceptos

la realizará en el Area de Nutrición)
 ENZIMAS ALOSTÉRICAS

Aquí se observa el tipo de curva que se obtiene de la cinética enzimática

de las enzimas alostéricas. Como Ud. puede apreciar la curva es de tipo
sigmoidea (forma de S).
A la derecha puede observar los efectos respectivos de moduladores
positivos (activadores) y moduladores negativos (inhibidores).
 EFECTO DE ACTIVADORES E INHIBIDORES
ALOSTÉRICOS SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

Las enzimas alostéricas pueden pasar de forma activa a inactiva y

viceversa de forma inactiva a activa (como se aprecia en este
ejemplo). Observe que es un fenómeno reversible (indicado por la
doble flecha).
 ¿Qué son las Isoenzimas?

El prefijo iso significa igual, por lo tanto las isoenzimas (o isozimas)

son formas moleculares proteicas diferentes con igual actividad
catalítica.

 La enzima LDH (lactato deshidrogenasa) posee 5 isoenzimas. Todas

ellas catalizan la misma reacción química. Sin embargo cada una de
ellas tiene un comportamiento particular que les confiere diferentes
capacidades funcionales. Son muy útiles en el diagnóstico clínico ya
que distintos órganos producen las formás más aptas para sus
requerimientos específicos.

 La LDH-1 y LDH-2 predominan en el corazón, mientras que la LDH- 5

predomina en hígado y músculo esquelético.

 La alteración de estas isoenzimas se utiliza para el diagnóstico de

patologías ya que indicaría el órgano afectado.
Este Tutorial de Enzimas ha tenido como propósito el que Ud.
preste atención a ciertos procesos y fenómenos que ocurren
con estos compuestos enzimáticos, sin los cuales nuestra vida
biológica sería imposible.

Los diferentes textos recomendados por nuestra Cátedra se

hallan publicados en nuestro transparente. Una vez que haya
leído los textos, mire este Tutorial y posteriormente vuelva a
recurrir a los textos.

La Cátedra de Química Biológica le ofrece 10 horarios diferentes

de Clases de Consulta por semana, para que Ud. pueda preguntar
al Docente a cargo cualquier duda que se le presente.

No deje de utilizar estos Recursos Educativos que le ofrecemos.

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