Tecnológico Nacional de México

Ingeniería Bioquímica

Ciencia y tecnología de los alimentos

Grupo A

Actividad 4.3: Alteraciones de las proteínas. Tratamientos a

altas temperaturas. Desulfuración y oxidación, ciclación,
deaminación y deshidratación, racemización y formación de
nuevos aminoácidos

Alumno: Bretón De La O Bryan Eduardo 16211903

Profesor(a): M.C Ricardo Ocampo

Fecha de entrega: 29 de mayo del 2019

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Alteración de las proteínas

La aplicación de calor puede causar desnaturalización en las proteínas,

cuando se aplican en forma moderada, y la formación de algunas sustancias
tóxicas en casos más drásticos, pero es necesaria para mejorar la digestibilidad y
las propiedades sensoriales de los alimentos, así como para evitar las reacciones
de alergenicidad como sucede con algunas proteínas de soya y de leche. Resulta
imposible separar los efectos benéficos de los dañinos, por lo que debe llegarse a
un compromiso para minimizar las pérdidas de valor nutricional y la presencia de
sustancias tóxicas, a fin de lograr una conservación adecuada del alimento y
obtener buenas características sensoriales. (Fennema, 1996).

Figura 1: Proteína nativa y desnaturalizada en proceso (a) reversible

y (b) irreversible

Los principales factores que pueden provocar alteraciones en las proteínas son:

- Altas temperaturas.
- Agentes oxidantes y reductores.
- Ácidos y álcalis.
- Actividad de agua.
- Acción de las enzimas.

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Tratamientos a altas temperaturas

Generalmente, estos tratamientos son benéficos y deseables debido a que

la desnaturalización de las proteínas facilita su digestión y mediante el escaldado
se logran inactivar enzimas como la polifenoloxidasa para evitar un oscurecimiento
no deseable como sucede con los champiñones, las papas, etcétera, y con el
escaldado se inactivan las lipoxigenasas. (Fennema, 1996).

Figura 2: Intensidad del tratamiento térmico.

Otras moléculas de origen proteínico que es deseable inactivar son las

toxinas microbianas como la de Clostridium botulinumy la de Staphylococcus
aureusque, sin embargo, requieren temperaturas de 100ºC y mayores
respectivamente. En los alimentos de origen vegetal, sobre todo en el caso de las
leguminosas, es deseable inactivar los inhibidores de tripsina y quimo tripsina,y al
aplicar tratamientos térmicos es posible también inactivar algunas lectinas
(glicoproteínas) conocidas también como hemaglutininas. En otros alimentos
como el huevo existen también factores como ovomucoides y ovoinhibidor,
capaces de inhibir a tripsina, quimotripsina y a algunas proteasas fungales.
(Rembado, 2009).

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Pirólisis

Los tratamientos térmicos drásticos como el asado de carnes y pescados a la

parrilla o al fuego directo y el horneado alcanzan temperaturas mayores de 200ºC que
dañan notablemente las superficies de los alimentos y los aminoácidos sufren pirólisis
convirtiéndose en mutágenos de acuerdo a la prueba de Ames. Entre los más tóxicos
están las carbolinas producidas a partir de Trp y los tóxicos a partir de Glu (figura 3.37).
(Fennema, 1996).

Figura 3: Estructura de las carbolinas.

Desulfuración y oxidación

La cisteína, con su grupo sulfuhidrilo libre, es uno de los aminoácidos más

reactivos por ser un agente altamente reductor. Además de la cisteína, la cistina y
la metionina también se alteran con la temperatura y estas tres moléculas generan
sulfuros, disulfuros, mercaptanos y algunos otros volátiles de peso molecular bajo
(Rembado, 2009).

Además, en la oxidación de los aminoácidos los más afectados son también

los compuestos azufrados y algunos aromáticos como el triptófano, la histidina y
en ciertos casos la tirosina. (Rembado, 2009).

Los peróxidos de hidrógeno, el oxígeno y los hidroperóxidos provenientes

de las grasas rancias aceleran estas transformaciones a temperaturas altas y
presencia de radiación electromagnética y se pueden generar: sulfóxidos,
sulfonas, disulfóxidos, ácidos sulfónico, sulfénico, cisteico, etc (Rembado, 2009).

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 Figura 4: Oxidación de aminoácidos.

En caso extremo es posible formar ácido homocisteico (contiene un

metileno más que el ácido cistéico) por la desmetilación de Met oxidada. En el
caso de Cys y Cistina, se forman también una serie de compuestos que
gradualmente adquieren átomos de oxígeno: Cys-sulfénico, Cys-sulfínico y Cys-
sulfónico o ácido cisteico. A partir de la Cistina se forma Cistina mono o disulfóxido
y Cistina disulfona (Cheftel, J. C., Cuq, J. L. y Lorient, D. 1989).

Ciclización

Es un término genérico utilizado para describir reacciones químicas que

producen el cierre de estructuras moleculares lineales o ramificadas, para formar
anillos, y más específicamente a aquellas reacciones químicas que producen
compuestos orgánicos cíclicos. El término se utiliza tanto para reacciones
químicas producidas artificialmente como para reacciones químicas que se
producen dentro de los seres vivos y también para aquellas reacciones que se
producen espontáneamente. (Rembado, 2009).

Deaminación

La deaminación oxidativa es una reacción química que se caracteriza por

la ruptura de un grupo amino. Esta reacción es clave a nivel biológico en la
degradación de los aminoácidos. Se piensa que la oxidación ocurre con la
transferencia de un ion hidruro del carbono a del glutamato al NAD(P)+ formando
α-iminoglutarato el cual es hidrolizado a α-cetoglutarato y amonio. (Badui, 2006)

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 Los aminoácidos de un polipéptido se unen a sus vecinos mediante un
enlace covalente conocido como enlace peptídico, que se forma en una reacción
de síntesis por deshidratación. Durante la síntesis de proteínas, el grupo carboxilo
del aminoácido al final de la creciente cadena polipeptídica reacciona con el grupo
amino de un aminoácido entrante, liberando una molécula de agua. El enlace
resultante entre aminoácidos es un enlace peptídico. (Rembado, 2009).

Figura 5: Enlace peptídico.

Racemización y formación de nuevos aminoácidos

La racemización puede llevar a la formación de aminoácidos raros como

ornitina que tiene un grupo d–amino (a partir de Arg) y la dehidroalanina (DHA)
cuando el carbanión intermediario sufre b-eliminación como es el caso de Ser y
fosfoserina. Los tratamientos alcalinos también son utilizados para la producción
de texturizados de proteína vegetal, y si se aúnan a un tratamiento térmico, se
destruyen aminoácidos como Arg, Ser, Thr y Lys. (Fennema, 1996).

La consecuencia más directa de la racemización es una disminución del

valor nutrimental ya que los D-aminoácidos no son reconocidos por las enzimas
digestivas, se absorben en menor proporción en la mucosa intestinal y no se
pueden utilizar en los procesos fisiológicos. Además, la ornitina y la DHA se
convierten en intermediarios de reacciones de entrecruzamiento. (Fennema,
1996).

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 La racemización resulta más frecuente en las proteínas (10x) que, en los
aminoácidos libres sometidos al mismo tratamiento, ya que las fuerzas
intramoleculares facilitan la reacción al disminuir la Ea necesaria para la reacción,
y son los aminoácidos cuya cadena lateral facilita por atracción electrónica la
eliminación alcalina del protón arriba descrito, los que más sufren la racemización
(Badui, 2006)

Figura 6: Racemización de D-aminoácido a L-

aminoácido.

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Referencias

 Badui. Salvador. (2006). Química de los alimentos. México: Person

educación. 4ta edición.
 Cheftel, J. C., Cuq, J. L. y Lorient, D. (1989). Proteínas alimentarias. Ed.
Acribia. Zaragoza España.
 Fennema. Owen (1996). Química de los alimentos. Editorial Acribia. 3ra
edición.
 Rembado, M. (2009). Química en los alimentos. Edición Savedra,
Argentina.