Leyes de la termodinámica no son mas que las leyes en que se divide

la termodinámica; del griego termo, que significa "calor" y dinámico, que significa
"fuerza".Es una rama de la física que estudia los fenómenos relacionados con el
calor. En esencia, la termodinámica estudia la circulación de la energía y cómo la
energía infunde movimiento.

1. Las leyes de la termodinámica

Introducción
¿Qué tipo de sistema eres: abierto o cerrado? Pues resulta que
esta es una pregunta de física, no una filosófica. Tú, como todos los
seres vivos, eres un sistema abierto, es decir, intercambias
materia y energía con tu entorno. Por ejemplo, tomas energía
química en forma de alimentos y realizas trabajo sobre tu entorno
al moverte, hablar, caminar y respirar.

Todos los intercambios de energía que ocurren dentro de ti (como

tus muchas reacciones metabólicas) y entre tú y tu entorno,
pueden ser descritos por las mismas leyes de la física, como
intercambios de energía entre objetos calientes y fríos o moléculas
de gas o cualquier otra cosa que podrías encontrar en un libro de
texto de física. Aquí, veremos dos leyes físicas —la primera y la
segunda ley de la termodinámica— y veremos cómo se aplican a
sistemas biológicos como tú.

Sistemas y sus alrededores

En la biología, la termodinámica se refiere al estudio de la
transferencia de energía que se produce entre moléculas o
conjuntos de moléculas. Cuando hablamos de termodinámica, el
elemento o conjunto particular de elementos que nos interesa
(que podría ser algo tan pequeño como una célula o tan grande
como un ecosistema) se llama sistema, mientras que todo lo que
no está incluido en el sistema que hemos definido se
llama alrededores.

Representación generalizada del sistema (un círculo), el entorno

(un cuadrado rodeando al círculo) y el universo (sistema +
entorno).

Por ejemplo, si calentaras una olla de agua en la estufa, el sistema

podría incluir la estufa, la olla y el agua, mientras que los
alrededores serían todo lo demás: el resto de la cocina, la casa, el
vecindario, el país, el planeta, la galaxia y el universo. La decisión
sobre qué es lo que se define como sistema es arbitraria (depende
 del observador), y según lo que uno quiera estudiar, igual se
podría considerar solo el agua, o toda la casa, como parte del
sistema. El sistema y los alrededores en conjunto componen
el universo.

Hay tres tipos de sistemas en la termodinámica: abierto, cerrado y

aislado.

 Un sistema abierto puede intercambiar energía y materia con su

entorno. El ejemplo de la estufa sería un sistema abierto, porque
se puede perder calor y vapor de agua en el aire.

 Un sistema cerrado, por el contrario, solo puede intercambiar

energía con sus alrededores, no materia. Si ponemos una tapa
muy bien ajustada sobre la olla del ejemplo anterior, se
aproximaría a un sistema cerrado.

 Un sistema aislado es que no puede intercambiar ni materia ni

energía con su entorno. Es difícil encontrarse con sistema aislado
perfecto, pero una taza térmica con tapa es conceptualmente
similar a un sistema aislado verdadero. Los elementos en el
interior pueden intercambiar energía entre sí, lo que explica por
qué las bebidas se enfrían y el hielo se derrite un poco, pero
intercambian muy poca energía (calor) con el ambiente exterior.
[¿Por qué se dice que una hielera es un sistema "cerrado"?]

Tú, como otros organismos, eres un sistema abierto. Estés o no

consciente de ello, constantemente intercambias energía y
materia con tu entorno. Por ejemplo, imagina que te comes una
zanahoria o levantas una bolsa de ropa sucia o simplemente
exhalas y liberas dióxido de carbono a la atmósfera. En cada caso,
estás intercambiando energía y materia con tu entorno.

Los intercambios de energía que ocurren en seres vivos tienen

que seguir las leyes de la física. En este sentido, no son diferentes
de las transferencias de energía en, digamos, un circuito eléctrico.
Veamos más de cerca cómo las leyes de la termodinámica (las
reglas físicas sobre la transferencia de energía) se aplican a seres
vivos como tú.

La primera ley de la termodinámica

La primera ley de la termodinámica piensa en grande: se refiere a
la cantidad total de energía en el universo, y en particular declara
que esta cantidad total no cambia. Dicho de otra manera,
la Primera ley de la termondinámica dice que la energía no se
puede crear ni destruir, solo puede cambiarse o transferirse de un
objeto a otro.
Imagen de un cono de helado (energía química) que se transforma
en el movimiento de los niños al andar en bicicleta (energía
cinética).

Imagen del sol (energía luminosa) que se convierte en azucares

(energía química) en una hoja.
 Crédito de imagen: OpenStax Biología. Crédito de la fotografía “Helado": modificación de la obra
de D. Sharon Pruitt; crédito de la fotografía "Niños en bicicletas": modificación de la obra de
Michelle Riggen-Ransom y crédito de la fotografía “Hoja”: modificación de la obra de Cory
Zanker.

Esta ley puede parecer algo abstracta, pero si empezamos a ver los
ejemplos, encontraremos que las transferencias y
transformaciones de energía ocurren a nuestro alrededor todo el
tiempo. Por ejemplo:

 Los focos transforman energía eléctrica en energía luminosa

(energía radiante).

 Una bola de billar golpea a otra, lo que transfiere energía cinética

y hace que la segunda bola se mueva.

 Las plantas convierten la energía solar (energía radiante) en

energía química almacenada en moléculas orgánicas.

 Tú estas transformando la energía química de tu última comida en

energía cinética cuando caminas, respiras y mueves tu dedo para
desplazarte hacia arriba y hacia abajo por esta página.

Lo importante es que ninguna de estas transferencias es

completamente eficiente. En cambio, en cada situación, parte de la
energía inicial se libera como energía térmica. Cuando la energía
térmica se mueve de un objeto a otro, recibe el nombre más
familiar de calor. Es obvio que los focos de luz incandescente
generan calor además de luz, pero las bolas de billar en
movimiento también lo hacen (gracias a la fricción), como lo
hacen las transferencias de energía química ineficientes del
metabolismo vegetal y animal. Para ver por qué la generación de
calor es importante, sigue leyendo sobre la segunda ley de la
termodinámica.
La segunda ley de la termodinámica
A primera vista, la primera ley de la termodinámica puede parecer
una gran noticia. Si la energía nunca se crea ni se destruye, eso
significa que la energía puede simplemente ser reciclada una y
otra vez, ¿cierto?

Pues... sí y no. La energía no puede ser creada ni destruida, pero

puede cambiar de formas más útiles a formas menos útiles. La
verdad es que, en cada transferencia o transformación de energía
en el mundo real, cierta cantidad de energía se convierte en una
forma que es inutilizable (incapaz de realizar trabajo). En la
mayoría de los casos, esta energía inutilizable adopta la forma de
calor.

Aunque de hecho el calor puede realizar trabajo bajo las

circunstancias correctas, nunca se puede convertir en otros tipos
de energía (que realicen trabajo) con una eficiencia del 100%. Por
lo que cada vez que ocurre una transferencia de energía, cierta
cantidad de energía útil pasa de la categoría de energía útil a la
inútil.

El calor aumenta lo aleatorio del universo

Si el calor no realiza trabajo, entonces ¿qué hace exactamente? El
calor que no realiza trabajo aumenta la aleatoriedad (desorden)
del universo. Esto puede parecer un gran salto de lógica, así que
vamos a dar un paso atrás y ver cómo puede ser.

Cuando tienes dos objetos (dos bloques del mismo metal, por
ejemplo) a diferentes temperaturas, tu sistema está relativamente
organizado: las moléculas están separadas por velocidad, en el
objeto más frío se mueven lentamente y en el objeto más caliente
se mueven rápidamente. Si fluye calor del objeto más caliente
hacia el objeto más frío (como sucede espontáneamente), las
moléculas del objeto caliente disminuyen su velocidad, y las
moléculas del objeto frío aumentan su velocidad, hasta que todas
las moléculas se estén moviendo a la misma velocidad promedio.
Ahora, en lugar de tener moléculas separadas por su velocidad,
simplemente tenemos un gran conjunto de moléculas a la misma
velocidad, una situación menos ordenada que nuestro punto de
partida.

El sistema tenderá a moverse hacia esta configuración más

desordenada simplemente porque es estadísticamente más
probable que la configuración de temperaturas separadas (es
decir, hay muchos más estados posibles que corresponden a la
configuración desordenada). Puedes explorar más este concepto
en los videos de este tutorial o en este sencillo video de física.

La entropía y la segunda ley de la

termodinámica
El grado de aleatoriedad o desorden en un sistema se
llama entropía. Puesto que sabemos que cada transferencia de
energía resulta en la conversión de una parte de energía en una
forma no utilizable (como calor) y que el calor que no realiza
trabajo se destina a aumentar el desorden del universo, podemos
establecer una versión relevante para la biología de la segunda
ley de la termodinámica: cada transferencia de energía que se
produce aumentará la entropía del universo y reducirá la cantidad
de energía utilizable disponible para realizar trabajo (o en el caso
más extremo, la entropía total se mantendrá igual). En otras
palabras, cualquier proceso, como una reacción química o un
conjunto de reacciones conectadas, procederá en una dirección
que aumente la entropía total del universo.
[¡Haz clic aquí para ver algunas implicaciones alucinantes de la segunda ley!]

10^{10^{56}}10, start superscript, 10, start superscript, 56, end

superscript, end superscript

Para resumir, la primera ley de termodinámica habla sobre la

conservación de la energía entre los procesos, mientras que la
segunda ley de la termodinámica trata sobre la direccionalidad de
los procesos, es decir, de menor a mayor entropía (en el universo
en general).

La entropía en los sistemas biológicos

Una de las implicaciones de la segunda ley de la termodinámica es
que, para que un proceso se lleve a cabo, de algún modo debe
aumentar la entropía del universo. Esto inmediatamente puede
plantear algunas preguntas cuando se piensa en organismos vivos,
como tú. Después de todo ¿acaso no eres un conjunto de materia
bastante ordenado? Cada célula de tu cuerpo tiene su propia
organización interna; las células se organizan en tejidos y los
tejidos en órganos; y todo tu cuerpo sostiene un cuidadoso
sistema de transporte, intercambio y comercio que te mantiene
vivo. Así, a primera vista, puede no ser claro cómo tú o incluso una
simple bacteria representan un aumento en la entropía del
universo.

Para aclarar esto, revisemos los intercambios de energía que

ocurren en tu cuerpo cuando caminas, por ejemplo. Al contraer los
músculos de las piernas para mover tu cuerpo hacia delante, estás
utilizando energía química de moléculas complejas, como la
glucosa, y la conviertes en energía cinética (y, si estás caminando
cuesta arriba, energía potencial). Sin embargo, esto lo haces con
eficiencia muy baja: una gran parte de la energía de tus fuentes de
combustible simplemente se transforma en calor. Parte del calor
mantiene tu cuerpo caliente, pero gran parte se disipa en el
ambiente circundante.

Caricatura de una persona caminando, con una hamburguesa en la

mano. La persona está consumiendo macromoléculas complejas
de la hamburguesa y liberándolas en forma de moléculas de
dióxido de carbono y agua, lo que aumenta la entropía. También
está caminando hacia adelante (y convierte la energía química de
las macromoléculas en energía cinética), pero buena parte de la
energía liberada se pierde en forma de calor (lo que también
aumenta la entropía).
Esta transferencia de calor aumenta la entropía del entorno, al
igual que el hecho de que tomas grandes y complejas biomoléculas
y las conviertes en muchas pequeñas moléculas simples, como
dióxido de carbono y agua, cuando metabolizas el combustible
para poder caminar. Este ejemplo utiliza a una persona en
movimiento, pero lo mismo sería válido para una persona, o
cualquier otro organismo, en reposo. La persona u organismo
mantendrá cierta tasa basal de actividad metabólica que causa la
degradación de moléculas complejas en otras más pequeñas y
numerosas junto con la liberación de calor, lo que aumenta la
entropía del entorno.

Dicho en términos más generales, los procesos que disminuyen

localmente la entropía, como aquellos que construyen y
mantienen los altamente organizados cuerpos de los seres vivos,
sí pueden ocurrir. Sin embargo, esta disminución local de la
entropía puede ocurrir solamente con un gasto de energía y parte
de esa energía se convierte en calor u otras formas no utilizables.
El efecto neto del proceso original (disminución local de la
entropía) y de la transferencia de energía (aumento en el entorno
de la entropía) es un incremento global en la entropía del
universo.

En resumen, el alto grado de organización de los seres vivos se

mantiene gracias a un suministro constante de energía y se
compensa con un aumento en la entropía del entorno.
2. Las enzimasa b son moléculas orgánicas que actúan
como catalizadores de reacciones químicas4, es decir, aceleran la velocidad de
reacción. Comúnmente son de naturaleza proteica, pero también
de ARN (ver ribozimas5). Las enzimas modifican la velocidad de reacción, sin afectar
el equilibrio de la misma, ya que una enzima hace que una reacción química
transcurra a mayor velocidad, siempre y cuando sea energéticamente posible
(ver energía libre de Gibbs) 67. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre
unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en moléculas
diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan
enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por
enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su
velocidad crece solo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas presentes
en una célula determina el tipo de metabolismo que tiene esa célula. A su vez, esta
presencia depende de la regulación de la expresión génica correspondiente a la
enzima.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de
activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que la presencia de la enzima acelera
sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de
las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la
reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso en escalas de millones de veces.
Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en
general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no
catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas en las
reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas
difieren de otros catalizadores por ser más específicas. La gran diversidad de enzimas
existentes catalizan alrededor de 4000 reacciones bioquímicas distintas.8 No todos los
catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son
capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que
reside la actividad peptidil transferasa).910 También cabe nombrar unas moléculas
sintéticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones químicas
como las enzimas clásicas.11
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores
enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas,
mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad.
Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad.
Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es
afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato,
y otros factores físico-químicos.
Muchas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis
de antibióticos o de productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente
utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos,
destinción de vaqueros o producción de biocombustibles.
3 . Fedra o enzima-sustrato es la estructura que se forma de la unión de
una enzima con su sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima).
Algunas proteínas tienen la capacidad de modificarlos ligándos a los cuales son
unidos, es decir, actúan como catalizadores moleculares. Su función es
acelerar en varios órdenes de magnitud el ajuste del equilibrio químico y la
velocidad de reacciones químicas, que sin ellas podrían tardar una eternidad.
Estas proteínas son las denominadas enzimas. Para realizar esta aceleración
del proceso lo que consigue la enzima es lograr la disminución de la energía de
activación de la reacción.
Las enzimas dirigen las transformaciones químicas y energéticas que tienen
lugar en cada célula. Pero para realizar estas funciones básicas y vitales para
nuestra vida deben tener una capacidad de interaccionar de forma específica y
reversible con ligandos, que viene dada por su conformación espacial en el
lugar de unión. Para que la enzima modifique el ligando (sustrato a partir de
este momento) este debe “encajar” en el lugar de unión de la enzima. Por esto
decimos que hay complementariedad geométrica entre enzima y sustrato.
Los lugares de unión acostumbran a estar en unas hendiduras de la superficie
de la enzima, formando como un “bolsillo” en el cual entra el sustrato. De esta
manera la superficie de interacción entre sustrato y enzima es mayor, y las
posibilidades de conferir especificidad a la unión con el sustrato aumenta. La
especificidad de la unión es tan alta que la enzima es capaz de distinguir entre
sustratos esteroisómeros, por lo tanto decimos que las enzimas presentan
esteroespecificidad. La esteroespecificidad puede servir en casos concretos
para separar rutas de formación y degradación de productos, que se realizan
de forma simultánea. Este hecho se debe a que las enzimas son moléculas
asimétricas.
La unión se mantiene gracias a las fuerzas de enlaces no covalentes entre
átomos del sustrato y la enzima, como enlaces de Van der Waals, enlace por
puente de hidrógeno o puentes salinos, durante la catálisis, pero la unión es
temporal, por tanto cuando la reacción enzimática finaliza se separan la enzima
y el producto (ya no hablamos de sustrato después de la catálisis, ya que tiene
una conformación modificada por la enzima).
 4.
Acción Enzimática
La acción enzimática de las enzimas se caracteriza por la formación de un
complejo. Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la
energía de activación de una reacción, acelerando la tasa de reacción. El estado
de transición en la acción enzimática, se caracteriza por la formación de un
complejo que representa el estado de transición. Sucede cuando el sustrato se
une a la enzima a través de numerosas interacciones en el centro activo. Con su
acción, regulan la velocidad de muchas reacciones químicas.[2]

Especificidad de Acción
Una de las principales características de las enzimas es su alta
especificidad. Las enzimas son específicas para: el substrato y la reacción. Esto
significa que las enzimas pueden catalizar la transformación de apenas un
substrato o una familia de substratos relacionados estructuralmente, catalizando
solo una de las posibles reacciones que ese substrato puede experimentar.[6]
Las enzimas catalizan reacciones con diferente grado de especificidad que
pueden ser: -Enzimas muy específicas: Cuando la enzima solo puede actuar
sobre un tipo de substrato, se dice que la enzima muestra especificidad
absoluta para el substrato.
Enzimas poco específicas: La enzima puede actuar sobre substratos con
estructuras muy similares, se dice que la enzima muestra especificidad relativa
para el substrato.[7]

la ventaja es mantener una mayor seguridad y no cualquier molécula active o

agilice tal proceso recordemos que todos los procesos celulares están
perfectamente coordinados, y una desventaja es en caso de una deficiencia por
ejemplo genética que no se produzca tal enzima pues la reacción se llevara
aproximadamente unas 10,000,000 veces más lento (prácticamente no se Darian
las reacción ) y funciones que en ciertos casos son vitales como por ejemplo la
anhidrasa carbónica ahora vez la importancia de las enzimas. n.n

5.

ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
Se define la unidad de actividad enzimática (U) como la cantidad de enzima que cataliza la
conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto. La actividad específica es el número de unidades de
enzima por miligramo de proteína (U/mg prot) o por mililitro de disolución (U/ml).

Recientemente, el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de actividad enzimática

como la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo. Esta unidad se
llama katal(kat). Como 1 mol son 106 µmoles y 1 minuto son 60 segundos, resulta que 1 katal
equivale a 60 x 106U. Esta unidad es muy grande, de forma que se utilizan frecuentemente los
submúltiplos como el microkatal (µkat, 10-6 kat) o el nanokatal (nkat, 10-9 kat).

Cuando se conoce el peso molecular del enzima puro y el número de centros activos por molécula de
enzima, las medidas de actividad enzimática permiten calcular el número de recambio del enzima, o
sea, el número de reacciones elementales que realiza el enzima por cada centro activo y por unidad de
tiempo.

La resistencia bacteriana, traducida por la aparición de cepas

refractarias al efecto bacteriostático y bactericida de los
antibióticos, constituye un problema mundial de salud pública, ya
que afecta de manera dramática el tratamiento ambulatorio y
hospitalario de las infecciones producidas por esos
microorganismos. Este fenómeno, que se incrementa de manera
incesante, limita de forma progresiva las posibilidades de emplear
antibióticos que en tiempos anteriores fueron activos,
determinando un incremento en la tasa de morbilidad y mortalidad
por enfermedades infecciosas tanto en los países subdesarrollados
como en los más avanzados.

6.
El anabolismo (del griego ana ‘hacia arriba’, y ballein ‘lanzar’) es el conjunto de procesos
del metabolismo que tienen por fin la síntesis de componentes celulares a partir
de precursores de baja masa molecular,1 por lo que también recibe el nombre
de biosíntesis. Es una de las dos partes en que suele dividirse el metabolismo. Aunque
anabolismo y catabolismo son dos procesos contrarios, los dos funcionan de forma
conjunta y armónica, y constituyen una unidad difícil de separar.

Funciones[editar]
El anabolismo es el responsable de:

 El aumento de la masa muscular.

 La fabricación de los componentes celulares y tejidos corporales y por tanto
del crecimiento.
 El almacenamiento de energía mediante enlaces químicos en moléculas orgánicas
(almidón, glucógeno, triglicéridos).

Algunas rutas anabólicas[editar]

 Fotosíntesis.
 Quimiosíntesis.
 Ciclo de Calvin.
 Fijación del nitrógeno.
 Gluconeogénesis.

 Ruta de las pentosas.

 Biosíntesis de proteínas.
 Biosíntesis de ácidos grasos.

RUTAS METABÓLICAS.

Una ruta metabólica es una serie de reacciones consecutivas catalizadas por

un enzima que produce compuestos intermedios y finalmente un producto o
productos; en muchos casos, el producto final de una ruta metabólica es la
sustancia inicial de otra ruta.

Las rutas metabólicas comparten varias características comunes, por ejemplo,

la mayoría requiere de ATP como fuente fundamental de energía. las
sustancias intermedias producidas en las rutas metabólicas generalmente no se
almacenan en cambio, se producen los intermedios de otras sustancias en el
momento en que es necesario. En las diferentes partes de la célula ocurren
diferentes reacciones metabólicas, por ejemplo, la degradación de la glucosa
ocurre en el citoplasma, y la oxidación de los ácidos grasos ocurre en las
mitocondrias; así, las sustancias comunes a más de una ruta se deben
transportar de un organelo a otro. Finalmente, cada ruta metabólica esta
regulada por muchos mecanismos diferentes; las enzimas alostéricas y la
hormonas son generalmente los agentes químicos que regulan a estas.

Aclare la diferencia entre rutas metabólicas convergentes y divergentes.

● El catabolismo es la fase degradativa del metabolismo. Se dice que las

rutas catabólicas son convergentes porque confluyen hacia unos pocos
productos finales, es decir, a partir de muchos sustratos diferentes se
forman casi siempre los mismos productos: agua, dióxido de carbono,
piruvato, lactato, etc.
● El anabolismo es la fase de síntesis del metabolismo. Se dice que las
rutas anabólicas son divergentes porque a partir de unas pocas
moléculas precursoras sencillas se sintetiza una gran variedad de
macromoléculas.

7. Introducción

Las células de tu cuerpo pueden hacer muchas enzimas distintas, y

en un principio podrías pensar: bien, ¡hagamos funcionar todas
esas enzimas y metabolicemos tan rápido como sea posible! Sin
embargo, resulta que realmente no queremos producir y activar
todas esas enzimas al mismo tiempo ni en la misma célula.

Distintas células tienen diferentes necesidades y circunstancias

que además, cambian a lo largo del tiempo. Las células
estomacales por ejemplo, necesitan enzimas distintas a las que
necesitan las células que almacenan grasas, las células cutáneas,
sanguíneas o nerviosas. Una célula digestiva también trabaja
mucho más para procesar y descomponer los nutrientes
inmediatamente después de comer que muchas horas después de
una comida. A medida que estas necesidades y condiciones
celulares cambian, también lo hacen la cantidad y funcionalidad
de las diferentes enzimas.

Dado que las enzimas guían y regulan el metabolismo de una

célula, tienden a estar cuidadosamente monitoreadas. En este
artículo, examinaremos los factores que pueden afectar o
controlar la actividad de las enzimas. Estos incluyen el pH y la
temperatura (que se analizan en el artículo sobre el sitio activo),
así como:
 Moléculas reguladoras. La actividad enzimática pueden
"prenderse" o "apagarse" con moléculas activadoras e inhibitorias
que se unen específicamente a la enzima.

 Cofactores. Muchas enzimas solo son funcionales cuando se unen

a moléculas auxiliares no proteicas conocidas como cofactores.

 Compartimentación. Almacenar enzimas en compartimientos

específicos puede evitar que causen daño o proporcionan las
condiciones adecuadas para su actividad.

 Inhibición por retroalimentación. Las enzimas metabólicas

clave suelen inhibirse por el producto final de la vía que controlan
(inhibición por retroalimentación).

En el resto de este artículo, analizaremos estos factores uno por

uno, y veremos cómo cada uno puede afectar la actividad
enzimática.

Moléculas reguladoras
Las enzimas pueden ser reguladas por otras moléculas que
aumentan o bien disminuyen su actividad. Las moléculas que
aumentan la actividad de una enzima se conocen
como activadores, mientras que aquellas que disminuyen la
actividad de una enzima se llaman inhibidores.

Hay muchas clases de moléculas que bloquean o promueven la

función enzimática y que la afectan por distintas rutas.

Competitiva v. no competitiva
En muchos casos bien estudiados, la unión de un activador o un
inhibidor es reversible, es decir que la molécula no se une
 permanentemente a la enzima. Algunos tipos importantes de
fármacos actúan como inhibidores reversibles. Como ejemplo, el
fármaco tipranivir, que se usa para tratar el VIH, es un inhibidor
reversible.^11start superscript, 1, end superscript Bloquea la
actividad de la enzima viral que ayuda al virus a fabricar más
copias de sí mismo.

Los inhibidores reversibles se dividen en grupos de acuerdo con

su comportamiento de unión. Aquí no analizaremos todos los
tipos, pero examineramos dos grupos importantes: los inhibidores
competitivos y los no competitivos.

 Un inhibidor puede unirse a una enzima y bloquear la unión del

sustrato, por ejemplo, al pegarse al sitio activo. Esto se conoce
como inhibición competitiva porque el inhibidor "compite" con
el sustrato por la enzima. Es decir, solo el inhibidor o bien el
sustrato puede estar unido a la enzima en un momento dado.

 En la inhibición no competitiva, el inhibidor no bloquea la unión

del sustrato con el sitio activo, sino que se pega a otro sitio y evita
que la enzima haga su función. Se dice que esta inhibición es "no
competitiva" porque el inhibidor y el sustrato pueden estar unidos
a la enzima al mismo tiempo.
 Diagrama que ilustra la inhibición competitiva y no competitiva. El
inhibidor competitivo se une al sitio activo e impide su unión al
sustrato. El inhibidor no competitivo se une a un sitio diferente de
la enzima, no bloquea la unión del sustrato pero produce otros
cambios en la enzima de forma que ya no puede catalizar la
reacción eficientemente.

Se puede diferenciar entre un inhibidor competitivo y uno no

competitivo por la forma como afectan la actividad de una enzima
a diferentes concentraciones del sustrato.

 Si un inhibidor es competitivo, disminuirá la velocidad de reacción

cuando no hay mucho sustrato, pero si hay mucho sustrato, este
"ganará". Es decir, la enzima de cualquier forma puede alcanzar la
velocidad máxima de reacción siempre que haya suficiente
sustrato. En ese caso, casi todos los sitios activos de casi todas las
moléculas de enzima estarán ocupadas por el sustrato en lugar del
inhibidor.
[Ver una analogía deportiva]

 Si un inhibidor es no competitivo, la reacción catalizada por la

enzima jamás llegará a su velocidad de reacción máxima normal,
incluso en presencia de mucho sustrato. Esto se debe a que las
moléculas de enzima que están unidas al inhibidor no competitivo
están "envenenadas" y no pueden hacer su función,
independientemente de la cantidad disponible de sustrato.

Una gráfica de la velocidad de reación (eje-y) a diferentes

concentraciones de sustrato (eje-x), nos permite diferenciar estos
dos tipos de inhibidor por la forma de las curvas:

Esta gráfica muestra la velocidad de reacción contra la

concentración de sustrato para una enzima en ausencia de
inhibidor, y para una enzima en presencia de inhibidores
competitivos y no competitivos. Tanto los inhibidores
competitivos como los no competitivos disminuyen la velocidad
de reacción, pero la acción de los inhibidores competitivos se
puede superar con altas concentraciones de sustrato, pero no la de
los inhibidores no competitivos.
_Crédito de la imagen: "Enzimas: Figura 3," por OpenStax College, Biology, CC BY 3.0._
¿No estás familiarizado con este tipo de gráfica? ¡No te preocupes!
El artículo sobre información básica de las gráficas de cinética
enzimática tiene una explicación paso a paso.

Regulación alostérica
En general, la regulación alostérica, es solo cualquier forma de
regulación donde la molécula reguladora (un activador o un
inhibidor) se une a una enzima en algún lugar diferente al sitio
activo. El lugar de unión del regulador se conoce como sitio
alostérico.

La parte izquierda de este diagrama muestra la inhibición

alostérica. El inhibidor alostérico se une a una enzima en un lugar
que no es el sitio activo. La forma del sitio activo se altera de
manera que la enzima ya no puede unirse a su sutrato.

La parte derecha de este diagrama muestra la activación

alostérica. El activador alostérico se une a una enzima en un lugar
 que no es el sitio activo. La forma del sitio activo se modifica, lo
que permite que el sustrato se una con mayor afinidad.
_Imagen modificada de "Enzimas: Figura 4," por OpenStax College, Biology, CC BY 3.0._

Prácticamente todos los casos de inhibición no competitiva (junto

con algunos casos de inhibición competitiva, aquellos en los que el
inhibidor se une en otra parte que no es el sitio activo) son formas
de regulación alostérica.

Sin embargo, algunas enzimas reguladas alostéricamente tienen

un conjunto de propiedades únicas que las distinguen. Esta
enzimas, que incluyen algunos de nuestros reguladores
metabólicos clave, con frecuencia se conocen como enzimas
alostéricas.^22start superscript, 2, end superscript Las enzimas
alostéricas usualmente tienen varios sitios activos localizados en
diferentes subunidades proteicas. Cuando un inhibidor alostérico
se une a una enzima, cambian ligeramente todos los sitios activos
en las subunidades proteícas, de manera que funcionan menos
eficientemente.

También hay activadores alostéricos. Algunos de ellos se unen a

una enzima en lugares que no son el sitio activo, y causan un
aumento en la función de este. Además, en un proceso conocido
como cooperatividad, el sustrato mismo puede servir como un
activador alostérico: al unirse a un sitio activo, aumenta la
actividad de otro sitio activo.^{3}3start superscript, 3, end
superscript Esto se considera regulación alostérica porque el
sustrato afecta los sitios activos que están lejos de su sitio de
unión.
[¿La hemoglobina es una enzima alostérica?]

Cofactores y coenzimas
Muchas enzimas no funcionan de manera óptima, o incluso no
funcionan en absoluto, a menos que estén unidas a otras
moléculas auxiliares no proteicas conocidas como cofactores.
Estos pueden unirse temporalmente a la enzima a través de
enlaces iónicos o de hidrógeno, o permanentemente mediante
enlaces covalentes más fuertes. Entre los cofactores comunes
están los iones inorgánicos como el hierro \text
{(Fe}^{2+})(Fe2+)left parenthesis, F, e, start superscript, 2, plus,
end superscript, right parenthesis y el magnesio (\text
{Mg}^{2+})(Mg2+)left parenthesis, M, g, start superscript, 2, plus,
end superscript, right parenthesis. Por ejemplo, la enzima que
hace las moléculas de ADN, la ADN polimerasa, necesita iones
magnesio para funcionar.^44start superscript, 4, end superscript

Las coenzimas son un subconjunto de cofactores que son

moléculas orgánicas (basadas en el carbono). La fuente más
común de coenzimas son las vitaminas de la dieta. Algunas
vitaminas son precursores de coenzimas y otras actúan
directamente como coenzimas. Por ejemplo, la vitamina C es una
coenzima de varias enzimas que participan en la construcción de
la proteína llamada colágena, una parte clave del tejido conectivo.
Estructura química de la vitamina C, la cual actúa como coenzima
de varias enzimas.
Imagen modificada de OpenStax, Biología

Compartimentación de las enzimas

A menudo, las enzimas se encuentran en compartimentos (se
guardan en una parte específica de la célula donde ejercen su
función), por ejemplo, en un organelo en particular. La
compartimentación significa que las enzimas que son necesarias
para procesos específicos se pueden conservar en los lugares
donde actúan, lo que asegura que encuentran listos sus sustratos,
no dañan la célula, y tienen el microambiente necesario para
funcionar bien.

Como ejemplo, las enzimas digestivas del lisosoma funcionan

mejor a un pH alrededor de 5.05.05, point, 0, que se encuentra en
el interior ácido del lisosoma, pero no en el citosol que tiene un pH
de unos 7.27.27, point, 2. Las enzimas del lisosoma tienen baja
actividad al pH del citosol, lo que podría servir de "garantía" para
la célula: incluso si el lisosoma se rompe y derrama sus enzimas,
estas no comenzarán a digerir la célula porque ya no tendrán el
pH adecuado para funcionar.^55start superscript, 5, end
superscript

Inhibición de vías metabólicas por

retroalimentación
En el proceso de inhibición por retroalimentación, el producto
final de una vía metabólica actúa sobre la enzima clave que regula
el ingreso a esa vía para evitar sobreproducción del producto
final.

Esto puede parecer extraño, ¿por qué una molécula querría

apagar su propia vía? En realidad, esta es una forma astuta en que
la célula hace la cantidad justa del producto. Cuando hay poca
cantidad del producto, la enzima no se inhibirá y la vía correrá a
todo vapor para regenerar sus provisiones. Cuando hay
demasiado producto acumulado, la enzima se bloqueará para
impedir la producción de producto nuevo hasta que se haya
utilizado el existente.

Diagrama que ilustra la inhibición por retroalimentación. El

producto final de una ruta metabólica de pasos múltiples se une al
sitio alostérico de la enzima que cataliza el paso crucial de la ruta,
y se reduce la actividad de la enzima. Esta regulación ayuda a
retrasar la ruta cuando los niveles del producto final son altos
(cuando no se necesita más).
Crédito de la imagen: OpenStax Biología

Usualmente, la inhibición por retroalimentación funciona como

el primer paso comprometido de la vía, es decir, el primer paso
que de hecho es irreversible. Sin embargo, la inhibición por
retroalimentación a veces también puede afectar varios puntos en
una vía, sobre todo si la vía tiene muchos puntos de ramificación.
Frecuentemente, los pasos de la vía regulada por inhibición por
retroalimentación son catalizados por enzimas
alostéricas.^{6}6start superscript, 6, end superscript

Por ejemplo, la molécula portadora de energía, ATP, es un

inhibidor alostérico de algunas de las enzimas implicadas en
la respiración celular, un proceso que fabrica ATP para impusar
las reacciones celulares. Cuando hay mucho ATP, esta inhibición
por retroalimentación evita la formación de más ATP. Esto es útil
porque el ATP es una molécula inestable. Si se fabricara
demasiado ATP, se podría desperdiciar mucho, al romperse
espontáneamente en sus componentes (ADP y P_iistart subscript,
i, end subscript).

El ADP, por otro lado, sirve como un regulador alostérico positivo

(un activador alostérico) para algunas de las mismas enzimas que
inhibe el ATP. Por ejemplo, el ADP puede actuar al unirse a una
enzima y cambiar su forma para que sea más activa^{7}7start
superscript, 7, end superscript.

Gracias a este patrón de regulación, cuando los niveles de ADP son

altos en comparación con los de ATP, las enzimas de la respiración
celular son más activas y producirán más ATP mediante la
respiración celular.

8.

Las vitaminas y minerales son micronutrientes que se encargan de regular la

absorción de carbohidratos, grasas y proteínas, para su correcto desarrollo y
funcionamiento corporal, y se obtienen únicamente con una dieta equilibrada.
Según los contenidos actualizados de nutrición y alimentación, del Incap, las
vitaminas no proveen energía, pero participan en reacciones metabólicas para
aprovecharla.
las vitaminas, los minerales no se destruyen con las altas temperaturas, el aire o los
ácidos, pero se dificulta su absorción cuando se combinan con sustancias como la
fibra.
“Tenemos solo un cuerpo y es importante cuidar de él, por lo que es fundamental
conocer la importancia de lo nutrientes y la cantidad que debemos ingerir, a los que
muchas personas no toman en cuenta”, dice la nutricionista Bárbara Toledo, de Clínica
Dietética.

Toledo recuerda que comer frutas y verduras incrementa la ingesta de vitaminas A, C

y K, y que los alimentos ricos en vitamina C también contienen fibra, así como
vitaminas A y K.

A lo largo de la adolescencia, se atraviesan importantes cambios físicos: llega la pubertad

y el cuerpo crece y se desarrolla. Alimentarse bien durante esta etapa es muy importante
porque el cuerpo necesita muchas vitaminas y muchos minerales para crecer,
desarrollarse y mantenerse sano.

Ingerir un amplio abanico de alimentos es la mejor forma de obtener todas las vitaminas y
minerales que necesitas cada día, así como una cantidad equilibrada de hidratos de
carbono, proteínas, grasas y calorías. Los alimentos naturales, es decir, no procesados,
como la fruta y la verdura frescas, los cereales integrales, los productos lácteos
semidesnatados, la carne magra, el pescado y la volatería, son las mejores opciones para
que tu cuerpo ingiera los nutrientes que necesita; estos alimentos te permitirán mantenerte
sano y crecer adecuadamente.

No pasa nada si comes patatas fritas o galletas de vez en cuando, pero no es bueno
pasarte de la raya con este tipo de alimentos, de alto contenido calórico y muy poco valor
nutricional.

9.

EL oso de agua puede desconectar del mundo exterior y soportar

temperaturas que van desde los -200º hasta los 100º, aguantar altas cargas

de radiación o presiones insoportables para otros organismos. Inclusive, la

NASA lo lanzó al espacio exterior en el 2011 y sobrevivió

La clave es que puede entrar en un estado de criptobiosis, en el que detienen
sus procesos metabólicos hasta que encuentre condiciones medioambientales
adecuadas a su vida. Como una pequeña reproducción de Lobezno, puede
reparar su propio ADN y seguir vivo.
10.

Las proteínas y las enzimas son dos nombres estrechamente

relacionados que muchas veces se utilizan de forma errónea.
Ambos se refieren a macromoléculas biológicaspero la
definición de cada una se basa en criterios diferentes.
Las proteínas se definen basándose en su composición
química, mientras que las enzimas se definen con base en
su función:

 Proteína: es una macromolécula biológica formada por

una o varias cadenas de aminoácidos.
 Enzima: es una macromolécula biológica que cataliza
reacciones biológicas.

Las proteínas tienen numerosas funciones; tienen funciones

estructurales, transportan sustancias entre órganos y entre el
exterior e interior celular, son los anticuerpos del sistema
inmune, forman los receptores de membrana y muchas
sustancias de señalización, y un larguísimo etcétera.

Otra función de las proteínas, una de las más importantes y

de las mejor conocidas, es la catalización de reacciones
biológicas; las proteínas que tienen esta función son las que
actúan como enzimas. Prácticamente el 100% de los procesos
metabólicos requieren la participación de enzimas para que
transcurran a una velocidad suficiente como para mantener
la vida.

Es muy frecuente que se entiendan las enzimas como

proteínas con función catalítica, pero esto no siempre es
así. No todas las enzimas son proteínas; existen otras
macromoléculas biológicas con acción catalítica.