La hidrofobicidad es la principal fuerza impulsora del plegamiento

Zona de posible interacción con

otra proteína ó molécula no polar

Zona de interacción
con medio acuoso
Extremo
amino

Extremo
Carboxilo

Zona de posible interacción con

otra proteína ó molécula no polar
El enlace peptídico une a los aminoácidos en una proteína

Extremo
amino

Extremo
Carboxilo
Estructura primaria de la insulina

Extremo
amino

Extremo
Carboxilo
Las proteínas presentan
una estructura 3D
 Niveles estructurales en proteínas

1ria - Secuencia (enlaces covalentes: peptídico y disulfuro)

2ria Plegamientos locales, interacciones entre contiguos

3ria Plegamiento Global (monómeros, interacciones entre

lejanos)

4ria Sólo en las multiméricas (formadas por varias proteínas

5ria Prot-Prot, Prot-DNA, Complejos protéicos

Niveles estructurales en proteínas

Estructura primaria:

La secuencia de aminoácidos
 COO-- Leucina
+
H3 N C H
CH2 Unidas por efecto
hidrofóbico
CH3CHCH3

Leucina, Leu, L
Leucina

Cremallera de Leucina
Proteínas de la transcripción
Estructura primaria de la insulina

S S
GIVEQCCASVCSLYQLENYCN
S S
S S
FVNQHLCGSHLVEALYLVCGERGFFYTPKA
Estructura primaria de la insulina

S
 Niveles estructurales en proteínas
Estructura secundaria: Plegamientos locales. Interacción
entre aminoácidos contiguos en la secuencia

Secondary structure elements in Lysozyme (PDB ID: 1HEW): Three dimensional structure of a protein is composed of smaller units
(secondary structure). (A) The chain can be followed by guide of the rainbow colors. (B) The same view of the protein as in A is
shown, but repeating elements helix (red), sheet (yellow) and turns and flexible loops (violet) are highlighted.
https://www.researchgate.net/publication/221517001_Computational_Biology_and_Language/figures?lo=1
 Niveles estructurales en proteínas
Estructura terciaria:
Plegamientos globales : entre aminoácidos no
cercanos en la secuencia
Estructura secundaria de proteínas
Plegamientos locales. Interacción entre aminoácidos
contiguos en la secuencia

Lisozima (1HEW)
A . Representación por elementos de estructura secundaria.
B. Representación por estructura secundaria
 Por qué estructura secundaria?

•Intermediario del plegamiento

•Parte de la función se puede identificar
aquí.
 POR QUÉ ES IMPORTANTE
EL PLEGAMIENTO?

PLEGAMIENTO  ESTRUCTURA  FUNCIÓN

Errores en el plegamiento, es decir, estructuras incorrectas
están asociadas con enfermedades como
Alzheimer
Fibrosis Quística
Algunas formas de Enfisema
Algunas formas de Cáncer
Enfermedad de las Vacas Locas
 PRINCIPIOS DE
PLEGAMIENTO
Linus Pauling, 1950

• Las longitudes y ángulos de enlace

deben tener un mínimo
de distorsión comparadas con lo que
resulta de los estudios
de difracción de rayos X.
• Dos átomos no se deben acercar mas
que lo permitido por
sus radios de van der Waals.
• El grupo amida debe permanecer planar
y en configuración
• trans.Se necesitan uniones no
covalentes para estabilizar el
plegamiento regular
 ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
Hélice Alfa

Hélice 310

Hélice 

Hoja Plegada Beta

Giros Beta

Giros al azar

Estructuras Especiales

Hélice de Colágeno
LA HELICE ALFA
 Hélice 

• Forma de espiral – “esqueleto”

• 3.6 residuos por vuelta
• Puentes de H intracatenarios
• Avance de cada residuo por vuelta 0.15 nm
• Avance de la vuelta (en el eje) 0.54 nm
• Cadenas laterales hacia afuera de la helice.
Carácterísticas de las hélices
RESIDUO AVANCE AVANCE # ATOMOS /
CLASE POR POR POR VUELTA
VUELTA RESIDUO VUELTA
(nm) (nm)

Helice  3.6 0.15 0.54 13

Helice 310 3.0 0.20 0.60 10

Helice  4.4 0.12 0.528 16

Hélice 310 Hélice Alfa
Proteína de transferencia de lípidos, de semillas de maíz (posiciones Ala45 a Ala58

Ala-Asp-Arg-Arg-Ala-Ala-Cys-Asn-Cys-Leu-Lys-Asn-Ala
Siete hélices transmembrana
(bacteriorrodopsina)
 Bacteriorrodopsina (una proteína de membrana)
Encontrada en bacterias de aguas salobres (Halobacterium salinum)
 -hélice
anfipática

Lado Lado polar

hidrofóbico
Canal de K+
Proteína de Membrana
Cremalleras de Leucina
Cremalleras de Leucina sobre DNA
 Hélices α, 310, y 

α 310 
 Características de las hélices
RESIDUO AVANCE X AVANCE ATOMOS X
X VUELTA RESIDUO X VUELTA VUELTA NOTACIÓN
CLASE (nm) (nm)

Helice  3.6 0.15 0.54 13 3.610

Helice 310 3.0 0.20 0.60 10 310

Helice  4.4 0.12 0.528 16 4.416

LA HOJA PLEGADA BETA
 Hoja Plegada 
• Estructura como la de un acordeón.
• Dos residuos por “vuelta”
• Avance de cada residuo 0.34 y 0.32
• Puentes de H intercatenarios
• Grupos R fuera del plano de la hoja
• Hoja  paralela
• Hoja  antiparalela
Hoja Plegada Beta
Hoja Plegada Beta
Hoja Plegada Beta
Hoja Plegada Beta
Hoja Plegada Beta
Hoja Plegada Beta
 Hoja-lámina 

Paralela Antiparalela
Barril  paralelo
Lámina antiparalela
 Estructura secundaria: hojas
- La unidad básica es de una hoja
β, se llama lámina ó hilo β
- A diferencia de las hélices, las
hojas pueden formarse con
regiones discontínuas de una
cadena.
Paralelas
- Las hojas- β pueden formar varias
estructuras de nivel mayor. Ej.
Barril β
Retorcidas
(‘twisted’)

GFP
Anti-paralelas
LOS GIROS BETA ()
Giros 
Giros 

• 3-4 residuos por giro

• 2 residuos de estruct. contiguas
• El otro en el extremo del giro
• Permite acercamiento optimo
entre cadenas
• Puentes de H intracatenarios
• 4 tipos
Giros 
Giro 
 AAs DETERMINANTES DE
LA CONFORMACIÓN PROTÉICA

“Prefieren” Helice- Ala, Gln, Glu, His

Desestabilizan Helice- Pro

“Prefieren” Hoja-ß Ile, Met

Promueven Giros Gly, Pro

“Prefieren” vueltas Asn, Asp

Baud & Carlin (1999), Proc. Natl. Acad. Sci. USA 96, 12494
 Los ángulos de giro alrededor
del C-  son determinantes

 Rotación alrededor del enlace N-C

 Rotación alrededor del enlace C-C
GRÁFICO DE G.N. RAMACHANDRAN

La conformación del esqueleto de un residuo

particular de una prot puede describirse por un
punto en un mapa con coordenadas Phi y Psi

Un punto único en el mapa de Ramachandran

puede describir una estructura secundaria

Permite decir cuáles estructuras son estéricamente

posibles, y cuáles no.
ANGULOS DE ESTRUCTURAS SECUNDARIAS

 
CLASE

ß Antiparalela -139 -135

ß Paralela -119 +113

Helice Alfa -57 -47

Helice 310 -49 -26

Helice  -57 -70