Sistema de Endomembranas

Cátedra de Histología, Embriología,

Biología Molecular y Genética
 Compartimentación en células
eucariotas

Tres compartimientos diferentes

1. El citosol.
2. El sistema de endomembranas.
3. Mitocondrias, peroxisomas y
núcleo.
Sistema de endomembranas
 Funciones:

1. Compartimentación y separación de
sistemas enzimáticos.
2. Digestión intracelular de sustancias
3. Selección, modificación, segregación y
distribución de proteínas y carbohidratos
(tráfico selectivo)
Vías de tráfico vesicular
 Movilización de sustancias al exterior celular

por medio de vías secretoras.

 Movilización de sustancias al interior celular

por medio de vías endocíticas.

Vía Secretora
ECB 15-28
Retículo Endoplasmático
 Especializaciones
• RE Liso
• Síntesis de lípidos
• Detoxificación de drogas liposolubles
(hepatocitos)
• Secuestro de iones Ca ++ (retículo
sarcoplasmático en músculo)
• RE Rugoso
Síntesis y segregación de proteínas no
citosólicas
 La asociación o no de los ribosomas a la membrana
condiciona el destino ulterior de las proteínas sintetizadas.
¿Cómo se reconocen y direccionan
selectivamente las proteínas?
 Las proteínas no citosólicas presentan una secuencia
especial de a.a: Mecanismo de translocación co-
traduccional
-Señal hidrofóbica
(N-terminal)

-PRS
(ribonucleoproteína,
Contiene ARNsc)

-Receptor de
PRS (proteína
transmembrana
del RE)

- Receptor del
Ribosoma y complejo
translocador
(translocon)
Orientaciones de las proteínas de
membrana
Un segmento hidrofóbico
adicional en el polipéptido
sirve de señal para detener
la transferencia.

Un mecanismo de apertura
lateral del traslocón
transfiere la secuencia
a la bicapa, donde
permanece como
un segmento
trasmembrana α-hélice.
The subunits of the translocon separate, the a-helix enter lipid
bilayer.

stop-transfer
sequence
Sin clivaje
 Proteinas multipaso

A second internal signal sequence

re-opens the channel
Procesado de las proteínas en el RE
 Chaperonas moleculares – BiP (binding protein)
• Reconocen y se unen a proteínas no plegadas
• Asiten al plegado proteico
• Proteína disulfuro isomerasa (PDI), estabiliza el
plegamiento por la formación de puentes S-S
Enzimas en la membrana del RER
-Peptidasa señal
-Oligosacariltransferasa (adiciona covalentemente un
oligosacarido de 14 residuos: N-glicosilación))

Esta composición no se conserva y es modificada en el RE y en el aparato de

Golgi
Glicoproteínas
Los Oligosacáridos son usados como señales que
marcan el plegado proteico
Las proteínas plegadas de forma incorrecta son
exportadas del RE y degradadas en el citosol.
 Algunas proteínas de membrana adquieren una
unión covalente a un glucosilfosfatidilinositol (GPI)
de anclaje.
¿Qué ocurre con las proteínas sintetizadas
en el RER?
Figure 13-24a Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Figure 13-24b Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Vías de transporte del sistema de
endomembranas
Transporte vesicular
 Aparato de Golgi
• Modifica, clasifica y
destina proteínas
• Glucosida
definitivamente
glucoproteínas y
glucolípidos
• Selecciona, concentra
y empaqueta enzimas
de los lisososmas.
Los componentes de membrana y luminales son
continuamente recuperados de las cisternas
“tardías” y devueltas a cisternas “tempranas” por
pequeñas vesículas de transporte que se
mueven en dirección retrógrada.
Los distintos compartimientos del Golgi tienen
diferentes componentes “residentes”, lo que
resulta en la separación espacial de las
reacciones bioquímicas.
Muchos de los oligosacáridos que fueron añadidos alas
proteínas en al RER sufren posterior modificación en el
aparato de Golgi.
En algunas proteínas, por ejemplo, cadenas complejas de
oligosacáridos son creadas en un proceso ordenado en
el que los azúcares son agregados y removidos por una
serie de enzimas que actúan en una secuencia
determinada a medida que la proteína pasa a través de
las cisternas del Golgi.
Hay una clara correlación entre la posición de una enzima
en la cadena de eventos de procesado y su ubicación en
el Golgi: las enzimas que actúan tempranamente se
encuentran en las cisternas cerca de la cara cis,
mientras que las que actúan más tarde se encuentran
en cisternas cerca de la cara trans.
Procesamiento adicional de los
oligosacáridos N-unidos:

1. Posterior remoción de azúcares

terminales por glicosidasas
2. Adición de azúcares específicos
por una glucosiltransferasa.
3. Dependiendo de la proteína, el
resultado final es:
a. Un oligosacárido rico en
manosa (por remoción
solamente)
b. Un oligosacárido complejo
(con un núcleo remanente del
oligosacárido original más
cantidades variables de
azúcares adicionales,
incluyendo NAG, galactosa,
ácido siálico y/o mucosa)
 Otras modificaciones en la maduración de
proteínas

En algunos casos también puede haber

glucosilación O-unida.
Modificaciones adicionales de algunas proteínas
incluyen:
-Hidroxilación
-Clivaje proteolítico
Las proteínas distribuidas por el aparato de Golgi
incluyen:
-Proteínas residentes del Re, retrotransportadas
desde el cis-Golgi.
- Transporte retrógrado entre cisternas del Golgi
-Proteínas que son secuestradas en vesículas
secretoras (y posteriormente liberadas a la
superficie celular por exocitosis inducida)
-Proteínas de la membrana plasmática.
y…
Proteínas destinadas a los
lisosomas

recognized by
M-6-P receptor in
trans Golgi network.
Proteínas lisosomales: señal de destino lisosomal
manosa-6-fosfato (M6P)!!!!
 Diferentes cubiertas son usadas
para guiar el transporte vesicular

Coat protein I

Coat protein II
Trans-SNARE complex
 Continuación
Biosíntesis de membranas
Endocitosis: endosomas, vesículas con
cubierta, coatómero, clatrina, endocitosis
mediada por receptor.