Acta Universitaria

ISSN: 0188-6266
actauniversitaria@ugto.mx
Universidad de Guanajuato
México

Palma-Rodríguez, Heidi; Salgado-Delgado, Rene; Páramo-Calderón, Delia; Vargas-

Torres, Apolonio; Meza-Nieto, Martín
Caracterización parcial de películas biodegradables elaboradas con almidón de plátano y
proteínas séricas de la leche
Acta Universitaria, vol. 27, núm. 1, enero-febrero, 2017, pp. 26-33
Universidad de Guanajuato
Guanajuato, México

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 ISSN 0188-6266
doi: 10.15174/au.2017.1215

Caracterización parcial de películas

biodegradables elaboradas con almidón
de plátano y proteínas séricas de la leche
Partial characterization of biodegradable film made with
banana starch and milk protein serum
Heidi Palma-Rodríguez*, Rene Salgado-Delgado**, Delia Páramo-Calderón***,
Apolonio Vargas-Torres*, Martín Meza-Nieto*◊
RESUMEN

El almidón de plátano (AP) y proteínas del suero (PS) de leche (α-LA, β-LGA y β-LGB) fueron
mezcladas para elaborar biopelículas por el método de vaciado en placa. La solubilidad en
las biopelículas AP/PS (32.42%) fue mayor que las control, elaboradas con AP (7.2%). La
adición de las PS en la biopelícula, mejoró las propiedades mecánicas, ya que aumentaron
los valores del módulo de Young y esfuerzo máximo a la ruptura, patrón inverso fue
observado en la elongación al rompimiento. La película AP/α-LA mostró mayor incremento
en la temperatura de fusión que las mezclas AP/β-LGA y AP/β-LGB. La estabilidad a la
temperatura (ΔH) en las biopelículas fue mejorado por la adición de PS. Los estudios de
espectrofotometría mostraron una mayor longitud de banda en 3500 cm–1 en películas
de AP/PS indicando un incremento en los grupos –OH, lo que tiene relación con la mayor
solubilidad que presentaron estas biopelículas.

Recibido: 15 de febrero de 2016
Aceptado: 10 de noviembre de 2016
ABSTRACT
Starch plantain (StP) and serum proteins (SPr) of milk (α-LA, β-and β-LGB LGA) were
mixed to produce biofilm by casting method. Solubility in StP/SPr biofilm (32.42%) was higher
than biofilm control made with StP (7.2%). Addition of SPr in biofilm, improved mechani-
cal properties, increasing values such as Young's modulus and maximum stress at break,
inverse pattern was observed in elongation at break. StP/α-LA biofilms showed a higher
increase in melting temperature than that observed in StP/β-LGA and StP/β-LGB. Tempera-
ture stability (ΔH) in biofilms was improved by addition of StP. Spectrophotometry studies
showed greater length band at 3500 cm–1 in films StP/SPr indicating an increase in -OH
groups, which is related to the higher solubility in these biofilms.

Palabras clave:
Biopelículas; proteína de suero;
almidón de plátano; solubilidad.
Keywords:
Biofilms; whey protein;
banana starch; solubility.
Cómo citar:
Palma-Rodríguez, H., Salgado-Delgado, R.,
Páramo-Calderón, D., Vargas-Torres, A.. & Meza-
Nieto, M. (2017). Caracterización parcial de pelí-
culas biodegradables elaboradas con almidón de
plátano y proteínas séricas de la leche. Acta Univer-
sitaria, 27(1), 26-33. doi: 10.15174/au.2017.1215
INTRODUCCIÓN
Uno de los principales problemas de contaminación ambiental son los gene-
rados por la disposición final de los polímeros sintéticos derivados del petróleo,
conocidos comúnmente como plásticos. Ante esta problemática, han suge-
rido varias biomoléculas biodegradables, como el almidón, celulosa y proteí-
nas, siendo una alternativa de uso de los materiales plásticos convencionales
como el polietileno y el poliestireno (Alves, Mali, Beléia & Groomann, 2007).
Entre las biomoléculas más utilizadas está el almidón, debido a su bajo
costo, alta taza de biodegradación y abundancia en la naturaleza. Varios
estudios han reportado sobre el uso del almidón como fuente principal en
la elaboración de películas comestibles y coberturas en alimentos con di-
ferentes propiedades (Alves et al., 2007; Avérous, Fringant & Moro, 2001;
Mali, Grossman, García, Martino & Zaritzky, 2004; Müller, Yamashita & Lau-
rindo, 2008). Los materiales poliméricos elaborados a base de biopolímeros

* Instituto de Ciencias Agropecuarias, Rancho Universitario, Universidad Autónoma del Estado de Hidalgo. Av. Universidad km 1, Exhacienda de Aquetzalpa, Tulancingo, Hidalgo, México, C.P. 43600.
Correos electrónicos: palma.heidi@gmail.com; apolovt@hotmail.com; mezal_68@hotmail.com
** Departamento de Ingeniería, Química y Bioquímica, División de Estudios de Posgrado e Investigación, Instituto Tecnológico de Zacatepec. Calzada Tecnológico núm. 27, Zacatepec, Morelos,
México, C.P. 62780. Correo electrónico: renesalgado@hotmail.com
*** Instituto de Biotecnología, Universidad del Papaloapan. Circuito Central núm. 200, Col. Parque Industrial, Tuxtepec, Oaxaca, México, C.P. 68301. Correo electrónico: deliaep@unpa.edu.mx
◊
Autor de correspondencia.

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como almidón presentan baja resistencia mecánica, MATERIALES Y MÉTODOS

pobres propiedades de barrera al oxígeno, permeabi-
lidad al vapor de agua, entre otras (Xie, Pollet, Halley
& Avérous, 2013). Reactivos
Para superar los inconvenientes del almidón nativo, Todos los reactivos fueron de grado analítico, los es-
se están utilizado nuevas fuentes de almidón (Mali & tándares de proteína: α-LA (85% de pureza), β-LG A y
Grossman, 2003; Palma-Rodríguez et al., 2012), mo- β-LG B (100% de pureza), así como el detergente Tween
dificaciones químicas y térmicas (Aila et al., 2013; 20, fueron de Sigma Chemical Co. (St.Loui, MO). El
Palma-Rodríguez et al., 2012), mezclas con polímeros amortiguador de boratos (0.3 M, pH 8.5) con polímero
sintéticos biodegradables (Tang & Alavi, 2011; Sin, modificado fue de Bio-Rad laboratorios (Hercules, CA).
Rahman, Rahmat & Kham, 2010a), así como con pro- El cloruro de sodio y glicerol se adquirieron de la com-
teínas, lípidos y fibras (Pelissari, Andrade, Sobral & pañía Sigma Aldrich (México).
Menegalli, 2013), con el fin de reforzar la matriz es-
tructural de las biopelículas.
Identificación y preparación de las muestras
En este sentido, el uso de almidones de fuentes no
de leche
convencionales, como el almidón aislado de plátano
macho (Musa paradisiaca L.), ha cobrado gran interés Las muestras de leche obtenidas de vacas proveniente
en países como México, donde se busca darle un mejor del hato lechero de la Universidad Autónoma del Es-
aprovechamiento a este tipo de material en la produc- tado de Hidalgo se identificaron para las proteínas de
ción de películas biodegradables, ya sea como materia la β-LG y α-LA por medio de electroforesis capilar en
prima única o en mezcla con polímeros sintéticos o zona (ECZ), utilizando la técnica de Olguín & Vallejo
naturales (Aila et al., 2013). El interés en la mezcla (1999). Estudios previos de caracterización de estas
de polisacáridos, proteínas, lípidos y fibras en la ela- proteínas utilizadas en este estudio fueron reportadas por
boración de películas biodegradables proporcionan Meza-Nieto et al. (2010).
mejores propiedades térmicas, mecánicas y estructu-
rales (Baldwin, Nisperos & Baker, 1995). La adición de
polímeros proteicos a la matriz de la solución filmogé- Separación y purificación de β-LG y α-LA
nica de almidón podría modificar las propiedades de
permeabilidad, mecánicas, térmicas, entre otras. Estos A partir del suero obtenido se realizó la separación y
polímeros pueden ser de tipo sérico o globular, y se ob- purificación de las proteínas β-LG A, β-LG B y α-LA
tienen a partir de la leche de los bovinos por medio de utilizando la técnica de salado a pH ácido (2.0), pro-
precipitación ácida o enzimática. Las dos variantes de la puesta por Mailliart & Ribadeau-Dumas (1988). Purifi-
β-Lactoglobulina (β-LG), en su estructura molecular, cadas las proteínas fueron liofilizadas y almacenadas a
contienen dos puentes disulfuro y un grupo tiol (SH) -20 °C hasta su utilización.
libre (Hambling, McAlpine & Sawyer, 1992), mien-
tras que la α-Lactoalbúmina (α-LA) en su estructura
cuenta con cuatro enlaces disulfuro (Nicolai, Britten Elaboración de biopelículas almidón-proteína
& Schmit, 2011). Las características propias de estas
El almidón de plátano fue obtenido utilizando la técni-
proteínas podrían ser una buena alternativa para ser
utilizadas en mezclas con polímeros naturales y tener ca de Flores-Gorosquera et al. (2004). La elaboración
un efecto de reforzamiento estructural. de películas a partir de almidón de plátano adicionadas
con proteínas séricas α-LA, β-LG A y β-LG B, consistió
Así, al estudiar las propiedades de las películas en formar una mezcla con 4 g de almidón de plátano
elaboradas a partir de mezclas de polímeros natura- y 0.5 g de proteína sérica, 1.6 mL de glicerol y 100 mL
les (almidón, proteínas, ceras, etc.), y al comparar sus de agua destilada en cada concentración. La solución
características físico-mecánicas, térmicas y estructu- se homogenizó en un dispersor marca polytron System
rales, se puede obtener información importante acerca (modelo PT 2100) a 11 000 rpm por 10 min, con una
del tipo de interacción química en la matriz poliméri- temperatura inicial de 40 °C hasta alcanzar 85 °C
cas de estas. Por tal motivo, el objetivo del presente es- de temperatura final. Posteriormente, fueron vertidos
tudio fue investigar el efecto de la adición de proteínas 30 mL de la mezcla de proteína-almidón en cajas Pe-
globulares como α-Lactoalbúmina y β-Lactoglobulina tri; estas fueron colocadas en el interior de la estufa
en la elaboración de películas biodegradables a base de aire forzado a una temperatura de 40 °C por 24 h.
de almidón de plátano. Pasado este tiempo, las películas fueron retiradas de

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las cajas Petri con mucho cuidado, y almacenadas a
temperatura ambiente en bolsas de plástico selladas
(ziploc) por 3 días hasta su utilización.
Porcentaje de solubilidad de las películas
Se cortaron piezas de cada película con dimensiones de
2 cm por 3 cm, las cuales se almacenaron en un dese-
cador a una humedad relativa cercana al 0% (provisto
por silica de gel) durante siete días. Los pesos de las
películas cortadas fueron registrados y, posteriormen-
te, colocados en un vaso de precipitado con 80 mL de
agua destilada con agitación continua 125 rpm, a una
temperatura de 60 °C. Terminada la agitación, las piezas
de las películas fueron filtradas y se secaron en una es-
tufa de aire forzado a 60 °C por 2 h. Después estas fue-
ron pesadas, para finalmente determinar el porcentaje
de materia soluble (% solubilidad), el cual se calculó de
la siguiente manera.
Peso inicial seco – Peso final seco
solubilidad(%) =
Peso inicial seco
× 100. (1)
Permeabilidad al vapor de agua
Se determinó utilizando el método gravimétrico están-
dar de la ASTM, E 96 (American Society for Testing and
Materials [ASTM], 2000). Se cortaron las películas de
forma circular de un diámetro de 7 cm, equilibrán-
dolas a una humedad relativa del 57% durante 48 h.
Se midió el espesor con un micrómetro digital 0 – 1
(marca 14 404) en 10 puntos distintos de cada círculo
de la película cortada, y posteriormente se colocó la
película en la parte superior de cada celda. En el inte-
rior de cada celda se colocaron 40 mL de sílica gel para
generar una humedad relativa del 0%; cada celda se
colocó en un desecador provisto de solución saturada
de cloruro de estroncio al 70% de humedad relativa
(HR). Se registraron los cambios en el peso de las cel-
das cada hora durante 8 h continuas.
Propiedades mecánicas
En las propiedades mecánicas se determinó el esfuer-
zo máximo a la ruptura (MPa), el módulo de Young
(MPa) y el porcentaje de elongación (%) de las pelícu-
las. Estas se realizaron de acuerdo con el estándar
ASTM, D-882 (ASTM, 1995), se utilizó un texturómetro
TA-HDi (stable micro System, texture analyser), utili-
zando una celda de carga de 50 kg. Se cortaron rec-
tángulos de cada película con dimensiones de 7 cm
de largo por 1 cm de ancho, los cuales fueron almace-
nados durante 48 h en un desecador a una humedad
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relativa del 57% provista de solución saturada de bro-
muro de sodio (NaBr). Se colocaron entre las morda-
zas de sujeción y la separación entre las pinzas fue
de 5 cm. Se colocó 1 cm del rectángulo de la película en
cada una de las pinzas de sujeción, utilizando una
velocidad de tensión de 24 mm min–1.
Calorimetría Diferencial de Barrido (CDB)
Las propiedades térmicas de las películas se analiza-
ron en un calorímetro diferencial de (TA Instruments,
New Castle, DE, Model 2010), equipado con un siste-
ma de refrigeración.
Se pesaron 20 mg de muestra en charolas de alu-
minio, las cuales se sellaron herméticamente. El aná-
lisis se llevó a cabo a una velocidad de calentamiento
de 10 °C/min con un intervalo de temperatura de 10 °C
a 180 °C. Se utilizó una charola de aluminio sellada
herméticamente sin muestra como referencia. La tem-
peratura de fusión (Tp) fue considerada en el punto de
inflexión en la línea base, provocada por la disconti-
nuidad del calor específico de la muestra. Todas las
mediciones se realizaron por triplicado y los resulta-
dos se presentan como la media de los valores.
Espectrofotometría de Transformadas
de Fourier (ETF)
Las muestras de las películas fueron cortadas en pie-
zas pequeñas (10 mm por 10 mm) y deshidratadas en
un desecador que contenía silica gel (~0 % Humedad
Relativa) por 3 semanas. Después de este periodo, las
muestras fueron analizadas en un espectrofotóme-
tro (Perkin Elmer, model Spectrum two, Ohio, USA)
con dispositivo universal de reflectancia atenuada. El
análisis se llevó a cabo en la región infrarroja, con
16 barridos, cubriendo longitudes de onda que van des-
de 400 cm–1 a 4000 cm–1.
Análisis estadístico
Se usó un diseño completamente al azar y se realizó
un análisis de varianza (ANDEVA), para probar el efec-
to de la solubilidad, permeabilidad al vapor de agua y
las propiedades mecánicas de las películas elaboradas
a partir de almidón de plátano y proteína sérica de la
leche. Las propiedades de permeabilidad y solubilidad
de las películas se realizaron por triplicado, mientras
que las propiedades mecánicas se probaron en 15 re-
peticiones. Las medias de tratamiento fueron compa-
radas mediante la prueba de Tukey.
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Tabla 1. β-LG en la película puede ser debido al tamaño, forma,

Solubilidad y permeabilidad al vapor de agua de películas elaboradas con diferencia en los aminoácidos, peso molecular y es-
almidón de plátano en mezcla con proteínas séricas++.
tructura química que presenta cada proteína (Rungsi-
Permeabilidad al vapor de
Muestra Solubilidad*
agua (g m–1 s–1 Pa–1) nee & Krochta 2001; Nicolai et al., 2011).
Control 7.28 ± 0.19c 1.32 ± 1.19a
AP/α-LA 32.42 ± 1.29 1.20 ± 2.07a
Permeabilidad al vapor de agua (PVA)
a

AP/β-LG A 20.27 ± 1.99 b

AP/β-LG B 19.18 ± 2.74b
*Estudio realizado a 60 °C; AP = Almidón de Plátano; α-LA= α-Lactoalbúmina;
β-LG A = β-Lactoglobulina A; β-LG B = β-Lactoglobulina B. ++Promedios de tres
repeticiones + Error Estándar. Medias en las columnas que no comparten la mis-
ma letra minúscula son significativamente diferentes (p ≤ 0.05).
Fuente: Elaboración propia.
RESULTADOS Y DISCUSIÓN
Solubilidad
En la tabla 1 se muestra el porcentaje de solubilidad
de las películas elaboradas con almidón de plátano
(control) en mezcla con proteínas séricas. La pelícu-
la control (AP) mostró una diferencia significativa (p ≤
0.05) cuando esta fue comparada con las películas
que contenían proteínas séricas. Las películas con
AP/α-LA presentaron la mayor solubilidad (32.42%),
y el control (AP) la menor (7.2%), lo que concuerda
con los resultados de FTIR, en donde se observa un
incremento en la banda de 3000 cm–1 a 3500 cm–1,
que representa el incremento de los grupos -OH en
películas que contienen proteínas séricas. Estudios
similares reportaron que una previa modificación del
almidón o la adición de otro polímero modifica la am-
plitud de la banda donde vibran los grupos –OH (Chen
& Lai, 2008; Zamudio, Torres, Salgado & Bello, 2010).
Las películas que contenían proteínas de AP/β-LG-B
o β-LG-A mostraron una solubilidad promedio de 20%.
Los datos mostraron un incremento en la solubilidad
de las películas al adicionar proteínas séricas, debido
a la posible interacción entre los grupos -OH presentes
en las proteínas, más los grupos -OH del almidón, po-
dría estar incrementando la afinidad por el agua, favo-
reciendo la solubilidad de estas. Rungsinee & Krochta
(2001) reportaron el efecto de diferentes plastificantes
en mezcla con β-LG para la elaboración de películas,
encontrando una buena compatibilidad entre esta
proteína y los plastificantes, atribuyendo este compor-
tamiento al carácter hidrófilico de la proteína sérica
y de los plastificantes usados. Los resultados obteni-
dos por Rungsinee & Krochta (2001) concuerdan con
los reportados en este estudio, ya que las películas en
mezcla con las proteínas séricas presentaron los ma-
yores valores de solubilidad. Sin embargo, la diferen-
cia de la solubilidad entre las proteínas séricas α-LA y
1.16 ± 1.04a
1.26 ± 2.04a En la tabla 1 se muestran los valores de PVA, donde
se observa que la adición de las proteínas séricas no
afectó este parámetro, ya que no es observa una di-
ferencia estadística significativa (p ≤ 0.05) entre las
películas elaboras con proteínas séricas y el control.
Leuangsukrerk, Phupoksakul, Tananuwong, Borompi-
chaichartkul & Janjarasskul (2014) reportaron el mis-
mo comportamiento que el encontrado en este estudio,
atribuyendo este fenómeno químico a la adición de
proteínas aisladas del suero de leche, ya que contiene
enlaces di-sulfuro, mejorando la adhesión inter e intra-
molecular entre los polímeros que conforman la pelí-
cula, lo que podría estar provocando un camino más
tortuoso a la molécula de agua a través de la matriz
polimérica proteína-almidón. En este mismo sentido,
estudios realizados en películas de cera de candelilla en
mezcla con proteínas de suero de leche elaboradas por
un método extrusión y otras películas, reportan una
ligera reducción numérica en los valores de PVA para
ambos procesos al ser comparadas con su respectivo
control, atribuyendo este comportamiento a una me-
jor distribución de la proteína en la matriz de la película,
lo que posiblemente dificulte el paso de las moléculas
de agua a través de esta (Janjarasskull, Raunch,
McCarthy & Krochta 2014). Dicho fenómeno podría
estar pasando en las películas aquí analizadas.
Propiedades mecánicas
Las propiedades mecánicas son mostradas en la ta-
bla 2. La adición de proteínas a la matriz de almidón
mejoró las propiedades mecánicas, ya que fue obser-
vado un incremento en los valores del módulo de Young
y esfuerzo a la ruptura en todas las películas, pará-
metros mecánicos importantes en la caracterización
de estas. Sothornvit & Krochta (2001) registraron las
propiedades mecánicas de películas elaboradas con
β-lactoglobulina en mezcla con diferentes plastificantes,
encontrando que el peso molécular del plastificantes
afecta las propiedades mecánicas. Ellos reporta-
ron valores para el Esfuerzo a la tensión y módulo
de Young de 150 Mpa y 4.98 Mpa, respectivamente,
cuando utilizaron glicerol como plastificante. En este
estudio se realizó una separación de la proteína β-LG,
separándose en proteína β-LG A y β-LG B, encontrando

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que la película que contenía la β-LG B mostró un in-
cremento en las propiedades mecánicas (tabla 2), al ser
comparadas con la β-LG A, indicando que esta proteína
(β-LG B) tiene un mayor efecto en las propiedades me-
cánicas de manera individual que juntas como β-LG.
Este puede ser debido a cambio intermolecular de los
aminoácidos en la cadena poli-peptídica de la proteína
y a la velocidad de agregación de estas presentan (Nico-
lai et al., 2011). Por otro lado, la película que contiene
la proteína α-LA registró un incremento en los valores
de esfuerzo a la tensión, módulo de Young y dureza,
mayores a los observados en las películas elaboradas
con AP/β-LG A y AP/β-LG B, mostrando una diferen-
cia estadística significativa (p ≤ 0.05). Comportamien-
to inverso fue mostrado en el parámetro elongación al
rompimiento, observando el menor valor para este pa-
rámetro. El incremento en las propiedades mecánicas
en esta película que contiene β-LA puede ser debido
al peso molecular de la proteína. Nicolai et al. (2011)
reportaron una masa molar de 18.2 kg mol–1 y 14.2 kg
mol–1 para β-LG y β-LA, respectivamente. Sothornvit &
Krochta (2001) reportaron la dependencia de este tipo
de proteína con los plastificantes de diferentes pesos
moleculares, apreciando que bajos pesos moleculares
producen una mayor plastificación en las películas
que los altos pesos moleculares, lo que concuerda con
los resultados aquí obtenidos. Otro factor que puede
estar influyendo este comportamiento puede ser la di-
ferencia en el número de los enlaces sulfuros, 4 para
α-LA y 2 para β-LG (Nicolai et al., 2011). Se ha repor-
tado que este tipo de enlaces mejoran la estabilidad de
estas proteínas (Mession, Nicolas, Ali & Remi, 2013), lo
que podría estar causando un efecto de reforzamiento
en la matriz de la película.
Calorimetría diferencial de barrido
En la tabla 3 se muestran los datos obtenidos de los
estudios de calorimetría diferencial de barrido de la
película control, y en la mezcla AP/proteína (α-LA,
β-LG A, y β-LG B). Las películas que contenían la pro-
teína α-LA mostraron mayores valores de temperatu-
ra de fusión (156 °C), que las películas mezcladas con
las proteínas β-LG A y β-LG B (tabla 3). Este compor-
tamiento puede ser debido a que esta proteína (α-LA)
en su estructura molecular contiene cuatro enlaces
disulfuro, lo que posiblemente podría dar una mayor
estabilidad térmica. Mession et al. (2013) reportaron
que la presencia de los enlaces disulfuro dentro de la
proteína pudiera contribuir a su estabilidad térmica.
Por otra parte, existen reportes de que la temperatu-
ra induce la disociación de las proteínas globulares,
promoviendo la exposición de los enlaces disulfuro,
cambiando la estructura de la proteína por uniones
de enlaces covalentes (Mession et al., 2013). Este fe-
nómeno podría estar pasando en la matriz interna
de las mezclas (películas), lo que puede estar contri-
buyendo con la estabilidad térmica (Zhang & Zhong,
2012). La película elaborada con AP/α-LA mostraron
valores mayores de Tp, observando una diferencia es-
tadística (p ≤ 0.05), al ser comparada con la película
control, AP/β-LG A y AP/β-LG B.

Tabla 2.
Propiedades mecánicas de películas elaboradas con almidón nativo o almidón mezclado con proteínas séricas+.
Muestra Esfuerzo a la ruptura (MPa) Módulo de Young (MPa) Elongación (%) Dureza (N)
Control 2.78 ± 0.31c 47.52 ± 0.94d 36.92 ± 1.17c ND
AP/α-LA 15.50 ± 2.52a 203.07 ± 48.67a 16.81 ± 3.95b 2.49 ± 0.77a
AP/β-LG A 3.13 ± 0.74c 60.28 ± 4.49c 29.17 ± 5.64a 0.67 ± 0.25c
AP/β-LG B 6.90 ± 0.83b 127.20 ± 20.20b 19.63 ± 3.33b 1.37 ± 0.37b

ND = no determinado; Mpa = Megapascales; N = Newton; AP = Almidón de Plátano; α-LA = α-Lactoalbúmina; β-LG A = β-Lactoglobulina A; β-LG B = β-Lactoglobulina B.
+
Promedios de diez repeticiones ± Error Estándar. Medias en las columnas que no comparten la misma letra minúscula son significativamente diferentes (p ≤ 0.05).
Fuente: Elaboración propia.

Tabla 3.
Temperatura de fusión y entalpias de películas elaboradas con almidón nativo o almidón mezclado con proteínas séricas+.
Muestra Tp (ºC) DH (J/g) Tc – To (ºC)
Control 129.84 + 1.07b 31.50 + 1.33c 43.59 + 3.44b
AP/α-LA 156.95 + 2.33a 86.33 + 1.47b 55.34 + 4.97a
AP/β-LG A 127.88 + 1.76b 96.67 + 0.93a 52.9 + 3.28a
AP/β-LG B 122.35 + 1.98b 99.50 + 2.17a 54.23 + 2.11a

AP = Almidón de Plátano; α-LA = α-Lactoalbúmina; β-LG A = β-Lactoglobulina A; β-LG B = β-Lactoglobulina B. To = Temperatura inicial; Tp = Temperatura pico; Tc =
Temperatura final; Tc – To = Rango de temperatura; ΔH = Entalpia. +Promedios de tres repeticiones ± Error Estándar. Medias en las columnas que no comparten la misma
letra minúscula son significativamente diferentes (p ≤ 0.05).
Fuente: Elaboración propia.

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Por otro lado, los valores menores mostrados por longitud de banda de 3500 cm–1 fue en la película AP/
las películas mezcladas con proteínas β-LG compara- α-LA, debido a la vibración de los grupos –OH, pro-
das contra α-LA puede ser debido a que estas presen- vocando por la formación de nuevos enlaces quími-
tan un mayor peso molecular (Nicolai et al., 2011), lo cos (puentes de hidrogeno) en la matriz de la película.
que pudiese estar alcanzando el umbral de las propie- Esta información apoya los resultados reportados en
dades térmicas de las proteínas. Comportamiento si- la sección de solubilidad de las películas, los cuales
milar fue reportado por Sin, Rahman, Rahmat & Khan muestran los mayores valores (tabla 1), de solubili-
(2010a), encontrando que a medida que incrementa- dad, debido al incremento de grupos –OH. Los grupos
ban la concentración de poli-vinil-alcohol (PVOH) en la CH2 vibraron en la longitud de onda de ~2800 cm–1.
mezcla con almidón, una reducción de los valores en Kizil, Irudayaraj & Seetharaman (2002) registraron
la temperatura de fusión fue observada, atribuyendo diferentes intensidades de bandas entre 2800 cm–1 y
este comportamiento al máximo umbral alcanzado por 300 cm–1, las cuales son atribuidas a la variación en
la adición de PVOH. Comportamientos similares fue- la cantidad de amilosa y amilopectina. La longitud de
ron presentados por Sin, Rahman, Rahmat & Samad banda de 1600 cm–1 aparece solo en las películas AP/
(2010b). Ellos reportaron mayores valores de tempe- proteínas; esta banda es relacionada con los grupos
raturas de fusión en la mezcla α-LA/quitosano que las amino de las proteínas, particularmente las vibracio-
encontradas en las mezclas de β–LG/quitosano. nes de los grupos C = O. La película elaborada con
AP/α-LA evidenció un pico mayor en la amplitud de
La entalpia de fusión (ΔHm) también proporciona in- banda 1600 cm–1; este fenómeno puede ser debido a
formación complementaria acerca de las uniones entre que esta proteína en particular contiene más grupos
las mezclas de almidón-proteína. Existen reportes que aminos en su estructura molecular, como es repor-
mencionan que los valores de ΔHm aumentan debido a tado por Nicolai et al. (2011). La longitud de banda
una nueva unión física entre los componentes de las observada a 1250 cm–1 corresponde al grupo amida III
películas (Sin et al., 2010a). Los valores más altos de (Singh, 2000); esta banda es indicativo de la presencia
ΔHm fueron encontrados en las películas que contenían de proteínas remanentes en el almidón o de proteínas
las proteínas (α-LA, β-LG A y β-LG B). Este comporta- séricas. Fue también observado que esta longitud de
miento puede ser debido a los nuevos enlaces físicos banda fue mayor en las mezclas AP/proteínas séri-
(covalentes, puentes de hidrogeno y enlaces momen- cas. La longitud de banda localizada a 1000 cm–1 está
táneos en la mezcla) (Nicolai et al., 2011). La diferen- relacionada con la cantidad de estructuras amorfas en
cia entre las temperaturas (Tc-To) arrojaron valores de las películas y, de esta manera, el contenido de agua
43.59 ºC, 55.34 ºC, 52.9 ºC, 54.23 ºC, para la pelícu- interactúa intermolecularmente por la presencia de
la control, mezclas PA/α-LA, PA/β-LG A y PA/β-LG B, puentes de hidrógeno (Van Soest, Tournois, De Wit &
respectivamente, observando que las películas adicio- Vliegenthart, 1995). Esta banda podría explicar la alta
nadas con proteínas presentaron la mayor diferencia solubilidad de estas películas (AP/proteínas séricas).
en la temperatura. Esto puede ser debido a interaccio-
nes por puentes de hidrogeno y/o disulfuro entre las
cadenas de almidón y/o proteínas después del enfria-
miento de la película (Singh, Singh, Kaur, Sodhi & Gill,
2003; Sin et al., 2010b). Otros autores reportan que
este comportamiento es debido a la velocidad de retro-
gradación del almidón (Atichokudomchaia, Varavinita
& Chinachotib, 2002; Hoover, 2000).

Espectrofotometría de Transformadas
de Fourier (ETF)
Los espectros de ETF para la muestra control y las
mezclas AP/proteínas se muestran en la figura 1.
Las películas elaboradas con la mezcla AP/α-LA evi-
dencia un pico en el ancho de banda entre 3000 cm–1
a 3800 cm–1, el cual es mucho mayor que las ban-
das observadas en las películas control (AP), AP/β-LG Figura 1. Espectros infrarrojos de películas elaboradas con almidón de plátano
y/o almidón mezclado con proteínas séricas. AP = Almidón de Pláta-
A y AP/β-LG B. Pelissari et al. (2013) reportaron que no; α-LA = α-Lactoalbúmina; β-LG A = β-Lactoglobulina A; β-LG B =
los grupos hidroxilos (-OH) absorben energía entre los β-Lactoglobulina B.
3650 cm–1 y 3584 cm–1. El mayor pico localizado en la Fuente: Elaboración propia.

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de la leche | Heidi Palma-Rodríguez, Rene Salgado-Delgado, Delia Páramo-Calderón, Apolonio
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Vol. 27 No. 1 Enero-Febrero 2017 31

CONCLUSIONES
La adición de proteínas séricas en mezclas con almidón
de plátano en la elaboración películas comestibles pro-
vocó cambios físico-químicos y térmicos. Las películas
que contenían las proteínas presentaron un incremen-
to en los valores de solubilidad. Las propiedades mecá-
nicas y la estabilidad térmica fueron mejoradas por la
adición de proteínas séricas. Los estudios de ETF mos-
traron la generación de nuevos enlaces en las mezclas
AP/proteínas séricas. La película AP/α-LA mostró ma-
yores valores en las propiedades térmicas, mecánicas
y de solubilidad, debido quizá a las características mo-
leculares de esta proteína. La adición de proteínas
séricas en elaboración de películas a base de almidón
puede ser una alternativa viable para generación de em-
paques biodegradables en la industria agroalimentaria.
AGRADECIMIENTOS
Los autores agradecen el apoyo al Consejo Nacional de
Ciencia y Tecnología (Conacyt), México (167500); y
declaran que no existen conflictos de interés relacio-
nados con esta publicación.
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