INFORME PODER AMORTIGUADOR DE AMINOÁCIDOS

NICOLLE ARÉVALO Y CATALINA BASTIDAS

UNIVERSIDAD DEL ROSARIO

01/05/2019
 RESULTADOS

CURVA DE TITULACIÓN AMINOACIDO

13
12
11
10
9
8
7
pH

6
5
4
3
2
1
0
0 2 4 6 8 10 12 14 16 18 20 22 24 26 28
Volumen NaOH (ml)

Figura 1.1 Curva de titulación solución problema.

Figura 1.2 Reconocimiento zonas buffer y trazado de líneas horizontales que conectan
las dos líneas de tendencia que limitan la zona buffer.
Figura 1.3 Union vertices opuesto paralelogramo y perpendicular desde el punto de
cruce de las líneas diagonales hasta la curva de titulación.

Figura 1.4 Valores finales pKa.

 Carga del Carga del Carga del Carga neta
pH
carboxilo amino grupo R total
0 +1 +1 +2
2,2

−1 +1 +1 +1
7,5

−1 +1 0 0
9,7

−1 0 0 −1

Tabla 1.1 Carga de cada grupo ionizable considerando la estructura química del
aminoácido.

Figura 2.1 Punto isoeléctrico y pKa de los distintos aminoácidos.

 Calculo punto isoeléctrico (pI) de la solución problema.

𝑝𝐾1 + 𝑝𝐾2
= 𝑝𝐼
2
 7,5 + 9,7
= 8,6
2

 ANALISIS DE RESULTADOS

En la Figura 1.2 se reconocieron las zonas buffer del aminoácido. En esta curva de
titulación se determinó que el aminoácido poseía tres zonas buffer, la primera está
entre pH 1,8 a 4,5 aproximadamente, la segunda de 6,5 a 10 y la última zona, la cual
fue más difícil de reconocer que las dos anteriores, está entre un pH de 10 y 11.
Al hacer los procedimientos encontrados en la Figura 1.3 y finalmente obtener el
resultado en la Figura 1.4 se determinó que los valores de pK 1 , pK 2 y pK 3 de la
solución problema eran correspondientemente de 2.2, 7.5 y 9.7.

En un aminoácido sencillo se encuentra que este es capaz de adoptar tres formas

iónicas diferentes: Cationica, carga neta positiva (pK 1 ), Zwitterionica, carga neta
igual a cero (pI) y Anionica, carga neta negativa (pK 2 ), esto mediante cambio de
pH, pasando de un medio ácido a uno básico; sin embargo, en este caso, se encontró
que el aminoácido a estudiar no contaba con únicamente dos valores de pK, sino
con tres. Esto significa que el aminoácido de la solución problema no sólo trabaja
con el grupo carboxilo y grupo amino, sino que además tendría un grupo R (grupo
ionizable), haciendo esto que el poder amortiguador gane posibilidades [1], y que el
análisis del punto isoeléctrico, el cual es indispensable a la hora de reconocer cada
aminoácido ya que es lo que distingue cada aminoácido por ser una propiedad
constante y que depende que la estructura química [2], requiera más trabajo.

Comparando los valores de la Figura 2.1 se dedujo que el aminoácido con el cual
los valores coincidían más eran los de la histidina con pKs de 1.81, 9.17 y 6. De
acuerdo a la Tabla 1.1, basándose en la estructura del aminoácido, se puede notar
que en el intervalo de pH de [0, 2.2] la suma de las cargas netas iniciales es de +2.
Posteriormente en el intervalo de [2.2, 7.5] se nota que el grupo carboxilo cambia su
carga neta y la total queda en +1. En el intervalo de [7.5, 9.7] el grupo R cambia su
carga neta y la total queda en 0. En el momento en el que la carga neta es igual a 0,
los valores del intervalo en el que se encuentre son los valores con los cuales se
hallará el pI. El pI sigue siendo, cuantitativamente, un promedio de pKs, sin
embargo al contar con tres de ellos es importante sabe cuáles son los que inciden en
el cálculo. Así se pudo determinar que el pK del grupo R y el pK del grupo amino
influyeron en el pI, el cual dio un valor de 8,6. Teóricamente el valor del pI de la
histidina es de 7,6; sin embargo, era el que más se asemejaba al resultado obtenido.

Con los cambios en las cargas netas totales mostrados anteriormente se reconoce
que antes del pI el aminoácido se encuentra en su forma catiónica (+) y posterior al
pI en su forma anionica (-); esto se conoce como comportamiento anfótero de los
aminoácidos. El aminoácido al reaccionar con ácidos o en pH inferiores a su pI
 adquiere una forma catiónica, cuando el aminoácido se encuentra en su pH o pI está
en forma de zwitterión y por último, al reaccionar con bases o en pH superiores a su
pI adquiere forma anionica. [3]

Los aminoácidos se pueden clasificar en: no polares hidrófobos, polares sin carga,
polares con carga negativa y polares con carga positiva. [4] La histidina se
encuentra en los polares con carga positiva. Además de esto también se pueden
clasificar según la naturaleza de su cadena lateral entre aminoácidos neutros,
básicos o ácidos. La histidina se encuentra en los básicos, siendo estos los que
contienen algún grupo amino en la cadena lateral que, debidos a su carácter básico,
puede tomar hidrogeniones del medio, lo que hará que el aminoácido tenga carga
positiva. Además de la histidina está la argina y lisina.

Para finalizar, la histadina es un aminoácido esencial, el organismo no la sintetiza

por lo que es esencial en la dieta (solo niños). La ausencia de los aminoácidos
esenciales impide la formación de proteínas. [5]

 REFERENCIAS

[1] Aminoácidos y Proteínas. Universidad del País Vasco Euskal Herriko

Umbertsitatea. Disponible en http://www.ehu.eus/biomoleculas/buffers/buffer3.htm.

[2] Carga eléctrica de las biomoléculas, en función de su punto isoeléctrico y del

pH. Disponible en http://biomodel.uah.es/tecnicas/carga/carga_pI_pH.htm.

[3] AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS QUÍMICA 2018. Disponible en

https://slideplayer.es/slide/14803801/.

[4] Aminoácidos y Proteínas. Universidad Nacional Autónoma de México.

Disponible en http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/AMINO-ACIDOS-Y-
PROTEINAS-PARTE1_28808.pdf.

[5] Aminoácidos. 2019. Medline Plus. Disponible en

https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/002222.htm