Estudio Bromatológico de las

Proteínas
 Propiedades
funcionales
• Las propiedades y funcionalidad de las
proteínas dependen de su composición
aminoacídica y de los enlaces que estabilizan
su estructura.
• Función de proteínas:
– Estructurales
– Con actividad biológica
– Con valor nutritivo
 Propiedades funcionales de las
proteínas
• Propiedad funcional:
• “toda propiedad no nutricional que influye en el
comportamiento de algunos componentes de un
alimento”.
• Las propiedades funcionales pueden influir en las
características sensoriales.
• Desempeñar un papel importante en las propiedades
físicas de los alimentos o de sus ingredientes durante su
procesado, almacenamiento, preparación y consumo.
Propiedades físicas y químicas que afectan las
propiedades funcionales de las proteínas
• Tamaño
• Composición
• Secuencia cadena
• Conformación
• Carga neta
• Capacidad de reacción con otros componentes
• Etc.
 Otros factores (entorno)
• Relación con otros componentes
• pH
• Temperatura
• Otros componentes presentes (lípidos, CHO,
etc.)
 Clasificación propiedades
funcionales de las proteínas
• Propiedades hidrodinámicas
– Interacción proteína-agua.
• Absorción, retención de agua, hinchamiento, dispersabilidad,
solubilidad, viscosidad, gelificación, precipitación
– Interacción proteína-proteína
• Formación de fibras y pastas

• Propiedades ligadas a la superficie de la

proteína.
– Espumas, Emulsiones, fenómenos relacionados con la
tensión superficial.
 Propiedades funcionales de las proteínas
Propiedad funcional Alimento
Solubilidad, viscosidad Bebidas

Viscosidad, capacidad de absorción de agua,

Sopas, salsas
emulsificación.
Formación de masa Pastas alimenticias, panes
Espuma, emulsificación, capacidad de absorción de Panes, pasteles, vizcocho
agua
Gelificación, espumación Postres lácteos, merengues, ovoproductos

Emulsificación, viscosidad, gelificación

Quesos
Gelificación, capacidad de absorción de agua,
Productos cárnicos cocidos
emulsificación
Texturización, fijación de aromas, absorción y
Análogos de carnes
retención de agua
Emulsificación Mayonesa, mantequilla

Bebidas-Sopas-Panes-Pasteles-Flan-Quesos-Vienesas-Carne de soya-Mantequilla-
Merengue
 Hidratación de proteínas

• Las propiedades de hidratación de proteínas

dependen directamente de la composición
amino acídica y conformación de la proteína.
• La interacción se produce a través de puentes
de H2, enlaces dipolo-dipolo, o mediante las
cadenas laterales de los Aa (grupos
ionizados).
• El pH, T°, solventes orgánicos y otros agentes
desnaturalizantes modifican la estructura y
capacidad de captación de agua.
• La capacidad de absorción de agua de las
proteínas es proporcional a la concentración
de proteínas.
• La hidratación de las proteínas aumenta
cuando el pH se aleja del punto isoeléctrico de
la proteína.

Punto Isoeléctrico
carga neta cero
(4,5 y 6)
Max cap. pH 9 a 10
 Efectos de la Temperatura
• Al desnaturalizar la proteína, la capacidad de
retener agua disminuye.
• En proteínas globulares (no desnaturalizada),
los enlaces iónicos se rompen, se despliega la
molécula y queda disponible para interactuar
con agua.
Efecto de la concentración de iones
• A mayor concentración iónica, se aumenta la
hidratación de la proteína.
• A bajas concentraciones de iones, estos se
asocian con las proteínas, la red se abre y
quedan más grupos dispuestos a enlazarse
con agua (salting-in).
• Con altas concentraciones de iones la proteína
tiende a precipitar (salting-out).
Generalmente 1 M.
 Solubilidad de proteínas
• “La solubilidad de una proteína corresponde a la cantidad (%)
de proteína que se mantiene en disolución o dispersión
coloidal bajo condiciones específicas y que no sedimenta a
fuerzas centrífugas moderadas”. (Ordoñez, 1998).
• Corresponde al equilibrio entre las interacciones proteína-
proteína y proteína-disolvente.
• Aplicaciones
– Salsas
– Sopas
– Bebidas
– Purés
 Clasificación según solubilidad
• 4 grupos:
– Albúminas: solubles en agua a pH 6,6 (huevo y
cereales)
– Globulinas: solubles en soluciones salinas diluídas
a pH 7.(Cereales: soya, avena)
– Prolaminas: solubles en etanol al 70%.(cereales)
– Gluteninas: solubles únicamente en soluciones
muy ácidas o muy alcalinas.
• Durante la congelación disminuye la solubilidad de
las proteínas.
 ¿Qué debe existir para aumentar la
solubilidad de las proteínas?
1. Equilibrio entre interacciones entre proteínas
y entre proteínas y el solvente.
2. Exponer grupos polares.
3. Evitar exposición de grupos hidrofóbicos.
4. Evitar el punto isoeléctrico de la proteína.
5. Aumentar repulsión entre grupos proteicos.
6. Facilitar puentes de H2.
 Viscosidad
• La viscosidad de un fluido es la medida de su
resistencia a fluir o romperse.
• Se origina por el roce de unas partículas con otras
cuando el líquido fluye.
• La viscosidad de los fluidos
proteicos tiene relación con el
tamaño de la molécula.
< fluidez < tamaño
• Influye su interacción con el agua
– pH
– T°
– Concentración salina y proteíca
• Las fuerzas mecánicas pueden
alterar la viscosidad. (crema para
batir, mantequilla)
 Gelificación
• La gelificación proteica consiste en la formación de una
red proteica ordenada a partir de proteínas previamente
desnaturalizadas.
• Para que se forme un gel proteico es necesario que haya
una desnaturalización y agregación posterior de forma
ordenada en la que predominan las interacciones
proteína-proteína.
• Pasos para una gelificación:
– Desnaturalización proteica
– Desplegamiento de las moléculas
– Interacción proteína-proteína
– Agregación posterior o reordenamiento
 Interacciones proteína-proteína
• Interacciones hidrofóbicas (se
potencian con el calor)
• Interacciones electrostáticas (con
cationes divalentes como Ca+2)
• Puentes de hidrógeno (se
potencian en el enfriamiento)
• Puentes disúlfuro (geles
térmicamente irreversibles)
Factores que afectan la gelificación
• pH
• Temperatura
• Concentración de proteínas
(> Conc. gel firme)
• Concentración iónica

• Cualquier factor que potencie la interacción entre

proteínas favorece la gelificación.
• Agregación rápida  gel débil.(gelatina)
Proteínas con capacidad gelificante
• Proteínas miofibrilares (productos cárnicos)
• Micelas de caseína (leches fermentadas,
quesos, etc)
• Proteínas del lactosuero (sobre 70°C, para
yogurt y postres lácteos)
• Proteínas de la clara del huevo (agente
ligante).
 Pastas proteícas
• Proteínas del gluten es el mejor ejemplo.
• Durante el amasado las proteínas se despliegan y
reordenan. Se potencian las interacciones
interproteicas y los puentes disulfuro, formándose
una red estructural tridimensional y viscoelástica.
 Texturización
• El proceso de texturización se produce por el
despliege de las cadenas polipeptídicas de las
proteínas globulares (por rotura de los enlaces
intramoleculares) y posterior estabilización de estas
cadenas estiradas mediante la creación de enlaces
intermoleculares y que mejora la capacidad de
retención de agua.
• Ejemplo Surimi
 Propiedades
surfactantes
• Las proteínas actúan como agentes tensoactivos ya que
migran a la interfase estabilizando el sistema porque
disminuyen la tensión superficial.
• Para que una proteína tenga buenas características
espumantes y/o emulsionantes debe presentar dos
características:
– hidrofobicidad de superficie.
– Alto grado de flexibilidad.
• Aunque la formación de una espuma y de una emulsión
son muy parecidas, no implica que una proteína con
buenas propiedades espumantes, también sea buena
emulsionante. (mayonesa con clara??)
• La estabilización de espumas requiere una estructura
proteica más compleja que la estabilización de
emulsiones.
 Propiedades emulsionantes
• Las emulsiones son sistemas dispersos
de dos líquidos poco solubles o
insolubles entre ellos. Algunas pueden
presentar burbujas de gas o sólidos
dispersos.
• Ejemplos donde las proteínas actúan
como emulsificantes;
– Leche, Mantequilla, Margarina,
Mayonesa, Salchichas, helados,
salsas, etc.
 Desestabilización de
emulsiones
• Existen 3 mecanismos para
desestabilizar una emulsión:
– Gotas con distinta densidad caen por
gravedad y sedimentación.
– Por floculación debido a supresión de
cargas eléctricas y las gotas se asocian
formando gotas mas grandes con una
capa fina en su superficie. Se forma
una capa cristalina entre el
emulsionante, agua y aceite.
– Por coalescencia aumento de las
gotas llegando a separarse en dos
fases.
 Calidad emulsión alimenticia
• Diámetro de las gotas y su
distribución homogénea.
• Determinaciones para establecer
las propiedades emulsionantes:
– Capacidad emulsionante
– Estabilidad de la emulsión
 Factores que influyen en las
emulsiones
• Solubilidad de las proteínas (migran a la interfase).
• Ph (algunas mejor en Pto. Isoelectrico y otras no)
• T° (altas T° rompen emulsión)
• Concentración de proteínas (> conc.> estabilidad)
 Propiedades espumantes
• Hay muchos alimentos que son espumas (merengue).
• Las espumas alimenticias son dispersiones de gotas de
gas (aire o C02) en una fase continua líquida o
semisólida, formada por las llamadas laminillas.
• Burbujas pequeñas y distribuídas uniformemente
producen un alimento suave y ligero con intensidad de
aroma.
 Desestabilización de espumas
• Son bastante inestables y se pueden
desestabilizar a causa de:
– Pérdida de líquido en la lámina por gravedad,
diferencia de presión o evaporación.
– Difusión del gas de las burbujas pequeñas hacia
las grandes.
– Rotura de la laminilla líquida que separa la fase
gaseosa y aumento de tamaño de burbujas por
coalescencia.
 Sabor

• Uno de los principales aportes de los

Aminoácidos a los alimentos es a sus
características sensoriales:
– Los Aa liberados de las cadenas polipeptídicas,
contribuyen al flavor de los alimentos proteicos.
– Las intensidades de los sabores aumentan de
acuerdo a las concentraciones de Aa.
 Aminácidos
1. Los Aa hidrófobos (L) proporcionan sabor
amargo (L fenilalanina, isoleucina, leucina)
2. Los Aa hidrófobos (D) aportan sabor dulce,
incluso superior a la sacarosa.
3. Los Aa aspártico y glutámico aportan sabor
ácido (alimentos con pH bajo).
4. El glutamato y aspartamo presenta un sabor
umami
5. No hay Aa que aporten sabor salado.
 Péptidos
• Las principales propiedades de los péptidos
presentes en alimentos, son al sabor y
dulzura.
 Actividad enzimática
• Existen muchas enzimas en la naturaleza, que ofrecen
ventajas o alteraciones en los alimentos.
– Ventajas: amilosa en patatas (mejora FLAVOR y
textura)
– Desventajas: enranciamiento de grasas (lipoxidasas)
• Se pueden inactivar (Ej: fosfatasa de la leche en la
pasteurización/escaldado de verduras)
 Proteínas modificadas
• Modificaciones estructurales de la proteína que mejora o
hace mas estable las propiedades de la proteína en la
industria de alimentos.
• Ámbito de las modificaciones:
– Bloqueo de las reacciones de degradación (Maillard)
– Mejora de las propiedades físico-químicas
(solubilidad, emulsión, espumas, textura, etc)
– Mejora del valor nutritivo (incremento de la
digestibilidad, enriquecimiento de algún componente,
incorporación Aa esenciales)
 Ventajas
• Permite incorporar nuevas fuentes de proteínas.
• Alterar la composición química de los alimentos
• Proveer de Aa esenciales.

• Revisión en clases:
• http://www.dgcs.unam.mx/ProyectoUNAM/imag
enes/100715.pdf
• http://noticias.universia.net.mx/ciencia-nn-
tt/noticia/2010/07/16/389782/proteinas-
modificadas-mas-activas-resistentes.html
 Reacción Plasteína
• A partir de hidrolizados proteicos se forman nuevos
polipéptidos (reacción enzimática).
• Efectos favorables:
– Mejora el valor nutritivo de una proteina, al enriquecerla
en ciertos Aa esenciales (lisina, treonina o triptófano).
– Mejora la solubilidad de ciertas proteínas, al incrementar
su contenido de ac. Glutámico.
– Eliminar el sabor amargo aportado por los péptidos tipo
leucina-fenilalanina.
– La eliminación de Aa no esenciales para personas con error
metabólico.
– Formación de péptidos de elevado peso molecular que
mejoran las características sensoriales y osmóticas.

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