Universidad Nacional Abierta y a Distancia – UNAD –

Escuela de Ciencias Básicas, Tecnología e Ingeniería

Curso: Bioquímica 201103_611

PRE-INFORME No 3

REACCIONES ENZIMATICAS DE LA POLIFENOL OXIDASA DE MANZANA Y

CATALASA DE PAPA

NOMBRE: María Andrea Lara Bohórquez DOCUMENTO #: 52.888.424

CORREO ELECTRÓNICO: malb25@gmail.com - malarab@unadvirtual.edu.co

GRUPO DE LABORATORIO #: 2 GRUPO CAMPUS #: 65

LUGAR DE PRÁCTICA: CEAD José Celestino Mutis

FECHA DE PRÁCTICA: 3 mayo de 2019

MARCO TEÓRICO

PROTEASA

Las proteasas son enzimas que rompen los enlaces peptídicos de las proteínas. Usan una

molécula de agua para hacerlo y por lo tanto se clasifican como hidrolasas.

PROPIEDADES

Es una enzima secretada por el páncreas que participa en la degradación de las proteínas o

peptonas, resultantes de la acción de la pepsina gástrica. La proteasa se secreta en forma de

proenzima y es activada por el jugo intestinal. Se administra junto con las otras proenzimas

pancreáticas (amilasa, lipasa) cuando existe disminución de las secreciones pancreáticas.

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FUNCIONES

Las enzimas proteasas descomponen o cambian la composición delas proteínas o péptidos,

además de ser importantes para el proceso de la digestión y el metabolismo, se cree que algunas

enzimas proteasa mejoran la inflamación y fortalecen el sistema inmunológico. Aunque las

enzimas proteasas se pueden tomar de forma de suplemento y pueden ser añadidas a ciertos

alimentos, también se encuentran naturalmente en ciertas frutas:

 Papaya: Se trata de una fuente muy potente de la enzima papaína de proteasa, así como

una enzima similar llamada chmyopapain. Estas enzimas tienen un mecanismo anti-

inflamatorio y también puede desempeñar un papel en la cicatrización de quemaduras.

 Piña: Es una fuente excelente del compuesto de bromelina que contiene proteasa y se

cree que ayuda en la digestión, así como en la reducción de la coagulación sanguínea y la

inflamación. Además, la bromelina se extrae con frecuencia desde el núcleo o tallo de la

piña para suplementos.

 Kiwi: Contiene Actinidina, una enzima proteolítica con actividad similar a la papaína. La

actinidina representa la mitad del contenido de proteínas solubles del kiwi. En algunos

casos, la actinidina puede ser un alérgeno y es a veces relacionada con una reacción de

hipersensibilidad pocos minutos después de comer kiwi. El zumo de fruta se utiliza a

veces como un ablandador de carne, debido en parte a la actividad proteolítica de la

actinidina.

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DEFICIENCIA DE PROTEASA

Si tienes una deficiencia de proteasa, tu salud podría verse afectada en gran medida. Una falta de

proteasa puede provocar una acumulación alcalina en el torrente sanguíneo, dando lugar a síntomas

tales como ansiedad. Las proteasas también se utilizan para digerir organismos como bacterias y

hongos. Las personas que tienen deficiencia son más susceptibles a las infecciones por hongos,

bacterias y virus, ya que el cuerpo no tiene esa primera línea para romperlos. La falta de proteasas

también puede dar lugar a problemas tales como enfermedades de deficiencia de calcio e

hipoglucemia. Las proteínas son necesarias para llevar calcio al torrente sanguíneo, y si el cuerpo lo

procesa incorrectamente, no recibirá la cantidad adecuada para prevenir enfermedades como la

osteoporosis o la artritis. Dado que la proteína también se convierte en glucosa, si no se convierte

correctamente, el nivel de azúcar en la sangre del cuerpo se reducirá a niveles peligrosos. Para las

personas que son deficientes en proteasas, la terapia de enzimas está disponible para ayudar a

mantener niveles saludables.

INHIBIDORES DE LA PROTEASA

La proteasa es una enzima que el VIH necesita para completar su proceso de autocopia de sí

mismo (replicación) dando lugar a nuevos virus capaces de infectar otras células. En su proceso

de replicación el VIH produce cadenas largas de proteínas que necesitan fragmentarse (cortarse)

en trozos más pequeños que forman las proteínas y enzimas que ayudan a construir las nuevas

copias del virus. La fragmentación de las cadenas más largas está producida por la proteasa y sus

inhibidores impiden que la fragmentación tenga lugar con lo que las proteínas que se forman dan

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lugar a copias defectuosas del VIH que, si bien puede destruir la célula que infectó ¿, ya no

pueden infectar más células.

Por sí solos los inhibidores de la proteasa (IP) no eliminan completamente el VIH del organismo.

Sin embargo, con este tipo de medicamentos, se ha observado que pueden reducir la cantidad de

VIH hasta en un 99% aunque algunos sigan latentes dentro de las células infectadas. Al producir

nuevos virus defectuosos se lograría que al menos la infección por el VIH no se propagase dentro

del organismo con la misma rapidez que lo hace en la actualidad y teóricamente se podría llegar

a una “cronificación” de la infección del VIH ya que, al haber menos virus, menos células CD4

se infectaría y la persona infectada podría combatir mejor las infecciones y vivir más tiempo.

Su empleo en combinación con otros antirretrovirales ha demostrado que los inhibidores de la

proteasa pueden

Reducir la cantidad del VIH en sangre (medio carga viral).

Aumentar el número de linfocitos CD4, aun cuando sean muy bajos.

Prolongar el tiempo de aparición de la primera enfermedad definitoria de SIDA o muerte.

Ayudar a que se desarrollen menos infecciones oportunistas.

Posiblemente reducir el riesgo de transmisión del virus.

Posiblemente preservar la función del sistema inmunitario.

Otros inhibidores de la proteasa están siendo evaluados clínicamente en infectados por el VIH y

otros están evaluándose en el laboratorio. En un momento inicial se pensó que los inhibidores de

la proteasa parecían tener menos efectos secundarios y ser menos tóxicos que otros medicamentos

aprobados contra el VIH como los inhibidores de la transcriptasa inversa

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PAPAINA

Es una enzima que se extrae del fruto llamado papaya y que pertenece a una familia de proteínas

relacionadas, que incluye endopeptidasas, aminopeptidasas, dipeptidil peptidasas y otras enzimas

con actividades tanto exo-peptolíticas como endo-peptolíticas.

Las propiedades peptolíticas de la papaína provocan la ruptura de múltiples enlaces en las

proteínas animales, lo que tiene por consecuencia que se pueda utilizar para ablandar la carne

destinada al consumo humano. La papaína también hidroliza proteínas vegetales, y es útil para

evitar la formación de los sedimentos proteicos que produce la proteína de la cebada en el

proceso de fabricación de cerveza. También posee propiedades antiinflamatorias cuando es

consumida directamente, por lo que los frutos que la contienen han sido usados como

medicamento natural. Un entorno alcalino con pH mayor de 8, o una temperatura mayor de 37ºC

desnaturaliza la papaína rápidamente.

El crecimiento del negocio relacionado con su uso para ablandar carnes para consumo humano y

para evitar la sedimentación durante la producción de cerveza ha causado que el consumo

mundial de papaína haya aumentado hasta unos cien millones de dólares anuales.

La papaína se consigue por la extracción del látex, que es un líquido blanco obtenido mediante

cortes en los frutos de papaya inmaduros. Luego, en el laboratorio se separa la enzima y se

purifica hasta alcanzar un nivel óptimo de calidad para su comercialización y uso.

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MECANISMO DE ACCIÓN

Agente de desbridamiento removiendo los tejidos proteicos muertos y ayudando a resolver los

exudados purulentos y mucoides. Parece ser que la papaína activa el plasmanógeno de la

fracción euglobulínica de la sangre y lo transforma en plasmina; esta última a su vez disuelve el

fibrinógeno y la fibrina. Por lo tanto, la papaína efectúa la depolimerización de la fibrina

reblandecida y depositada en los tejidos inflamados en forma aguda, lo que determina un

aumento de la permeabilidad de los tejidos circundantes.

BROMELINA

Es una enzima con acción proteolítica para una mejor asimilación de los aminoácidos que las

componen. La bromelina deshace las proteínas de igual manera que la pepsina, enzima que

forma parte del jugo gástrico. Se encuentra en las piñas.

Las bromelinas pertenecen al clan CA y a la familia C1 de las peptidasas. Los residuos catalíticos

de la familia C1 han sido identificados como la cisteína y la histidina, formando una díada

catalítica. Se han encontrado otros dos residuos en el sitio activo, un residuo de glicina

precediendo al Cys catalítico y un residuo de aspargina siguiendo al His catalítico. Se cree que la

Gln ayuda en la formación del agujero de oxoanión y la Asn a orientar el anillo imidazol de la

His catalítica

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BROMELINA DEL TALLO

EC 3,4,22,32 cataliza la reacción de hidrólisis de enlaces peptídicos. Esta enzima tiene un amplio

espectro para la ruptura de proteínas, pero tiene una fuerte preferencia por las cadenas Z-Arg-

Arg-|-NHMec.

Esta enzima es la más abundante de las cisteínas endopeptidasas del tallo de las Anana comosus

(piña) y es distinta de la bromelina encontrada en la fruta de la piña. Es escasamente inhibida por

la cistatina del pollo y muy lentamente inactivada por el E-64 (inhibidor epoxy succínico)

BROMELINA DE LA FRUTA

EC 3422,33 cataliza la reacción de hidrólisis de enlaces peptídicos. Esta enzima tiene un amplio

espectro para la ruptura de proteínas, un buen sustrato sintético para esta enzima es la cadena Bz-

Phe-Val-Arg-|-NHMec. En cambio, no tiene afinidad por Z-Arg-Arg-|-NHMec como la

bromelina del tallo.

Se encuentra en el fruto de la Ananas comosus (piña) y es escasamente inhibida por la cistatina

del pollo.

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REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

 Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica

Panamericana

 Murray, Robert K. (2013) Harper bioquímica ilustrada. Edición: 29aed. Mc Graw-Hill

Interamericana Editores

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