MACROMOLÉCULAS

ORGÁNCIAS Blgo. Alex Morillos García

PROTEÍNAS O
PRÓTIDOS
 I. DEFINICIÓN:
• Son compuestos
cuaternarios formados
por C,H,O,N. Algunas
pueden contener S, P,
Fe, Mg, etc.
• Son macromoléculas cuyas
unidades monoméricas son
moléculas simples
denominadas aminoácidos.
 II. CARACTERÍSTICAS
1. Poseen elevado peso molecular.
• Su límite inferior es de
10, 000 Dalton.
La oxihemoglobina
tiene un peso
molecular de 68,000
Da y su fórmula es:

C2932 H4724 N828 S8 Fe4 O840

2. Difunden lentamente debido su
elevado peso molecular.
3. La mayoría son solubles en agua,
otras son insolubles formando
soluciones coloidales.
 4. No dializan a través de membranas
semipermeables.
Agua, sales, nutrientes

sangre

Células
proteinas

proteínas

Misma composición que el

plasma (menos las proteínas)
5. Tienen un alto grado
de especificidad: las
proteínas suelen ser
específicas de cada
organismo .
• Las proteínas poseen
casi infinitas
variaciones
estructurales.
• 6. Se pueden
desnaturalizar por
acción del calor,
alcohol, pH u otras
sustancias.
• 7. Son anfóteros:
disociándose como
ácidos o bases
según el pH del
medio.
 III. FUNCIONES
1. CATALÍTICA
• Muchas proteínas son enzimas, es
decir catalizan reacciones químicas.
2. ESTRUCTURAL
• Forman estructuras protectoras
externas.
• A nivel tisular:
– Queratina (uñas, piel, pelo, lana, plumas,
picos, caparazones)
– Colágeno (tejido conjuntivo, cartílago)
• A nivel celular y molecular:
– Lipoproteínas (membrana celular)
– Dineína y tubulina (Cilios y flagelos)
– Histonas y protaminas (empaquetamiento del
ADN en los cromosomas).
– Algunas proteínas forman poros en la membrana celular
que dejan pasar selectivamente a ciertas sustancias .
3. TRANSPORTE
• Existen proteínas específicas que
transportan determinados elementos.

Transportan O2:
• Hemoglobina en la
sangre.
• Mioglobina en el
músculo.
• Hemocianina en la
hemolinfa de crustáceos
y moluscos.
– Transportan Fe
• Transferrina
– Transportan Cu
• Ceruloplasmina Cu
– Transportan lípidos
• Lipoproteínas: LDL y HDL
4. RESERVA:
• Algunas proteínas almacenan
sustancias
– Ferritina, almacena Fe
– Caseína, suministra P
5. INMUNOLÓGICA
• A) Reconocimiento celular. Las células de
defensas reconocen “sustancias extrañas”
basándose en las glucoproteínas de su superficie
celular.
• B) Síntesis de anticuerpos: Ciertas células
reaccionan ante la presencia de células o
moléculas extrañas sintetizando proteínas de
defensa, como las globulinas o anticuerpos.
6. CONTRÁCTIL
• La interacción actina-miosina provocan la
contracción muscular.
• Además cumplen esta función la troponina y
la tropomiosina.
7. REGULADORA
• Muchas hormonas son proteínas o péptidos que
regulan funciones biológicas.
– Insulina: metabolismo de la glucosa
– Prolactina: formación de leche
– Oxitocina: contracción uterina
8. ENERGÉTICA
• Las proteínas son la tercera alternativa,
después de los glúcidos y lípidos que el
organismo emplea para obtener energía.
La oxidación de 1 g. de proteína produce
4,1 Kcal.
9. MANTENIMIENTO DE LA VOLEMIA Y
HEMOSTASIA.
• Proteínas especiales mantienen
constante el volumen sanguíneo.

A) Ejercen presión
oncótica o
coloidosmótica:
albumina.
“EFECTO DONNAN”
10. AMORTIGUADORA
• Son sustancias buffers o “tampones”, debido
a que pueden neutralizar ácidos y bases,
regulando el pH sanguíneo.
-
- -
- -
 AMINOÁCIDOS
• Son ácidos orgánicos que poseen un radical amino y
carboxilo.
• Pueden ser α, β, γ, ..aminoácidos de acuerdo a si el
grupo amino se une al C 1,2,3 … a partir de COOH.

Grupo ácido
R R (grupo carboxilo)
O O

H - C - C - OH H - C - C - OH

H NH2
grupo amino (grupo básico)

Acido orgánico
Alfa ( ) aminoácido
UN AMINOÁCIDO
 A) Propiedades de los
aminoácidos
• 1. Son sólidos,
cristalinos, incoloros, no
volátiles, solubles en
agua e insolubles en
disolventes orgánicos
no polares.
• 2. Presentan actividad
óptica (excepto la
glicina) ya que poseen
carbonos asimétricos.
Los aminoácidos pueden adoptar configuración D
(grupo amino a la derecha) o L (grupo amino a la izquierda)

COO¯ COO¯
H +NH +NH
C 3 3 C H

CH3 CH3

D-Alanina L-Alanina
• 3. Comportamiento químico: en
disoluciones acuosas pueden ionizare
doblemente formado iones dipolares
llamados: zwiteriones.

-
+
 Ión dipolar o
Aminoácido
zwiteríon
simple (neutro)

•Los iones dipolares son sustancias anfotéricas;

pueden donar o recibir protones. Por tanto , son
capaces de comportarse como ácidos o bases.
 B) Clasificación de los
aminoácidos
• Existen cerca de 300 aminoácidos en la naturaleza,
pero solo unos 20 forman parte de las proteínas . Se
clasifican en dos grupos:

• A. ESENCIALES : Aminoácido que no se pueden

sintetizar en el organismo, por lo que se deben
ingerir en la dieta. son ocho en el adulto y diez en el
niño . La arginina y la histidina solo se sintetizan en
el adulto .
• B. NO ESENCIALES : Aminoácidos que si pueden
ser sintetizados en el organismo.
 ESENCIALES NO ESENCIALES
Valina Alanina
Leucina Ac. aspártico
Treonina Ac. glutámico
Triptófano Asparragina
Metionina Cisteina
Isoleucina Glicina
Fenilalanina Glutamina
Lisina Tirosina
Histidina * Prolina
Arginina* Serina
* Son semiesenciales, ya que en el adulto si se sintetiza.
 Enlace peptídico
• Enlace que une dos aminoácidos de forma
covalente.
• Ocurre por reacción entre dos aminoácidos a
través de sus radicales carboxilo (COOH) y
amino (NH2).

R R R R
OH - COOH + OH - COOH CH - CONH - CH - COOH + H O
2
NH HNH NH enlace peptídico
2 2
Aminoácido Aminoácido
Dipéptido
 Principales péptidos

Nombre N°de Aa Importancia Biológica

Carnosina 2 Regula en pH intramuscular

Glutatión 3 Coenzima de varias enzimas
Endorfinas 5 Analgésico endógeno
Angiotensina II 8 Hipertensor arterial
Bradikinina 9 Potente hipertensor
Ocitocina 9 Causa contracción del útero
Vasopresina 9 Hormona antidiurética
Gramicidina 10 Antibiótico
Gastrina 17 Estimula secreción de HCl
Insulina 51 Hormona pancreática.
 IV. ESTRUCTURA PROTEICA
• Las proteínas están formadas por cadenas
polipeptídicas. Según como se dispongan en
el espacio pueden tener estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
A. ESTRUCTURA PRIMARIA
• Determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena
polipeptídicas, es decir informa sobre cuantos aminoácidos hay
de cada clase y en que orden se encuentran.
• Es determinada genéticamente.
• Enlace implicado: PEPTÍDICO
B. ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Se refiere a la disposición de la
estructura primaria en el espacio.
• Enlace implicado: PUENTES DE
HIDRÓGENO entre aminoácidos
cercanos.
• Existen tres tipos de estructura
secundaria: α, β, γ.
• 1. Hélice α: La cadena polipeptídica toma
una disposición helicoidal. Se debe a la
formación de puentes de hidrógeno entre
el NH2 de un aminoácido y el COOH de
otro, distante de él tres aminoácidos.
ALFA HÉLICE
• 2. Hoja plegada β: Los puentes de
hidrógeno se forman entre los
aminoácidos cercanos de dos cadenas
polipeptídicas paralelas.

Puentes de
hidrógeno
• 3. Al azar (γ): Los segmentos de la
cadena se disponen sin adoptar forma
definida.
C. ESTRUCTURA TERCIARIA
• Informa sobre la forma que adopta en el
espacio la proteína completa (forma
como la cadena polipeptídica se dobla y
enrolla entre sí).
• ENLACES IMPLICADOS:
– Débiles (no covalentes):
• Fuerzas electrostáticas
• Fuerzas hidrofóbicas,
• Puentes de hidrógeno
• Atracciones polares
• Puentes salinos
• Fuerzas de Van der
Waals
– Fuertes (covalentes)
• Puentes disulfuro
Estructura terciaria de una proteína
• La actividad enzimática
y la antigenicidad
dependen de la
estructura terciaria.
• Conformaciones más
frecuentes: globulares
y filamentosas.
 GLOBULAR FILAMENTOSA
• Forma esférica • Forma alargada
• Soluble en agua • Insoluble en agua
• Diversas funciones • Función estructural
– Ejm: albúmina – Ejm: colágeno
D. ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Informa sobre las relaciones espaciales
entre las cadenas polipeptídicas.
• No la poseen todas las proteínas. Se
observa en las proteínas formadas por
2 ó más cadenas polipeptídicas.
• Enlaces implicados
– Fuerzas
hidrofóbicas
– Fuerzas
electrostáticas
– Enlaces no
covalentes
• Las proteínas con estructura
cuaternarias son llamadas
OLIGOMÉRICAS y cada uno de sus
componentes de estructura terciaria se
denominan PROTÓMEROS.
Los cuatro niveles de estructura proteica
RESUMEN:
 DESNATURALIZACIÓN DE UNA
PROTEÍNA
• Es la alteración de las características
biológicas de una proteína debido a
cambios de el medio: pH, temperatura ,
iones, presión, electricidad, detergentes,
metales pesados, etc. que alteran su
estructura cuaternaria, terciaria y secundaria
pero no la primaria.
• Al desnaturalizarse una proteína pierde su
actividad biológica.
 Con
actividad
enzimática

DESNATURALIZACIÓN

RENATURALIZACIÓN
 GRUPOS PROSTÉTICOS
• Muchas proteínas contienen
unidades orgánicas o
inorgánicas que son parte
integrante de la molécula
,pero que no son
aminoácidos: GRUPOS
PROSTÉTICOS, propios de
una proteína conjugada .
• Los grupos prostéticos
pueden ser iónes metálicos
como : Fe++ , Zn++ , Mn++ ,
Mg++, Cu++ ; o un
compuesto orgánico como :
lípido, carbohidrato, etc.
 V. CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS

• A. POR SU SOLUBILIDAD:
• 1. Solubles en el agua:
– Ej. albúmina.
• 2. Insolubles en el agua:
– Ej. escleroproteínas.
B. POR SU COMPOSICIÓN:
1. PROTEÍNAS SIMPLES: Cuando al hidrolizarse
liberan únicamente aminoácidos. Comprende los
siguientes grupos:
• - Albúmina: constituyen el grupo más común e
importante de proteínas simples: son solubles en
agua. Ejm: ovoalbúmina del huevo, lactoalbúmina de
la leche, seroalbúmina del suero, leucosina del trigo.
• - Globulinas: Insolubles en agua. Ejm:
lactoglobulina de la leche, ovoglobulina de la clara de
huevo, seroglobulina de la sangre, fibrinógeno de la
sangre, miosina del músculo,
• - Glutelinas: En semillas vegetales. Ejm: gluteína
del gluten.
• Prolaminas: En semillas vegetales. Ejm:
gliadina del trigo , hordeína del centeno,
zeína del maíz.
• Protaminas: Asociadas a ácidos nucléicos
en algunas especies. Ejm: salmina del
salmón , clupeina del arenque , escombrina
de la caballa.
• Histonas: Son proteínas básicas. Se hallan
asociadas a los ácidos nucleicos formando
las nucleoproteínas. Ejm: globina.
• Escleroproteínas: Tienen funciones
estructurales y de protección. Son insolubles
en el agua . Ejm: queratina de los pelos y
uñas, colágeno de los huesos, tendones y
cartílagos ; elastina del tejido conectivo.
2. PROTEÍNAS CONJUGADAS: Son aquellas
proteínas que al hidrolizarse liberan aminoácidos (
apoproteínas) y otras sustancias no proteicas ( grupo
prostético) . La unión de la apoproteína y del grupo
prostético se denomina holoproteíca.
• Glucoproteínas: proteínas unidas a carbohidratos .
Ej. Mucina.
• Lipoproteínas: Proteínas unidas a lípidos . Se les
encuentra en la yema de huevo, ribosomas.
• Cromoproteínas: Proteínas combinadas con
pigmento . Ej. Hemoglobina , mioglobina ,
citocromos.
• Nucleoproteínas: Proteínas unidas con
ácidos nucleicos. Se hallan constituyendo los
cromosomas. Los virus pueden ser
considerados como nucleoproteínas.
• Metaloproteínas: Proteínas unidas a
metales . Ej. ceruloplasmina. Que contiene
cobre.
• Fosfoproteínas: Proteínas unidas al ácido
fosfórico . Ej. caseína de la leche.