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Contenido
2. Moléculas

2.1 Moléculas inorgánicas

2.2 Moléculas Orgánicas
2.2.1 Carbohidratos
2.2.2 Lípidos
2.2.3 Ácidos Nucleicos.
2.2.4 Proteínas

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2.2.3 Ácidos Nucleicos

• Compuestos por C, H, O, N, P.

• Sus monómeros son los nucleótidos.

• Tienen como principal función almacenar y transmitir la

información genética, entre otras.

Estructura básica de un nucleótido

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Estructura básica de un nucleótido

Nucleótidos.

• Existen diferentes tipos de nucleótidos:

– Los ribonucleótidos
– Los desoxirribonucleótidos
– Otros tipos (ATP, NADH, etc)

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Estructura básica de un nucleótido

ATP

• Es otro tipo de nucleótido.

• Está formado por

– Una base nitrogenada (adenina)
– Una pentosa (ribosa)
– Tres grupos fosfato.

• Tiene como función ser la moneda de intercambio

energético en la célula.

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Otros tipos de nucleótidos

Finalmente, existen otros nucleótidos como:

• el AMPc
• el acetil CoA
• el NADH
• el NADPH y
• el FAD.

Todos ellos tienen como función actuar como coenzimas.

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Enlace fosfodiéster
• Los nucleótidos se unen entre sí
para formar largas cadenas
(polímeros).
• Se unen mediante un enlace
fosfodiéster (entre una pentosa y
un grupo fosfato)
• Las cadenas resultantes poseen
un extremo 3’ y uno 5’.
• Existen dos tipos de polímero:
– El ADN
– El ARN

ADN

• Ácido desoxirribonucleico:
polímero formado por
desoxirribonucleótidos.

• Es una larga molécula con

estructura de doble hélice.

• El ADN tiene como función

almacenar la información
genética (hereditaria).

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• Las dos cadenas del

ADN:

• Son antiparalelas.

• Son complementarias.

• Se unen por puentes de

hidrógeno entre sus
bases nitrogenadas.

• El ADN posee las bases nitrogenadas: A, T, C, G, las

cuales se unen de la siguiente manera:
– Adenina – Timina: mediante dos puentes de
hidrógeno
– Citocina – Guanina: mediante tres puentes de
hidrógeno

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ARN

• Ácido ribonucleico: polímero compuesto por

ribonucleótidos.

• Es monocatenario.

• Se pliega en las zonas con bases complementarias.

• Tiene como función participar en la síntesis de
proteínas (expresión de los genes del ADN).

Diferencias
moleculares
entre el RNA y
DNA.

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• Existen tres tipos principalmente:

– ARN mensajero (ARNm): Copia un
segmento de ADN que posteriormente será
leído.

– ARN de transferencia (ARNt): Moviliza aas

que serán incluidos en el péptido naciente.

– ARN ribosomal (ARNr): Es la base constitutiva

de los ribosomas.

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Moléculas Orgánicas de
Importancia Biológica

Hidratos de Ácidos
Lípidos Proteínas
Carbono Nucleicos

Enzimas

D) Proteínas
• Conformados por C, H, O , N, S.

• Son las macromoléculas más abundantes del cuerpo.

• Tienen una gran diversidad funcional.

• Sus monómeros son los aminoácidos.

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Aminoácidos
• Están compuestos por:
1. Un carbono central
2. Un hidrógeno
3. Un grupo amino
4. Un grupo ácido o carboxílico
5. Un radical

• El grupo radical varía entre 20 posibilidades.

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• Existen 20 aminoácidos diferentes.

• En los organismos heterótrofos algunos

aminoácidos son sintetizados por el propio
organismo y otros deben ser incorporados en
la dieta; estos últimos son los aminoácidos
esenciales, que en la especie humana son
diez: 1. Arginina 6. Metionina
2. Histidina 7. Fenilalanina
3. Isoleucina 8. Treonina
4. Leucina 9. Triptófano
5. Lisina 10.Valina

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Enlace peptídico

• Los aminoácidos se unen

entre sí mediante
enlaces peptídicos,
formando cadenas.

• Se forma entre un grupo

amino y otro carboxilo.

• Se lleva a cabo por

deshidratación.

Estructura de las proteínas.

• Cuando las proteínas se sintetizan, se forman largas
cadenas. Aquellas cadenas se pliegan dependiendo del
medio que las rodea.
• Existen cuatro niveles de organización:
– Nivel primario: secuencia lineal de aminoácidos.
– Nivel secundario: dos tipos de estructuras que se forman
por puentes de hidrógeno intracatenarios (puede ser α-
hélice o láminas plegadas β)
– Nivel terciario: configuración tridimensional propia de cada
proteína, debida a diferentes tipos de interacciones
intracatenarias. Adquiere funcionalidad. (incluye enlaces de
hidrogeno y disulfuro)
– Nivel cuaternario: unión de dos o más cadenas peptídicas.

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• Nivel Primario:

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• Nivel secundario: α-Hélice o β-lámina

• Nivel Terciario:

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• Nivel Cuaternario:

Funciones de las proteínas

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Función Definición y Ejemplo

La hemoglobina es una proteína que transporta Oxígeno en el
organismo.
Transportadora
Las proteínas de membrana son capaces de mover solutos dentro
y fuera de la célula.
Componentes básicos de algunos tejidos.
Estructural Tienen esta función: Elastina, colágeno y la Queratina.
Y las proteínas del citoesqueleto de las células.
Hormonal Muchas hormonas son proteínas como la Insulina y el glucagón.
Los anticuerpos, moléculas defensivas del sistema inmune. Ig E y
Defensiva el sistema del complemento. Las proteínas que participan en la
Coagulación
Reguladora
Muchas proteínas regulan el pH funcionando como buffers.
(Homeostática)
Los receptores en la superficie celular que se utilizan en el
Receptora
reconocimiento y señalización celular
Todas las enzimas son proteínas. Se les denomina Biocatalizadores
Enzimática
pues permiten aumentar la velocidad de una reacción
Actina y miosina son parte de las miofibrillas, responsables de la
Contráctil
contracción muscular.
La ovoalbúmina del huevo, la gliadina del trigo, entre otras, son la
Reserva
reserva de aa utilizadas en el desarrollo del embrión.

Enzimas
• Todas las enzimas son proteínas.

• Tienen como función aumentar la velocidad de una

reacción específica (catálisis).

• Actúan en pequeñas cantidades.

• Las enzimas deben su especificidad a su configuración

tridimensional.

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• Son proteínas globulares, las cuales poseen un sitio

activo donde se une su sustrato.
• Cuando se unen, forman un complejo enzima-sustrato.
• La enzima cataliza la reacción, formando un producto
sin consumirse en el proceso.
Sustrato Producto

Complejo enzima-sustrato

S+E SE P+E

• Las enzimas aumentan la velocidad de reacción

disminuyendo la energía de activación.
• La Energía de Activación (Ea) es la mínima energía que
deben alcanzar los sustratos para pasar a productos.

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Enzimas

Complejas
Simples
(Holoenzimas)

Parte proteica Parte no proteica

(apoenzima) (cofactor)

Ión Compuesto
inorgánico orgánico

Grupo
Coenzima
prostético
(no unido)
(unido)

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Mecanismos de Catálisis enzimática

• Se han propuesto dos
modelos:
– Modelo llave-cerradura
– Modelo encaje inducido

pH Concentración del sustrato

Factores que afectan la

actividad enzimática:

Presencia del cofactor Temperatura

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pH y temperatura:
• Dado que son proteínas, las enzimas se ven afectadas
por cambios del medio (se desnaturalizan).
• Por lo tanto, las enzimas poseen un máximo de
actividad en un pH y temperatura óptimas.

• Desnaturación

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Concentración de sustrato
• Mientras más sustrato, mayor velocidad de reacción.
• Cuando la concentración es muy alta, la enzima se
satura y la velocidad se mantiene constante.

Presencia de cofactor
• Sin su cofactor muchas enzimas no tienen actividad.

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PREGUNTA PSU
La siguiente imagen muestra la relación entre la actividad enzimática
de tres enzimas y el cambio de pH.
Al respecto, es correcto afirmar :

I) El pH óptimo para la pepsina es un pH=1,5 aprox.

II) A pH neutro la arginasa presenta la mayor actividad de las 3
enzimas.
III) A pOH=1, la pepsina se encuentra desnaturalizada.

A) Sólo I
B) Sólo II
C) Sólo III
D) Sólo I y II
E) Sólo I y III

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Inhibición
enzimática

Irreversible Reversible

No
Competitiva
competitiva

• Inhibición competitiva

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• Inhibición no competitiva

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Alosterismo

• Existe otro mecanismo de regulación de la

actividad enzimática y corresponde a la
inhibición o activación de enzimas alostéricas.
• Estas enzimas forman parte de largas vías
metabólicas que de alguna forma deben ser
inhibidas o activadas según sea necesario.
• Posen un sitio alostérico distinto del catalítico.

Alosterismo

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Alosterismo

Alosterismo

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Alosterismo en el metabolismo de las pirimidinas

Alosterismo de la hemoglobina por oxígeno

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