Aminoácidos

Peptídeos e proteínas são polímeros de aminoácidos

unidos por ligações peptídicas.

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 Aminoácidos
• Polares
• apolares
• aromáticos

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Aminoácidos apolares

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Aminoácidos polares

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Aminoácidos apolares aromáticos

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Aminoácidos polares básicos

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Aminoácidos polares ácidos

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Configuração de aminoácidos

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Propriedades ácido-base de aminoácidos

Um aminoácido nunca pode existir como uma substância

não carregada.
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Alguns aminoácidos têm hidrogênios ionizáveis em
suas cadeias laterais.

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O ponto isoelétrico (pI) de um aminoácido é o pH no
qual não há carga líquida.
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O pI de um aminoácido que tem uma cadeia lateral
ionizável é a média dos valores de pKa dos grupos
similarmente ionizantes.

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 Uma mistura de aminoácidos pode ser separada por
eletroforese com base em seus valores de pI.

Ninhidrina é usada para detectar aminoácidos individuais.

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Ninhidrina é usada para detectar aminoácidos individuais.

16
Uma mistura de aminoácidos pode também ser separada
com base em suas polaridades.

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Resolução de misturas racêmicas de aminoácidos

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Formação de um peptídeo

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Uma vez que aminoácidos têm dois grupos funcionais,
surge um problema quando se tenta fazer uma
determinada ligação peptídica.

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Estratégia de síntese de uma ligação peptídica
específica

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Dissulfetos podem ser reduzidos a tióis.

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A ponte dissulfeto contribui para a forma global de uma
proteína.

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Aminoácidos podem ser adicionados à extremidade C-
terminal crescente pela repetição destas duas etapas.

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 Quando o número desejado de aminoácidos tiver sido
adicionado à cadeia, o grupo protetor no aminoácido N-
terminal é removido.

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Uma estratégia melhorada de síntese de peptídeos

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 Reduzir ligações dissulfeto

A primeira etapa na determinação da seqüência de aminoácidos, em um

peptídeo ou uma proteína 33
Degradação de Edman: determinação do aminoácido N-terminal

HCl

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Determinação da estrutura primária da proteína
Determinação da estrutura primária da proteína
Determinação da estrutura primária da proteína
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 Estrutura secundária de proteínas
A estrutura secundária descreve a conformação dos
segmentos do esqueleto da cadeia peptídica ou protéica.

Três fatores determinam a escolha da estrutura secundária:

• Planaridade regional ao redor de cada ligação peptídica.

• Maximização do número de grupos peptídicos que

participam na ligação hidrogênio.

• Separação adequada entre grupos R muito próximos.

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A -hélice é estabilizada por ligações hidrogênio

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Dois tipos de folha pregueada β

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A estrutura terciária de uma proteína é o arranjo
tridimensional de todos os átomos na proteína.

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• A estrutura terciária é definida pela estrutura primária.

• As interações estabilizantes incluem ligações hidrogênio, interações eletrostáticas e interações

hidrofóbicas.

• Ligações dissulfeto são as únicas ligações covalentes que podem se formar quando uma
proteína se dobra.

• Proteínas que têm mais de uma cadeia peptídica são denominadas oligômeros.

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SÍNTESE DE STRECKER

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