1) ¿QUÉ ES LA MICROCISTINA Y DONDE SE ENCUENTRA?

La microcistina o también Heptapéptidos cíclicos que se encuentran en

Microcistis y otras cianobacterias.
Han sido observados efectos hepatotóxicos y cancerígenos. Algunas veces se
denominan cianotoxinas, las cuales no se deben confundir con los productos
químicos que contienen un grupo ciano (CN), que son tóxicos.

2) ¿QUÉ SON LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y CUÁLES SON?

Los 9 aminoácidos esenciales son:
 Histidina
 Isoleucina
 Leucina
 Lisina
 Metionina
 Fenilalanina
 treonina
 triptófano
 Valina

3) REALICE LA SECUENCIA DEL HIDROLISIS DE UNA PROTEÍNA

4) AL SOMETER AL CALOR UN HUEVO, ENTRE LA CLARA Y LA

YEMA SE PRODUCE UNA AUREOLA NEGRUZCA; JUSTIFIQUE SU
RESPUESTA
 Los huevos en su clara contienen proteínas. Proteínas contienen aminoácidos.
Entre estos existen dos que contienen azufre - metionina y cisteína. Al guardar por
mucho tiempo el huevo (o cocer demasiado tiempo), aminoácidos sufren
descomposición y de cisteína y metionina se libera sulfuro de hidrogeno - gas
responsable por el mal olor del huevo podrido. Por otro lado, la yema de huevo
esta rica en hierro. Sulfuro de hidrogeno se difunde hasta la zona donde se juntan
la clara y la yema y entra en reacción con el hierro - color azul-negruzco es color
del sulfuro de hierro.

5) ¿LA GELATINA TIENE TODOS LOS AMINOÁCIDOS? ¿CUÁL LE

FALTA?
Al analizar una gelatina y todos los aminoácidos que presenta vemos que posee
esta cantidad de aminoácidos presentes en el cuadro

Nutriente Cantidad Nutriente Cantidad

Ácido aspártico 4842 mg. Leucina 2356 mg.
Ácido glutámico 8239 mg. Lisina 3268 mg.
Alanina 7972 mg. Metionina 654 mg.
Arginina 6407 mg. Prolina 11180 mg.
Cistina 0 mg. Serina 3010 mg.
Fenilalanina 1703 mg. Tirosina 310 mg.
Glicina 19780 mg. Treonina 1565 mg.
Hidroxiprolina 9546 mg. Triptófano 5 mg.
Histidina 525 mg. Valina 1832 mg.
Isoleucina 1178 mg.

6) ¿CUÁNTO DE PROTEÍNA DEBE CONSUMIR UN ESTUDIANTE

UNIVERSITARIO?

Si analizamos nuestra dieta se basa en alimentos exclusivamente vegetales, la

recomendación de consumo diario de alimentos con proteínas es superior ya que
debemos obtener una mayor diversidad de aminoácidos pues las proteínas que
podemos encontrar en los alimentos vegetales son en su mayoría simples, es decir,
contienen sólo un pequeño número de aminoácidos que necesitamos para poder
tener una buena vida y estar libres de enfermedades.
 Esto supone que la mayoría de universitarios presenta una salud y una dieta pobre
algunas veces en proteínas ya sea por los estudios y trabajos y eso es algo a
analizar ya que se necesita analizar la situación y capacitarlos de manera que no
se vean afectados y puedan llevar cada uno de ellos una vida sana
7) ¿QUÉ CAMBIOS SE PRODUCEN EN LA DESNATURALIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS POR EL OLOR, ÁCIDOS O BASES FUERTES,
ALCOHOL, DETERGENTES Y SALES MINERALES?

La pérdida de esta conformación espacial hace que la proteína no pueda cumplir

con su función biológica en el organismo y es lo que se conoce como
desnaturalización de proteínas. Por ejemplo, un enzima pierde su función
catalítica.

La desnaturalización de proteínas es consecuencia de algún factor externo como

acidez del medio, temperatura, etc. Es importante saber que la desnaturalización
de una proteína no afecta a lo que se conoce cómo estructura primaria, esto es, la
secuencia de aminoácidos base de la proteína.

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente

disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la
desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las cargas
eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitarán la
agregación intermolecular y provocará la precipitación. La precipitación suele ser
consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice entonces que la
proteína se encuentra desnaturalizada.

En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen

en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen.
Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la estructura
desnaturalizada.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

 cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la
viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
 una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos
hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie
  pérdida de las propiedades biológicas

Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por

este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la
estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para
adoptar niveles superiores de estructuración.

En algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad,

con lo que la proteína precipita. La formación de agregados fuertemente
hidrofóbicos impide su re naturalización, y hacen que el proceso sea irreversible.

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes

desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes,
disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica).
Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es
posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

A. la polaridad del disolvente

B. la fuerza iónica
C. el pH
D. la temperatura

8) ¿QUÉ ES LA UBIQUITINA Y QUE FUNCIÓN CUMPLE EN EL SER

HUMANO?

La ubiquitina es una pequeña proteína que existe en todas las células eucariotas.
Ésta realiza sus funciones gracias a la conjugación con una gran gama de proteínas
diana. La ubiquitina está formada de 76 aminoácidos y tiene una masa molecular
de aproximadamente 8.5 kDa.
Sus características importantes se distinguen su cola C-terminal y los 7 residuos
de lisina.
Su estructura está sumamente conservada en el linaje eucariota: la ubiquitina del
ser humano y la ubiquitina de la levadura comparten un 96 % de la secuencia
identificadora de aminoácidos.
9) DE LOS 700 AMINOÁCIDOS CONOCIDOS, ¿PORQUE SON
IMPORTANTES TAN SOLO 20 ÁCIDOS Α- AMINO CARBOXÍLICOS?

Las rutas para la obtención de los aminoácidos esenciales suelen ser largas y
energéticamente costosas.
No obstante, la ausencia de uno de estos aminoácidos esenciales impide la
formación de la proteína que lo contiene y por lo tanto el tejido que la requiere no
puede ser mantenido, limitando así el desarrollo del organismo, de ahí que los
llamados esenciales sean:

I. Alanina (Ala)
II. Arginina (Arg)
III. Prolina (Pro)
IV. Glicina (Gly)
V. Serina (Ser)
VI. Cisteína (Cys)
VII. Asparagina (Asn)
VIII. Glutamina (Gln)
IX. Tirosina (Tyr)
X. Ácido aspártico (Asp)
XI. Ácido glutámico (Glu)

Aminoácidos esenciales:
Sólo para los niños. Aminoácidos semi esenciales (Los necesitan infantes
prematuros y adultos con enfermedades específicas).
La ausencia de uno de estos aminoácidos esenciales impide la formación de la
proteína que lo contiene y por lo tanto el tejido que la requiere no puede ser
mantenido.
A las proteínas que contienen todos los aminoácidos esenciales se las denomina
completas y en general se encuentran en alimentos tales como carnes, huevos,
lácteos y derivados.
 10) ¿CUÁLES SON LOS ÚLTIMOS DOS ÁCIDOS Α- AMINO
CARBOXÍLICOS DESCUBIERTOS?

Los últimos recién

descubiertos fueron estos 2:
UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN AGUSTIN

FACULTAD DE PROCESOS

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA DE INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

TRABAJO:
Informe
CURSO:
Química orgánica
PROFESOR:
Doctora Virginia Lizárraga
ALUMNO:
- HUAMANI HUACCHA JULIO CESAR

AREQUIPA – PERU