Práctica No.

1 CIENCIA Y TECNOLOGIA DE LA CARNE

“PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS DE ORIGEN CARNICO”

Introducción:
Las proteínas en los alimentos cumplen dos importantes funciones:
 Por su valor biológico que determina la calidad como nutrimento.
 Por su estructura: que define las complejas propiedades reológicas y físico-químicas de los sistemas alimenticios
en elaboración y de los productos terminados.
Este complejo de características se ha dado en llamar “PROPIEDADES FUNCIONALES”, las cuales definen las
posibilidades de utilización de las proteínas o del material cárnico y permiten prever su comportamiento en los
sistemas ya elaborados.
Una particularidad importante de las propiedades funcionales en general es que cuando se determinan
experimentalmente, se definen las condiciones de trabajo a emplear según los objetivos que se persigan y las
características de las muestras, por lo que los resultados obtenidos no pueden ser extrapolables a otros modelos
experimentales, ni comparados los resultados para modelos diferentes.
Dentro de las propiedades funcionales más estudiadas en la actualidad se encuentran:
- Capacidad de retención de agua - Capacidad espumante
- Capacidad emulsificante - Capacidad gelificante
- Capacidad de absorción de grasa - Estabilidad de la emulsión
- Solubilidad de las proteínas.

I. CAPACIDAD DE RETENCIÓN DE AGUA (CRA):

La CRA ha sido definida por Hamm en 1960 como la habilidad de las carnes o sus proteínas para retener agua
propia o añadida durante la aplicación de una fuerza o tratamiento externo.
Esta habilidad de la carne viene dada en primer lugar por el estado de las proteínas miofibrilares, lo que a su vez
depende de numerosos factores como son: pH, rigor mortis, maduración de la carne, especie animal, tipo y
actividad del músculo, concentración iónica entre otros.
El conocimiento de la CRA de la carne y/o sus derivados resulta de gran importancia por cuanto este parámetro
define importantes cualidades como el rendimiento industrial de las carnes e influye además sobre su textura,
jugosidad y calidad microbiológica.
En la industria se utilizan diferentes aditivos con el objetivo de incrementar la CRA de los tejidos, dentro de los
cuales los más importantes son los polifosfatos (fosfatos condensados)
La CRA ha sido tradicionalmente evaluada por diferentes métodos. Algunos se basan en la libre exudación, y los
más difundidos se basan en la determinación del agua que queda luego de la aplicación de una fuerza que puede ser
un peso constante o por la aplicación de la fuerza centrífuga.

PROCEDIMIENTO ANALITICO
1. Equipos y cristalería:
- Balanza analítica - Estufa - Pinzas
- Centrífuga - Papel de filtro - Cápsulas de porcelana
-Tubos de centrífuga - Material absorbente (Malla, espuma de goma o similar)
2. Procedimiento:
2.1 Determinación del agua retenida:
2.1.1 Preparar tubos de centrífuga con tapa, con una pequeña cantidad de material absorbente y un pedazo de
papel de filtro de d= 5 cm.
2.1.2 Tarar los tubos en balanza analítica
2.1.3 Colocar dentro del tubo (envuelta en papel de filtro) la muestra que debe pesar 1 +/- 0.2 gramos
2.1.4 Pesar nuevamente
2.1.5 Colocar en estufa a 75º C por 10 min.
2.1.6 Centrifugar a 3 000 r.p.m., 10 min.
2.1.7 Extraer la muestra y desecharla, incorporando el papel de filtro nuevamente.
2.1.8 Pesar el tubo y su contenido
2.2 Determinación del contenido de humedad según la técnica analítica tradicional y expresarla como fracción
del total.
3. Expresión de los resultados:
 agua total - agua liberada
% CRA = ------------------------------------
agua total donde: Agua total = fracción de humedad X peso de
muestra

Agua liberada = Peso del tubo después de - Peso inicial del

extraer la carne tubo vacío

II. CAPACIDAD EMULSIFICANTE Y ESTABILIDAD DE LA EMULSION.

Uno de los defectos más frecuentes encontrados en el proceso de elaboración de embutidos cárnicos es la
separación de grasa después del tratamiento térmico, lo cual se encuentra altamente correlacionado con la
capacidad emulsificante de las proteínas cárnicas empleadas en la elaboración.
La Capacidad Emulsificante (CE) puede definirse como la habilidad de las proteínas de la carne para emulsificar la
grasa y la Estabilidad de la Emulsión (EE) viene dada por el tiempo o la magnitud de la separación de las dos fases
principales de la emulsión: agua-grasa.
El conocimiento de antemano de la CE de las proteínas y de la EE donde ellas participan, reviste especial
impportancia para las empacadoras, pues permite definir el uso y balance adecuado de las materias primas en la
elaboración de emulsiones cárnicas (Embutidos). Se han encontrado variaciones osrprendentes en la CE de las
proteínas y en la EE que pueden deberse a factores intrínsecos a la proteína y a factores extrínsecos a ella.
Factores INTRÍNSECOS que afectan la CE y la EE
- Grado de ionización de las proteínas - Solubilidad de las proteínas
- Forma y carga de la molécula - Tipo de proteína: globular o fibrilar
- Estado de desnaturalización de las proteínas.
Factores EXTRÍNSECOS que afectan la CE y la EE.
- Tiempo post-mortem - Presencia de aditivos
- pH de la solución y fuerza iónica - Tipo de grasa empleada
- Temperatura de trabajo - Relación agua/grasa
- Velocidad de agitación.
Debido a la diversidad de factores que afectan la CE y EE numerosos investigadores han tratado de desarrollar
sistemas modelos que permitan la determinación al nivel de laboratorio de estas propiedades funcionales. Estos
modelos consisten en esencia en preparar una emulsión bajo condiciones controladas de tiempo, temperatura,
velocidad de agitación y relación agua: grasa:proteína y a partir de ella cuantificar la magnitud de la grasa
emulsionada.
Para evaluar la EE se mide la cantidad de aceite separado en un tiempo dado o se utilizan métodos drásticos de
ruptura de la emulsión empleando altas temperaturas y elevada fuerza centrífuga, determinándose la cantidad de
agua o aceite liberado de la emulsión.
PROCEDIMIENTO ANALÍTICO:
1. Equipos y cristalería:
- balanza analítica - probeta de 50 mL - agitador mecánico
- centrífuga - bureta de 25 mL - Baño de María
- Tubos de centrífuga graduados.
2. Procedimiento
2.1 Pesar 10 gramos de muestra y llevarla a un beaker de 150 mL
2.2 Adicionar 50 mL de agua destilada a 4oC
2.3 Agitar en homogenizador a la máxima velocidad por un minuto.
2.4 Añadir 50 mL de aceite lentamente y con agitación constante
2.5 Agitar durante un minuto más
2.6 Repartir la emulsión obtenida, rápidamente, en los tubos de centrífuga de 10 mL graduados.
2.7 Para CE centrifugar a 3 000 rpm durante 10 minutos.
2.7.1 Leer la cantidad de aceite no emulsionado
2.8 Pra EE, calentar en baño de María a 80oC durante 30 minutos.
2.8.1 Centrifugar a 3 000 rpm, 10 minutos
2.8.2 Leer la cantidad de agua o aceite separados d el emulsión.
III. CAPACIDAD GELIFICANTE.
La gelificación o capacidad de formar geles ha sido definida como una propiedad estructural, textural y reológica
de las proteínas, que en dependencia de las condiciones del sistema proteico tendrán habilidad o ausencia de ella,
para formar cualquier tipo de gel.
La estructura gelificada es la más común e importante dentro de los productos alimenticios de consistencia sólida o
semi sólida como es el caso de muchos de los productos cárnicos.
La formación de estructuras gelificadas depende de:
- El ph del medio
- Grado de rompimiento de la estructura nativa de las proteínas
- Concentración de la solución de proteínas
- Temperatura
- Presencia de iones divalentes. Ej. Calcio
Se ha establecido una amplia variedad de condiciones experimentales y parámetros de medición para describir esta
propiedad funcional. Dentro de ellas las más utilizadas son las que involucran el calentamiento de las dispersiones
propeicas a concentración adecuada y posterior enfriamiento y las que emplean la gelación con adición de cationes
divalentes o por ajuste del pH.
Una vez obtenido el gel se evalúan parámetros tales como: firmeza o dureza del gel, adhesividad, cohesividad y
elasticidad, los que pueden realizarse mediante métodos instrumentales, ejemplo el Texturómetro Universal
INSTROM o sensoriales (escalas)
PROCEDIMIENTO ANALITICO.
1. Equipos y cristalería
- Balanza técnica - refrigerador
- medidor de pH - Volumétricos de 100 mL
- Baño de agua (100oC) - Tubos de ensayo
- agitador
2. Reactivos
- Buffer de pH 4 - NaOH 2N
- Buffer de pH 11 - HCl 2N
3. Precedimiento:
3.1 Preparar soluciones de la proteína a estudiar en concentraciones de 0,5 y 1%
3.2 Tomar entre 3 y 5 mL de cada concentración y ajustar el pH a 4 con HCl 2N
3.3 Repetir lo anterior pero ajustando el pH a 8 con NaOH 2N
3.4 Agitar vigorosamente
3.5 Calentar en agua hirviendo durante 15 minutos.
3.6 Enfriar a 4oC
3.7 Evaluar la formación del gel cada 30 minutos utilizando la siguiente escala.

5 ----- Gel bien formado, firme y persistente en el tiempo

4 ----- Gel bien formado
3 ----- Gel desmoronable
2 ----- Gel incipiente, se destruye al contacto con la temperatura ambiente
1 ----- Gel no formable.

NOTA: Deben confeccionar un INFORME FINAL DE LA PRACTICA con las incidencias más importantes, los
cálculos realizados, resultados obtenidos y conclusiones con una valoración de los resultados.
!Por favor, devuelve este documento a la profesora conjuntamente con el Informe !, GRACIAS…