Unidade 5 - METABOLISMO DE

PROTEÍNAS – Noções de digestão

de proteínas e absorção de
aminoácidos
 Nome deriva da palavra grega "proteios", que
significa "em primeiro lugar”
 C, H, O e N (S, P, Cu, Fe, etc)
 Aminoácidos (ácidos orgânicos que apresentam grupo
amínico (NH2) e grupo carboxílico (COOH) unidos por
ligação peptídica)

Exceção: Prolina e hidroxiprolina = grup. imino (NH).

 23 aminoácidos

Animais

- 80% do peso dos músculos desidratados

- 70% da pele
- 90% do sangue seco

Apresentam, em média, 16% N, o que origina o fator

de conversão médio utilizado para o cálculo de proteína
bruta de 6,25
 Funções

- Estrutural – formação e manutenção de tecidos (50% na MS);

- Síntese de enzimas, hormônios e anticorpos;
Síntese de outras substâncias importantes no metabolismo
(creatina, colina, niacina - vitamina do complexo B que pode ser
sintetizada a partir do aminoácido triptofano);
- Fonte secundária de energia;
- Reposição de tecidos e outras substâncias protéicas;
- Transporte e armazenamento de gorduras e minerais;
- Transporte de oxigênio (hemoglobina);
- Agente tamponante;
- Expressão gênica
 Classificação das proteínas
1. Composição
- Simples – por hidrólise liberam apenas Aa
- Conjugadas - Por hidrólise liberam Aa mais um radical
não peptídico (grupo prostético). Ex: metaloproteínas,
hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.

2. Número de Cadeias Polipeptídicas

- Monoméricas - formadas por apenas uma cadeia

polipeptídica.
- Oligoméricas - formadas por mais de uma cadeia
polipeptídica (estrutura e função mais complexas).
 3. Forma

a. Fibrosa
- Maioria insolúveis nos solventes aquosos
- Peso molecular elevado
- Ex: colágeno do tecido conjuntivo, queratinas dos
cabelos, esclerotinas do tegumento dos artrópodes,
conchiolina das conchas dos moluscos, a fribrina do soro
sanguíneo, miosina dos músculos.
- RESISTENTE AS ENZIMAS DIGESTÍVEIS

b. Globulares
- Estrutura espacial mais complexa (esféricas)
- Geralmente solúveis nos solventes aquosos
-Ex: enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.
 “DISPONIBILIDADE PODE SER
ALTERADA POR FATORES DE
PROCESSAMENTO E ARMAZENAMENTO,
SENDO REDUZIDA EM ATÉ 50% DA
DISPONIBILIDADE INICIAL”
 Necessidades Protéicas

Monogástricos versus ruminantes

 Porque o estudo dos aminoácidos (aa)?

Animais não podem sintetizar proteína a partir

de elementos mais simples (ex nitratos),
necessitando da ingestão de aa para formar
suas proteínas
1.Aminoácidos não essenciais:
- Podem ser sintetizados no organismo animal em quantidade e
velocidade suficiente para permitir o desenvolvimento do animal
- Ex: alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutâmico,
glutamina, glicina, hidroxiprolina e prolina.

Aminação e transaminação

Esqueleto carbonado + -amino + NAD  Aminoácido + NAD + H2O

-amino origina-se de amônia (NH3) ou de grupo amina de outro aminoácido

Transaminação é catalizada pela Piridoxina (vit B6)

Alanina e glutamina = Aa mais importantes para transporte entre tecidos

30 a 40% do total de Aa liberados do músculo para o sangue
2. Aminoácidos essenciais:

- Aqueles que não são sintetizados pelo organismo animal ou, se

são, a síntese não acontece na velocidade capaz de atender as
exigências.

Aminoácidos Essenciais:

H  Histidina
I  Isoleucina
L  Leucina
L  Lisina
M  Metionina
A  Arginina
Fe  Fenilalanina
Tri  Triptofano
Tre Treonina
Va  Valina
3. Semi-essenciais
- Podem ser sintetizados a partir de outros
- Tirosina pode ser conseguida da fenilalanina,
- Cistina e a cisteína estão correlacionados quimicamente com a
metionina e os três constituem o grupo de aminoácidos que
contêm enxofre nas moléculas

4. Compostos nitrogenados não protéicos

- Ruminantes
- Aminas, aminoácidos livres, amônia, uréia e biureto.
 Digestão de Proteínas nos Monogástricos

-Estômago: suco gástrico (HCl e pepsinogênio)

• HCl é diluído (pH 2-3), não digere e sim desnatura proteínas
• HCl ativa pepsinogênio  pepsina

proteína  polipeptídios

-Intestino delgado: suco pancreático libera

zimogênios (tripsinogênio)

-Enterócitos: endopeptidases/enteroquinase
(ativa tripsina)
-Absorção: ativa (Aa, di e tripeptídios)

• Circulação entero-hepática  fígado distribuição (sangue, músculos,

enzimas, tecidos periféricos, rins)

- Síntese Protéica

- Cadeia polipeptídica se forma pela adição sucessiva de Aa individuais

(ribossoma)
- Todos os Aa devem estar disponíveis
- Desequilíbrio ou excedentes serão eliminados (gasto energético)
- Os Aa podem ser provenientes:
- Digestão
- Processos de síntese
- Cetoácidos com uréia ou sais de amônia
• Excreção
- Produção de amônia, eliminada via uréia ou ácido úrico

Aves
- Excretam ácido úrico (não possuem carbomoil fosfato sintetase)
- Necessidade maior de metionina, arginina e glicina
- Gasto para biossíntese é 3,75 ATPs/mol de N excretado (2 para uréia)
- Ave adulta excreta 4 a 5g por dia de ácido úrico
 Condições fundamentais para a síntese protéica

- Aa requeridos devem estar presentes em proporções certas;

- Aa devem ser digeridos
- Deve haver consumo adequado de energia (quantidade e qualidade);
- Quando a falta de um aa num determinado momento não é atendida
imediatamente, o transporte é lento. Alguns aa podem colaborar na
síntese de outro, como: metionina  síntese de cistina; fenilalanina
 síntese de tirosina.
- Observar quantidade e qualidade
- VB diminuído pela deficiência de um aminoácido
 Proteína ideal para monogástricos

 A formulação parte do princípio que não falte ou

sobre Aa essenciais
 Adicionados sintéticos (metionina, lisina, treonina e
triptofano)
 Atualmente se usa a Lisina como principal Aa limitante
 Recomendações de AAED para frangos de corte

AAE Baker (1994/96) NRC (1994) CVB (1996)

Idade (dias) 1-21 21-42 1-21 21-42 1-14 14-28 28-42

Lis dig (%) 1,07 0,81 1,05 0,83 1,05 1,0 0,95

Relação Lisina x outros AAE

Lis 100 100 100 100 100 100 100
Met 36 36 45 38 40 38 36
Met + Cis 72 75 82 72 46 73 69
Treo 67 70 73 74 68 65 61
Trip 16 17 18 18 17 16 15
Arg 105 108 114 110 110 105 100

CVB: Dutch Bureau of Livestock Feeding. Nº 10, 1996.

  Porque Aa essenciais:Lis?
 Lisina Limitante: nos suínos 1º
nos frangos 2º
 Análise da Lis nos ingredientes é mais simples
 Adição economicamente factível
 Função específica: formação protéica corporal
 Requerimento bem estabelecido em diversas situações
 Como a Treonina, é estritamente essencial (não há
síntese endógena)
 Digestão de Proteínas nos ruminantes

- Compostos nitrogenados (proteínas e NNP) são usados para

síntese de proteína microbiana
- Eficiência de degradabilidade ligada a diversos fatores,
principalmente a energia (carboidratos)

AGV
NNP
ATP Gás
NH3 Células microbianas

Proteínas

Esq carbônicos Enxofre Cofatores

 Digestão de Proteínas nos ruminantes

- Se a concentração do NH3 estiver acima de 7% no total de N

presente no rúmen (fonte rapidamente degradável), este é
absorvido via parede ruminal, transportado para o fígado,
convertido em uréia-CO(NH2)2, que pode voltar ao rúmen via
saliva.
- Valor médio de eficiência de síntese de proteína microbiana é de
27g de N microbiano/Kg de MO degr. Ou 13g de PB/100g de
NDT (NRC, 2001).
 São classificados também conforme o tipo de
radical (polaridade)

Apolares: valina, alanina, leucina, triptofano, glicina,

isoleucina, fenilalanina, metionina e prolina
(hidrofóbicos, com carga);

Polares:serina, tirosina, cisteina, glutamina, treonina e

asparagina (hidrofilícos, sem carga);

Tipos que acumulam carga positiva ou negativa: ácido

aspártico, lisina, arginina, histidina e ácido glutâmico;
Apolares:
 Polares:

Glicina- Gly

2
 Peptídeos
Os peptídeos são biomoléculas formadas pela ligação
de dois ou mais aminoácidos através de ligações do tipo
Amida;

Este tipo de ligação entre dois aminoácidos é

comumente chamada de ligação peptídica. Os peptídeos
são resultantes do processamento de proteínas e podem
variar de 2 ou mais aminoácidos.
 São divididos em:

• 2 aminoácidos: Dipeptídeo
• 3 aminoácidos: Tripeptídeo
• 4 a 10 aminoácidos: Oligopeptídeo
• 10 a 100 aminoácidos: Polipeptídeo
• mais de 100 aminoácidos: Proteína
• As ligações peptídicas são mantidas entre o grupo
carbonila de um aminoácido e o grupo amina de seu
adjacente.

• A seqüência dos aminoácidos na proteína determina a

forma da mesma e, consequentemente, a sua função,
ou seja, para o bom funcionamento orgânico é
necessário um coordenado e eficiente processo de
tradução.
 Aminoácidos e proteínas
• Os aminoácidos são substâncias orgânicas que se
polimerizam para formar as proteínas.

• As proteínas são cadeias polipeptídicas de aminoácidos

interligados.
Radicais: carboxilíco e amino-
 Amino-primário (-NH2)
 Grupo carboxílico (-COOH)
 Polipeptídeos
• As proteínas também são chamadas de polipeptídeos, porque os
aminoácidos que as compõe são unidos por ligações peptídicas
– Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um
aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro
aminoácido, através da formação de uma amida

3
• Os aminoácidos não são estocados.

• O que não é utilizado será excretado, a

utilização é para síntese (transformação) para
suprir o organismo para formação de
biomóleculas.

• O restante é oxidado em Co2 e H2O para gerar

energia, sendo transformados em alpha
cetoácidos para o CK,

• A amônia proveniente dos aminoácidos e alhpa

cetoácidos será excretada na forma de uréia
pelo Ciclo da uréia.
• A degradação de proteínas inicia com a
retirada do grupo amino , denominada
desaminação dos seus aminoácidos.

• O excesso da Aa é convertido em
metabólitos comuns, precursores de
glicose e corpos cetônicos.
 Catabolismo – Destino do grupo amina
 Os aminoácidos que os organismos não utilizam na biossíntese das
proteínas ou de outras biomoléculas => combustível metabólico ( No
ciclo de Krebs);

 Uma grande parte desses grupos amina (nitrogênio) é convertida, nos

vertebrados, em ureia para ser execretada (Ciclo da Ureia);

 Em todos os organismos o esqueleto carbonado resultante da

desaminação é transformado em acetil-coA, acetoacetil-coA, ácido
pirúvico, ou em intermediários do Ciclo de Krebs

 O amoníaco resultante da degradação dos aminoácidos e que não é

utilizado na biossíntese de compostos azotados vais ser excretado na
forma de ácido úrico (aves e répteis terrestres) e na forma de ureia
(maior parte dos mamíferos terrestres), na forma de amônia em peixes).
• O que distingue principalmente o metabolismo de
aminoácidos é que eles são moléculas nitrogenadas
necessitando que após a síntese das biomóleculas o
seu grupo amino seja excretado, pois amônia na
corrente sanguínea é tóxica.

• Separando o alpha-cetoácido do grupo amino que

necessita ser transformado em uréia para ser excretado.

• Há constante reciclamento de aminoácidos, formados

com exceção dos essenciais, para supir as
necessidades do organismo e o restante todo convertido
para gerar energia para o cérebro, músculos e outros
tecidos.
• Em Carnívoros nos quais 90% da dieta é
proveniente de proteínas seu metabolismo
necessita gerar muita energia livre (CK,
glicose e gliconeogênese) a partir destes
compostos e excretar a uréia proveniente
de sua degradação.
 Degradação intracelular de proteínas

• Meia vida variável;

• Células sintetizam proteínas a partir de

aminoácidos, e também degradam aminoácidos.

• 3 funções básicas: armazenar nutrientes na forma

de proteínas e quebrá-las quando houver
necessidade metabólica (importante no
músculos), eliminar proteínas anormais, permitir a
regulação do metabolismo por meio de
eliminação de enzimas e proteínas regulatórias.
• A célula tem que responder rapidamente
as necessidades fisiológicas e também a
mudanças produzindo e eliminando
enzimas necessárias a homeostase.

• Muitas enzimas tem meia vida muito curta.

• Sob condições de privação nutricional , as

células aumentam suas taxas de
degradação protéica para fornecer
nutrientes necessários aos processos
metabólicos indispensáveis.
 Degradação intracelular de proteínas

• Duas principais formas de degradação:

• No lisossoma: que possui enzimas

hidrolíticas e proteases, além de Ph 5,0,
degradam e reciclam proteínas e
organelas que entram por endocitose
dependendo do momento celular, podem
digerir proteínas musculares (KFERQ),
que estão sendo perdidas durante atrofia
muscular.
• Via UBIQUITINA: processo dependente
de ATP que envolve a proteína ubiquitina ,
que envolve 3 etapas do complexo
ubiquitina- proteossoma.
 Desaminação de aminoácidos
• O aminoácidos livres provêm da degradação
de proteínas na dieta e nas células.

• Primeiro a protease gástrica pepsina, as

enzimas pancreáticas tripsina,
quimiotripsina, elastase entre outras
degradam polipeptídeos até oligopeptídeos e
aminoácidos.

• Há absorção intestinas e via circulação

sanguínea esses vão ao fígado e tecidos .
• A pepsina age preferencialmente sobre ligações
peptídicas formadas pelo aminogrupo de
aminoácidos aromáticos (Phe, Tyr)
principalmente.

• No duodeno a colecistocinina estimula secreção

do suco pancreático, rico em peptidases

• Os polipeptídeos que chegam ao duodeno são

degradados por essas enzimas (tripsina,
quimiotripsina, carboxipeptidades A e B, elastase.
 Dentro da célula:

• O ciclo do gama-glutamil:

• Os aminoácidos são transportados como

dipeptídeos do ácido glutâmico. Nesse sistema de
transporte, o glutation (GSH) se presta como
doador do grupo gama-glutamil. A formação do
dipeptídeo é catalisada pela enzima gama-
glutamil transpeptidase (CGT), uma enzima da
membrana celular, presente, principalmente, no
fígado, ducto biliar e rim. A determinação dos
níveis da enzima no sangue é usada na
identificação de doenças nesses órgãos.
 Portanto:

• Basicamente após a entrada na célula o

que ocorre é a degradação intracelular
que inclui a remoção do grupo amino
(alpha amino).
• No citosol o grupo
amino de muitos
aminoácidos é
transformado em
alpha-cetoglutarato
que forma glutamina
que pode entrar na
mitocôndria e doar
seu gupo amino
formando NH4.
• O excesso de
amônia é gerado na
maioria de tecidos é
convertida em
glutamina que no
fígado a glutamina
(ou glutamato dpa
origem ao alpha
cetoglutarato que
vai a piruvato na
mitocôndria).
• No músculo a
glutamina é
transformada em
alanina que vai até
piruvato, para gerar
energia pelo CK.
No músculos : aminoácidos
em geral da dieta ou de outros
tecidos são convertidos em
alpha ceto ácidos e piruvato
para gerar energia para o CK,
quando aminado é convertido
em alanina
No fígado: a alanina é
convertida em piruvato para o
CK, alpha ceto ácidos em
geral da dieta ou de outros
tecidos são convertidos em
glutamato que é desaminado
vai gerar glicose para o CK.
• Glutamina e alanina são as principais
formas com que o grupo amino circula e é
transportado na corrente sanguínea entre
os tecidos.
A transaminação ou desaminação de aminoácidos, tem como função a
conversão de aminoácidos, principalmente em glutamina (glutamato) e alanina
para que esses participem de diversas rotas metabólicas, até a grupo amina ir
para ciclo da uréia onde o excesso de amina ou amônio será convertido em
uréia para ser excretado
Piridoxal fosfato
+ coenzima faz
a transferência
do grupo
Amina.
Glutamina
Transporta amônia
na circulação.
Dessa forma ela é
uma controladora
da acidose metabólica
• Destino dos aminoácidos:
• A maioria dos aminoácidos usados pelo
organismo para a síntese de proteínas, ou
como precursores para outros
aminoácidos são obtidos da dieta ou da
renovação das proteínas endógenas:
• Dependendo do destino destes aminoácidos, eles podem ser classificados como
aminoácidos glicogênicos (quando participam da gliconeogênese), cetogênicos
(quando geram corpos cetônicos) e glico-cetogênicos (quando a rota metabólica
leva à formação de glicose e de corpos cetônicos)
 Ciclo da uréia:
• Várias reações,
• Objetivo, eliminar o grupamento amina do metabolismo de
aminoácidos, na forma de amônia ou íon amônio que são
tóxicos apara mamíferos e fornecer intermediários para o CK.
• 1ª reação dependente da enzima:
• Carbamoil fosfato sintase,
• Carbamiol fosfatase,
• Síntese de Citrulina ou conversão de ornitina em citrulina,
• Após enzimas específicas,
• Formação de uréia para excreção,
• Link entre ciclo da uréia e CK é o composto arginina
suscinato (aspartato-citrulina).
Ligações entre ciclo da uréia e Ck.
Reações para sintetizar
uréia
 O maior link entre os dois ciclos é o aspartato arginosuccinato;

 É a maneira que o grupo amino e o esqueleto carbonado se unem para

rotas diferentes, conforme a necessidade;
Maioria dos aminoácidos.
Enzimas correspondente:
O QUE ACONTECE:
 Ex: fumarase e malato desidrogenase produzidos no citosol podem ir
para biosíntese da purinas ou serem convertidas em malato citosólico
sendo transportado até mitocondria via malato-aspartato para entrar no
ciclo da uréia.
Lembrar:
Destinos de alguns Aa:
Destinos de alguns Aa,
Ex:

Ex: Serina pode ser originária do triptofano.