GUÍA DE ESTUDIO DEL TEMA: METABOLISMO DE PROTEÍNAS

Profesor: Carlos Castro

JOHN CAMILO CHICA CÁRDENAS
BIOLOGÍA TISULAR Y MOLECULAR
Esta guía de estudio está diseñada con el fin de servir de material complementario de estudio
durante los periodos de aprendizaje autónomo y como guía para el abordaje de los diferentes temas
durante las sesiones teóricas. Algunas preguntas requieren de la lectura previa de los artículos y
demás material de estudio (vídeos, audio, etc.) compartido por el docente a los estudiantes.
TEMA 1: Digestión de las proteínas de la dieta y asimilación de los productos de la digestión proteica:
1. La digestión de las proteínas de la dieta es un proceso altamente regulado por varios factores
como el pH, la producción de enzimas digestivas en la forma de zimógenos y la comunicación
hormonal entre órganos. Explique cómo interviene cada factor en la regulación de la digestión
proteica:
RTA: Las proteínas son macromoléculas complejas degradadas por enzimas digestivas específicas
como las proteasas, cuya forma inactiva son los zimógenos, para regular o tener un balance entre
la tasa de degradación y la producción de estas ya que son esenciales para el cuerpo. Estas
enzimas se encuentran el los diferentes órganos del tubo digestivo, donde se encuentra un pH
óptimo al cual las enzimas presentarán su actividad máxima con ayuda también de la temperatura
corporal. Por otro lado, la comunicación hormonal entre los órganos del tubo digestivo, es muy
importante para la digestión de proteínas pues este factor también es un estimulante de la
actividad enzimática necesaria para la fragmentación de las macromoléculas por lo cual es
importante el transporte de hormonas de otros órganos hacia el hígado manteniendo las
concentraciones circulantes de aminoácidos.
https://www.portaleducativo.net/segundo-medio/54/hormonas-sistema-
endocrino

2. La razón de que a los pacientes con la enfermedad de Hartnup se les deba suplementar su dieta
con vitamina B3 (niacina) como parte del tratamiento es:
La enfermedad de Hartnup es causada por una mutación del gen del transportador de aminoácidos
neutros (triptófano, fenilalanina, metionina) dependiente de sodio que se expresa en el riñón y el
epitelio intestinal. Se hereda como un rasgo autosómico recesivo.
Uno de los tratamientos para la enfermedad de Hartnup es consumir vitamina B3 o suplementación
con ácido nicotínico o nicotinamida, la razón es que uno de los precursores para producir niacina en el
cuerpo es el aminoácido Triptófano, por la enfermedad no hay buena absorción del aminoácido que es
necesario para producir NAD. Es de precaución tener en cuenta que esta enfermedad puede causar la
enfermedad de pelagra por deficiencia de vitamina B3
https://www.msdmanuals.com/es-co/professional/pediatr%C3%ADa/alteraciones-
cong%C3%A9nitas-del-transporte-renal/enfermedad-de-hartnup
https://lpi.oregonstate.edu/es/mic/vitaminas/niacina

3. En relación con este padecimiento (enfermedad de Hartnup), es común que los pacientes
presenten aminoaciduria de aminoácidos neutros. ¿Por qué?

La aminoaciduria presente en la enfermedad se debe a la presencia de aminoácidos neutros (en su

gran mayoría) y otros aminoácidos no polares en la orina. en los riñones las células del túbulo
contorneado proximal tienen como función reabsorber los nutrientes para su aprovechamiento,
en este caso la mutación SLC15A1 impide la correcta reabsorcion de los aminoácido neutros que
se encuentran en la sangre que deberían ser reabsorbidos por los transportadores localizados en
el borde en el cepillo luminal de los enterocitos, causando altos niveles de estos aminoácidos en al
orina.

http://www.elsevier.es/es-revista-revista-medicina-e-investigacion-353-articulo-de-disrupcion-el-
metabolismo-del-X2214310614603849
4. Existe evidencia de que algunas proteínas pueden ser absorbidas indemnes a través del intestino
delgado por difusión a través de las uniones intercelulares o a través de un proceso de endocitosis
por parte de los enterocitos. Este mecanismo de absorción de proteínas es importante por ejemplo
para:
RTA: La regulación de la composición proteica de la membrana plasmática.

5. A que se refieren los textos de fisiología médica cuando se habla de que el páncreas tiene tanto
una función endocrina como exocrina:
RTA: Cuando hacen referencia a la función exocrina se refieren a la secreción de hormonas como
insulina y glucagón, pero el páncreas además de esto también tiene como función exocrina la
secreción de enzimas digestivas que ayudan a la fragmentación y amortiguación de alimentos en
el intestino.

6. ¿Cómo se relaciona esta última función (exocrina) con la digestión de las proteínas de los
alimentos?
RTA: En la función exocrina, se secretan enzimas digestivas que ayudan a la fragmentación y
amortiguación de alimentos en el intestino, estas enzimas son las encargadas de la catalizar la
digestión de proteínas provenientes de la dieta

7. Los aminoácidos resultantes del proceso digestivo, una vez absorbidos entran en la circulación
entero hepática; una vez en el hígado estos aminoácidos pueden seguir tres caminos distintos:
RTA:
• Síntesis de proteínas balance +
• oxidación
● Síntesis de compuestos nitrogenados +
• Eliminación en forma de úrea
Balance negativo: 2:degradación de proteínas

8. Ciertos aminoácidos, sin embargo, no siguen la ruta anterior y en cambio son metabolizados
directamente por el músculo. Estos aminoácidos son:
RTA: los ramificados, Leucina, Isoleucina y valina.

9. La cantidad de aminoácidos que pueden usarse en la síntesis de proteínas endógenas es ilimitada

(Falso/Verdadero):
falso.

10. ¿Cuál es la razón de que pueda estimarse el contenido de nitrógeno en los alimentos a partir del
contenido de proteína en ellos?
RTA: El nitrógeno se encuentra en las proteínas y este es eliminado en forma de urea debido al
catabolismo de los aminoácidos por los riñones y el hígado, por esta razón se puede estimar el
contenido de este en los alimentos a partir de su contenido proteico. Para esto ya se tiene una
relación establecida donde por cada 6.3 g de proteína se encuentra 1 g de Nitrógeno.

11. En un estudio nutricional a nivel de un hospital de tercer nivel se analizó mediante análisis
químico el contenido de nitrógeno total suministrado en los alimentos por día a los pacientes
internados postquirúrgicos. Como resultado del análisis se determinó que en promedio los
pacientes tienen 70 kg de peso y se les suministran 5,4 g de Nitrógeno en los alimentos. Según esta
información calcule la cantidad (g) de proteína cruda suministrada por día en los alimentos a los
pacientes: 34,02 g . ¿Qué porcentaje representa esta cantidad con respecto a la ingesta diaria
recomendada de proteína para un individuo adulto de 70 Kg de peso? Es el 60,75% Según este
resultado, ¿es adecuada en términos nutricionales de aporte proteico, la alimentación suministrada a
los pacientes?
NO, por que la cantidad de proteína adecuada para el paciente de 70 kg es de 56 g

12. En relación con la cantidad de energi ́a que se requiere para formar cada enlace pepti ́dico
necesario para la si ́ntesis de protei ́nas, la cantidad de energi ́a requerida es ___Mayor___
(mayor/menor) que la necesaria para formar los enlaces glicosi ́dicos del glucógeno o los enlaces tipo
ester de los triacilgliceroles. Esto implica que en términos energéticos (calori ́as), para el organismo es
__costoso___ (económico/costoso) sintetizar protei ́nas.

13. Los requerimientos de protei ́na en los alimentos para un individuo adulto sano son alrededor de
50-60 g/di ́a; esta cantidad es muy inferior a la cantidad de protei ́na total que se cataboliza
diariamente. ¿Por qué los requerimientos proteicos son más bajos que la cantidad de protei ́na que se
cataboliza por di ́a?
Porqué los aminoácidos se reciclan y nuevamente hacen síntesis de proteínas

14. En estados de déficit energético (cuando hay restricción de alimentos que aportan energi ́a), el
organismo hace uso de las reservas energéticas, carbohidratos y li ́pidos principalmente. Si la
restricción de alimentos persiste por tiempos prolongados se incrementa el catabolismo proteico y
de sus aminoácidos para aportar cetoacidos que sirven como fuente de energi ́a. ¿Con respecto a este
último proceso bioqui ́mico, cuál es el riesgo para un individuo el llegar a esa etapa?

El catabolismo proteico es que el cuerpo busca energía del músculo, en este caso proteina para
degradarla y volverla aminoácidos libre. pero esto prolongadamente produce pérdida muscular. a
tiempo prolongado esto produce desnutrición y pérdida muscular aguda puede causar la muerte.

15. El utilizar el pool de aminoácidos para la si ́ntesis de protei ́nas endógenas

incrementa(incrementa/disminuye) el balance de nitrógeno en el organismo.

16. La oxidación del esqueleto carbonado, los cetoácidos, de los aminoácidos del pool de
aminoácidos con el fin de obtener energi ́a de ellos, es un proceso que disminuye
(incrementa/disminuye) el balance de nitrógeno.

17. Según algunas investigaciones recientes se ha establecido que una disminución en la función del
proteasoma relacionada con la edad está relacionada con la formación de cataratas, e incluso
también se ha propuesto que una disminución de su función con la edad se relaciona con la
enfermedad de Alzheimer. A nivel bioqui ́mico, ¿Qué problema se puede presentar si disminuye la
función del proteasoma o si este deja de ser totalmente funcional en las células?
Puede producir Alzheimer cáncer entre otras enfermedades, un desequilibrio en el Pool de
aminoácidos, debido a que pueden ocurrir un mal plegamiento de proteínas o una acumulación de
estas malas proteínas generando diferentes enfermedades.

18. El tratamiento conservativo de la cistinuria en pacientes que no tienen nefrolitiasis incluye tomar
abundantes li ́quidos y la alcalinización de la orina con citrato de potasio. ¿Cuál es el fundamento
bioqui ́mico de este tratamiento?

la cistinuria es una enfermedad que consiste en la formación de cristales en la orina a partir del
aminoácido cisteína. el agua o líquido abundante es para evitar la saturación de cristales, también
se utiliza en otras enfermedades que producen diferentes tipos de cálculos. Se utiliza el
tratamientos de dar citrato de potasio a los pacientes para que la orina se vuelve más alcalina,
entre 7 y 7,5 ya que es más soluble para los cristales, a pesar de que la solubilidad total de la
cisteína es de 8 llegar a estos niveles causaría infecciones entre otros problemas para el paciente.
http://scielo.isciii.es/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1137-
66272011000300011

19. De los 20 aminoácidos proteicos, algunos de estos se pueden sintetizar a partir

de otros aminoácidos y estos a su vez de precursores carbonados y amoniaco
_Verdadero_ (Falso/verdadero).

20. La degradación de los aminoácidos implica la separación del nitrógeno en

forma de amoniaco y la incorporación del esqueleto carbonado resultante en el
ciclo de Krebs (ciclo del ácido ci ́trico). Por ejemplo a partir del glutamato se
obtiene alfa-cetoglutarato y a partir del aspartato, oxalacetato. El término
bioqui ́mico para referirse a una vi ́a metabólica que da como resultado la
formación de intermediarios del ciclo de Krebs a partir de otros compuestos es:
Vías anapleroticas

21. El término “ergogénico” para referirse a los aminoácidos ramificados significa:

Síntesis de proteína a partir de aminoácidos proteicos, de necesita el Pool de
aminoácidos llenos para sintetizar otros.

Son los ramificados o musculares que estimulan la transcripción proteica que

requieren un recambio y un metabolismo activo

22. ¿Qué ventaja tiene para el organismo que el nitrógeno resultante del
catabolismo de los aminoácidos sea transportado en forma de glutamina y no de
amoniaco?
No incrementa los niveles de amoniaco en sangre en caso de una falla renal

Las membranas son permeables al amoniaco además se ser tóxicos.

23. ¿Qué función importante cumple la glutamina en el intestino y en los linfocitos

además de ser parte de las protei ́nas?
La glutamina ayuda a la recuperación y regeneración del tracto intestinal
evitando malabsorciones y un colon irritable proliferando células y mucosa
intestinal y en linfocitos es importante debido a que en ellos, la glutamina es su
principal fuente de alimento.

24. Complete el siguiente enunciado utilizando los términos enlistados a

continuación:

El exceso de los aminoácidos producto de LA DIGESTIÓN las proteínas ingeridas

con los alimentos son metabolizado por el HÍGADO, el resultado es el
mantenimiento de un pool más o menos constante de aminoácidos en la sangre.
Por otro lado, los aminoácidos en exceso que resultan de El RECAMBIO DE
PROTEÍNAS en el MÚSCULO, así como en otros tejidos, sufren el proceso de LA
TRANSAMINACIÓN en primera instancia y luego el nitrógeno extraído de estos
aminoácidos es transportado a través de la sangre en la forma de GLUTAMINA
para su posterior transformación final y eliminación en forma de UREA.
La transnominación, músculo, urea, hígado, glutamina, el recambio de proteínas,
la digestión.

25. Las enzimas ALT/GOT y AST/GOTtienen una función muy importante en la

primera parte del catabolismo de los aminoácidos, pero además sirven como
marcadores sanguíneos de la función hepática.

26. El músculo libera alanina y glutamina a la sangre como parte del proceso
catabólico de las proteínas y los aminoácidos. Del total de aminoácidos liberados
por el músculo, aproximadamente el 50% corresponde a alanina y glutamina. Sin
embargo, el porcentaje que representan estos dos aminoácidos en las proteínas
del músculo es mucho menor. ¿Cómo se explica que el músculo libere estas
elevadas cantidades de alanina y glutamina, si no están presentes en tan alta
proporción en las proteínas musculares?

La liberación de Alanina se da por la desaminación del glutamato con el grupo

amino en él, en el que se transferirá a través de la molécula GTP/ALT a piruvato,
la cual formará alanina, seguidamente la glutamina se sintetizará por acción de
que al momento de ingerir proteínas una parte de los aminoácidos por acción de
la alfa cetoglutarato van a producir glutamato que al interactuar con una
molécula de NH+4 formará Glutamina y estos tendrán la labor de transporte de
nitrógeno al Hígado y Riñón para luego ser eliminados en forma de Urea

27. En la mayoría de los procesos metabólicos existen enzimas capaces de

regularlos, incrementando o disminuyendo su eficiencia según las necesidades del
organismo. Estas generalmente se ocupan de los pasos iniciales del proceso
metabólico. En el ciclo de la urea esta enzima es la Carbamoil Fosfato Sintasa I que
cataliza la unión del amoniaco y del bicarbonato para formar carbamoil fosfato.
¿De qué manera puede esta enzima regular el ciclo de la urea ante la necesidad de
catabolizar o no los aminoácidos y como a su vez es regulada esta enzima?

La enzima Carbamoil Fosfato Sintasa I es una enzima localizada en la

mitocondria, que usa CO2 como sustrato que proviene de el bicarbonato y grupo
amino proveniente de la dieta, el cual está regulada por la presencia de N-Acetil
Glutamato, el cual es su modulador alostérico positivo. En presencia de este
modulador, la síntesis de urea se acelera, el cual La síntesis de este regulador
está dada por la N-acetilglutamato Sintasa, la cual produce a esta sustancia a
partir de acetil CoA y glutamato. La síntesis de N-acetilglutamato está impulsada
por la presencia de arginina, siendo ésta el activador alostérico de la reacción
anterior, la forma de que esta enzima pueda regular el ciclo de la urea ante la
necesidad de catabolizar o no aminoácidos es a través de los niveles de
amoniaco se activen o no
PREGUNTAR.

28. Los defectos en las enzimas del ciclo de la urea tienen consecuencias graves
con manifestaciones clínicas que se presentan justo después del nacimiento.
Como con cualquier enzima, un defecto en las enzimas del ciclo de la urea
ocasiona un aumento considerable de su propio sustrato, pero adicionalmente
una característica en común de todas las enzimas del ciclo de la urea es que su
deficiencia ocasiona _INCREMENTO_ [incremento/disminución] de la cantidad de
amonio en sangre.

29. ¿En un individuo con alimentación normal, que se debería analizar si durante
un análisis sanguíneo de rutina se detecta que este presenta azoemia (incremento
en la concentración de nitrógeno ureico en sangre)?

En un individuo sano lo que debería analizarse son de Urea y Creatinina en la

sangre puesto a que personas con Azoemia tienden a haber acumulacion de
estos dos productos asi mismo se debe buscar los niveles de calcio ya que están
disminuidos y los niveles de fosfato ya que están aumentados y adicionalmente
se debe analizar la orina ya que puede demostrar muchas alteraciones al
momento de desechar determinadas sustancias

30. ¿Cómo puede explicarse que se origine hiperamonemia como consecuencia

de una infección intestinal?

La hiperamonemia es una enfermedad causada por un exceso de amoniaco en la

sangre el cual está por encima de 100 μg/dl que se da por una infección
intestinal ya que en primer lugar el grupo amino con el glutamato irá al hígado
donde se convertirá en urea para posteriormente dirigirse hacia el riñón donde
se secretara finalmente por la orina, sin embargo en esta patología un
porcentaje elevado de urea se irá al intestino causando que se vuelva a
convertir amoniaco causando una intoxicación por exceso de dicho compuesto
que se irá expandiendo a lo largo del cuerpo por el sistema circulatorio.