Deicy Alexandra Valencia Andrade

Código: 1086138063

BIOQUÍMICA
TALLER 3. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

1. Define enlace peptídico. ¿Cómo se produce? Forma un dipéptido partiendo de

la fórmula general de los aminoácidos. ¿Qué características tiene dicho
enlace?

Respuesta: Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de

uniones peptídicas. Estas uniones se forman por la reacción de síntesis (vía
deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino
del segundo aminoácido. La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos
es un ejemplo de una reacción de condensación. Dos moléculas se unen mediante
un enlace de tipo covalente CO-NH con la pérdida de una molécula de agua y el
producto de esta unión es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido
reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y así
sucesivamente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir añadiendo
aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH
termina

Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-)
determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y
ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.

2. Explica brevemente los tipos característicos de la estructura terciaria de las

proteínas.

Respuesta: Los tipos característicos de estructura terciaria son: Fibrosa. Está

constituida por cadenas polipeptídicas ordenadas a lo largo de un eje. Son
resistentes e insolubles en agua. Tienen, generalmente, función estructural, y se
encuentran formando fibras, láminas largas, etc. Como ejemplos, podemos citar el
colágeno y la queratina, que forman la base del tejido conjuntivo de los animales
superiores. Globular. Las cadenas polipeptídicas se pliegan dando lugar a formas
esféricas. Son solubles en agua, y la función que desempeñan en la célula es
dinámica, como, por ejemplo, los enzimas, los anticuerpos, algunas hormonas y
determinadas proteínas de transporte, como la hemoglobina.
3. ¿Qué es un aminoácido? ¿Cuál es su estructura? ¿A qué se llama
aminoácidos esenciales?
Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas. Un aminoácido es
una molécula orgánica que posee una función amino -NH2, una función ácido -
COOH y una cadena lateral -R unidos a un carbono. Su fórmula general es:

Los aminoácidos esenciales son aquellos que deben ser ingeridos en la dieta,
porque no pueden ser sintetizados por organismos heterótrofos. En el caso de la
especie humana son: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina,
triptófano y valina.

4. De los siguientes aminoácidos, escoja aquél o aquéllos que sean apolares y

justifique su respuesta en un máximo de tres líneas. Ala; Lys; Ser; Glu; Phe;
Arg; Asp

Respuesta: Ala y Phe son apolares; ambos tienen en su cadena lateral R un grupo
químico que es apolar, alifático o aromático, respectivamente.

5. Explique dos características estructurales comunes a todos los aminoácidos

que forman las proteínas naturales.

Respuesta: Todos poseen un carbono α, al que están unidos covalentemente un

grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un grupo R que es diferente para
cada uno de los veinte amino ácidos; y, todos los amino ácidos que forman las
proteínas naturales pertenecen a la Serie L.

6. ¿Qué es un zwitterion ?

Respuesta: Zwitterion ( “ion híbrido” ) es una molécula, como la de un amino ácido,

que presenta simultáneamente en su fórmula una carga positiva y una carga
negativa. Es eléctricamente neutra y predomina a pH neutro.

7. Fenilalanina es muy insoluble en agua; en cambio, aspartato es muy soluble

en medio acuoso. Explique, en un máximo de tres líneas, esta diferencia de
solubilidad.

Respuesta:
8. Escriba las correspondientes fórmulas ionizadas de alanina a pH 7,0; 4,5; y
9,5, respectivamente.

Respuesta:

9. ¿En qué consiste la desnaturalización de una proteína? ¿Se puede producir

su renaturalización?

Respuesta: Desnaturalización. Consiste en la rotura de los enlaces que mantienen

el estado nativo de la molécula, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria. Los enlaces peptídicos permanecen, por lo que la proteína conserva su
estructura primaria y pasa a adoptar una forma filamentosa. La conformación nativa
es la conformación más estable de una proteína plegada, y tiene la menor energía
libre a partir de los enlaces no covalentes entre los aminoácidos y cualquier grupo
prostético, y entre la proteína y su entorno. La desnaturalización puede estar
provocada por cambios en el pH o en la temperatura, o bien por el tratamiento con
sustancias desnaturalizantes como la urea. La proteína se puede renaturalizar si se
regresa lentamente a las condiciones del estado nativo.

10. Menciona dos ejemplos de desnaturalización de proteína

Respuesta:

11. Explica cómo desempeñan las proteínas la función del transporte.

Respuesta: Ciertas proteínas se unen a moléculas o iones específicos y se separan

en otro lugar, lo que implica un transporte. Como ejemplos, podemos citar: La
hemoglobina, que transporta O2 por la sangre. Las lipoproteínas, que transportan
lípidos. Muchas proteínas de membrana, que trasladan de un lado a otras
determinadas sustancias.

12. Realiza una clasificación de los aminoácidos proteicos. Escribe algún ejemplo
de cada uno de ellos.

Respuesta: Los aminoácidos se clasifican atendiendo a su cadena lateral o radical

R en cuatro grupos:
-Aminoácidos con -R no polar, hidrófobo. El grupo -R es una cadena
hidrocarbonada; como en el caso de la alanina, pueden presentar anillos
aromáticos, como el triptófano, o bien un átomo de azufre, como la metionina.

-Aminoácidos con -R polar sin carga. Son más solubles en agua. De los siete
aminoácidos que componen este grupo, tres presentan un -OH que les confiere
polaridad, como la serina. La cisteína contiene un grupo sulfhidrilo muy reactivo que
formará puentes disulfuro.
 -Aminoácidos ácidos. Presentan un grupo carboxilo en el radical -R. Un ejemplo es
el ácido glutámico.

-Aminoácidos básicos. Son moléculas que presentan un radical -R que a pH neutro

se carga positivamente. Ejemplo: la lisina.

13. Explica de qué depende la gran variedad en el tipo de funciones que

desempeñan las proteínas.

Respuesta: La variedad de funciones que presentan las proteínas está

acompañada de una gran especificidad. La especificidad es la propiedad más
característica de las proteínas. Podemos hablar de una especificidad de especie; es
decir, existen proteínas que son exclusivas de una especie determinada, y de
especificidad de función, que consiste en que cada proteína realiza una función
determinada que depende de su estructura.

14. ¿Poseen todos los aminoácidos un carbono asimétrico? ¿Qué implica el

hecho de que posean dicho carbono?

Respuesta: Todos los aminoácidos, excepto la glicocola, poseen un carbono

asimétrico. El hecho de la existencia de un carbono asimétrico (unido a cuatro
radicales diferentes) hace posible el que los aminoácidos presenten dos
conformaciones distintas, D y L. Por convenio, los aminoácidos son de la serie D
cuando presentan el grupo amino a la derecha, y son de la serie L si el grupo amino
está a la izquierda. Los aminoácidos que constituyen las proteínas son de la serie
L.

15. Mencione dos diferencias fundamentales entre estructura α-hélice y

estructura β u hoja plegada.

Respuesta:
Estructura α-hélice Estructura β u hoja plegada
Se presenta en una sola cadena Requiere dos o más hebras de una
polipeptídica misma cadena proteica, o dos cadenas
diferentes.
Se estabiliza con puentes de hidrógeno Se estabiliza con puentes de hidrógeno
intracadena intercadena

16. ¿Qué es un grupo prostético? Enumera los grupos de proteínas que

contengan

un grupo prostético, indicando de qué sustancia se trata.

17. Explica el carácter anfótero de los aminoácidos.

18. ¿De qué dependen las estructuras primaria, secundaria, terciaria y

cuaternaria

de las proteínas?
19. Realiza una clasificación de las proteínas simples atendiendo a su función.