EL AGUA COMO FUENTE DE VIDA, IMPORTANCIA EN DIVERSOS ORGANISMOS.

La importancia del agua en la vida puede entenderse si nos referimos a las funciones que realizan
los organismos para mantenerse vivos. En las funciones que permiten a los organismos manejar la
energía para sintetizar y degradar compuestos, el agua juega un papel determinante. Así mismo,
los compuestos orgánicos, fuente de energía, se transportan a través del agua.
La fotosíntesis no podría tener lugar en los vegetales fotosintéticos, sin la presencia de la
molécula de agua. La fase luminosa requiere de la ruptura de la molécula de agua (fotólisis) para
disponer de los electrones necesarios para el proceso. Todos los organismos dependen de las
funciones realizadas por los vegetales (autótrofos) de manera que sin el agua, este importante
eslabón de la cadena vital, no sería posible la vida como la conocemos. Así, el agua es al mismo
tiempo un insumo y un vehículo. La circulación tanto de nutrientes como de desechos utiliza dentro
de los organismos al agua como componente básico de los fluidos vitales.
Los productos de desecho de los organismos también utilizan al agua como un vehículo.
Podríamos decir que cualquier actividad metabólica está íntimamente ligada a la molécula de agua.
Por otra parte, los organismos establecen íntimas y trascendentes relaciones con el medio
ambiente. El agua, gracias a su capacidad calorífica, desempeña un papel muy importante en la
regulación térmica del clima, haciendo que las variaciones sean menos bruscas, de lo que serían si
no existiese el agua. Dentro del organismo el agua, tiene también esta importante función: regular
la temperatura. La liberación de vapor de agua como sudor o como jadeo son vitales para la
conservación de la temperatura corporal.
Los organismos tienen estructuras que les permiten ‘captar’ información acerca del medio que
les rodea. Los órganos sensoriales no podrían captar señales olfativas y gustativas si las moléculas
que perciben no fueran transportadas por el agua. Las funciones reproductoras y su transporte,
están también estrechamente ligadas al agua.
IMPORTANCIA EN DIVERSOS ORGANISMOS
El agua, es realmente importante para todos. Sin el agua los seres vivos moriríamos a muy poco
tiempo. Para que te hagas una idea, nuestro cuerpo está formado por un 70% de agua con lo cual
no es de extrañar que por ese motivo tengamos que beber cerca de 2 litros de agua diario para
mantener nuestro cuerpo hidratado y no morir en pocos días.
Por qué el agua es tan importante
Cada día, el ser humano pierde cerca de dos litros de agua a través del sudor, de la orina, la
respiración y de las defecaciones en generales. Es por ese motivo que el agua que se pierde debe
ser recuperada de alguna forma, ya sea bebiendo agua mineral así como también ingiriendo
algunos tipos de alimentos que también contienen agua.
¿En qué partes del cuerpo tenemos agua?
El cerebro está compuesto por cerca de un 95% de agua. En la sangre tenemos un 82% mientras
que los pulmones cuentan con un 90% de composición de agua. Cuando esta cantidad de agua
interna disminuye y no es cubierta por la ingesta de nuevos líquidos, el cuerpo comienza a sentirse
mal y a tener síntomas claros de deshidratación.
La deshidratación puede llegar a ser un problema muy grave generando distintos tipos de
problemas como por ejemplo la pérdida de la memoria, problemas visuales, entre otros.
Cuando se llega a una falta de un 4% de agua general, el cuerpo tiene dolores de cabeza, irritaciones
y problemas de concentración. Si la pérdida o falta de agua general es de un 10%, entonces las
consecuencias pueden llegar a ser muy grandes llegando incluso a perder la vida.
El agua como lubricante
Una de las funciones más importantes del agua es la función de lubricante que tiene
fundamentalmente en la digestión. Para que te hagas una idea, el agua, una vez que está en el
cuerpo ayuda a generar la saliva, lo cual nos permite masticar alimentos y así poder disfrutar de
su sabor.

Además de ello, el agua es el responsable de lubricar los cartílagos y las articulaciones haciendo
que los movimientos sean lo mejor posible. Si no se bebe demasiada agua, entonces el cuerpo lo
empieza a sentir teniendo diferentes lesiones en los huesos pudiendo incluso llegar a la artritis.
Los ojos también necesitan de lubricación del agua, ya que al parpadear el ojo necesita de esa
lubricación para poder enfocar adecuadamente.
Toxinas del cuerpo
Otra de las funciones importante de por qué es importante el agua para los seres humanos, es que
al consumir líquidos estamos ayudando a eliminar las toxinas del cuerpo. Estas toxinas son
eliminadas por el sudor o la orina y evidentemente para generar ello, se necesita haber recuperado
el agua eliminada el día anterior. Hay que tener en cuenta también que el agua hace que los
movimientos intestinales sean mejores y por ende que se puedan eliminar todo aquellos desechos
que consumimos y que pueden hacer mal al cuerpo, algo que si el cuerpo está deshidratado no
podrá cumplirlo.
QUÍMICA Y PH DEL AGUA
¿Qué es el pH del agua?
El pH es una de las pruebas más comunes para conocer parte de la calidad del agua. El pH indica
la acidez o alcalinidad, en este caso de un líquido como es el agua, pero es en realidad una medida
de la actividad del potencial de iones de hidrógeno (H +). Las mediciones de pH se ejecutan en
una escala de 0 a 14, con 7.0 considerado neutro. Las soluciones con un pH inferior a 7.0 se
consideran ácidos. Las soluciones con un pH por encima de 7.0, hasta 14.0 se consideran bases o
alcalinos. Todos los organismos están sujetos a la cantidad de acidez del agua y funcionan mejor
dentro de un rango determinado.
La escala de pH es logarítmica, por lo que cada cambio de la unidad del pH en realidad representa
un cambio de diez veces en la acidez. En otras palabras, pH 6.0 es diez veces más ácido que el pH
7.0; pH 5 es cien veces más ácido que el pH 7.0.

En general, un agua con un pH < 7 se considera ácido y con un pH > 7 se considera básica o
alcalina. El rango normal de pH en agua superficial es de 6,5 a 8,5 y para las aguas subterráneas 6
– 8.5. La alcalinidad es una medida de la capacidad del agua para resistir un cambio de pH que
tendría que hacerse más ácida. Es necesaria la medición de la alcalinidad y el pH para determinar
la corrosividad del agua.
El pH del agua pura (H20) es 7 a 25 °C, pero cuando se expone al dióxido de carbono en la
atmósfera este equilibrio resulta en un pH de aproximadamente 5.2. Debido a la asociación de pH
con los gases atmosféricos y la temperatura.
En general, un agua con un pH bajo < 6.5 podría ser ácida y corrosiva. Por lo tanto, el agua
podría disolver iones metálicos, tales como: hierro, manganeso, cobre, plomo y zinc, accesorios
de plomería y tuberías. Por lo tanto, un agua con un pH bajo corrosiva podría causar un daño
prematuro de tuberías de metal, y asociado a problemas estéticos tales como un sabor metálico o
amargo, manchas en la ropa, y la característica de coloración “azul-verde” en tuberías y desagües.
La forma primaria para tratar el problema del agua bajo pH es con el uso de un neutralizador. El
neutralizador alimenta una solución en el agua para evitar que el agua reaccionar con la fontanería
casa o contribuir a la corrosión electrolítica; un producto químico típico de neutralización es el
carbonato de calcio.
Un agua con un pH > 8.5 podría indicar que el agua alcalina. Puede presentar problemas de
incrustaciones por dureza, aunque no representa un riesgo para la salud, pero puede causar
problemas estéticos. Estos problemas incluyen:
La formación de sarro que precipita en tuberías y accesorios que causan baja presión del agua y
disminuye el diámetro interior de la tubería.
Provoca un sabor salino al agua y puede hacer que el sabor amargo al café;
La formación de incrustaciones blanquecinas vasos y vajillas de cocina.
Dificultad en hacer espuma de jabones y detergentes, y la formación de precipitados en la ropa.
Disminuye la eficiencia de los calentadores de agua.
Típicamente se encuentran estos problemas cuando la dureza excede de 100 a 200 miligramos
(mg) / litro (L) o ppm, que es equivalente a 12 granos por galón. El agua puede ser suavizada
mediante el uso intercambio iónico, aunque este proceso puede aumentar el contenido de sodio en
el agua.
SOLUCIONES BUFFER
Algunas veces es necesario preparar y guardar una solución con un pH constante. La preservación
de dicha solución es aún más difícil que su preparación:
 si la solución entra en contacto con el aire, absorberá dióxido de carbono, CO2, y se volverá
más ácida.
 si la solución se guarda en un recipiente de vidrio, las impurezas alcalinas "desprendidas"
del vidrio pueden alterar el pH.
Las soluciones buffer o amortiguadoras son capaces de mantener su pH en valores
aproximadamente constantes, aún cuando se agreguen pequeñas cantidades de ácido o base, o se
diluya la solución.
Una disolución buffer o amortiguadora se caracteriza por contener simultáneamente una
especie débil y su par conjugado:
 un ácido débil y la sal de su par conjugado

HA + H2O A– + H3O+
  una base débil y la sal de su par conjugado

B + H2O BH+ + OH–

La disolución buffer debe contener una concentración relativamente grande de cada uno de los
integrantes del par conjugado, de modo que:
 la especie ácida del sistema buffer pueda reaccionar con los iones OH– que se le añadan
 la especie básica del sistema buffer pueda reaccionar con la cantidad de iones H+ que
se añadan

La presencia del par conjugado hace que la especie débil se disocie en menor proporción:

HA + H2O A– + H B + H2O BH+ +

3O
+
OH–

La presencia de la especie débil hace que el par conjugado se hidrolice menos:

A– + H2O HA + O BH+ + H2O B + H

H– 3O
+
 El uso de las disoluciones buffer es importante en muchos procesos industriales, así por ejemplo
en el electroplatinado, la elaboración del cuero, de materiales fotográficos y de tintes.
En la investigación bacteriológica, generalmente se debe mantener el pH de los medios de cultivo
para el crecimiento de las bacterias en estudio.
En el cuerpo humano los valores del pH varían mucho de un fluido a otro, sin embargo estos
valores son fundamentales para el funcionamiento adecuado de las enzimas y el balance de la
presión osmótica y se mantienen gracias a las disoluciones buffer.
Cómo calcular el pH en soluciones buffer

COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LA CELULA

COPOSICION QUIMICA DE LA CELULA

Elementos Compuestos
Organitos Célula
químicos químicos

C Agua Mítocondrias
H Sales Ribosomas
O Proteinas Ap. de Golgi
N Lipidos Lisosomas
Ca Carbohidratos Centrosoma
Mg Ac. Nucléicos Peroxisomas
etc. Vitaminas etc.
 El protoplasma presenta dos tipos de composición química

1. Composición elemental se refiere a los elementos químicos

2. Composición inmediata se refiere a los compuestos químicos

COMPOSICION ELEMENTAL: se refiere a los Bioelementos, es decir, elementos que entran en la

composición química de seres vivos. Pueden ser:

Oxígeno 74%
Hidrógeno 10%
Elementos organógenos (99 %)
Carbono 10%
Nitrógeno 5%

. . .

Potasio 0,35%
Silicio 0,21%
Calcio 0,16%
Elementos oligoelementos (1 %) Cloro 0,08%
Magnesio 0,05%
Fósforo 0,05%
Otros 0,1 %

1. Propiedades comunes de los bioelementos:

* Abundan en la naturaleza
* Son de densidad baja
* Son de calor específico bajo
* Son de peso atómico bajo
* Son químicamente activos
* Son de calor de combustión elevado
* Son gaseosos o solubles en agua
* Forman un considerable número de compuestos

2. Frecuencia en los organismos:

* Constantes, en todos los seres vivos
* Frecuentes, en la mayoría de los seres vivos
* Ocasionales, en pocos seres vivos
COMPOSICION INMEDIATA: se refiere a las Biomoléculas.
Fraccionamiento del protoplasma:
1. Agua.................. 85%
2. Materia seca........ 15%
* materia orgánica..... 13%
* materia mineral....... 2%
Estos porcentajes muestras las siguientes tres conclusiones:

1. La alta proporción de agua

2. La alta proporción de compuestos del carbono
3. La baja proporción de compuestos minerales

Las Biomoléculas se clasifican en: inorgánicas y orgánicas

Composición Inorgánica. Son:

1. Agua. Función:

* Constituye el 50 a 99%
* Es el disolvente del protoplasma
* Vehículo de intercambios
* Interviene químicamente en reacciones
* Le da plasticidad a los tejidos
* Permite amortiguar la temperatura
* Distribuye el calor uniformemente
* Absorbe calor cuando cambia de líquido a gaseoso
* Puede estar en estado libre o combinada químicamente
2. Sales inorgánicas. Función:
* Intervienen en la disolución de ciertas sustancias
* Regulan la acidez v el contenido en agua
* Constituyen las formaciones esqueléticas
* Desempeñan una función nutritiva
* Pueden ser: cationes y aniones

Composición Orgánica. Son: carbohidratos, lípidos y proteínas. Tienen C, H, O, N,

 y pequeñas cantidades de S, P, Fe, Ca, Mg, Cu, etc.
Pueden ser:
Binarios ............. tienen C y H. Ej. esencias y alcanfores
Ternarios............ tienen C, H y O. Ej. carbohidratos y lípidos
Cuaternarios...... tienen C, H, O y N. Ej. proteínas

1. Carbohidratos: también azúcares, glúcidos o sacáridos. Pueden ser:

a) Monosacáridos u osas:

* Son indivisibles y cristalizables

* Solubles y de sabor dulce
* Clases:
- Pentosas: Ribosa y Desoxirribosa (ADN, ARN)
- Hexosas: glucosa, fructosa y Galactosa (fuentes de energía)
b) Disacáridos o diholósidos:
* Son cristalizables
* Solubles y de sabor dulce

Monosacárido + Monosacárido = Disacárido

Glucosa + Glucosa = Maltosa o azúcar de malta

Glucosa + Fructosa = Sacarosa o azúcar de caña
Glucosa + Galactosa = Lactosa o azúcar de leche
c) Polisacáridos o poliholósidos:

Suma de cientos o miles de Monosacáridos

* Celulosa: forma la pared celular de los vegetales

* Glucógeno: polisacárido de reserva de animales
* Almidón: polisacáridos de reserva de vegetales

2. Lípidos:
* Características:
 - Insolubles en agua
- Dejan una mancha traslucida en el papel
- Son solubles en éter, cloroformo, benceno y alcohol
- Con el agua forman una emulsión

* Clases:
Lípidos simples :

Ácido orgánico + alcohol = éster

- Glicéridos (grasas y aceites)

- Céridos (ceras)
- Esteroides (vitamina D, ácidos biliares, hormonas esteroides y sexuales)
Lípidos complejos o lipoides:

Ésteres de ácidos grasos + alcohol + otras sustancias

- Fosfolípidos
- Glucolípidos
- Carotenoídes

Proteínas:

Secuencia de varios centenares de 20 clases de aminoácidos (AA)

Aminácidos (AA): Compuestos que tienen C,H,O y N, además de otros elementos

R
!
H2N - C - C - OH
! !!
H O
Niveles de organización proteínica:
* Estructura primaria, es la secuencia lineal de AA
* Estructura secundaria, es cuando la primaria se pliega sobre sí
* Estructura terciaria, cuando la secundaría se pliega sobre sí
* Estructura cuaternaria, interacción de dos o más polipéptidos

Clasificación de las proteínas:

 * Proteínas simples: por hidrólisis, liberan únicamente AA
* Proteínas conjugadas: por hidrólisis originan además de AA, ácidos no aminados
(grupo prostético). Se clasifican en:

- Nucleoproteínas: proteínas + ADN y ARN

- Mucoproteínas y glicoproteínas: proteínas + carbohidratos
- Fosfoproteínas: proteínas + fosfatos
- Lipoproteínas: proteínas + grasas
- Metaloproteínas: proteínas + iones metálicos
- Cromoproteínas: proteínas coloreadas + metal

Funciones biológicas de las proteínas:

* Enzimas: catalizadores de reacciones orgánicas
* Proteínas de reserva: almacenan energía
* Proteínas transportadoras: como la hemoglobina y hemocianina
* Proteínas contráctiles: contraerse y dilatarse
* Hormonas: reguladoras de algún proceso
* Proteínas estructurales: forman estructuras
* Toxina: producen enfermedades

PROTEINAS
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces
conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del
código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por:
 Carbono
 Hidrógeno
 Oxígeno
 Nitrógeno
Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están
presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos los procesos
biológicos que se producen.
Funciones de las proteínas
De entre todas las biomoléculas, las proteínas desempeñan un papel fundamental en el organismo.
Son esenciales para el crecimiento, gracias a su contenido de nitrógeno, que no está presente en
otras moléculas como grasas o hidratos de carbono. También lo son para las síntesis y
mantenimiento de diversos tejidos o componentes del cuerpo, como los jugos gástricos, la
hemoglobina, las vitaminas, las hormonas y las enzimas (estas últimas actúan como catalizadores
biológicos haciendo que aumente la velocidad a la que se producen las reacciones químicas del
metabolismo). Asimismo, ayudan a transportar determinados gases a través de la sangre, como el
oxígeno y el dióxido de carbono, y funcionan a modo de amortiguadores para mantener el
equilibrio ácido-base y la presión oncótica del plasma.
Otras funciones más específicas son, por ejemplo, las de los anticuerpos, un tipo de proteínas que
actúan como defensa natural frente a posibles infecciones o agentes externos; el colágeno, cuya
función de resistencia lo hace imprescindible en los tejidos de sostén o la miosina y la actina, dos
proteínas musculares que hacen posible el movimiento, entre muchas otras.
Propiedades
Las dos propiedades principales de las proteínas, que permiten su existencia y el correcto
desempeño de sus funciones son la estabilidad y la solubilidad.
La primera hace referencia a que las proteínas deben ser estables en el medio en el que estén
almacenadas o en el que desarrollan su función, de manera que su vida media sea lo más larga
posible y no genere contratiempos en el organismo.
En cuanto a la solubilidad, se refiere a que cada proteína tiene una temperatura y un pH que se
deben mantener para que los enlaces sean estables.
Las proteínas tienen también algunas otras propiedades secundarias, que dependen de las
características químicas que poseen. Es el caso de la especificidad (su estructura hace que cada
proteína desempeñe una función específica y concreta diferente de las demás y de la función que
pueden tener otras moléculas), la amortiguación de pH (pueden comportarse como ácidos o como
básicos, en función de si pierden o ganan electrones, y hacen que el pH de un tejido o compuesto
del organismo se mantenga a los niveles adecuados) o la capacidad electrolítica que les permite
trasladarse de los polos positivos a los negativos y viceversa.
Clasificación de las proteínas
Las proteínas son susceptibles de ser clasificadas en función de su forma y en función de su
composición química. Según su forma, existen proteínas fibrosas (alargadas, e insolubles en agua,
como la queratina, el colágeno y la fibrina), globulares (de forma esférica y compacta, y solubles
en agua. Este es el caso de la mayoría de enzimas y anticuerpos, así como de ciertas hormonas), y
mixtas, con una parte fibrilar y otra parte globular.
Tipos
Dependiendo de la composición química que posean hay proteínas simples y proteínas
conjugadas, también conocidas como heteroproteínas. Las simples se dividen a su vez en
escleroproteínas y esferoproteínas.
Nutrición
Las proteínas son esenciales en la dieta. Los aminoácidos que las forman pueden ser esenciales o
no esenciales. En el caso de los primeros, no los puede producir el cuerpo por sí mismo, por lo que
tienen que adquirirse a través de la alimentación. Son especialmente necesarias en personas que
se encuentran en edad de crecimiento como niños y adolescentes y también en mujeres
embarazadas, ya que hacen posible la producción de células nuevas.
Alimentos ricos en proteínas
Están presentes sobre todo en los alimentos de origen animal como la carne, el pescado, los huevos
y la leche. Pero también lo están en alimentos vegetales, como la soja, las legumbres y los cereales,
aunque en menor proporción. Su ingesta aporta al organismo 4 kilocalorías por cada gramo de
proteína.
ESTRUCTURA DE LA PROTEINA
La actividad biológica de una proteína depende en gran medida de la disposición espacial de su
cadena polipeptídica. Dicha cadena sufre una serie de plegamientos y estos proporcionan una gran
complejidad a la estructura de las proteínas. Se definen cuatro niveles distintos, conocidos como
estructura primaria, secundaria, terciaria, y cuaternaria, y, cada uno de ellos se constituye a partir
del anterior.

Estructura primaria:
Esta estructura es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica los aminoácidos que
componen la cadena polipeptídica y el orden en que se encuentran. La secuencia de la proteína se
escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo -N terminal hasta el extremo -C terminal.
Esta estructura constituye una secuencia de planos articulados que constituyen los enlaces
peptídicos, que no pueden girar, y los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno que participan en
ellos se sitúan en el mismo plano.

Estructura secundaria:
Se trata de la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio. Existe una conformación más
estable que ninguna otra que es la que se mantiene. Los tipos básicos de la estructura secundaria
son:
· α-hélice: plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma.
Se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno que entre los grupos -NH- y –C=O. Si
estos enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde.
(Ej: α-queratina de las plumas)

· Lámina plegada: el plegamiento no origina una estructura helicoidal sino una lámina plegada
en zig-zag.
La estabilidad de esta estructura también se consigue mediante puentes de hidrógeno, pero en este
caso son transversales.
(Ej: β-queratina de la seda)

· Hélice de colágeno: se trata de una hélice mas extendida debido a la abundancia de

determinados aminoácidos que no pueden formar puentes de hidrógeno.
La estabilidad de esta estructura se debe a la asociación de tres hélices unidas mediante enlaces
covalentes y enlaces débiles.
Estructura terciaria:
Nos informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí
mismo originando una conformación globular. Dicha conformación globular en las proteínas
facilita su solubilidad en agua y esto les permite realizar funciones de transporte, enzimáticas,
hormonales, etc, (proteínas globulares).
Las proteínas que no llegan a formar estas estructuras terciarias mantienen su estructura secundaria
alargada (proteínas filamentosas o fibrilares). Son insolubles en agua y en disoluciones salinas,
por lo que presentan funciones esqueléticas (Ej: tejido conjuntivo, colágeno de los huesos...)
De la estructura terciaria depende por lo tanto la función de la proteína, por lo que cualquier cambio
que se produzca en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad
biológica, proceso que conocemos con el nombre de desnaturalización.
La estructura terciaria, constituye un conjunto de plegamientos que se originan por la unión entre
determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se realizan por medio de enlaces
entre las cadenas laterales de los aminoácidos, y pueden ser de los siguientes tipos:
· Puentes disulfuro: son enlaces fuertes covalentes entre los grupos –SH de los aminoácidos
cisteína.
· Fuerzas electrostáticas: se trata de enlaces tipo iónico entre los grupos de cargas eléctricas
opuestas. Se producen entre grupos radicales de aminoácidos ácidos y aminoácidos básicos.
· Puentes de hidrógeno
· Fuerzas de Van der Waals: son uniones débiles que se producen entes los aminoácidos apolares.
Estructura cuaternaria:
Informa de la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero o
subunidad proteica. Según el número de subunidades que se asocian, las proteínas que tienen
estructura cuaternaria se denominan:
· Dímeros: ej. enzima hexoquinasa
· Tetrámeros: ej. hemoglobina
· Pentámeros: ej. enzima ARN-polimerasa
· Polímeros: ej. actina, miosina y cápsida del virus de la polio (este posee 60 subunidades
proteicas).
El tipo de unión que predomina en este tipo de estructura son los enlaces débiles.
REACCIONES QUÍMICAS DE LA PROTEINA
Cuando hablamos de proteínas, estamos refiriéndonos a unas macromoléculas formadas por un
conjunto de monómeros conocidos como aminoácidos. Los aminoácidos son compuestos de tipo
orgánico que cuentan en su estructura con un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amonio (-NH2).
De los diferentes aminoácidos que se conocen, los que poseen mayor importancia a nivel biológico
son los α-aminoácidos, donde el grupo amino se encuentra junto al carbono contiguo al carboxilo.
Los aminoácidos que conforman las proteínas solamente son unos veinte.
Los aminoácidos tienen nombres concretos y se suelen abreviar en tres letras. Excepto la glicina
(gli), el resto de aminoácidos contienen por lo menos un carbono quiral. A pesar de que en la
naturaleza existe la posibilidad de encontrar los dos enantiómeros (D- aminoácidos y L-
aminoácidos), para construir las proteínas tan sólo se usan los aminoácidos que tienen la
configuración L.
Los aminoácidos se encuentran en estado sólido, cristalinos y en el agua son solubles. En una
misma molécula aparece un grupo carboxilo que cuenta con unas características ácidas y un grupo
amino, cuyas características son básicas, lo que le otorga al aminoácido propiedades anfóteras. En
las disoluciones acuosas, que tengas un pH de 7, se puede producir el paso del protón del grupo
carboxilo al grupo amino; debido a esta autoneutralización, los aminoácidos que se encuentran en
disoluciones acuosas forman un ion bipolar.
Las proteínas se forman debido a la condensación que sufren los aminoácidos. Las reacciones que
tienen lugar del –COOH de un aminoácido con el grupo –NH2 de otro, da lugar a la creación de
un enlace –CO-NH ( amida). Este tipo de enlace es igual que el que se produce en algunas fibras
de tipo sintético, y se le conoce con el nombre de enlace peptídico. Es por ello, que los polímeros
que cuentan con pocos aminoácidos se suelen llamar también péptidos.
Las proteínas son poliaminoácidos con una masa molecular bastante alta, por lo general se
encuentran formadas por una cadena lineal de entre 100 a 10.000 aminoácidos. Así por ejemplo,
una proteína que se encuentra en torno a los 200 aminoácidos posee una masa molecular de entorno
a 24.000; las proteínas más grandes pueden llegar a tener unas masas moleculares de 106. Hay
proteínas que pueden contar en su composición con otros componentes que no sean
macromoléculas conocidos como grupos prostéticos.
Las proteínas tienen unas estructura que se encuentran determinadas, además de por el tipo de
aminoácidos que las forman, por la colocación espacial que posee la cadena de polipéptidos. Así,
podemos hablar de diferentes estructuras: estructura primaria, secundaria, terciaria, y cuaternaria
en algunos casos (cuando las proteínas están formadas por cadenas independientes).
La estructura primaria que tienen las proteínas proviene del orden en el cual se encuentran
colocados los aminoácidos en la cadena. Por lo general, la cadena de polipéptidos tiende a plegarse
sobre sí misma creando una estructura tridimensional conocida con el nombre de estructura
secundaria. Los átomos que se encuentran formando el enlace peptídico se encuentran casi siempre
en el mismo plano y, debido a que los enlaces entre el N-H y el C=O son más bien polares, se hace
frecuente que se formen enlaces de hidrógeno entre las cadenas de péptidos que se encuentran en
la misma cadena o adyacentes entre sí. La estructura secundaria viene de un modo de plegamiento
que hace más alto el número de enlaces de hidrógeno presentes en la estructura.
Las dos estructuras que consiguen dicho objetivo son la estructura en α-hélice y la estructura β, la
cual también se conoce como estructura plegada, pero la gran parte de las proteínas poseen
estructuras de tipo intermedias entre ambos modelos.
En la estructura de α-hélice, la cadena de polipéptidos se coloca en forma espiral. Por lo general,
muchas de estas cadenas hélicas se enrollan juntas dando una estructura protofibrilar, como ocurre
en materiales como la lana, o la estructura del cabello. Por otro lado, en las estructuras β, las
cadenas de proteínas se colocan de manera paralela pero se orientan en diversos sentidos. Las
cadenas se organizan a modo de capas o láminas, las cuales se apilan unas encima de otras para
dar una estructura tridimensional. Este tipo de estructura se da, por ejemplo, en la seda.
Las interacciones existentes entre las diferentes cadenas laterales de los aminoácidos que
conforman la estructura de la proteína forman lo que se conoce como estructura terciaria. Dichas
interacciones pueden ser iónicas cuando se trata de sustituyentes con diferente carga, en enlaces
de hidrógeno, etc.
En el caso de la molécula de la hemoglobina, una proteína de tipo complejo que se encuentra
formada por un total de cuatro cadenas independientes de polipéptidos, podemos hablar de una
estructura cuaternaria, debido a las interacciones existentes entre las cadenas del polipéptido por
separado.
AMINOACIDOS: FUNCIÓN DE CADA UNO DE LOS 20 AMINOACIDOS
Los aminoácidos son compuestos orgánicos formados por carboxilos y aminas. Estos compuestos
se unen para formar proteínas y otras macromoléculas. Se dividen en dos grupos: esenciales y no
esenciales.
Los aminoácidos esenciales son aquellos que no pueden ser sintetizados por el cuerpo humano de
manera autónoma. Por este motivo, dicho tipo de aminoácidos debe ser ingerido a través de los
alimentos.
Los 20 aminoácidos y sus principales funciones
1- Fenilalanina
La fenilalanina es un aminoácido que se encuentra en tres formas: L-fenilalanina (sintetizada
naturalmente), la D-fenilalanina (sintetizada artificialmente) y la DL-fenilalanina (una mezcla de
las dos anteriores).
La fenilalanina es necesaria para la formación de químicos empleados por
el cerebro (neurotransmisores y hormonas), tales como la dopamina, noradrenalina y adrenalina.
De igual forma, la fenilalanina interviene en la formación de las hormonas tiroideas.
La deficiencia de fenilalanina puede generar depresión, pérdida de apetito, problemas cognitivos
(confusión, pérdida de memoria), falta de energía, disminución del estado de alerta, entre otros.
Algunos alimentos ricos en este aminoácido son la carne de res, de cerdo y de pescado, los huevos,
el yogurt, el queso, los productos de soya y algunas nueces.
2- Triptófano
El triptófano ayuda en la formación de la serotonina y de la melatonina, sustancias que regulan el
ciclo del sueño. Por este motivo, dicho aminoácido es empleado en fármacos antidepresivos y en
píldoras sedantes e hipnóticas.
También interviene en la tolerancia al dolor, por esto es empleado por atletas que se someten a
actividades físicas intensas. Además, mejora la concentración. El déficit de este aminoácido
genera insomnio, depresión y pérdida de peso.
Los alimentos ricos en triptófano son el pavo, el pollo, la carne de vaca, el pescado, los granos de
soya, el arroz, algunos frutos secos y el queso.
3- Lisina
La lisina interviene en la formación de L-carnitina, que es un compuesto que permite la circulación
de oxígeno en los tejidos musculares. La lisina interviene en el metabolismo de los lípidos,
haciendo que estos sean empleados como fuente de energía.
Asimismo, favorece el desarrollo del sistema inmunológico (gracias a la creación de anticuerpos),
interviene en la formación de hormonas, de enzimas y de colágeno (proteína que crea huesos,
cartílagos y tejidos conectivos).
Los alimentos ricos en lisina son el pescado, los huevos, el queso, los granos de soya, la papa, la
levadura y los lácteos.
4- Metionina
La metionina interviene en el metabolismo y ayuda a quemar la grasa, y a la formación de otros
aminoácidos, como la cisteína y la glutamina. Se emplea en el control de algunas bacterias
patógenas y para tratar piedras en los riñones.
Otras funciones de este aminoácido son la reducción de grasa en el hígado y de la degeneración
muscular, mantener la piel y las uñas saludables. El déficit de metionina puede llevar a la
acumulación de grasa en el hígado.
Algunas fuentes de metionina son las lentejas, las carnes rojas, el pescado, el ajo, la cebolla, los
huevos, el yogurt, los granos de soya y algunas semillas.
5- Treonina
La treonina interviene en la formación de la vitamina B12. Por otra parte, promueve la digestión
y previene enfermedades del hígado (ya que ayuda a disminuir el nivel de colesterol en dicho
órgano y en la sangre).
Interviene en la regeneración de las proteínas de colágeno y ayuda al cuerpo a recuperarse de las
heridas a nivel muscular.
Los alimentos que son fuente de treonina son las carnes, los granos, los lácteos, las setas y las
trufas, y los vegetales.
6- Isoleucina
Junto con la leucina y la valina, la isoleucina es importante para el desarrollo de proteínas y para
el almacenamiento de energía. Ayuda al cuerpo a recuperarse después de haber ejecutado
actividades físicas intensas.
Además, la isoleucina es necesaria para la síntesis de la hemoglobina y es uno de los elementos
principales de las células rojas. El déficit de isoleucina genera síntomas similares a los de la
hipoglicemia.
Los alimentos que son fuentes de isoleucina son las semillas, los frutos secos, las carnes rojas (de
cordero, de cerdo y de vaca), el pescado (sobre todo el atún), las lentejas, los granos de soya, los
lácteos (principalmente el queso pecorino y el parmesano) y los huevos.
7- Leucina
La leucina es importante en la formación del tejido muscular, ayuda a mantener dicho tejido una
vez que ha sido formado y es necesario para mantener el balance de nitrógeno en el cuerpo.
Además, la leucina beneficia la reconstrucción de los tejidos musculares, de la piel y de los huesos.
Los alimentos ricos en leucina son los granos (los de soya, las lentejas y los garbanzos) los frutos
secos (maní, nueces y almendras), las carnes rojas (sobre todo la de cerdo y la de vaca), productos
marinos (principalmente el salmón, los crustáceos y los camarones), los huevos y los lácteos.
8- Valina
La valina es el aminoácido que promueve la reparación de los tejidos. Interviene en el
almacenamiento de energía, regula el nivel de azúcar en la sangre y contribuye en el proceso de
crecimiento y desarrollo del cuerpo humano.
Debido a sus propiedades restauradoras y de almacenamiento de energía, la valina es uno de los
aminoácidos más importantes para los atletas, por lo que la consumen como suplementos (en
batidos, en píldoras, entre otros). Cabe destacar que el exceso de valina en el cuerpo genera
alucinaciones.
Los alimentos con mayor nivel de valina son las carnes, los lácteos, la soya, el maní y las setas.
9- Glicina
La glicina es el segundo aminoácido más común en el cuerpo humano. Este forma parte de la
estructura de la hemoglobina y es uno de los neurotransmisores inhibidores principales del cuerpo
humano.
Por otra parte, está relacionada con la producción de glucógeno e interviene en la supresión del
deseo de ingerir azúcar y forma parte de las enzimas encargadas de producir energía.
Por último, la glicina transforma sustancias tóxicas dentro del cuerpo en sustancias no dañinas.
Las personas con hipoglicemia, anemia, síndrome de fatiga crónica e infecciones virales presentan
deficiencia de este aminoácido.
10- Alanina
La alanina es una de las fuentes principales de energía para los músculos y uno de los aminoácidos
más importantes que intervienen en el metabolismo de azúcar.
Ayuda en la producción de anticuerpos con lo que fortalece el sistema inmunológico y forma parte
de los tejidos conectores del cuerpo.
La deficiencia de alanina se observa en personas con hipoglicemia, con fatiga, con niveles de
infecciones virales y con niveles elevados de insulina.
11- Serina
La serina ayuda a mantener los niveles de azúcar en la sangre. Interviene en la creación de
anticuerpos, por lo que ayuda a fortalecer el sistema inmunológico, favorece el crecimiento del
tejido muscular y ayuda a mantenerlo.
Otras de sus funciones son el metabolismo de la grasa y la formación de proteínas cerebrales.
12- Cisteína
La cisteína es un antioxidante. Protege al cuerpo humano contra los rayos ultravioletas, la radiación
y la contaminación. Asimismo, este aminoácido juega un rol importante en el metabolismo de
algunas enzimas.
Por otra parte, interviene en la reparación del tejido de la piel y lo mantiene saludable. Es uno de
los componentes principales del cabello.
13- Ácido aspártico
La función principal del ácido aspártico es generar resistencia. Este aminoácido está involucrado
en el metabolismo del ácido desoxirribonucleico (ADN) y del ácido ribonucleico (ARN).
Otras de sus funciones son proteger el hígado (eliminando el exceso de amonio) y reforzar el
sistema inmunológico (a través de la creación de anticuerpos).
La deficiencia de ácido aspártico en el cuerpo humano genera la disminución de los niveles de
calcio y magnesio.
14- Ácido glutámico
El ácido glutámico es uno de los aminoácidos más importantes entre los aminoácidos no
esenciales. Este es el responsable del transporte del glutamamina y de otros aminoácidos a través
de la sangre.
La presencia de esta molécula disminuye la necesidad de consumir azúcar y bebidas alcohólicas.
Asimismo, incrementa los niveles de energía en el cuerpo humano.
Otras de sus funciones son acelerar el proceso de sanación de heridas y de úlceras, y ayudar en la
síntesis del ADN.
El exceso de este aminoácido en el tejido cerebral puede generar daño celular. Se considera que
durante los accidentes cardiovasculares el cerebro libera grandes cantidades de este ácido dañando
así las neuronas.
15- Asparagina
La asparagina ayuda a remover el amonio del cuerpo, incrementa la capacidad de resistencia,
disminuye la fatiga, desintoxica al cuerpo de químicos dañinos e interviene en la síntesis del ADN.
Se encuentra en grandes concentraciones en el hipocampo y en el hipotálamo. Es necesario para
mantener el balance homeostático en el sistema nervioso y juega un rol esencial en la memoria a
corto plazo.
16- Glutamina
La glutamina es importante ya que mantiene el nivel de azúcar en la sangre. Mantiene la fuerza de
los músculos y hace que estos sean capaces de resistir actividades físicas intensas.
Por otra parte, la glutamina es importante para el funcionamiento del sistema digestivo. El intestino
delgado emplea la glutamina como fuente primaria de energía, siendo el único órgano del cuerpo
humano que lo hace. Este aminoácido también está involucrado en la síntesis del ADN.
La deficiencia de glutamina se observa en personas con síndrome de fatiga crónica, alcoholismo y
ansiedad.
17- Arginina
La arginina es indispensable para que el sistema inmunológico funcione de manera adecuada.
También interviene en la sanación de las heridas, en la regeneración del hígado e incrementa la
liberación de insulina.
Este aminoácido es necesario para la producción y la liberación de hormonas del crecimiento.
El déficit de este aminoácido genera debilidad muscular, pérdida de cabello, irritaciones en la piel
y curación lenta de las heridas.
18- Tirosina
La tirosina reduce el apetito, por esto, ayuda a reducir el tejido adiposo. Incrementa los niveles de
energía e interviene en procesos mentales, mejorando la concentración y la capacidad de
razonamiento.
Este aminoácido es precursor de los neutrotransmisores dopamina, adrenalina, noradrenalina y
melanina. Se emplea como antidepresivo.
La deficiencia de tirosina puede generar depresión, síndrome de fatiga crónica e hipotiroidismo.
La enfermedad de Parkinson y la drogadicción también están relacionadas con la deficiencia de
este aminoácido.
19- Prolina
La prolina afecta la nutrición en los seres humanos e interviene en la formación del cartílago. Se
cree que este aminoácido actúa como fuente de nitrógeno.
Por lo tanto, es importante para mantener la salud de las articulaciones, de los tendones y de los
ligamentos.
Otra de las funciones de este aminoácido es mantener el corazón fuerte y saludable. Asimismo,
actúa junto con la vitamina C para proteger la piel.
20- Histidina
Este aminoácido es esencial en algunas etapas del desarrollo del ser humano, por ejemplo: durante
la infancia. Por este motivo, se denomina semiesencial, puesto que sólo se requiere en
circunstancias especiales.
La histidina interviene en la formación de la hemoglobina, por este motivo es empleada para tratar
la anemia. También se utiliza para tratar la artritis reumatoide y algunas alergias. De igual forma,
ayuda a mantener el pH en la sangre.
La deficiencia de histidina puede producir enfermedades de la piel, y problemas cognitivos y del
habla en los niños. Por su parte, el exceso de este aminoácido reduce el nivel de zinc.
ENZIMAS
Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen
lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la
velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial conocido, y
además son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un sólo
tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción.
Catálisis química
Antes de comenzar a analizar la naturaleza y función de los enzimas, resulta conveniente enunciar
algunos conceptos básicos acerca de la velocidad de las reacciones químicas y el fenómeno de
la catálisis.
La teoría cinética química establece que las reacciones químicas transcurren molécula a molécula
de modo que una reacción tal como
R (reactivos) —› P (productos)
tiene lugar porque una determinada fracción de la población de moléculas R, en un instante dado,
posee energía suficiente como para alcanzar un estado activado llamado estado de transición, en
el que es muy fácil que se rompan o se formen uno o más enlaces químicos para formar los
productos P. Es frecuente confundir el estado de transición con un intermediario de reacción; sin
embargo este estado no es ninguna especie química concreta, sino que podría definirse con más
exactitud como un "momento molecular fugaz", altamente inestable, en el que uno o más enlaces
químicos están muy próximos a romperse o a formarse.

La velocidad de una reacción química es proporcional al número de moléculas por unidad de

tiempo con energía suficiente para alcanzar el estado de transición. Este estado de transición posee
una energía superior a la de los reactivos y a la de los productos constituyendo entre ellos una
barrera energética que debe superarse para que la reacción tenga lugar. La diferencia entre la
energía de los reactivos y la del estado de transición recibe el nombre de energía libre de
activación.
Existen dos métodos generales mediante los cuales puede acelerarse la velocidad de una reacción
química. Uno de ellos consiste en la elevación de la temperatura de modo que al incrementarse el
movimiento térmico de las moléculas reaccionantes aumenta la fracción de moléculas que poseen
energía suficiente para alcanzar el estado de transición. El otro método consiste en usar
un catalizador, sustancia que se combina de un modo transitorio con los reaccionantes de manera
que éstos alcanzan un estado de transición de menor energía de activación; cuando se forman los
productos se regenera el catalizador libre. Así, un catalizador es una sustancia que, sin consumirse
en el proceso, aumenta la velocidad de una reacción química rebajando la barrera de energía de
activación (ver Figuras 14.1). Es conveniente resaltar el hecho de que los catalizadores no alteran
los equilibrios de las reacciones químicas, sólo consiguen que dichos equilibrios se alcancen más
rápidamente de lo que lo harían en ausencia de catalizador.
ENZIMAS Y SU IMPORTANCIA BIOLÓGICA COMO PROTEINAS
Las enzimas aceleran los procesos químicos, ellas están formadas por proteínas. Las enzimas
funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que se acelera
sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones
en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar
el proceso incluso millones de veces.
En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se
convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células
necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por
enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece
sólo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el
tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la
expresión génica.
FACTORES QUE INFLUYEN EN LAS REACCIONES ENZIMATICAS
Los factores que afectan la actividad enzimática son aquellos agentes o condiciones que pueden
modificar el funcionamiento de las enzimas. Las enzimas son una clase de proteínas cuya función
es acelerar las reacciones bioquímicas. Estas biomoléculas son esenciales para todas las formas de
vida, plantas, hongos, bacterias, protistas y animales.
Las enzimas son esenciales en diversas reacciones importantes para los organismos, como eliminar
compuestos tóxicos, descomponer los alimentos y generar energía.
Representación de la enzima Polineuridina-Aldehído Esterasa.
Así, las enzimas son como máquinas moleculares que facilitan las tareas de las células y, en
muchas ocasiones su funcionamiento se ve afectado o favorecido bajo ciertas condiciones.
Lista de factores que afectan la actividad enzimática
Concentración de enzimas
A medida que aumenta la concentración de enzimas, la velocidad de la reacción aumenta de
manera proporcional. Sin embargo, esto es así solo hasta cierta concentración, pues en un momento
determinado la velocidad se hace constante.
Esta propiedad se utiliza para determinar las actividades de las enzimas séricas (del suero
sanguíneo) para el diagnóstico de enfermedades.
Concentración de sustrato
Al aumentar la concentración de sustrato se incrementa la velocidad de la reacción. Esto se debe a
que más moléculas de sustrato colisionarán con las moléculas de enzima, por lo que se formará el
producto más rápidamente.
No obstante, al superar cierta concentración de sustrato no habrá ningún efecto sobre la velocidad
de la reacción, pues la enzimas estarían saturadas y funcionando a su máxima velocidad.
pH
Los cambios en la concentración de iones hidrógeno (pH) influyen considerablemente en la
actividad de las enzimas. Debido a que estos iones poseen carga, generan fuerzas de atracción y
repulsión entre los enlaces de hidrógeno e iónicos de las enzimas. Esta interferencia produce
cambios en la forma de las enzimas, afectando así su actividad.
Cada enzima tiene un pH óptimo en el que la velocidad de reacción es máxima. Así, el pH óptimo
para una enzima depende de dónde funciona normalmente.
Por ejemplo, las enzimas intestinales tienen un pH óptimo de aproximadamente 7.5 (ligeramente
básico). En contraste, las enzimas en el estómago tienen un pH óptimo de aproximadamente 2
(muy ácido).
Salinidad
La concentración de sales también afecta el potencial iónico y en consecuencia pueden interferir
en ciertos enlaces de las enzimas, los cuales pueden formar parte del sitio activo de la misma. En
estos casos, al igual que con el pH, la actividad enzimática se verá afectada.
Temperatura
A medida que aumenta la temperatura aumenta la actividad enzimática y, en consecuencia, la
velocidad de la reacción. Sin embargo, las temperaturas muy altas desnaturalizan las enzimas, esto
significa que el exceso de energía rompe los enlaces que mantienen su estructura haciendo que no
funcionen de manera óptima.
Así, la velocidad de la reacción disminuye rápidamente a medida que la energía térmica
desnaturaliza las enzimas. Este efecto se puede observar de manera gráfica en una curva en forma
de campana, donde se relaciona la velocidad de reacción con la temperatura.
La temperatura a la que se produce la velocidad máxima de reacción se denomina temperatura
óptima de la enzima, que se observa en el punto más alto de la curva.
Este valor es diferente para las distintas enzimas. No obstante, la mayoría de las enzimas en el
cuerpo humano tienen una temperatura óptima de alrededor de 37.0 °C.
En resumen, a medida que aumenta la temperatura, inicialmente la velocidad de reacción
aumentará debido al aumento de la energía cinética. Sin embargo, el efecto de la ruptura de la
unión será cada vez mayor, y la velocidad de reacción comenzará a disminuir.
Concentración del producto
La acumulación de los productos de reacción generalmente disminuye la velocidad de la enzima.
En algunas enzimas, los productos se combinan con su sitio activo formando un complejo suelto
y, por lo tanto, inhibiendo la actividad de la enzima.
En sistemas vivos, este tipo de inhibición generalmente se previene mediante una eliminación
rápida de los productos formados.
Activadores enzimáticos
Algunas de las enzimas requieren la presencia de otros elementos para funcionar mejor, estos
pueden ser cationes metálicos inorgánicos como Mg2+, Mn2+, Zn2+, Ca2+, Co2+, Cu2+, Na+, K+, etc.
En raras ocasiones, también se necesitan aniones para la actividad enzimática, por ejemplo: el
anión cloruro (CI-) para la amilasa. Estos pequeños iones se denominan cofactores enzimáticos.
También existe otro grupo de elementos que favorecen la actividad de las enzimas, llamados
coenzimas. Las coenzimas son moléculas orgánicas que contienen carbono, como las vitaminas
que se encuentran en los alimentos.
Un ejemplo sería la vitamina B12, que es la coenzima de la metionina sintasa, una enzima necesaria
para el metabolismo de las proteínas en el cuerpo.
Inhibidores enzimáticos
Los inhibidores enzimáticos son sustancias que afectan negativamente la función de las enzimas
y, en consecuencia, ralentizan o en algunos casos, detienen la catálisis.
Hay tres tipos comunes de inhibición enzimática: competitiva, no competitiva e inhibición del
sustrato:
Inhibidores competitivos
Un inhibidor competitivo es un compuesto químico similar a un sustrato que puede reaccionar con
el sitio activo de la enzima. Cuando el sitio activo de una enzima se ha unido a un inhibidor
competitivo, el sustrato no puede unirse a la enzima.
Inhibidores no competitivos
Un inhibidor no competitivo también es un compuesto químico que se une a otro lugar del sitio
activo de una enzima, llamado sitio alostérico. En consecuencia, la enzima cambia de forma y ya
no puede unirse fácilmente a su sustrato, por lo que la enzima no puede funcionar correctamente.
ASPECTOS MOLECULARES EN LA ENZIMA
Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas
por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de
reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En
una reacción catalizada por un enzima:
1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamado centro activo. El centro activo
comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo
con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente
implicados en el mecanismo de la reacción
3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
COFACTOR
Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario para
la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica, denominada apoenzima, y el
complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de holoenzima.
Aquellos cofactores que están covalentemente unidos a la apoenzima se denominan grupos
prostéticos, ya sean orgánicos (coenzimas) o inorgánicos.
Los cofactores son básicamente de dos tipos, iones metálicos y moléculas orgánicas,
denominadas coenzimas.
A los cofactores de naturaleza orgánica se le conocen como coenzimas. Algunos de
los iones metálicos más comunes que actúan como cofactores
son: manganeso, magnesio, molibdeno, cobalto, zinc, hierro, níquel, potasio o cobre.
Función
Una de las principales funciones de los cofactores es sufrir las transformaciones químicas
necesarias (oxidación y reducción entre otras) para llevar a cabo la catálisis enzimática. De este
modo la enzima queda intacta pudiendo llevar a cabo la catálisis de nuevas reacciones simplemente
reemplazando el cofactor modificado por otro nuevo o devolviendo el cofactor a su estado inicial.
A los cofactores que se unen fuertemente a la enzima se les conoce como grupos prostéticos.
Cofactores metálicos
 Hierro, la mayoría de enzimas con hierro acoplan el hierro ya sea como heme o como un
arreglo especial de hierro con grupos azufreconocidos como centros hierro-azufre (FenSn).
El hierro en heme muestra un enorme parecido con el ión magnesio en la clorofila. Heme,
que es básicamente un sistema de anillo de porfirina con hierro posicionado en el centro,
es la forma más común de hierro en las proteínas biológicas. En citocromo c, una proteína
heme común en las mitocondrias, los ligandos axiales al hierro están ocupados
por histidina y metionina de la proteína.
 Zinc el Zinc es tal vez el más ubicuo y versátil de todos los cofactores metálicos. Más de
300 enzimas tienen un cofactor de Zinc. Las proteínas ligadas a cinc que se enganchan al
DNA, las llamadas proteínas dedo de Zinc, atestiguan la versatilidad del Zinc en los
sistemas biológicos. Aproximadamente el 3 % del genoma en los mamíferos codifica para
proteínas dedo de Zinc.
 Cobre el cobre, como el hierro, es un metal redox. Como el hierro, el cobre existe en estados
de valencia múltiples; Cu+ y Cu2+ (cuproso y cúprico) son los más comunes. Las enzimas
con cobre, aunque no tan numerosas como las enzimas con Zinc, cumplen importantes
funciones biológicas, principalmente dentro del citosol. Muchas caen en la categoría de
oxidoreductasas, o más específicamente “oxidasas”, lo que significa que catalizan
reacciones en las cuales los electrones del sustrato son transferidos al O2.
ENZIMAS COMO CATALIZADORES
Las enzimas son cualquiera de las numerosas sustancias orgánicas especializadas compuesta por
polímeros de aminoácidos, que actúan como catalizadores en el metabolismo de los seres vivos.
Cada tipo de enzima cataliza un tipo específico de reacción química. Por ello, se necesitan
centenares de tipos de enzimas diferentes en el metabolismo de cualquier clase de células.
¿Qué son las enzimas?
Enzimas: Son sustancias orgánicas de naturaleza proteica, elaboradas por las células que tienen
como función acelerar o provocar las reacciones químicas que se efectúan en los seres vivos. Las
enzimas son de acción específica ya que actúan exclusivamente catalizando un tipo de reacción
química.
Acción catalítica
Gracias a las enzimas, las células pueden efectuar sus reacciones a bajas presiones, a temperaturas
moderadas, a cambios en la alcanidad o acidez (variaciones en el pH.)
El substrato es la sustancia sobre la cual la enzima reacciona.
¿Cómo actúan las enzimas en las reacciones químicas?
Las enzimas actúan acelerando la velocidad de una reacción o bien haciendo posible una
determinada reacción. Para realizar su acción la enzima se une al substrato, por absorción,
encajando la superficie de una en la otra de una forma tal, que se podía comparar con una llave de
una cerradura. Esta combinación origina un complejo reversible enzima - substrato intermedio,
que luego se descompone para liberar los productos de una reacción y la enzima que es capaz de
unirse a otra molécula del mismo substrato para así comenzar de nuevo la acción. ¿Como es la
especificidad de acción enzimática?
Cada tipo de enzima cataliza un tipo específico de reacción química. Por ello, se necesitan
centenares de tipos de enzimas diferentes en el metabolismo de cualquier clase de células. Es decir
las enzimas presentan un alto grado de especificidad, ya que cada una de ellas actúa
exclusivamente en una determinada reacción y sobre un determinado substrato. La ureasa por
ejemplo solo actúa sobre la urea. Las hidrogenasas alcohólicas actúan sobre los alcoholes.
¿Cuales son los factores que influyen en las reacciones enzimáticos?
Temperatura: las reacciones enzimáticas siguen la regla general de las reacciones químicas, cuya
velocidad aumenta con la temperatura.
El pH: las enzimas no toleran la acción de ácidos o bases fuertes. Cada una de ellas presenta su
pH óptimo en el cual su actividad es máxima.
Enzimas intra y extracelulares
La mayor parte de las enzimas son intracelulares desde el momento que catalizan reacciones que
se desarrollan en el interior de la célula.
Algunas enzimas elaboradas en el interior de las células son vertidas al exterior de estas, para
desarrollar su función; las enzimas digestivas son enzimas extracelulares.
¿Cuales son las funciones que desempeñan las enzimas?
Facilitan y aceleran: reacciones químicas que realizan los seres vivos, permitiendo así los procesos
bioquímicos dentro de los organismos.
Liberan: la energía acumulada en las sustancias para que el organismo la utilice a medida que la
necesite.
Descomponen: grandes moléculas en sus constituyentes simples permitiendo así que por difusión
puedan entrar o salir de la célula.
Hipótesis heterótrofa
Esta hipótesis es la más aceptada actualmente y supone que los primeros seres vivos eran
heterótrofos. Hetero viene de la palabra griega que significa “otro” y trofo viene de trophos que
significa “que alimenta”. Todo esto quiere decir que cuando se originaron las primeras formas de
vida, a partir de la materia no viva, eran formas incapaces de elaborar sus propios alimentos. Por
tanto los organismos más primitivos tenían un sistema metabólico simple o poco perfeccionado.
Un organismo heterótrofo es aquel que depende de otros, es decir de una fuente externa de
moléculas orgánicas en cuanto a su energía.
Ejemplos de enzimas y sus funciones
1. Tripsina: Rompe los enlaces peptídicos adyacentes a la arginina o lisina.
2. Lactasa: Utilizada en la industria láctea, evita la cristalización de la leche concentrada.
3. Gastrina: Produce y segrega ácido clorhídrico, al tiempo que estimula la movilidad
gástrica.
4. Dipeptidasa: Productora de dos aminoácidos.
5. Quimosina: Coagula las proteínas de la leche, en la industria de la quesería.
6. Lipasa: Proporciona ácidos grasos, siempre que actué en un medo alcalino, con previa
acción de las sales biliares.
7. Secretina: Segrega agua y bicarbonato de sodio, además de inhibir la motilidad gástrica.
8. Glucosa-isomerasas: Permite la utilización de jarabes de alta fructosa en la producción de
alimentos dulces.
9. Papaína: En la cervecería, se utiliza para licuar la pasta de malta.
10. Péptido vasoactivo intestinal: Aumenta el flujo sanguíneo y segrega líquido pancreático
acuoso.
11. Sacarasa: Produce fructosa y glucosa.
 12. Fiscina: Importante en el ablandamiento de carnes.
13. Carboxipeptidasa: Separa los carboxiaminoácidos terminales.
14. Bromelina: Interviene en la producción de hidrolizados.
15. Desoxirribonucleasa: Produce nucleótidos, con el substrato del ADN.
16. Encefalina: Inhibe la secreción de enzimas pancreáticas y de la motilidad instetital.
17. Somatostatina: Inhibe la secreción de ácido clorhídrico.
18. Amilasa: Proporciona glucosa en el estómago y el páncreas, si actúa en un medio ácido.
19. Lipoxidasa: En la industria del pan, mejora su calidad y produce una miga muy blanca.
20. Pepsina: Produce péptidos y aminoácidos en el estómago, un medio muy ácido.
21. Ribonucleasa: Produce nucleótidos, con el substrato del ARN.
22. Entero glucagón: Inhibe la motilidad y la secreción.
23. Pectinasas: En la industria de las bebidas, mejora la clarificación y extracción de los jugos.
24. Tannasa: Convierte la glucosa en fructosa, además de evitar el oscurecimiento y los
sabores desagradables en algunas bebidas.
25. Ptialina: Proporciona monosacáridos y disacáridos, si actúa en un medio moderadamente
alcalino.

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZINAS

Las enzimas, se clasifican por tipos de reacción y mecanismo. Con el descubrimiento de más y
más enzimas surgieron ambigüedades inevitables y con frecuencia no estaba claro de que enzima
se estaba hablando, para remediar esta deficiencia la Unión Internacional de Bioquímica (IUB, en
ingles internacional Union Of Biochemistry) adopto un sistema complejo pero inequívoco, de la
nomenclatura enzimática y las clasifico.

1. OXIDOREDUCTASAS:
Estas enzimas catalizan la transferencia de electrones desde una molécula que va a ser el agente
reductor hasta otra molécula receptora y esta será el agente oxidante.
Las enzimas Oxidoreductasas reaccionan de la siguiente manera:
AH2 + O2 → A + H2O
Se clasifican en:
Deshidrogenadas.
Oxidasas.
Peroxidasas.
Oxigenasas.
Hidroxilasas.
Reductasas.

2. TRANSFERASAS:
Estas enzimas catalizan la transferencia de un grupo funcional de una molécula donante a una
molécula receptora.
Las enzimas Transferasas reaccionan de la siguiente manera:
AB + C → A+ CB
Se clasifican en:
Grupos Monocarbonados.
Grupos Aldehído o Ceto.
Acil Transferasas.
Glicosiltransferasas.
Alquil o Ariltranferasas.
Grupos Nitrogenados.
Grupos Fosfato.
Grupos Sulfato.

3.HIDROLASAS:
Estas enzimas son capaces de “hidrolizar” ósea descomponer enlaces químicos por su reacción
con el agua.
Las enzimas Hidrolasas reaccionan de la siguiente manera:
AB + H2O → AH + BOH
Se clasifican en:
Esterasas.
Glucosidasas.
Eter Hidrolasa.
Peptidasas.
Acil anhidro Hidrolasas.
Helicasas.
4. LIASAS:
Estas enzimas son las encargadas de catalizar la ruptura de enlaces químicos en compuestos
orgánicos por un mecanismo distinto a la hidrólisis y a la oxidación. Como resultado del proceso
de la ruptura de los enlaces se forman frecuentemente nuevos dobles enlaces o nuevas estructuras
en anillos.
Las enzimas Liasas reaccionan de la siguiente manera:
AB → A + B
Se clasifican en:
Actúan sobre enlaces C-C.
Actúan sobre enlaces C-O.
Actúan sobre enlaces C-N.
Actúan sobre enlaces C-S.
Actúan sobre enlaces C- Haluro.
Actúan sobre enlaces P-O.

5. ISOMERASAS:
Estas enzimas son las encargadas de transformar un isomero de un compuesto químico en otro
Las enzimas Isomerasas reaccionan de la siguiente manera:
ABC → ACB
Se clasifican en:
Rasemasas y Epimerasas.
Cis-Trans- Isomerasas.
Oxidoreductasas Intramoleculares.
Transferasas Intramoleculares.
Liasas Intramoleculares.
6. LIGASAS:
Son las enzimas capaces que catalizar la unión entre dos moléculas de gran tamaño, para dar lugar
a un nuevo enlace químico.
Las enzimas Ligasas reaccionan de la siguiente manera:
A + B + XTP → AB + XDP + Pi
Se clasifican en:
Forman enlaces C-O.
Forman enlaces C-S.
Forman enlaces C-N.
Forman enlaces C-C.
Forman enlaces esters fosforicos.
Actúan sobre enlaces N-metal.
ATP
¿Qué es el ATP?
En la bioquímica, se llama con las siglas ATP a una molécula orgánica del tipo de los
nucleótidos, fundamental para la obtención de energía celular, conocida
como Adenosín Trifosfato o Trifosfato de adenosina.
Se trata de la fuente de energía principal para la mayoría de los procesos y funciones celulares
conocidas.
El nombre del ATP proviene de su composición molecular: una base nitrogenada (adenina)
enlazada con el átomo de carbono de una molécula de azúcar de tipo pentosa (ribosa), a su vez con
tres iones fosfatos enlazados en otro átomo de carbono.
Su fórmula molecular es C10H16N5O13P3 y se lo produce tanto en la fotorespiración vegetal,
como en la respiración celular de los animales.
El ATP es muy soluble en agua (por hidrólisis) y estable en rangos de pH entre 6.8 y 7.4. Al
disolverse libera una gran cantidad de energía.
Como posee diversos grupos moleculares que le otorgan una carga negativa (ionizado a un nivel 4-
), suele hallarse en las células como parte de un complejo con magnesio (Mg2+) u
otros metales con los que presenta afinidad.
Esta molécula fue descubierta en 1929 por el bioquímico alemán Karl Lohmann, y su
funcionamiento como la principal molécula de transferencia energética de la célula fue descubierta
en 1941 por Fritz Albert Lipmann.
Importancia del ATP
El ATP es una molécula fundamental para diversos procesos vitales, en primera instancia
como fuente de energía para la síntesis de macromoléculas complejas, como el ADN, ARN o
las proteínas.
Es decir, el ATP brinda el excedente de energía necesario para posibilitar determinadas reacciones
químicas en el organismo.
Esto se debe a que presenta enlaces ricos en energía, que pueden disolverse en el agua según la
siguiente reacción:
ATP + H2O = ADP (Adenosín Difosfato) + P + Energía
Por otro lado, el ATP es clave en el transporte de las macromoléculas a través de la membrana
celular (exocitosis y endocitosis), permite la comunicación sináptica entre neuronas, por lo que se
requiere su síntesis continua a partir de la glucosa obtenida de los alimentos, y su consumo
continuo por los diversos sistemas celulares del cuerpo.
La ingesta de ciertos elementos tóxicos (gases, venenos) que inhiben los procesos propios del ATP,
suelen ocasionar la muerte muy rápidamente, como el arsénico o el cianuro.
Por último, el ATP no puede almacenarse en su estado natural, sino como parte de compuestos
mayores, como el glucógeno (que puede convertirse en glucosa y de su oxidación obtener el
ATP) en los animales y el almidón en las plantas.
Del mismo modo, puede almacenarse en forma de grasa animal, mediante la síntesis de ácidos
grasos.
CARBOHIDRATOS
Son biomoléculas de valor energético y estructural más abundante en la naturaleza. Compuestos
formados por carbono, hidrogeno y oxigeno aunque a veces se puede encontrar átomos como
nitrógeno, azufre y fósforo.
Un hidrocarburo no es hidrolizable en unidades más simples, denominada monosacáridos, entre
los más comunes tenemos:
GLUCOSA
 Se encuentra en la savia de las plantas.
 En el torrente sanguíneo humano en el que se conoce como "azúcar en sangre".
 En los alimentos se encuentra: las pastas, pan integral, granos enteros y cereales integrales,
las legumbres, lácteos, uva, miel, etc.

Aplicaciones:
 El cuerpo utiliza la glucosa como una fuente importante de energía.
 En la fabricación de alimentos, la glucosa confieren un sabor dulce a los dulces,
mermeladas, chicles y refrescos.
 En la cocción fermentación de la glucosa mejora la porosidad y da buenos productos de
sabor, retrasa el envejecimiento.
 En la producción de helados disminuye el punto de congelación, se aumenta su dureza.
 En la producción de conservas de frutas, jugos, licores, vinos, refrescos, ya que la glucosa
no enmascara el olor y el gusto.
FRUCTOSA
Se encuentra en frutas, verduras y sus jugos, así como la miel y el jarabe de maíz.
Aplicaciones:
 Fructosa cristalina se puede utilizar como un edulcorante.
 Se utiliza para proporcionar sabor en categorías de productos de alimentos y
bebidas incluyendo suaves galletas húmedas, barras nutricionales, productos de calorías
reducidas y el jugo de concentrados congelados que son vertibles.
SACAROSA
 La sacarosa se produce de forma natural en frutas y una gran variedad de vegetales de raíz
 La sacarosa se produce en mayor cantidad dentro de la caña de azúcar y la remolacha
azucarera.

Aplicaciones
 La sacarosa es un edulcorante natural y económico.
 Actuar como conservador en mermeladas, conservas, frutas y leche condensada.
 Mejora de sabor en alimentos tales como carnes en conserva y salsa de tomate.
 Proporcionar volumen y textura en helados, natillas, productos de panadería y confitería.
 Actuando como un alimento para la levadura en la cocción y en la elaboración de cerveza
y sidra.
 Contribuir al color de la corteza y el sabor, y el retraso de estancamiento en pasteles y
galletas.
 Sacarosa es utilizada en la industria plástica y celulosa, en espumas de poliuretano rígidas,
y de jabones transparentes.
 La sacarosa es utilizada como material de partida en la producción fermentativa de etanol,
butanol, glicerol, y ácidos cítrico.
LACTOSA
Se encuentra en la leche y los productos lácteos.

Aplicaciones:
 La aplicación principal es el uso de la lactosa para la producción de sustitutos de la leche
para bebés y alimentos de mama.
 En la industria de panadería se utiliza para producir una corteza marrón dorado, aumenta
el volumen de pan y productos ricos.
 En la industria de la confitería se mejora mediante la adición de lactosa caramelos
básicos. La lactosa se usa en la fabricación de chocolate, leche condensada, mermelada,
mermelada, galletas, dulces, helados, productos diabéticos, productos cárnicos, etc.
MALTOSA
 Disacárido menos común en la naturaleza.
 Se encuentra en pequeñas proporciones en germinación de semillas formadas a través de
la degradación de moléculas de almidón.

Aplicaciones:
 La maltosa se añade a la levadura como el proceso de fermentación. Formas solubles de
maltosa en agua se introducen en este proceso para ayudar a liberar el etanol y dióxido de
carbono
 La maltosa es un excelente aditivo para muchos tipos diferentes de alimentos envasados,
incluyendo bebidas no alcohólicas
 La maltosa es importante en la elaboración de cerveza.
CELULOSA
 La celulosa es la sustancia que compone la mayor parte de las paredes celulares de las
plantas
 Otras fuentes naturales importantes son algodón, lino, cáñamo, yute, paja, y madera.

Aplicaciones:
 Puede ser usado para hacer papel, película, explosivos y plásticos, además de tener muchos
otros usos industriales.
 Se utiliza en particular para la fabricación de fibras textiles sintéticas tales como acetato
de celulosa, viscosa o fibras de rayón, así como en explosivos y otros materiales diversos.
 También se están haciendo del uso de celulosa como fuente de combustible.
Investigadores se han embarcado en la producción industrial de etanol celulósico (un
combustible hecho de la transformación de la celulosa en alcohol).
ALMIDON
Se encuentra en las papas, batatas, zanahorias y nabos. Las demás hortalizas con alto contenido de
almidón son el maíz, los guisantes y calabaza de invierno.
Aplicaciones:
 En las industrias agroalimentarias, almidones y derivados se utilizan como ingredientes,
componentes básicos de los productos o aditivos en pequeñas cantidades para mejorar la
fabricación, almacenamiento o exposición.
 El uso de almidón se requiere en varios sectores industriales, tales como en los alimentos,
papel, textiles y adhesivos.
 Los productos de hidrólisis (jarabe de glucosa y maltosa, maltodextrinas) y la
isomerización (iso-glucosa o fructosa) se utilizan en las industrias de dulces, chocolates,
dulces, pasteles, pasteles, así como en las industrias de mermeladas y postres.
ALIMENTOS QUE CONTIENEN PROTEINAS, CARBOHIDRATOS Y LÍPIDOS
Es muy sabido que los ingredientes que constituyen nuestra dieta aportan, a su manera, diversos
aspectos bioquímicos necesarios para el funcionamiento correcto de nuestro organismo, por lo que
la nutrición ideal consta de una amplia variedad de los diversos grupos de
nutrientes: carbohidratos, lípidos y proteínas.
Los carbohidratos son azúcares (glúcidos), que constituyen la forma principal de recurso
energético del cuerpo humano, y se consumen principalmente en forma de fibras, almidones o
azúcares directamente. Al ser metabolizados más rápida y directamente que otros nutrientes, los
carbohidratos ingresan energía inmediata al sistema, pero consumidos en exceso dan pie a su
almacenamiento bajo la forma de grasas. Pueden ser simples (monosacáridos, de metabolización
rápida y efímera) o complejos (polisacáridos, de metabolización más lenta).
Los lípidos o grasas son moléculas diversas, más complejas y de más difícil descomposición que
los carbohidratos, insolubles al agua y de amplia utilización en el cuerpo humano, no sólo como
mecanismo de reserva energética (triglicéridos), sino también como bloques estructurales
(fosfolípidos) y sustancias reguladoras (hormonas esteroideas). Existen tres tipos de lípidos:
saturados (enlaces simples), monoinsaturados (un doble enlace de carbono) y poliinsaturados
(varios dobles enlaces de carbono).
Las proteínas o prótidos son las biomoléculas fundamentales y más versátiles que existen,
compuestas por cadenas lineales de aminoácidos. Son necesarias para la mayoría de las funciones
estructurales, regulatorias o defensivas del organismo, y aportan una carga duradera de nutrientes
esenciales y energía a largo plazo al cuerpo, a pesar de ser sustancias de más lenta asimilación.
Ejemplos de alimentos con carbohidratos
1. Cereales. La mayoría de los cereales son ricos en fibras y almidones, ambos importantes
fuentes de carbohidratos. Los cereales de grano entero contienen carbohidratos complejos,
los cereales procesados contienen carbohidratos simples.
2. Panes. Los panes son una de las principales fuentes de carbohidratos de la dieta humana,
incorporados en sus diversas posibilidades y combinaciones. Esto incluye panes de
salvado, trigo, maíz, etc.
 3. Pastas. De origen similar al pan, las pastas de trigo y de sémola de maíz, e incluso las
compuestas a base de huevo, son una fuente de grandes sumas carbohidráticas.
4. Frutas. Abundantes en fructosa, uno de los principales azúcares simples que existen, la
mayoría de los frutos dulces aportan energía inmediata al organismo en sus formas más
simples: la banana, el durazno, el kiwi, la fresa y la manzana.
5. Frutos secos. Dada su riqueza en almidones, la mayoría de los frutos secos como avellanas,
higos, nueces y pasas son una fuente importante de carbohidratos complejos.
6. Lácteos. Los derivados de la leche, como el queso y el yogur, o la misma leche
pasteurizada, contienen abundante galactosa, un azúcar simple.
7. Miel. Compuesta a partir de azúcares dobles (disacáridos), aporta una alta suma de
carbohidratos así como de vitaminas y nutrientes.
8. Gaseosas. Dado su altísimo contenido de jarabes de azúcares o edulcorantes más o menos
basados en glúcidos, las bebidas gaseosas aportan en pocos sorbos la cantidad de azúcares
simples que necesitaríamos en un día completo.
9. Legumbres. La mayoría de los granos y vainas son ricos en almidón, así que aportan
carbohidratos complejos.
10. Papas y otros tubérculos. Ricos en fibra y carbohidratos complejos.
Ejemplos de alimentos con lípidos
1. Mantequilla. Así como los quesos madurados, la crema de leche o la nata, estos derivados
de la leche tienen un alto contenido graso permite su untabilidad y sabor característicos.
2. Carnes rojas. Tanto de ganado vacuno como porcino, es decir, carnes ricas en grasa como
la chuleta, los embutidos y la tocineta (bacon).
3. Mariscos. A pesar de ser suculentos y poseer mucho yodo, contienen una importante carga
lipídica que incide directamente en el colesterol del organismo.
4. Aceites vegetales. Empleados como aderezo de ensaladas o como parte de salsas y
cocciones, contienen ácidos grasos a menudo esenciales para la vida.
5. Frutos secos y semillas. Como las nueces, el maní, chía, sésamo, las almendras y castañas.
De hecho, éstos suelen emplearse en la elaboración de aceites para cocinar o aderezar.
6. Huevos. La yema del huevo (parte amarilla) contiene un aporte lipídico importante.
7. Leche entera. Si bien es una fuente importante de proteínas y carbohidratos, también lo es
de grasas en abundancia, ya que este alimento está destinado naturalmente a nutrir
individuos en pleno desarrollo.
8. Pescados. Son ricos en aceites grasos sumamente benéficos para el organismo (Omega 3)
y que pueden consumirse incluso como suplemente dietético.
 9. Soja o soya. Una legumbre empleada para obtención de aceites para el tofu, y múltiples
aplicaciones como sustituto alimenticio.
10. Las frituras. Esto debido a su preparación, sumergidas en aceites polisaturados. Tanto
harinas, carnes y mariscos.

Ejemplos de alimentos con proteínas

1. Huevos. A pesar de su contenido graso, los huevos son una rica fuente de proteínas y
carbohidratos.
2. Carnes blancas y rojas. Ya que las proteínas se utilizan para la construcción del tejido
muscular, consumir carne es una vía para adquirirlas de otros animales.
3. Leche y yogur. Contienen un altísimo índice de proteínas, carbohidratos y grasas. Ambos
en su variante descremada mantendrán su índice de proteínas.
4. Salmón, merluza, bacalao, sardinas y atún. Estas especies de peces son particularmente
nutritivas, al aportar significativas cantidades de proteína animal.
5. El maní y otros frutos secos. Como el higo, las almendras y los pistachos, aunque tienen
también un alto índice lipídico.
6. Legumbres. Como los guisantes, garbanzos y lentejas, son una importante fuente de
proteínas, ideal para nutrir dietas vegetarianas.
7. Los embutidos. Como la morcilla o el chorizo, contienen las proteínas de la sangre animal
a partir de la cual son elaborados.
8. Carne de cerdo no grasa. Como ciertos tipos de jamón de especial crianza o preparación,
que favorecen el índice proteínico por encima del lipídico.
9. Quesos madurados. Como el manchego, el parmesano o el roquefort, a pesar de que
también contengan altos contenidos de grasas.
10. La gelatina. Elaborada a partir de ralladuras de cartílago, contienen en suspensión coloidal
una importante cantidad de proteínas.
TABLA DE ALIMENTOS EN PROTEINAS, CARBOHIDRATOS Y LÍPIDOS

CARNES Calorías Proteínas Lípidos Hidratos de Carbono

Bistec de ternera 92 20,7 1 0,5
Buey semi graso 160 - - -
Cabrito 127 19,2 17 0,7
Cerdo carne magra 146 19,9 6,8 0
Cerdo carne grasa 398 14,5 37,3 0
Ciervo 120 20,3 3,7 0,6
Codorniz 162 25 6,8 0
Conejo 102-138 21,2 6,6 0
Cordero Lechal 105 21 2,4 0
Cordero (Pierna) 98 17,1 3,3 0
Faisán 144 24,3 5,2 0
Hígado de cerdo 141 22,8 4,8 1,5
Higado de vacuno 129 21 4,4 0,9
Jabalí 107 21 2 0,4
Lacón 361 19,2 31,6 0
Liebre 126 22,8 3,2 0
Pato 288 15,9 24,9 0
Pavo pechuga 134 22 4,9 0,4
Pavo muslo 186 20,9 11,2 0,4
Perdiz 120 25 1,4 0,5
Pollo muslo 130 19,6 5,7 0
Pollo pechuga 108 22,4 2,1 0

PESCADOS Calorías Proteínas Lípidos Hidratos de Carbono

Almeja 73 10,2 2,5 2,2
Anguila 264 11,8 23,7 0,1
Arenque 174 17,7 11,5 0
Atún fresco 158 21,5 8 0
Bacalao 122 29 0,7 0
Boquerón 96 16,8 2,6 1,5
Caballa 170 17 11,1 0
Calamar 68 12,6 1,7 0,7
Dorada 80 19,8 1,2 0
Gallo 78 16,2 0,9 1,2
Gamba 65 13,6 0,6 2,9
Langosta 88 16,2 1,9 1
Lenguado 82 16,9 1,7 0,8
Lubina 82 16,6 1,5 0,6
Lucio 81 18 0,6 0
Mejillones 66 11,7 2,7 3,4
Merluza 71 17 0,3 0
Mero 80 17,9 0,7 0,6
Pez espada 109 16,9 4,2 1
Pulpo 57 10,6 1 1,4
Rodaballo 81 16,3 1,3 1,2
Salmón 176 18,4 12 0
Salmonete 123 15,8 6,2 1,1
Sardina 124 15 4,4 1
Sepia 73 14 1,5 0,7
Trucha 96 - - -

HUEVOS Calorías Proteínas Lípidos Hidratos de Carbono

Huevo entero (100 gr) 156 13 11,1 0
Huevo entero 78 - - -
pequeño (50 gr)
Yema (17 gr) 55 - - -
Clara (33 gr) 16 - - -
FRUTAS Calorías Proteínas Lípidos Hidratos de Carbono
Aguacate 232 1,9 23,5 3,2
Albaricoque 52 0,4 0,1 12,5
Arandano 41 0,6 0,4 10,1
Cereza 48 0,8 0,1 11,7
Ciruela 36 0,5 0,1 8,9
Frambuesa 30 1 0,6 5,6
Fresa 27 0,9 0,4 5,6
Granada 62 0,5 0,1 15,9
Grosella 37 0,9 0,6 8,3
Higo fresco 47 0,9 0,2 11,2
Limón 14 0,6 0 3,2
Mandarina 41 0,7 0,4 9,1
Mango 73 0,7 0,4 16,8
Manzana 45 0,2 0,3 10,4
Melocotón 30 0,8 0,1 6,9
Melón 30 0,8 0,2 7,4
Mora 35 1 0,6 6,5
Naranja 53 1 0,2 11,7
Níspero 28 0,4 0,4 6,1
Piña 55 0,5 0,2 12,7
Pera 38 0,7 0,1 2
Plátano 85 1,2 0,3 19,5
Pomelo 26 0,6 0 6,2
Sandía 15 0,7 0 3,7
Uva 61 0,5 0,1 15,6
FRUTOS SECOS Calorías Proteínas Lípidos Hidratos de Carbono
Almendra 499 16 51,4 4
Avellana 625 13 62,9 1,8
Cacahuete 452 20,4 25,6 35
Castaña 349 4,7 3 89
Ciruela pasa 177 2,2 0,5 43,7
Dátil seco 256 2,7 0,6 63,1
Higo seco 270 3,5 2,7 66,6
Nuez 670 15,6 63,3 11,2
Piñón 568 29,6 47,8 5
Pistacho 600 - - -
Uva Pasa 301 1,9 0,6 72

VERDURAS/HORTALIZAS Calorías Proteínas Lípidos Hidratos de Carbono

Ajo 124 6 0,1 26,3
Alcachofa 17 1,4 0,2 2,3
Apio 22 2,3 0,2 2,4
Berenjena 16 1,1 0,1 2,6
Berro 13,2 2,4 0,2 1,6
Brécol 31 3,3 0,2 4
Calabacín 12 1,3 0,1 1,4
Calabaza 18 1,1 0,1 3,5
Cardo 10 0,6 0,1 1,7
Cebolla 24 1 0 5,2
Col lombarda 20 1,9 0,2 3,4
Coles de Bruselas 31 4,2 0,5 4,3
Coliflor 25 3,2 0,2 2,7
Espárrago 27 3,6 0,2 2,9
Espinaca 31 3,4 0,7 3
Guisantes frescos 70 7 0,2 10,6
Haba fresca 52 4,1 0,8 7,7
Hinojo 16 0,5 0,3 3,2
Lechuga 19 1,8 0,4 2,2
Nabo 16 1 0 3,3
Patata 80 2,1 1 18
Pepino 10,4 0,7 0,1 2
Puerro 26 2,1 0,1 6
Remolacha 42 1,5 0,1 8,2
Repollo 19 2,1 0,1 2,5
Seta 35 4,6 0,4 5,2
Tomate 16 1 0,2 2,9
Trufa 30 6 0,5 0,7
Zanahoria 37 1 0,2 7,8
LEGUMBRES Calorías Proteínas Lípidos Hidratos de Carbono
Alubia (judía seca) 316 23 1,3 61
Garbanzo 338 21,8 4,9 54,3
Guisantes secos 304 21,7 2 53,6
Haba seca 304 27 2,4 46,5
Lenteja 325 25 2,5 54

CEREALES y DERIVADOS Calorías Proteínas Lípidos Hidratos de Carbono

Arroz 362 7 0,6 87,6
Cebada 373 10,4 1,4 82,3
Centeno 350 9,4 1 76
Copos de Maiz 372 7,6 1 85,2
Harina Integral 321 11 1,9 69,7
Galleta tipo María 409 6,8 8,1 82,3
Harina 345 11 0,7 73,6
Maíz 363 9,2 3,8 73
Pan Blanco 270 8,1 0,5 64
Pan Integral 230 9 1 47,5
Pan Tostado 420 11,3 6 83
Pasta al huevo 368 19 0,2 73,4
Pasta de sémola 336 13 0,3 78,6
Polenta (Harina de Maíz 358 8,7 2,7 79,8
Sémola 361 11,5 0,5 77,6
Tapioca 363 0,6 0,2 86,4
Trigo duro 361 13 2,9 70,8

GRASAS Calorías Proteínas Lípidos Hidratos de Carbono

Aceite de oliva 900 0 100 0
Aceite de semillas 900 0 100 0
Mantequilla 750 0,6 83 0,3
Manteca de cerdo 891 0,3 82,8 0,2
Margarina 747 0 99 0,3

LÁCTEOS Calorías Proteínas Lípidos Hidratos de Carbono

Leche entera 63 3,2 3,7 4,6
Leche semidesnatada 49 3,5 1,8 5
Leche desnatada 33 3,4 0,2 4,7
Yogur entero 61 3,3 3,5 4
Yogur desnatado 36 3,3 0,9 4
Yogur con frutas 89 2,8 3,3 12,6
Nata 337 2,3 35 3,4

QUESOS Calorías Proteínas Lípidos Hidratos de Carbono

Brie 263 17 21 1,67
Camembert 301 20,5 25,7 0,9
Cheddar 381 25 31 0,5
Edam 306 26 22 1
Emmental 404 28,5 30,6 3,6
Gruyère 393 29 30 1,5
Mozzarella 245 19,9 16,1 4,9
Parmesano 374 36 25,6 -
Queso de Oveja 380 28,2 29,5 -
Requesón 96 13,6 4 1,4
Roquefort 413 23 35 2

OTROS Calorías Proteínas Lípidos Hidratos de Carbono

Chocolate 564 8,9 37,9 50,8
Miel 300 0,6 0 80