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ESTUDO DIRIGIDO DE BIOQUÍMICA – SHEYLA

SOLUÇÃO-TAMPÃO

 TAMPÃO: É um estabilizador das alterações que ocorrem em virtude da


concentração do íon hidrogênio, ou seja, do pH, quando são adicionados
ácidos ou bases à solução. O principal tampão que neutraliza é o
tampão bicarbonato.
 ACIDOSE: É um processo que resulta na diminuição do pH sanguíneo
(aumenta a [ ] de H+).
 ALCALOSE: É o processo que resulta no aumento do pH sanguíneo
(diminui a [ ] de H+).
 Causas:

ACIDOSE ACIDOSE ALCALOSE ALCALOSE


METABÓLICA RESPIRATÓRIA METABÓLICA RESPIRATÓRIA
Diabetes Doença Vômitos Hiperventilação e
mellitus pulmonar doenças
obstrutiva pulmonares
associadas a
isso
Acidose lática Asma grave Aspiração Anemia
nasogástrica
Insuficiência Parada cardíaca Hipocalemia Envenenamento
renal (menos K) por salicilatos
Diarréia grave Depressão do Adminstração
centro intravenosa de
respiratório bicarbonato
Drenagem Falênca dos Urina
cirúrgica do músculos
intestino respiratórios
Deformidades
torácicas
Obstrução da via
aérea

 Se a situação é respiratória, a compensação é metabólica, ou vice-


versa.
 Distúrbio primário: respiratório, aumenta CO2; aumenta a reabsorção do
bicarbonato pelo rim.
 Distúrbio primário: metabólico, diminui [HCO3] e pH=hiperventilação.
CO2 é expirado e a sua pressão baixa.

AUTORES: Ana Letícia Malta, Bruna Custódio, Marcello Luís Oliveira e Sarah Silva – M35 FMJ
METABOLISMO DO GLICOGÊNIO

 Glicogênio: um polímero de glicose e será a principal fonte energética


em momentos que há baixa concentração de glicose no organismo.
 Armazenado no fígado e músculo.
 A extremidade utilizada na quebra ou na formação é a extremidade não
redutora.

GLICOGÊNIO HEPÁTICO: é responsável pela manutenção da glicemia


durante as refeições.

 Hipoglicemia: baixo nível de glicose no sangue, com isso no citosol das


células hepáticas, há a quebra do glicogênio.
 Quando há carência de glicose nos tecidos periféricos, ocorre a
exportação da glicose oriunda da quebra do glicogênio hepático. Alguns
órgãos, como o cérebro, são glicose dependentes e só obtém glicose
através do glicogênio.
 Os eritrócitos também dependem da glicose

Obs.: Na glicogênese, a glicogenina é o molde para a formação do


glicogênio.

GLICOGÊNIO MUSCULAR: toda a glicose produzida é consumida pela própria


fibra muscular, uma vez que o músculo não exporta a glicose que sintetiza.

 A glicose 6-fosfato entra na via glicolítica devido a ausência a enzima


glicose 6-fosfatase;
 O metabolismo ocorre no citosol;
 É usado como fonte emergencial de energia, quando a necessidade é
muito intensa (Ex.: contrações musculares mais exigentes);
 O glicogênio esgota-se entre 18 a 24h.

ATENÇÃO:
O glicogênio hepático  Pode ser exportado para tecidos periféricos;
O glicogênio muscular  NÃO pode ser exportado.

O ENVOLVIMENTO DAS ENZIMAS

 A enzimas relacionadas a síntese do glicogênio, que atuam no fígado


não participarão do mesmo processo realizado nos músculos, elas são
específicas.
 ENZIMAS COMUNS AOS DOIS:
GLICOGÊNIO FOSFORILASE: Catalisa a fosforólise do glicogênio para
produzir a glicose 1-fosfato
ENZIMA DESRAMIFICADORA DO GLICOGÊNIO: Vai quebrar uma
parte da ramificação (um grupo pequeno de glicoses, talvez 3) e coloca-

AUTORES: Ana Letícia Malta, Bruna Custódio, Marcello Luís Oliveira e Sarah Silva – M35 FMJ
los na extremidade da cadeia linear, permitindo que a fosforólise seja
completada.
FOSFOGLICOMUTASE: Converte glicose 1-fosfato em glicose 6-fosfato.

GLICONEOGÊNESE

 É a síntese de glicose a partir de compostos não glicídicos

PRINCIPAIS PRECURSORES: Lactato (é a via mais solicitada), piruvato,


intermediários do ciclo de Krebs (oxaloacetato), glicerol (em menor
proporção) e aminoácidos (alanina e glutamina).

 É um processo dispendioso, mas é essencial para a manutenção da


homeostase sanguínea. É solicitado quando todos os metabolismos que
fornecem glicose já foram utilizados, mas não conseguiram suprir a
demanda. Ex.: jejum prolongado e/ou diabetes descontrolado (momento
de deficiência).
 Com o consumo de álcool, há uma inibição da gliconeogênese, porque o
há o consumo de NAD+, produzindo NADH, que faz a reação reversível,
ou seja, ao invés do piruvato ir à glicose, ele volta à lactato.
 É um momento de baixa de glicose, sofrendo controle hormonal da
insulina e do glucagon. (Observar as situações)
 É um metabolismo hepático

Obs.: TRÊS REAÇÕES DA GLICÓLISE SÃO ESSENCIALMENTE


IRREVERSÍVEIS:

GLICÓLISE GLICONEOGÊNESE
Hexocinase (catalisa a 1ª reação) Glicose 6-fosfatase (catalisa a 10ª)
Fosfofrutocinase (catalisa a 3ª) Frutosebifosfatase (catalisa a 8ª)
Piruvatocinase (catalisa a 10ª) Fosfoenolpiruvatocarboxicinase
(PEPCK) (catalisa a 1ª)

METABOLISMO DOS AMINOÁCIDOS

 PAPEL DOS AMINOÁCIDOS NA TRANSAMINAÇÃO:


Transferência do grupo amino para um alfacetoácido (aceptor
adequado) mais comumente para o alfacetoglutarato ou para o
oxaloacetato.
 Várias enzimas chamadas de aminotransferases ou transaminases são
capazes de remover o grupo amino da maioria dos aminoácidos para o
glutamato, essas reações são reversíveis. Elas também são
sinalizadoras de doenças.
 Todas as transaminações produzem glutamato.

AUTORES: Ana Letícia Malta, Bruna Custódio, Marcello Luís Oliveira e Sarah Silva – M35 FMJ
 AST (Aspartato aminotransferase): Está em maior quantidade no fígado,
mas também está presente nos músculos, e está envolvida em
processos musculares e ósseos. Está presente nas mitocôndrias.
 ALT (Alanina aminotransferase): É mais específica para doenças
hepáticas. Está no citosol dos hepatócitos.
 As ações de transaminação dependem de um cofator que é o piridoxal
fosfato, oriundo da vitamina B6 (piridoxina).

FENILCETONÚRIA

 Erro no metabolismo.
 Ausência da enzima fenilalanina hidroxilase, que gera o acúmulo de
fenilalanina e impede a produção de melanina. Isso ocasiona o
albinismo parcial, porque a tirosina pode ser formada por outro meio.
 A tirosina é precursora de melanina, dopamina (formará as
catecolaminas: adrenalina e noradrenalina).
 O aumento da fenilalanina produz a formação de derivados altamente
tóxicos para o sistema nervoso central, derivados de fenilactato,
fenilacetato e fenilpiruvato, por isso o retardo mental.
 O excesso de fenilalanina inibe a entrada do triptofano no SNC, que é
precursor da serotonina (neurotransmissor que regula o sono, “molécula
da felicidade”, sensação de prazer junto com a dopamina).
 DIAGNÓSTICO: teste do pezinho.
 TRATAMENTO: não há cura, mas o tratamento é feito alimentos ricos
em fenilalanina, por meio de uma dieta especial com controle de
proteínas e suplementação com tirosina.

CADEIA TRANSPORTADORA DE ELÉTRONS

 A CTE está acoplada a produção de ATP

COMPLEXO 1: NADH DESIDROGENASE

 É uma flavoproteína contendo FMN (mononucleotídeo de flavina), um


cofator.

Obs.: é fonte de espécies reativas de oxigênios (EROS), que podem


danificar o DNA mitocondrial, o que pode ser a causa do envelhecimento.
(DEVLIN).

FUNÇÃO: Oxida o NADH da mitocôndria e transfere elétrons através de


complexos de ferro enxofre (Fe S) para a ubiquinona, fornecendo energia
para bombear 4 prótons (força próton motiva) da matriz nessa reação.

COMPLEXO 2: SUCCINATO DESIDROGENASE

FUNÇÃO: Oxida o succinato a fumarato e reduz o FAD a FADH2.

AUTORES: Ana Letícia Malta, Bruna Custódio, Marcello Luís Oliveira e Sarah Silva – M35 FMJ
 Dois elétrons e dois prótons são transferidos para o FAD. O FADH2
transfere elétrons para ubiquinona.
 A quantidade de energia livre liberada nas reações de transferência de
elétrons é INSUFICIENTE para o bombeamento de prótons através da
membrana, de modo que nenhum ganho de energia livre acontece no
complexo II.

UBIQUINONA (COENZIMA Q)

Um pequeno composto lipídico solúvel da MMI. Ela se difunde no interior da


membrana interna, recebe elétrons das 4 principais flavoproteínas
mitocondriais e os transfere para o complexo 3. É a maior fonte de radicais
superóxidos na célula.

COMPLEXO 3: UBIQUINONA CITOCROMO C REDUTASE

Os elétrons da ubiquinona são transferidos através de duas espécies de


citocromos b para um centro FeS, depois para o citocromo c1 e finalmente
para o citocromo c, o que produz uma variação de energia e bombeamento
de prótons (2) para sintetizar cerca de um mol de ATP.

CITOCROMO C

Transportador móvel de elétrons. É uma hemeproteína pequena,


frouxamente ligada a superfície externa da membrana interna. Lança
elétrons do complexo 3 para o complexo 4.

COMPLEXO 4: CITOCROMO C OXIDASE

É como um dímero na MMI. Oxida o citocromo c e conduz os elétrons por


citocromos a e a3, reduzindo o oxigênio a água em uma reação de
transferência de 4 elétrons, bombeando 4 prótons.

INIBIDORES (PRESTAR ATENÇÃO!!):

 Cada complexo existe independente da membrana interna e é


livremente móvel.

Inibem o complexo 1:

Rotenona  impede a redução da ubiquinona.

Amital e Halotanos  impedem a transferência de elétrons dos centros Fe


S para a ubiquinona.

Inibem o complexo 2:

Carboxina, malonato e tenoiltrifluoroacetato  Atuam com inibidores


competitivos do succinato.

AUTORES: Ana Letícia Malta, Bruna Custódio, Marcello Luís Oliveira e Sarah Silva – M35 FMJ
Inibem o complexo 3:

Antimicina A  inibe a transferência de elétrons pelo complexo 3, por se


ligar ao sítio Q1 e bloquear a transferência de elétrons do heme bH do
citocromo para a ubiquinona.

Mixotiazol e stigmatelina  se ligam ao sítio Q0 e bloqueiam a


transferência de elétrons do ubiquinol para o centro 2Fe 2S da proteína Fe
S.

Inibem o complexo 4:

Cianeto de potássio e azida sódica  Ligam-se fortemente à forma


oxidada do heme a3 (Fe3+) e impedem a transferência de elétrons do heme
para o centro binuclear.

Monóxido de carbono  Liga-se a forma reduzida do heme a3 (Fe2+)


competitivamente com o oxigênio e impede a transferência de elétrons para
o oxigênio.

Obs.: A inibição do transporte de elétrons resulta em prejuízo a função


geradora de energia da fosforilação oxidativa, levando à morte do
organismo.

FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA:

 Processo de múltiplas reações de oxirredução;


 Os elétrons fluem a favor de uma diferença de potencial elétrico;
 O fluxo de elétrons é acoplado ao transporte de prótons;
 A energia liberada durante a transferência de elétrons para o oxigênio na
CTE é usada para deslocar prótons através da membrana mitocondrial
interna e estabelecer um gradiente de prótons. Isso torna o espaço
intermembranas mais ácido, e o espaço da matriz, mais alcalino. A face
externa da membrana torna-se mais carregada positivamente e a face
da matriz torna-se mais carregada negativamente, estabelecendo um
gradiente de cargas. A energia amainada no gradiente de prótons e de
cargas e no gradiente eletroquímico direciona a síntese de ATP pelo
movimento de prótons a favor do gradiente eletroquímico através da
ATP sintase.

AUTORES: Ana Letícia Malta, Bruna Custódio, Marcello Luís Oliveira e Sarah Silva – M35 FMJ

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