Sei sulla pagina 1di 4

ESCUELA SUPERIOR POLIECNICA DE CHIMBORAZO

FACULTAD DE CIENCIAS PECUARIAS


INGENIERIA ZOOTECNICA

NOMBRE: FAUSTO GARCÉS


CODIGO: 4121
CURSO: 6 ´´A´´
TEMA: METABOLISMO DE LOS PROTEÍNAS

INTRODUCCIÓN
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno
y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo,
hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de unas
pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los
monómeros o unidad de proteínas. (Hilda Ramírez, 2014)
Las instrucciones para la síntesis de las proteínas están codificadas en el ADN del núcleo.
Sin embargo el ADN no actúa directamente, sino que transcribe su mensaje al ARNm que
se encuentra en las células, una pequeña parte en el núcleo y, alrededor del 90% en el
citoplasma. La síntesis de las proteínas ocurre como sigue:

El ARN mensajero formado sobre el ADN del núcleo, sale a través de los poros de la
membrana nuclear y llega al citoplasma donde se adhiere a un ribosoma. Allí será leído
y descifrado el código o mensaje codificado que trae del ADN del núcleo.

El ARN de transferencia selecciona un aminoácido específico y lo transporta al sitio


donde se encuentra el ARN mensajero. Allí engancha otros aminoácidos de acuerdo a la
información codificada, y forma un polipéptido. Varias cadenas de polipéptidos se unen
y constituyen las proteínas. El ARNt queda libre. (Hilda Ramírez, 2014)

Indudablemente que estos procesos de unión o combinación se hacen a través de los


tripletes nucleótidos del ARN de transferencia y del ARN mensajero. Además los
ribosomas se mueven a lo largo del ARN mensajero, el cual determina qué aminoácidos
van a ser utilizados y su secuencia en la cadena de polipéptidos. El ARN ribosómico,
diferente del ARN y del ARNt y cuya estructura se desconoce, interviene también en el
acoplamiento de aminoácidos en la cadena proteica.

OBJETIVO

 Investigar acerca de la metabolicidad de las proteínas en el organismo de los


animales y/o el hombre.
DESARROLLO

PROTEINAS
Son las principales moléculas que almacenan energía en la mayoría de los seres vivos y
Las proteínas desempeñan distintas funciones en las células de todos los seres vivos.
Funciones catalíticas.
Funciones de transporte (transporte de oxígeno y de grasas en la sangre).
Funciones estructurales: Forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos,
tendones, piel, uñas, etc.).
Funciones de defensa (inmunoglobulinas o anticuerpos).
Desempeñan funciones reguladoras (hormonas).
Funciones contráctiles (actina y miosina)
Funciones nutricionales.
Los aminoácidos poseen un gran número de funciones claves en los procesos
energéticos (precursores en la gluconeogénesis y síntesis de hormonas) y en el sistema
nervioso central (neurotransmisores)
METABOLISMO DE LAS PROTEINAS
Se conoce como síntesis de proteínas al proceso por el cual se componen nuevas proteínas
a partir de los veinte aminoácidos esenciales. En este proceso, se transcribe el ADN en
ARN. La síntesis de proteínas se realiza en los ribosomas situados en el citoplasma
celular.
Los animales pueden degradar oxidativamente las proteínas en tres situaciones
metabólicas distintas:
1. Recambio proteico: Síntesis y degradación de proteínas, los aminoácidos que no se
utilizan para la nueva síntesis, se degradan oxidativamente.
2. Dieta rica en Proteínas: Los aminoácidos no se pueden almacenar.
3. Inanición o Diabetes Mellitus: No hay hidratos de carbono, o no pueden utilizarse
correctamente. Se recurre a las proteínas corporales como combustible. En estas
circunstancias, los aas. Pierden sus grupos amino y los -ceto ácidos así formados se
oxidan a CO2 y H2O. O pueden convertirse en glucosa y proporcionar energía para el
funcionamiento del cerebro, músculo y otros tejidos.
Fases de las síntesis de proteínas

 La realización de la biosíntesis de las proteínas, se divide en las siguientes fases:


 Fase de activación de los aminoácidos.
 Fase de traducción que comprende:
 Inicio de la síntesis proteica.
 Elongación de la cadena polipeptídica.
 Finalización de la síntesis de proteínas.

Asociación de cadenas polipeptídicas y, en algunos casos, grupos prostésicos para la


constitución de las proteínas.

Fase de activación de los aminoácidos

Mediante la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y de ATP, los aminoácidos pueden unirse


ARN específico de transferencia, dando lugar a un aminoacil-ARNt. En este proceso se
libera AMP y fosfato y tras él, se libera la enzima, que vuelve a actuar.
Inicio de la síntesis proteica

En esta primera etapa de síntesis de proteínas, el ARN se une a la subunidad menor de


los ribosomas, a los que se asocia el aminoacil-ARNt. A este grupo, se une la subunidad
ribosómica mayor, con lo que se forma el complejo activo o ribosomal.

Elongación de la cadena polipeptídica

El complejo ribosomal tiene dos centros o puntos de unión. El centro P o centro peptidil
y el centro A. El radical amino del aminoácido inciado y el radical carboxilo anterior se
unen mediante un enlace peptídico y se cataliza esta unión mediante la enzima peptidil-
transferasa. De esta forma, el centro P se ocupa por un ARNt carente de aminoácido.
Seguidamente se libera el ARNt del ribosoma produciéndose la translocación ribosomal
y quedando el dipeptil-ARNt en el centro P.

Al finalizar el tercer codón, el tercer aminoacil-ARNt se sitúa en el centro A. A


continuación se forma el tripéptido A y después el ribosoma procede a su segunda
translocación. Este proceso puede repetirse muchas veces y depende del número de
aminoácidos que intervienen en la síntesis.

Finalización de la síntesis de proteínas

En la finalización de la síntesis de proteínas, aparecen los llamados tripletes sin sentido,


también conocidos como codones stop. Estos tripletes son tres: UGA, UAG y UAA. No
existe ARNt tal que su anticodón sea complementario. Por ello, la síntesis se interrumpe
y esto indica que la cadena polipeptídica ha finalizado.

DEGRADACIÓN DE PROTEÍNAS: TRACTO GASTROINTESTINAL


La entrada de proteínas en el estómago estimula que la mucosa gástrica secrete la
hormona gastrina. Esta hormona provoca la secreción de HCl, responsable de la acidez
del jugo gástrico (ph entre 1,5 y 2,5), que actúa como antiséptico matando las bacterias y
células foráneas y desnaturaliza las proteínas, permitiendo que sus enlaces sean más
accesibles a la acción de proteasas.
El pepsinogeno, precursor inactivo o zimógeno, se convierte en pepsina activa en el jugo
gástrico por acción de la pepsina. En el estómago la pepsina hidroliza las proteínas en una
mezcla de péptidos más pequeños.
Los contenidos acídicos del estómago pasan al intestino delgado, entonces baja el ph y se
estimula la acción de la hormona secretina a la sangre. Esta hormona estimula al páncreas
para que secrete bicarbonato al intestino delgado y neutralice el ph, donde continua la
digestión de las proteínas.
La entrada de aminoácidos en la parte superior del intestino, libera la hormona
colecistoquinina, que estimula la secreción de varias enzimas pancreáticas, que tienen
actividad a ph entre 7 y 8. Estas enzimas son producidas en las células del páncreas como
precursores inactivos o zimógenos (tripsina, quimiotripsina y
carboxipeptidasa)
La síntesis de las enzimas en forma de precursores inactivos protege a las células
exocrinas del páncreas del ataque “autodestructivo”. el páncreas también se protege
produciendo un inhibidor específico “inhibidor pancreático de tripsina”.
Una vez que el tripsinogeno, entra en el intestino delgado se convierte, se convierte en
tripsina, su forma activa, por acción de la enteropeptidasa, enzima secretada por células
intestinales.
01. IMAGEN: METABOLISMO DE PROTEÍNAS

CONCLUSIÓN
 El metabolismo implica toda una serie de complicados procesos bioquímicos
controlados que ocurren en las células de los animales para mantenerlos vivos.
 Las proteínas son polímeros de aminoácidos y se producen en las células del
cuerpo. Las proteínas de otros animales y de algunas plantas son un alimento
importante, ya que proporcionan los aminoácidos que son esenciales para el
cuerpo en la producción de las proteínas necesarias.
 existen centenares de variedades distintas de proteínas en el cuerpo, cada una
encargada de realizar ciertas tareas definidas. Sin embargo pueden hasta utilizarse
como combustible, aunque no sean, en principio, alimentos energéticos como los
carbohidratos.
 Cada tejido recoge constantemente de la sangre los aminoácidos especiales que
necesita para su reparación o crecimiento.
 Un cuerpo que se desarrolla necesita un amplio suministro de aminoácidos para
ayudar al crecimiento de sus tejidos. Las necesidades proteínicas no varían según
el trabajo desarrollado, sin embargo, si es insuficiente la dotación de estos
elementos básicos, el cuerpo echará mano de las proteínas como combustible y no
quedarán bastantes para fabricar convenientemente el tejido corporal.

REFERENCIAS
Aurora Hilda Ramírez, Pérez y Silvia E. Buntinx Dios. (06 de 2014). METABOLISMO DE
CARBOHIDRATOS, LÍPIDOS Y PROTEÍNAS. Obtenido de
http://amaltea.fmvz.unam.mx/textos/alimenta/MET_CHO_LIP_PRO2.pdf

Harcourt Brace de España. Champe, P.; Harvey, R. y Ferrier, D. (2006). Bioquímica (3°
ed.).México: McGraw-Hill. Interamericana Editores.

Trudy M., James R., M. (2009). Bioquímica “Las Base Moleculares de la Vida” (4ª ed.). México:
McGraw-Hill. Interamericana Editores.

Potrebbero piacerti anche