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Este documento describe un experimento sobre la reacción enzimática de la deshidrogenasa láctica (LDH) y la importancia de su cofactor, el NAD+. Se realizaron 5 tubos de ensayo para evaluar la reacción en diferentes condiciones. El tubo 1, con LDH, sustrato y cofactor, mostró la mayor decoloración, confirmando que se requieren los tres componentes para una reacción enzimática efectiva. Los tubos 2 y 3 tuvieron menos decoloración debido a la ausencia parcial de cofactor o sustrato.
Este documento describe un experimento sobre la reacción enzimática de la deshidrogenasa láctica (LDH) y la importancia de su cofactor, el NAD+. Se realizaron 5 tubos de ensayo para evaluar la reacción en diferentes condiciones. El tubo 1, con LDH, sustrato y cofactor, mostró la mayor decoloración, confirmando que se requieren los tres componentes para una reacción enzimática efectiva. Los tubos 2 y 3 tuvieron menos decoloración debido a la ausencia parcial de cofactor o sustrato.
Este documento describe un experimento sobre la reacción enzimática de la deshidrogenasa láctica (LDH) y la importancia de su cofactor, el NAD+. Se realizaron 5 tubos de ensayo para evaluar la reacción en diferentes condiciones. El tubo 1, con LDH, sustrato y cofactor, mostró la mayor decoloración, confirmando que se requieren los tres componentes para una reacción enzimática efectiva. Los tubos 2 y 3 tuvieron menos decoloración debido a la ausencia parcial de cofactor o sustrato.
Departamento de Bioquímica CARTEL REPORTE DE PRÁCTICA Nombres del equipo: Grupo: 4QM2
Muñoz Domínguez Brenda Milenie Nombre de la práctica: REACCIONES ENZIMÁTICAS DE OXIDO-
REDUCCIÓN Varona Velázquez Andrea Gala Practica no. 13
catalizada por lo que en este tubo observamos la decoloración
Objetivo máxima. Comprobar la importancia del cofactor en la reacción de la deshidrogenasa láctica TUBO 2. La reacción en este tubo esta condicionada por la cantidad Introducción de NAD+ que puede llegar a estar presente en el extracto crudo que La lactato deshidrogenasa o LDH es una enzima catalizadora que adicionamos ya que no contiene la coenzima que active a la enzima se encuentra en muchos tejidos del cuerpo, pero su presencia es LDH para la formación del piruvato y existe poca decoloración. mayor en el corazón, hígado, riñones, músculos, glóbulos rojos, cerebro y pulmones. TUBO 3. Este sistema no contiene el sustrato por lo tanto la reacción Corresponde a la categoría de las oxidorreductasas, dado que está condicionada al lactato que pueda contener el extracto crudo cataliza una reacción redox, en la que el piruvato es reducido a que adicionamos y existe una leve decoloración. lactato gracias a la oxidación de NADH a NAD+. TUBO 4. Se considera el control negativo ya que no contiene la enzima para ser activada por el NAD+ y no se lleva a cabo la reacción. No hay decoloración.
TUBO 5. El sistema no contiene KCN que es el que desplaza el
equilibrio de la reacción hacia la formación de piruvato que con el desplazador forma la cianihidrina. Al no haber desplazador, la reacción se encuentra en equilibrio, por lo tanto se encuentra la Participa en el metabolismo energético anaerobio, reduciendo el misma cantidad de NAD+ y NADH2 . Si hay decoloración leve. piruvato (procedente de la glucólisis) para regenerar el NAD+, que Conclusión en presencia de glucosa es el sustrato limitante de la vía glucolítica. Los vertebrados, en algunos tejidos o tipos celulares, obtienen la El KCN en esta reacción actúa como desplazador de mayor parte de su energía del metabolismo anaerobio (toda en el equilibrio. caso de eritrocitos dado que carecen de mitocondrias). Una reacción enzimática requiere sustrato, enzima y La LDH tiene un gran variedad de isoenzimas con leves diferencias cofactor. en su estructura, que sugieren diferentes orígenes por cada tejido: Bibliografía - La LDH1 del corazón, músculos, y hematíes - Nelson, David L “Lehninger, PRINCIPIOS DE - La LDH2 del sistema retículo endotelial y leucocitos BIOQUÍMICA” 6° Edición, Editorial Omega España, pp. - La LDH3 de los pulmones 204-207. - La LDH4 de los riñones, placenta y páncreas. - Rendina, G. “TÉCNICAS DE BIOQUÍMICA APLICADA” , - La LDH5 del hígado y músculo Ed. Interamericana, pp. 235-249. Resultados PREGUNTA EXTRA Imagen 1. Actividad de la deshidrogenasa láctica Apoenzima: La apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos, que a su vez puede ser una coenzima o un grupo prostético, dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la apoenzima. Cofactor: Elemento que junto con otros causa o produce alguna Tabla 1. Resultados de la actividad de la deshidrogenasa láctica cosa. Coenzima: Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, TUBO 1 2 3 4 5 termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima. Tienen en Inicio - - - - - general baja masa molecular (al menos comparada con la 10 min 2+ - - - - apoenzima) y son claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, 22 min 3+ 1+ - - 2+ aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que 1+ 1+ - 3+ transportan de una enzima a otra. 30 min 4+ 37 min 5+ 1+ 1+ - 3+ Grupo prostético: Un grupo prostético es el componente no 5+= mayor decoloración aminoacídico que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas conjugadas, estando unido covalentemente a la TUBO 1. Es el control positivo ya que contiene la enzima y el apoproteína. cofactor, el sistema está completo y se lleva a cabo la reacción INSTITUTO POLITÉCNICO NACIONAL Escuela Nacional de Ciencias Biológicas Departamento de Bioquímica