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PROTEÍNAS

1-Explica el significado de la siguiente afirmación: la secuencia de aminoácidos


determina la estructura y función de la proteína.

La secuencia de aà determina la estructura y función de la proteína y es que


las proteínas son polímeros, denominados polipéptidos, constituidos por la
unión de unas moléculas llamadas aà, por eso al ser ellas las que constituyen
las proteínas determinan su estructura y función.

2-Si el punto isoeléctrico de la alanina es 6 ¿Qué carga tendrá a un pH más


alto? ¿Por qué?

(-) porque será un pH básico por lo que hay pocos protones y la alanina cede
protones al medio para neutralizar el medio.

3-¿Qué significa que los aà tienen carácter anfótero?¿Cómo influye dicho


carácter en las proteínas?

El carácter anfótero, significa que 1 aà puede actuar tanto como base como
ácido dependiendo del pH del medio donde se encuentre.

En el caso de las proteínas los extremos tanto el ácido (COOH) como el amino
(NH2 ) de cada aà no pueden actuar ya que forman parte del enlace peptídico
por lo que en las proteínas la función tamponadora depende del Radical que
tenga cada aá (básico, neutro o ácido).

4-¿Qué diferencia existe entre desnaturalización e hidrólisis de una proteína?


¿Qué tipos de enlaces se rompen en ambos casos?

En la hidrólisis se rompen los enlaces peptídicos y deja de ser proteína dando


lugar a los distintos aà que formaban la proteína y en la desnaturalización sigue
siendo proteína solo pierde la estructura cuaternaria, terciaria… y los enlaces
que se rompen son los intracelulares

6-Cita con ejemplos las funciones que desempeñan las proteínas.

Función biológica como:

 Estructural: Las que forman parte de las membranas celulares

 Reserva: ovo albúmina

 Transporte: Hemoglobina( oxígeno,CO2 )

 Inmunológica: los anticuerpos

 Hormonal: insulina

 Enzimática: cualquier enzima (amilasa)


7-¿Qué tipos de enlaces mantienen la estructura terciaria de las proteínas?
¿Como explicas que proteínas de diferentes organismos, presenten “dominios”
similares?

Puentes de disulfuro Puentes de hidrogeno

(Enlace covalente) (Grupos polares no iónicos)

Fuerzas electroestáticas F. Van der Waals

(ácidos y bases) (Entre aà apolares + débiles)

Dominios: Son porciones de secuencias secundarias que aparece en


numerosas proteínas, esto se debe a que las confiere una especial eficacia en
algo, con lo que acaba siendo seleccionado naturalmente

8-Características y estructura del enlace peptídico. ¿Por qué decimos que las
cadenas polipeptídicas presentan un esqueleto covalente común?

-El grupo carboxilo de un aà puede interaccionar con el grupo amino de otro,


quedando unidos ambos aà y liberándose una molécula de H2O por cada
unión. Esta unión es lo que se llama enlace peptídico. Así el compuesto
obtenido se llama dipéptido, tripéptido…. Este enlace es de tipo amida.

-Porque todos mantienen una estructura covalente común excepto en los


radicales

9-¿Por qué las proteínas con estructura secundaria son insolubles en agua
¿ ¿Por qué las que presentan estructura terciaria son solubles en agua y que
de disolución forman?

Porque las proteínas con estructura secundaria tienen todos sus radicales
orientados hacia el exterior, de tal manera que los radicales apolares que
tienen mucha fobia por el agua se unen a otras proteínas y solo salen al
exterior los radicales polares(A) (A) (B)

Porque tienen sus radicales apolares hacia el interior

poniendo hacia fuera los polares formando disoluciones

coloidales debido a su elevada masa molecular(B)

10-Solubilidad de las proteínas

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12-¿En qué consiste la especificidad de una proteína? Relación entre la


estructura de una proteína y su función.
La especificidad consiste en que las proteínas de cada ser vivo basan su
funcionamiento en la interacción específica con otras sustancias.

ENZIMAS

1-¿Por que las que se encuentran únicamente con su estructura secundaria no


pueden desempeñar funciones enzimáticas?

Todos los enzimas tienen estructura globular, porque esta estructura puede
replegarse y dejar huecos (centro activo) para reaccionar con el sustrato.En
cambio la estructura 1ª y 2ª no pueden replegarse en si mismas por su
conformacion espacial

2-Explica las funciones que desempeñan los distintos aà de una enzima

Aminoácidos estructurales (d): determinan la forma, parecida a un globo

“ de fijación (a y c): fijan al sustrato para que luego el catalizador le catalice

“ catalizadores (b): llevan a cabo la catálisis, interaccionando con el sustrato,


disminuyen la . energía de activación.

3-¿Qué relación existe entre punto isoeléctrico y pH óptimo de una enzima.

EL punto isoeléctrico de un enzima, es cuando el número de cargas (-) y cargas


(+) de los aminoácidos que forman el enzima son el mismo numero y permite
que el enzima no se desplace en un campo eléctrico.

pH optimo es el valor del Ph para el cuál la el enzima presenta la mayor


actividad enzimática.

5-¿Qué se entiende por especificidad enzimática? ¿Qué condiciona


molecularmente dicha especificidad?

Hay dos tipos; de Acción que un enzima solamente cataliza un tipo de reacción
química y por otro lado hay De sustrato que significa que además de catalizar
la reacción lo hacen sobre un determinado sustrato. Hay enzimas en las que el
grado de especificidad es muy alto y solo actúan sobre un determinado sustrato
y otras en las que la especificidad no es tan elevada por lo que pueden actuar
sobre sustratos que entre ellos son análogos.

6-¿Por qué la actividad enzimática está restringida únicamente a las proteínas?

Porque las proteínas presentan la característica de la plasticidad, esto quiere


decir que al estar organizadas en niveles (estructura 1ª, 2ª, 3ª, 4ª) pueden
adoptar las configuraciones necesarias para interaccionar con un sustrato.

7-¿Por qué son indispensables los coenzimas en las reacciones enzimáticas?


Cita ejemplos y reacciones en las que intervienen
Porque si no el enzima estaría incompleto y el centro activo no tendría la
conformación espacial adecuada para actuar con el sustrato

8-En una reacción enzimática, el centro enzima y el coenzima tienen


comportamientos diferentes. ¿En qué radica dicha diferencia?

Radica en el hecho que el centro activo es la región del enzima que


interacciona que actúa con el sustrato mientras que el coenzima aporta grupos
funcionales que antes el enzima no tenía. Además el grupo prostético esta
unido al enzima mediante un enlace fuerte (covalente) y siempre esta con el
enzima , mientras que el coenzima esta unido al enzima mediante un enlace
débil de tal manera que solo esta con el enzima cuando es necesario.

9-¿Qué es un grupo prostético? Indica algún ejemplo que ponga de manifiesto


su importancia biológica.

La parte no proteica de una heteroproteina. // La hemoglobina

10-Establece una comparación entre la actividad enzimática de las enzimas


alostericas y no alostéricas. Indica el significado biológico de las mismas

Las alostéricas tienen: Inhibidor T => poco activa

- centros reguladores: Activador A => muy activa

-cinética sigmoidea:

- actúan al comiendo de las rutas o en sus ramificaciones

- Estructura 4ª que permite la colaboración entre protómeros

11-¿Qué ventaja presentan las enzimas alostéricas frente a las no alostericas?

Que a aumentos o disminuciones de sustrato muy pequeños se producen


grandes cambios en la velocidad

12-¿Qué diferencia existe entre INHIBICION COMPETITIVA Y NO


COMPETITIVA de una enzima?¿La inhibición representa alguna ventaja para
las células?

Que en la I. competitiva el inhibidor se mete en el lugar de la enzima donde iría


el sustrato de tal modo que al estar él, el sustrato no puede encajar, y en la I.
no competitiva el inhibidor se mete en otro hueco de tal modo que cuando entra
el inhibidor, el centro activo de la enzima cambia y así el sustrato no puede
entrar.

 Si presentan alguna ventaja para las células ya que estan necesitan


regular las reacciones del metabolismo

ÁCIDOS NUCLEICOS
1-A)Representa la hélice de ADN indicando la disposición espacial, respecto al
eje central de la hélice, de los distintos grupos moleculares presentes en los
nucleótidos que la forman

B) Representa las dimensiones de la molécula de ADN a nivel de estructura 2ª

2-¿Por qué decimos que ambas hebras son antiparalelas?

Porque las dos hebras coinciden, el extremo 3' de una cadena con el 5' de la
otra. Son complementarias y no idénticas porque cada una de ellas posee las
bases nitrogenadas complementarias de la otra

4-Representa simbólicamente la molécula de ATP, indicando el nombre de cada


componente

El ATP es una molécula especializada en la retención de E, es decir, en los


procesos químicos cuando se desprendo E, es recogida por el ADP que con el
aumento de E pasa a formar ATP

9- ¿Qué razón justifica la extremada complejidad de la estructura cuaternaria


del ADN?

Es la que le proporciona el aspecto específico del ADN, la secuencia


polinucleótida se enrolla en el espacio en forma de Doble hélice y tiene una
serie de características:

 Es una secuencia de polinucleótidos en forma de doble hélice

 Las cadenas son antiparalelas

 Las cadenas se unen mediante puentes de hidrogeno

 Son complementarias

 El giro es dextrógiro

 Las bases nitrogenadas quedan en el interior de la doble hélice,


mientras que el esqueleto pectina-fosfato hace las parte externa

 El enrollamiento es plectonémico, las cadenas no se pueden separar sin


desenrollarlas