Fosforilación Oxidativa y Fotosintesis

QUÍMICA BIOLÓGICA – SOFÍA CÓRDOBA
FOSFORILACIÓN OXIDATIVA Y FOTOSÍNTESIS
INTRODUCCIÓN
Las células requieren energía de fuentes externas para llevar a cabo sus
múltiples tareas, por ejemplo, el bombardeo de sustancias a través de una
membrana, el movimiento y la reproducción celular. La energía que adquiere la
célula cuando un animal se alimenta, por ejemplo, es almacenada en moléculas
orgánicas que no son otra cosa que combustibles para la célula. La respiración
celular degrada este combustible para formar ATP que es la moneda energética con
la que la célula realiza todas sus funciones. Los productos de desecho de la
respiración celular son el CO2 y H2O, que son los materiales básicos de la
fotosíntesis. La respiración celular se produce a través de la glucólisis, el ciclo del
ácido cítrico, y la fosforilación oxidativa.
Las rutas metabólicas que liberan energía almacenada degradando moléculas

complejas se llaman vías catabólicas.
Un proceso catabólico, la
fermentación, es una degradación
parcial de azúcares sin empleo de
oxígeno. La vía catabólica más
eficiente es la respiración celular, en la
cual se consume oxígeno como
reactivo junto con el combustible
orgánico. El proceso completo de la respiración puede resumirse como:
𝐶𝑜𝑚𝑝. 𝑂𝑟𝑔. + 𝑂2 → 𝐶𝑂2 + 𝐻2 𝑂 + 𝐸𝑛𝑒𝑟𝑔í𝑎
Sin bien, dentro de los combustibles usados por la célula se encuentran

hidratos de carbono, grasas y proteínas; el combustible que con mayor frecuencia
usa la célula es la glucosa.
En presencia de oxígeno, la etapa siguiente de la degradación de la glucosa

corresponde a la oxidación escalonada del ácido pirúvico a dióxido de carbono y
agua, este proceso se conoce como respiración celular. La palabra respiración tiene
dos significados en biología. Uno es la inspiración de oxígeno y la espiración de
dióxido de carbono. El segundo significado de respiración es la oxidación de las
moléculas alimenticias por las células.
En general, las moléculas orgánicas que son ricas en hidrógenos, son excelentes
combustibles, porque sus enlaces son una fuente de electrones “en la cima de la
cuesta”, cuya energía puede liberarse a medida que “caen” en un gradiente
energético. Los principales combustibles, los hidratos de carbono y las grasas, son
reservorios de electrones asociados con el hidrógeno. En la siguiente ecuación se
puede apreciar la ecuación general de la respiración celular:
1
Como químicos, sabemos que la glucosa se combina con el oxígeno cuando se

suministra una cantidad de energía necesario que corresponde a la energía de
activación, esta glucosa se quema en el aire liberando energía en una cantidad de
686 Kcal (2870 KJ) por molécula de glucosa. La temperatura corporal no es lo
suficientemente elevada como para inicial la combustión de la glucosa. Por lo tanto,
las enzimas disminuyen la energía de activación de la reacción y permiten que el
azúcar sea oxidada en una serie de pasos.
Si toda la energía se libera del combustible al mismo tiempo, no puede

emplearse eficientemente para el trabajo constructivo. Por ejemplo, si se explota un
tanque de gasolina, no se impulsará un automóvil muy lejos. La respiración celular
tampoco oxida a la glucosa en único paso explosivo. En lugar de ello, la glucosa y
otros combustibles orgánicos se degradan en una serie de pasos, cada uno de los
cuales es catalizado por una enzima. En ciertos pasos claves los electrones se separan
de la glucosa cada electrón viaja con un protón formando así un átomo de
hidrógeno. Los átomos de hidrógeno no se transfieren directamente al oxígeno, sino
que primero pasan a una coenzima denominada NAD+ como aceptor de electrones
que funciona como agente oxidante durante la respiración.
Pero ¿de qué manera el NAD+ atrapa los electrones de la glucosa y otras
moléculas orgánicas? Las enzimas llamadas deshidrogenasas eliminan un par de
átomos de hidrógeno (dos protones y dos electrones) del sustrato (por ejemplo, un
azúcar) oxidándolo. La enzima entrega los dos electrones junto con un protón a su
coenzima NAD+, el otro protón se libera a la solución:
2
Al recibir el NAD+ dos electrones negativos y un protón positivo, este

neutraliza sus cargas. Los electrones pierden muy poca energía potencial cuando
son transferidos de un sustrato a las NAD+. Cada molécula de NADH formada
durante la respiración representa energía almacenada que puede usarse para
producir ATP.
LAS ETAPAS DE LA RESPIRACIÓN CELULAR
La respiración es una función acumulativa de tres etapas metabólicas:
1. Glucólisis
2. El ciclo del ácido cítrico
3. Fosforilación oxidativa
Técnicamente la respiración celular se define incluyendo solamente los

procesos que requieren O2: el ciclo del ácido cítrico y la fosforilación oxidativa. Se
incluye la glucólisis, aunque no requiere oxígeno porque la mayor parte de las
células que respiran usan la energía que proviene de la glucosa.
Las primeras dos etapas de la respiración celular, la glucólisis y el ciclo del

ácido cítrico, son las vías catabólicas que descomponen la glucosa y otros
combustibles orgánicos. Parte de los pasos de estos dos mecanismos son reacciones
redox, en las cuales las enzimas deshidrogenasas transfieren electrones desde los
sustratos al NAD+ para formar NADH.
3
En la tercera etapa de la respiración (fosforilación oxidativa), la cadena de

transporte de electrones acepta electrones de los productos de degradación de las
primera etapas (desde el NADH) y pasa esos electrones de una molécula a otra. Al
final de la cadena, los electrones se combinan con el oxígeno molecular y con los
iones protones para formar agua.
La membrana interna de la mitocondria es el sitio de transporte de electrones

y de la quimiósmosis, es decir, donde ocurre la fosforilación oxidativa. Este
mecanismo es responsable de casi el 90% del ATP generado por la respiración, el
resto proviene de los dos primeros mecanismos de la respiración, la glucólisis y el
ciclo del ácido cítrico, que son comúnmente llamados fosforilación a nivel del
sustrato. Molécula de sustrato se refiere a una molécula orgánica producida durante
el catabolismo de la glucosa.
Por cada molécula de glucosa degradada a dióxido de carbono y agua en la

respiración, la célula sintetiza cerca de 38 moléculas de ATP.
FOSFORILACIÓN OXIDATIVA (FO)
La fosforilación oxidativa es la culminación del metabolismo productor de

energía en los organismos aeróbicos (necesitan oxígeno para vivir). Todos los pasos
oxidativos en la degradación de glucósidos, grasas y aminoácidos convergen en esta
etapa final de la respiración celular en la que la energía de la oxidación impulsa la
síntesis de ATP. La fosforilación oxidativa y la fotofosforilación (fotosíntesis)
aportan conjuntamente la mayor parte del ATP.
En tales procesos degradativos se generan cofactores reducidos NADH,

FADH2, ubiquinol QH2; estos compuestos son forma de moneda energética, ya que
su oxidación por oxígeno molecular en los organismos aeróbicos es una reacción
exergónica. La energía libre generada de este modo se usa para la síntesis de ATP a
partir de ADP y Pi.
En los eucariotas la fosforilación oxidativa tiene lugar en la mitocondria; y

en los procariotas se da en la membrana plasmática. La FO produce la reducción
de O2 a H2O gracias a los electrones cedidos por los cofactores NADH y el FADH2 y
tiene lugar tanto en la luz como en la oscuridad. Recordemos que los cofactores
pueden ser uno o varios iones inorgánicos (Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+) o una molécula
orgánica o metalorgánica compleja denominada coenzima.
El NAD, dinucleótido de nicotinamida y adenina, más conocido como nicotin

adenin dinucleótido (abreviado NAD+ en su forma oxidada y NADH en su forma
4
reducida), es una coenzima encontrada en células vivas y compuesta por un

dinucleótido, ya que está formada por dos nucleótidos unidos a través de sus grupos
fosfatos, siendo uno de ellos una base de adenina y el otro de nicotinamida. Su
función principal es el intercambio de electrones y protones y en la producción de
energía de todas las células.
El flavín adenín dinucleótido o dinucleótido de flavina y adenina (abreviado

FAD en su forma oxidada y FADH2 en su forma reducida) es una coenzima que
interviene en las reacciones metabólicas de oxidación-reducción. El FAD es una
coenzima que interviene como dador o aceptor de electrones y protones (poder
reductor) en reacciones metabólicas redox; su estado oxidado (FAD) se reduce a
FADH2 al aceptar dos átomos de hidrógeno (cada uno formado por un electrón y un
protón).
La mitocondria:
La mitocondria es el sitio donde se realiza la fosforilación
oxidativa en los
eucariotas. Esta organela
tiene dos membranas, la
membrana mitocondrial
externa tiene pocas
proteínas, es fácilmente permeable a
pequeñas moléculas (Mr < 5000) e iones los
cuales se mueven libremente a través de
canales transmembrana compuestos por una
familia de proteínas integrales de
membranas llamadas porinas. Las porinas
son proteínas con estructura barril β
formadas por láminas β. Pertenecen a las
proteínas integrales de membrana, que son
las que se ubican a través de una membrana
celular y funcionan como poros a través de
los cuales las moléculas se pueden difundir.
Como la membrana externa es totalmente
permeable frente a moléculas pequeñas, el
espacio intermembrana tiene más o menos la
misma composición en cuanto a iones y
metabolitos que el citosol que rodea a la
mitocondria.
La membrana interna es impermeable

a la mayoría de las moléculas pequeñas e
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iones, incluido el protón; solo algunas moléculas sin carga pueden atravesarla como
el H2O, O2 y CO2, las demás especies que cruzan la membrana interna son aquellas
para las que existen transportadores específicos que no son otra cosa que complejos
enzimáticos, que no son otra cosa que proteínas, más específicamente complejos
multiproteicos (complejos I, II, III, IV y ATP-sintasa también llamado complejo V), y
unido a estas proteínas se encuentran los grupos prostéticos (compuestos no
proteicos esenciales para las funciones catalíticas de ciertas encimas); la membrana
interna aloja a estos componentes de la cadena respiratoria. Esta membrana está
muy plegada y el resultado es una superficie muy grande, a estos pliegues se les
llama crestas.
La matriz mitocondrial es el espacio delimitado por la membrana interna

contiene al complejo de piruvato deshidrogenasa, las enzimas del ciclo del ácido
cítrico (excepto el complejo de Succinato deshidrogenasa, que está incrustado en la
membrana interna), y la mayor parte de la enzima que catalizan la oxidación de los
ácidos grasos y la ruta de oxidación de los aminoácidos; es decir, todas las rutas de
oxidación de combustibles excepto la glucólisis que tiene lugar en el citosol.
Transportadores universales de electrones:
La fosforilación oxidativa comienza con la entrada de electrones. La mayor

parte de estos electrones provienen de la glucólisis y el ciclo del ácido cítrico. Las
enzimas llamadas deshidrogenasas eliminan un par de átomos de hidrógeno (dos
protones y dos electrones) del sustrato (por ejemplo, un azúcar) oxidándolo. La
enzima entrega los dos electrones junto con un protón a los aceptores universales de
electrones que son coenzima de la deshidrogenasa: nucleótidos de nicotinamida
(NAD+ o NADP+) o nucleótidos de flavina (FMN o FAD).
Las deshidrogenasas ligadas a nucleótidos de nicotinamida catalizan

reacciones reversibles del siguiente tipo:
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Las deshidrogenasas ligadas a NAD eliminan dos átomos de hidrógenos de

sus sustratos. Uno es transferido en forma de ion hidruro (:Hˉ) al NAD+ mientras
que el otro aparece como protón (H+) en el medio. El NADH y NADPH son
transportadores electrónicos hidrosolubles que se asocian reversiblemente con
deshidrogenasas. El NADH transporta los electrones que provienen de reacciones
catabólicas (glucólisis y ciclo del ácido cítrico) a su punto de entrada en la cadena
respiratoria (FO). El NADPH generalmente suministra electrones a reacciones
anaeróbicas. Ni el NADH ni el NADPH pueden atravesar la membrana interna de
la mitocondria, pero los electrones que transportan pueden ser atravesados de
manera indirecta. Las especies NAD+ y NADP+ son las formas oxidadas, y las
especies NADH y NADPH las formas reducidas.
Las deshidrogenasas ligadas a nucleótidos de flavina (FMN o FAD),

flavoproteínas, están unidos entre sí de manera muy fuerte, a veces covalente. La
forma oxidada del nucleótido de flavina (FMN y FAD) puede aceptar un electrón
(dando la forma se semiquinona) o dos electrones dando las especies reducidas
(FMNH2 y FADH2).
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El potencial de reducción estándar del nucleótido de flavina, a diferencia de lo

que sucede con el NAD+ y NADP+, depende de la proteína a la que esté asociado,
debido a las interacciones entre los grupos funcionales de la proteína con el
nucleótido ya que se produce una distorsión de los orbitales electrónicos de ese
último, con lo que varía la estabilidad relativa de la forma oxidada y reducida.
Transportadores de electrones unidos a membrana:
En la membrana interna de la mitocondria, se encuentran cuatro conjuntos

oligoméricos de proteínas, los complejos enzimáticos. Estos complejos son proteínas
integrales de membrana con grupos prostéticos capaces de aceptar y donar uno o
dos electrones que actúan secuencialmente. Hay tres tipos de transferencia
electrónica en la FO:
I. Transferencia directa de electrones: Tal como sucede en la reducción

Fe3+ a Fe2+.
II. Transferencia de un átomo de hidrógeno (H+ + eˉ).
III. Transferencia de un ion hidruro (:Hˉ) portados de dos electrones.
Además del NAD y de las flavoproteínas, hay otros tres tipos de moléculas
transportadoras de electrones que funcionan en la cadena respiratoria:
1) Benzoquinona hidrofóbica (Ubiquinona también llamada coenzima Q o solo

Q).
2) Citocromos.
3) Proteínas ferro-sulfuradas.
Ubiquinona (Q): El más sencillo de los trasportadores de electrones es una

molécula pequeña hidrofóbica, disuelta en la bicapa lipídica, que posee una larga
cadena isoprenoide (que le proporciona a la molécula su carácter apolar) conocida
como Ubiquinona o coenzima Q. Una Ubiquinona Q puede aceptar o ceder uno o
dos electrones, y por cada electrón que transporta acepta temporalmente un protón
del medio. Cuando la ubiquinona acepta un electrón también acepta un protón
transformándose en el radical semiquinona (˙QH). Cuando la ubiquinona acepta
dos electrones, y por lo tanto dos protones, se convierte en el ubiquinol (QH2).
Debido a que la ubiquinona es pequeña e lipofílica, se mueve libremente en dos
dimensiones en la membrana mitocondrial interna transportando electrones y
protones desde los complejos I o II al complejo III. La forma Q de la ubiquinona es
la especie oxidada, y la forma QH2 es la especie reducida. La ubiquinona solo acepta
electrones del complejo I y II para luego transferirlos al complejo III.
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Citocromos: La palabra citocromo significa literalmente “color celular”. Los

citocromos son una familia de proteínas coloreadas ya que tienen una intensa
absorción de luz visible, debida a la presencia del grupo prostético hemo que
contiene hierro. El átomo de hierro pasa del estado oxidado férrico Fe 3+ al estado
reducido ferroso Fe2+ cada vez que acepta un electrón. La mitocondria contiene tres
clases de citocromos que se distinguen por diferencias en sus espectros de absorción
de la luz y que se designan a, b y c. Cada tipo de citocromo en su estado reducido
(Fe2+) tiene tres bandas de absorción en
el espectro visible. Los cofactores hemo
de los citocromos a y b están unidos
muy fuertemente, pero no de manera
covalente, a sus proteínas asociadas. Los
grupos hemos de los citocromos c están
unidos covalentemente a la proteína por
medio de residuos de cisteína (Cys).
El potencial de reducción estándar

del átomo de hierro del grupo hemo de
los citocromos, al igual que en la
flavoproteínas, depende de su
interacción con las cadenas laterales de
la proteína.
Los citocromos a y b son proteínas

integrales de la membrana mitocondrial interna. El citocromo c, es una proteína
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periférica de membrana, liposoluble que se asocia mediante interacciones

electrostáticas con la parte externa de la membrana mitocondrial interna y es móvil,
y transfiere electrones desde el complejo III al complejo IV.
El grupo hemo consiste en un anillo de porfirina plano con un átomo de hierro

unido fuertemente y sostenido por cuatro átomos de nitrógeno de las esquinas del
cuadrado. El átomo de hierro de cada citocromo acepta y libera alternadamente un
electrón alternando los estados de oxidación del átomo de hierro.
Proteínas ferro-sulfuradas: Estas proteínas (Fe-S) presentan entre uno, dos y

cuatro átomos de hierro unidos a un número igual de átomos de azufre inorgánico
o con átomos de azufre de cadenas laterales de residuos de cisteína, o con los dos al
mismo tiempo, formando un centro de hierro-azufre en la proteína. Todas las
proteínas ferro-sulfuradas participan en la transferencia de un electrón en la que se
oxida o reduce uno de los átomos de hierro de la agrupación ferro-sulfurada.
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Orden en que operan los transportadores de electrones:
Se ha determinado experimentalmente los potenciales de reducción estándar

de los trasportadores de electrones. Y se encontró que estos funcionan en orden de
creciente de potencial de reducción, porque los electrones tienden a fluir
espontáneamente desde los transportadores con un potencial estándar de reducción
más bajo hacia un transportador con un potencial estándar de reducción más
elevado. El orden deducido de los transportadores deducido según este método es:
𝑵𝑨𝑫𝑯 → 𝑸 → 𝒄𝒊𝒕𝒐. 𝒃 → 𝒄𝒊𝒕𝒐. 𝒄𝟏 → 𝒄𝒊𝒕𝒐. 𝒄 → 𝒄𝒊𝒕𝒐. 𝒂 → 𝒄𝒊𝒕𝒐. 𝒂𝟑 → 𝑶𝟐
Transporte de electrones:
Los transportadores de electrones de la cadena respiratoria están organizados

en complejos proteicos supramoleculares incrustados en la membrana interna, estos
son cuatro complejos distintos de transportadores electrónicos, siendo cada uno de
ellos capaz de catalizar la transferencia electrónica.
Complejo I (NADH deshidrogenasa o ubiquinona oxidorreductasa):

Transfiere electrones del NADH a la ubiquinona. El trayecto de electrones comienza
con este complejo. Es el mayor de los complejos enzimáticos respiratorios, con una
masa aproximada de 800000 Daltons. Es una enzima enorme compuesta por 42
cadenas polipeptídicas diferentes, incluyendo una flavoproteína que contiene FMN
y como mínimo seis centros ferro-sulfurados. El complejo I tiene una estructura en
forma de “L” con un brazo de la L (el más largo) liposoluble sumergido
completamente en la membrana, este módulo contiene la actividad transportadora
de electrones. Y el otro brazo (el más corto) prolongándose hace la matriz
mitocondrial.
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Esta enzima cataliza dos procesos simultáneos forzosamente acoplados:
1) La transferencia exergónica de un par de electrones a través de un ion

hidruro desde el NADH y la transferencia de un protón de la matriz,
ambos hacia la ubiquinona Q:
𝑵𝑨𝑫𝑯 + 𝑯+ + 𝑸 → 𝑵𝑨𝑫+ + 𝑸𝑯𝟐
2) La transferencia endergónica de cuatro protones de la matriz hacia el

espacio intermembrana.
Por lo tanto, es una bomba de protones impulsada por la energía de

transferencia electrónica que cataliza una reacción vectorial: mueve los protones en
una dirección específica desde una localización (la matriz que se carga
negativamente con la salida de los protones) hacia otra (el espacio intermembrana,
que se carga positivamente). Entonces, para resaltar todo el proceso se puede
atender a la ecuación de todo el proceso que se resume así:
𝑵𝑨𝑫𝑯 + 𝟓𝑯+
𝑵 + 𝑸 → 𝑵𝑨𝑫
+
+ 𝑸𝑯𝟐 + 𝟒𝑯+
𝑷
Donde los subíndices “N” y “P” indican la localización de los protones. “P”
para la carga positiva, que significa hacia el espacio intermembrana. Y “N” para
negativo, que significa desde la matriz.
El complejo I incluye varios grupos prostéticos que participan en la

transferencia electrónica al experimentar reducción cuando reciben electrones y
oxidación cuando los ceden al siguiente grupo en la cadena. Resulta ser que estos
grupos, o centros redox, tienen potenciales de reducción que se encuentran de
manera aproximada entre los potenciales de reducción de NAD+ (Eº= -0.315 V) y
ubiquinona (Eº= +0.045 V). Esto
les permite formar una cadena en
la cual los electrones siguen un
recorrido de potencial de
reducción creciente. Los centros
redox no necesitan estar en
contacto estrecho entre sí, como
sería el caso si el grupo por
transferir fuera una entidad
química más grande. Un electrón
puede moverse entre centros
redox a 14 Å de distancia
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mediante efecto de túnel a través de los enlaces covalentes de la proteína.
Los dos electrones donados por NADH son captados primero por
mononucleótido de flavina (fig 15-7). Este grupo prostético unido de modo no
covalente, que transfiere los electrones, uno a la vez, a un segundo tipo de centro
redox, un grupo hierro-azufre (Fe–S).
𝑭𝑴𝑵 + 𝟐𝑯+ + 𝟐𝒆− → 𝑭𝑴𝑵𝑯𝟐
Los grupos Fe–S son portadores de un electrón. Tienen estado de oxidación de

+3 (oxidado) o +2 (reducido), sin importar el número de átomos de Fe en el grupo
(cada grupo es una estructura conjugada que funciona como unidad independiente).
Los electrones viajan entre varios grupos Fe-S antes de llegar a la ubiquinona. Al
igual que el FMN, la ubiquinona es un portador de dos electrones, pero acepta un
electrón a la vez de un donador Fe–S.
A medida que se transfieren electrones de NADH a ubiquinona, el complejo I

transfiere cuatro protones de la matriz al espacio intermembrana. El movimiento de
protones de un lado a otro de la membrana es realizado por cambios
conformacionales de proteínas que ocurren cuando los grupos redox se reducen de
manera transitoria y se reoxidan. Nótese que, en este mecanismo de transmisión, los
protones captados de la matriz no son los mismos que se liberan en el espacio
intermembrana. Los grupos Fe-S proporcionan un canal para los electrones que se
dirigen hacia el brazo del complejo que se encuentra sumergido en la membrana,
donde la ubiquinona (Q) acepta electrones uno por uno, pasando a un estado
intermediario de un radical semiquinona (Q˙) antes de llegar a su estado totalmente
reducido (QH2):
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𝑸 + : 𝑯− + 𝑯+ → 𝑸𝑯𝟐
Entonces, en el complejo I, se transfirieron dos protones (uno del NADH y otro

proveniente de la matriz) al FMN para formar FMNH2. Estos dos protones, o sus
equivalentes, se consumen en la reducción de la ubiquinona Q al ubiquinol QH2. Así
que, se toman dos protones de la matriz y se transfieren al Q. Esto quiere decir, que
los protones que toma la ubiquinona para convertirse en ubiquinol no son los
mismos que proporcionó el NADH y el protón de la matriz necesarios para pasar de
FMN a FMNH2.
Complejo II (Succinato deshidrogenasa o ubiquinona oxidorreductasa):

Transfiere electrones del succinato a la ubiquinona. Es más pequeño y sencillo que
el complejo I. Contiene cinco grupos
prostéticos de dos tipos y cuatro
subunidades proteicas diferentes. Las
subunidades C y D son proteínas
integrales de membrana, contienen un
grupo hemo y hemo b y un sitio de
unión para la ubiquinona, que es el
aceptor final de electrones en la
reacción catalizada por el complejo II.
Las sub unidades A y B se extienden
hacia la matriz y contienen tres centros
2Fe-2S, FAD unido a un sitio de unión
para el sustrato succinato.
La enzima está compuesta de

cuatro subunidades, dos hidrofílicas y
dos hidrofóbicas:
 Succinato deshidrogenasa
subunidad A (SDHA): Es una
flavoproteína (Fp) hidrofílica que tiene
unida covalentemente como cofactor una molécula de FAD. También
contiene el sitio de unión del succinato.
 Succinato deshidrogenasa subunidad B (SDHB): También hidrofílica,
contiene tres clústers de hierro-azufre: 2Fe-2S, 4Fe-4S y 3Fe-4S.
 Succinato deshidrogenasa subunidad C (SDHC): Hidrofóbica. Une el
complejo proteico a la membrana de la mitocondria.
 Succinato deshidrogenasa subunidad D (SDHD): Hidrofóbica. Une el
complejo proteico a la membrana de la mitocondria.
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Otra fuente de electrones para la cadena de transporte es el FADH2, que es otro

producto reducido del ciclo del ácido cítrico. En consecuencia, el complejo II solo
interviene cuando el dador de
electrones es el FADH2, no el
NADH. El dador de electrones
(sustrato) en este complejo es el
succinato. El succinato dona dos
electrones (en forma de ion
hidruro) al FAD del complejo II,
reduciéndolo a FADH2. Luego
la flavina reducida (FADH2)
realiza dos transferencias de
electrones de a uno por vez a los
tres centros hierro-azufre.
Luego, los electrones son
transferidos a la ubiquinona
reduciéndola a ubiquinol.
𝑭𝑴𝑵 + 𝟐𝑯+ + 𝟐𝒆− → 𝑭𝑴𝑵𝑯𝟐
𝑸 + : 𝑯− + 𝑯+ → 𝑸𝑯𝟐
En las reacciones catalizadas por el complejo II se libera muy poca energía libre,
esto quiere decir que el complejo II no puede contribuir en forma directa al gradiente
de concentración de protones a través de la membrana. Más bien suministra
electrones de la oxidación del succinato.
Complejo III (Ubiquinona-citocromo c oxidorreductasa o complejo

citocromo bc1): Transfiere electrones desde la ubiquinona a citocromo c. El ubiquinol
proveniente del complejo I y II, es reoxidado por el complejo III. El complejo III es
una proteína integral de membrana, formado por dos unidades diméricas idénticas,
cada uno constituido por once subunidades diferentes.
La intrincada ruta de los electrones desde el ubiquinol hasta el citocromo c se

describe por medio del ciclo Q de dos rondas, que se esquematiza en la figura. El
resultado neto del ciclo Q es que dos electrones de QH2 reducen dos moléculas de
citocromo c. Además, se transponen cuatro protones al espacio intermembrana, dos
de QH2 en la primera ronda del ciclo Q y dos de QH2 en la segunda ronda. Este
movimiento de protones contribuye al gradiente protónico transmembrana.
En primera instancia, el ubiquinol (QH2) del complejo I y II se une al sitio QN

del citocromo b, luego transfiere un electrón a la ferrosulfoproteína, oxidándose a la
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semiquinona intermediaria (˙Qˉ). De allí, el electrón se transfiere al grupo hemo del

citocromo c1 y luego al citocromo c. El en centro ferro-sulfurado del citocromo c el
hierro pasa de Fe3+ a Fe2+ al aceptar el electrón. El citocromo c es una proteína soluble
del espacio intermembrana (hidrosoluble), después de que el grupo hemo de éste
acepta un electrón, se deslaza hacia el complejo IV para entregar el electrón a un
centro de cobre binuclear.
Luego, la semiquinona (˙Qˉ) dona su otro electrón al citocromo b (desde bL a

bH). Y la ubiquinona oxidada resultante Q se mueve hacia otro sitio de unión Q P,
dejando el sitio para una nueva ubiquinona que continuará el ciclo, donde acepta el
electrón del citocromo b y se convierte en una semiquinona semireducida (˙Qˉ). Los
dos protones de la ubiquinona inicial QH2 se liberan al espacio intermembrana.
En una segunda instancia, un segundo ubiquinol QH2 se une al sitio de unión

QN para donar sus dos electrones al complejo III y dos protones al espacio
intermembrana. Uno de estos electrones reduce al citocromo c (Fe3+ a Fe2+), y el
segundo va a l citocromo b y luego a la semiquinona en espera producida en la
primera parte del ciclo. Este paso regenera QH2 utilizando protones de la matriz.
La ecuación neta de las reacciones redox del ciclo Q es:
𝑸𝑯𝟐 + 𝟐𝒄𝒚𝒕 𝒄𝟏 (𝒐𝒙𝒊. 𝑭𝒆+𝟑 ) + 𝟐𝑯+ +𝟐 +

𝑵 → 𝑸 + 𝟐𝒄𝒚𝒕 𝒄𝟏 (𝒓𝒆𝒅. 𝑭𝒆 ) + 𝟒𝑯𝑷
La reacción completa catalizada por la ubiquinona-citocromo c

oxidorreductasa (el complejo III) incluye al ciclo Q y la translocación de protones a
través de la membrana. Se puede decir que esta reacción es una de las más
importantes y fundamentales en todo el metabolismo.
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Complejo IV (Citocromo c oxidasa): Transporta electrones desde el citocromo

c del complejo III al oxígeno molecular reduciéndolo a agua. El complejo IV es una
enzima muy grande con trece subunidades proteicas y una Mr 204000. Esta enzima
cataliza tanto la transferencia de electrones como el bombeo de protones.
La subunidad II del complejo III

contiene dos iones Cu que forman
complejos con los grupos -SH de dos
residuos de cisteína (Cys) en un centro
binuclear (CuA). La subunidad I, está casi
totalmente embebida en la membrana,
contiene dos grupos hemos (a y a3) y otro
ion cobre (CuB). El hemo a3 y CuB el
forman un segundo centro binuclear que
acepta los electrones del hemo a y los
transfiere al O2 unido al hemo a3. La
subunidad III, esta embebida por
completo en la membrana, no tiene centros
redox, su función es estabilizar las
subunidades I y II y ayuda a proteger los
centros redox contra reacciones oxido-
reducción inadecuadas.
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La transferencia de electrones a través del complejo IV va del citocromo c al

centro CuA, al hemo a, al centro hemo a3-CuB y finalmente al O2. Cada electrón viaja
del citocromo c al centro redox CuA, que tiene dos iones cobre, y luego a un grupo
hemo a. De ahí viaja a un centro binuclear consistente en el átomo de hierro de hemo
a3 y un ion cobre (CuB). La reducción del O2 cuatro electrones ocurre en el centro
binuclear Fe-Cu. Los centros redox transporta un único electrón a la vez. En los
centros redox el cobre pasa de Cu2+ a Cu+.
Por cada cuatro electrones que pasan a través del complejo, la enzima consume
cuatro protones del “sustrato” de la matriz (lado negativo) convirtiendo el O 2 en
2H2O. También utiliza la energía de esta reacción redox para bombardear un protón
al espacio intermembrana (lado positivo) por cada electrón que pasa. La reacción
global catalizada por el complejo IV es:
𝟒𝒄𝒚𝒕 𝒄 (𝒓𝒆𝒅. 𝑭𝒆𝟐+ ) + 𝟖𝑯+ 𝟑+ +

𝑵 + 𝑶𝟐 → 𝟒𝒄𝒚𝒕 𝒄 (𝒐𝒙𝒊. 𝑭𝒆 ) + 𝟒𝑯𝑷 + 𝟐𝑯𝟐 𝑶
La transferencia de electrones produce energía:
La transferencia de dos electrones desde el NADH al oxígeno molecular a

través de la cadena respiratoria se puede describir como:
𝟏 𝑲𝑱
𝑵𝑨𝑫𝑯 + 𝟏𝟏𝑯+ + +
𝑵 + 𝑶𝟐 → 𝑵𝑨𝑫 + 𝟏𝟎𝑯𝑷 + 𝑯𝟐 𝑶 𝑬 = −𝟐𝟐𝟎 (𝒅𝒆 𝑵𝑨𝑫𝑯)
𝟐 𝒎𝒐𝒍
La mayor parte de esta energía se usa para bombardear protones desde la

matriz hacia el espacio intermembrana. Por cada par de electrones transferidos al
oxígeno molecular cuatro protones son bombardeados por el complejo I, cuatro por
el complejo III y dos por el complejo IV.
La energía electroquímica, inherente a esta diferencia de concentración de

protones y la separación de cargas, es lo que se denomina fuerza protón-motriz; y
tiene dos componentes:
1) La energía química potencial debido a la diferencia de concentración de

protones entre las dos regiones separadas por la membrana interna.
2) La energía eléctrica potencial que se origina con la separación de cargas
cuando un protón cruza la membrana sin un contraión.
En las mitocondrias y cloroplastos aeróbicos, la energía electroquímica en el

gradiente protónico se usa para impulsar la síntesis de ATP a partir de ADP y Pi.
18
Síntesis de ATP: Complejo V (ATP-sintasa):
La fuerza protón-motriz conserva energía más que suficiente (220 KJ/mol)

para sintetizar ATP, ya que la formación de un mol de este requiere 50 KJ. El modelo
quimiosmótico (del griego osmos, empujar) propuesto por Peter Mitchell es el
paradigma de este mecanismo. Según este modelo, la energía electroquímica
inherente a la diferencia en la concentración de protones la separación de cargas a
través de la membrana mitocondrial interna (la fuerza protón-motriz), impulsa la
síntesis de ATP a medida que los protones fluyen de manera pasiva de regreso a la
matriz a través de un poro que se encuentra asociado a la ATP-sintasa. Los protones
no pueden difundir de regreso al interior de la matriz porque la membrana interna
es impermeable a los iones. Por medio de la siguiente ecuación se puede representar
la síntesis de ATP a causa de la fuerza protón-motriz:
𝑨𝑫𝑷 + 𝑷𝒊 + 𝒏𝑯+ +
𝑷 → 𝑨𝑻𝑷 + 𝑯𝟐 𝑶 + 𝒏𝑯𝑵
Estructura y funcionamiento de la ATP-Sintasa:
La ATP-sintasa mitocondrial es un gran complejo enzimático y cataliza la

formación de ATP a partir de ADP y Pi, acompañada por un flujo de protones desde
el espacio intermembrana a la matriz mitocondrial.
La ATP-sintasa tiene dos componentes:
F1: Una proteína periférica de

membrana. Está compuesto por las
estructuras α3β3γδε (alfa-beta-
gamma-delta épsilon).
Fo: Una proteína integral de

membrana. Está compuesto por las
estructuras a1b2c12. El subíndice
“o” indica sensible a la
ologomicina. Este componente
consta de una subunidad a, dos
subunidades b que se extienden
hacia arriba para interactuar con
F1, y 12 subunidades c que forman
un anillo en la membrana
hidrofóbico y pequeño. El Fo tiene
un canal o poro protónico por el
cual los protones se escapan tan
19
rápidamente como son bombardeados por la transferencia electrónica y, sin un

gradiente de protones, las vesículas que carecen de F1 no pueden sintetizar ATP. El
transporte protónico a través de Fo implica la rotación del anillo c frente a la
subunidad a estacionaria.
Cuando se coloca de modo

correcto una subunidad c frente a
una subunidad a, la subunidad c
puede captar un protón del espacio
intermembrana. Luego al rotar 30º la
unidad c coloca otra subunidad c en
posición para poder liberar su protón
en la matriz. El anillo c en realidad
puede girar en cualquier sentido.
La subunidad γ del componente F1 está unida al anillo c y gira con él. Solo la
subunidad β tiene actividad catalítica. Las 6 subunidades α y β tienen estructura
terciaria similares y se unen formando 3 pares αβ, y cada una de los tres pares de
unidad αβ tienen conformación ligeramente distinta, y por razones estéricas las tres
unidades no pueden adoptar la misma conformación al mismo tiempo. Los tres
pares αβ cambian su conformación cuando γ gira. El hexámero αβ mismo no gira.
Dado que las tres subunidades αβ actúan de manera cooperativa, todas cambian sus
conformaciones de manera simultánea a medida que la subunidad γ gira. Se
requiere de una rotación completa (360º) para devolver la enzima a su estado inicial,
pero por cada giro de 120º da por resultado la liberación de ATP de uno de los tres
sitios activos.
Dicho de otro modo, una subunidad β

determinada empieza en conformación β-ADP,
que une ADP y Pi del medio circundante. A
continuación, la subunidad cambia de
conformación adoptando la forma β-ATP que
une y estabiliza fuertemente el ATP. Finalmente,
la subunidad cambia hacia la conformación β-
vacía, que tiene una afinidad muy baja por el
ATP, por lo que el ATP recién sintetizado se
libera de la superficie de la enzima. Cuando esta
subunidad vuelve a adoptar la conformación β-
ADP se une ADP + Pi, con lo que se inicia otra
ronda de catálisis. La fuerza protón-motriz hace
que el eje central γ rote, el cual se pone en
20
contacto con cada par de subunidades αβ de forma sucesiva, lo que produce un

cambio en la conformación de la unidad. La subunidad γ rota en un sentido cuando
sintetiza ATP y en el sentido contrario cuando hidroliza ATP.
La fuerza protón-motriz suministra energía para el transporte activo

de ATP:
Aunque el papel principal del gradiente de protones en la mitocondria es

suministrar energía para la síntesis de ATP, la fuerza protón-motriz también sirve
para impulsar varios procesos de transporte esenciales para la fosforilación
oxidativa. La membrana mitocondrial interna es generalmente impermeable a las
especies cargadas, pero hay dos sistemas específicos que transportan ADP y Pi a la
matriz y ATP hacia el citosol externo.
La adenina nucleótido translocasa, integral de la membrana interna, une ADP3ˉ

en el espacio intermembrana y lo transporta a la matriz en intercambio con una
molécula de ATP4ˉ transportada simultáneamente hacia el exterior. Debido a que
este transportador antiparalelo transporta cuatro cargas negativas hacia fuera y tres
negativas hacia dentro, su actividad viene favorecida por el gradiente
electroquímico transmembrana que proporciona a la matriz una carga neta negativa.
Un segundo sistema de transporte de la membrana es esencial para la FO, este

es la: fosfato translocasa que promueve el cotransporte paralelo de un 𝐻2 𝑃𝑂4− y un
H+ al interior de la matriz. Este proceso de transporte también está favorecido por
el gradiente de protones transmembrana. Observar que el proceso requiere que un
protón pase del lado positivo (espacio intermembrana) al lado negativo (matriz),
consumiendo parte de la energía de la transferencia electrónica.
21
FOTOSÍNTESIS, FOTOFOSFORILACIÓN (FF)
La fotosíntesis es la fosforilación impulsada por la luz, también llamada

fotofosforilación. Los organismos fotosintéticos atrapan la energía solar formando
ATP y NADPH a partir de reactivos como CO2 y H2O; y de forma simultanea
desprenden O2 a la atmósfera. Los heterótrofos aeróbicos (los humanos, y la plantas
en periodos oscuros, por ejemplo) usan el O2 formado para degradar los productos
orgánicos ricos en energía de la fotosíntesis a CO2 y H2O generando ATP. El CO2
vuelve a la atmosfera para ser utilizado de nuevo por los organismos fotosintéticos.
De este modo la energía solar proporciona la fuerza motriz.
La fotosíntesis se da en una diversidad de bacterias y eucariotas unicelulares

(algas) así como en plantas vasculares. La ecuación global de la fotosíntesis en las
plantas vasculares describe una reacción de oxidoreducción en la que el agua cede
electrones (en forma de hidrógeno) para dar la reducción de dióxido de carbono a
glúcido (CH2O):
𝒍𝒖𝒛
𝑪𝑶𝟐 + 𝑯𝟐 𝑶 → 𝑶𝟐 + (𝑪𝑯𝟐 𝑶)
Características generales de la fotofosforilación:
A diferencia del NADH, que es el principal dador de electrones en la FO, el

agua es un dador electrónico pobre con un Eºred= 0,816 V, comparado con -0,320 V
para el NADH. La FF difiere de la FO en que necesita el aporte de energía en forma
de luz para crear un buen dador electrónico.
En la FF los electrones fluyen a través de una serie de transportadores ligados

a membrana entre los que se encuentran citocromos, quinonas y proteínas ferro-
sulfuradas, al mismo tiempo que se bombean protones a través de la membrana para
crear un potencial electroquímico.
La transferencia de e- y H+ es catalizada por complejos similar en estructura y

función al complejo III en la mitocondria de la FO. La diferencia de potencial
electroquímico que se genera es la fuerza motriz para sintetizar ATP a partir de ADP
y Pi, catalizada por un complejo la ATP-sintasa ligada a membrana muy similar al
que funciona en la FO.
La fotosíntesis en plantas abarca dos procesos:
Las reacciones dependientes de la luz (r. luminosas): Tiene lugar en el

tilacoide. Solo tienen lugar cuando se ilumina la planta. En estas reacciones la
22
energía luminosa es absorbida por la clorofila y otros

pigmentos de la célula fotosintética, conservándose en forma
de ATP y NADPH, y simultáneamente se elimina O2.
Las reacciones de asimilación de carbono (r. de fijación

de carbono o ciclo de Calvin): Tienen lugar en el
estromaTambién llamadas inadecuadamente reacciones
oscuras. Estas reacciones son impulsadas por los productos de
las r. luminosas. Y en ellas se usa ATP y NADPH para reducir
el CO2 formando triosas fosfato, almidón y glucosa, y otros
productos derivados de los mismo. Durante todo este texto,
solo nos ocuparemos re las reacciones en fase lumínica.
La fotosíntesis en plantas tiene lugar en los cloroplastos:
En las células eucariotas

fotosintéticas las reacciones
lumínicas y las de fijación de
carbono tienen lugar en los
cloroplastos. Estos organelos están
formados por dos membranas al
igual que las mitocondrias. La
membrana externa es una bicapa
fosfolipídica permeable a iones y
moléculas. La membrana interna es
impermeable.
El compartimiento interno
encerrado por la membrana interna
se llama estroma que es una fase acuosa, es análogo a la matriz mitocondrial y es
rico en enzimas que son necesarias para las reacciones de fijación de carbono. Dentro
del estroma hay una estructura membranosa llamada tilacoide. A diferencia de las
crestas planas o tubulares de las mitocondrias, la membrana tilacoide se pliega en
pilas de vesículas aplanadas y envuelve un compartimento llamado gana o luz
tilacoide. Los pigmentos fotosintéticos y los complejos enzimáticos que llevan a
cabo las reacciones luminosas y la síntesis de ATP están incrustados en la membrana
de los tilacoides.
23
La luz produce un flujo de electrones en los cloroplastos:
La energía luminosa absorbida hace que fluyan los electrones desde el agua a
un aceptor electrónico, el NADP+ es el aceptor electrónico biológico en los
cloroplastos, según la reacción:
𝒍𝒖𝒛
𝟐𝑯𝟐 𝑶 + 𝟐𝑵𝑨𝑫𝑷+ → 𝟐𝑵𝑨𝑫𝑷𝑯 + 𝟐𝑯+ + 𝑶𝟐
¿Pero cómo es absorbida la energía lumínica? Esta energía es absorbida por el

aparato fotosintético del cloroplasto y convertida a energía química. Los cloroplastos
contienen diversos grupos que absorben luz llamados pigmentos (moléculas que
absorben luz) o fotorreceptores. La
clorofila es el principal fotorreceptor.
Se ve verde porque absorbe tanto luz
azul como roja, en esta molécula los 4
átomos de nitrógeno están coordinados
con un átomo de magnesio, todas las
clorofilas tienen una cadena larga de
fitol. Los cloroplastos tienen tanto
clorofila a como clorofila b, aunque los
dos son verdes sus espectros de
absorción son bastante diferentes. La
mayoría de las plantas contienen el
doble de clorofila a que de clorofila b. Las clorofilas están asociadas a proteínas de
unión especificas formando complejos de captación de luz (LHC por sus siglas en
ingles). Estos complejos tienen 7 moléculas de clorofila a y 5 de b y 2 de pigmentos
asociados a luteína.
Los segundos pigmentos más

comunes son los carotenoides
rojos, que absorben luz azul.
Juntos, estos tipos de pigmentos
absorben todas las longitudes de
onda del espectro visible.
Un pigmento fotosintético es una molécula altamente conjugada. Cuando

absorbe un fotón de la longitud de onda apropiada, uno de sus electrones
deslocalizados es promovido a un orbital de mayor energía, y se dice que la molécula
se excita. Esta molécula excitada puede volver a su estado de baja energía o estado
basal por varios mecanismos:
24
1) La energía absorbida puede perderse como calor.

2) La energía puede liberarse como luz, o fluorescencia. Por razones
termodinámicas, el fotón emitido tiene menor energía (mayor longitud de
onda) que el fotón absorbido.
3) La energía puede transferirse a otra molécula. Este proceso se denomina
transferencia de excitones (un excitón es un paquete de energía transferida)
o transferencia de energía de resonancia, dado que los orbitales moleculares
de los grupos donador y receptor deben oscilar de manera coordinada para
transferir energía. De la misma manera que un fotón es u cuanto de energía
luminosa, el excitón es un cuanto de energía transferida desde una molécula
excitada a otra molécula en un proceso denominado transferencia de excitón.
4) Un electrón de la molécula excitada puede transferirse a una molécula
receptora. En este proceso, llamado fotooxidación, la molécula excitada se
oxida y la molécula aceptora se reduce. Se requiere otra reacción de
transferencia electrónica para restaurar la molécula fotooxidada a su estado
reducido original.
Todos estos procesos de

transferencia de energía ocurren
en los cloroplastos en alguna
medida, pero la transferencia de
excitones y fotooxidación son los
más importantes para la
fotosíntesis.
Complejos de captura de luz transfieren la energía a centros de

reacción por transferencia de excitones:
Los pigmentos dela membrana de tilacoides que absorben luz están

ordenados en conjuntos funcionales denominados fotosistemas. Todas las
moléculas de pigmento de un fotosistema pueden absorber fotones, pero solo
unas pocas moléculas asociadas al centro de reacción fotoquímico están
especializadas en convertir energía luminosa en energía química. Las otras
moléculas de pigmento de un fotosistema están en proteínas de membrana y se
denominan complejos o moléculas captadoras de luz o moléculas antena.
Absorben energía luminosa y la transmiten rápida y eficientemente al centro de
reacción.
25
Dentro de un complejo de captura de luz, las moléculas de pigmento

alineadas de manera precisa pueden transferir con rapidez su energía a otros
pigmentos.
Paso 1: Lo que ocurre es una trasferencia directa de energía desde la

clorofila antena excitada a una molécula de clorofila vecina, excitando la segunda
molécula y permitiendo el retorno de la primera a su estado basal.
Paso 2: Esta transferencia de E llamada transferencia de excitones, se

extiende a un tercer, cuarto o posterior vecino hasta que se exciten las moléculas
de uno de los dos pares esenciales de clorofila a.
Paso 3: En esta molécula de clorofila excitada se promueve el paso de un

electrón a un orbital de E superior. Este electrón pasa a un aceptor electrónico
vecino que forma parte de la cadena de transferencia electrónica, dejando la
molécula de clorofila del centro de reacción con un electrón ausente, indicado por
+.
Paso 4: El aceptor electrónico adquiere una carga negativa en esta
transacción. El electrón perdido por la clorofila del centro de reacción es
reemplazado por un electrón de una molécula dadora de electrones vecina que
queda.
Paso 5: Esta molécula dadora de electrones vecina se carga positivamente,

de forma que la excitación por la luz produce una separación de cargas eléctricas
e inicia una cadena de oxidación reducción.
26
27
Fotosistemas:
Las plantas tienen dos centros de reacción, es decir dos fotosistemas, el

fotosistema I (PSI) y el fotosistema II (PSII). Cada uno tiene un centro de
reacción característico, un tipo de aceptor de electrones junto con un par de
moléculas de clorofila a asociadas con proteínas específicas.
El fotosistema II el centro de reacción de la clorofila a se conoce como P680

debido a que este pigmento absorbe la luz a una longitud de onda de 680 nm, en
la parte roja del espectro. En el fotosistema I, el centro de reacción de la clorofila
a se denomina P700. Estos dos pigmentos, P680 y P700, son en realidad
moléculas idénticas de clorofila a que divida a sus asociaciones con diferentes
proteínas en la membrana tilacoidal afecta su distribución de electrones con lo
que también sus propiedades en absorber luz.
La luz provoca que los fotosistemas embebidos en la membrana tilacoidal

de los cloroplastos, síntesis ATP y NADPH. La clave de esta transformación de
energía es un flujo de e- a través de los fotosistemas y otros componentes
macromoleculares.
Durante las reacciones en fase lumínica de la fotosíntesis existen dos vías

posibles para el flujo de e-: cíclico y no cíclico. El flujo electrónico no cíclico es la
vía predominante.
En las plantas la fase luminosa comienza con el fotosistema II (el numero

indica que fue el segundo en descubrirse) que es una proteína integral de
membrana. Las moléculas de clorofila en este fotosistema funcionan como
antenas y dirigen la energía hacia los centros de reacción, cada uno de los cuales
incluye un par de moléculas conocidas como P680
𝟐𝑯𝟐 𝑶 + 𝟐𝑵𝑨𝑫𝑷+ + 𝟖𝒇𝒐𝒕𝒐𝒏𝒆𝒔 → 𝑶𝟐 + 𝟐𝑵𝑨𝑫𝑷𝑯 + 𝟐𝑯+
28
29
30

Fosforilación Oxidativa y Fotosintesis

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QUÍMICA BIOLÓGICA – SOFÍA CÓRDOBA

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FOSFORILACIÓN OXIDATIVA Y FOTOSÍNTESIS

reducida), es una coenzima encontrada en células vivas y compuesta por un

El flavín adenín dinucleótido o dinucleótido de flavina y adenina (abreviado

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Transportadores universales de electrones:

La fosforilación oxidativa comienza con la entrada de electrones. La mayor

Las deshidrogenasas ligadas a nucleótidos de nicotinamida catalizan

FOSFORILACIÓN OXIDATIVA Y FOTOSÍNTESIS

Las deshidrogenasas ligadas a NAD eliminan dos átomos de hidrógenos de

Las deshidrogenasas ligadas a nucleótidos de flavina (FMN o FAD),

FOSFORILACIÓN OXIDATIVA Y FOTOSÍNTESIS

El potencial de reducción estándar del nucleótido de flavina, a diferencia de lo

Transportadores de electrones unidos a membrana:

En la membrana interna de la mitocondria, se encuentran cuatro conjuntos

I. Transferencia directa de electrones: Tal como sucede en la reducción

1) Benzoquinona hidrofóbica (Ubiquinona también llamada coenzima Q o solo

Ubiquinona (Q): El más sencillo de los trasportadores de electrones es una

FOSFORILACIÓN OXIDATIVA Y FOTOSÍNTESIS

Citocromos: La palabra citocromo significa literalmente “color celular”. Los

El potencial de reducción estándar

Los citocromos a y b son proteínas

FOSFORILACIÓN OXIDATIVA Y FOTOSÍNTESIS

periférica de membrana, liposoluble que se asocia mediante interacciones

El grupo hemo consiste en un anillo de porfirina plano con un átomo de hierro

Proteínas ferro-sulfuradas: Estas proteínas (Fe-S) presentan entre uno, dos y

FOSFORILACIÓN OXIDATIVA Y FOTOSÍNTESIS

Orden en que operan los transportadores de electrones:

Se ha determinado experimentalmente los potenciales de reducción estándar

𝑵𝑨𝑫𝑯 → 𝑸 → 𝒄𝒊𝒕𝒐. 𝒃 → 𝒄𝒊𝒕𝒐. 𝒄𝟏 → 𝒄𝒊𝒕𝒐. 𝒄 → 𝒄𝒊𝒕𝒐. 𝒂 → 𝒄𝒊𝒕𝒐. 𝒂𝟑 → 𝑶𝟐

Los transportadores de electrones de la cadena respiratoria están organizados

Complejo I (NADH deshidrogenasa o ubiquinona oxidorreductasa):

FOSFORILACIÓN OXIDATIVA Y FOTOSÍNTESIS

Esta enzima cataliza dos procesos simultáneos forzosamente acoplados:

1) La transferencia exergónica de un par de electrones a través de un ion

𝑵𝑨𝑫𝑯 + 𝑯+ + 𝑸 → 𝑵𝑨𝑫+ + 𝑸𝑯𝟐

2) La transferencia endergónica de cuatro protones de la matriz hacia el

Por lo tanto, es una bomba de protones impulsada por la energía de