1.1 - Aminoacidos

22/08/2016
BIOQUÍMICA GENERAL
AMINOÁCIDOS
UNIVERSIDAD DE CÓRDOBA
FACULTAD DE INGENIERIA
INGENIERÍA DE ALIMENTOS
UNIDAD I: Aminoácidos, proteínas y enzimas.
Clasificación, propiedades y reacciones de los

aminoácidos.
Punto isoeléctrico.
Métodos de identificación de aminoácidos.
Clasificación, conformación y niveles de organización de
las proteínas.
Propiedades de las proteínas.
Aislamiento, purificación y métodos de análisis de
proteínas.
Características y especificidad de las enzimas.
Clasificación de las enzimas.
Cinética enzimática.
Factores que afectan la actividad enzimática.
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AMINOÁCIDOS
Son las unidades básicas y componentes

estructurales de las proteínas.
Como su nombre lo indica, son compuestos

orgánicos, con propiedades acidas y básicas
.
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AMINOÁCIDOS
Su denominación corresponde a la composición química:

Un grupo amino (-NH2).
Grupo carboxilo (-COOH).
Las otras dos valencias del átomo de carbono quedan saturadas

por:
Un átomo de hidrogeno (-H).
Un grupo radical (-R).
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AMINOÁCIDOS
Hidrogeno
Carboxilo
Amino
NH2 C COOH
R
Grupo R
Cadena lateral distinta para cada aminoácido
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AMINOÁCIDOS
Primer aminoácido aislado:

Glicocola – a partir de Gelatina.
Existen 20 a.a. comúnmente hallados en las proteínas.
Al unirse los
Aminoácidos  Polipéptido.
Polipéptido  Proteína
La secuencia de los a.a. en la cadena peptídica determina

el carácter biológico de la molécula de proteína.
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AMINOÁCIDOS
Un aminoácido responde a la formula R-CNH2-COOH, donde (R-) puede

ser cualquier cadena carbonada.
El aminoácido mas sencillo es la “Glicina”, donde R=H (un átomo de

hidrogeno).
La glicina aparece profusamente en una proteína denominada

colágeno.
Glicina
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AMINOÁCIDOS: CLASIFICACIÓN
De acuerdo a la capacidad por ser sintetizados por el

organismos humano.
De acuerdo a la localización del grupo -NH2 en la cadena

carbonatada que contiene el grupo -COOH.
Atendiendo la naturaleza del Grupo R.
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De acuerdo a la Capacidad por ser sintetizados

por el organismos humano.
1. Aminoácidos no esenciales.
2. Aminoácidos esenciales.
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De acuerdo a la Capacidad por ser sintetizados por el

organismos humano.
1. Aminoácidos no esenciales.
Son todos los aminoácidos que el cuerpo puede sintetizar.
No necesita hacer la ingesta directa en una dieta.
2. Aminoácidos esenciales.
Son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar por sí
mismo.
Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos es la
ingesta directa a través de los alimentos.
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De acuerdo a la Capacidad por ser sintetizados por el

organismos humano.
El cuerpo
humano
requiere 20
aminoácidos
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Capacidad por ser sintetizados por el organismos

humano.
Isoleucina Leucina Lisina Metionina
Fenilalanina Treonina Triptófano Valina

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Capacidad por ser sintetizados por el organismos

humano.
Arginina Histidina
SEMIESENCIALES
Para niños pequeños
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Capacidad por ser sintetizados por el organismos humano.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
Histidina (His) Alanina (Ala)

Isoleucina (Ile) Treonina (Thr) Glutamina (Gln)
(condicionalmente)
Arginina (Arg) Tirosina (Tyr) Glicina (Gly)

Leucina (Leu) Triptófano (Trp)
(condicionalmente)
Lisina (Lys) Valina (Val) Aspartato (Asp) Prolina (Pro)
Metionina (Met) Cisteína (Cys) Serina (Ser)
Asparagina
Fenilalanina (Phe) Glutamato (Glu)
(Asn)
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De acuerdo a la localización del grupo NH2 en la

cadena carbonatada que contiene el grupo
COOH.
1. Alfa (α)
2. Beta (β)
3. Gamma (γ)
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De acuerdo a la localización del grupo NH2 en la cadena

carbonatada que contiene el grupo COOH.
1. Alfa (α)
El grupo amino (-NH2) esta unido al átomo de carbono
inmediatamente adyacente al grupo carboxilo (-COOH).
Son los mas frecuentes.
Glutamina.
Valina.
Lisina.
Glicina.
Fenilalanina.
Serina.
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2. Beta (β)
El grupo amino (-NH2) esta unido al segundo carbono a partir
del grupo carboxilo (-COOH).
Alanina.
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3. Gamma (γ)
El grupo amino (-NH2) esta unido al tercer carbono a partir
del grupo carboxilo (-COOH).
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1. Neutros o No Polares.
2. Polares sin carga.
3. Polares con carga negativa.
4. Polares con carga positiva.
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Nombre Abreviación Estructura Nombre Abreviación Estructura
Aminoácidos con extremos de cadenas no polares O
O Fenilalanina Phe (F)

Alanina Ala (A) NH
2
OH
NH OH H2N
2 OH
O HN
Valina Val(V) Triptófano Trp(w) O

OH
NH2 O
Leucina Leu(L) OH
Aminoácidos con extremos de cadenas polares sin carga
NH2
O
O
Isoleucina Ile(I) OH Serina Ser (S) HO OH
NH2 O
OH NH2 O
S
Metionina Met(M) OH
Treonina Thr(T) OH
NH2
O O
NH2
Prolina Pro(P)
N
H OH
Cisteína Cys(C) HS OH
NH2 DIOS MI FORTALEZA
Nombre Abreviación Estructura Nombre Abreviación Estructura
Atendiendo la naturaleza del Grupo
Aminoácidos con extremos de cadenas posiácidos
R.
Aminoácidos con extremos de cadena básicos
O
O
Ácido HO
Lisina Lys(K) H2N
Asp(D) OH
apártico OH
O NH2 NH2
NH O
O O
Ácido Arginina Arg (R)

glutámico Glu (E) HO OH
H2N N
H
OH
NH2
NH2
O
O
Histidina His (H N
Tyr(Y)
OH
Tirosina OH
NH2
NH2 HN
HO
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PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
Polaridad.
Propiedades Acido – Base.
Tamaño – Flexibilidad de conformación.
Capacidad de formar enlaces cruzados.
Reactividad química: Capacidad de unión al hidrogeno.
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ESTEREOISOMERIA
L-alanina D-alanina
Las proteínas están formadas por L-aminoácidos
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PROPIEDADES ACIDO - BASE
El pH del medio en el que se encuentre el aminoácido es esencial para

determinar sus propiedades ácido-base.
Un aminoácido puede actuar bien como ácido o como base (Sustancia

anfótera: Ambos).
Los aminoácidos pueden tener, por lo tanto, tres estados que

dependen del pH:
pH < pI  forma protonada o catiónica.

En el pI  carga cero.
pH > pI  Carga negativa o aniónica.
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Su carácter anfotérico les confiere la capacidad de recibir y de donar
electrones y alcanzar un punto isoeléctrico (pI) cuando presentan el mismo
número de cargas positivas y negativas, por lo que su carga neta es cero.
En solución ácida, los aminoácidos se encuentran en la forma con carga neta

positiva, y en la solución alcalina en la forma con carga neta negativa.
Solución ácida Medio neutro Solución alcalina

Predomina forma básica Predomina forma neutra Predomina forma acida
Carga neta (+) Carga neta (-)
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PUNTO ISOELÉCTRICO:
Es el PH en el que el aminoácido tiene tantas cargas positivas como

negativas, es decir que la molécula no tiene carga neta.
Cada aminoácido tiene su punto isoeléctrico característico
Cuando se titulan los aminoácidos con NaOH y HCl puede

observarse dos mesetas cuyos valores corresponden a los pKa
de los grupos alfa carboxilo y alfa amino respectivamente.
pKa: constante de disociación.
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HCl NaOH
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El grupo α-amino presentaría dos formas:

Una protonada (P) y cargada positivamente (-NH3+)
y otra desprotonada (DP) y sin carga (-NH2):
𝑁𝐻2 + 𝐻 + → −𝑁𝐻3+ 𝑑𝑜𝑛𝑑𝑒 𝑝𝐾𝑎 = −𝐿𝑜𝑔 𝐾𝑎 ≈ 8
Con el grupo α-carboxilo ocurriría algo similar:
−𝐶𝑂𝑂𝐻 → 𝐶𝑂𝑂𝐻 − + 𝐻 + 𝑑𝑜𝑛𝑑𝑒 𝑝𝐾𝑎 = −𝐿𝑜𝑔 𝐾𝑎 ≈ 2
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Zwitterion
El punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido es el pH al cual el aa tiene carga neta 0.
Escala de pH
0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14
Punto Isoeléctrico
H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+
H+
H+
H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+
H+ H+
H+ H+
H+
H+ H+
H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+
H+ H+
H+ H+ H+ H+
H+
H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+
Un AA tiene carga (+) a un pH por debajo de su pI y tiene carga (–) a un pH por encima de su pI.
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El punto isoeléctrico de los compuestos que contienen sólo

dos grupos ionizables, un carboxilo y un amino, se puede
calcular a partir de sus respectivos valores de pK:
𝑝𝐾𝑎𝑚𝑖𝑛𝑜 + 𝑝𝐾𝑎𝑐𝑖𝑑𝑜
𝑝𝐼 =
2
Varios aminoácidos tienen más de dos valores de

𝑝𝐾𝑎 → 𝑝𝐾1, 𝑝𝐾2 , 𝑝𝐾3
Cuando esto sucede se toman los valores de los 𝑝𝐾𝑎 vecinos al

“zwitterion” para el calculo de 𝑝𝐼
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pKa vecinos al Zwitterion
2,34 + 9,60
pI= = 5,97
2
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2,19 + 4,25
pI= = 3,22
2
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Titration Curve
for Glutamic
Acid
pK1 carboxylic acid = 2.2

pK2 R group = 4.3
pK3 amino group = 9.7
pI = (pK1+ pK2)/2
pI = (2.2+4.3)/2
pI = 3.25
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Titration Curve
for Lysine
pK1 carboxylic acid = 2.2
pK2 amino group = 9.0
pK3 R group = 10.5
pI = (pK2+ pK3)/2
pI = (9+10.5)/2
pI = 9.75
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PÉPTIDOS Y ENLACE PEPTÍDICO
Los aminoácidos se unen covalentemente formando un enlace amida entre los grupos
α-amino y α-carboxilo. Este enlace suele denominarse enlace peptídico, y los productos
que se forman a partir de esta unión se llaman péptidos.
Para la unión de dos aminoácidos, por ejemplo Gly más Ala, el producto es un
dipéptido denominado glicil-alanina. La reacción puede considerarse una simple
eliminación de una molécula de agua entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el
grupo amino del otro. En la unión anterior se deja aún un grupo –H3N1 disponible en
un extremo del dipéptido, y un grupo –COO2 sin reaccionar en el otro. En
consecuencia, la reacción podría continuar añadiendo, por ejemplo, Glu a un extremo y
Lys al otro para producir un tetrapéptido.
Cada vez que se añade un aminoácido a la cadena debe eliminarse una molécula de
agua. La porción de cada aminoácido que permanece en la cadena se denomina
residuo de aminoácido. Colectivamente, las cadenas que contienen pocos residuos de
aminoácidos se denominan oligopéptidos y una cadena más larga, se denomina
polipéptido. La mayoría de los oligopéptidos y los polipéptidos conservan un grupo
amino que no ha reaccionado en un extremo (amino terminal o N-terminal) y un grupo
carboxilo sin reaccionar en el otro extremo (carboxilo terminal o C-terminal).
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α-amino
Aminoácidos Enlace peptídico Péptido
α-carboxilo
La unión de
Dos aminoácidos  Dipéptido
Varios aminoácidos  oligopéptido o polipéptido.
Los péptidos presentan

un grupo -NH3+ y -COOH- sin reaccionar  añadir aminoácidos
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REACCIONES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS
Las reacciones orgánicas de los aminoácidos son las

de sus grupos funcionales, es decir las reacciones de :
Los grupos carboxilos.

Los grupos amino.
Los grupos R.
Para que sirve:
Identificación y análisis de aminoácidos.
Identificación de la secuencia de aminoácidos en una proteína.
Identificación de restos de aminoácidos específicos de proteínas nativas.
Modificación química de los restos de aminoácidos.
Síntesis bioquímica de polipéptidos.
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REACCIONES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS
Las reacciones orgánicas de los aminoácidos son las de

sus grupos funcionales, es decir las reacciones de :
Los grupos carboxilos.

Los grupos amino.
Los grupos R.
Para que sirve:
Identificación y análisis de aminoácidos.
Identificación de la secuencia de aminoácidos en una proteína.
Identificación de restos de aminoácidos específicos de proteínas nativas.
Modificación química de los restos de aminoácidos.
Síntesis bioquímica de polipéptidos.
LEER: Bioquímica de Lehninger – reacciones químicas de los aminoácidos.
DIOS MI FORTALEZA
MÉTODOS DE IDENTIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Métodos Cromatógrafos: técnica de separación de

sustancias afines.
Pueden aplicarse para:

Separación, identificación y análisis cuantitativo de mezclas de
aminoácidos.
Péptidos.
Proteínas.
Además:
Nucleótidos.
Ácidos nucleicos.
Lípidos.
Hidratos de carbono.
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Existen diversos tipos:
Cromatografía de papel.
Cromatografía de capa delgada.
Cromatografía de intercambio
iónico.
Cromatografía de exclusión
molecular.
Cromatografía de gases.
Cromatografía liquida.
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Genéricamente podemos decir que los

componentes de la mezcla son distribuidos en dos
fases:
Una estacionaria.
Una móvil.
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1: Aplicación de la muestra
2: Se sumerge el extremo inferior en la fase móvil
3 a 5: La fase móvil asciende por capilaridad y se va produciendo la separación
de los componentes
6: Se marca el frente de avance del disolvente y se deja secar la placa
7: Revelado de los componentes ya separados y medida de su avance
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Rf es el factor de retardo o retraso:

𝐶𝑜𝑚𝑝𝑜𝑛𝑒𝑛𝑡𝑒 1 → 𝑅𝑓 = 𝑎 𝐷
Mide la movilidad relativa de cada

componente con respecto al máximo 𝐶𝑜𝑚𝑝𝑜𝑛𝑒𝑛𝑡𝑒 2 → 𝑅𝑓 = 𝑏 𝐷
posible, es decir la distancia recorrida
por el frente de fase móvil
𝐶𝑜𝑚𝑝𝑜𝑛𝑒𝑛𝑡𝑒 3 → 𝑅𝑓 = 𝑐 𝐷
DIOS MI FORTALEZA
Genéricamente podemos decir que los

componentes de la mezcla son distribuidos en dos
fases:
Una estacionaria.
Una móvil.
𝐶𝑜𝑚𝑝𝑜𝑛𝑒𝑛𝑡𝑒 1 → 𝑅𝑓 = 𝑎 𝐷
𝐶𝑜𝑚𝑝𝑜𝑛𝑒𝑛𝑡𝑒 2 → 𝑅𝑓 = 𝑏 𝐷
𝐶𝑜𝑚𝑝𝑜𝑛𝑒𝑛𝑡𝑒 3 → 𝑅𝑓 = 𝑐 𝐷
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CROMATOGRAFÍA DE PAPEL
Es un tipo de cromatografía que se basa en la partición líquido /

líquido.
El papel actúa como soporte para la fase

estacionaria líquida.
El papel debe ser

Uniforme (fibras distribuidas en el mismo
sentido).
Ser puro.
Con ausencia de sustancias no celulósicas.
Más usado es el Whatman N° 1.
Revelador de aminoácidos: solución de

ninhidrina
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El solvente es escogido según su polaridad.
En orden creciente de carácter polar tenemos:

Éter de petróleo.
Ciclo-hexano.
Benceno.
N-butano.
N-propano.
H2O.
Piridina.
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ELECTROFORESIS
La electroforesis es una técnica analítica de

separación fundamentada en la migración de
partículas cargadas, por la acción de un campo
eléctrico.
Es una técnica utilizada para la separación de mezclas de compuestos

biológicos, siendo muy eficiente en la separación de mezclas de aminoácidos,
péptidos o proteínas.
DIOS MI FORTALEZA
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ELECTROFORESIS
Una diferencia de potencial es establecida entre dos cubas, conteniendo
solución tampón, por la conexión de dos electrodos a una fuente de
alimentación (amperage/voltage). El circuito es completado por una tira de
material poroso saturado con solución tampón (soporte) que tiene las
extremidades sumergidas en cada cuba.
Compuestos cargados positivamente, en el pH de la solución tampón conocida

irán migrar a través del soporte para el cátodo (electrodo negativo),
compuestos cargados negativamente irán migrar para el ánodo (electrodo
positivo) y compuestos eléctricamente neutros permanecerán en el punto de
aplicación (origen). Estos movimientos pueden ser influenciados por la
intensidad de corriente eléctrica, por la carga líquida de las moléculas, por la
forma y tamaño de las moléculas, y por electroósmosis (dependiendo del
soporte). La carga líquida de un aminoácido en un dado pH es una función de
los valores de pK de sus grupos ionizables. En una solución con pH que
corresponde al punto isoeléctrico del aminoácido (pH en el cual el numero de
cargas positivas se equivalen al numero de cargas negativas) el aminoácido se
presenta eléctricamente neutro y no hay migración en campo eléctrico. El
mismo comportamiento es presentado por péptidos y proteínas, donde todos
los grupos ionizables de sus radicales contribuyen para la carga total de la
molécula.
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ELECTROFORESIS
La electroforesis esta basada en la movilidad de las moléculas

cuando se encuentran bajo el efecto de un campo eléctrico.
Libre
Papel
Tipos de
electroforesis
De Zona Acetato de celulosa
Almidón
Gel Poliacrilamida
Agarosa
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ELECTROFORESIS DE PAPEL
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ELECTROFORESIS DE GEL
Componentes:
Soporte para las tiras de acetato de celulosa
Aplicador
Cubetas
Puente
Reactivos
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DIOS MI FORTALEZA
Se coloca la muestra en la cubeta que contiene

el gel.
Cubetas
DIOS MI FORTALEZA
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Gel de apilamiento
(menor concentración)
Gel de separación
(la concentración depende
de la resolución que se
busque )
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Se aplican las cargas eléctricas.

Las moléculas cargadas negativamente migran hacia el ánodo (+).
Las moléculas cargadas positivamente migran hacia el cátodo (-).
DIOS MI FORTALEZA
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Adición del colorante o revelador: Azul de

Coomassie.
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DIOS MI FORTALEZA
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22/08/2016
DIOS MI FORTALEZA
Inicio de corrida
(donde inicia el gel separador)
Frente de corrida
(línea donde termina el colorante)
DIOS MI FORTALEZA
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1.1 - Aminoacidos

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UNIDAD I: Aminoácidos, proteínas y enzimas.

Clasificación, propiedades y reacciones de los

Son las unidades básicas y componentes

Como su nombre lo indica, son compuestos

Su denominación corresponde a la composición química:

Las otras dos valencias del átomo de carbono quedan saturadas

Primer aminoácido aislado:

Existen 20 a.a. comúnmente hallados en las proteínas.

La secuencia de los a.a. en la cadena peptídica determina

Un aminoácido responde a la formula R-CNH2-COOH, donde (R-) puede

El aminoácido mas sencillo es la “Glicina”, donde R=H (un átomo de

La glicina aparece profusamente en una proteína denominada

De acuerdo a la capacidad por ser sintetizados por el

De acuerdo a la localización del grupo -NH2 en la cadena

Atendiendo la naturaleza del Grupo R.

De acuerdo a la Capacidad por ser sintetizados

De acuerdo a la Capacidad por ser sintetizados por el

De acuerdo a la Capacidad por ser sintetizados por el

Capacidad por ser sintetizados por el organismos

Isoleucina Leucina Lisina Metionina

Fenilalanina Treonina Triptófano Valina

Capacidad por ser sintetizados por el organismos

Para niños pequeños

Capacidad por ser sintetizados por el organismos humano.

AMINOÁCIDOS ESENCIALES AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

Histidina (His) Alanina (Ala)

Arginina (Arg) Tirosina (Tyr) Glicina (Gly)

Lisina (Lys) Valina (Val) Aspartato (Asp) Prolina (Pro)

Metionina (Met) Cisteína (Cys) Serina (Ser)

De acuerdo a la localización del grupo NH2 en la

De acuerdo a la localización del grupo NH2 en la cadena

De acuerdo a la localización del grupo NH2 en la cadena

De acuerdo a la localización del grupo NH2 en la cadena

Atendiendo la naturaleza del Grupo R.

Atendiendo la naturaleza del Grupo R.

O Fenilalanina Phe (F)

Valina Val(V) Triptófano Trp(w) O

Isoleucina Ile(I) OH Serina Ser (S) HO OH

NH2 DIOS MI FORTALEZA

Ácido Arginina Arg (R)

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

Propiedades Acido – Base.

Tamaño – Flexibilidad de conformación.

Capacidad de formar enlaces cruzados.

Reactividad química: Capacidad de unión al hidrogeno.

Las proteínas están formadas por L-aminoácidos

PROPIEDADES ACIDO - BASE

El pH del medio en el que se encuentre el aminoácido es esencial para

Un aminoácido puede actuar bien como ácido o como base (Sustancia

Los aminoácidos pueden tener, por lo tanto, tres estados que

pH < pI  forma protonada o catiónica.

PROPIEDADES ACIDO - BASE

En solución ácida, los aminoácidos se encuentran en la forma con carga neta

Solución ácida Medio neutro Solución alcalina

PROPIEDADES ACIDO - BASE

Es el PH en el que el aminoácido tiene tantas cargas positivas como

Cada aminoácido tiene su punto isoeléctrico característico

Cuando se titulan los aminoácidos con NaOH y HCl puede

pKa: constante de disociación.

PROPIEDADES ACIDO - BASE

PROPIEDADES ACIDO - BASE

El grupo α-amino presentaría dos formas:

𝑁𝐻2 + 𝐻 + → −𝑁𝐻3+ 𝑑𝑜𝑛𝑑𝑒 𝑝𝐾𝑎 = −𝐿𝑜𝑔 𝐾𝑎 ≈ 8

Con el grupo α-carboxilo ocurriría algo similar:

−𝐶𝑂𝑂𝐻 → 𝐶𝑂𝑂𝐻 − + 𝐻 + 𝑑𝑜𝑛𝑑𝑒 𝑝𝐾𝑎 = −𝐿𝑜𝑔 𝐾𝑎 ≈ 2