UNIVERSIDAD DE GUAYAQUIL

FACULTAD DE INGENIERIA QUIMICA

CARRERA DE INGENIERIA QUIMICA

MATERIA:

Procesamiento de Alimentos
8-1

TAREA DE INVESTIGACION REFERENTE A LA GELIFICACION DE LAS

PROTEINAS

ESTUDIANTES:
Ricardo Israel Páez Sánchez
María Fernanda Sánchez Suarez
Walter Aaron Suarez Noboa

DOCENTE
Ing. Desiree Alvarez Macias Msc.

14 de enero de 2019
GELIFICACIÓN

La gelificación es el procedimiento mediante el cual se espesan y estabilizan soluciones

líquidas, emulsiones y suspensiones, en los alimentos.

GELIFICACION DE PROTEINAS

La gelificación de proteínas es un de las características más importante y de mayor función

industrial en el área de la ciencia y tecnología en alimentos. Y es que la funcionalidad de las
proteinas está en la industria cárnica, en la conservera y en muchas otras.

Primero hay que diferenciar la gelificación de los otros fenómenos similares en los que el grado
de dispersión de una solución proteica también decrece (tal como ocurre con la asociación,
agregación, polimerización. precipitación, floculación y coagulación).

Se denomina gelificación cuando las moléculas desnaturalizadas se agregan para formar una
red proteica ordenada.

Tiene un papel fundamental en la preparación de numerosos alimentos, entre los cuales hay
diversos productos lácteos; la clara de huevo coagulada; los geles de gelatina; diversos
productos calentados a base de carne o pescado triturados; los geles proteicos de soja; las
proteínas vegetales texturadas por extrusión o trefilado y las pastas de panadería. La
gelificación proteica no se aplica solamente para la formación de geles sólidos viscoelásticos,
sino también para mejorar la absorción de agua, el espesado, la unión de partículas (adhesión)
y para estabilizar emulsiones y espumas.

En la mayoría de los casos es indispensable un tratamiento

térmico para conseguir la gelificación. Puede necesitarse un enfriamiento posterior y a veces,
resulta aconsejable una acidificación ligera. Asimismo, puede necesitarse una adición de sales,
concretamente iones calcio, lo que aumenta la velocidad de gelificacion y la firmeza de gel
(caso de las proteínas de soya, lactosuero y suero albúmina). No obstante, varias proteínas
pueden gelificarse sin calentamiento, con sólo únicamente una hidrólisis enzimática moderada
(micelas de caseína, clara de huevo, fibrina), una simple adición de iones calcio, (micelas de
caseína) o una alcalización seguida de un retorno a la neutralidad o al pH isoeléctrico
(proteínas de soya). Los geles que se forman sustancialmente por interacciones no covalentes
(principalmente por puentes de hidrógeno) son térmicamente reversibles y cuando se
calientan de nuevo se funden en un estado de progel, como se observa comúnmente con los
geles de gelatina. Los geles formados principalmente por interacciones hidrofóbicas son
resistentes a elevadas temperaturas y son irreversibles como los geles de clara de huevo. Las
proteínas que contienen grupos de cisteína y cistinas polimerizan vía interacciones sulfhidrilo-
disulfuro y son térmicamente irreversibles. Ovoalbúmina, b-lactoglobulinas y geles de
proteínas de suero forman geles de este tipo.[ CITATION CON13 \l 12298 ]

Las proteínas forman dos tipos de geles principalmente: geles opacos o coágulos, y geles
translúcidos. El tipo de gel que se forme está dictado por las propiedades moleculares de la
proteína y sus condiciones de solución. Las proteínas con grandes cantidades de aminoácidos
no polares se agregan al desnaturalizarse, formando agregados insolubles que se asocian al
azar formando geles tipo coágulo, irreversibles. Estas proteínas van formando el gel aun
cuando se está calentando la solución, porque la velocidad de agregación y formación de red es
mayor que la de desnaturalización. La red que se obtiene es desordenada y dispersa la luz, lo
que da una apariencia opaca. Por el contrario, las proteínas con cantidades pequeñas de
aminoácidos no polares forman complejos solubles al desnaturalizarse. La velocidad de
asociación de estos complejos solubles facilita la formación de un gel ordenado translúcido.
Por lo general, un gel traslúcido atrapa hasta un 98% de su peso en agua, gracias a numerosos
puentes de hidrógeno formados con los grupos —NH y —CO, entre otras interacciones, y que
permiten que el agua atrapada tenga una aW casi tan alta como la del agua libre. Esto no
ocurre con los geles traslúcidos, que atrapan una menor cantidad de agua, que más bien se
retiene en los capilares de la estructura del coágulo.

METODOS DE GELIFICACION

1) primero se requiere de un desdoblamiento y desnaturalización de las proteínas

2) una segunda reacción de asociación gradual para producir una red tridimensional de
moléculas que retienen gran cantidad de agua. Debido a que la primera reacción se acelera a
altas temperaturas y la segunda a bajas, las características de los geles formados dependerá en
gran parte del tratamiento térmico que se aplique.

La gelificación térmica de las proteínas musculares es una de las propiedades funcionales más
importantes en productos y es responsable de la textura, estabilización de grasa, retención de
agua, ligado y apariencia de estos productos.
De las proteínas musculares, la miosina es la primera que actúa como ligador en productos
cárnicos, presentando efectos sinérgicos con la a miosina activa. El proceso general de
desarrollo de rigidez en esta proteína inicia a 40-50 °C, incrementando a 60 °C y
permaneciendo relativamente constante de 60-70 °C. Durante la gelificación son necesarias las
cadenas pesadas de la molécula de miosina para obtener la máxima fuerza de gel, puesto que
las cadenas ligeras de esta molécula son disociadas y solubilizadas durante el calentamiento.

TIPOS DE DESNATURALIZACION
 Por cambios de temperatura: La aplicación de calor afecta la estabilidad de las
interacciones no covalentes de la estructura tridimensional, elevando la entalpía y
rompiendo el balance de los enlaces.
 Por cambios de pH: La mayoría de las proteínas precipitan a su pH isoeléctrico isoeléctrico
(pI ) , ya que al tener carga neta cero las proteínas no se repelen entre sí. En los procesos
tecnológicos que involucran la obtención de aislados proteínicos vegetales es el tratamiento
alcalino el que se aplica con mayor frecuencia. Esta precipitación es reversible en general,
salvo en algunos casos como la caseína.
 Por agentes químicos: Por medio de compuestos capaces de romper los enlaces de
hidrógeno hidrófobos y salinos. Como es el caso del etanol y la acetona. Los solventes no
polares, como el hexano utilizado en la extracción de aceite, pueden desenmascarar grupos
no polares , provocar provocar modificaciones en la estructura secundaria de las proteínas
proteínas y cambiar cambiar su digestibilidad digestibilidad.
Por radiaciones: Estas afectan a los aminoácidos, principalmente los azufrados y los
aromáticos.
 por fuerzas mecánicas : Si se aplican fuerzas de cizallamiento importantes, como en la
extrusión o en el hilado , puede haber modificaciones modificaciones en la estructura
cuaternaria. El caso de la agitación y mezclado se forman interfases líquido–aire en procesos
como el espumado cuando la proteína se desdobla y se adsorbe, por lo que estabiliza las
burbujas de aire formadas. Para evitar este tipo de desnaturalización es necesario utilizar
antiespumantes.[ CITATION Sal06 \l 12298 ]

Bibliografía
Badui, S. (2006). Quimica de los almentos. Ciudad de MEXICO: Pearson.

CONOCIMIENTOS WEB.NET. (15 de junio de 2013). Obtenido de

https://www.conocimientosweb.net/dcmt/ficha11607.html