UNAM

Escuela Nacional Preparatoria No. 9

“Pedro de Alba”

Asignatura: Biología V
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Práctica II: “Identificación de Compuestos

Orgánicos II: Proteínas”

Integrantes del equipo:

Jiménez Reyes Oscar.
Silva López Zaira Ixchel.
Trejo López Brenda Karent.
Vega Del Pilar Yazmín Xurami.

Grupo: 605

Profesora: Rosas Pulido Alma Cecilia

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Ciclo Escolar
2018-2019
Fecha de entrega: 18 de septiembre de 2018.
 INTRODUCCIÓN:
Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y en menor medida P y
S y otros elementos (Fe,Cu, Mg,…). Son polímeros no ramificados de aminoácidos (aa) que
se unen mediante enlaces peptídicos. Son las moléculas orgánicas más abundantes en los
seres vivos. Su importancia radica en la variedad de funciones diferentes que pueden
desempeñar.
Se clasifican en:
Péptidos Oligopéptidos: 2-10 aa
(2-100 aa) Polipéptidos: 10-100 aa
Holoproteínas Globulares
(sólo contienen aa) Fibrosas

Glucoproteínas
Proteínas
Fosfoproteínas
(+ 100 aa ó PM: + 5000) Heteroproteínas
Lipoproteínas
(aa + otro componente no proteico)
Nucleoproteínas
Cromoproteínas

AMINOÁCIDOS
Son solubles en agua y en ácidos o bases diluidas. Son compuestos sencillos estables que
presentan un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Los que tienen el grupo
amino en el carbono siguiente al carboxilo se denominan α-aminoácidos, si lo tienen en el
segundo βaminoácidos. Los aa presentes en los seres vivos son todos α-aminoácidos. La
fórmula general de un aminoácido es:

Se conocen 20 aa distintos y hay 8 que no pueden ser sintetizados por la especie humana:
Se llaman aminoácidos esenciales. Son: valina, leucina, isoleucina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptófano, lisina.
Los aminoácidos se clasifican según la estructura química del grupo R.
Aminoácidos apolares (hidrófobos): Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, met
Aminoácidos con grupos R polares sin carga (forman puentes de H): Gly (Glicina),
Ser, Thr (Treonina), Cys, Tyr, Asn, Gln
 Aminoácidos con grupos R polares con carga (+): His, Arg, Lys (grupo amino)
Aminoácidos con grupos R polares con carga (-): Glu, Asp (grupo carboxilo)

ENLACE PEPTÍDICO
Los aminoácidos se unen entre sí mediante el enlace peptídico que se establece por la
unión del grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del siguiente liberándose una molécula
de agua.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Estructural: Forman parte de la membrana celular, cilios y flagelos, microtúbulos,
fibrillas contráctiles. Ejemplos: colágeno, gelatina, glucoproteínas, queratinas,…
Catalítica o enzimática: Muchas son enzimas y catalizan reacciones químicas que
son la base de la vida.
Reguladora u hormonal: Muchas son hormonas, cuya acción es parecida a la de
las enzimas pero en vez de ser local se realiza en todo el organismo. Ejemplo:
insulina, FSH, tiroxina.
Reserva: Como las albúminas y la caseína que actúan como almacén de
aminoácidos.
Defensiva: Las γ-globulinas o anticuerpos actúan defendiendo al organismo de
sustancias extrañas.
Contráctil: Algunas como la actina y la miosina intervienen en la contracción
muscular.
Transportadora: Pueden transportar distintos tipos de sustancias. Ejemplo: la
hemoglobina, citocromos, lipoproteínas.
Homeostática: Algunas colaboran en mantener estables las constantes del medio,
como el PH y la concentración osmótica.

OBJETIVO:
El alumno será capaz de demostrar la presencia de ciertos grupos específicos y
algunas propiedades de las proteínas por medio de pruebas específicas y reacciones
químicas que generalmente darán coloraciones características para comprender su
importancia metabólica.
 RESULTADOS:

ANTES
En esta imagen podemos ver a las
sustancias sin reactivos; tan sólo
con agua destilada.

DESPUÉS
Aquí podemos observar a las
sustancias ya afectadas por
reactivos tales como Ácido Nítrico,
Biuret e Hidróxido de Sodio;
usados para comprobar presencia
de proteínas.

ANTES
El del lado izquierdo es alcohol del
96, y el del lado derecho es
albúmina de huevo al 1%.

DESPUÉS
Este es el resultado de la mezcla
del alcohol y la albúmina. Hay tres
fases en esta mezcla. En la que el
alcohol está hasta el fondo, las
proteínas en medio, y lo que resta
de albumina hasta arriba.
 ANTES
Albúmina de huevo al 10%.

DESPUÉS
Este es el resultado de la
albúmina afectada por ácido
nítrico e hidróxido de sodio.
Aquí también podemos ver la
separación de la mezcla en tres
fases.
Tenía que virar a naranja, y así lo
hizo.

ANTES
Leche pura.

DESPUÉS
El resultado de la leche
con biuret para comprobar
que hay proteínas en ella.
Se suponía que tenía que
virar a violeta; y sí lo hizo.

ANTES
Jamón con agua destilada.
 DESPUÉS
Al igual que la leche, el jamón
fue sometido al biuret para ver
si contiene proteínas.
Y éste también viró a violeta.

ANTES
Albúmina de huevo pura.

DESPUÉS
Éste es el resultado de la albúmina
con ácido nítrico.
Donde podemos ver que hay la mayor
parte que está colorada un poco más
naranja, y algunas blanquecinas.

ANTES
Albúmina de huevo al 10%.

DESPUÉS
Albúmina de huevo
v
afectada con biuret para ver
si es proteína.
Y al igual que la leche y el
jamón viró, aunque no se
distinga mucho.
ANÁLISIS DE RESULTADOS: Lo que quiere decir que es
una proteína.
1.- Explicar con bases bioquímicas las pruebas utilizadas en la práctica para la
identificación de proteínas.
R= Reacción de Biuret: La reacción debe su nombre al Biuret, una molécula formada a
partir de dos de urea (H2N-CO-NH-CO-NH2), que al dar positiva esta reacción significa la
presencia de proteínas en una mezcla, esta se determina mediante la reacción del Biuret.
El reactivo de Biuret contiene CuSO4 en solución acuosa alcalina (de NaOH o KOH). La
reacción se basa en la formación de un compuesto de color violeta, debido a la formación
de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no
compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos. (Ver figura 1).

Figura 1.- Reacción de una

proteína con el reactivo de
Biuret.

Reacción Xantoproteica: Reactivo a base de ácido nítrico que sirve para la identificación
de proteínas con grupos aromáticos que son derivados del benceno como la fenilalanina,
tirosina y triptófano, mediante la formación de compuestos nitrados amarillos. La intensidad
del color amarillo se intensifica cuando la reacción ocurre en una solución básica. Los
aminoácidos tirosina y triptófano contienen anillos de benceno activados y se someten
fácilmente a la nitración, mientras que la fenilalanina no se somete fácilmente a la nitración,
debido a que el anillo no está activado.

2.- Con base en sus resultados explicar la desnaturalización de las proteínas.

R= Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la
concentración, agitación molecular o variaciones
bruscas de temperatura, la solubilidad de las
proteínas puede verse reducida hasta el punto
de producirse su precipitación. De este modo, la
capa de moléculas de agua no recubre
completamente a las moléculas proteicas, las
cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Las
proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que
fueron diseñadas, en resumen, no son funcionales. Esta variación de la conformación se
denomina desnaturalización. Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como
consecuencia de la desnaturalización de la caseína, o la precipitación de la clara de huevo
al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor.

3.- Diga usted si la caseína de la leche y la gelatina darán positivamente a la reacción

de Biuret.
R= La caseína es una proteína conjugada de la leche del tipo fosfoproteína que se separa
de la leche por acidificación y forma una masa blanca. Las fosfoproteínas son un grupo de
proteínas que están químicamente unidas a una sustancia que contiene ácido fosfórico. En
la caseína la mayoría de los grupos fosfato están unidos por los grupos hidroxilo de los
aminoácidos serina y treonina. La caseína en la leche se encuentra en forma de sal cálcica
(caseinato cálcico). La caseína representa cerca del 77% al 82% de las proteínas presentes
en la leche y el 2,7% en composición de la leche líquida, por lo cual si dará positivo a la
reacción de Biuret.
La gelatina es una proteína compleja, es decir, un polímero compuesto por aminoácidos.
Como sucede con los polisacáridos, el grado de polimerización, la naturaleza de
los monómeros y la secuencia en la cadena proteica determinan sus propiedades
generales. Una notable propiedad de las disoluciones de esta molécula es su
comportamiento frente a temperaturas diferentes: son líquidas en agua caliente y se
solidifican en agua fría.

Al ser proteína en estado puro, ésa es su mayor propiedad nutritiva: proteína (84-90%),
sales minerales (1-2%) y agua (el resto). La gelatina se utiliza en la fabricación de alimentos
para el enriquecimiento proteínico, para la reducción de hidratos de carbono y como
sustancia portadora de vitaminas, por lo cual si dará positivamente a la reacción de Biuret.

CONCLUSIONES:
En esta práctica aprendimos a identificar la presencia de las proteínas en algunos alimentos
y reactivos, esto fue gracias a algunas pruebas (prueba con Biuret y la prueba
xantoproteica) que aplicamos a cada uno de los materiales (huevo, jamón, leche y
albumina), y progresivamente notamos diferentes coloraciones que nos indicaban la
presencia de proteínas.
 En el caso del jamón, la leche y la albumina al 10% se le agregó Biuret, y se dio una
cloración violeta.
 En el caso de la albumina al 10% se le aplicó la prueba xantoproteica y se obtuvo
una coloración naranja.
 En el caso de la albumina al 1% se le agregó alcohol del 96 y se obtuvo una
coloración blanquecina.

BIBLIOGRAFÍA:

Audesirk, T. y Audesirk, G. (2008). Biología, La vida en la tierra. México: Prentice-

Hall, Hispanoamericana.

Conn, E. y Stumpf, P. (2011). Bioquímica fundamental. México: Limusa.

Curtis, H. y Barnes, N. (2001). Biología. España: Editorial Médica Panamericana.

Karp, G. (1998). Biología Celular y Molecular. México: McGraw-Hill Interamericana.

Solomon, E., Berg, L. y Martin, D. (2001). Biología. México: McGraw-Hill

Interamericana.