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Aspectos relevantes
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Aspectos relevantes
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São os catalisadores mais eficientes conhecidos,
podem aumentar a veloc. de uma reação até 1014
vezes, enquanto catalisadores não–enzimáticos
aumentam de 102 a 104 vezes
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Estrutura enzimática
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A natureza proteica da enzima restringe valores
de pH ótimo e calor de inativação
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Mecanismo de atividade enzimática
S P
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S P
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Os catalisadores a vel. das reações a Ea
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A energia derivada da interação enzima-
substrato é chamada energia de ligação
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Especificidade do substrato
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Ajuste induzido
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Ajuste induzido
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Fatores que influenciam a atividade enzimática
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Choques efetivos entre a enzima e o substrato em diferentes
sistemas. (A) baixa concentração do substrato; (B) concentração
intermediária do substrato; (C) alta concentração do substrato
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Fatores que influenciam a atividade enzimática
Temperatura – da T
provoca um da energia
cinética das moléculas sua
mobilidade e, portanto, a
frequência de colisão entre
elas
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Cinética enzimática
Equação de Michaelis-Menten
Enzima Substrato
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Atividade enzimática afetada pelo pH
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Inibidores enzimáticos
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Os inibidores enzimáticos habitualmente
encontrados nas células cumprem um papel
regulador importante
Competitiva
Incompetitiva
Mista
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Inibição Competitiva
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Os inibidores competitivos são compostos cujas
estruturas moleculares são semelhantes a do
substrato, sem contudo propiciar catálise
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Inibição Incompetitiva
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Inibição Mista
Um inibidor misto se liga em regiões diferentes do
sítio ativo, mas podem se ligar tanto a E como a ES
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Inibição irreversível
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Enzimas de importância clínica
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Enzimas de importância clínica
M3 H M2H2 MH3 M4 H4
Formas heterogêneas Formas homogêneas
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Enzimas de importância clínica
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Enzimas de importância clínica
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Enzimas de importância clínica
AIDS
- São inibidores de proteases do vírus HIV que
previnem que células T infectadas produzam
novas cópias do vírus
- Prolonga-se a vida do paciente
- Os inibidores usados na clínica são: Ritonavir,
Saquinavir, Nelfinavir e Indinavir.
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Profa. Dra. Antonilêni F. D. Medeiros Melo