ENZIMAS

Las enzimas son sustancias proteicas que se encuentran formadas por aminoácidos y estos
se encuentran unidos por enlaces peptídicos y estructura compleja (Ballesteros, 2013).
Estructura de los enzimas
Las enzimas pueden presentar dos estructuras las holo proteínas y las halo enzimas:
Las holo proteínas son enzimas que se encuentran formados únicamente por poli péptido,
presenta la misma estructura que las proteínas, es decir poseen cuatro enlaces diferentes
en su carbono principal y estos son el grupo amino, un grupo carboxilo, un átomo de
hidrógeno y un radical como se muestra a continuación (Doha, 2010):

Figura 1.- Estructura de una enzima. (Doha, 2010)

Las holo enzimas son enzimas/proteínas compuestas por una cadena polipéptida conocida
como apoenzima y por una parte no polipéptida denominada como cofactor (Doha, 2010).

Figura 2.- Unión entre la apoenzima y el cofactor (Doha, 2010).

No todas las enzimas necesitan de cofactores para su activación, sin embargo, las
apoenzimas que son catalíticamente inactivas necesitan estos cofactores para ser
activadas (Ramírez, 2011).
Los cofactores son los encargados de disminuir la energía de activación para que se de a
cabo la reacción donde los sustratos pasan a reactivos obteniendo la misma cantidad de
energía estimada como se muestra a continuación (Vásquez, 2013):
 Figura 3.- Influencia de los cofactores. (Vásquez, 2013)

Los cofactores son grupos no proteicos, termoestables y con un peso molecular pequeño
que es la encargada de dar paso a la reacción, los cofactores se pueden presentar en forma
de iones metálicos inorgánicos o como moléculas orgánicas llamadas coenzimas, algunos
ejemplos de cofactores se detallan en la siguiente tabla (Nelson & Cox, 2014).:
Tabla 1.- Ejemplos de cofactores metálicos inorgánicos y coenzimas (Nelson & Cox, 2014).

Cofactores de iones inorgánicos Coenzimas que actúan como portadores transitorios

Iones Enzima Coenzima Grupos Transferidos
Cu2+ Citocromo Oxidasa Biocitina Dióxido de carbono
Fe2+ o Fe3+ Catalasa, Peroxidasa Coenzima A Grupos acilo
K+ Piruvato quinasa Lipoato Electrones, grupos acilo
Ni2+ Ureasa Tetrahidrofolato Grupos mono carbonados
Se Glutatión peroxidasa Tiamina Pirofosfato Aldehídos
Zn2+ Carbónica anhidrasa Coenzima B12 Grupos alquilo

Se conoce como grupo prostético a la unión fuerte o unión mediante enlaces covalentes
entre la apoenzima y un enlace metálico o una coenzima como ejemplo se tiene el grupo
hemo de la sangre (Nelson & Cox, 2014).
La unión entre la apoenzima que es la estructura encargada de la regulación de la actividad
enzimática y los cofactores que son la parte no proteica donde se forman los componentes
enzimáticos que dan lugar a la reacción generan un lugar llamado centro activo (Berg &
Tymoczko, 2007).
El centro o sitio activo es una griega formada en la parte exterior de la holo enzima que
ayuda a la interacción y reacción de los sustratos ya que estos se alojan dentro del sitio
activo, debido a que posee un entorno hidrofóbico causando que las moléculas de agua
sean excluidas, en este lugar se da la fijación del sustrato y la actividad catalítica debido
a residuos polares presentes (Armstrong & Bennett, 1982).
 Figura 4.- Estructura de la holoenzima. (Armstrong & Bennett, 1982).

Existen 3 etapas durante la adición del sustrato (S) a la enzima (E) y la obtención de los
productos que detallan a continuación:
Etapa 1
En el sitio activo se da la unión entre el sustrato y la enzima (apoenzima) [1] obteniendo
un complejo llamado enzima-sustrato como se muestra en la siguiente figura (Pacheco,
2014):
E + S ⇄ ES [1]

Figura 5.- Formación del complejo enzima-sustrato (Pacheco, 2014).

Etapa 2
El complejo enzima-sustrato ubicado en el sitio activos empieza a reaccionar obteniendo
el producto deseados [2], este producto se encuentra dentro del complejo llamado enzima-
producto como se muestra en la siguiente figura (Pacheco, 2014):
ES ⇄ EP [2]

Figura 6.- Formación del complejo enzima-productos (Pacheco, 2014).

Etapa 3
Finalmente, cuando todo el sustrato se a convertido en el producto deseado [3] se separa
del centro activo sin causar ningún cambio dentro de la estructura de la enzima como se
muestra a continuación, y se puede realizar un nuevo proceso donde a partir de sustratos
se obtengan nuevos productos (Pacheco, 2014).
EP ⇄ E + P [3]

Figura 7.- Separació de los productos y la apoenzima (Pacheco, 2014).

Referencias Bibliográficas:
Armstrong, F. & Bennett, T. (1982). Bioquímica. Primera Edición. Barcelona, España:
Reverté S.A. Pág. 136-137.
Ballesteros, P. (2013). Química Orgánica Avanzada. Primera Edición. Madrid, España:
Universidad Nacional de Educación a Distancia. Pág. 145.
Berg, J & Tymoczko, J. (2007). Bioquímica. Sexta Edición. Barcelona, España: Reverté
S.A. Pág. 214-215.
Doha, T. (2010). Estructura de aminoácidos. Recuperado de: https://biologia-
geologia.com/biologia2/451_estructura_de_las_enzimas.html?fbclid=IwAR3BZxk5Cru
7080dREdcA4Y95MNBUWqGv8ETCcDRW1aOpO4IfP82oVm_nfk. (diciembre,
2018).
Nelson, D & Cox, M. (2014). Lehninger: principios de bioquímica. Quinta Edición.
Ciudad de México, México: Editorial Omega S.A. Pág. 180-183

Pacheco, D. (2004). Bioquímica Médica. Primera Edición. Ciudad de México, México:

Editorial Limusa S.A. Pág. 160-163.
Ramírez, N. (2011). Enzimas. Recuperado de:
https://enzimaszagan.blogspot.com/2011/04/estructura-
enzimatica.html?fbclid=IwAR1qhlKfm3tYRB7Qt9nNaYu5X4aHheYx9wpMfdkrW8jE
0wTeXBtmpBZ4nY4. (diciembre, 2018).
Vásquez, A. (2013). Enzimas: Estructura, Características y Funciones. Recuperado de:
https://www.infobiologia.net/2011/08/clasificacion-de-las-proteinas.html. (diciembre,
2018).