UNIVERSIDAD LAS PALMAS DE GRAN CANARIA

FACULTAD DE CIENCIAS DEL MAR

DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA

2.

Manual teórico de Fotosíntesis, ciclo de Calvin y

destinos del carbono fotoasimilado
Asignatura: Fisiología de los vegetales marinos

Pascual Caballero Ortega

\2
Profemr Titular de Universidad

t
 Manual teórico de Fotosíntesis, ciclo de Calvin y
destinos del carbanúfútoasimilada

Edtd^: UmvCTádad de Las Vzhtm de Gran Canaria

Impresión:
Universidad de Las palmas de Gran Canaria
Servicio de Reprografia, Encuademación y
Atttoedidón defeíULPGC.

Maquinana:
Marca: XEROX
Modelo: DOCUTECH
W de serie: 1104516609 U.L.P.G.C.
ciencias Básica»
Biblioteca
Dqjósito L ^ : GC-677-2004 N«D.
N«C. ~ÍC£¡^-
 A modo de explicación

El presente Manual ha sido redactado con el deseo de que ios alum-

nos de T curso de la Facultad de Ciencias del Mar, tengan una guia
para seguir las exposicitmes dadas en el aula, y poder tomar notas de
las explicaciones asociadas a cada di^rasitiva sin necesidad de pre-
ocuparse de copiar tas mismas. Durante años, lo que se entregaba,
tema a tema, en la ibtocq;>iad(»a del Edificio de Ciencias Básicas,
con la antelación suficiente para seguir las clases, hoy se hace en
forma de manual completo como consecuencia de ta^evaluación de
los méritos del i^ofesorado de las Universidades públicas c^m-
rias...". Parece que a la Consejería de Educación, Cultura y Dqxirtes
del Gobierno de Criarías s ^ le interesa la lab» docente con apa-
riencia de hlwo, menospreciando la labor diaria de transmisirái de la
información yfiarmaciónque la inmensa mayoría de los profesores
anfversit»Yos nealísM d^ a (fia.

Los esquemas,figuras,tablas, etc., que aparecen en el manual son las

usadas en clase y han sido recopiladas principalmente a partir de los
CE>s distribuidos con tres de los libros rec(Mnendados en la bibliogra-
fía del curso. Estos libros son: (a) Buchanan, Gruisen y Jones ("Bio-
chemistry & Molecular Biology of Plants"); (b) Nelson y Cox
("Lehninger: Pricipios de Bioquímica"); y (c) Stryer, Berg y Tym-
moczko ("bioquímica"). Los autores (o editores) autorizan la utiliza-
ción de las imágenes con fines doc^ites ^ clase y en la información
que se le aporta al alumno. Su distribución libre está prohibida. Por
tasto, la vem» direct» de estí M»ital teórkow» está aiiloRzadft.

Las. Pahuas, de Gnm OmofiOr Septíeo^re de 2004

if^lice ib im^^ias

1. Tema inicial: Concqrtos deméntales y muy básicos sobre organismos 1

2. Tona I. Entroduccirái al metabdisino 9
3. Tema 2. Enzimas y coenzimas 23
4. Tona 3. Fotosíntesis 35
5. JenoA 4. Fotosíateás, contínuadón ^1
6. Tema 5. Fotosíntesis, continuación 2 6^
7. Tema 6. Fqación dd dióxido de carbono SI
8. Tema7.PlantasC4yCAM ^1
9. Tema 8. Fotorresiñración 97
I O. Twna 9. E>estino dd carbono a»miIado í 05
II. T«na 10. destinen de la sacarosa y alnüdón 11^
t2. T€»»H.O»dae^decofBeuesi06fonÉBÍco5 125
Tam&nkáaLConoBptaV9bmontat»yim^bátííx>&sabf»organi^^

Fisiología de los vegetales marinos

Facultad de Ciencias del Mar

Dn Pascual Caballero Ortega

Departamento de Biología
Universidad Las Palmas de Gran Canaria
Curso 2003/04

Tema inicial

Conceptos elementales y
muy básicos sobré organismos

B'BLIOTECA '
DE •
CIENCIAS £
. BÁSICAS Si-^
^^

r B U n O B S fUt Mlat H H Q B Í B B S I U S T B I U B
 TamaioGáLOoacaptoiakimoníalas^ymif^bisioossaUBixgattbmK»

Bibliografía usada

Prescott. L.M.. J.P. Harley y D.A.

Klein. "MtcrobMogm" McGraw-Hill-
Interamericarrade España S A U
Madrid. 1999. ' ' '

Neíson, D.L y M.M. Cox, "Lehninger:

Principios dé Bioquímica" 3>
Edición. Ediciones Omega. Barcelona
2001.

Organismo según requerimientos de Q Hy O

Las necesidades de carbono, hidrógeno y oxígeno suelen
cubrirse al mismo tiempo. Las mofécuJas org^icas están
construidas sobre esqueletos de carbono. Las moléculas
que sirven como fuente de carbono también ^)ortan
generalmente, átomos de oxígoio y de hidrógoio.
El dióxido de carbcmo (CO2) es una excepción, carece de
H y está oxidado.
Probablemente, todos los organismos puedenfijarC02- es
decir, reducirlo y transformarlo en moléculas orgánicas'
pero sólo en reacciones concretas. No pueden hacerlo'
siempre. La excepción de esta regla son los organismos
autótrofos.
La reduccií^ del CO^es un proceso que consume gran
cantidad de energía. Es por ello, por lo que muchos
orgmiismos no lo u s ^ como única ñiente de carbono sino
qi^ dependen de la presencia de moléculas comoleias
reducidas, comofiíentede carbono. ^ ^ '

FistaloíiíaaBioeyeffBiammmino$
Tatna tádat Conceptos olamantaln y auy báskx» «oftro orgatúsmos.

Tipos nutricionales de organismos:

Según fuente de energía
Todos los organismos vivos se pueden agrupar en
tipos nutricion^es, según satisfagan sus necesida-
des.
Existen únicamente dos fuentes de energía dispo-
nibles para los organismos:
1) la energía himímca captada durante la
fotosíntesis, y
2) la energía química derivada de la oxidación
de moléculas orgánicas o inorgánicas.
Los foíótrofos emplean la luz solar como fuente
de energía; los qmmiótrofos obtienen la energía a
partir de la oxidación de compuestos químicos,
sean inorg^icos u orgánicos.

Tipos nutricionales de organismos:

Según fuente de carbono
Los organismos vivos se pueden dividir^ según sea
la forma química a través de la cual obtienen el
carbono del medio:
-Auíótrofos: usan el CO2 de la atmósfera como
única o principal fuente de carbono a partir de
la cual forman todos sus compuestos orgánicos.
Bacterias, algas y plantas superiores. Las ciano-
bacterias, pueden también usar el N2 atmosfé-
rico para construir sus componentes nitrogena-
dos.
-Heterótrofos: Obtienen su carbono del ambien-
te en forma de compuestos orgánicos preforma-
dos reducidos, más o menos complejos. La ma-
yoría de los microorganismos y los animales.

dB las vByulúioi' fíiodnot

ToinaáTitáai^Cbíicflpeasatemflrtiat^yinty

Tipos nutricionales de organismos:

Según fuente de electrones o hidrógeno
Los organismos también tienen sólo dos fuentes
posibles de electrones o de hidrógeno:
• Los litótrofos C*que comen rocas"), usan sus-
tancias inorgánicas reducidas como fuente de
elctrones. .ttp', NH3,..,
• Los organátrofos obtienen los electrones o el
hidrógeno a partir de compuestos orgánicos.

Tipos de orgaBísmésn

^•m^eem'^W' •WMimmmrwi
^ . —p^ -mmiv^/m -

Fotótrofos CHi^iótrofos
(energía del Sol) & oonmoestDs orgánicos
e iBotK¿btic(K tedadik»)

Autotrelbs Heterotrofe» Aufofrofos Heferélrofos

(COz de fa ^mó^^a ^loiéc^bs orgámcasjTOfórm»-
ctHDODiHcaoiiríiictpai cbs,reéwácfas,a|Mvtffdeotro9
fiaente de Q oignó^Bos)

-(»oléc»Ias
Litótrofos
laotgáaicas
•educidas)
Ormótrofbs -Orgsnétrofos
(molccnlas —
oq(ánicas)

fiíMastt dls J» ««SaMfermMiiw

Tíwng jfffifnRif'QyicwpftHf ytmqr batía» satim tíigaiÉsmo&

Agrupamientos de organismos
A pes^ de la OKMfme diversidad metabólica que f»-es«ita el mmido
vivo, la may(»ía |mede incluirse en uno de los cuatro grupos nutrí-
ci<Hiales, tc»n^Kk> CCHUO base sus fuentes {nrim^as de energía, hi-
drógeno y/o electrones, y carbono.
O Los autótrofos fotolitotrófícos (foíoautóírofos ofotolüoautó-
trofos) usan energía lumínica y CO2 ccnno fuente de csffbono.
Las cianobacteñas (bacterias verde-azules), las atgas, y las plan-
tas superi<»res usan el agua como donante de electrones y libe-
ran oxígeno. Las bacterias púrpuras y verdes del azufre no pue-
den oxidar agua, pero capt^ electrwíes de donantes inorgáni-
cos, como hidrógeno, sulfuro de hidrógeno y azufre.
O Los autótrofos quimioUtotróficos {quimiolüoautótrofo) oxidan
compuestos inorgánicos reducidos, liberando energía y electro-
nes para la biosíntesis. El CO2 es la fuente de carbono. Unos
pocos pueden obtener el carb<»io de fuentes orgánicas, son
heterótrofos. Ejemplos son las bacfmas oxidadoras del azufre,
bacterias del H2, bacterias nítrifícantes y bacterias del hierro.

Agrupamientos de organismos^ 2
Los heterótrofos fotoorganotrófíco (fotoorganoheteró-
trofos) usan la energía lumínica, donantes orgánicos de
H/e- y una fuente (^gánica de carbono (aunque también
pueden usar C(X). I ^ bacterias púrpuras no del azufre y
las verdes no del azufre. Habitantes recuentes de lagos,
ríos y arroyos contaminados.
Los heterótrofos quimiorganotróficos (quimioheteró-
trofos, químioorganoheteotrofos o heterótrofos) usan
compuestos orgámcos como fuente de «lo-gía, hidróge-
no, electrones y embono para realizar la biosíntesis. Pro-
tozoos, hongos, la mayona de las bacterias no fotosinté-
ticas, los ammales.
A los oiiganismos que dependen de fuentes inorgánicas de
energfa V de fuentes or^icas de carbono se denominan
mixotroficos (combina los procesos metabólicos auto-
tróficos y heterotrófícos).

FmetogieáUBgvBffMalKmBñnM
TgntgjñfXSt fPOIKSntfff ¥ fTfíty tf4Mcvs rfrfVT'

Requerimientos de nutrientes
Todos los org^i^nos est^ constituidos por unos pocos elem^tos,
deiKjminados bioelementos primarios. Soa: caáxmo^ oxígeno,
hidrógeno, nitrógeno, azofíre, fósfcnro. Estos elementos son ios
c(»istituventes daves de los ccmmiiestos orgánicos de los seres
vivos: glúcidos, proteínas, lípidos y ácidos nucleicos.
Además, los organismos requieren una serie de bioelementos se-
cundarios que son todos los restantes. Algunos son indispensables
para la vida y se requiereu en cantidades mvioisa^ otros están
presentes en unos organismos y ausentes en otros, son los
variables.
Elementos indispensables son: potasio, calcio, masiesio, hierro,
sodio, cloro, cobre, manganeso, zinc, cobaho, moub^no, níquel,
etc.
A los elemeitfos que se encuentran en ccHicentraciones inferiores al
0,1 % (tel peso se les conoce con el nombre de o^oelementos o
micronutrientes. A los que están en concentraciones superiores se
les denomina macronutrieníes o macroelementos.
Algunos de los tñoelementos secundarios se ^icuei^an
generalmente en forma de iones (cationes y aniones).

Funciones de los bioelementos

Desempdian d¡v«-sos pieles:
- Componentes de enzimas, proteínas y cofactores:
actúan en el mwtenimiento de la estructura de las
mismas; facilitan la actividad catalítica de oizimas
(como iones o cofectores); constituyentes de citocromos
y de proteínas tran^wrtadoras de electrones y oxígeno
(Fe en hemoglobina y Cu en heroociffliina).
- Mantenimiento del equilibrio osmótico.
- Transmisión del impulso nervioso (Ca^^ ^^^ K:+)
- Formación de c^arazones de nK)tuscos y esqueletos de
otros animales.
- Componentes de pigmentos (Mg en clorofila).
- P»n¿abilidad y estabilización de membranas celulares.
- Estabilización i& ribosomas.
- etc., etc.
TemankáatConcepiMelBmenUánymuybáskx»sobf»ofgattiuM

Asimilación de nitrógeno
Los organismo necesitan nitrógeno para ta síntesis de
aminoácidos, nucleótidos y otros compuestos.
Los vegetales usan los nitratos solubles en el medio como
ñiente principal de nitrógeno. Algunos pueden usar tam-
bién el amonio o amoníaco.
Los animales obtienen su nitrógeno a partir de aminoáci-
dos u otras sustancias orgánicas ingendas en la dieta.
Las cianobacterias y muchas especies de bacterias del
suelo que viven simbióticamente en tas raíces de algunas
plantas (leguminosas), son los únicos organismos chaces
defijarel Nz atmosférico convirtiéndolo a amoníaco.
Las bacterias nitríñcantes oxidan el NH? a nitritos y
nitratos y las bacterias desnítríñcantes convierten el
nitrato en nitrógeno atmosférico. Ciclo del nitrógeno.

Nitrógeno atmosférico
Cicla del nitrógeno
Bacteria* Bacteria» i
• • • a J^^^M
deN litamtrífitamtts]

Amoníaco
^ ' ^

f
Aminoácidos

V ^
r
IlMll mW JIMIH3

Nitratos,
nitritos

L
8
UtúxtducekMStmatabottma

Bibliografía consultada

I Nelson, D.L. y M.M. Cox. ""Lehmnger:

Prindpios de Bioquímica*' 3* Edición.

I Ediciones Oniega, Barcelona. 2001.

Stryer, L., J.M. Berg y J.L. Tymoczko.

"Bioquinúca** 5* Edición. Editorial Reverte,
S.A. Barcelona. 2003.

fítíoio^aaeíotvBgBtmsm&tnos
 MillUWICCIOH mf

Introducción
Todos los organismos necesitan un aporte continuo
de energía para tres fines fundamentales:
1) Realización de trabajo mecánico para los
movimientos celulares;
2) transporte activo de iones y moléculas;
3) síntesis de macromoléculas y otras biomolé-
culas, a partir de moléculas sencillas.
La energía necesaria para estos procesos se
obtiene del entorno.
'ú
1

Definiendo el metabolismo
Es la suma de todas las transñmiiacianes químicas que se
producen en una célula u ws^iismo. Tiene lugar en una
serie de reacciones catalizáis enzimáticamente que cons-
tituyen las rutas metabólicas.
Cada uno de tos pasos consecutivos de una ruta metabó-
tica ocasiona un pequeño c»nbio específico, norm^mente
la eliminación, transferencia o adición de un átomo o un
grupo funcional determinado. El precursor se c(»ivierte en
producto a través de una serie de mtermedios metabólicos
denominados metabolitos.
El término metabolismo intermediario se aplica ccm fre-
cuencia a las actividades combinadas de todas las rutas
metabólicas que interconvierten precursores, metabolitos y
productos de^jo peso nn^cular.
El metabolismo es, por tanto, una actividad cdular muy
coordinada en la que mudios sistemas muftkmimáttcos
(rutas metabólicas; cooperan para cumplir cuatro ñmcio-
nes:

10
bUtüíÉtccIán id

Funciones del metabolismo

1) Obtener energía química a partir de la captura de
energía solar o de^iadando nutrientes ricos oi
energía obtenidos del ambiente
2) Convertir moléculas nutri^ites en las moléculas
caracUisticas de la precia céhila, incluidos los
precursores de macromoléculas
3) Polimerizar los precursosres monoméricos en
macromoléculas: proteínas, ácidos nucleicos y
polisacáridos.
4) Sintetizar y degradar biomoléculas requeridas cñ
funciones celulares especializadas, tales como
lípidos de membrana, mensajeros intracelulares y
pigmentos.

División del metabolismo

Catabolismo: Es la fase degradativa y liberadora de
energía del metabolismo, parte de la cual se conseva
en forma de ATP y en transportadores de electrones
en forma reducida (NADH, NADPH y FADHi). En
él, los sustratos orgánicos se convierten en produc-
tos más simples y pequeños.
Anabolismo (biosíníesis): Es la fase biosintéticay
consumidora de energía del metabolismo. A partir
de precursores sencillos y pequeños se forman molé-
culas mayores y complejas. Estas reacciones necesi-
tan del aporte de energía del ATP y de poder reduc-
tor.
Dependiendo de las condiciones energéticas de la
célula, algunas rutas pueden ser tanto anabólicas co-
mo caíabolicas. Se les denomina vías anflbólicas.

FmemgtaaBioe^ffBtmsmmfnas U
mttodueclón 9t

^^^^^^^^^^^^^^^^H
H

^m 1

5 ll^^AJ <

'"N. .-•'''
^^^^^^H
-í

^ Prodoctoft Moiécalas
í pobres em \ precursoras
atermsL L

i?ii/iis catabólicas

ALIMENTOS

Azúcares Gliccrol Ácidos grasos Aminoácidos

^ • •

ATP

fíBMof^úBiotímgBtmtmmiños 12
tuúoducciónatmataboBana

ATPMMMttfo p u »
Rutas
ATP
anabólicas

Cnpm

AddM GMccral AEáeum

é .é>

Catabolismo
Lleva a la degradación de biomoléculas.
Oxidación química y producción de cofactores
reducidos: NADH, NADPH y FADH2.
Liberación de oiergía química (exergónico) y
producción de ATP a partir de ADP.
Convergencia de vías.

fígtalag/adBiKveggtatBsmañnos 13
tttitoduccíóo jrf

Anabolismo
Síntesis de biomoléculas.
Proceso de reducción química y producción de
cofactores oxidados NAD% NADP^ y FAD.
Requiere aporte de energía química (endergóníco)
y utiliza ATP.
Divergencia de rutas.

Tipos de rutas metabólicas

• Rotas lineales

FMtoiagtaaBkfty^&Biammminot i4
Mrodueeióaid

• Rufas ramificada»: Se obtienen varios productos finales a partir

de un solo precursor o tansfoimando varios compuestos inicimes
en un s(^o producto final.

Pi
Divergente J|

D<

G Convergente
/
H

• Rutas adicas: Uno de los compuestos de partida se

regiera en una serie de reacci(mes que convierten a
otro compuesto <fe partida en un proaucto final.

B C
metalizeos ^
£

fígtía^aBUxvegBtUKtntiñn» 15
Inbwluni^ión Ét

Convergencias y divergencias
en el metabolismo celular
El catabolismo goieralmente es convergente, y
el anabolismo es divergente.
!•
^niKjipjOBnm •-Ringraci* • V K ChiÉalUtji

sSnftO^BH
)«CaA
KatamstlUCo^

(W

K co.
COk

Jijpi^s ífe reacciones meíabólicas

Las miles de reacciones metabólicas que ocurren
en un organismo, se pueden agrupar en solo seis
tipos. Es decir, existe una economía en el diseño
de las reacciones bioquímicas.
De cada uno de los seis tipos, parecen repetitiva-
mente reacciones específicas, lo cual reduce enor-
memente el número de reacciones a estudiar.
Además, la mayoría de las rutas metabólicas re-
quiere un paso de activación.

16
tntndticcíón 4it¡

Activación
Consta de los siguientes componentes:
• Sustrato inactivo
• Enzima
• Agente activador
• Producto activado
Enzima
Pr^ucto + Subproducto
S»*«'»^ + J^ar' activado

Tipos de reacciones bioquímicas del metabolisnto

Tiporeacdón
• Oxidación-reducción
• Formación de enlacesque
nrecisan
precisan hidrólisis de ATP
• Isomerización
Q Transferencia de grupos
Q Hidrólisis
Q Adición o eliminación de
grupos funcionales
Descripción
Transferencia de electrones
Formación de enlaces covalentes (ej.,
enlaces C-C.
C-C, C-N>
C-N)
Reorganización de átomos para for-
Tnasa isótncros
Transferencia de grupos fímcúmales
de ima molécula a otra
Rotara de enlaces con intervención de
agua
Adición de grupos funcionales a do-
Ues enlacf» o etinúnacíói) de grupos
paraformardobles enlaces

BIBLIOTECA ^-^
DE
CENCÍAS
^BÁSICAS

fmeío0B(iBix^gMm8ñmfino6 17
Mtoductíióñ9Í

Reacciones de oxidación-reducción

- il H2 -ií í
O ' ^ ^ C ^ - ^ C / ^ ^ + FAD ^
H2 I : -

ó " ii
Succinato Fumarato

- ;l Ha
O^ ^fT ^C- + NAD+ ^ O"^ ^ C C^ + NADH + H+
/ i i; -
H6 " íi 5 Ó
Malato Oxalacetato

Reacciones formadoras de enlaces

H3C + CO2 + ATP + H2O 5=

O P
Piruvato

Oxalacetato

Fm¡log/adBlos¥0ffBtalgsmmtim 18
tnttotkiccUn^t

Reacciones de isomeiizadón

HQ COO- H coo-
-ooc coo- OOC coo-
C
"2 H ^H H2 H OH
Citrato Isocitrato

Isomerízación

Tipo Isomerízadóii Enzima

Funcional Isomerasa

Epimerízacíón Epímerasa

Racemización Racemasa

Cis-tr^s Cis-trans isomerasa

fíWoiDgte d» las «egoMi» ffliMí» 19

Itttncluccíón 9t

Reacciones de transferencia de grupas

2-

CH2OH í 1 '¡
OH
OH
Glucosa ATP HO OH

,^ p^ ^Jt»
p ina

HO\—^OH
OH
Glucosa 6 fosfato ADP HO OH
(G6P)

Flttí!ttfíf& <Hf fPi WQtttltmnH/tftift 20

biúwMiccíón id m&ltboBsitto

Reacciones de adición o eliminadén

de. prunos funcionales
XH2OPO32-
^ r

HO- -H
'^.
XHjOPOs^-
"-V
HO- -H + H- -OH

H- -OH H CH2OPO32-

CH2OPO3'- Dihidroxiacetona GIiceraldehído-3-

Fructosa-l,6-bisfosfato fosfato (DHAP) fosfato (GAP)
(F-l,6-bP; FdP)

H C OPO32- :^ + H2O
I OPO32-
CH2OH
H
2-fosfoglicerato (2PG) fosfoenolpiruvato (PEP)

Estrategia común y repetitiva

Cido dei úááo DenadadÓB SántesH ácidos
dtríco ádaosgran» grasos
H H H- H H H H K
HjC- HOOCOii
S<M
H H M H H H
S*CP
H H
sea*

^. FNOH,

i 1 HjC HOOCCM,-
S-CoA
H

y r

5 V - - ^ . . -.'Sc^ - ' S ^ .
<O0r RCHj.
•* H H H

FMOKígOíáBilosvegBUíKauíflnos 21
IntfodUGcíón Mt

fíüoiogfadBiafvBg&MMimañnos 22
 LlaUen
loiilqiit

a 2: Enzimas y c

Enzimas y coenzimas
Las enzimas son proteínas que actúan como catali-
zadores biológicos. Algunas realizan su actividad
con los aminoácidos que la componen. Otras re-
quieren de componentes químicos adicionales de-
nominados cofactores.
Los cofactores pueden ser pequeñas moléculas or-
gánicas o moléculas órgano-metálicas, llamadas
coenzimas. En oü*os casos» son los iones metáli-
cos los cofactores usados. Estos son necesarios tan-
to para la integridad estructural como para la acti-
vidad catalítica de la enzima.
Cuando un lón metálico o una coenzíma están fuer-
temente unidos (enlace covalente) a la enzima se
denomina grupo prostético.

FmalogkióBloewgBtaiBstmflnoe 23
TaUal
Iones qoe actóan como co&clores oi diversas earimas.
Cu2+ Citocromo o»dasa
Fe2+ or Fe^^ CitocTomo axidasa.
K* Pinivato kinasa
Mg2^ Hexokinasa, glucosa 6 fosfiaiasa, pínivato kinasa
Mn2^ Argtnasa, rüxMHicIeotido reductasa
Mo Dinitrogenasa
Ni2+ Ureasa
Se CHutationa peroxidasa
Zn2+ Anbidrasa carbónica, alcdx^ deshidrogenasa

Tai>la2

Co«Dzimas que «ctómi como transfNMtadores de átomos específicos

0 grupos ftmcíoiudes.
Crfvpos ifnmncot inreoHrsor e n
Ifjmswnmw
Biocytin CO2 Biotín
Coenzyme A Acyi groui» Pantothenic acid and
ather compountfe
5'-0eoxyadenosyfc:ot>alanitn Hatomsand Vitamin B12
(coenzyme B12) afkyl groups
Flavin adenine dinucleotide Electrons Ríboflavin (vitamm 82)
Lípoate Electrons and Not required in díet
acyi groups
Nícotinamkie adenine Hydride ion (: H") Nicotinic acid (niacín)
dinucieotfde
PyridoKat phosphafe Amino groups PyridcKine (vHamin Bg)
Tetrahydrofolate Orte-carbon groups Foiste
Thiamine r^rophosphate Aidehydes Thianííine (vitamin Bj)

24
 Recordando las estructuras de las proteínas^ 1
HCX)C^|^ NH2

I
R

HiO

D I

" /^' H ? H,r H ? K/ Enlace peptídico

CarboxOo
teminal

AaÚBO

.Estructura primaria
Recordando las estructuras
de lasprotdnas, 2
Estructura |
secundaria

a-hélíce
I I
Hoja p plegada

Estructura
terciaria

Estructura
cuaternaria"

Fmoktgktáeloéi/Bge^tBSimftfic» 25
Fftrífnsiv Y1

Recordando las estructuras de las proteínas, 3

UtterstteíiHtn
Iliiirofóbicas y de
vamícrWaab

CMat»
"^ jif Jit

pwwpppiMliCa

Recordando las estructuras de las proteínas^ 3

Estructura cuaternaria del colágeno

Cadena

Estructura
cuaternaria de la |
hemoglobina

Cadcita ix H e 111 o

Fmsks0s ásfáswsgstsíss smmos 26

Enzimas ycoaaama&

Papel de las enzimas

• Catalizan los mismos tipos de reacciones que se llevan a
cabo en un laboratorio de química orgánica: oxidación,
reducción, aíquiíación, hidróíisis, hioroxilación, elimina-
ción, etc.
• Las enzimas proporcionan un ambiente específico dentro
del cual una reacción determinada es, enei^éticaraente,
más favorable. Las reacciones catalizadas por enzimas
tienen lugar en sitios específicos llamado sitio o centro
activo.
• Incrementan la velocidad de la reacción catalizada de 10^
a 10^^ veces. Las explicaciones para tal comportamiento
catalítico no son totalmente entendidas.
Es importante tener en cuenta que los cataliza-
dores aumentan la velocidad de la reacción, sin
modificar el equilibrio de la misma.

"3
• vi

International Classificafion of Enzymes*

No. Class Type of reactíon catalyzed

1 Oxidoreductases Transfer of electrons (hydride ior>s or H atoms)

2 Transferases
3 Hydrotases
4 Lyases
5 ísomerases
6 Ligases
Group-transfer reactions
Hydrolysis reactíons (transfer of functional
groups to water)
Addition of groups to double bonds, or formatíon
of double bor}ds by removat of groups
Trar>sfer of groups within molecules to yield
isomeríc fomns
Formatíon of C—C, O—S, C—O, and C—N
bonds by condensation reactions coupíed to
ATP cteavage

*Most enzytnes catatyze the transfer of etectrons, atoms, or functional groups. They are therefore
classified, given code numbers, and assigned ñames according to the type of transfer reaction,
the group donor, and the group acceptor.

Fmakfgfs ás tas vsgststss matíms 27

 Cinética de reacciones enzintáticas
E + S-j >ES—^^-^E-^P

Ecuación de
MkhseKs-Menleit

K» +m

Km ConcertraCTÓrr <te swstrmo. [SI

Coordenadas de una reacción

Estatfe de tnntícié» Q>

Ertad»

Coordenada de reaccíéB

2S
 EsUdo tnmsición <})
Energía de
No catalizada activación, AG^

I _ [Producto]
"I ~ [Sustrato]

Coordenada de reacdón
Las enzimas hacen que se llegue al equilibrio de
la reacción más rápidamente pero no afectan a
la constante de equilibrio

Algunas explicaciones
• Generalmente, cada enzima cataliza sólo un tipo particular de reac-
ción, y sólo acq)tará un sustrato, o en la mayoría de los casos una
serie de sustratos estructuralmente relacionados. Esto significa, que
una enzima sólo acef^ará a uno de los enantiómeros presentes en una
mezcla racémica, y pi»de producir un producto ópticamente activo a
partir de sustratos inactivos. Tal especificidad se puede deber a la
reunión de sustrato y cofactor cñ el coitro activo de la «izima.
• La acidez y basicidad se incrementan por el ambiente orático del
centro activo donde el solvente es excluido. La catálisis ácido-base
necesita de la transferencia de un protón desde un residuo aminoaci-
dico neutro o positivamente cargado (-SH, -OH, -NH3*, -CCXM) a
otro residuo neutro o ligativamente cargado (-S", -NH2, -COO").
• Los complejas esterospedficos enzima-sustrato-co&rtor se
estabilizan por interacctones no covalentes. Es decir, son fiácümente
dísodabies, y pueden disodarse espontáneamente para liberar los
productos si la configuración del estado de transición es alterada,
resultando en una reducción en el número de interacciones estabi-
lizantes.

FmobsiBdBlosvogBtítBsmañnoB 29
 Coenzimas
De los muchos cofactores que usan las enzimas, en
todos los procesos metabolicos, son de destacar los
siguientes:

• Adenosin trifosfato, ATP.

• Coenzíma A, CoA.
• Nicotin adenin dinucleotido (fosfato), NAD(P).
• Flavin adenin nucleotído, FAD.
• S-adenosín metionína

Adenosin trifosfato (ATP)

• La reacción involucra casi
o o
invariablemente el despla-
cHjo-p-o-p-o-p-oH
II zamiento nucleofílico del
¿e c^ ¿© ADP o del AMP por un un-
cleófilo RO", para formar
OH OH
Adenosin tnfos&to (ATP)
un intermedio fosfato o
pirofosfato.
Mg+2
o
ROH + ATP -^ RO—P-cP +ADP
Enzima 1^ • Un posterior desplaza-
miento nucleofílico del
O
_fi
•I
O fosfato o del pirofosfato
RO—P—cP + HY RY+ HOJi-^ por otro nucleófílo. Y',
FriTÍmn
Cf rinde el producto RY.

Fmefio(0aó8lo8wgBUt»ma/inm 30
 CoenzímaA (CoASH, CoA)
Me O O
> I II II
N CtiflP— O — P — OCHjCJCHCaiXÍNHCBiCNHCHjCHjSH
Me
Transfiere grupos acilos, y
OH O—P-^ forma acil-tioésteres reacti-
vos, en reacciones con sustra-
tos con grupos acilos.
R-CH2-CO-SC0A + YH R - C H 2 - C 0 - Y +C0ASH

R-CH2-CO—SCoA + R,X — -*. CH-CO-SCoA +HX

•

El grupo tioéster activa a los acilos por ataque nucleofíli-

co en el átomo de carbono carbonflico, con desplazamien-
to del CoAS', y también por alquilación en el átomo de
carbono a.

NH, NAD(P)*/NAD(P)H
CONH-
N^*- O O

u CHjO
II II
P— O— P— O— CHj

¿¡ ÍH NAD"R = HQ C IH I
NADP*R= p-<^ Intervienen en oxida-
¿H clones y reducciones
^xn. H "V"* CONH biológicas. E n el ana-
^CONH, V ^,,--\^CONH2 • ,. O ^ , , j I
Me
_ Me-¿-«^H + r i| bolismo actúan las dosl
^N-^
I coenzimas, y en el ca-
tabolismo es el NAD\

Cuando un sustrato es oxidado, un hidruro (H) es

transferido desde el sustrato al C-4 del anillo de nico-
tinamida del NAD(Pr y un H"^ se pierde al medio.

fm(Éo0aúBiog¥BgBaintmfifioB y\
 Flavin adenin nucleótido (FAD)
O O
II II
I
CH:CHCHg«H3«HCH,-0—P^ O—P—O—CHi
OH OH

FAD OH ÓH

El FAD facilita la transferencia

Ri. de hidrj^eno y, generalmente,
está unida a una enzima particu-t
lar. El mecanismo de la transfe-
FADHj
rencia de hidrógeno aún no es
conocido.

Introducción de una unidad Cj

Oí
S Métmnañ

Muchos metabolitos contienen grupos N-metilo, O-metilo,

C aromático-metílo que, con pocas excepciones, derivan
del cofactor S-adenosil metionina. El proceso es un despla-
zamiento nucleofilico. El C transferido proviene de diver-
sas fuentes: formaldehído, ácido fórmico, etanol, serina,
etc.

32
 Sustituciones decírofüicas
Los radicales libres, al igual que los iones carbonio, bus-
can electrones para completar su octete. Por consiguiente,
son atraídos por centros de alta densidad electrónica y se
denominan electrófilos.

R-C
+H

Si se introduce un segundo sustituyente, Y, en un derivado

del benceno, QH^X,la posición que ocupará Y depende
del carácter electrónico del grupo X que ya está presente
en el anillo. En algunos casos se obtienen productos de
meta disustitución, en otros resulta una mezcla de com-
puestos orto y para.
Clase 1. Grupos que orientan a orto y para.
Clase 2. Grupos que orientan a meta.

Ejemplos
Las reacci(Mies de halogenación, nitración, sulfona-
ción y alquilacíótt del benceno (por ejemplo) son
reacciones de sustitución electrofílica pwque, en
cada caso, el reactivo que ataca al anillo aromático
es un ácido de Lewis (un reactivo buscador de
electrones o electroñlíco), y este reactivo ácido
desplaza un protón del anillo.

33
 Nucleófüos

Casi todos losnucleófílosfiíertes, sean iones(CN", R)

o ciertas moléculas (NH3, H2O), atacarán al grupo
carbonilo de un alddiído o una c^ona en el centro de
baja densidad electrónica que es el átomo de carbono.
X R
R-C^ c=o + X
/
Nu a Nu

Adición nucleofüica
Los aldehidos reaccionan con los alcoholes originando
primero hemiacetales y por reacción con un segundo
equivalente de alco-hol dan acétales
OR2
Rx-OH \
K-C +Ri—OH OH ::. R - C - O R , + HJO
R-C-ORi
\ H
o H
O OH
R3-OH ^^
C^ + R2—OH _ R-C-R, • R - C - R 1 + H2O
R" '^R
OR2 OR2

34
 Tema 3: Fotosíntesis

m^^''^' -%^>^&p-'' ^- -;:•'-í!V3^ t ? ;

Bibliografía consultada
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Ffítttsíntissís

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de Fisiología vegetar. (Interamericana-
McGraw-Hiíí. Madrid. 200Í.

¿ Qué es la fotosíntesis?
Proceso físico qoímico por el cual las plantas, algas y
procariotas usan directamente la energía lumínica con el
fin de sintetizar sus propios compuestos orgánicos.
Comprende una serie compleja de reacciones que
involucra:
- Absorción de luz,
- conversión de «lergía,
- transferencia de electrones, y
- una ruta enzimática de múltiples pasos que convierte el
dióxido de carbono y ef agua en carbohidratos.

— ^ — Reacdeoe»
del carbono
t
H,0
I í
CO2
i
CHjO

FMskjgfs de Im 'ifsg^^ss m&mws 36

Fotosintasís

Visión general de la fotosíntesis, 1

Dos fases principales;
- Reacciones con luz: Transducción de energía
•Utiliza energía lumínica y H2O
•Produce ATP, reduceNADP^ aNADPH y
rinde O2 como subproducto.
•Ocurre en la membrana tilacoidal de los
cloroplastos.
- Reacciones ligadas al carbono: Ciclo de
reducción del carbono (Ciclo de Calvin)
•Fijación de CO2. Utiliza ATP y NADPH
producido en la fase anterior.
•Produce glucosa (CeH^Oa)
•Ocurre en el estroma del cloroplasto

Fisiaksgfsd&tBSv&^sfssfímkfKíS 37
FnÉmcíttítiftít

Visión general de lafotosíntesis, 2

Proceso de oxidación-reducción.
CO2+2H2A ^ C H j O ] + H , 0 + 2A
I 1
aceptor de dador de
i
carbohidrato
1
prodocto formado
etectroaes etectrooes por oxidada de H, A
En la fotosíntesis oxigénica, H2A=H2O,
CO2 + 2 H 2 0 - ^ ^ | C H 2 0 1 + H2O + O2
mientras que en la fotosíntesis anoxigénica, realizada
por bacterias se usa un dador de electrones distinto del
agua. Por ej., H2S en ías bacterias púrpuras del azufre:
CO2 + 2H2S

Visión general de la fotosíntesis, 3

• En los organismos fH-ocaríotas, la fotosíntesis tiene lugar
en un orgánuío especializado, los cloroplastos.
• Las dos fases de la fotosíntesis ocurren en diferentes
regiones del cíoropíasto. Las membranas tilacoidales
contienen los conrolejos multiproíeícos fotosintéticos ios
fotosistemas I y II, los cuates incluyen los centros de'
reacción responsables de convertir ía «lergía lumínica en
energía química. Estos centros de reacción son parte de
una cadena de transporte de electrones (CTE) en la aue
están involucrados diversos compuestos.
• Localizada en el tilacoide, la CTE fotosintético mueve los
electrones á&\ agua del mtenor ásX tilacoide a comnuestos
redox acüyos en el estroma. El ADP es fosforilado sobre
la superficie del cíoropíasto por la ATP sintasa localizada
en las membranas del tilacoide. ^ ^
• La reducción del CO2, en el ciclo de Calvin ocurre en el
estroma. '

fMcOBgts és Pifs vs^stgs ffmmos 3%

Fotosíntesis

Descripción del Membrana Membrasa

externa Membrana
doroplasto '"'^'^

Espacio Lámela t acio

ratermembranal estratna titkoidai
Tüacoide granal

Crana

Lamen ^.. .\ Tttacoldes

títaeotdal Tüacoides expuesto»
graaal «¿estnana

39
F'f^^agís íte tss veg^^ss msfkms
 Absorción de ía luz
• La captación de la energía de la luz es la clave de la
fotosmtesás.
• Lalazes^isorbídaparmolécolasfotoiTeceptoras,
denominadas pigmentos. La principal mofócula
fotorreceptora <» tos ckM'opiastos oe la may(»1a de los
OTganísmos íatosxsáéticos {plantas, algas y cianobactenas>
son la clorofila a y la clorofila b. *
• Las l^cterias anaerobias fc^osintéticas producen una
vanante molecular de la clorofila denominada bacterio-
clorofila.
• Además de la clorofila, bay una soíe <fe pigmentos
accesorios, los carotenoides, carotenos y xmitofílas Los
más importantes son elfi-carotenoy la luteina.
• Las cianobactenas y algas rojas usanficobiUnastales
cotüofícoerürobilina yficocianobUinacomo pigmentos
c^taoM'es de luz.

CHO . ,
I eackxofilaft
CR»
Eahce
oitacterioclorofila- ntBvadoen
»<* ^
^ ^»cterioclofofíIa
CHg

Cadena tatend de fitol cais,

?
^^^^^X-X-X-vo/^-dT «X CHjO O

Estractaní «¡níniai defaidorofifai« y dífereiicúis con otn»

pigmcBtot.

fmatagkióBtxwgtnaimmmtnoB 40
 \v*'
,H, H^

o—c
r
I
o
I
?"'
CH
I
C—CK>

*•«/.
HC—I;M>
HC—CM,
I
CH

Otl CH,

CHs

P-<aioteito

H/;, .OH
HaC^^CH,

CHs bH, HaC CHa

HO CH,
Uitetna (xaotofila)

fí!ÍOIOQtBÚBtO6¥BQ0tOtB8fíí&ttK¡S 41
 coo-coo- CH,
CH» C5H2 CHa CHa
,CHa
oi fioodaiobiiHia
.CH CH, ¿Ha CM. ,CH,qH, ,ÍH /

FicooitrobiUna
Etdace msatmadoat fioocianobüina

Las ficobilinas son tetrafrároles de cadoia abierta que tienen el

sistema de polieno extendido que se encu^itra en las clorofilas,
p^o no fvesentan ni la estructura cíclica ni el Mg^^.
Las ñcobilinas están unidas covalentemrate a proteínas de unión
específica, formando las ficobilíproteínas, que se asocian en
compleios ahameitfe <»denados, los ficobilisomas, qae son las
principales eslrucluras de csqitaci^ de luz en las «ig^s tojas y en
las cianobactetias.

Efirvctiira de
b» fioobSiiías.
Las e^ructuras
de la ficociano-
fñlina y de ia fí-
coeritrobtlina, u-
mdas a las pro>
teínas fícoduii-
na y fícoeótiiiia
pw medio de
«daces tioéster
que involucran a
losreñduosde
cisleina.(Cys).

Fit»alaglBaBloev9gBtalBgmaflfug 42
 ^Coíe
f(AP + APB)

20 nm

Estructura de un ficobiUsoina. A la izquio-da micrografía eteOróni-

ca de tosficobiíisomasde la cianobactera Synechocysíis. A la derecha
rq>resratación de los íicobilisotnas de la dan(4>acteria antedor. Las
varillas que contienen fícooítrina (PE) yfícocianina(PC) sdiresalen
de un núcleo (cwe) formado por aloficocianina (AP) y atoficocianina
B (APB). La región del núcleo se une a la membrana tUacoidal.
L

Complejo de abitara
delaz,LHCII. La
unidad funcional es un
trímero LHC, con 36
moléculas de clcnofíla y
6 de lutetmi. Se nuestra
un monómero visto en el
plano de la memá^rana.
Hay 3 se^aetilos a>
bdicoidqales transmen)-
brana, 7 tnolécalas de
clorofila a (en verde), 5
de ck»rofila b (oí ro^) y
2 dd pigmento acceso-
rio hitetna (en amarillo),
que forman una abraza-
dera intoma.

43
pmobgiaúBkmvegBtmsmmlnoe
 Pigmentos presentes en organismos aerobios

Cioro&u
Oiymigmo a b c d Carotenoidcs Ficobiliius
Plantas + + - +
Algas Verdes + + - +
DiatcMneas -f - +
Dinoflageiados + - -f
Algas Pardas + - +
Algas Rojas + - - +
Cianobactoias + - -

Radiación electromagnética
Lafiíenteenergética que sostiene ia vida en la
Tiara es el soL
Ei sol suministra la energía ium&iica que las plantas
necesitan para la fotosíntesis, y el c^or que calienta
la tierra.
Controla nuestro clima, dirige nuestro sistema
horario, y regula los ciclos de vida de plantas y
animales.
La ener^ radiante, o radiación electromagnéti-
ca ( R o n q u e el sol transmite continuamente a
través def espacio, alcanza la tiara de muchas
fcHrmas.

FislotogtBdeicf8¥Bg&t8t0ffinñníx 44
 Espectro deetromaptético. A medida que la longitud de onda de la
ramación electrcMnagnética se incrementa, disminuye la energia y la
frecuencia de las oiraas. Las kMigítudes de <mda visibles son una parte
muy pequeña del espectro electromagnético (1 mn = lO^^ m)

Atmósfera externa Supeiflcle terrestre

%det total X(nm) % del total X.(nm)

5 <400 2 <400

28 VIS 45 VIS

67 >740 53 >740

FiskilogíadekxvegBttáKmafínoe 45
 "^^^W
cresta

^AA/ÍV\ Velocidad ( C )
Punto donde se
Punto éontie se ( V )
mhtelafrecuencKT
La lotrótud de onda se deñne como la distancia de cresta a cresta (o
de valle a valle). La energía es inversamente propcncioiúl a la
longitud de onda: kmgítudes de onda larga titira menor energía que
lascOTtas.

UMigttud de «ida y frecuencia óel» radiación electrc»nagnética. La

frecuencia de la radiación de ahafrecueiKia(alta energía) mostrada
en (b) es tres veces la de la onda de bajafrecuencia(baja energía)
ffwwirada ep.(a)> ^

46
 Velocidad de la radiación
La radiación electromagnética viaja en ondas en todas
las direcciones, y lo hace siempre a ía misma velocidad,
aunque sus longitudes de cmda difieran. La velocidad, c,
tiene un valor máximo (2,9979 x 10* m -sr') cuando
viaja en el vacío, y disminuye muy ligeramente cuando
lo nace en el aire o en cualquier medio que contenga
átomos o moléculas.
En la ecuación de Planck, h = constante de Planck, de
valor 6,6262 X 10^^ Js

E = hxv = lix —
c
v=—

Radiación VIS
La radiación que vemos es la Color X(nm) E(Kjmol-i)
radiación visáMe, la cual <400 471
constituye una parte de to- UV
do el espectro electromag- |4CXM25 292
nético. Su longitud de onda 1425-490 260
varía desde qiroximada-
mente 400 nm (violeta) 1490-560 230
hasta ^«"oximadamente 9 560-585 210
700 nm (rojo). 193
1585-640
|640-740 176
1 IR >740 85

Fitíaiogte de loe vggatatBS marinos 47

 Fotometría: Ley de Lambert-Beer

A = D.O. = 8lc
Donde:
A = Absorbancia
D.O. = D^i^dad óptica
8 = coeficiente ás extinción molar
1 = paso óptico, o longitud de la célula
c= concentración molar de la sustancia absorbente

Espectros de absorción de las clorofilas

UV VioleU Axa Vente AnMriBo N«nt> Rof« IR
* * t * * * f- i
CkffofihiQ

fitíologfB dB los nogotalot/nañnot 4»

 Espectros de absordén de los caroíenoides

uv I i e
I
k i L -1 L
t-í
E^ectr» selu-víaMe

I
-Ffeodaida*

?00 800

19 «BÜOTECA I
(í ^ ^^ ^
\ f t CIENCIAS

flsiala00 dB ioí yoffBtttKtti&ftnos 49

 Tramf&renda de electrones indiada
por la absorción de luz por las clorofilas
1
^ —T
EP
1
HMHM*

E^ado
'
^^•(•M

Estado Mtáéaim Aceptar. A D*

basai excitado
La absordóa de luz fHrovoca
la excitación de un dectrón
que pasa a un nivel energé-
tico supaior desde ai nivel
basal
L
eidta4i,D A
Separación de carga fetoindiicida Si
íay di^roble un aceptor de electrones
adecuado el electrón que se encuentra
en un nivri energético superíw, debido
a la ^soroon de hiz, puede ser transfe-
rido desde la molécufa excitada af
aceptor.

fariMogiff dl9to»«ogaiMB» imvM» 50

Canaüzacién de la energía absorbida a certíros de
reacción por transferencia de exdtones.

• Los pigmentos que absorben luz están ordenados

en fotosistemas.
* Dos tipos de moléculas:
- Moléculas copiadoras de luz o moléculas antena.
Absorben energía luminosa y la transmiten r^ida y
eficientemente al centro de reacción.
- Las moléculas asociadas al centro de reacción
fotoquímica Están especializadas en transducir la
ena'gía luminosa en energía química.

51
 Organizadén de los
faíosiOemas en la
membrana tílacíñde

CMtmdereacriéa. LareaodénfeioqBfiiHca
convierte la eiKrj^ de mánéfim anasqiBR»-
cióB de ctfga, HHcimd&el fi^de electtmies.

Conq>lejo antena
• Es un conjunto de pigmentos captadores de luz,
en gran número (desde unos 50 hasta miles).
Sobre ellos incide la luz solar, de manera que se
va transfiriendo la energía de unos a otros, en
paquetes (excitones), pero sin oxidarse, cñ un
fenómeno conocido como resonancia inductiva.
• El complejo antena actúa como un "embudo",
captando energía lumínica, y canaüzándola hacia
el centro de reacción, donde podrá ser convertida
en una forma útíL

52
 Transferencia electrones
Elfaíosistema
en acción
OosoBütáA Acqitor priraanode
Fotón centro Raoata decÁnones

CeHtfode
icücción

Mcrféculade
pigmoitosdeki
Tians&ieaciadc antena

Fostosistema

Transferencia de excOones

lcUon»kitloraaai
331 ]víoiéciil»
«»«"» Ctorofitedd
centro de
leaccá&a

i«

3i
LUZ
3]
La tttz &(ci(a una moié-
I» culaanieaa (clorofila o i
1 1 , l ^ «cvanda OB aectron a
J I ^H on nivd eiiergítioo
TlaKMO

n..bctr<aiko)«iatb>
3 3i
i«
superior.
1
Bul»» r

3 31:
Tía •liiililli. if . | l M « Wmtmm^

BIBUOTECA ^\T|
DE **
«ENCÍAS
BÁSICAS

fíKlaiagta<tBkte¥9g0aí8emaflfíot
 La BMrfécida antesa Cl
excitaéb pasa energía a
una imdecula de dwolíia
vecina (transfereada de
eoeig^jxx' (es(uiaiidaX
excitándola.

La energía se tiansEieic a
ana dorofíla dd ooitro 'TSS^ ®
de reacción, excitándc^ ciectromco

Acqxor
electrónico

La doroñla excitada de)

cortro de leacdÓD pna
3
un electrón a ua acq)tt>r
dectrónioo.

3 Donador
electrráiico
Et hueco dectrónico e& el Donador l^—.
centro de leaccián se
cubre con m eiectrbn de decWracol^
un donadoi dectrónico^

Laabaoicíándeuttibtóabaptod»^
cido nna separacián de carga ert d
centro de reaeeÍMt.
3
FitíotogíadelaeMgetalumafInoe 54
 , ^,^M^tíí^tl»rkm

Tipos defofíosisíemas
Fotosístema I (FSI), tiene un centro áe reacción, el
centro F700 que tiene un pico de absorción a 700 nm.
- Formado por: 13 cadmas polipeptidicas, 60 moléculas
de clorofíía, una de quinona fvítamina K^) y 3
complejos ferro-sulfurados (4Fe-4S)
Fotosístema II (FSII), P680, que tiene un centro de
reacción con un pico áí absOTción a 680 nm.
- Formado OOT: 10 cadenas polipeptídicas, 30 moléculas
de clorofila, 1 ion hierro no hemo y 4 iones de
manganeso.
Los dos fotosistemas trabajan juntos para usar la energía
luminosa con el fin de generar ATP y NADPH en un
proceso de dos pasos áeaammaáofotofosforilación no
cíclica.

La absorción de dosfotonespor tos J^Qg doS f&ÍOSÍStemaS

dos fotosistenras es necesano para
completar la transferencia de NADr NADPH
electrones desde el ^ u a al NADP^.
Luz
(X <680 nm) (A. <700 nm)

55
FiBlalagtaáBlasvegBtalBsmaftnos
 pQtoBiKt99itK nmttlntHKfón

Centro de reacción de las bacterias fotasiníéticas

Las bacterias fotosintetizadoras tales como Rhodopseu-
domónos viridis tienen un único centro cte reacción
fotosintético muy sencillo. Su estructura es conocida
a nivel atómico por difracción de rayos X:
- Posee 4 moléculas de bacterioclorofilas, de las
cuales dos (denominadas P960), asociadas
formando un dímero, son las fotoquimicamente
activas, debido a su asociación con tres proteínas
del centro de reacción (denominadas L, M y l^
Todo el conjunto se encuentra en la bicapa lipídica
A estas proteínas se une un tipo de citocromo c la
subunidad C (en el lado periplámico).
- 2 bacteriofeofítinas
- 2 quinonas (Q^ y Qn) y ^^ ^^ ferroso (Fe^^), que
constituyen el complejo Q-Fe.

' ^ ^
H J:H¡

H,C

CHj **5^ •

OCHj
I ÜCH,

Bacteríodorofilafr,BChl-b Bacteriofeoíitma, BPb

fíai0lagladalae¥BgBíaletmaHnot 56
^^ABQjtfjUlflBCjÉC^ C O O t t f t C M B C l O f t

Spedaipaii
Centro
reacción
bactermno
Heme

chlorophyUN/^
Bacteríochlorophyll S ^r\

Bacteriopheophytin

Nonheme iron

Estructura del FSl

Las subunidades psaA y psaB («> amarillo), con las regiones de
simititud coa el núcleo del FSn se muestran en rojo y en azul. Las
moléculas de clorofila se representan en verde y se nwestran tres
agregados 4Fe-4S.

fiaíeao^áeiaevegíÉBlesamttK^ 57
mOuOSuxu^SMS^ C/^motumdoít

Estructura del FSII

D2 DI

Cadena de electrones en el CR. bacteriano

\» • • •_
®
:?í ® ®
'

# 0 .
PMD* ^

• 3

\JB m
® ^-w- ®
# 0 . Q.^ #0.- (k#
1
QuJnnw H* (r
pool

fmakigfaóelae¥BggteíBsamtrKX 5»
 contíntiariAtt

Primer paso
Cada Bchl a especial (P960 CB d ejent-
ple qm cstanM» ertmOando), tra» exci-
tarse (pasa a Bchla*), se exMa (pierde
dectréii), paaando a Bclfla^

/«Dsorcion
»
®
# #

£1 electrón original de cada una de las dos Bchl especiales es

recogido por las bacteriofeofítinas.

Segundo paso

^^ PQAr»+ ^ *
acparacióii
de cargas
• >
BPh"
®

L
Se origina una separación de cargas, de modo cpie se ha formado una espe-
cie de "agujero" cargado positivamente: las bacterioclorofílas ccm carga posi-
tiva tienen ahora ona alta afinidad por electrones.

FjSÉttjgís dí9 A» «egeía«95 msftios 59

^^C^BDSÍflttAífiv fiifldSiBUSClBQCt

La Bchr captara un eiectrán de an

tktKromo cercano (cít tj, l^ado al
centro de reacción). Nomudmaite
citocremo » HB donador dñil
electrones, pero ahora los cede,
al ÍBfei»o "i^ujero'' de
positiva representado porta
BcbT.

%
CuJ^
• »

Los dos electrones (uno por feofitina) pasan a una ubiquinona (Q^) estre-
chamente ligada al centro de reacción (la quinona se reduce: Q^H)

• >

®
El electrón de la
Q^ pasa a una se-:
gunda ubíquino- |
na del centro de
reacción (Qg).

FieieiagtadelasveggtatBSímrtnos 60
Fatotíntmtít, Goatínimriótt

El clectr6B abandona el centro de

reacdón y pasa a otra quinona,
que se encuentra Ubre en la bicapa
lipfdka.

^^ PQfin
P960 ^ *

BPh <-
®
QA" OS

La quinona, una vez reducida, es un bttm

• + rednetor (donador de electrone»). El electrón
pasa a ta CTE (con citocromos b-c).

ralalagtad& las vegetales maffnos 6i

^^OuOSÉtMtlUSSSm G^OflBiQUSCíÉDtt

^* ^"y^?*"?^'?'*" ^ ** ^"*"'^ pi woia ana

ti aiiMocacioit de pnMauu faera de i»
Pool de •Bembrau, o wa, im potencial electroquí- K^
mico de protones o fuerza protón motm,
coya disipación a faror de las ATP-asas se
tradMr en iRvdacciÓB de A » tfotofosfo-

Tipos de CTE en bacterias

0-*w,

-06

I
rPocoiies

».»

Bartm'a» púrpura Bacteria» verde tklazafice

JáBLf

Fi8k¡lggtaá»tBSiíegBaiM marinos 62
^^0BDttiíBtlB8l&» C^UtOttMSttCfOt^

Modelo general
^
Heme» del típe
*f cUocnnnoc

1^
LUZ
1^ Bacterioclerofíla (2)

BacteiTOctomñla (2)
(Pigmnitos accesorios)
—— Baderiofeofitina (2)
J,(D(2«>pB>

QB
qoínoiía

FisiotogtB óB tcfs vogMBlBS molinos 63

 contbtuaciótt

Fieií*>gtad& tas vegetales marinee 64

ratatínftit, conttnuackmi

Tema 5: Fotosíntesis, continuación 2

Dos fotosistemas generan gradiente

de protones y NADPH
NAOr NADPH

eiAocnimo bf

H20 02
Dos fotosistemas Para completar dflujode dectrones desde el agua
al N ADP^ se precisa de la absorcióa defotonespor dos fotoastemas
distintos. (FSf y FSII).

FmatoQktáBíaevBgBtstesmañnos 65
 fitntfnuftcfón 2

El FSII transfiere er del agua a la plastoquinona

y genera efgradiente de protones.

Los c son transferidos desde

el P680 a ta feolítína, Pheo,
y, posteriormente, a aos
moléculas de plastoqaiao-
nas (QA y C^), que actúan
como aceptores nnales de
electrones. Con la llegada
de un nuevo e' y la captura
de 2H^, se reduce la plasto-
quinona de intercamoio a
QHz El P680^ es reducido
por Z. un resic^ de tiro- Meddoestnictoral dd CR. dd FS H,
sina ae la subunidad DI. nostraad» la eatrvctora doainada per
lat dM proteiiias DI v D2 dd CR. Tan-
bi^nieobaerva la oxidadón dd i^na por
d centro de Mn.

El O2 producido en la fotosíntesis
procede del H2O
PREGUNTA: ¿Cuál es d orign dd (oígeao
fotoaártétíco?
EXPERIMENTO 1 EXPERIMENTO 1

MÉTODO I I

i 1
RESULTAD<K O; g|
:0NCLUSIÓ1N: El agua es la
"iuenti
ente dd oxígeno producido por|
ibtosí
Ibtosintesis.

FieiatogfádB loe ¥BgetíÉBS merinos 66

rutatínftis, conOmoKióaZ

L .0-H
Ci

I i^' a—MI

t Mn*'

Oj«^
ÜB residuo de tirosins participa también
cuando se transfieren an e~ y un Yt. ^e-,H*

iHjO-

Ca r^
t?

Esquema del posible mecanismo para el desprendimiento de oxígeno

en el centro de manganeso. El centro sufre una oxidación secuencial,
de un e' cada vez, hasta que se unen dos moléculas de agua y se
[ fnm^a una de oxígeno, la cual se desprende del centro. ^ \

Mecanismo de la
oxidación del agua

El F680" es un oxidante muy tuerte que extrae e* de las moléailas de

agua unidas ai centro de manganeso.
El centro de Mn, en su wtado reducido, oxida dos moléculas de agua
Í>ara generar una molécula de oxígeno. Cada vez que se absorbe un
Otón, se desplaza un er de P680, y el par e^jeciaí c a r ^ o positiva-
mente extrae un e' del centro de Mn.
Se requieren cuatro pasos fotoquímicos para extraer los electrones y
remicir el centro de manganeso.
Los 4 e- se usan para redudr dos moléculas de Q a QHa-
El centro de reducciói de la ouifHMia se encuwtfra en el lado del
estroma y el centro de oxidación del agua (el centro de nmtffifflieso)
se encuentra en d lado del lumen tilacoidai. Por tanto, los 2H usa-
dos para reducir a la plastoquinona proceden del estroma y los 4
proaucidos en la oxidación del agua se libran en el lumen.
Consecuencia: se origina un gradi^te de protones a través de la
membrana tilacoidal que se caracteriza por la presencia de mas
p>^>totiesearfhimenla<M»Ídftlffl^«»4«wtm)fl»,

FiskfkfglaáB toe vegeta/es móflaos 67

Fntntínftitf mntkimción 2

El complejo ciíocronw h^
conecta ios dosfotosistemas
El plastoquinol producido en FSII hace que los e' se
trasladen por la CTE y lleguen al FSI.
Los e' son transferidos, uno a uno, a ta plastocíanina
(Pe), que es una proteína soluble pequeña del
lumen tilacoidal que contiene un solo ion cobre
unido a un residuo de cisteina, dos residuos de
histidina y un residuo de metionina.
El complejo citocromo ¿>(/está formado por 4
subunidades: un citocromo con 2 hemos de tipo b,
una proteína Fe-S, un citocromo/con un
citocromo tipo c y una cadena proteica lateral.
Función; Catalizar la reacción mencionada por
medio del ciclo Q.

Estructura de la
plastocianina (Pe)

La Plastocianina. Pe,
transporta los electrones
desde el complejo b^dL\
FS I.

FistaksgtaáBtxyegBtsíBemaflnoe 6&
 Fundón dd complejo citocronw h^
1" etapa del ciclo Q: Oxidación del plastomiiaol a
plastoquinona, 1 e' cada vez. Los e" de QH2 van a la
plastocianina oxidada, reduciéndose, a través de la
{jroteína Fe-S. Los 2 H^ del plastoquinol se liberan en el
limen tilacoidal.
V etapa: El citocromo /^/reduce una segunda molécula de
plastoquinona procedente de la reserva Q a plastoquinol,
tomando dos H^ del lado del estroma, para fuego reoxidar
el plastoquinol y liberar ambos H^ en el lumen del
tilacoide.
Consecuencia: Se aumenta el gradiente de protones a
través de la membrana tilacoidal. 2H*

Contribución del citocromo ¿/al

gradiente de protones. Oxida QHj a Q
a través del ciclo Q. en cada ciclo se
liberan 4ff^en el lumen del tilacoide.

Suoma

2®*

zOTffsn) «-POM;

Lomen

En la V etí^a, en el sitio de unión del quinol, Qp, se oxida una

molécula de plastoquinol (PQHi) y 2 H^ son liberados al lumen.
Un e- überado del plastoquinol pasa a través de dos trasportadcH-es
de e- de alto potencial, la proteína Fe-S (RFeS) y citocromo/al
aceptor de e^ plastocianina (Pe). El otro e" pasa a través de los dos
citocro-mos hemo h^ {bi y b¿} a un lugar de unión de quinonas en el
lado del estroma de la membrana, Q„, donde reduce a una molécula
de quinona para formar una plastosemiquínona (PQ*).

Fisiaksgtadeíaeyegtíalesmefinos 69
****^frfffffff. contkuutcíón 2

Stroma

2(Rr

20^(PSII>

y
Lumen

2<8r
&i la 2* etapa, durante la oxidación de una s^unda molécula de
PQH2, la vía de transferencia de e- es idéntica excepto que el
segundo e- reduce a la piastosemíautnona en el sito Q, hasta un
plastoquinol totalmente reducido (PQ^, el cual toma protones del
estroma, es tibo-ado dd complejo y entra ea, d pocA de plastoquino-
nas.
El resultado neto del ciclo es que una molécula de plastoquinol es
oxidada a quínona (PQ; en el sitio Qp), dos electrones son trans-
feridos a la plastocianina (PcX y cuatro protones son trasladados
desde el gstroma al lumen del rlornnlflff^^

El FSI usa la energía de la luz para generar

ferredoxina reducida^ un potente reductor
Los e~ son transferidos desde
P70© a una clorofila. A©, y
de %}ui al ac^tor electróni-
co \u filoquinona. La
transferencia c(mtinua a
través de una swie de éli-
tros Fe-S, designados como
Fx, FA y F» y al final a la
protema soluble ferredoxi-
na Fe-S (Fdx). El P700+
recibe electrones desife ta
plastocianina (PC). Diver-
sas sttbunidades, tales co-
mo psaF, psaD y psaE es-
M«del»MlrMtenri ilel CJL del FSI,
tázi involucradas en la
•wmtriBilii li oiEiwii uUm ilf \vi <hw unión de sustratos solubles
sroteíiu» prindpjdes* psaA (A) y psaB que transfieren electrones
protí
al comptejo del FSI

Fitíakfgíaáeloev0g0talBemafífíoe 70
/=cfcrrfiT*^g^ Goatinuaciótt Z

Estructura de lajüoquinona

o
CH3 CH3
CH2-CH=C-CH2-(CH2-CH2-CH-CH2)3-H
O

FUiJo electrónico desde el FSI a la Fdx

El FSI cataliza la etapa final
de las reacciones de la fase Ferredoxín

luminosa.
La absorción de luz induce la
transferencia electrónica
desde el P700 a través de
una vía de transferencia
electrónica formada por
una molécula de clorofila
(Ao), una molécula de qui-
nona (Ai) y tres agregados
4Fe-4S parafinalizaren la
ferredoxina (Fdx). La car-
ga positiva del P700 se neu-
trafiza mediante la trans-
ferencia de un e" desde la
plastocianina reducida.

fmatogitB(iBlo6VBgcaBt66amtno6 7J
Fcftftfntnfs. ciHttínuBciótt 2

Estructura de laferredoxina

En tas plantas, la Fdx,

contiene un agregado
2Fe-2S. Esta protema
c^jta los electrones del
FSI y los conduce hacia
la ferredoxina-NADP^
reductasa.
La Fdx reducida es un po-
tente reductor que solo
transfiere un electrón, lo
que lo convierte en
inadecuado para muchas
reacciones.

Estructura de laferredoxina-NADP^ reductasa

Acepta un e* cada vez de la Flavm
Wx Primero acepta d e
íormasiáo un intermedia-
rio flavina semiquinona.
Después, la enzima acq)-
ta un s ^ n d o e^ para for-
mar ei FADH2, el cual
transfío-e dos «ectrones y
un protón al N ADP^ para ^crredomM
dar lugar al NADPH
Esta reacción tiene higar en
el lado áA estroma, to que
contribuiré además a la
eneractón <tel gradiente NAM»» *
§e protones a través de la radactaM
rcoactaM ^r^
WU
•
f^m* M<n

membrana del tilacoide.

^133
•MOPH r«ADP*

"-

Fitíalogfadelae¥BgBtatB8meftmíe 72
FaíMínftí», Gonttnutcióa 2

Diagrama conceptual del esquema en Z

Redactor
foerte
-1.0- \

-0.5- Reihictor t
IMDT
I O-
ui
0.5- ^
fojoi 1
HjO, suteiua I^^
FotosisteiUi
OódaBte
1.0- íoeite

FetoBÍstema ÍS hu

Esquema en Z
17

BJ-
^

4 «i
«4-

0J-H|O^
1p«n

2®*
kv

Se muestran los valores de los potenciales de oxido-reducción

medio, £ „ , de los transportadores de electrones.
w

A£tf = £ ;agente oxidante — F¿^agente reductor

AG =-nFA£'<,

PiekfiogtadBiaevBgetaiBsmaftnos n
^^OUOÍtMOmltStS^ C^tOmíOÉM9CwOtí 2

Coraposeetcs de CTE ffci cloroplaste y el ap«nito síntetízador de

ATP, ATP-sintasa íCFi-CFo). Los dectnmes ston timferídos desde
el ag^sí al N ADP*. Como coasecaenda de la tnuisfemida se esta-
blece Bit gradiente de protones a través de la membrana dd tOa-
coíde. Este gradiente etectroquímieo es usado en Mltima instancia
p»r»fais«iteis de ATP Borla ATP ««*ffff|,

El gnufíente de protones insulsa la síntesis de A TP

• En diversas etattjas de la transferencia de eiectrones a través de
los FSII y I y del complejo citocromo 6/se liberan protones
en el lumen tllacoídalo se captan del estroma, io que genera
mi gradiente de protones.
• La membrana del tüacoide es mi^ poco permeable a los
protones, lo que penmte el mantemmiaito del gradiente de
protcmes.
• El espacio tüacoidal se hace muy ácido, con un pH ^óximo a
4 El gradiente transmembranal es de unas 3 3 unidades de
pH ^
' El gradiente de protones penmte que la en^gía se conserve en
forma de potencial electroquímico, fuerza protón-motriz ÍAp).
Se orí^na un gradiente qoinüco no aconqumado de mi gradien-
te de carga (potencial de membrana).
• La transfor^icia de H* al lumen se acoo^aña de la transf^en-
cia de Cr en el mismo sentido, o bien de Mg^^ (1 Mg^^ por
cada 2 H*) en sentido opuesto.

fieíakígitoáeíMyegBtatBsmartnoe 74
^^OBOtfaflSBSKSK- C^Ofl&DUSdÚD- 2

Fotofosforüadón
1954, Amon eí al, el ATP se genera a partir del
ADP y del P¡ durante la transferencia fotosintética
de electrones en cloroplastos de espinacas ilumina-
das.
Albert Frenkel, detectó la producción de ATP
dependiente de la luz en estructuras membranosas
que contienen pigmentos procedentes de bacterias
fotosintéticas.
1966, André Jagendorf demostró que un gradiente
de pH a través de membrana tilacoide podía
proporcionar la fuerza motriz para producir ATP.

Membrana fflacoide
Experimento de Jagendorf
Incubación de cloroplastos en tampón
de pH 4 en oscuridaa.
La síntesis ácido-base de ATP no
requiere luz y es insensible a los
varías kons inhibidores del tran^rarte de
electrones, indicando que solo es
suficiente la existencia de un jgradiente
depii para impulsar la síntesis de
Demostró que un gradiente depH a
CarnUorápid» través de una membrana constituye un
de pH, aücíéB estado de energía elevada que puede
>(^deADPjP, favorecer la transducción oe energía a
partir de la transferencia electrónica en
energía química del ATP.
Síntesis de ATP por los cloroplastos
como consecuencia de un gradiente de
pH impuesto.

FieiotogteáBiae vegetales marinos 75

FfTtntffítwft, cxMítínuMfión 2

Conqflejo A TP sintasa
La estructura presenta dos regio-
nes príncipates: una porcia in-
tegrada (CFo) que funciona co-
mo un canal para que los proto-
nes pasen a través de la membra-
na, y una porción extrínseca
(CFi) que contiene los centros
cat^icos involucrados en la
síntesis del ATP.

CF] se compone de cinco subuni-

dades dif^entes (a, p, y, 5, y e).
La subunidad ^ cofrtiene los cen-
tros catalíticos. CFo contiene ai
menos cuatro subimidades poli-
p«ptíd}cas diferente» (L, n, m y

Estequiomeíría de lafotofosforiladón
En el transporte de e" desde el agua hasta el NADP^ se
moevMi 12 H^ desde d estroma hasta d lameo ddl
tilacoide por cada cuatro electrones (cada O2 forma-
do). Cuatro am tran^xntados por el con^le^o que
deprende O2 y hasta 8 por el complejo ^ 1 cítocromo

La difo-encia eñ la concentración de protones a través de

la membrana tilacoide es de una 1.000 veces (ApH = 3).
En clor(^lastos iluminados, la oierEÍa almacoiada en ci
gradiente de protones por mol de protones es de 17
KJ/mol. El movimiento de 12 protones rg^res^ta la
conservación de unos 200 KJ oe energía. Energía
suficiente para inuHilsar la síntesis de varios moles de
ATP (AG= 30,5 KJ/mol).

^G = 2,3RTApñ + ZFÁ^f = -17 KJ / mol

fmatastaúBlBsimgBtalesmaflnee 76
^vjQnA^EÉflflOKK^^ CXlflKlBSU^BClDtt ^E

Formuladétt de lafotofosforUadón acíclica

• Se requiere la absorción de 8fotonesíl fotón/e" en cada

centro de reacción) para impulsar los 4 e" desde el agua
al NADPH. La cneraa de estos 8 fotones es suficiente
para sintetizar 3 moléculas de ATP.
• La síntesis de ATP no es la única forma de conservar
la energía lumínica. El NADPH formado también
conserva energía.
• La reacción global para )a fotofosforilación no cíclica
es:

2H20 + 8fotones+2NADP^+3ADP + 3 P i ^
0 2 + 3 A T P + 2NADPH

Ijgbt

Resumen. Ckrcwt» de prateae» v eicctrme» es ie» tSaceide». Los electrmes

ffiedias aziiles) se despoz»! desde d agua a través dd FSn, cadena de
flansportadoiomiennedioig., FSI y al NADP*, Los ptotrntes (flechas rcgas) se
t ) ^ 6 ^ al tornea dettílacoidepor d fli^o de electtoaes attavésde U cadem
tianspOTtadcnesOTtrcFSn y FSfy vnefven a enttar en d estroma a través de candes
prosaicos formados por la pnóón CF» de ia ATP (Bite»a.

77
FMSabffaáBiaeMegBatBsmafnos
FototíntuíMi €iMlinu9ci6tt 2

Bxrtocnofidrion liE.eoU)

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1 9ttUllUK
i
ComparaciCTt de latopcrfoeadel movimíeiito de protones y orientaaon de
ia ATP sHitasa en ias meniiHanas nútocomkiaies, de cloroplastos y de la
bacteria Esckerichia calí. Bi cada caso, la orientación del gradiente de
protones re^>ectoa kt ATP sintasaes b raisn^.

Flujo cíclico de electrones

Ruta alternativa para elflujode electrones inducido
por la luz que permite que los cloroplasto» varíen
la proporción entre NADPH y ATP formados.
Sólo interviene el FS I.
Los e- transferidos a la Fdx desde P700 no conti-
núan hasta el NADP* sino que vuelven a través del
complejo citocromo ¿ / a la plastocíanina. La PC
cede c a P700, cuya iluminación promueve la
transferaicía de e' a la Fdx.
Puede ocurrir que los e" se ciclen continuamente
hacia fuera del centro de reacción del FS 1 para
volver después 2^ mismo.
El bombeo de protones a nivel ^ l complejo cito-
cromo b/ permite la fosforilación del AE)P a ATP.
Fotofosforilación cíclica.

FiglBtos^miBmiiegaaniemmtnae 7*
 conUttinrümZ

StfOOM

LUfffMW

Mecanismo del transporte efectrónico cíclico en dormrfsstos. La

ruta de transferencia invokicra al FS1, una ferredoxin-plastoquinona
oxido-reductasa y al citooromo b/. £1 único producto neto de la ruta
es el ATP, que es sintetizado graoas al gradiente {Mrotónieo generado a
través de la oxidación del pla^oqtánol

<?.^
qy'i
r $ BIBLIOTECA "%
'" DE

ÚS»^

Píeiglagíad^iesífegeÉBíeemaflfíos
79
fflftufnfwft ciiiftinuBCfón 2

Pktíciog/BdBlaeífBgetaletafainoe 80
FStcfóff t/tf ffffttftfpflfrCÑi^ottO

ATP
V Ribulose
STACE 3: 5-phosphate
Regeneration , / "'< STAGE 1:
Ribulose Fixation
1,5-bisphosphate

Tema 6: Fijación del dióxido de carbono

3-phospho-
glycerate

2 ATP

2«
Fructose 1.3-bisphospho-
6 phosphate glycerate

STACE 2: Reduction Ciyceraldehyde

3-pho5phate

Mecanismos de concentración dd CO2

• La m^orparte de las plantas terrestres toman el CO2 direc-
tamente cMsde la atmósfera v depem^n de la difíistrá del
CC^ desde la atmósfeca hasta los ctoroplastos donde tiene tugar
la íijacirái.
• Por su parte, los vegetales acuáticos (algas unicelulares y plu-
ricelulares, plantas macrófít^ acuáticas y fanerógamas mari-
nas) han desarrollado divo-sos mecanismos para mcorporar el
CO2.
• Adquisición directa del CO:^ por difusión. Pocos ejemplos
provenientes de ]:^antas acuáticas en pe(pieñas charcas tempo-
rales eutrófícas.
• Plantas y algas que usan bicarbonato para la acumulación
del carbOTJo morgánico. Mecanismo másfrecuenteen la mayor
parte de los vegetales ^niáticos. I>os modalidades:
- La que trasferma d bicariNmato en dióxido de carbono
cxtraceMarmeate y lo incorporan rápidamente id interior
celular.
La que
. bombea Incarbonato al interior de la célala y, poste-
nórmente, lo convierte
rmente, . .^.»». en dióxido de carbono por acción de
bt anhidrasa carbónica.

fiK6t»o0atí»te8¥egBístBsmaánM %\
FBKJón (M ÍMÚKMO d% ctriiono

Mecanismos de incorporación del COj

La mayoría de las plantas producen un compuesto de
3 cartxHios, el 3-fosfoglicerato como el primer pro-
ducto estable en la conversión del CO2 en azúcares. A
este grupo pertenecen la mayoría de las plantas y son
denominadas plantas C3, y serán estudiadas en el pre-
sente tema.
Otros seres fotosintetizadores usan otras formas de
fijación del COJQTÍ hexosas, comopueden ser las
plantas C4 y las plantas CAM {drassulacean Acid
Metábolism).
En el mundo de las bacterias fotosintéticas también
hay excepciones. I>os ejemplos son: el ciclo reduc-
tivo de los ácidos carboxíhcos (una inversión del
ciclo del ácido cítrico) presente en las bacterias ver-
des del azufre, y la ruta del hidroxipropionato
presente en la bacteria verde no sulfurosa Chlorofte-
xus.

Ciclo de Calvin
Sintetiza hexosas a partir de dióxido de carbono y
agua.
Ocurre en el estroma de los cioroplastos.
Presenta tres etapas:
- Fijación de CO2 sobre la ribulosa 1^-bisfos-
fato (RuBP) para formar dos moléculas de 3-
fosfoglicerato.
- Reducción del 3-fosfoglicerato para formar
hexosas.
-Regeneración de la ribulosa 1,5-bisfosfaío.

%2
fííatíónaa/tBáíddod^ci^ioi»

« Esquema básico del ciclo de Calvin

El ciclo consta de 13
irnos con tres fases
diferenciadas:
carboxílación,
reducción y
regeneración. La
fijación de una molé-
cula de CO2 requiere
m "•^> de 2 moléculas de
NADPHy3deATP.

i^^lMf 3-PGA = S-fosfoglkerato.

GAP = gücentktehído 3 fosfato
'flSSSS^

COi
3* etapa: "
Regeneraciói r etapa:
del aceptor CHaO-d) Fijación o
ProducciÓD Ribulosa 1^- arboxiiación
<5)
cnerda via bisfosfato (3)
doconais;
ñateáis ' ^ CHO coo-
almidono <*^ CHOH
azúcares CHOH
CH20-<gl CH,0-<g)
Gliceraldeiiído 3-fosfato (6) 3-fosfoglicerato (6)

/ííMMagiff dk» Aw MBgafaAM fmMMM »3

fíÍ»cióo<Mdióa(klo<itcagbooa

Formación de S-fosfoglicerato
Comáenameión de la moléciifai de CO2 con ríbulosa 1,5-tHsfosfato,
formándose un compuesto mestdl^te de 6 átomos de C míe se
hidroUza r^idamente para dar 2 moléculas de 3-fosfo^icerato.
La reacción está catalizada por ía enzima ríbulosa 1,5-bisfosfato
carboxilasa/oxigenasa (RubiscoX oizima localizada en la super-
ficie de tas membranas ttlacoides que da al estroma de los cloro-
plasto CHjO»^ CHjOPOj^

i=o COj na—c- 1^0 CH¿3PP»»

H C OH ^ ** C = 0 ^ .• » 2HC>-
i-Pttospho^YUím»
^. cor.

CHflPO^- CHíOPO»*-

If^MvwiCiw

Desfmo del COi^ En cultivos Onnúnados de algas,

a fe» 5 segundos, la ra«fia€tívidad del ^*COz se
incorpora at 3-PG. Después de 60 segundos la
radiactividad está presente en muchos
> ! . compuestos intermediarios del ciclo de Calvin.

Infuse de la asimilación de CO2

^ o
CHíO-<g)
I ^ - - C
6=c
ir-- O
H—C—OH -
= í C-O-H ;
B-C—OH B-C-OH
H-C-OH
CH,0-®
CH,0-® ¿
Ribidosa 1,5- iB<eniie<fio i/ H
CBCOIOI ^H*

H* CH20-(g)
00c—C—OH - ^ HO—C—COO >
CmitrniioD
34iasf<BgiKeratB +
COO"
I
H-C-OH Irtci mcidiaries de é carlwoj i
a \M. rHnriosa 1^-bísfosfaio cailNui-
CHiO-®
lasa(rubisco).
3-foffoglicerato

Filtetogte^ik^lB8vtlgeímamartno& %A
FiiacióntMaáKkladécafboaa

2^fase: reducción del 3-PGA

Consta de dos pasos:
1. CataiizEéa por la 3-fosfoglicerato quinasa del estroma.
Cataliza la tnmsfereitcia de un grupo fosfato desde el
ATP al 3-PGA, originándose el 1,3-bisfosfoglícerato
(1,3-BPG).
2. En la segunda ^ ^ , el NADPH transfiere sus dec-
trones a l ^ B P G en una reacción catalizada por la
enzima gliceraldehído 3-fosfato deshidrogenasa,
originándose el gliceraldehído 3-fosfato (GAP).
• La triosa fosfato isomerasa interconvierte las triosas
fosfato gliceraldehído 3-fosfato y dihidroxiacetona fosfato
(DHAP)
• La mayor parte de las triosas fosfato continuarán el ciclo.
El resto puede sufrir destinos diversos:
- almacenarse en el cloropíasto en forma de almidón,
- ser exportada al citosol y convertidas en sacarosa, o
- ser exportada al citosol y ser degradada vía glucólisis
para producir energía.

fietatBsilen»tB6¥9gBtal08m»lnoé %S
fíffiycftVrrftfffthritfprf>cwfcowo

3"fase: Regeneración de RuBP

Para que el ciclo continué es necesario que la RuBP se
regenere.
ACómo se puede producir un azúcar de 5 átomos
de carbono a partir de azúcares de 3 y 6 carbonos?
Este se lleva a cabo por medio de dkz reaccioiies en
la tercera fase del ciclo.
En esencia, consiste en una serie de reordenamientos
de los esqueletos carboneos del GAP y de la DHAP.
Entre los intermediarios se encuentran azúcares de 3,
4,5,6 y 7 átomos de carbono.
EÍOS enzimas desempeñan los papeles claves en esta
reorganización de átomos de carüono: una transceto-
lasa y una aldolasa.
- Transcetolasa, transfiere una unidad de dos cartxMíos (CO-
CH2OH) desde una cetosa a una aldosa.
- AMolasa, cataliza la cíHidensación aldólica entre la DHAP

I °^f-''" Transcetolasa °^«-/" |

Ho—c—H + I - I + HO—C—H
I R'
R'
R Aldota AldoM Ceton
Cetota (mcaiboBOS) (ii-2 caibonos) {vaVl caiixmc»)
(ncaitxmoK)

O..^ /CH2OPO32-
'^r

,CH20P03^
Aldolasa HO—C—H
+ 0=C
\. H—C—OH
R CH2OH

AMora DibMi'iuiJKC(oii<i Cetosa

Fm0logt»d»i0B¥fgíaiB§m»inoé %á
 IC
Regeneración
de la ribulosa
IfS'bisfosfaío
^j<
i n Bk fructow 1 .a-lmp>iOKiihataw

ac ac
C|7Jltnn
tniwkctolatc

4C ircc
(^)i}M tnuw
1 tnu>MhlolM«
i-phmjitme

Sadalwpbiiow l.l-bimfhmtttaitt ROUIOM S-phoqitete

SI -w
- 7-tiúpkcopluuw "^ J ^ k

alyearaUdilde S-phoiJ*»»»
ac
®É >™ toUM ^ ^ R a m t w 5 |ihotph>lg
5 ^ ribukNw .VphoRiiltalr * ^
ISboM S-|ilu»Iliute Xyluloae S-iiliai^aie epímHwe
ac ac
ribnM
®: #

se i>.riiowint« ••^

CH2OH
O. H CH2OH
c=o
tHO-C-H V" V C=0
+ I - í H—C—OH + I
H—C—OH I HO-C-H
H—C—OH H—C—OH I
H-C-OH H-C—OH
CHgO-d) CHaO-íD CH20-<g)
CH20-(P)
Güceraldehído Eritrosa. Xilnlota
3-fMfato 4-IÍMrat» 5-lwfato
CH2OH
O. H
C=0
V CH2OH
HO-C-H
H-C-OH +
V I í
H-C—OH
I
I
+
C=0
I
HO-C-H
1
H-C-OH H-C-OH H—C—OH H-C-OH
I
H-C-OH CH2O-® H—C—OH CHzOHg)
CHzO-®
CH2O-® GSceraUeMda xanioM
RSMM
5-fee£írt»

fiWeiDaíé ¿tola» M^goMüM MO*»» %!

 V I
H-C—OH
I
H-C—OH
i
H-C-OH RibosaS-
CH2O-0 fosfato
isomerasa

CHjOH CHíO-<g)
c=o
H-C-OH - H-C—OH
H-C—<W Ribulosa H-C—(MI
5-fosfato
UbosaS- CHjO—(£) kínasa CH2O-®
CH2OH
fosfato Ritmloul^
epimerasa Mosfato bisüMfato
c=o
HO-C-H EB el ciclo seprednceii dos pnttoMs. La SCCÍÓD de usa
isomerasa y dcMma epimerasa las convierten en
H-C-OH Ribulosa 5-fosfato, la caal se transformari en RoBP
CHzO-^ mediante pna fosforilación desde el ATP, por acción
de nñá quinasa.

Ribulose 5-phosphate
3 ATP
3ADP
Xyfulose
Ribose 5-pho^hate 5-phosphste Ribulose 1,5-bis|>hosphate

X
GAP Sedoheptulose 7-phosphate

DHAP

88-
FíhKjón (M xStóxkÉorf>cwbono

Estequiometría de la asimilación del CO2

i^^^^i en el ciclo de Calvin

I >| IWmlwii! LlUiililiiwi^wte ¡6|j-PliBiil!titfy«r«lE

^ • " ^ SADI

[«114«t>hM|*«»li
»«6H*

!Í J-phocpbatc
I {Gb«nldtliydt3-|
5 11
CRjicanlfcbyik S^lMspiíate
VSsfimfimamfbmfiha»»

Por cada tres moléculas de COj

fíiadas se produce una molécula de
1 (HycanUdtydt 3-^i^bUe^
gliceraldenído 3-fosfato y se consu-
men nueve moléculas de ATP y seis
de NADPH

¿ Cuál será el consunto de energía

en la síntesis de una hexosa?
• Se requieren 6 vueltas al ciclo de Calvin.
• Se consumen 12 moléculas de ATP en fosforilar 12
moléculas de 3-PGA a 1,3-BPG, y
• se gastfflj 12 moléculas de NADPH en reducir las 12
moléculas de 1,3-BPG a GA3P.
• 6 moléculas de ATP se consumen en regenerar la RuBP
desde Ru5P.

¿ Cuál será la ecuación general

para la síntesis de una hexosa?
6CO2 +I8ATP + I2NADPH + I2H2O >
C6H12O6 +18ADP4^18Pi -hlZNADP'^ÓH^

Fieietegtaá^lBsvBgefátBemeffMs 89
FJhtcHffí xM í/fú?fft/tf rf> cvbooo

90
PlaaiÉs^CdyCAU

••«iiiiU.iiiar
m-
rmaf^Miiii mnj w

Omtamnmm- •>>~;5 ' •

co.
' ^pnnrvMi •• •
pimHm
"V I rvTfc-

1»
T^WM 7: Píamms:€:i0^AM
NAD

' » A^^MTtMP-

'7^

Píantas C4
Ruta de Hatcb y Slaek.
En piritas tropicales (ej., caña de azúcar).
El CO2 sefijasobre un compuesto de 3 átomos de
carbono, originándose oxalacetato y malato, en
las células del mesófílo, que están en contacto con
el aire, y que trasladan el CO7 a las células de la
vaina del haz (o túnico-vasculares) que constituyen
el principal centro fotosintético.
La descarboxilación de estos compuestos en las
células de la vaina mantiene una ata concentración
de CO2 en el sitio donde tiene lugar el ciclo de
Calvin. El compuesto resultante de 3 átomos de C
vuelve a las células del mesófílo.

fmatoglla<»laevBgBatBsmañnoe 9\
 fHaáta&CáyCám

Air Mesophyll cell Bundie-sheath cell

Ruta C4
Oxafoacetate 3 " ^ Mátete Matate

CO,
•ÍIRSATP

El CO3 se concentra en ta céhila de la vaina mediante gasto de ATP El

proceso se inicia en el naesófilo, con ía ctHidensación del CO2 con el
fosfoenolpiruvato (PEP) para dar oxalacetato (OAA), en una reacción
catalizada por la enzima fosfoenolpiruvato carboxilasa. En algunas
plantas, el OAA se convierte « i malato por acción de la enzima malato
deshidrogenasa unida ai NADP+ El malato se desplaza a la célula
túnico-vascular, donde sufre descarboxílación oxidativa dentro de los
cloroplastos. El CO2 entra en el ciclo de Calvin por el proceso ya
explicado. El piruvato formado retoma al mesófílo donde se transforma
en PEP por acción dé fa enzima piruvato-fosfato diquinasa.

Célota dd mesáñlo

Célalas de la vaina

t^^^egísmtmv&getiSssfímWies 92
Plááta&CdyCAU

f ^- ^'—Célula mesófüa

-PlasiBodesmata
" Célula tóBÍco-
vasciilar

l r*
OoropJastos de ía célu-
la de mesófilo (arriba)
y de la vaina del haz
(abajo). La morfología
de ios eloroptastos mues-
tra ía diferente función
que realizan en las dos
celólas. La vaina carece
de tüacoídes apilados y
contiene poco FSII. El
cloroplasto del mesóñlo,
por su parte, contiene to-
te los complejos reque-
ridos para las reacciones
lumínicas de ía fotosín-
tesis, pero poco o nada
deRubisco.

f^^e^mtGsveg^Mesmsáfías 93
Pía^a&CdyCAU

Variantes de la ruta C4

Tipo enzima málica-NADF^

Tipo enzima málica-NAD^

í

Tipo fosfoenolpiruvato
/f * carboxiquinasa
Jr MAM—«_-.

r
nnnt -•

Rendimiento neto en las plantas C4

• En el transporte del CO2 a los cloroplastos se consomé
el equivalente a 2 motécnlas de ATP.
• El transporte es de tipo activo: el bombeo se realiza
gracias a la hidrólisis de ATP dando AMP y 2 moléculas
de fosfato.
• La concentración de CO2 en la vaina pnede ser 20 veces
mayor que en el mesófilo.
Ecuación general cuando operan conjuntamente la vía
C4 y el ciclo de Calvin.

6CO2 + 30ATP + I2NADPH + I2H2O >

C ^ 1 2 0 6 +30ADP + 30P¡ +12NADP'^ +lgH^

Fftíe^g^á&tesmgmmsmm^ús m
Plat^&CdyCMd

Plantas CAM

Metabolismo ácido de las crasuláceas

Plantas suculentas del género Crassulacea de ambientes secos y
altas temperaturas. .
Los estomas permanecen cerrado durante el día para impedir la
pérdida de agua pOT transpiración. . , ^ ^
Durante la noche, se fija el CO2 mediante la ruta C4 y forma malato
que se almacena en vacuolas.
Durante el día, el malato se descarboxila y se inicia el ciclo de
Caívíñ.

Fijación de COjpor las plantas CAM

Separación tem-
poral más que e&-
pacíaL El almace-
namiento y utiliza-
ción del CO2 están
separados en el
tiempo, no en el
espacio.

'fB BIBLIOTECA ' ^ 1

i% CIENCIAS SJ
%^ BÁSICAS ^^^

F^útsgm á» tm vsgetÉám iffistK^ 95

PlaáíÉs.C4yCMU

fitíalogíaá»la8¥BgBatBgnañnas 96
pfffpffiffpjfff^^n

f^.,^^^^

c. — o «*• cco-
O,
I

«•
Tema 8: FotorrespiÁición

l.>-lllHPlMlip>llll'

C^kMnlMW

I»*

Actividad oxigenasa de la Rubisco

La enzima Rubisco no es totalmente específica para
el CO2. La Rubisco también cataliza una reacción
oxigenasa. El O2 compite por el centro activo.
RuBP carboxilasa/oxigenasa-
La condensacÍOTí del O2 con la Ribulosa 1,5-bisfosfato
c»-igina 3-fosfoglicerato y fosfoglicolato, sin utilidad
metabólica conocida.
La condensación tiene lugar a la vez que la del CO2, lo que
provoca una disminución del 25% en la capacidad de
fijar CO2
La actividad oxigenasa de la Rubisco, combinada con la ruta
de reciq)efación consume O2 y produce CO2, por lo que se
denomina fotorrespiración £i proceso. Este proceso, a
diferencia de la respiración mitocondrial, no conserva
energía.
i

fiskftogta da tx vegetales maffntfs 97

Fotorrespiración
Reacción ÍBÓtíl.
El reactivorntomectianaene^ol en
la Rubísco reacckma con el O2 para
formar un intermediario bidroderó-
xído, el cual se rooqie fbnnando
fosfoglicolato y 3-fosfoglicerato.
Tanto el CO^ como el O2 pueden
reaccionar du'ectamente con el inter-
medio enediolato, ¡M^oduciendo, res-
pectivamente, un compuesto C6 o
uno C5 inestable que se rcttnpe en
los productosfínaiesrápida e
irreversiblemente.
CO2 y O2 actúan como sustratos
competitivos para la Rubisco, con el
O2 inhibiendo la carboxiíacíón de la
RuBP y el COj inhibiendo la oxige-
nación de la RuBP,

Fotorrespiración^ contínuación
La actividad de la etaima hada uno u otro sustrato d&penáerá de las
cantidades reiatívas en ef ambiente.
A 25 X , en condiciones atmosféricas normales, la reacción de
carboxiiaci^ es 3-4 veces más rápida que b reaccicm oxigenasa.
Esto m> impide tas reacciones de ox^enacióo, ya oue la atmósfera
c(»itiene más de 600 moléculas de O2 pw c«da nnolécula de CO2.
La actividad oxigenasa tiene proftrodos efectos sobre ia eficiencia
global de fijación de CO2 en las plantas €3, Se tía estimado cue, en
algunos casos, por la fotorrespiración se reduce en casi un 5Ó% d
CO2 fijado.
KM para CO2 = 9 nM; KM para O2 = 350 MM
[COiirtn»» = 10 nM; fOiU»-» = 250 ^iM. A medida que el COj es
consumid en las reacciones de asmñladón, axnnenta la proporaón
de O2 en los espados a^eos alrededcM' de la hoja.
La afinidad de ía Rubísco por eí COi dismímiye al aumentar la
tonperatura inoementando la tendencia de la enzima a catatÍTar la
reacción oxigenasa.

9»
Fat»ns^fatíóa

Relación entre actividad carboxilasay

actividad axigenasa
V ' K^M ^aco2r
.0
V KM j V ^máx J
V
rO
[02I
V= vV" = velocidades máximas, y
K» vK" = las constantes deMichadis-Meirten
de las reaccionescarboxilasa (c> y osigenasa (o)

m)- = Factor de especificidad

Fn las condiciones atmosféricas actuales se obtiene un factor

deespecifícídadpromedío para muchas plantas tar«fres de
100 (rango 80-130). Este factor da una relación V/w'' de 3^. I

Mecanismo de reacción de la rubisco

La enzima requiere estar unida a un ion metálico
(generalmente, ma^esio) para su actividad. Este
ion activa a la molécula del sustrato imida medíame
la estabilización de su carga negativa.
Además para completar el ensamblado del centro de
unión con el Nfe es necesario la presencia de otra
molécula de CO2 activadora distinta de la que actúa
como sustrato. Esta molécula de CO2 se une al gru-
po 8-amino de la Usina 201 para formar un carba-
mato.
La reacción oxigenasa requiere de la presencia de
este carlmmato en el residuo de Usina, el cual sólo
se formaenpresenciade CO2 Estaparticularidad
impide que la Rubisco catalice exclusivamente la
oxigenación en ausencia de CO2.

Fiskik)gía<t9loe¥9g0tmsmaftfioe 99
Foíofr^spiracíóñ

feSS,^S°«„^ Ei^ructura de la Rubisco

des grandes (1 en rojo y el Cadem s Cadena L
resto en amarillo) y por 8 \ I ^^ Centro
subunídades pequeñas (en
azul y en blanco). Los
centros activos están en las
subunidades grandes.

Clu

J3H2

OPOj'"

lütenuediú eoediolata
Cadena tatenit de tísma
-co.
•-<r

^ofoi-

Participación del ion magnesio enIelel \

mecanismo de reacción oe la Rubisco.

Formación del carbamato en el radical

de la lisina en la posición 201 de la
Rubisco.

f^eÉsgts m f&s vegmiries msñfim iOO

Fotoein^^faa^

CHLOROPLAST
Fííi i/^ recuperación del fosfoglicolato
La vía de recuperación recicia
r ÜFltutosef^&iiípftospfa»

COj-Jj .o, '•A parte del esqueleto carbonado del

fosfoglicolato.
.j La rufa de recuperación usa
rtiO energía celular e implica la
PHWiOSOMe MnOCHONDRION
conversión de 2 moléculas de
fosfoglicolato en ima de serina y
K^ una & CO2.
Peroxísoma o
microcHerpo
situado eotre
-ooc-^*"»
dos doropUis-
aCtycíne —"=—-^ '-y tos.
áeráie

Reacciones de la fotorrespíracíán.

500 nm

Microfotografia electrónica de trans-

misióii de un peroxisoma de hoja de
tabaco (P) en estrecho contacto con un
cloroplasto (C) y una mitocondria (M).
A destacar es eí gran cristal de catala-
sa en el peroxisoma.

Microfotografia electrónica de trans-

misión de un peroxisoma de hoja de
tabaco teñido con diaminobenñdina
para d^nostrar la presencia de catalasa
en el orgárailo.

Fmeíe&í&áemwg^stmfmíffm lOl
 Esquema de la ruta delgUcolaío

Oyrtnc ,-/ y'

/
/

Dtsgnima de la ruta del glicolato, en la que está ínvotucrado

sistemas eozÍBiltkf»tecalizadosen el cloroplasto, peroxisoma y
mitocondria.

Secuencia de reacciones de
la rula delglicolaio
Intervienai 3 compartimientos ceM^&:
ciorc^iasto, peroxisoma y mitocíMidna.
1. El glicolato, es formado en el cloroplasto
pordesfosfonlactón del fosfoglicolato por
accirái de una fosfatasa e^)eciíica.
2. La glicolato oxidasa oxida el glicolato a
glioxilato, el eral se amina pOT ttansam-
nacíon propardona glicina en el peroxi-
soma.
3. La catalasa rompe el H2O2 producido en
agua y oxigeno.
4. En la mitocondria se condensan dos molé-
culas de glicina origin^dose serína y li-
berándose CO2 y am(»iio.
5. La serina se coovieitB en hidroxipiniva-
to y, luego, en glicerato en el peroxiso-
ma, el cual vuelve a entrar en el cloroplas-
to para ser fosforilado a 3-PGA, incorpo-
rándose así al dclo de Cahin.

r l ^ P H R ^ y p v C ^ ^ K V V i^l^^ra^PvwwvBnMéMf' loa
 Balance neto
La ruta sirve para recuperar 3 de los 4 átomos de
carbono de 2 moléculas de glicolato. El cuarto se
pierde en forma de CO2.
Durante la fotorrespíradón se consume oxígeno en
dos pasos, y una molécula de ATP en el cloro-
plasto.
Se consume O2 y se libera CO2. Por ello, el nombre
dado a la vía: Fotorrespiración.
Es una ruta inútil ya que el carbcmo orgánico se
convierte en CO2 sin producir ATP, NADPH u otro
compuestoricoen energía.

fmfi0^tí»iB8¥Bgg^t8Sñiañtios \m
 Resumenfinal
Ciclo de Caivín
CO2
^ RUBISCO
* ¿ «3rGA
RUBP
Fotorrespiración
^2 RUBISCO 13PGA

RUBP * Phosphoglycolate
s
El fbsíbgiicolato es recíclado )
para prochtcú- más 3PGA, k) C02
que coiisttiiie energúi en
forma de ATP y libera CO^.

^iMolbgtaF di»/te ««00<aNiff iM«Ki» ÍM

Pwffm? tM ráffióf*" Hñ^ñamimOáela

í<>
^ C:»ll \ar»U C » ^ » l y T * l—wMi

jT p*R> h f ^ B ^ Tl^El

rümmmfmmmmgmmM!
f>ur»nn» .

TT
• . 3 - nii>i|»iiiMtPi»«»R»y*M^»<«^
•«I i . i t»..»«i

JT^g/wg 9/ Destino del

}• cprpd'no fotoasimilado
2 ' PVkovphoalycrrvtc
wphoflKlyc

1 t
•«««MI P3rv«av«t«

Aantn^ mck€í» - ^ i - /Kc««>-l-C;a>A ;

^ ff*yrl««Bl<llnra
C M r l r ^ k f «>«•«-
pwr»>»*y«-i«*
V

Papel central de las tríosas fosfato (TP) en

el metabolismo de los carbohidratos y en el
suministro de esqueletos carbonados para el
anabolismo (reacciones biosintéticas).
SACAROSA ALMIDÓN

H E X O S A S ^ I Z I I X KE3H»4Slil3íSR«ro ^PARED CELULAR

<POLISACARn>OS)

iOPDHl

16PGDH S PBPiwel
S
• t
AGIDOS,^ GUCOtOU— TRIACIL-
NUCLEICOS GUCERIDOS
PfSíTOSASfQfirATOi
PURINAS AMINOÁCIDOS

FÍ9i0t0gkkd»l09V9ff9lS0990t»lfí08 105
ffÉitiivf ttif rÉfffiww fñffftnf'fíffw^^

Utilización de Triosas fosfato

Producidas durante el día en el ciclo de Calvin.
Pueden ser
• Temporalmeirte almacenadas en d cloroplasto en
forma de almidón,
• Convertidas en sacarosa y exportadas a partes no
fotosintéticas de la i^nta,
• Usadas inmediatamente en la respiración.
• Síntesis de compuestos no glucídicos en d
clOT(^Iasto
Los dos primeros procesos requieren una regulación
estrecha y coordinada con la velocidad defíiaciónde
CO2.
• 5/6 partes de la TP se destinan al Ciclo de Calvin y
1/6 parte p^a la síntesis. De lo coiitrario, ciclo se
enlentecerá o incluso se detendrá.
• Una conversión insuficiente de TP en sus productos
secuestraria P^<fcíando al cloroplasto deficiente en P^. !

Interconversión de las TP
El GA3P y la DHAP S(MIfécilmentetransformadas una en
otra según las necesidades celulares.
Enzima responsable: Tríosa fosfato isomerasa.
Presente en clcH'opIasto y citosol.

Q. f^
CHjOH
Trlosa fosfato
iaonwrua c o
H—C—OH
I
CHjOPO^^
CHjOPOj^-
GlleeraMehHlo 3>fosf«to
Dihitfroxiacctona fosfato

t06
Patinó tltt cütwtió ftrff^fffffnfftlfFit

raftaM Maacffln^ r t .
CH OH ¿Por qué la
sacarosa?
\ OH M/l CH.eiH

n OH

EafactMttKlMdm
cilnmw rcAutorat
(.H,I)H

Hl> V i ni.OH

HO
SACAROSA

La sacarosa presenta un enlace poco nsaal aitre el Cl

aaoméñco de la glucosa v el C2 anomérico de la fructosa.
El enlace no es hKfrolizaDle pw amilasas u otras enzimas
carbohidrasas coman», y la inaccesibilidad de los carbono
anoméricos evita que la sacarosa reaccione químicamente
con aminoácidos y proteínas.

Síntesis de sacarosa y almidón

La síntesis se produce a partir de ías triosas fosfato
(TP) originadas en el ciclo fotosintétíco de
reducción del carbono (CFRC) o ciclo de Calvin.
La síntesis de sacarosa ocurre en el citoplasma
La del almidón sucede en el ctoroplasto, donde se
acumula durante el día y es movilizado y exportado
durante la noche.
Para la síntesis de almidón se usa los excedentes de
TP no usados en la síntesis de sacarosa.

Fi&ktt0^a8^l0sif9g8^t96ma«fm 107
ttúÉfínó ttÉJ cÉtfwñfí fétttÉiffhílÉffó

Síntesis de sacarosa, 1
Requise del tran^x^e de TP desde el cloro{^sto al citosol.
Mecamsmo: intercambio de TP con fosfato inorgánico (P^)
procedente del citosol a través de un tran^)oitaaor situado en la
membrana interna del doroptasto, translocador de fosfato.

3-PGA 4 * 3-PGA
'(D

i Translocador
de fosfato

El transportador acuita el intercambio de P, citosólico por DHAP del

exorna. Losfotoasimilados setranaxirtanasí al citosoldonde son
utiliza*» como precursor^ para te biosíntesis de sacarosa, mientras
^íc eí P. requerido para la fotofosforflacion pasa al estroma Este
sistema de cotransporte antiparalelo permite transportar 3-fosfo-
gücerato
en forma ydeactúa
NADPHen la lanzadera para exportar ATP V poder»«»UWÜÍ
^ *^^ reductor

iO»
DnOñóflWcÉfhdn^ fotftafffttífÉffi^

hit DHAP sa!e del CIOTO-

plasto y se transfonna en
ijA3P en el citosol. Las
reacciones de la
GA3PDH cifos^ica y de
la PGlicK producoi
lSADH,ATPy3-PGA.
Este vudve a entrar en eí
cloroplasto reduciéndose
a DHAP, lo qoe conq>leta
un ciclo que tnan|M>rta
efectivamente ATP y
equivalentes de reducción
(NADPH/ NADH) desde
el cloroptasto al citosol.

Papel del cotransportador antiparalelo de Pj-

triosa fosfato en el trasporte de ATP y
equivalentes de reducción.

Síntesis de sacarosa, 3
Las reacciones que tibien tugar son:
1. Combinación de una niotécula de GA3P con una ntolécula de
DHAP, originándose fructosa-1,6-bisfosfato (FBP).
2. La FBPOTÍginaja fructosa 6 fosfato (TóP), al perder un
fosfato, por acción de ía enzimafructosabisfosfatasa, en una
reacción irrevosible.
3. Transformacíwi de F6P en Glucosa 1 fosfato (GIP), a través
de la isomerización en Glucosa 6 fosfato (G6P>.
H
I
C —O
C —O TtiúfifiémftiM iMimuMf] MC—OH
I
CH^H
DihjidniQíwMi MMmt\

OH

MO.
•H,0#

OH

109
 B2O Pmctoss
lOCH, OH ^^ bJiftwftrtaai lOCH, OH
OHy
CH2C># —" K? ^
OH H P, OH H
FnMM» ft-piMMplMte

CH^OH
H J O. H H J O H

HÍS^^O^ HIS^I^OH K^ y i ^
H OH H OH OH H
ChKinc C-phosptatc If FmcMwC-phoHilialc

GliMxne'6'pliospfiMB

Las «iztmas fosfoglucomutasa y glucosa-6-fosfato isomerasa son

fas encargadas de reafízar las interamverckmes de los intermediarios
hexosa fosfato.

o o-I o^ o
. I / I \ l l
JAaúcK—o—P—o + O P- ü - l ' - O — I » — O H R i b c w ^ íBacei

O O O-
AidcvfiadUo NTP

\i]['-.»iámr

A o o
o o o
f ! -0
O-P-O-P-
o
fMrof)>ilitlii|
o
,T_0-¿-0-|-i
nzmr'

i
0-tHiboMrjB<—I

Formactén de un nucieóttdo-azúcar. Se da una

O reacctrái de ctMidensadón entre im nucleótído
Z O5-- P - O H
trifosfito (NTP) y un azocar fosfato. El oxígeno
O
I cargado negativamente en el azúcar fosfato actúa
WMfa>ú(P^ de nucleófíjo atacando al fo^ato a del NTP con
(feqrfazamíento de pírofosfato. La reacción es
imiwlsada por la fcmnación y posterkM^ hidrt^isis
del PPi por ia enzima pírofosfato inorgánico
hidroiasa.

liO
 OéÉtírió dáí cÉrboña tútóatlmUÉtlá

MPf tlunw
OH H
-0-®

o—p—o—p—o
o
I
:¿x
o"

L,
(s^fcu [V, ODF

CHiOH
.H -«TV^H
-0-<g)

Síntesis de sacarosa. La
sacarosa se sintetiza a partir
de ÜDP-gfucosa y F6P. La
sacarosa 6-fosfato sintasa
CHtOU
está regulada por G6P y P,-.
OH H
H oa

La sacarosa es transportada a todos los

tejidos nofotosintéticos desde las hojas
Loas a< walar by tuntiwalian

ÜPMWli Sucr(«»*nflw«Mr
«Mter mommant -•novwnsm
in GSIMM phkMfn

fiBí0ieglaa»tas¥8gem»smi/tnos \\\
Dos tipos de polímeros de gjucosa:
• Amilosa: cadenas largas y no ramificadas de unidades de D-
ghicosa conectadas por enlaces (al -^4).
• Amilopectína: Polimero de unidades de D-ghicosa altamente
ramificado, con enlaces glucosídicos (aI->4) en las cadenas y
enlaces (a 1-^6) en los puntos de ramificación cada 24-30
residuos.

Estructora» de
la amitota y de la
amíiopectÍBa.

ti2
DwffiióflWrárfKwióftrfitgfftníterfit

CH^H
J
H / „H
.OH
O
\ H
H,
^ Síntesis de almidón
HO 'Ó—P—O La cadmía de almidm se alarga gracias
AWf»»» y ^ H OH ** a la almidón sintasa. La oizima trans-
[rynnAowliaiylw / ^ , OmM I
fiere el re^duo glucosilo de la ADP-
glucosa al extremo no reducttM" de una
CHjOH rsna del alnúdón formando un nuevo
J O enlace (a I-^4).
' V OH Hyi La enzima ADP-giucosa pirofosfori-
^"V-^l o lasa es una oazima regaladora.
H HO i II
O—P—O-P—ff
CHiOH
o O-CH,

H OH
Miwmiliiiiiig—dflf
• starch ckai»
Los oilaces (al ->6) del
almidón son producidos
por enzimas ramificantes
al^OH
J O
específicas.
'S. OH H y l
HOX| i^ - o
H OH

Fisfiaiis^ di»toffM^efalM martuos IB

Dwttfñó iití CÉTUOIÍÓ f&t'*fítíihUÉáó

fmeilogtotifiMmgslatMmarínoe 114
 PMÍÚHft tff ft tJfBTfffg Y 9bllM6n

EHood Sucro««

CHycaeen 9t4Uti]l

i¿^ DestmosLále la
irosa y almidón
fhomphtmaaívyrtxrmtm

a degradacwn de
r^rruv«t«
—*~ genem
ofiwtPMn hexosas fMfaw.
TrM*cylc0yattr«*ta»
xaitMn
fixi

Ptfa/ de hexosas fosfato

• CíMisíste de 3 intermedios metabólicos:
• Glucosa 1-fosfato,
• glucosa 6-fosfato, y
• fructosa 6-fosfato
• Los tres c(»npiiestos pom^iecen en equilibrio por acción
de las enzimas fosfoáacomiitasa y ¿ocosa-ó-tosfato
Bomerasa (hexosa-fosfafo ísomerasa). Las reaccicHies
son reversibles y están próximas al equilibrio in vivo.
CHjOH CH,0#
lOCHj ^ O , ^ ^ ^ OH

CHjOH

H OH

fiBi0iBgtoa»tBg¥BgotíÉifsmailno9
115
 Destinos de las hexosas
Cdlw»«»| , ,
1 „--•'•*' ^^'***** 1

Ciucoar l-pl«phMr ¡ ^ ' 'Vkñtl^f*"t ^'——^ 1

11 ,
Snrcli j
\
•fUÉMit
1
'^i£i \
CtfHlym 1

Las hexosas fos&to contribuyen con intennediaiios para ta glucólisis

así como para muchos otros procesos biosintéticos: síntesis de sacaro-
sa y almidón, formación de ia pared celular, las reacciones oxidati-
vas de la ruta de las pentosas fosfato. Divo^sas rutas qxirtan hexosas
fosfato al pool, tales como la sluconeogénesis, fosforilación de hexo-
sas libres, como productos de la degradación de sacarosa y almidón
y por inversión de la ruta glucolítica desde las triosas fosfato produ-
cidos en la fotosínteñs,

Degradación de sacarosa
La sacarosa puede ser hidrotizada a hexosas libres o
convertida a uDP-glucosa y fructosa.
CHOH CHjOH
HOCH; - ^ O ^ OH

M HOi
T''**!^n HO^^^^^^wi " CM.-Ot-

OH H

La sacarosa sintasa catati-

za una reacción reversible,
pero en las células de las
plantas la enzima está aso-
ciada primariamente con la
d^radación de la sacarosa.

116
D0gtínot 09 ht tBctfott Y tbttíóóit

Diferendas entre las dos enzimas

La invertasa fH^oduce hcxosas Kistes que pueden ser fosfcM-iladas
sólo a expensas de ATP.
La sacarosa antasa, pw su part^ produce residuos de UDP-glucosa
oue pueda» reacckmar con pirofesfato para Moducir glucosa 1-
fosfato y uridin trisfosfato (UTP](. E>e esta Forma, la sintasa puede
combinarse con la UDP-glucosa pirofosforilasa propordonando
una ruta indqp^idiente de fosforilación de hexosas indepradiente
áthT?. .__- I
Sucwne syntlMBC {

Clucoar + Fniciose Ffucii»» iSl^-tíaBaat

l¿^Hesofcliwc
^ UDP-ghicoie
fiyroplMs-

K-y[ f
GliKiose Fructose FniclOM Ctuco«e
B-fhosptiaie 6-pliosphaw 6-pbasphale l-phosphalc

Biosintesis de la pared celular

Las paredes celulares de las plantas superiores
contienen dos tipos de componentes derivados de
carbohidratos: polisacáridos y ligninas. La lignina
deriva de la eritrosa 4-fosfato y fosfoenolpiruva-
to, mientras que tos polisacáridos son sintetizados a
partir del pool de hexosas fosfato.
El principal polisacárído presente en las paredes celu-
lares es la celulosa. Es un polímero de unidades de
glucosa unidas por enlaces p(l->4). Así, cada resi-
duo está rotada 18(r respecto a las unidades veci-
nos. La cadena adopta una ccmñguración lineal for-
mada por 2.000-20.000 residuos. Unas 36 molécu-
las paralelas de celulosa se pueden asociar para for-
mar unafibrillacristalina unidas por puentes de hi-
drógeno entre los residuos de glucosa, de forma
intra e intercadena,
]

Fkii0iBgi9mtBS¥Bg9^É99mmi(i09 117
[*n1iftxv cff ft fwrwftfft Y tímítlón

Estructura de la celulosa
o n III11 M(w Ol I I
unidas por enlaces O l->4).

Segmento de dos cadmai paralelas

de cetulosa^ mostrando la confor-
^ -^111 mación de las unidades de D-^n-
^ ^ cosa y los eidaces de hidrógeno en-
trelazantes..

HOH2C
" ""'v^,..^
Celulosa, enlaces O 1-^4)

Estructura dd almidón: anulosa y amUopectina

Extremo ny^ \ B ? xtiemo
fcoreAírtor{[^4«_B^ ednctor
T%B n U k im. B óH
SegpneMo de aoSasa, iMlimeni liiiesl con omdaiies de IHlhH^
unida» por enlaces (a I->4)

X
Ramiñcacióa
\Qa. B
É ÓH
Punto de
namQeaáím
(a 1^6)

pciocipül
Ponto de rmificscíán de la amitopecthia.

II»
D^ttiítOS 08 ¡9 SSCBfXíSt Y 9ÍinÍt/Ófí

Estructura del almidón, 2

Amilosa

í S £ ^ Agnipació» de amaesa y
Extremos no amilopectina.
reductores

HOA

Estructura helicoidal de
nn segjneirto de anñlosa Dos unidades de D-
estrechamente enrollada glucosa unidas por
fitbicff («1-^4)»

Estructura de la celulosa
Macioñbriis or bundks

BIBLIOTECA
ÍQ" DE
-j CiEi\C¡AS
•>, BÁSICAS

PfStdtBffnl wP Wff Vl^JiüfUws íWuWWí 119

 Biosíniesis de la celulosa
La síntesis ocurre por la actividad de un complejo
enzimático asociado con la membrana plasmática.
El sustrato es la UBP-glucosa, formada a partir de
sacarosa por acción de la sacarosa sintasa y con
participación de la UDP-j^ucosa pirofosforílasa,
originándose glucosa 1-íosfato.
Existen dos nu)delos que intenta explicar el meca-
nismo de síntesis.
Uno de los modelos postula la existencia de una
ísoenzima de la sacarosa sintasa ligada a la mem-
brana plasm^ica, que forma un complejo con la
celulosa sintasa, y que canaliza directmnente a la
UDP-glucosa desde el catabolismo de la sacarosa
hacia la biosíntesis de la celulosa.

Modelo del con^lejo celulosa sintasa

on«ran La cdutosa se for-
mafiíerade la cétu-
OyitaOtatian ta por ta adición de
iHiidades de gluco-
sa a la molécula de
celulosa ea creci-
miento. La glucosa
usada proviene de
la UDP-ghicosa
(UI^G),tacuales
p(^)ora<Miada por
la sacarosa sintasa
asociada cond
complqo que sinte-
tiza celulosa.

FradosF

Cytopltuñ

i2&
 Cl98tiaosd9Í»sacafos»]fataiidóo

Polisacátidos de algas
Qnipo PoÜsacárido de reserva Composición
CBófópSyüTXÍmSSii AmiloM: a-I>-gIucosa 1-4; y
amiiopectuia: a-lX-glucosa 1-4 y
a- D-glucosa 1-6
Pbaeopfayta LamínaríiMi p-D-ghicosa (1-3 y I-é>
Rhotfophyta Alimdán de floridea Amitopectina con algunos a-D-
^^ glucosa 1-3
PpKsacáridos de pared
rUorophyta Xylogatactoaratñnano Bloques de L-arabinosa separados
'^ por D-galactosa con filóles de D-
xilosa y D-galactosa
PhaeophTta A^ínato y fiicoidano Manarónico-eutuióaico en el
r ^ a]gínico;mcosaeaetfiicoidano
Rhodophyta >^ar y carragenano p-D-satactosa atternado con a-L-
•^^^^ galactosa en et a j ^ (poco
sulfótado) c(»i a-i)-galactosa en
el canageno (sulfótados en
lambda, galactosa aidúdro en
kappa e totta).

^CHO CHO CHO

H-íC-OH H—C—OH
HoA;-H HO-^—H HO-^—H
H-k:-OH HAJ—OH HO—C—H
5I
H-C-OH H-C-OH H-C-OH
6Í el
^CHzOH CH2OH CH2OH
D-Manosa, IMHocosa EMjalactosa,
efímero en C2 epúnero en C4
Oí

fíStEtOf^tr 09 faS VBQovaISS mínfl06 121

 Agar, agarosa
J—O O
COOH hl" "V
—O

R ' = H , R ' = COOHoiiw R' » C O O H , R ' « H

y.*
L

Carragenanos

'^^í^-- "¿r»¿^- í?^*^-

i22
Pf fífrfftf rff JB ncwvn Y Mflrtftftío

Ejemplos de alginatos
!»ak 2MH COCW
bbvn r»I n
i—JQ J—n o

A Os.
MMMM

B
u c- b j

Po j^o S i^Q
c V

^9Sf^SQf9 ^^ ^^ l^ffBn^BS tn&nnOS 123

124
 QjíífÍBCÍÓfi 09 CtMUMJMÍlH tliutfl.lín>l

>J

Tetna 11: Oxidación de

compuestos orgánicos

Oxidaciones biológicas
Todos los seres vivos requieren energía para realizar
múltiples y variadas funciones: crecer, reproducirse,
moverse, trabajar, etc.
La energía necesaria la obtienen mediante la oxidación
de los compuestos orgánicos reducidos
Tres procesos conocidos de oxidaciones biológicas:
- Respiración aeróbica: Oxidación de compuestos
orgánicos hasta CO, y H2O, usando el oxígeno como
aceptor último de electiones.
- Respiración anaeróbica: Oxidación de compuestos
orgánicos hasta CO2 y HjO, usando como aceptor
final de electrones a compuestos inorgánicos distintos
del oxígeno (nitrato, sulfeto, etc.)
- Fermentación: Oxidación de compuestos orgánicos a
moléculas más sencillas usando compuestos
orgánicos como a c t o r e s de electrones.

pmaio&te^tBSifagiÉsÉosmmitios 125
CMcfcrián<l»roiwpi«<rt9»«g<wfccg

Respiración aeróbica
Oxidación controlada de compuestos orgánicos reducidos
hasta CO2 y H2O, usando el O2 como aceptor de electro-
nes.
- Sustratos: C»1)ohidratos, lípidos, iwoteínas,
aminoácidos y ácüáo^ orgánicos.
- Producción de NADH, energía conservada en forma
de ATP
- En tejidosfiatosintéticosy no £6tosintéticos
- En luz y en oscuridad (no siempre a la misma tasa)
Etapas:
- Glucólisis
- Ciclo del ácido cítrico
- Transporte de electrones/fosforilación oxídativa

Conversión glucolítica de sacarosa

CHjOH CHpOH Convierte sacarosa en {Mruva-
-l\H HO/1
to
>j—--jT^CHíOH - Formación de ATP me-
H OH OH H
StlCfOM diaiite fosforilación oxi-
dativa
ZHaoses - Oxidación aceitada a la
4<^*S^.«8« reducción del NAD^a
NADH.
, B<^**<m**9i Los productos de la hidrólisis
^^^ de la sacarosa dependen de
la enzima que actúe:
c=o fructosa y glucosa, o
CH, fructosa y UDP-glucosa
vPyfMvate

126
OxiaKi^d»eMVUMt»«aiatco9^

Hidrólisis de la sacarosa
Sucrase synthasc I

• ^
Gkíeosp + Fnictoae ¡ Fnidosc (^^-ghxme

UDP-ghKoír
:^ pyrapiíMi-
HrxafcliHM' HexokinaxFl

y
phoiyhBi;
^^6»
FrucKMe CklCOM
Ghicosc Fnitioíe
6-phiisphaie 1-piiQSphate
i-phosphaie 6-phosphaie

Los productos de la invertasa, glucosa y fructosa, son fos-

forilados por acción de la hexoquinasa que utiliza ATP. La
sacarosa sintasa y la UDP-glucosa pirofosforílasa actúan
juntas para generar hexosas fosfeto píor una ruta indepen-
diente del ATP.

¿s^-
Glucólisis
Enzimas cttosólicas, que oxidan azúcares a
-^cy. ácidos orgánicos.
Se distinguen dos fiases:
JO'™ • Preparatoria o de '*cebado": Preparación
de la hexosa para su cataboKsmo mediante
fosfOTÍIacimí, rompiéndose de^Hiés para
formar gUceraldehído 3 fosfato (GA3P).
Se invierten dos moléculas de ATP por
molécula de hexosa.
• Beneficio. Transformadón de GA3P en
pimvato: Ruta común a todos los azúca-
res C6. En ella ocurren las etapas de óxi-
do-reducción. Se produce el cofactor re-
dundo NADH, ast como ATP.
•t I» t», f » r; Rendimiento neto por motécula de hexosa:
2 ATP, 2 NADH y 2 piruvatos.
Tres tipos de rutas diferentes:
• Ruta de los átomos de carbono
• Ruta de los electrones
• Ruta del fosfato.

fiaialúgtadBlas¥Bgotatasmartfí0s 127
QKia»tíóoa9compumtt»otginici»

di

fimt
OH

Glucoae S-phosphate (g^-O-CH,

Fase preparatoria: Fosfoñla-
áón oe la ghicosa y su conver- (D OH
són a gliceraldetüoo 3 fosfitto
FrucUne 6-pliiwpliate <2hO-CB~,0 CB,-aH

(D
^ ADP OH M

Proetese l,M>is^mipliate

OITB
0
ObcenUcbyde S-pbMphite

raiycinizjraaetane pboaphate

Fase de benefícioft. Conversión

j , oxídatíva del GA3P en pínivato y
(g)_o-<3i,-cB-c^ Formación acoplada de ATP y
¿" " NADH.
+ H'

''o-<g)

J>
®-0-CH,-CB-C^
¡m o

® "^jajo

T"

12»
flíKJffgfifltf tff CCTIMMfff Ifft OfpÉÍIÍC<W

phosphorylaie /
UDP-|püacta*e
/
• ülJP-eluooie

Entradas de
MannoM S-plúcphate otras hexosas
phoflphomannoHC
a la ruta
glucolítica

GljcenrkWiy* * D H w * ^ » » ' » »
trióse phoiiphaU'
... tnoí«e
tn«*
ktnaiie
V isonwrase> OlyaraUehjnie
*

Oitadaw
L-*TP
guUicUtkiniiÉrtM^ Transformación de galactosa
Kiae
CHtCm

HSJ L / < > - < ^ Gabclme l-fixoplialc

H on
^.UBP—^[ iiDl'.iluK»«-.».l«cui»-l.
y' til"""" j phoiphftte uñdylyltraiuferM

FiSkfio&lBáBtas^gefátosffíatlñoe 129
 ffxMBCÍÓttflfrCÍHBMHfWtíOf ÜfTÉÍnfCfíÉ

Glucose
Posibles
destinos

I
gfytOTfBtO

reactírau)
del
piruvato
tmaerabie
ZPyruvate COBditMIIS

^ aerobic
2 Etíianol + 200, H cuudiuvus
2Lactate
^ * 2COj
FermentaticM) to akoiul Fermentatímt to
inyeast tactate m rigoroasiy
2AGetyI-CioA cootraetíng anísele,
eryútneyie», Botne
other eeils, and in

I
citríc
aái
8«Hne laÍCTOorganiwn»
cjrde

4CO2 + 4H,0 I
Animal, planft, and
many núerobial eeil»
imder asrobic OHiditíonB

V" Fermentación láctica

c=o P3Tuvate
CH,
NADH + H^
lactate
dehydrogena8e|k^j^^+

I
HO—C—H Lactate
I
CHí,

10'*"= -26,lkJ/mol

FJBJBlogkutB los y90BiBit& itHrtnot

130
addacJóna^compMtío^orgáttícot

Fermentación alcohólica
0 = 0 Pyruvate
CHs
TPP, Mg**
pyruvate
decarbojcylase

C Acetaldehyde
CH3
^ NADH + H^
alcohol
dehydrogenase

OH
1
CHa Ethanol
I
CH3

Pyruvate Ciclo del

ácido cítrico
Matriz mitocondiial.
Oxidación completa
del pituvato hasta
CO2
CoASH Los electrones del PIR
son transf(»idos a co-
factores redox, redud-
Oxaloacetate . endose 4 moléculas de
NAD^aNADHylde
* *>/ Cloic acid YJ- FADaFADHz
Por fosforSacióii a ni-
vel de sustrato se »n-
tetiza una molécula de
ATPdesdeADPyP.

<m*m, 2CO,

fíglaiog^éBlosimggMBsmafínoe n\
Ojódacmn efe campuBstos o^fánicos

Cristae
Intermembrane space
Matrix

SQT'»- y

4TfTwmr

90-
4-
•»A<«yl-CoA
*<Xh

f^^úgfsástss¥es0s^esfmi^6s 112
gyícferñVtrfacomou^b» orgánIcos^

Reacciones del CAT

ñ-g-CoA í CoívíH

tADP> Sucduyl-CftA
®
® OukliUivi.-
Subetr>tf-!«vel dwüTfcwirltttinti

stnirhínmetiv of Coenzwne Reduction and ATP Fwmation in the Aerobíc Otídadon

rt G S L ^ S l J c ^ S ! t t » Pyfwate Dehydroeenase Reactkm, the Citríc Acid Cycte,
a i d Cbiídative Phosplwiylaííon
Kumberof ATP
oriettiiced Nucnbexrf
coeiajfines cRrectty «TP
fornwé uHimately fermed*
ReaeSon
Giucose — * glucose 6-phosphate - I ATP -1
Fructose 5-phosphate — > fruclose 1,6-bísphosphate - I ATP -I
2 Glyceraldehyde 3-phosphate — > 2 13-bisphospfwglycerate 2NACfH • ,; ' 3 - s
2 13-ffisphosphoelycerate — 2 3-phosptoglycerate 2Arp • z
2 Phosphoenolpyruwate—• 2 pyruvate £•• 2 ATP. 2
2Pyruuate • 2 acetyl-CoA 2 NAOH 5
2 Isocitrale » 2 a-kefoglufarafe 2NADH 5
2 a-Ketoglutarate — » 2 succinyl-CoA 2 NADH 5
2 Succinyl-CoA —<• 2 succinate 2 ATP Cor 2 GTP) 2
2 Succinate — > 2 fumarate 2FADHj 3
2 Matate — » 2 oxaloacetate 2 NADH 5
TsEal 30-32

•This is calculaled as Z.5 STP per KADH anrf 1.5 ATP per FADHj. A negafive valué indícales
consu«nplK».

Fi^ótógíAéeit66vúpetm§fm»s0s m
 Etapa 1:
Amino Ácidos producdónde
ácidos grasos Glucoca AcetilCo A

d Complejo
/ y piruvato
deshidrogenasa

C AcctílCAA.
CO2

AcctBCoA

Oádsáóuáá
acetSCoA

)• NADH,
FADH.
Tnmsportaáofeaáe

ÍM
{Tftffbfión Ú9 f owMpifWfry turiénftw

NADH,
FADH2
(Tianspottadoíes rtedockios)
foglbriliicián cBodativa

ér"
2Hr+|02

tnioBfereacia dbctrooes)
I ^

A D P + Pí

Cadena de transporte de electrones

y fosforilación ojddativa

Füialag^áBlBsvvgamiemattnoe B5
OxitiKión 09 coiiMJu«lo> otoénícift

19-2
Standanf Reduction nitofriiais of Rnptaiiaíy Oíain Md ReblMt E l e c ^
OfllNvKlion) F'tn
2H* + 2e- • H, -OA\A
MAD* + H* + 2« » NAOH -0320
KADP- + H* + 2e- . NAOPH -0324
NAOH dehy(*c«enase IFUtfí * 2H' + 2e~ HAOH dehyílrageiuse (FMNHj) -030
Utuquinone + 2H* + 2 e ' — » ubtquinoi 0.045
(^tochrome b(Fe'*) + e' — » cjtoclKome 6 CFe"') 0.(577
(^ochrofne c, (Fe**) + e^ —,q^tochrome c, (Fe*') 0.22
Cytochrome c(F«'*) + e —-»cyiochtome c(Pe^-) 0.254
C)rtocfirome3(Fe'")+ e —•c»toct»omea(fe'*) 0.29
(Voctírome 3} (Fe*') + «^ — • cytochfome ^ (F***) 0.65
| 0 j + 2H* + 2e- — . HjO 0.816

Or^amzación de la CTE en la membrana interna

nníocondrial de las plantas

<m!>m

136
flyftjjjff^ tfy f CTijpifwfw (tttiéníi'ift

SurrinMf

Estructuras prepuestas de los complejos nutocon-

driales I (NADH:UQ oxidorredu^asa) y II
(succinatombiqumona oxidorreductasaj.

ivll
UiSkM
i®»

Estructuras propuestas de los cantpl^osmtocon-

driales III (ubiquitufna:citocroma-c oxuíorreduc-
tasa, o cUocromo bcj) y IV (cttocronto c oxidasa).

fiaiologtaé»loe¥BgoMt(S martme
m
rhñdtdón cfc

NADH + H* NAD*

Mirtriz

CiMWIIUu ) ATP
pOtORtMu I
/IpH
(mnde
alkaüae) i negative)

4®'^

QraplMtfcAr

13»
^.vifSBCfóntítromnptwrtffff omtnífifs

n.\i 1 9 - 5
ATP Yleld from Complete Oxklation of Gtacose
Pracess Diract pfodtict FínetATP

Glycolysfs 2 NADH (cytoso»ic> 3or5*

2 ATP 2
Pyruwate oxidation (two per 2 NADH (mitochondrial 5
glucose) matrix)

Acetyl-CoA oxklation in 6 NADH (mitochondrial 15

citric acid cycfe mafrix)
(two per glucose)
2FADH2 3
2 ATP or 2 GTP 2
Tota» yieW per glucose 30or32

*The niimber depends on which stiuttte system transfeisreducingequivafents into mitachondria.

pyruvate

(PEFí PEP

IJ9
OxftiBciífi tl9 fiHttputttot onsíoícct

146
ULPGC.Biblioteca Universitaria

*765752*
BAS 5 8 1 . 1 3 2 CAB n a n

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