UNIVERSIDAD DE GUAYAQUIL

FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS

CARRERA DE MEDICINA

METABOLISMO DEL HIERRO

Integrantes:
Gabriela Torres Alberca, Dayanna Campoverde Calero, Allison
Barcos, Andrés Medina y Ronald Torres Pintado

DOCENTE: Dra. MGs. Shirley Chuqui Vallejo

CUARTO SEMESTRE
GRUPO #14
2018-2019
 METABOLISMO DEL HIERRO

El hierro es un elemento esencial para la vida, participa en todos los procesos de

oxidación-reducción. Lo podemos hallar formando parte de las enzimas del ciclo de
Krebs, en la respiración celular y como transportador de electrones en los citocromos.
Está presente en numerosas enzimas involucradas en el mantenimiento de la integridad
celular, tales como las catalasas, peroxidasas y oxigenasas. Se encuentra formando parte
de 2 compartimientos: uno funcional, formado por los numerosos compuestos, entre los
que se incluyen la hemoglobina, la mioglobina, la transferrina y las enzimas que requieren
hierro como cofactor o como grupo prostético, ya sea en forma iónica o como grupo
hemo, y el compartimiento de depósito, constituido por la ferritina y la hemosiderina, que
constituyen las reservas corporales de este metal.

El contenido total de hierro de un individuo normal es aproximadamente de 3,5 a 4 g en

la mujer y de 4 a 5 g en el hombre. En individuos con un estado nutricional óptimo
alrededor del 65 % se encuentra formando parte de la hemoglobina, el 15 % está
contenido en las enzimas y la mioglobina, el 20 % como hierro de depósito y solo entre
el 0,1 y 0,2 % se encuentra unido con la transferrina como hierro circulante La circulación
del hierro entre estos 2 compartimientos se produce a través de un ciclo prácticamente
cerrado y muy eficiente. Del total del hierro que se moviliza diariamente, sólo se pierde
una pequeña proporción a través de las heces, la orina y el sudor. La reposición de esta
pequeña cantidad se realiza a través de la ingesta, a pesar de que la proporción de hierro
que se absorbe de los alimentos es muy baja, entre 1 y 2 mg (aproximadamente el 10 %
de la ingesta total).

En un adulto normal, la hemoglobina contiene aproximadamente 2 g de hierro (3,4 mg/g

de hemoglobina), que luego de los 120 días de vida media de los eritrocitos, son cedidos
a los fagocitos del sistema retículo endotelial (SRE) a razón de 24 mg/día, de los cuales,
1 mg en los hombres y 2 mg en las mujeres son excretados diariamente. El SRE recibe
también un remanente de hierro que proviene de la eritropoyesis ineficaz
(aproximadamente 2 mg). De los 25 mg contenidos en el SRE, 2 mg se encuentran en
equilibrio con el compartimiento de depósito y 23 mg son transportados totalmente por
la transferrina hasta la médula ósea para la síntesis de hemoglobina. Para cerrar este ciclo,
la médula requiere diariamente 25 mg, de los cuales 23 mg provienen del SRE y de 1 a 2
mg de la absorción intestinal. Aproximadam
ente 7 mg se mantienen en equilibrio entre la circulación y los depósitos.

ABSORCIÓN DEL HIERRO EN EL APARATO DIGESTIVO

El hierro puede absorberse a lo largo de todo el intestino delgado, sin embargo su
absorción es más eficiente en el duodeno y la parte alta del yeyuno. En un individuo
normal, las necesidades diarias de hierro son muy bajas en comparación con el hierro
circulante, por lo que sólo se absorbe una pequeña proporción del total ingerido. Esta
proporción varía de acuerdo con la cantidad y el tipo de hierro presente en los alimentos:
el hierro hemo u orgánico y el hierro férrico o inorgánico.
  Absorción del hierro hemo: Este tipo de hierro se encuentra en las carnes; se
absorbe de forma directa desde la luz intestinal al interior del enterocito gracias a
la proteína transportadora de hierro hemo (PTH). Una vez dentro el hierro hemo
se convierte en hierro ferroso Fe2 con la intervención de la enzima hemo
oxigenasa.

 Absorción del hierro inorgánico o férrico (Fe 3+): El hierro ferroso se encuentra
en los vegetales y su absorción es menor al hierro ferroso. Es las dietas
vegetarianas es necesario que vaya acompañado de Vitamina C (ácido ascórbico)
para mejorar su absorción. El hierro férrico atraviesa desde el lumen al interior
del enterocito gracias al transportador proteico llamado mobilferrina y
posteriormente la enzima Paraferritina lo convierte en hierro ferroso. Otra parte
del hierro férrico se transforma en hierro ferroso en la luz intestinal con
intervención de la enzima citocromo duodenal (Dcytb) e ingresa como hierro
ferroso por el transportador de metales divalentes uno (MDT-1).

 Una vez que el hierro ha sido convertido en ferroso por las enzimas antes
mencionadas, se encuentra dentro del enterocito; aquí una parte se almacena como
ferritina y otra es liberada al torrente sanguíneo pasando por la proteína
ferriportina, la cual está regulada por la hepcidina (abre o cierra a la ferriportina).
El hierro ferroso una vez que está en la sangre es convertido nuevamente en hierro
férrico y se une a una apotransferrina para hacerse ferritina y esta se dirigirá por
dos caminos: el primero, hacia la médula ósea para la formación de nuevos
glóbulos rojos y el segundo camino es hacia el hígado, donde se almacena de
forma soluble ferritina) o insoluble (hemosiderina); las dos como reservas de
hierro para ser utilizadas en momentos necesarios.

FACTORES QUE AYUDAN Y AFECTAN LA ABSORCIÓN DE HIERRO:

 PROTEINAS QUE INTERVIENEN EN EL METABOLISMO DEL
HIERRO
La proteína 1 transportadora de hemo (HCP1): Se localiza en el borde en cepillo del
duodeno y ejerce su función por transporte activo y saturable. La HCP1 transporta el
hierro hemo al citosol del enterocito, conservando intacto el anillo de porfirina, también
llamado metaloporfirina.

La hemo oxigenasa (HO): se ubica en el interior de la células y su principal función es

protegerlas del estrés oxidativo por medio de la degradación limitada del hierro hemo;
cataliza la reacción del hierro hemo, dejando hierro ferroso y protoporfirina. Esta proteína
parece estar regulada por la concentración de hierro hemo de manera que su expresión y
actividad aumentan cuando incrementa la captación y la concentración de hierro hemo
intracelular.

El transportador 1 de metales divalentes (DMT1): Se expresa en la membrana apical

de la célula absortiva con el fin de captar hierro extracelular, específicamente hierro
ferroso (Fe++), El DMT1 se encarga de transportar otros metales divalentes como el zinc,
el cobre, el manganeso, el cadmio, el cobalto y el plomo. Los tejidos en los que se sintetiza
esta proteína son el intestino, la médula ósea, la placenta, el hígado, los pulmones, los
riñones y el músculo esquelético.

La transferrina (Tf): es una glicoproteína que se sintetiza y secreta principalmente en el

hígado, y en otros tejidos como el cerebro y los testículos. En circulación, tiene una vida
media de 8 días y cuenta con dos sitios de unión al hierro distribuidos en dos lóbulos
ubicados en los extremos amino y carboxiterminal; cuando los dos sitios están saturados
con hierro, adquiere la denominación de holotransferrina o Tf diférrica, pero si solo se
satura un lóbulo, la Tf es monoférrica y cuando está desprovista del metal su nombre es
apotransferrina. La principal función de esta proteína es ligar y transportar dos moléculas
de Fe+++ en la circulación hasta los tejidos que lo requieran, como las células de la cripta
en el intestino y las células de la médula ósea, lugares en donde puede unirse al Receptor
1 de transferrina (TfR1) para ingresar el hierro a la célula.
La ferritina (Ft): Es una molécula esférica que presenta dos tipos de cadenas, una pesada
(H) con 183 aa y una liviana (L), con 175 aa. El hierro parece tener mayor afinidad por la
Ft H, por lo que a la cadena tipo L se le une poco o nada de hierro. Solo la cadena H,
cuenta con actividad ferroxidasa para oxidar Fe++ a Fe+++ permitiendo la acumulación
del hierro férrico, dentro de la Ft.

El receptor 1 de transferrina (TfR1): el TfR1 es un receptor homodimérico

transmembranal. Es considerado el principal captador celular de hierro y se localiza en la
membrana del enterocito, del hepatocito, de los eritrocitos, en la placenta, en la médula
ósea y en el músculo esquelético.

La afinidad que la proteína tiene para unir moléculas de Tf diférrica es 10 veces mayor
que la que presenta por la Tf monoférrica. El TfR1 participa en el proceso de reciclaje de
la Tf.
El receptor 2 de transferrina (TfR2): TfR2 al igual que el TfR1 es un receptor
homodimérico transmembranal, encargado de importar hierro a las células; se diferencia
del TfR1 por tener menos afinidad por la Tf diférrica (25 veces menor). Sin embargo, el
TfR2 tiene la capacidad de censar los cambios de hierro en circulación, interactuar con la
holotransferrina y activar la hepcidina; los mecanismos por los cuales se logra la
interacción de estas proteínas aún se desconocen.

Proteína transmembrana HFE: se encuentran los enlaces disulfuro que permiten la

unión con microglobulinas. La HFE tiene afinidad principalmente por la Tf diférrica, sin
embargo en ausencia de Tf diférrica puede unir al dominio helicoidal del TfR1. La HFE
se sintetiza en el enterocito, donde presenta una localización intracelular y perinuclear;
mientras que en otros lugares de síntesis como el hepatocito, los macrófagos, el músculo
esquelético y el sincitiotrofoblasto, la ubicación es membranal. La HFE tiene efectos en
la homeostasis de hierro, al modular la expresión de la Hpc en los hepatocitos.