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La proteina fosfatasa-1 desactiva a la fosforilaza del glucógeno

La proteína fosfatasa-1 desfosforila y desactiva tanto a la fosforilasa a como a la fosforilasa cinasa


a. la proteína fosfatasa-1 es inhibida por una proteína, inhibidor-1, que solo se activa después de
que la proteína cinasa dependiente de cAMP la ha osforilado. De este modo, el cAMP controla
tanto la activación como la desactivación de la foforilasa. La insulina refuerza este efecto al inhibir
la activación de la fosforilaza b. hace esto de manera indirecta al aumentar la captación de
glucosa. Lo que lleva a incremento de la formación de glucosa 6-fosfato, que es un inhibidor de la
fosforilaza cinasa.

Las acciones de la glucógeno sintasa y fosforilasa estann reguladas de manera reciproca

Hay diferentes isoenzimas de la glucógeno sintas en el hígado, el musculo y el cerebro. Al igual que
la fosforilasa, la glucógeno sintasa existe en estados tanto fosforilado como no fosforilado, y el
efecto de la fosforilación es el inverso de lo que se observa en la fosforilasa. La glucógeno sintasa
a activa es desfosforilda, y la glucógeno sintasa b inactiva es fosforilada.

Seis proteínas sinasa diferentes actúan sobre la glucógeno sintasa, y hay almenos nueve residuos
serina diferentes en la enzima que pueden ser fosforilados. Dos de las proteínas sinasas sin
dependientes de Ca2++/ calmodulina (una de estas es la fosforilasa sinasa). Otra sinasa es la
proteína sinasa depemdiente de cAMP, que permite que la acción hormonal mediada por cAMP,
inhiba la síntesis de glucógeno de manera sincronica con la activación de la glucogenolisis. La
insulina también promueve la glucogenolisis en el musculo al mismo tiempo que inhibe la
glucogenolisis al aumentar la concentración de glucosa 6- fosfato, que estimula la desfosforilacion
y la activacon de la glucógeno sintasa. La proteína fosfatasa-1 que esta bajo el control de la
proteína cinasa dependiente de cAMP, desfosforila a la glugeno sintasa b.

EL METABOLISMO ES REGULADO POR EL EQULIBRIO DE LAS ACCIONES ENTRE LA GLUCOGENO


SINTASA Y LA FOSFORILASA

Al mismo tiempo que la fosforilasa es activada por un aumento de la concentración de cAMP (por
medio de la fosforilasa cinasa), la glucógeno sintasa es convertida en la forma inactiva. Ambos
efectos están mediados por la proteína cinasa dependiente de cAMP. De este modo, la inhibición
de la glucogenolisis aumenta la glucogénesis neta, y la inhibición de la glucogénesis aumenta
aumenta la glucogenolisis neta. Asi mismo, la desfosforilacion de la fosforilasa a, fosforilasa cinasa
y glucógeno sintasa b es catalizada por una enzima única con especificidad amplia, la proteína
fosfatasa-1. A su vez esta ultima es inhibida por la proteína cinasa dependiente de cAMP por
medio del inhibidor-1. De este modo, la glucogenolisis pude terminar, y la glucogenesispuede ser
estimulada, o viceversa, de manera sincronica porque ambos procesos son dependientes de la
actividad de la proteína sinasa dependiente de cAMP. Cinasas y fosfatasas separadas pueden
fosforilar de manera reversible en mas de un sitio tanto la fosforilasa sinasa como la glucógeno
sintasa. Estas fosforilaciones secundarias midifican la sensibilidad de los sitios primarios a la
fosforilacion y desfosforilacion (fosforilacion de multiples sitios). Asimismo, permite que la
insulina, por medio de un incremento de la glucosa 6-fosfato, tenga efectos que actúan de manera
reciproca a los del cAMP.