Proteínas

IBQ. PEDRO RIVERA BARROSO

Aminoácidos
 Los amino ácidos, como su nombre lo indica, son compuestos
bifuncionales. Contienen un grupo amino (básico) y un grupo
carboxilo (ácido). Los amino ácidos más importantes tienen el
grupo amino en la posición 2 de la cadena principal, el cual se le
conoce como el carbono alfa, por consiguiente son a-amino
ácidos.
 Los amino ácidos juegan un papel muy importante en la estructura
y funcionamiento de los seres vivos. Se unen para formar
estructuras poliméricas llamadas polipéptidos, cuando el polímero
es de menos de 50 amino ácidos, y proteínas, cuando el número
de éstos en la cadena es mayor.
 Como los amino ácidos contienen un grupo ácido y un grupo
básico, experimentan una reacción ácido-base intramolecular,
por lo que se encuentran principalmente en la forma de un ión
dipolar, o Zwitterion.
 Los iones dipolares de los amino ácidos son sales internas y por ello
tienen propiedades físicas asociadas con las sales.
 Poseen un momento dipolar grande,
 Son solubles en agua e insolubles en hidrocarburos, y
 Son sustancias cristalinas con puntos de fusión altos.
 Además, los amino ácidos son Anfóteros: pueden reaccionar como ácidos o
como bases, dependiendo de las circunstancias.
 El punto isoeléctrico es el pH al que una molécula tiene carga neta
cero. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula.

 Aprovechamos la ventaja de las diferencias de puntos isoeléctricos

para separar una mezcla de amino ácidos (o una mezcla de proteínas)
en sus constituyentes puros mediante la técnica de la Electroforesis.
Clasificación
 Con excepción de la glicina, los carbonos alfa de los amino ácidos
son quirales; por lo tanto, son posibles dos formas enantioméricas.
En la naturaleza sólo se encuentra uno de los dos enantiómeros, el
que estructuralmente está relacionado con el L-gliceraldehído. Por
esta razón se ha aceptado que los amino ácidos que se
encuentran en forma natural se les denominen amino ácidos L o
de la familia L.
 En las proyecciones de Fischer, los amino ácidos que se
encuentran en forma natural se representan colocando el grupo
COOH en la parte superior, la cadena lateral abajo, y el grupo –
NH2 a la izquierda, como se dibuja un carbohidrato.
Aminoácidos esenciales y no
esenciales
 Todos son indispensables, pero los esenciales no son
sintetizados por el metabolismo humano, por lo que necesitan
ser ingeridos en productos que sí los contienen y en los que son
sintetizados por otros organismos.
 Cuando un alimento contiene proteínas con todos los
aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena
calidad.
Funciones
 Los aminoácidos son las
unidades químicas de los
bloques de construcción
del cuerpo que forman las
proteínas. Las sustancias
proteicas construidas
gracias a estos 20
aminoácidos forman los
músculos, tendones,
órganos, uñas, pelo, etc.
PÉPTIDOS Y
PROTEÍNAS
Clasificación
 Las proteínas y los péptidos son polímeros de amino ácidos en los
cuales las unidades individuales de amino ácidos, llamados
residuos, están unidas mediante enlaces amida, o uniones
peptídicas.
 Los péptidos pueden clasificarse de la siguiente manera, en base
al número de aminoácidos que conforman los enlaces peptídicos:
 Dipéptido
 Tripéptido
 Oligopéptidos: unión de unos pocos aminoácidos (hasta 40).
 Polipéptidos: unión de muchos aminoácidos.
 Proteínas: grandes cadenas de aminoácidos con una estructura
tridimensional definida. Se suele llamar proteínas a los polipéptidos con masa
molecular superior a 10000. Las proteínas generalmente están formadas por
entre 100 y 300 aminoácidos, aunque algunas pueden tener más de un millar
de aminoácidos.
 En los péptidos se encuentra un segundo tipo de uniones
covalentes cuando se forma un enlace disulfuro RS-SR entre dos
residuos de Cisteína.
 La secuencia repetida de enlaces peptídicos forman una cadena,
la estructura primaria o esqueleto de las proteínas. Por convencion
siempre se escriben los péptidos con el aminoácido N-terminal a la
izquierda y el aminoácido C-terminal a la derecha.
 El nombre del péptido se indica utilizando las abreviaturas para
cada aminoácido.
 Problema. Nombre los seis posibles tripéptidos isoméricos con
valina, tirosina y glicina. Utilice la notación corta de tres letras y
una letra para cada aminoácido.
 Dibuje la estructura de al menos uno de ellos.
Estructura
Estructura primaria
 La secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria.
Este nivel de la estructura se mantiene mediante enlaces
peptídicos. Por convención, se escribe desde el extremo que tiene
el grupo amino terminal hacia el grupo carboxilo final.
Estructura secundaria
 El término “estructura secundaria” se refiere a la estructura que
adopta espacialmente una parte del polipéptido. Ocurre cuando
los hidrógenos de la secuencia interactúan mediante puentes de
hidrógeno.
a-Hélice
 La cadena adopta una
estructura helicoidal, que se
mantiene mediante puentes de
hidrógeno, con los grupos R
orientados hacia el exterior.
Para formar esta estructura, el
grupo carboxilo de cada
aminoácido se une mediante un
puente de hidrógeno al grupo
amino de otro aminoácido.
Conformación-b
 La estructura se dispone
espacialmente en zigzag
formando láminas (hojas
plegadas-β). La disposición puede
ser paralela o antiparalela.
 Los grupos R sobresalen de la
lámina en ambos sentidos, de
forma alterna. La conformación-β
se estabiliza mediante puentes de
hidrógeno, como en el caso
anterior.
Estructura terciaria
 Es la estructura plegada y completa de la cadena en 3D. Ocurre
cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y
hojas plegadas (conformación-β).

 Es específica de cada proteína y determina su función.

 Las características físicas y químicas de la molécula dependen de
su estructura terciaria.
 Hay dos tipos de proteínas, según su estructura terciaria:
 Proteínas fibrosas: estructuras con forma de fibra o lámina. Insolubles en el
agua.
 Proteínas globulares: estructuras globulares. Solubles en el agua.
Muchas enzimas y proteínas reguladoras tienen esta forma. Las
proteínas globulares tienen una estructura terciaria más compleja,
formada a partir de varias estructuras secundarias diferentes.
 Las proteínas mantienen su estructura y función dentro de la
célula, pero un cambio en las condiciones puede suponer la
alteración de su estructura terciaria, llegando incluso a perder su
función.
 La pérdida de la estructura terciaria de una proteína supone la
pérdida de su función. Se habla de desnaturalización cuando el
cambio en la estructura de la proteína es tan grande que ésta no
puede mantener su función.
Estructura cuaternaria
 Sólo está presente en las proteínas que constan de más de una
cadena de aminoácidos. La estructura cuaternaria se refiere a las
uniones entre las distintas cadenas polipeptídicas que forman la
proteína, dando lugar a una estructura tridimensional.
Funciones
 Todas las proteínas realizan elementales funciones para la
vida celular, pero además cada una de éstas cuenta con
una función más específica de cara a nuestro organismo.
 Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:
 Catálisis
 Reguladoras
 Estructural
 Defensiva
 Transporte
 Receptoras
Catálisis

 Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar

reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente.
Procesos que resultan de suma importancia para el organismo.
Por ejemplo la pepsina, ésta enzima se encuentra en el sistema
digestivo y se encarga de degradar los alimentos.
Reguladoras

 Las hormonas son un tipo de

proteínas las cuales ayudan a que
exista un equilibrio entre las
funciones que realiza el cuerpo. Tal
es el caso de la insulina que se
encarga de regular la glucosa que
se encuentra en la sangre.
Estructural

 Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y

elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar
soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se
encuentra en el citoesqueleto.
Defensiva

 Son las encargadas de defender el organismo. Glicoproteínas

que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden
al organismo contra cuerpos extraños, o la queratina que
protege la piel, así como el fibrinógeno y protrombina que
forman coágulos.
Transporte

 La función de estas
proteínas es llevar
sustancias a través del
organismo a donde sean
requeridas. Proteínas como
la hemoglobina que lleva
el oxígeno por medio de la
sangre.