ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son biomoléculas de elevado peso molecular

(macromoléculas) y presentan una estructura química
COMPOSICIÓN DE LAS compleja

Todas las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno

y nitrógeno, casi todas contienen además azufre
PROTEÍNAS

Cuando se someten a hidrólisis ácida, se

descomponen en una serie de compuestos orgánicos
sencillos de bajo peso molecular: los αaminoácidos.

En las moléculas proteicas los sucesivos restos aminoácidos

se hallan unidos

covalentemente entre sí formando largos polímeros no

ramificados. El tipo de enlace que los une recibe el nombre
de enlace peptídico.

AMINOÁCIDOS: LOS
SILLARES ESTRUCTURALES

Los aminoácidos son compuestos

orgánicos que poseen un grupo
carboxilo y un grupo amino.

Los α-aminoácidos son El comportamiento ácido-base

los aminoácidos que
forman parte de las
proteínas son todos
ellos α-aminoácidos.
compuestos quirales. En todos de los aminoácidos reviste una
ellos, con la única excepción de la
gran importancia biológica,
glicocola, el átomo de carbono α ya que influye a su vez en las
(el contiguo al grupo carboxilo) propiedades de las proteínas de
es un carbono asimétrico, es las que forman parte.
decir, un átomo de carbono
unido a cuatro sustituyentes
distintos.
 EL ENLACE PEPTÍDICO
LOS PÉPTIDOS

Los péptidos son

Los aminoácidos se
compuestos formados
enlazan para formar
por la unión de
proteínas mediante
aminoácidos mediante
enlace peptídico.
enlace peptídico.

Cuando una cadena Aunque en los sucesivo nos

El enlace peptídico es una unión
covalente tipo amida sustituida que se da
polipeptídica tiene más
al reaccionar el grupo amino de un
aminoácido con el grupo carboxilo de
otro aminoácido con desprendimiento de
una molécula de agua
ocuparemos fundamentalmente
de 100 restos de de proteínas formadas por
centenares de residuos de
aminoácidos decimos
que se trata de una aminoácidos, es conveniente
resaltar que algunos péptidos
proteína.
cortos presentan actividades
biológicas importantes.

Las proteínas no son polímeros al azar

proteínas puedan cristalizar, ya que la
de longitud indefinida, sino que cada
disposición ordenada de la materia
una de ellas tiene una determinada
cristalina sólo es posible cuando las
composición en aminoácidos y estos
unidades moleculares individuales que
están ordenados en una determinada
componen el cristal son idénticas.
secuencia.

las células vivas las

cadenas polipeptídicas de las
proteínas se encuentra plegada
PROTEÍNAS: estructura o de un modo característico
CONFORMACIÓN conformación
TRIDIMENSIONAL tridimensional nativa El plegamiento de una
de la proteína cadena polipeptídica se
realiza mediante
rotaciones de los enlaces
simples del esqueleto.
La conformación se establecen una serie de niveles
tridimensional de una dentro de la estructura de la proteína
proteína es un hecho que se conocen como estructuras
biológico de una gran primaria, secundaria, terciaria y
complejidad: cuaternaria
 ESTRUCTURA
PRIMARIA

Es su secuencia de aminoácidos
vendría
especificada por los aminoácidos
que la forman y el orden de
colocación de los mismos a lo largo
de la cadena polipeptídica.

aquellas proteínas que

El esqueleto de la cadena polipeptídica es una
desempeñan funciones
sucesión monótona de estos tres tipos de enlace: las cadenas laterales o grupos R de similares en diferentes
C α ------- C carboxílico los distintos restos aminoácidos especies tienen secuencias de
C carbox --- N amino(enlace peptídico)
surgen lateralmente a uno y otro aminoácidos parecidas entre
lado de este esqueleto monótono sí
N amino ---- C α

ESTRUCTURA
SECUNDARIA

Es el modo característico de plegarse

la misma a lo largo de un eje

Es el primer nivel de plegamiento, en el que los distintos

restos de aminoácidos se disponen de un modo
ordenado y repetitivo siguiendo una determinada
dirección.

hélice a (que es la estructura secundaria de las a-

queratinas), el esqueleto de la cadena polipeptídica se
encuentra arrollado de manera compacta alrededor del eje
longitudinal de la molécula, y los grupos R de los distintos
restos aminoácidos sobresalen de esta estructura helicoidal

conformación ß (que es la estructura secundaria de las ß-

queratinas),también llamada hoja plegada, el esqueleto
de la cadena polipeptídica se dispone en zig-zag con los
grupos R de los distintos aminoácidos proyectándose
alternativamente a uno y otro lado de dicho esqueleto
 Son las llamadas proteínas
globulares cuyas cadenas
polipeptídicas se hallan plegadas de
un modo complejo formando
arrollamientos globulares
compactos que tienden a adoptar
una forma aproximadamente
ESTRUCTURA esférica.
Se conoce como estructura terciaria
el modo característico de plegarse
una cadena polipeptídica para
formar un arrollamiento globular
compacto.

TERCIARIA
En ella se pueden apreciar ocho
segmentos rectilíneos con
estructura secundaria en hélice a
separados por curvaturas sin
estructura secundaria aparente

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Existen proteínas que están
formadas por varias
cadenas polipeptídicas: son las
llamadas proteínas oligoméricas.
En ellas, la proteína completa
(oligómero) está formada por un
número variable de subunidades o
protómeros.

Es la estructura La secuencia de aminoácidos

Los oligómeros más En estas proteínas las (estructura primaria) contiene
primaria de las la información necesaria y
frecuentes están distintas subunidades
distintas subunidades suficiente para determinar la
formados por un están asociadas de un
la que determina la conformación
número par de modo característico al
estructura cuaternaria tridimensional de una proteína
cadenas que llamamos a sus diferentes niveles de
de una proteína
polipeptídicas. estructura cuaternaria. complejidad (estructuras
oligomérica
secundaria, terciaria y
cuaternaria).
 FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

PROTEÍNAS. RELACIÓN
ESTRUCTURA-FUNCIÓN

Cada proteína está
especializada en llevar a cabo
una determinada función.
la secuencia de aminoácidos
de una proteína determina su
conformación tridimensional,
y ésta, a su vez, su función
biológica.

La
La función de una proteína
Entre las funciones de las depende de la interacción de interacción entre proteína y
proteínas cabe destacar las la misma con una molécula a ligando reside en un principio
siguientes: catalíticas, la que llamamos ligando. El de complementariedad
estructurales, de ligando es específico de cada estructural
transporte, nutrientes y de proteína.
reserva, contráctiles o
mótiles, de efensa, el ligando debe encajar en un
reguladoras del hueco existente en la superficie
metabolismo, y otras de la proteína (el centro activo)
muchas que determinadas tal y como lo haría una llave en
una cerradura
proteínas desempeñan en
organismos concretos.

la función biológica de una

proteína depende de su
conformación
tridimensional.