Células sanguíneas

La sangre transporta oxígeno y nutrientes a todas las células del cuerpo. Las células sanguíneas
también combaten infecciones y controlan las hemorragias. Estas se producen y reemplazan
constantemente, en función de su tiempo de vida.

La mayoría de las células sanguíneas se producen en la médula ósea.

La sangre está compuesta por 3 tipos de células sanguíneas (glóbulos rojos, glóbulos blancos y
plaquetas) y plasma.

Componentes de la sangre
GLÓBULOS ROJOS (ERITROCITOS)

Los glóbulos rojos transportan oxígeno de los pulmones a los tejidos y llevan el dióxido de
carbono nuevamente a los pulmones. Constituyen aproximadamente el 44 % de la sangre. El
tiempo de vida de un glóbulo rojo es de aproximadamente de 120 días.

GLÓBULOS BLANCOS (LEUCOCITOS)

Los glóbulos blancos combaten infecciones y ayudan a desarrollar inmunidad. Constituyen

menos del 1 % de la sangre.

Incluyen neutrófilos, monocitos (macrófagos), linfocitos, eosinófilos y basófilos.

 Hay 3 subtipos de granulocitos:

- Neutrófilos, que ayudan a combatir infecciones causadas por bacterias u hongos.
Toman su nombre del hecho de que los gránulos de su citoplasma se tiñen de color
púrpura claro con los colorantes neutros. Tardan en madurar en la médula ósea
unos 7 días y ya maduros permanecen en ella alrededor de 3 días antes de pasar a
la sangre, y abandonan ésta atravesando el endotelio capilar a través de pequeños
poros (diapédesis), para pasar a los tejidos cuando detectan la presencia de
bacterias. Son los primeros en acumularse en la inflamación aguda (pus).
Los neutrófilos normalmente ingieren y matan 3-20 bacterias durante su
expectativa de vida (días). Los neutrófilos son atraídos por las bacterias, por las
toxinas bacterianas y por los agentes quimiotácticos (compuestos químicos con
capacidad de atraer hacia ellos determinados tipos celulares) liberados por los
propios neutrófilos y por otras células del sistema inmunitario. Una vez allí
destruyen los microorganismos por fagocitosis y descarga de enzimas hidrolíticos.
También elaboran y producen leucotrienos, sustancias que ayudan a iniciar el
proceso inflamatorio.
En las primeras horas del proceso inflamatorio, el número de neutrófilos en la
sangre puede aumentar hasta 4 o 5 veces sobre su número normal. A este aumento
se denomina neutrofilia.
- Basófilos, que se relacionan con las respuestas inmunitarias, aunque no se conoce
bien su función exacta. Los basófilos constituyen menos del 1% de la población total
de leucocitos. Su tiempo de formación en la médula ósea es de aproximadamente 3
días, y su tiempo de permanencia en sangre de unas horas. Al igual que los otros
dos tipos de polimorfonucleares, pasan a los tejidos donde ejercen su acción,
aunque su destino en los tejidos no está claro. Presentan escasa fagocitosis y son
poco móviles.
 En su proceso de maduración los basófilos adquieren diversos receptores de
superficie sobre su membrana, entre ellos receptores para la IgE. Poseen gránulos
específicos que contienen heparina, histamina, bradiquinina, serotonina, y factor
quimiotáctico de los eosinófilos y de los neutrófilos.
Los basófilos juegan un papel muy importante en las reacciones alérgicas agudas,
en las cuales, la sustancia que provoca la reacción alérgica (el alérgeno) interacciona
con una inmunoglobulina de tipo E unida por su fracción constante a los basófilos.
Éstos se activan y liberan el contenido de sus gránulos, incluyendo la histamina, que
actúa como mediadora de las reacciones alérgicas. La liberación masiva del
contenido de sus gránulos puede causar un shock anafiláctico que puede llegar
hasta la muerte si no es controlado.
Una célula vinculada a los basófilos, que se encuentra en los tejidos es el mastocito
o célula cebada. Los mastocitos también derivan de una célula troncal de la médula,
pero no derivan de los basófilos. Los mastocitos son abundantes en el pulmón, la
piel, el tejido linfoide y las capas submucosas del aparato digestivo.
- Eosinófilos, que ayudan a combatir infecciones parasitarias. Contienen numerosos
gránulos citoplasmáticos grandes que se tiñen de naranja con los colorantes ácidos,
por ejemplo, la eosina. Tienen un tiempo de permanencia en sangre muy corto,
siendo más abundantes en los tejidos, donde se calcula la existencia de 100
eosinófilos por cada uno circulante.
Su principal función es la detección y fagocitosis de larvas de parásitos. También
ejercen un papel defensivo en las reacciones alérgicas. Al igual que los neutrófilos
tienen capacidad quimiotáctica y fagocítica de bacterias, pero en mucho menor
grado.
Contienen en sus gránulos específicos sustancias que paralizan y degradan las
larvas, ingeridas por neutrófilos y macrófagos.
Los eosinófilos se acumulan en un elevado número en los tejidos con reacciones
alérgicas, donde modulan la respuesta evitando que se exacerbe. Esto es debido a
que contienen histaminasa, una enzima que degrada a la histamina liberada por los
mastocitos y basófilos, últimos responsables de la reacción alérgica en los tejidos.
Aumentan en enfermedades producidas por parásitos, en las alergias y en el asma
(eosinofilia).

 Los monocitos destruyen y eliminan organismos extraños y células que mueren.

 Los linfocitos conforman el sistema inmunitario. Ayudan a producir anticuerpos que
atacan a los microbios invasores y los marcan para que los neutrófilos, monocitos y
macrófagos los destruyan.

El intervalo de vida de los glóbulos blancos es amplio, va de horas hasta años.

LINKS:

http://es.mskcc.org/_onelink_/mskcc/en2es/pdfs/5_mskcc_blood_cells_es.pdf?inline=1

https://www.lls.org/sites/default/files/file_assets/sp_bloodcellschart.pdf

http://www.enfervescente.com/privado/wp-content/uploads/2013/02/Tema-23.-
Gl%C3%B3bulos-blancos-o-leucocitos.pdf
 Proteínas
Funciones de las proteínas del organismo:
• Son parte estructural de las células.
• Participan en la movilidad celular.
• Muchas hormonas son de naturaleza proteica.
• La mayoría de las enzimas son proteínas.
• Son indispensables para la acción que realizan las vitaminas.
• Forman parte de los receptores hormonales.
• Algunas son segundos mensajeros para la acción hormonal.
• Forman complejos con glúcidos y lípidos. Glucoproteínas y Lipoproteínas.
• Participan en la defensa inmunológica. Ej.: inmunoglobulinas y sistema de complemento.
• Participan en la contracción muscular.
• Proteínas asociadas a sistemas buffer.
• Proteínas transportadoras. Ej.: albúmina, hemoglobina y transferrina.
• Proteínas de coagulación.
• Proteínas reguladoras. Ej.: citoquinas
• Proteínas de sostén. Ej.: colágeno.

Proteínas sanguíneas

La sangre es un tejido que circula dentro de un sistema virtualmente cerrado, el de los vasos
sanguíneos. La sangre compuesta por elementos sólidos, eritrocitos, leucocitos y plaquetas,
suspendidos en un medio líquido, el plasma. El plasma consiste en agua, electrolitos,
metabolitos, nutrientes, proteínas y hormonas.

Una vez que la sangre se ha coagulado, la fase líquida remanente se denomina suero, este carece
de factores de la coagulación, que normalmente están presentes en el plasma, pero que ha sido
consumido durante el proceso de coagulación.

El estudio de las proteínas se utiliza para el seguimiento de las enfermedades y no para

diagnóstico o muy rara vez. Por eso es importante tener el valor normal del paciente y ver qué
pasa cuando entra en estado de enfermedad.

En la actualidad se han aislado y caracterizado alrededor de 100 proteínas, sin embargo, las
funciones de una gran parte de ella permanecen aún desconocida.

Las proteínas purificadas difieren en su movilidad electroforética y peso molecular, también son
muy diferentes por su composición química; algunas contienen lípidos (lipoproteínas), otros
metales (transferrina, ceruloplasmina). La mayoría son glicoproteínas, presentando en algunos
casos variaciones genéticas.

Hoy se acepta clasificar a las proteínas plasmáticas de acuerdo con sus funciones:

• Proteínas con función de transporte y asociados a sistemas buffer.

• Proteínas reactantes de fase aguda (se llaman así porque en situaciones de stress, procesos
inflamatorios o traumatismos aumentan su concentración para compensar esos estados).
• Proteínas sintetizadas por el sistema inmunocompetente.
Un gran número de las proteínas conocidas tiene microheterogeneidad, esto es debido en
general a la cantidad variable de ácido siálico y en menor proporción a la sustitución de
aminoácidos en la cadena polipeptídica.

Actualmente se conocen las variables genéticas o polimorfismo genético de muchas proteínas.

Estas se deben a las mutaciones en las cadenas polipeptídicas de las proteínas. Por ejemplo, el
polimorfismo de la haptoglobina, así como las numerosas variables de la Globulina G, también
conocida como proteína unida a vitamina D, la transferrina o el sistema PI de la alfa 1
antitripsina.

El método más común para analizar las proteínas plasmáticas es la electroforesis, (la migración
de proteínas por acción de un campo eléctrico), existen diversos tipos de esta y cada una usa un
medio de soporte diferente. Su uso permite, después de teñir, la resolución de 5 bandas de
proteínas plasmáticas: albúminas, α1, α2, β y γ. Estas últimas 4 son globulinas.

ALBÚMINA

Es la más abundante del plasma, representa el 50 % de las mismas. Transporta numerosas

sustancias (aminoácidos, ácidos grasos, enzimas, drogas, hormonas tiroideas y productos
tóxicos). También es responsable del control del equilibrio de líquidos entre los compartimentos
intravascular y extravascular del organismo, manteniendo la presión coloidosmótica del plasma
(la presión osmótica del plasma es la suma de 2 presiones: la oncótica y la hidrostática que es la
presión del agua).

El incremento de la fracción albúmina en el suero, o hiperalbuminemia, casi siempre se debe a

deshidratación del paciente.

Su disminución, o hipoalbuminemia, se presenta por las mismas razones que la hipoproteinemia.

Cuando la concentración de albúmina es inferior a 2 g/dl, habitualmente se presenta edema. Sin
embargo, se ha descrito un síndrome muy raro, la analbuminemia congénita, en la que los
afectados sólo pueden sintetizar cantidades muy pequeñas de albúmina, detectables sólo
mediante procedimientos muy sensibles y que, paradójicamente, no sufren de edema
importante. También se han descrito otras variantes genéticas de la albúmina, las
aloalbuminemias, con propiedades físicas diferentes de estabilidad, movilidad electroforética y
capacidad para transportar substancias de bajo peso molecular. Entre ellas se encuentran las
bisalbuminemias, en las que emigran dos bandas separadas de albúmina. Ejemplo de esas
anomalías son las albúminas Naskapi y México. La bisalbuminemia no tiene manifestaciones
clínicas. Algunos medicamentos, como la penicilina y cefalotina, pueden causar bisalbuminemias
transitorias.

La cuantificación de haptoglobina en el suero está indicada para el diagnóstico y seguimiento

de la respuesta terapéutica en anemias hemolíticas de diversas etiologías; en hemoglobinuria
paroxística nocturna y en otros casos análogos, como crisis palúdicas.

La haptoglobina, además de ser transportadora de hemoglobina, es un reactante de la fase

aguda. Por ello aumenta sus niveles a consecuencia de infecciones, neoplasias malignas,
traumatismos y otros procesos inflamatorios. El uso de andrógenos también incrementa sus
niveles.

GLOBULINAS ALFA 1
Los componentes más importantes de esta fracción son la antitripsina alfa 1, glicoproteína ácida
alfa 1, fetoproteína alfa y lipoproteína alfa. La primera inhibe proteasas, como la elastasa y
colagenasa, y contribuye aproximadamente con 90% de las proteínas que se encuentran en esa
fracción, por lo que una disminución significativa de esa banda electroforética es casi siempre
debida a su deficiencia, con frecuencia asociada a enfisema pulmonar y cirrosis hepática. Para
ratificar la disminución de antitripsina alfa 1 es importante cuantificarla por nefelometría.

GLOBULINAS ALFA 2

Los componentes mayores de las globulinas alfa 2 son la haptoglobina, la macroglobulina alfa 2
y la ceruloplasmina. La haptoglobina es la proteína transportadora de la hemoglobina, con la
que se combina cuando ésta es liberada a la circulación a consecuencia de hemólisis
intravascular, cumpliendo con ello una importante función de reciclaje, al impedir la pérdida de
hierro por la orina que podrá ser reutilizado en la síntesis de nuevas moléculas de hemoglobina
en la producción de eritrocitos.

La concentración de haptoglobina en el suero disminuye después de hemólisis intravascular y

sus niveles en el suero permiten distinguir la hemólisis intravascular de la extravascular, pues su
consumo ocurre sólo en la primera de ellas.

La cuantificación de haptoglobina en el suero está indicada en el diagnóstico y seguimiento de

la respuesta terapéutica de las anemias hemolíticas de diversas etiologías, hemoglobinuria
paroxística nocturna y en otras circunstancias análogas como en las crisis palúdicas.

La haptoglobina, además de ser transportadora de hemoglobina, es un reactante de la fase

aguda.

Por ello incrementa sus niveles a consecuencia de infecciones, neoplasias malignas,

traumatismos y otros procesos inflamatorios. El uso de andrógenos también incrementa sus
niveles.

La macroglobulina alfa 2 es una de las proteínas más grandes del suero e incrementa sus niveles
en los procesos patológicos que afectan la filtración glomerular, como en el síndrome nefrótico,
donde puede alcanzar cifras sumamente elevadas; de tres a ocho veces los niveles basales.

GLOBULINAS BETA

Cuando se emplean ciertos medios de soporte para efectuar la electroforesis, es frecuente que
la fracción beta se subdivida en dos bandas: la beta 1 y la beta 2. En este grupo de proteínas se
encuentra la transferrina, las lipoproteínas de baja densidad, el complemento, la hemopexina y
la microglobulina beta 2.

La hemoglobina libre se observa en esta región cuando hay hemólisis intravascular. Es

importante tener en cuenta que, como la hemoglobina libre y el fibrinógeno migran en esta zona
electroforética, su presencia puede ocasionar confusión cuando la muestra de suero se hemolisa
y, en el caso del fibrinógeno, cuando el espécimen estudiado es plasma y no suero. En ambos
casos, estas proteínas pueden aparentar bandas monoclonales desorientando la interpretación
del estudio. Por ello, es conveniente vigilar que no se produzca hemólisis in vitro y estudiar
exclusivamente muestras de suero para excluir estas causas potenciales de confusión.

La microglobulina beta 2, componente de cadena ligera de los antígenos del complejo principal
de histocompatibilidad de clase I (HLA-I), se filtra libremente por el glomérulo y 99% de ella se
reabsorbe en los tubos renales.
La proteinuria tubular determina un incremento de la concentración de microglobulina beta 2
en la orina y sus niveles en suero se elevan cuando la población de linfocitos B se incrementa,
particularmente en padecimientos linfoproliferativos malignos como el mieloma múltiple y el
linfoma.

GLOBULINAS GAMA

En esta región de la proteinograma se encuentran la proteína C-reactiva y las inmunoglobulinas

mayores IgG, IgA, IgM, IgD e IgE.

Variaciones de las inmunoglobulinas en suero

INMUNOGLOBULINA A (IgA)

De especial valor: En la deficiencia selectiva de IgA y el diagnóstico de mieloma IgA.

Se incrementa (en relación con otras inmunoglobulinas) en: la cirrosis hepática; infecciones
crónicas; artritis reumatoide con títulos elevados de factor reumatoide; en algunos pacientes
afectados de lupus eritematoso generalizado; en algunos enfermos de sarcoidosis y en el
síndrome de Wiskott-Aldrich.

Disminuye (en forma aislada) en: personas sanas (1 /700); 80% de los pacientes de telangiectasia
hereditaria; disgamaglobulinemia tipo III, en algunos pacientes con malabsorción;
ocasionalmente en: lupus eritematoso generalizado, cirrosis hepática; enfermedad de Still, en
la otitis media recurrente, los mielomas no IgA, la macroglobulinemia de Waldenstrom y la
inmunodeficiencia adquirida.

Disminuye (asociada a la de otras inmunoglobulinas) en: las agamaglobulinemias, tanto en las

adquiridas: primaria y secundarias (Ejem: mieloma múltiple, síndrome nefrótico, enteropatía
con pérdida de proteínas), como en las congénitas tipo I (IgG e IgA disminuidas con aumento de
IgM) y tipo II (ausencia de IgA e IgM con niveles normales de IgG), así como en las que se
observan en la infancia y niñez temprana.

INMUNOGLOBULINA D (IgD)

De especial valor: diagnóstico de mieloma IgD.

Se incrementa en: forma moderada, en las infecciones crónicas y las enfermedades

autoinmunes.

Disminuye en: las inmunodeficiencias hereditarias y adquiridas; en los mielomas no IgD y en las
que se observan en la infancia y niñez temprana.

INMUNOGLOBULINA E (IgE)

De especial valor: En el diagnóstico de padecimientos alérgicos, cuando se sospeche parasitosis

y en el diagnóstico de mieloma IgD; los valores normales de IgE excluyen el diagnóstico de
aspergilosis broncopulmonar.

Se incrementa en: los padecimientos atópicos como: a) el asma exógena (60% de los pacientes);
b) la fiebre del heno (30% de los pacientes); c) el eczema atópico. Este último influido por el tipo
de alergeno, duración del estímulo, presencia de síntomas y de tratamiento hiposensibilizante.
También se observa en enfermedades parasitarias ascariasis, larvas migratorias, uncinariasis,
esquistosomiasis e infestación por Echinococcus.
Normal o baja en: asma.

Disminuye en: inmunodeficiencias hereditarias y adquiridas; ataxia-telangiectasia y mielomas

no IgE.

INMUNOGLOBULINA G (IgG)

De especial valor: en el diagnóstico del mieloma IgG y las inmunodeficiencias hereditarias y

adquiridas de IgG.

Se incrementa en: la sarcoidosis, las hepatopatías crónicas (Ejem: cirrosis), los padecimientos
autoinmunes, las enfermedades parasitarias y las infecciones crónicas.

Disminuye en: los síndromes de pérdida de proteínas, en el embarazo, los mielomas no IgG y la
macroglobulinemia de Waldenstrom.

INMUNOGLOBULINA M (IgM)

De especial valor: en el diagnóstico de las inmunodeficiencias hereditarias y adquiridas de IgM

y de la macroglobulinemia de Waldenstrom. Se incrementa en: las hepatopatías e infecciones
crónicas.

Disminuye en: los síndromes de pérdida de proteínas; los mielomas no IgM y en las
inmunodeficiencias que se observan en la infancia y niñez temprana.

LINKS:
http://media.axon.es/pdf/80043.pdf

https://www.uaz.edu.mx/histo/Biologia/FaiUnneAr/Pdf/proteinas.pdf