Falta

1. Mencione el nombre de la ribozima que interviene en la elongación de la síntesis proteica y

diga en que parte se encuentra esta ribozima
Se llama pepetidil transferasa y se encuentra en el sitio A y sitio P del ribosoma.

2. Responda o complete la frase puntualmente

Diga cuál es la función de los intrones ……………………………..…..……….y cuál la de los exones
…………………………….……………………..
3. Defina la funcion de una ribozima y de un ejemplo.
Una ribozima se encarga de la formación de enlaces peptídicos entre aminoácidos
adyacentes. Por ejemplo: peptidil-tranferasa

4. Mencione el nombre de la ribozima que interviene en la elongación de la síntesis proteica y

diga en que parte se encuentra esta ribozima

5. Explique la terminación de la síntesis proteica

Durante la terminación de la síntesis proteica participan dos factores de terminación: eRF1 y eRF3,
el eRF3 es una proteína de unión al GTP y el eRF1 se une al sitio A del ribosoma y reconoce
directamente el codón de terminación. La unión del eRF3-GTP actúa con el eRF1 promoviendo la
escisión del peptidil-tRNA, liberando la cadena proteica.

El código genético es un código de ……………………llamado …………………….que se lee en el………………..

6. hipótesis de balanceo
A. El reconocimiento mas amplio dónde un anticodón se une a más de un codón, debido a un tipo
de apareamientos de bases ………………………………………….(que tipo de apareamientos puede ser)

7. ¿Cómo se une el aminoácido al RNA de transferencia?

A. La fijación del aminoácido adecuado al tRNA, es catalizado por aminoacil-tRNA sintetasa
específica ó inespecífica de cada aminoácido…………………….
B. Esta reacción requiere………………………………………..(helado, combustible, chocolate, dinero?), el
aminoácido se une al tRNA mediante un enlace (de que tipo?)……………………………………………llamado
……………………
8. Síntesis proteica: Inicio
A. Tanto los procariontes como los eucariontes poseen dos metioninas diferentes que son
tRNAi Met, tRNAMet
B. Solo una de las dos metioninas la: tRNAi Met iniciar la síntesis de una cadena polipeptídica
C. Las subunidades ribosómicas mayor y menor se unen a dos factores de iniciación: eIF3 y
elF6
D. Luego el complejo de preiniciación se forma cuando la subunidad 40 se une a el factor
eIF1A y un complejo formado por Met-tRNAiMet ,eIF2 y GTP.
 E. el complejo ternario formado por Met-tRNAiMet, eIF2 y GTP.
F. Se forma el complejo de Iniciación cuando el factor se une al mRNA
rastreando…………………………(que parte del RNA?) , además ese factor tiene una actividad
helicasa del eIF4A
G. El rastreo se detiene cuando el anticodón reconoce el codón de inicio y este
reconocimiento implica la hidrólisis del GTP.
H. Una secuencia importantísima ayuda al reconocimiento del inicio es la secuencia de
Kosak que aumenta la eficiencia de iniciación de la traducción
I. Finalmente se une al complejo de iniciación la subunidad ribosómica menor con el Met-
tRNAiMet con el factor eIF5 y este complejo es irreversible, no se disocia hasta que termine la
traducción.

9. Síntesis proteica: Elongación

A. Los dos pasos claves en la elongación son la entrada de aminoacil tRNA .y la formación de un
enlace peptídico y el movimiento del ribosoma llamado translocación.
B. El complejo de elongación es un complejo ternario que se une al sitio A, porque el sitio A está
formado por una tRNA aminoacilado.
C. Este complejo se hidroliza el GTP en que condiciones se hidroliza cuando el anticodon del
aminoacil tRNA forma los pares de bases correctos con el segundo codón del mRNA.
D. El segundo paso clave que ya mencionaste en A. se forma con ayuda de una ribozima llamada
pepetidil-transferasa
E. Luego entra otro factor de elongación EF2 que es el que ayuda a la translocación Finalmente
que pasa con el tRNA que tenía la metionina? Se desplaza hacia un sitio E.

Plegamiento, modificación y Degradación de proteínas

Señale en cada una de las respuestas si son verdaderas o falsas.

10. La ubiquitinación sigue varios pasos, estos son:

A. Activación de la enzima activadora de ubiquitina (E1) por adición de una molécula de
ubiquitina, no requiere ATP.
B. Activación de la enzima activadora de ubiquitina (E1) por adición de una molécula de
ubiquitina, requiere ATP.
C. Transferencia de la molécula de ubiquitina a un residuo en la enzima combinadora de
ubiquitina (E2), requiere ATP.
C. Transferencia de la molécula de ubiquitina a un residuo en la enzima combinadora de
ubiquitina (E2) no requiere ATP.
D. Formación de un enlace peptídico entre la molécula de ubiquitina unida a la E2 (que es
una ligasa) y la proteína diana que queda así marcada por la ubiquitina.
E. Formación de un enlace peptídico entre la molécula de ubiquitina unida a la E2 y un
residuo lisina en la proteína diana, realizado por una ligasa (requiere ATP).
F. Formación de un enlace peptídico entre la molécula de ubiquitina unida a la E3 en la
proteína diana, realizado por una ligasa (requiere ATP).
 11. La acumulación subsecuente de fragmentos proteolíticos contribuye a ciertas
enfermedades degenerativas caracterizada por la presencia de:
A. placas proteicas solubles
B. proteínas resistentes a proteasas
C. placas proteicas insolubles que se acumulan en distintos órganos.
D. placas proteicas inestables que se acumulan en diferentes órganos.
E. placas proteicas con plegamientos erróneos.
F. proteínas con conformación alfa.

12. Las proteínas que están en urea 8M,

A. están completamente desplegadas,
B. se repliegan parcialmente si se elimina la urea mediante diálisis.
C. se repliegan o renaturalizan completamente si se elimina la urea mediante diálisis.
D. están parcialmente desplegadas,
E. no se repliegan o renaturalizan instantáneamente si se elimina la urea mediante diálisis.

13. Las chaperonas moleculares:

A. se unen y estabilizan a proteínas desplegadas,
B. evitan que las proteínas se agrupen y sean degradadas.
C. se unen y estabilizan a proteínas parcialmente desplegadas
D. ayudan a que las proteínas se agrupen y así evitan ser degradadas.
E. ayudan a que las proteínas cambien de conformación de beta pasen a alfa.

14. Casi toda proteína es modificada químicamente luego de su síntesis en un ribosoma

A. Estas modificaciones pueden alterar la actividad de la proteína.
B. Estas modificaciones pueden alterar la localización de la proteína.
C. Estas modificaciones pueden alterar la vida media de la proteína.
D. Estas modificaciones únicamente alargan la vida media de la proteína.
E. Únicamente A y B son correctas.

15. Complete la frase puntualmente

- Para el proceso de traducción se requiere un RNA de transferencia.
- Cada RNAt actúa como decodificador porque se une a un aminoácido por una unión (nombre el
tipo específico de unión)….……………….

16. Complete la frase puntualmente

EL operón
A. Está formado por grupo de …………………………que operan como una unidad a partir de un único
……………….………………..

17. Complete la frase puntualmente

pre-mRNA
A. El mRNA eucarionte funcional producido por el procesamiento de RNA retiene regiones
características (no codificantes) en sus extremos 5’ y 3’ que se denominan (coloque el nombre en
inglés y su significado en español) unstranslated regions UTR (regiones no traducidas 5´ a 3´.

18. Complete las frases

A. Las hebras del DNA pueden separarse por un procesos llamado desnaturalización

19. Síntesis proteica: Inicio

A. Diga si la siguiente frase es verdadera o falsa

Un complejo de preiniciación se forma cuando al complejo formado por la subunidad 40S y el eIF3,
se le une el eIF5 y GTP. (F) se une al eIF2 y GTP

20. Complete las frases puntualmente

1. En el caso de la iniciación se requieren proteínas específicas que ayudan a este proceso,

Nombre todas las proteínas que intervienen en la iniciación:
……………………………………..................................................................
2. Los eucariontes poseen dos metioninas diferentes que son:
…………………………………………………………….
3. Una secuencia importantísima ayuda al reconocimiento del inicio de la síntesis proteica, es la
secuencia de………………………………………que aumenta la eficiencia de iniciación de la traducción.
4. En el último paso de la iniciación se une …………………………
al complejo de iniciación, con el factor……………y este complejo que se forma es irreversible, es
decir, no se disocia hasta que termine la traducción.

21. Síntesis proteica: terminación

A. Nombre los dos factores que intervienen en la terminación de la síntesis proteica y explique las
características de cada uno de ellos eRF1 y eRF3, el eRF1 actúa uniéndose al sitio A del ribosoma
reconociendo el codón de terminación y el eRF3 es una proteína de unión al GTP, formando el
complejo eRF3-GTP que participa con el eRF1 en la escisión del peptidil-tRNA liberando la
cadena proteica completa.

22. Procesamiento del pre-mRNA

Complete las siguientes frases puntualmente
A. En el extremo 3’ del mRNA se agrega la cola de poliA. Los residuos A se añaden a un hidroxilo 3
‘ . Para ello hay secuencia una secuencia de reconocimiento que se encuentra a 10-35 nucleótidos
en dirección 5’ de la cola de Poli(A). Esa secuencia es ……………………………………………………..Si esta
secuencia es mutada que sucede con el
mRNA?...............................................................................................
B. Diga que es un cDNA y a partir de que ácido nucleico se forma, Es una secuencia
complementaria al ARN mensajero, que es a partir del cual se formo.
C. Cuál es la enzima que interviene en la formación de cDNA retrotranscriptasa.
A. Ocho diferentes snRNP interactúan a través del apareamiento de bases entre sí y con el pre-
mRNA para formar el empalmosoma.
 23. Complete las siguientes frases
B. El gran complejo (empalmosoma) cataliza dos reacciones de ……………………………..
juntando exones y elimina el intrón como una estructura en forma ………………………
C. Diga que sucede con el intrón antes de que se degrade y qué enzima interviene en este
proceso: ………………………………..

24. Síntesis proteica: Inicio

A. Complete las frases

 Un complejo de preiniciación està formado por:
 Un complejo de iniciación está formado por el complejo de preiniciación mas:
 Diga cual es la secuencia de Kosak y para qué sirve:
 Explique cuál es el ultimo paso de la iniciación y diga cuál es su importancia

25. Explique la terminación de la síntesis proteica

En la terminación se encuentran dos tipos de factores de terminación el eRF1 y eRF3, el eRF1
actúa uniéndose al sitio A y reconoce directamente el codón de terminación mientras que el
eRF3 es una proteína de unión al GTP y se une formando el complejo eRF3-GTP que actúa con
el eRF1 logrando la escisión del peptidil-tRNA y liberando la cadena proteica completa, una vez
liberada esta se pliega en su conformación tridimensional.

26. Procesamiento del pre-mRNA

D. Explique detalladamente como se forma un empalmosoma y para que sirve
…………………………………………………………………………………………………..

27. Diga si la siguiente frase es verdadera o falsa

Un complejo de preiniciación se forma cuando al complejo formado por la subunidad 40S y el eIF3,
se le une el eIF5 y GTP. (F) se une al eIF2 y GTP.

28. Complete las frases puntualmente

- Una secuencia importantísima ayuda al reconocimiento del codón de inicio es la secuencia

de………………………………………que aumenta la eficiencia de reconocimiento (del AUG), y así
la iniciación de la traducción.
- Por último paso se une la subunidad mayor al complejo de iniciación, con el factor eIF5 y
este complejo es irreversible, no se disocia hasta que termine la traducción.

29. Síntesis proteica: Elongación

A. El segundo paso clave que se refiere al movimiento del ribosoma la elongación se forma con
ayuda de una ribozima llamada pepetidil- tranferasa y requiere de un rRNA mayor.
 30. Síntesis proteica (después de la terminación de la síntesis)
A. Mencione como se puede incrementar la velocidad de la traducción de proteínas en las células y
cuáles son los factores que intervienen en este proceso

31. Procesamiento del pre-mRNA

A. Después de que las moléculas nacientes de pre-mRNA producidas por la RNA polimerasa
alcanzan una longitud (de 25-30 nucleótidos) en el extremo 5’ se añade la molécula
llamada 7-metilguanilato (que forma el casquete 5’).
B. Los transcritos de RNA nacientes de los genes codificantes de proteínas (pre-mRNAs) no
existen como moléculas de RNA libres sino que se asocian a (nombre general de las
moléculas)………………………………………………………..denominadas (específicamente)
…………………………………………………………………Esta asociación evita que forme estructuras
secundarias y están organizadas de modo que puedan ser accesibles a la interacción con
otras moléculas.
C. Mencione cuáles son las dos proteínas importantes que estimulan y agregan los residuos
adenílicos en el extremo 3’ endonucleasa y la poli(A) polimerasa.
D. Diga que es un cDNA y a partir de que ácido nucleico se
forma………………………………………………………………………………………………………….
E. Cuál es la enzima que interviene en la formación de
cDNA……………………………………………………

Procesamiento del pre-mRNA

B. En el extremo 3’ del mRNA se agrega la cola de poliA. Para que ello suceda debe haber
un corte en el pre-mRNA, ¿Quién realiza este corte? Endonucleasa. Además hay dos
señales de reconocimiento cercanos al sitio de corte, una es una secuencia AAUAAA hacia
el extremo 5’ del corte y la otra señal es rica en ……………….. y está hacia el lado 3’.
C. De acuerdo con el modelo de corte y empalme del pre-mRNA se piensa que una serie
de moléculas intervienen formando un gran complejo (empalmosoma ) en el que
intervienen pequeñas moléculas llamadas ………………………………….(nombres las dos
abreviaturas de las moléculas y también sus nombres completos).

32. Durante la iniciación de la síntesis proteica se gastan (cuántos)…………….GTP

33. Síntesis proteica: Elongación

C. Como en el caso de la iniciación, durante la elongación se requiere un tipo de proteínas
especiales, denominadas factores de elongación (EF)

34. Síntesis proteica terminación

A. Hay dos factores que intervienen en la terminación de la síntesis proteica, pero el segundo
factor es una proteína de unión a GTP Este factor sirve para la liberación del a cadena proteica.
35. Las chaperonas moleculares
A. se unen y estabilizan a proteínas desplegadas, evitando así que las proteínas se agrupen y sean
degradadas.
B. se unen y desestabilizan a proteínas desplegadas, evitando así que las proteínas se agrupen y
sean degradadas.
C. se unen y estabilizan a proteínas plegadas, evitando así que las proteínas se agrupen y sean
degradadas.

36. Cuando las chaperonas se encuentran unidas al ATP, las proteínas Hsp70
A. asumen una forma cerrada en la que el bolsillo hidrófobo expuesto se une a regiones
hidrófobas expuestas de la proteína diana desplegada.
B. asumen una forma abierta en la que el bolsillo hidrófobo expuesto se une a regiones
hidrófobas expuestas de la proteína diana desplegada.
D. asumen una forma semicerrada en la que el bolsillo hidrófobo expuesto se une a
regiones hidrófobas expuestas de la proteína diana desplegada.

37. En las bacterias, un polipéptido parcialmente plegado se inserta en la cavidad GroEl, donde
se une a la pared interna y se pliega en su conformación nativa
A. Es un paso dependiente de ATP, GroEl no sufre un cambio conformacional y libera la proteína
plegada. Es un proceso asistido por una cochaperonina.
B. Es un paso dependiente de ATP, GroEl sufre un cambio conformacional y libera la proteína
plegada. Es un proceso asistido por una chaperona.
C Es un paso dependiente de ATP, GroEl sufre un cambio conformacional y libera la proteína
plegada. Es un proceso asistido por una cochaperonina.

38. Casi toda proteína es modificada químicamente luego de su síntesis en un ribosoma

A. Estas modificaciones pueden alterar la actividad de la proteína.
B. Estas modificaciones pueden alterar la localización de la proteína.
C. Estas modificaciones pueden alterar la vida media de la proteína.
D. A, B y C son correctas.
E. Sólo A y B son correctas.

39. EL operón
A. La transcripción de un operón produce una hebra continua de…………………..que cuando se
sinteticen originará una serie relacionada de ………………………………….(qué produce finalmente)

40. pre-mRNA
B. En eucariontes la presencia de múltiples intrones permite el corte y empalme alternativo de
exones produciendo diferentes formas de un proteína denominadas isoformas.

41. en la traducción
La secuencia de codones que transcurre desde un codón de inicio específico hasta un codón de
terminación se denomina en español…………………………………. y en
inglés………………………………………………………..

42. hipótesis de balanceo

B. Explique cuál es la posición de balanceo (se da entre qué bases?, la primera, la segunda con la
cual del?) …………………………………………………………………………………………………………………………….

43. Síntesis proteica

Explique detalladamente como se puede aumentar la velocidad de la síntesis proteica y qué
factores intervienen en este proceso: Dos fenómenos incrementan la velocidad de la síntesis
proteica: la traducción simultánea de una molécula única de mRNA por múltiples ribosomas
y el reciclaje rápido de las subunidades ribosómicas después que se separan del extremo 3´
del mRNA. Un factor que interviene es el eIF4.

44. Complete la frase puntualmente

Las hebras de DNA complementarias pueden volver a unirse por un proceso denominado
………………………

45. Escoja la opción verdadera

a) Las proteínas SR que se unen dentro de los intrones a las secuencias de los mismos
son importantes para definir los exones en los pre-mRNA largos de los organismos
superiores.
b) Las proteínas SR que se unen dentro de los exones a las secuencias de los exones son
críticas para definir los exones en los RNA maduros de organismos procariotas.
c) Las proteínas SR que se unen dentro de los exones a las secuencias de los exones son
críticas para definir los exones en los pre-mRNA de los organismos superiores.

Plegamiento, modificación y Degradación de Proteínas

Señale todas las respuestas Correctas

46. La acetilación es la modificación química más común que afecta al 80% de todas las
proteínas. Esta modificación puede desempeñar un papel importante:
A. en el control de la actividad de las proteínas dentro de las células, dado que las
proteínas acetiladas son degradadas rápidamente por las proteasas intracelulares.
B. en el control de la vida media de las proteínas dentro de las células, dado que las
proteínas no acetiladas son degradadas rápidamente por las proteasas intracelulares.
 C. en la localización de las proteínas dentro de las células, dado que las proteínas
acetiladas son desviadas a otros organelos.

47. Las proteasas digestivas que descomponen las proteínas ingeridas son de varios tipos:
A. endoproteasas, que atacan enlaces peptídicos externos dentro de una cadena polipeptídica
B. exopeptidasas, que eliminan secuencialmente los residuos N-terminal o C-terminal de una
proteína.
C. endoproteasas, que atacan enlaces peptídicos específicos dentro de una cadena polipeptídica.
Las exopeptidasas, que eliminan secuencialmente los residuos N internos o C-terminal de una
proteína.
D. exopeptidasas, que eliminan los residuos internos.
E. peptidasas que parten oligopéptidos convirtiéndolos en di-tripéptidos.
F. peptidasas que parten oligopéptidos convirtiéndolos en aminoácidos sueltos.

48. Algunas de las enfermedades neurodegenerativas son el Alzheimer y el Parkinson en los

seres humanos y la encelopatía espongiforme en otros animales. Se distinguen por:
A. la formación de gránulos esponjosos en un cerebro en deterioro.
B. la formación de placas de cúmulos filamentosos en un cerebro en deterioro.
C. La formación de los gránulos esponjosos derivan de abundantes proteínas deformes
como la proteína amiloide
D. los filamentos amiloides derivan de proteínas naturales como la proteína prión, la
proteína tau
E. las proteínas normales contienen hélices alfa y cuando se alteran por causas
desconocidas se pliegan en estructuras beta que son muy estables.
F. la proteína normal prión cuando posee un plegamiento alternativo cambia a
estructuras de tipo alfa, que se polimerizan en fragmentos muy estables
G. Las proteínas de estas enfermedades se replican en estructuras gamma, que se
polimerizan en fragmentos muy estables.

49. La secuencia primaria de una proteína contiene:

A. la información para dirigir parcialmente el plegamiento correcto y necesita de otros
catalizadores para terminar el plegamiento correcto.
B. suficiente información para dirigir el plegamiento correcto.
C. la información para dirigir parcialmente el plegamiento pero necesita de chaperonas
para poder realizar el plegamiento total.
D. la información que necesita pero su plegamiento es lento.

50. En las bacterias, un polipéptido parcialmente plegado se inserta en la cavidad GroEl, donde
se une a la pared interna y se pliega en su conformación nativa. Es un
A.. paso dependiente de ATP,
 B. proceso en el que GroEl no sufre un cambio conformacional y libera la proteína plegada.
C. proceso asistido por una cochaperonina.
D. paso independiente de ATP,
E. proceso en el que GroEl sufre un cambio conformacional y libera a la proteína plegada.
F. proceso asistido por una chaperona.
G. proceso que no necesita de una cochaperonina

51. Complete la frase puntualmente

Para el proceso de traducción se requiere un RNA de transferencia.
A. Cada RNAt actúa como decodificador porque se une a un aminoácido por una unión …………….y
actúa como un adaptador porque reconoce el…………..del mRNA, y para ello el RNAt lleva
un…………… que le permite unirse al mRNA.
B. Los ribosomas están formados por dos subunidades, las cuales están constituidas por (qué
moléculas): rRNA pequeño y un rRNA grande.

52. Responda o complete la frase puntualmente

A. Cuando se termina la transcripción del mRNA este se modifica en el extremo 3´ con una ..