Efecto del tratamiento tecnológico en

las proteínas
Ms. Gabriela Barraza J.

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 Por qué procesamos alimentos?

• Preservación
• Mejorar la calidad alimenticia
• Brindar un producto conveniente al consumidor
• El producto procesado:
– satisfactorio
– nutritivo
– económico
– seguro
– conveniente

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 Tratamiento a altas temperaturas
• Las alteraciones térmicas son variadas y dependen de la susceptibilidad
de los diferentes aminoácidos.

• Principales cambios: valor de la relación de eficiencia proteica (PER)

INTENSIDAD DEL
TRATAMIENTO TERMICO Las principales reacciones que
ocurren en los lados A y C son:
LADO A LADO C
PER

 Desulfuración
 Desnaturalización de la proteína
 Oxidación
 Exposición de los aminoá-cidos
A B C  Ciclización
escondidos
 Maillard
 Aumento de la disponibilidad de
 Deshidratación
aminoácidos
 Enlaces entrecruzados
 Destrucción de inhibidores de
 Desaminación
tripsina y quimiotripsina
El PER se incrementa hasta  Formación de lisinoalanina
 Inactivación de enzimas y
 Racemización.
alcanzar un máximo(A), en compuestos indeseables.
donde permanece por un tiempo
(B) y posteriormente
se reduce (C).
Modificaciones químicas de las
proteínas

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 Procesamiento térmico

• Cocción
• Escaldado
• Pasteurización
• Esterilización
• Efectos
– Mejora digestibilidad
– Mejora la palatibilidad
– Inactivacion de enzimas: lipasas, polifenoloxidasa, peroxidasa,
– Inactivación MO patógenos: toxinas
– Inactivación de inhibidores de tripsina y quimotripsina, lectinas
(glicoproteínas),

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 Pirolisis
• Tratamientos térmicos (TT) drásticos:
• Asado de carnes y pescados a la parrilla o al fuego directo y el
horneado
• T >200 ºC
– Daño en la superficie de los alimento
– AA sufren pirólisis convirtiéndose en mutágenos de acuerdo a la prueba
de Ames.
– Tóxicos:
– Carbolinas producidas a partir de Trp y Glu
– Imidoaazarenos por condensación de creatinina, azúcares y
aminoácidos a temperaturas entre 190 y 200°C.

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 Racemización y formación de
aminoácidos modificados
• Más frecuente en las proteínas que en AA
• Formación de AA raros:
– Ornitina
– Dehidroalanina (DHA).

• Tratamientos alcalinos (texturizados de proteína vegetal)

+ TT, destrucción de Arg, Ser, Thr y Lys.

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 Racemización

• Disminución del valor nutricional.

• Formación de D-aminoácidos (no son reconocidos por

las enzimas digestivas, se absorben en menor
proporción en la mucosa intestinal y no se pueden
utilizar en los procesos fisiológicos).

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 Entrecruzamiento

• Interacciones proteína-proteína causadas por

modificaciones químicas o por TT.
• En las proteínas con puentes S-S y otros tipos de
enlaces.
• Proteínas resistentes a la proteólisis
– Colágeno
– Keratina
– Elastina
• Formación de isopeptidos:
– Lisinoalanina

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10
 Reacciones de las proteínas con
agentes oxidantes
• Aplicación de agentes oxidantes (inhibición crecimiento
microbiano):
– Peróxido de hidrógeno
– Hipoclorito de Na.

• AA oxidados
– Sulfóxido de Met
– Met-sulfona
– Ácido homocisteico
– Cys-sulfénico, Cys-sulfínico y Cys-sulfónico o ácido cisteico.
– Cistina mono o disulfóxido
– Cistina disulfona
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 Reacciones con nitritos
• Reación entre proteinas y nitritos y aminas secundarias y en un
menor grado aminas primarias y terciarias:
– N-nitrosaminas, cancerígenos más importantes.

• AA libres son aminas primarias y pueden reaccionar con nitritos en

procesos de alimentos a pHs ácidos y con TT.
• Producción de embutidos indispensable adición de nitritos:
– Evitar el crecimiento de C. botulinum (toxina)
– Color rosado en las carnes curadas y embutidos.
– Se minimizar la producción de la N-nitrosaminas:
• Adición de ascórbico y eritóbico para controlar la reacción

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 Reacciones carbonil amino: reacción de
Maillard (pardeamiento no enzimático)
• Reacción de Maillard
– grupos carbonil de azúcares reductores
– grupo de aminoácidos libres.

• Puede ocurrir a temperatura ambiente o menores.

• Temperaturas elevadas tienen marcado efecto en su

activación
• Fig. 1

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14
 Reacciones carbonil amino: reacción de
Maillard (pardeamiento no enzimático)
• Efectos beneficos de las rxns Maillard
– mejoramiento del sabor y color.

• Efectos perjudiciales
– reducción de la calidad nutricional de las proteínas a partir de
• Pérdida de aminoácidos como lisina o disminución de su
biodisponibilidad
• Reducción de la digestibilidad de proteínas
• Formación de compuestos inhibitorios del crecimiento
• Formación de compuestos tóxicos o mutagénicos

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Productos Maillard inhibidores del
Crecimiento
solo de interes académico?

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 Reacciones con sulfitos

• Adición de sulfito:
– Previene el oscurecimiento de Maillard el
oscurecimiento enzimático y logra reducir puentes
disulfuro para producir la versión sulfonatada de Cys
involucrada en el S-S.

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 Formación de acrilamida en altas
temperaturas
• Acrilamida:
– Neurotóxico, teratógeno y mutágeno.

– En productos ricos en carbohidratos: papas a la francesa, papas fritas,

botanas, pan, pan tostado.

– Resultado de procesos térmicos realizados a altas temperaturas.

– Asparagina, AA involucrado a través de reacciones de Maillard para

formar un compuesto de Amadori que reacciona fácilmente con los
extremos reductores de los almidones presentes hasta formar
acrilamida.

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Niveles medios de exposición: < 1 mg/kg de peso /día en adultos
(con valores que van de 0.28 a 0.71 mg/kg de peso/día), cerca de 1.5 veces más
para el caso de niños y adolescentes.

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 Pérdida de aminoácidos por
fraccionamiento
• Aislados proteínicos
• Importantes productos en la industria alimentaria
• Obtención
– Tratamientos alcalinos que solubilizan una buena porción de las
proteínas vegetales
– Evaporación, ultrafiltración, precipitación isoeléctrica para
concentrarlas
– Producto con más del 90% de proteína
• Fuentes:
– soya (Glycine max)
– chícharo (Pisum sativum)
– ajonjolí (Sesamum indicum).
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 Pérdida de aminoácidos por
fraccionamiento
• Origina:
– Mejora propiedades funcionales (capacidad de emulsificación y
de espumado)
– Proteínas pueden estar más desplegadas, lo que facilita
grandemente su buena funcionalidad en interfases.
• Pero:
– Se pierden AA indispensables, por lo que no siempre pueden
utilizarse como ingredientes, en grandes cantidades como
fuente de proteínas.
– Mayoría de las veces se utilizan como aditivos porque son sus
propiedades funcionales las más atractivas, y no las nutricias.
– No se descarta formación potencial de sustancias tóxicas

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Desnaturalización de proteínas

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 Desnaturalización por calor
• Aplicación de calor es uno de los agentes
desnaturalizantes que se utilizan con mayor
frecuencia en alimentos
– Facilita la digestión de las proteínas
– Se desnaturaliza inhibidores de proteasas (proteínas
de leguminosas)
– Afecta estabilidad de interacciones no-covalentes de
la estructura tridimensional de las proteínas
– Afecta las propiedades funcionales del alimento.

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 Estabilida térmica
• Cantidad de agua asociada a la proteína depende de :
– Sales inorgánicas
– Fuerza iónica
– pH
– tipo de solvente
• Moléculas de tropocolágeno Td=37°C
• Fibras de colágeno Td=60°C

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 Desnaturalización por frío
• Resultado de la congelación de los tejidos.

• Formación de hielo causa aumento de concentración del sistema líquido

alrededor de las zonas de hielo puro.

• En esta zona líquida se concentran todos los solutos que rodean

normalmente a la proteína, incluyendo sales y posibles inhibidores o
inactivadores de las proteínas.

• Crecimiento de los cristales de hielo causan daño físico a los tejidos y se

fuga el contenido celular donde generalmente se hallan proteasas que
dañan a otras proteínas celulares.

• Este proceso no es ya una desnaturalización en el sentido estricto pues ya

se involucra la hidrólisis de enlaces peptídicos.
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 Desnaturalización por cambios de pH

• Modificaciones importantes en conformación de las

proteínas por cambios en la ionización de las cadenas
laterales cargadas afectando número de los puentes
salinos que estabilizan la estructura nativa.

• Desnaturalización alcalina implica la neutralización de la

carga positiva de cadenas laterales de Lys, His y Arg.

• Desnaturalización ácida implica la protonación de cargas

de Asp, Glu; ambos casos impiden la formación de una
interacción electrostática.
26
 Desnaturalización por cambios de pH
• Obtención de aislados proteínicos vegetales:
– Tratamiento alcalino se aplica con mayor frecuencia.

– Se utiliza para elevar la concentración de proteína y requiere de una

solubilización alcalina a valores de pH cercanos a 10.96.

– Proceso modifica las estructuras originales de las proteínas para

aumentar su potencial tecnológico y mejorar sus propiedades
funcionales, aunque es frecuente encontrar en estas condiciones una
porción de las moléculas que han sufrido hidrólisis.

27
28
 Efecto de la adición de sales en la
solubilidad de las proteínas
• La conformación tridimensional de las proteínas y su estabilidad se
ve influida no sólo por la concentración, sino por la clase de iones
presentes.

• Los aniones los que tienen una mayor influencia que los cationes.

• Ejemplo: precipitación selectiva de proteínas, muy utilizada como

proceso de separación de distintas proteínas y enzimas, con
cantidades crecientes de sulfato de amonio.

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 Desnaturalización mecánica
• Proteínas, son fuertemente afectadas por las fuerzas cortantes o por la
agitación.

• Bombeado de solución proteínica a través de tuberías: al elevar el flujo se

desdoblan las estructuras oligoméricas y se rompen algunos enlaces,
puede acarrear desnaturalización.

• Agitación y mezclado, no necesariamente implica esfuerzos cortantes, pero

sí formación de interfases líquido–aire en procesos como el espumado
cuando la proteína se desdobla y se adsorbe, por lo que estabiliza las
burbujas de aire formadas (antiespumantes).

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 Proteólisis

• Fragmentación del esqueleto polipeptídico,

rompimiento irreversible de enlaces covalentes
de la proteína.
– TT

– Degradación proteolítica por la acción de proteasas

que se encuentren como impurezas en los tejidos o
en las preparaciones enzimáticas.
•

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 Reacciones enzimáticas

• Enzimas pueden ser activadas exponiendo al alimento a

temperaturas cerca a las temperatura fisiológicas.

• Las enzimas pueden destruirse al elevar la temperatura

hasta el punto de su desnaturalización irreversible.

• Otros factores: pH, concentraciones de iones e

inhibidores

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 Reacciones enzimáticas

• En los músculos hay enzimas proteolíticas que

favorecen la suavidad de las carnes.

• Se pueden activar exponiendo a las carcasas a

altas temperaturas despues del período post-
morterm.

• Durante la cocción se desnaturalizan estas

enzimas

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 Efecto del tratamiento térmico en
proteínas de fuentes específicas
• Carne: res, pescado, pollo
– Desnaturalización de miosina (proteina primaria del
músculo) y proteínas sarcoplasmáticas ocurre entre
40-70 °C.

– Con la desnaturalización hay un endurecimiento de

los tejidos y liberación de jugos.

– El endurecimiento entre 65-75 °C puede ser debido a

la pérdida de jugos y entrecruzamiento de las
proteínas microfibrillas coaguladas
34
Fibra muscular

35
Endurecimiento de la carne

a 80C degradación de
entrecruzamientos

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 Efecto del tratamiento térmico en
proteínas de fuentes específicas
• Proteínas de huevo
– Funcionalidad de la clara y yema; cakes, merengues,
souffles, etc.

– Desnaturalización y coagulación a temperaturas

específicas y la formación de una matríz estable al
coagular.

– La mayoría de las proteínas del huevo coagulan 60-

75 °C, pero se ve afectada por el pH y la
concentración de sal.
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 Efecto del tratamiento térmico en
proteínas de fuentes específicas
– Sulfuro de hidrógeno H2S se produce de grupos -SH y -S-S-
aparece cuando los productos de huevo exceden 60 °C

– El color verde en la superficie de la yema de un huevo duro es el

resultado de la liberación de H2S de la albumina y su interacción
con el fierro de la yema.

– Esta coloración se controla controlando la temperatura de

calentamiento y de enfriamiento

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 Efecto del tratamiento térmico en
proteínas de fuentes específicas
• Frutas y vegetales
• Enzimas
– Fenolasas: oscurecimiento enzimático
– Peroxidasa: reducción en valor nutritivo, color, sabor
– Resistencia térmica: Peroxidasas > Fenolasas

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 Efecto del tratamiento térmico en
proteínas de fuentes específicas
• Granos de Cereales
– Formación de masas:
• interacciones tiol y disulfuro
• Enzimas: amilasas
• Enzimas: levaduras

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 Efecto del tratamiento térmico en
proteínas de fuentes específicas
– Durante el horneado
• Enzimas de levaduras aumenta hasta los 54 °C
• Alrededor de 65 °C, los gránulos de almidón comienzan a
gelatinizar, acción de amilasas
• Amilasas son inactivadas a 75 °C, y el gluten comienza a
desnaturalizarse y coagular.
• Coagulacion continua hasta 95-100 °C
• La temperatura en la superficie alcanza 150-160 °C y hay
rxns de color y sabor de la corteza, Maillard

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