IVERSIDAD NACIONAL DE SAN CRISTÓBAL DE HUAMANGA

Facultad de ingeniería química y metalurgia

Escuela formación profesional de ingeniería agroindustrial

informe n° 06
Tema: estudio de la accion de las
enzimas
Docente: CARLOS SOTO PRETEL
Estudiante: Quispe callañaupa, Abel Ángel
Serie: 100-I
Grupo: miércoles 7 a 9 am

Ayacucho-Perú
2016
 ENZIMAS

I. INTRODUCCION

Los enzimas son biomolecular especializadas en la catálisis de las reacciones

químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que
son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que
cualquier catalizador artificial conocido, y además son altamente específicos ya que
cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de
otras que se puedan encontrar en el medio de reacción.
Dentro de los miles de proteínas que se encuentra en los seres vivos animales y
vegetales hay un grupo que merece una atención especial. Estas son las enzimas.
Las enzimas son proteínas que ayudan a realizar todas las reacciones químicas en
los seres vivos. un carbohidrato, por ejemplo, no se rompe en sus unidades
fundamentales monosacáridos o una proteína en sus unidades fundamentales
aminoácidos, sin la presencia de un enzima. Lo curioso de estas reacciones, es que
la presencia de las enzimas es indispensable, pero la enzima no se combina con
ninguno de los productos.
La sustancia sobre lo cual actúa la enzima es el sustrato.
Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son
proteínas globulares como biocatalizadores, los enzimas actúan en pequeña
cantidad y se recuperan definidamente.

Características de la acción enzimática

1. Especificidad del sustrato:

El sustrato es la molécula sobre sobre la que el enzima ejerce su acción catalítica.
2. Especificidad de acción:
Cada reacción esta catalizada por un enzima especifico.

3.-ESTRUCTURA DE LOS ENZIMAS

EL CENTRO ACTIVO.
Los enzimas. En efecto, se ha podido comprobar que los enzimas pierden su
actividad catalítica cuando sufren desnaturalización por efecto de los mismos
agentes que afectan a las demás proteínas; la
a) Aminoácidos catalíticos.-

La acción enzimática
Se caracteriza por formación de un complejo que representa el estado de transición.

E+S ES E+P

El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles como son:

puentes de hidrogeno, fuerzas electrostáticas,
Cofactor: cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.
Coenzima: cundo es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar que muchas
vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las diferencias producidas por la
 falta de vitaminas responden más bien aquí no se pueden sintetizar un determinado
enzima en el que la vitamina es el coenzima.

CLASES DE ENZIMAS

 Oxido-redactadas: aceleran las reacciones de oxidación o reducción.

 Transferasas: participan en la transferencia de los grupos amino – fosfato.
 Hidrolasas: estas aceleran las raciones en las que una sustancia se rompe
en componentes más pequeños por reacción con moléculas de agua.
 Liasas: debilitan enlaces c-c, c-s, c-n.
 Isomerasas: aceleran reacciones de cambio de posición de átomos.
 Ligasas: catalizan reacciones de formación de enlaces.

PROPIEDADES DE ENZIMAS

 Son altamente específicos.

 Actúan en temperaturas óptimas.
 Pueden estar sujetas a regulaciones en su actividad.

FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.

Diferentes factores ambientales pueden afectar a la actividad enzimática.
Destacaremos dos: el pH y la temperatura.
 1. EFECTO DEL pH.
La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su actividad es
máxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye bruscamente.
Este efecto se debe a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual que
otras proteínas, se desnaturalizan y pierden su actividad si el pH varía más allá de
unos límites estrechos.
De ahí la conocida importancia biológica de los sistemas tampón.
En la mayor parte de los casos el pH óptimo está próximo a la neutralidad, en
consonancia con el pH intracelular, pero existen enzimas con pH óptimo muy
diverso según sea el pH del medio en el que habitualmente actúan (los enzimas
proteolíticos del jugo gástrico tienen pHs óptimos próximos a 2 ya que este es el pH
de dicho jugo). Por último existen algunos enzimas a los que el pH no afecta en
absoluto.
 2. EFECTO DE LA TEMPERATURA.

Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones químicas, la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura. La variación
de la actividad enzimática con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros
en función de la barrera de energía de activación de la reacción catalizada.
 el incremento habitual de la velocidad de reacción con la temperatura
 la desnaturalización térmica del enzima.

II. OBJETIVOS
 Demostrar cualitativamente la presencia de amilasa salival.
 Demostrar cualitativamente la presencia de la catalasa en los tejidos animales y
vegetales.
 Demostrar cualitativamente la presencia de enzimas en diferentes tejidos.

III. MATERIALES:
 Peróxido de hidrogeno  Tubos de ensayo
 Saliva humana  Solución de lugol
 Hígado fresco  Solución de almidón
 Baño maría  Termómetro
 Trípode  Bistur
 Mechero
 Pipetas
 Carne
 PROCEDIMIENTOS EXPERIMENTAL

1. Reconocimiento de la catalaza

La catalasa, es una proteína, la catalasa que se encuentra en las células de los

tejidos animales y vegetales.

La función de esta enzima en los tejidos es necesaria porque durante el

metabolismo celular, se forma una molécula tóxica que es el peróxido de
hidrógeno, H2O2 (agua oxigenada).
Esta enzima, la catalasa, lo descompone en agua y oxígeno, por lo que se
soluciona el problema.
La reacción de la catalasa sobre el H2O2, es la siguiente:

Procedimiento
En este primer experimento vamos a demostrar su existencia.
1. Colocar en un tubo de ensayo unos
trocitos de hígado.
2. Añadir 5 mililitros de agua oxigenada.
3. Se observará un intenso burbujeo debido
al desprendimiento de oxígeno.
4.

En Esta fotografía puede verse el resultado

de la reacción.

Se

Desnaturalización de la catalasa:

Mediante esta experiencia, vamos a ver una propiedad fundamental de

proteínas, que es la desnaturalización.
Ya que la catalasa químicamente es una proteína, podemos desnaturalizarla al
someterla a altas temperaturas. Puedes recordarlo en la práctica de proteínas.
Al perder la estructura terciaria, perderá también la función y como consecuencia
su función catalítica, por lo que no podrá descomponer el agua oxigenada y no
se observará ningún tipo de reacción cuando hagamos la experiencia anterior
con muestras de tejidos hervidos.
1. Colocar en un tubo de ensayo varios trocitos de
hígado.
2. Añadir agua para hervir la muestra. Hervir
durante unos minutos.
3. Después de este tiempo, retirar el agua
sobrante.
4. Añadir el agua oxigenada.
5.

2. Reconocimiento de la enzima catalasa en tejidos

En esta práctica observaremos la acción del agua oxigenada en la hoja de la
planta
Se observa la reacción cuando esto libera las burbujas o también se podría
decir que hay una desnaturalización e la hoja de la planta.

3. ensima salival: Mediante este experimento, vamos a ver la actividad de otra

enzima, la amilasa o ptialina, presente en la saliva.

Esta enzima actúa sobre el polisacárido almidón, hidrolizando el enlace

glucosídico, por lo que el almidón se terminará por transformar

Procedimiento:

 ponemos en una gradilla cuatro tubos de

ensayo, numerados del 1 al 4.
 Añadimos en cada tubo 5 mililitros de una
solución diluida de almidón.
 A los tubos 3 y 4 añadimos una pequeña
cantidad de saliva.

 Para ver mas efectivo la reacción añadimos

más saliva, pensando en un limón o en algo
que te apetezca mucho comer... Así nos
favoreció para formar más saliva.

RESULTADOS
 El color azul nos indica una mínima formación de glucosa

 reacción de benedic: el resultado es positivo, en la cual se observa que no hay

presencia de almidón porque la amilasa de la saliva ha hidrolizado el almidón
transformando en glucosa.
 Reacción de lugol: el resultado es una reacción negativa por la razón que el
almidón sea hidrolizado.

IV. CONCLUSIONES
 Las enzimas actúan de mejor manera (cinética enzimática) a cierto rango de pH,
es decir, cada enzima tiene un pH óptimo de trabajo ya que a pH mayor o menor
la enzima se encuentra o inactiva o desnaturalizada. El rango de pH óptimo
también es muy variable entre diferentes enzimas.

CUESTIONARIOS

1. ¿Por qué existe mayor desprendimiento de oxígeno en las muestras

trituradas?

Esto ocurre gracias a la ruptura total de sus enlaces, así dejando libre sus
componentes químicos biomoleculares para que la enzima actuara con facilidad.
Como en caso del agua oxigenada.

2. Porque se dice que las enzimas son específicas, como en su mecanismo

de acción y que factores alteran su actividad?
Una de las principales características de las enzimas es su alta especificidad.
Las enzimas son específicas para:
a) el substrato
b) la reacción
Ello significa que las enzimas pueden catalizar la transformación de apenas un
substrato o una familia de substratos relacionados estructuralmente,
catalizando solo una de las posibles reacciones que ese substrato puede
experimentar.
Cuando la enzima solo puede actuar sobre un tipo de substrato, se dice que la
enzima muestra especificidad absoluta para el substrato. La especificidad de
 acción consiste en que la enzima solo cataliza una de las posibles reacciones
que puede seguir un substrato.
La especificidad de las enzimas depende de las características del sitio o centro
activo. Esta es la región de la enzima donde esta se une al substrato antes de
que ocurran las transformaciones del substrato.

 3. ¿Porque desaparece el color azul en la prueba de amilasa salival?

Esto ocurre después de poner en un baño maría a 37 grados, el resultado

positivo obtenido nos dice que no hay ya almidón, porque la amilasa de la saliva
ha hidrolizado el almidón transformándolo en glucosa, por eso la reacción de
biuret es ahora positiva.

4. ¿Porque algunos alimentos como la oca, maswa, calabaza cuando se

calientan al sol se hacen más dulces?
Hay dos formas de esta vitamina: la vitamina D2, también llamada ergo calciferol,
se deriva del colesterol en la dieta mientras que la vitamina D3 o cole calciferol
se deriva del colesterol vía 7-dehidrocolesterol (de fuentes animales). Los rayos
ultravioletas de la luz solar son los responsables de la producción de una gran
cantidad de la vitamina D3 en el cuerpo.

5. Diferencie la catalasa de la peroxidasa

La catalasa: es una encima que se encuentra en los seres vivos y catalizan la

descomposición del peróxido.
Peróxido: es un residuo del metabolismo celular de los organismos vivos.
Lo que sucede es que las peroxidasas son un grupo de enzimas capaces de
catalizar la descomposición del peróxido ltravioleta UVB
. Dentro de ese grupo de enzimas se encuentra la catalasa.

6. Haga un esquema de la clasificación de las enzimas y mencione donde

se producen, en especial las enzimas digestivas.
a. Oxidorreductasas: catalizan reacciones de óxido reducción o redox. Precisan
la colaboración de las coenzimas de óxido reducción (NAD+, NADP+, FAD) que
aceptan o ceden los electrones correspondientes. Tras la acción catalítica, estas
coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser
recicladas antes de volver a efectuar una nueva reacción catalítica. Ejemplos:
deshidrogenasas,
 7. A que se denomina apoenzima, holoenzima, cofactor, coenzima ¿Qué
condiciones debe cumplir un enzima para llevar acabo su actividad?
1. Coenzima. Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos,
termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma
catalíticamente activa de la enzima. Tienen en general baja masa molecular (al
menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catálisis,
por ejemplo, aceptando o donando electrones o grupos funcionales, que
transportan de un enzima a otro.

La principal función de las coenzimas es actuar como intermediarios

metabólicos.
La ecuación general es la siguiente:

E + S ⇌ ES → EP ⇌ E + P

donde E = enzima, S = sustrato(s), P = producto(s) Nótese que sólo el paso del

medio es irreversible.
2. La apoenzima. Es la parte proteica de una enzima, desprovista de los
cofactores o coenzimas que puedan ser necesarios para que la enzima sea
funcionalmente activa. La apoenzima es catalíticamente inactiva; cuando se le
une la coenzima o cofactor adecuados, constituye la holoenzima.

8. ¿Qué factores alteran la actividad de un enzima, como influenciarían en

el proceso de transformación de alimentos?
Los factores que alteran la actividad enzimática son:
-PH
- Las temperaturas bajas porque inhiben el sitio activo.
- Las temperaturas altas a más de 37ªC desnaturalizan la parte proteica o
Apoenzima.

V. RECOMENDACIONES

• Cuando estamos trabajando dentro del laboratorio, debemos tener las prendas
adecuadas para la labor que estamos realizando.

• Prestar la debida atención a cada experimento o prácticas que se llevara a

cabo, estar concentrados.

 Esta práctica es necesario tener en cuenta las indicaciones del profesor para
poder realizar con éxito todas las prácticas y diferenciar cada uno de ellos.

Al realizar los experimentos:

• Mantener el área de trabajo limpio y ordenado

 • Mantener las llaves de los caños cerrados mientras no se utilizan.

VI. BIBLIOGRAFÍA

 BAKER J. Y ALLEN G. 1970 Biología e interpretación científica

 TELLER Y OTROS 1993 Biología aplicada
 Www. Biologia.edu.ar.com
 http//www. Monografías de microscopia.com

 SALCEDO Y OTROS “Curso práctico de BIOLOGIA”

 LUMBRERAS “biología- análisis de principios y aplicaciones(tomo I)”