D I S C I P L I N A Química da Vida

Biomoléculas I

Autores

Carlos Roberto Oliveira Souto

Humberto Conrado Duarte

aula

14
Governo Federal Revisoras de Língua Portuguesa
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Revisora das Normas da ABNT
Verônica Pinheiro da Silva

Divisão de Serviços Técnicos

Catalogação da publicação na Fonte. UFRN/Biblioteca Central “Zila Mamede”

Souto, Carlos Roberto Oliveira.

Química da vida / Carlos Roberto Oliveira Souto, Humberto Conrado Duarte.

– Natal, RN, : EDUFRN, 2006.

372p. : il

1. Química orgânica. 2. Química da vida. 3. Compostos de carbono. I. Duarte, Humberto Conrado.

II. Título.

ISBN 978-85-7273-332-8 CDU 547

RN/UF/BCZM 2006/84 CDD 661.8

Todos os direitos reservados. Nenhuma parte deste material pode ser utilizada ou reproduzida sem a autorização expressa da UFRN -
Universidade Federal do Rio Grande do Norte.
 Apresentação

E
sta aula inicia um estudo sobre compostos relacionados diretamente com a química
da vida, as biomoléculas. Neste primeiro momento, nossa atenção será dedicada
aos peptídeos e aos carboidratos. O conteúdo será desenvolvido com base na
aprendizagem das aulas anteriores, uma vez que as biomoléculas reúnem em si funções
já estudadas isoladamente. As estruturas moleculares serão comentadas e relacionadas às
propriedades físicas e químicas importantes para os sistemas biológicos.

Objetivos
Reconhecer e classificar peptídeos e carboidratos.
1
Prever propriedades físicas e químicas dessas
2 biomoléculas.

Iniciar a aprendizagem sobre a química de processos

3 metabólicos.

Compreender a importância dessas biomoléculas

4 para a vida.

Aula 14 Química da Vida 1

 Aminoácidos: as unidades
fundamentais dos peptídeos

Aminoácidos são compostos que apresentam os grupos funcionais amino e ácido

carboxílico, conforme a representação seguinte.

R O
grupo ácido
H2N CH C
amino carboxílico
O H

A combinação desses grupos em uma mesma molécula resulta em propriedades físicas

e químicas únicas.
Nos sistemas biológicos, mais de setecentos aminoácidos ocorrem naturalmente. Alguns
são unidades fundamentais das proteínas, as moléculas mais abundantes do reino animal,
sendo, por essa razão, denominados aminoácidos protéicos. Outros não são protéicos, mas
exercem importantíssimas funções metabólicas.

Aminoácidos protéicos
Apenas vinte aminoácidos são os mais significativos no mundo biológico por serem
os blocos de construção, as unidades fundamentais, das proteínas. Eles apresentam um
padrão estrutural centralizado no carbono D ao grupo carboxílico, reunindo o grupo amino,
o átomo de hidrogênio e o restante da cadeia (R), denonimada como “cadeia lateral”, com a
quiralidade específica de designação L. Embora a convenção R,S seja também empregada, a
designação D,L é a mais utilizada. Observe nas representações a seguir a quiralidade própria
dos aminoácidos protéicos em torno do carbono D.

(2)
O COOH COOH COOH COOH

H2N D C C H2N C H H2N H

O H H R
R (3) R H2N
H NH2 H R R
(1)
D- aminoácido (S) -D- aminoácido (S) -D- aminoácido (S) -D- aminoácido L-aminoácido

2 Aula 14 Química da Vida

 Observe que a cadeia lateral é a característica estrutural que diferencia um aminoácido
dos demais. Ela também é determinante nas propriedades físicas e químicas do aminoácido,
assim como na conformação das proteínas. As maiores diferenças entre elas referem-se
ao tamanho, à forma e às características eletrônicas. Por isso, a cadeia lateral é empregada
como critério para classificar os aminoácidos como apolares, polares, ácidos e básicos.
As estruturas destes vinte aminoácidos lhe são apresentadas a seguir, agrupadas em suas
respectivas classificações.

Aminoácidos Aminoácidos
Aminoácidos Apolares Aminoácidos Polares
Básicos Ácidos
O
H 2N CH C
O O O O O O H
H2N CH C H2N CH C HN CH C H2N CH C H2N C H C C H2 O
O H O H O H OH O H H 2NCH C
CH2 CH3 C H C H2 O H
H CH3 C H2
OH C H2
OH C
NH HO O
Glicina Alanina Prolina Serina Treonina H 2N C NH

O Arginina Ácido aspartico

O O H2N CH C O
H2 N CH C O H2 N CH C O H O H 2N CH C O
O H H2N CH C CH2 O H CH C
O H O H H 2N CH C C H2 H 2N
CH2 CH3 C H O H N C H2 O H
CH3 CH C H2
CH2 CH2 C H2
CH SH N
CH3 3 CH3 C
OH H HO O
Leucina Valina Isoleucina Tirosina Cisteína Histidina Ácido glutâmico
O
O O O H 2N CH C
H2N CH C H2N CH C O O H
H2N CH C O H 2N CH C C H2
O H OH OH
CH2 CH2 CH2 H 2N CH C C H2 O H C H2
C H2 O H
CH2 C H2 C H2
S C O C O C H2
N
CH3 NH 2 NH2 NH 2
H
Fenilalanina Triptofano Metionina Asparagina Glutamina Lisina

Observe as seguintes características estruturais desses aminoácidos:

todos
„ são D-aminoácidos, ou seja, o grupo amino é localizado no carbono D do grupo
carboxílico;

„ glicina é o único sem cadeia lateral;

„ em dezenove deles, o grupo amino é primário; prolina é o único com o grupo D-amino
secundário;

„ com exceção da glicina, em todos o carbono D é um estereocentro com a configuração

relativa à designação L. Dezoito têm a configuração absoluta (S) e cisteína é o único
com configuração (R), pela atribuição de prioridades com a presença do átomo de
enxofre, embora seja um L-aminoácido;

„ isoleucina e treonina contêm um segundo estereocentro. Quatro estereoisômeros são

possíveis para cada, mas somente um é encontrado em proteínas.

Aula 14 Química da Vida 3

 Os aminoácidos apolares apresentam como cadeia lateral um grupo alquila. Triptofano
e fenilalanina são os únicos apolares com grupos aromáticos. Os polares apresentam na
cadeia lateral grupo polar hidroxila, sulfidrila ou amida que os tornam mais solúveis em
água. Tirosina apresenta a menor solubilidade em água devido ao anel aromático. Os ácidos
apresentam carga formal negativa em pH fisiológico (~7,0), importante para fixação de
íons metálicos, catálise enzimática e interações eletrostáticas nas proteínas. E os básicos
apresentam carga formal positiva em pH fisiológico, importante para interações eletrostáticas
nas proteínas e catálise enzimática.
Veja que apesar de corretas, as representações estruturais não são exatas! A presença
de um ácido (–CO2H) e de uma base (–NH2) em uma mesma molécula torna inevitável que
estes reajam entre si formando um sal, conforme o equilíbrio a seguir.

O H O H O íon dipolar
+ + cátion amônio e
N N H N
H O H H O O ânion carboxilato
H D H D H D

Íon dipolar, também denominado zwitterion (do alemão zwitter, híbrido), pode ser
definido como composto neutro com unidades de cargas elétricas formais de sinais opostos,
ou composto com cargas de sinais opostos em átomos não adjacentes. Algumas vezes é
referido como sal interno. Observe que o íon dipolar, apesar de duas cargas, não tem carga
elétrica líquida. Por existirem com íons dipolares, os aminoácidos têm muitas propriedades
associadas com sais. São sólidos cristalinos com pontos de fusão elevados, relativamente
solúveis em água, mas insolúveis em solventes orgânicos apolares.

Propriedades ácido-base dos aminoácidos

As propriedades ácido-base dos aminoácidos são da maior importância porque
determinam muitas propriedades das proteínas, incluindo as funções catalíticas de enzimas.
Uma propriedade notável dos aminoácidos é o caráter anfotérico do íon dipolar,
representado, a seguir, para a alanina.

O H O O
pKa DNH3 = 9,60 H Alanina HO HO
+ +
H N O H H N O H N O
H H H
H+ H+
pKa DCOOH = 2,34
íon dipolar
forma catiônica (zwitterion) forma aniônica

Veja que o ânion carboxilato é básico e neutralizado com ácido. O cátion amônio é ácido
e neutralizado com base.

4 Aula 14 Química da Vida

 Em uma solução acidificada com ácido mineral, o aminoácido apresentará os grupos
ácido carboxílico e amônio, ambos ácidos e com acidez própria. Porém, em uma solução
alcalinizada o aminoácido apresentará os grupos básicos carboxilato e amino. A função que
venha a estar presente na cadeia lateral, igualmente, acompanha essa variação.
Compare na Tabela 1 a seguir as propriedades físicas dos aminoácidos. Observe as
abreviaturas representativas dos nomes, a acidez dos grupos carboxílico e amônio do
carbono D e da cadeia lateral. Veja como são elevados os pontos de fusão!

Solução em
pKa pKa pKa
Classificação Nome Abreviatura Fusão oC água g/100 pl
DCOOH DNH3 DR
mL

Glicina G, Gli 233d 25 2,35 9,78 — 6,07

Alanina A, Ala 297d 17 2,34 9,69 — 6,02
Valina V, Val 315d 9 2,39 9,72 — 6,05
Leucina L, Leu 337 2 2,35 9,74 — 6,04
Apolares
Isoleucina I, Ile 284 4 2,32 9,76 — 6,04
Prolina P, Pro 220 162 2,00 10,60 — 6,30
Fenilalanina F, Fen, Phe 283 3 1,83 9,13 — 5,48
Triptofano W, Tri, Trp 289 1 2,38 9,39 — 5,89
Metionina M, Met 283 3 2,28 9,21 — 5,74
Serina S, Ser 228 3 2,21 9,15 — 5,68
Treonina T, Thr, The 257 muito 2,09 9,10 — 5,60
Polares Cisteína C, Cis, Cys ----- muito 1,86 8,35 10,34 5,11
Tirosina Y, Tir, Tyr 344 0,04 2,20 9,11 10,07 5,66
Asparagina N, Asn 236 2,4 2,02 8,80 — 5,41
Glutamina Q, Gln 186 3,6 2,17 9,13 — 5,30
Ácido aspártico D, Asp 269 0,4 2,10 9,82 3,86 2,98
Ácidos
Ácido glutâmico E, Glu 247 0,7 2,19 9,67 4,07 3,22
Lisina K, Lis, Lys 255 muito 2,18 8,95 10,53 9,74
Básicos Arginina R, Arg 230 d 15 2,01 9,04 12,48 10,76
Histidina H, His 287 0,4 1,77 9,18 6,10 7,64

Tabela 1 – Classificação, nome, abreviatura, propriedades físicas e acidez dos ácidos protéicos

Você pode concluir, portanto, que o aminoácido apresenta formas estruturais com cargas
elétricas que são determinadas pelo pH do meio. Em um meio fortemente ácido, a estrutura
apresenta carga elétrica positiva do grupo amônio, caracterizando uma forma catiônica.
Em um meio fortemente básico, apresenta carga elétrica negativa do grupo carboxilato,
caracterizando uma forma aniônica. Em um determinado valor de pH, o aminoácido será
íon dipolar e em valores de pH intermediários duas formas estruturais estarão em equilíbrio,
com suas concentrações inversamente proporcionais entre si.

Aula 14 Química da Vida 5

 Para desenvolvermos um raciocínio sobre as variações estruturais em função do pH,
vamos considerar a alanina em sua forma catiônica num meio fortemente ácido, e o pH
sendo elevado com a adição de hidróxido alcalino. Cada equivalente de base adicionado
neutraliza um equivalente de ácido na alanina.
Mas, veja que a forma catiônica tem dois grupos ácidos, o carboxílico e o amônio! Que
critério você utilizará para saber qual será neutralizado primeiro?
Como você já estudou anteriormente, quanto menor o pKa maior a acidez! Dessa
forma, conforme a representação anterior, o grupo carboxílico será neutralizado primeiro.
Para cada molécula da forma catiônica neutralizada, é formada uma do íon dipolar, ou seja,
a concentração da forma catiônica diminui e a do íon dipolar aumenta na exata proporção.
Em um determinado pH, toda forma catiônica é convertida no íon dipolar. Esse valor de pH é
denominado ponto isoelétrico ou pI – o aminoácido não apresenta carga elétrica líquida ou
todas as suas moléculas estão na forma de íon dipolar.
Na continuação da adição de hidróxido, a concentração do íon dipolar decresce e a da
forma aniônica aumenta reciprocamente.
O diagrama a seguir representa esse processo para a alanina, relacionando pH,
equivalentes de hidróxido adicionados e concentrações das formas estruturais.

12 O
H2N CH C
pKa = 9,68 -
10 CH3 O
O O
+
H3N CH C H
= 2 N CH C
8 - CH3 O -
ponto CH3 O
isoelétrico
O
pH 6 +
H3N CH C
-
CH3 O
4 O O
pKa = 2,34 +
H3N CH C
+
= H3N CH C
-
2 CH O H
3
CH3 O
O
+
H3N CH C
0,5 1,0 1,5 2,0 CH3 O H
Equivalentes de HO

Uma pergunta deve ter surgido: como determinar o pI?

Para essa compreensão, é preciso relacionar o pH do meio com a acidez do ácido. Considere
o grupo carboxílico (de uma forma catiônica) como um ácido genérico AH sendo neutralizado
– –
ao ânion carboxilato A (de um íon dipolar) com HO (omitindo-se o cátion alcalino).

6 Aula 14 Química da Vida

 +
[A- ] [ H ]
+
[AH] - log [ H ] = pH
Ka = [ H ] = Ka
+
aplicando
[AH] [ A- ] - log Ka = pKa
A- + H
+
AH

H + HO-
+
H2O [AH] [AH]
- log [ H ] = - logKa - log pH = pKa - log
+

[ A- ] [A- ]
AH + HO- A- + H2O
[AH]
pH = pKa quando [AH] = [A]- porque =1 e log 1 = 0
[ A- ]

Observe que a relação entre as concentrações das formas estruturais é determinada

pelo pH. Quando tais concentrações forem iguais, a razão torna-se igual a 1 e o termo nulo,
porque log de 1 é igual a zero. Nesse ponto, pH = pKa.
Em valores de pH inferiores ao do pKa do grupo carboxílico, a concentração da forma
catiônica é reciprocamente superior à do íon dipolar, e em valores superiores, menor. Quando o
pH torna-se igual ao valor de pKa do grupo D-COOH, as concentrações da forma catiônica e do
íon dipolar são iguais, ou seja, cada uma com 50% das moléculas do aminoácido na solução.
Veja que é impossível a ocorrência da forma catiônica em valores de pH, igual ou
superiores ao pI.
Para você continuar a refletir sobre os efeitos da elevação do pH, é imprescindível
observar que, a partir do pI, o íon dipolar é o ácido a ser neutralizado! Nesse processo, o grupo
amônio é convertido para o grupo amino, eliminando-se a carga positiva e convertendo o íon
dipolar à forma aniônica com carga elétrica líquida negativa. Portanto, acima do valor de pI, a
concentração do íon dipolar torna-se decrescente com o aumento do pH e a forma aniônica,
que antes inexistia, torna-se crescente. Da mesma forma, quando o pH igualar-se ao valor
de pKa do D-amônio, as concentrações do íon dipolar e da forma aniônica se igualam. Para
valores de pH superiores a este, a concentração da forma aniônica é superior à do íon dipolar
e crescente até a conversão total deste.
Para você calcular o valor do pI, considere os significados dos dois valores de pH
iguais aos de pKa. No menor, a neutralização da forma catiônica eleva a concentração do
íon dipolar para 50%, a qual chega a 100% quando o pH é igualado ao pI. No maior, a
neutralização do íon dipolar para a forma aniônica reduz a concentração do mesmo para
50%. Perceba que o pH para 100% de concentração do íon dipolar, o pI, corresponde
a um valor central, a média aritmética, entre os dois valores de pKa. Portanto, para a
alanina pI = (2,34 + 9,69) / 2 = 6,01.
Você pode, dessa forma, afirmar que em uma solução com pH igual a 6,01 todas as
moléculas da alanina estão na forma de íon dipolar.
E a cadeia lateral é o detalhe estrutural de maior influência sobre o valor do pI. Considere,
por exemplo, o ácido aspártico com um grupo ácido carboxílico em sua cadeia lateral e uma
seqüência de neutralização envolvendo três grupos ácidos, conforme a representação:

Aula 14 Química da Vida 7

 forma catiônica íon dipolar forma aniônica 1- forma aniônica 2-

O O
pKa DNH3 = 9,82 H O
pKa DCOOH = 2,10
H O H
+ + +
H N O H HO- H N O- HO- H N O- HO- H N O-
H H H H
O H -H2O O H -H2O O- -H2O O-
pKa R = 3,86
O O O O

Por apresentar um ácido carboxílico na cadeia lateral, esse aminoácido apresentará

quatro formas estruturais em função do pH, duas delas aniônicas. O pI é a média dos
valores de pK a do ácido da forma catiônica 1 + e do ácido do íon dipolar. Nesse caso,
pI = (2,10 + 3,86) / 2 = 2,98.
Você pode afirmar que em uma solução com pH igual a 2,98 todas as moléculas do
ácido aspártico apresentam-se como íon dipolar. Em valores de pH menores que o pI, as
concentrações de íon dipolar e forma catiônica serão inversamente proporcionais entre
si, iguais apenas em pH 2,10, valor igual ao pKa DCOOH. A partir do pI, não há mais forma
catiônica e sim concentrações inversamente proporcionais de íon dipolar e forma aniônica,
iguais apenas quando o pH atingir 3,86, valor do pKa do ácido da cadeia lateral.
Quando o pH alcançar o valor 6,84, a conversão do íon dipolar estará completa e todas
as moléculas estarão na forma aniônica. Prosseguindo a elevação do pH, a forma aniônica
passa a ser convertida na aniônica dupla, igualando-se as concentrações em pH 9,82, valor
do pKa do grupo D-amônio.
Já um aminoácido básico tem um segundo grupo amônio na cadeia lateral. Com duas
cargas positivas são duas formas catiônicas, uma delas com carga 2+. Como os íons amônio
são ácidos fracos e com pKa altos, o pI será muito superior aos demais aminoácidos.
Considere a seqüência de neutralização para a lisina:

pKa = 8,95 O O O O
pKa = 2,18
+ +
H3 N H3 N H2N H2N
O H O- O- O-
HO- HO- HO-
-H2O -H2O -H2O
forma catiônica 2 + forma catiônica 1+ íon dipolar forma aniônica

H3N pKa = 10,53

+ + +
H3N H3N H2N

Empregando o valor de pKa da forma catiônica, que precede o íon dipolar, e aquele do
próprio íon, você chega ao seguinte cálculo: pI = (8,95 + 10,53) / 2 = 9,74.

8 Aula 14 Química da Vida

 Atividade 1
Desenhe a fórmula estrutural para a lisina e estime a carga em cada
1 grupo funcional nos valores de pH 3,0 , 7,0 e 10,0.

Sendo o pH do plasma sangüíneo 7,4, a maioria dos aminoácidos

2 protéicos se apresenta como forma catiônica ou aniônica?

O pI é de grande importância para a separação de aminoácidos através da eletroforese,

técnica que emprega campo elétrico para separar espécies químicas com cargas. Em uma
ilustração simples, suponha que se tenha como objetivo a separação dos três aminoácidos
comentados anteriormente através da eletroforese sobre papel.
O que acontece quando a mistura desses três aminoácidos é adicionada ao centro de
uma folha de papel embebida com solução de pH 6,0?
A alanina assume sua forma de íon dipolar, sem carga elétrica líquida, já que o pH é
igual ao seu pI. Predominantemente, o ácido aspártico será uma forma aniônica, já que o pH
do meio é superior ao seu pI, enquanto a lisina será uma forma catiônica, pois o pH é inferior
ao seu pI. Aplicando-se um campo elétrico, as moléculas do ácido aspártico serão atraídas
para o pólo positivo e as da lisina para o pólo negativo. As moléculas da alanina, sem carga
elétrica líquida, permanecerão imóveis. Veja a seguir a representação.

O
+ O O [A. aspártico]-
H3N O- +
H3N O-
+
H3N
O-
+
O-
[Lisina]
Alanina
O
+
H3N tira de papel umedecida e com pH = 6,0

Atividade 2
Represente o comportamento de uma mistura de ácido glutâmico, arginina e
valina na eletroforese sobre papel com pH 6,0.

Aula 14 Química da Vida 9

 As propriedades ácido-base permitem compreender o comportamento dos
aminoácidos nos metabolismos em função do pH celular. Peptídeos e proteínas têm sua
atividade biológica relacionada com sua forma estrutural que, por sua vez, é definida
pelas propriedades ácido-base de seus aminoácidos componentes. A pepsina, por
exemplo, uma enzima do nosso sistema digestivo com a função de hidrolisar proteínas
dos alimentos separando seus aminoácidos, é ativada por uma secreção ácida que baixa
o pH para 3,0. Concluída a digestão, o próprio metabolismo eleva o pH para que ela seja
desativada, caso contrário, passaria a agredir o tecido gástrico.

Peptídeos
Outra propriedade química importante dos aminoácidos é a capacidade de
polimerização, pela reação de condensação entre o grupo carboxila de um com o amino de
outro, eliminando água e formando a ligação peptídica, que é uma amida! Detalhes dessa
reação são representados a seguir.

aminoácido
N-terminal
aminoácido
H O C-terminal
O + O - H2O
H N +
+ + H3N O
H3N H N
O O
ligação peptídica H O
(uma amida)

Observe que o primeiro aminoácido teve um dos seus átomos de oxigênio substituído
pelo átomo de nitrogênio do segundo, o qual, para tanto, teve átomos de hidrogênio
removidos, por isso no peptídeo ambos são considerados resíduos de aminoácidos.
A condensação sucessiva de aminoácidos forma a cadeia peptídica que pode apresentar 300
resíduos, ou mais em alguns casos. Por convenção, os peptídeos são representados com o resíduo
de aminoácido que tem seu grupo amino livre, aquele que não participa de ligação peptídica, na
extremidade esquerda. Este é denominado aminoácido N-terminal. Na extremidade direita da cadeia
é o C-terminal por ter o grupo carboxílico livre, ou não envolvido em ligação peptídica.
Os peptídeos são classificados em função do número de resíduos de aminoácidos em sua
cadeia, como: dipeptídeos (2), tripeptídeos (3), oligopeptídeos (4 a 20) e polipeptídeos (>20).
Observe na representação a seguir a bradiquinina, um hormônio humano que atua no
controle da pressão sangüínea, ilustrando um oligopeptídeo. Os tracejados estão indicando
as ligações peptídicas, oito delas unindo nove resíduos.

10 Aula 14 Química da Vida

 O O O O O O O O O
H2N CH C N CH C N CH C NH CH2 C NH CH C NH CH C N CH C NH CH C NH CH C OH

HO

HN Ligações peptídicas HN

HN NH2 Bradiquinina HN NH2

Atividade 3
Represente a fórmula estrutural para Lys.Phe.Ala. Indique o aminoácido
N-terminal e o C-terminal. Qual o pI desse peptídeo?

A ligação peptídica
Alguns detalhes da ligação peptídica, muito importantes para as propriedades das
cadeias polipeptídicas, devem ser bem compreendidos por você. Empregando o conteúdo
estudado na aula anterior, considere a conjugação do par de elétrons do átomo de nitrogênio
com o grupo carbonila na ligação peptídica genérica, representada a seguir.

O O O
+ C
C CD C CD + CD
CD CD N CD N
N
maior polarização
H H
H

Veja que para conjugar com a carbonila, o átomo de nitrogênio também adota a
hibridação sp. Como conseqüência dessa interação eletrônica, a ligação peptídica adquire
as seguintes características:

„ caráter de dupla ligação em 40%, ou seja, não é uma ligação sigma pura;

„ átomos no plano – oxigênio, carbono carbonílico, dois carbonos D, nitrogênio e

hidrogênio formando o chamado plano amida;

Aula 14 Química da Vida 11

 „ restrição da rotação em torno da ligação C–N;

„ maior polarização das ligações N–H e C=O.

A maior polarização das duas ligações resulta em ligações hidrogênio fortes entre
resíduos de aminoácidos na cadeia e entre cadeias polipetídicas. Essas ligações definem a
chamada estrutura secundária, a qual descreve como a cadeia se propaga ao longo de um
eixo e que será comentada mais adiante.

Proteínas
roteínas são agentes de função biológica e expressão da informação genética. Entre

P outras funções, podemos citar: estrutural (pele, cabelos, músculos), catalítica (enzimas),
armazenadora de nutrientes e blocos construtivas (albumina da clara do ovo e caseína
do leite), transportadoras (hemoglobina, lipoproteínas), sistemas contráteis e de motilidade
(músculos), regulatória (hormônios), defesa (trombina e fibrinogênio), anticorpos e toxinas.
No ser humano, estima-se em 5 milhões o número de diferentes proteínas, cada uma
com uma função importante; diferentes espécies têm proteínas diferentes.
As proteínas podem ser representadas por uma única cadeia polipeptídica, variando
entre 150 e 300 resíduos em média, ou por um aglomerado destas, iguais ou diferentes.
As proteínas também podem apresentar junto às cadeias polipeptídicas cátions metálicos
ou moléculas como carboidratos, ácidos nucléicos, lipídeos, vitaminas, entre outras. Esses
componentes são denominados grupos prostéticos.
As proteínas são classificadas segundo três critérios.

1. Quanto às cadeias polipeptídicas:

„ monoméricas (uma cadeia);

„ multiméricas ou oligoméricas (mais de uma cadeia);

„ homomultiméricas (somente um tipo de cadeia);

„ heteromultiméricas (várias cadeias diferentes).

Exemplos de proteínas (no de oligômeros): álcool desidrogenase (2); imunoglobulina

(4); hemoglobina (2+2); insulina (6); vírus de tomate (180).

12 Aula 14 Química da Vida

2. Quanto à composição:

„ simples (apenas aminoácidos);

„ conjugadas (além de aminoácidos grupos prostéticos): nucleoproteínas, lipoproteínas,

fosfoproteínas, glicoproteínas e metaloproteínas.

3. Quanto à conformação:

„ fibrosas (cadeias polipeptídicas dispostas paralelamente ao longo de um único eixo,

formando longas fibras ou lâminas);

„ globulares (cadeias polipeptídicas que se dobram firmemente adquirindo formas

esféricas ou globulares compostas).

proteína fibrosa proteína globular

Algumas proteínas situam-se entre os dois tipos.

A estrutura protéica é descrita em quatro níveis.

„ Estrutura primária: esqueleto covalente da cadeia polipeptídica e a seqüência de seus

resíduos de aminoácidos.

50
Glo Hs
Lcu Ser Val Phe Thr
Asp
Ala
Aso 100 Val
Ala Glm Thr Pro 41
Val Lys Asn Thr Lya
Can His Lya
De 124 Tyr Cys
40
Ala
Val
He
HOOC Val Ser Ala
Asp
Ala
Arg
55 Val Cya
Cys 120 95 Mp
Ala Phe Asc
Pro Lys
Ser Val Val His
60 Cys
Chr Gly
119 Pro
Gln 110 Aso Tyr Thr
Pro Tyr
Lys Ser Thr Mes
80 90 Leu
Chr Thr Lya
Ser He Gly
Asn Thr Arg Ser Ser Asn
Tyr
Asp Cyr Arg
Val Ser
26 Ser
Ala Glo Cys 30
21 Asn Gen Lys
65 20 Tyr Met Meu
Cys Tyr Ser Ser
Ala Ser Asn
Eye 72
Cys
Ala
Asn
Abh
12 10
Ser Ser Asp
Gly Thr Ser Mel His Gln Arg
Thr 70
Gls 7 Cda
Gla Thr Ala Ala Ala Phe Phe

H2N Lys 1

Estrutura primária

„ Estrutura secundária: arranjo regular repetitivo no espaço, da cadeia polipeptídica ao

longo de uma dimensão. São dois os arranjos, em conformação estendida denominada
folha pregueada, por analogia a uma folha de papel com dobras, ou espiralada
longitudinalmente e denominada hélice D.

Aula 14 Química da Vida 13

 carbono D Grupo lateral

Hélice alfa Folha pregueada

Estrutura secundária de proteínas

„ Estrutura terciária: maneira pela qual a cadeia polipeptídica encurva-se ou

dobra-se em três dimensões, formando a estrutura compacta firmemente
enovelada das proteínas globulares. A conformação globular apresenta a
mais baixa relação superfície-volume.

„ Estrutura quaternária: maneira pela qual as cadeias polipeptídicas individuais

estão dispostas em relação umas às outras; a organização na associação das
subunidades, que são denominadas oligômeros. Associação é denominada
isólogo ou heterólogo, quando formada por subunidades idênticas ou
diferentes. A organização é definida por forças não covalentes, interações
iônicas, de hidrogênio, dipolo-dipolo e forças de London.

Ses17
x x

Asn18
N

Estrutura terciária Estrutura quaternária

14 Aula 14 Química da Vida

Carboidratos
arboidratos são biomoléculas com funções vitais para os reinos animal e vegetal,

C tais como reserva de energia química (amido, glicogênio), componentes estruturais

em paredes celulares (celulose), componentes essenciais dos ácidos nucléicos,
mediação na interação entre células (definição do tipo sanguíneo). Exercem forte influência
sobre a economia de algumas nações e crescem em importância mundial como matriz
energética renovável na produção de álcool combustível. São ainda insumos vitais na
indústria de papel, alimentos, fármacos e polímeros, entre outras.
O termo carboidrato é aplicado às moléculas orgânicas cuja fórmula molecular geral
expressa uma relação entre o número de átomos de carbono e um número correspondente a
moléculas de água Cn(H2O)m, embora sem significado para a estrutura molecular. Exemplos:
glicose C6(H2O)6 e sacarose C12(H2O)11; é como dizer que são “hidratos de carbono”.
São chamados de sacarídeos, do latim saccharum, açúcar, ou glícides, relativo à
glicose. Veja que os nomes dos carboidratos são caracterizados pelo sufixo -ose.
Carboidratos são definidos como poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas, ou substâncias
que por hidrólise resultam nestes. Portanto, observe que a química dos carboidratos combina
a dos álcoois com a dos carbonilados.

Carboidratos são classificados em:

„ monossacarídeos (os mais simples, não podem ser subdivididos);

„ dissacarídeos (2 monossacarídeos combinados);

„ trissacarídeos (3 monossacarídeos combinados);

„ oligassacarídeos (4 a 10);

„ polissacarídeos (>10).

Por sua vez, os monossacarídeos são classificados:

„ pelo número de átomos de carbono na cadeia em triose, tetrose, pentose, hexose e heptose;

„ pela função em aldose ou cetose.

Ambas classificações podem ser expressas combinadas, como aldopentose, cetoexose

e assim por diante.

Aula 14 Química da Vida 15

 Os monossacarídeos naturais têm a designação D (veja aula 9 – Estereoisomeria I)
como padrão estrutural, definida pela hidroxila do carbono quiral de numeração mais alta, ou
seja, o quiral mais distante da carbonila. Veja que o último carbono da cadeia é aquiral!
As ilustrações a seguir representam essas definições.

CH O CH2 OH
CH O
H OH O
CH O H OH
HO H HO H
H OH H OH
H OH H OH
H OH
CH2 OH H OH H OH
CH2 OH
CH2 OH CH2 OH

Aldotriose Aldotetrose Aldoexose Cetoexose

D-(+)-Gliceraldeído D-(-)-Ribose D-(+)-Glicose D-(+)-Frutose

Carboidrato natural com a designação L é raríssimo, como a L-Fucose em um dos

componentes dos antigênicos determinantes de grupos sanguíneos humanos.
A designação D,L refere-se especificamente à quiralidade de um dos carbonos. É uma
convenção para representação gráfica e não tem relação com a atividade ótica, dextrógira (+)
ou levógira (-), que é um resultado experimental. Atente para esse fato.
Conheça na seqüência a família das D-aldoses.

CH O CH O CH O
H OH H OH HO H
H OH CH2 OH H OH
D-(-)-Eritrose CH2 OH D-(+)-Gliceraldeído CH2 OH D(-)-Treose

CH O CH O CH O CH O
H OH HO H H OH HO H
H OH H OH HO OH HO H
H OH H OH H OH H OH
CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH
D-(-)-Ribose D-(-)-Arabinose D-(+)-Xilose D-(-)-Lixose

CH O CH O CH O CH O CH O CH O CH O CH O
H OH HO H H OH HO H H OH HO H H OH HO H
H OH H OH HO H HO H H OH H OH HO H HO H
H OH H OH H OH H OH HO H HO H HO H HO H
H OH H OH H OH H OH H OH H OH H OH H OH
CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH
D-(+)-Alose D-(+)-Altrose D-(+)-Glicose D-(+)-Manose D-(-)-Gulose D-(-)-Idose D-(+)-Galactose D-(+)-Talose

As aldoexoses têm quatro carbonos quirais e 16 possibilidades estruturais, oito delas

naturais com a designação D.
E como você representa um açúcar L? Lembre-se de que L é a imagem especular de
D, com todas as quiralidades invertidas e, portanto, a hidroxila do penúltimo carbono à
esquerda, conforme você confere a seguir.

16 Aula 14 Química da Vida

 CH O CH O CH2 OH CH2 OH
CH O CH O CH O CH O
H OH HO H O O
H OH HO H H HO HO H
HO H H OH HO H H OH
H OH HO H HO H H OH
H OH HO H H OH HO H
H OH HO H HO H H OH
H OH HO H H OH HO H
CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH
CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH
D-Ribose L-Ribose D-Arabinose L-Arabinose D-Glicose L-Glicose D-Frutose L-Frutose

As cetoses são isômeros constitucionais das aldoses. Suas hexoses têm apenas três
carbonos quirais e portanto oito esteroisômeros, quatro deles com a designação D. Observe
a família das D-cetoses a seguir.

CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH

CH2 OH
O O O O
CH2 OH O CH2 OH
H OH HO H H OH HO H
H OH H OH O H OH O HO H HO H
H OH CH2 OH HO H
H OH H OH H OH H OH
H OH D-Eritrulose H OH
CH2 OH CH2 OH CH2 OH CH2 OH
CH2 OH CH2 OH
D-Psicose D-Frutose CH2 OH D-Sorbose D-Tagatose
D-Ribulose D-Xilulose
O
CH2 OH
1,3-Diidroxicetona

Dois monossacarídeos diferentes entre si apenas na quiralidade de um dos carbonos

são chamados de epímeros. Assim, D-glicose é epímero da D-manose com relação à C2, da
D-alose à C3 e da D-galactose à C4.
Embora os monossacarídeos sejam definidos como poliidroxialdeídos ou
poliidroxicetonas, na realidade, existem como hemiacetais e não carbonilados! Isso
porque na cadeia com carbonos sp, devido ao ângulo tetraédrico, as hidroxilas alcoólicas
e nucleofílicas dos carbonos 4 e 5 aproximam-se muito da carbonila eletrofílica em C1, ou
em C2, resultando na adição nucleofílica e formação do hemiacetal. Confira a seguir a
representação para o equilíbrio da D-glicose em solução aquosa.

hemiacetal carbonilado hemiacetal

cis
HO O HO 6 5 O H HO
O
trans
HO OH HO 4 3 2 HO
HO HO O HO
HO HO 1 HO
OH
E-D-Glicopiranose ~ 64 % D-Glicose ~ 0,02 %
D-D-Glicopiranose ~ 36 %
carbono anomérico

Aula 14 Química da Vida 17

 Na glicose, a adição nucleofílica da hidroxila de C5 à carbonila em C1 resulta em
dois hemiacetais cíclicos de seis membros, sistema que, conforme você já estudou, é
livre de tensão angular e torcional. Como conseqüência, C1 passa de sp a sp e torna-
se também quiral. A nova hidroxila resultante em C1 e originária da carbonila pode
permanecer cis ou trans com o C6 exocíclico, e essas estruturas são designadas como
formas E e D, respectivamente! O carbono 1, originalmente carbonílico, no hemiacetal
é denominado anomérico por sua quiralidade referenciar duas formas hemiacetálicas
ou anômeros de um monossacarídeo. Por analogia com o éter cíclico de seis membros
chamado pirano, os hemiacetais de seis membros são chamados de piranoses. Portanto,
quando você emprega o nome D-glicose, está referindo-se à forma carbonilada, ou
cadeia aberta. Glicopiranose refere-se à forma hemiacetálica cíclica D ou E. Cristais
das formas piranosídicas D e E apresentam os pontos de fusão 146oC e 150oC e as
rotações óticas iniciais 112,0o e 18,7o, respectivamente. Em solução, ambas entram em
equilíbrio com a forma carbonilada e, através desta, com a sua anomérica, predominando
a forma E. Como conseqüência, as concentrações variam com o tempo até atingir o
equilíbrio, indicado na representação anterior. A rotação ótica acompanha essa variação
da composição em ambas as soluções até chegar ao valor comum de 52,7o, fenômeno
conhecido como mutarrotação. Observe que a forma carbonilada participa da solução
apenas como traços no equilíbrio entre os hemiacetais.
D-frutose, uma cetoexose, apresenta a carbonila no carbono 2. A adição nucleofílica ocorre
tanto com a hidroxila do carbono 5 quanto com a do carbono 6, resultando em ciclos de cinco
e de seis membros. O hemiacetal de cinco membros recebe o nome genérico de furanose por
analogia com o furano, éter cíclico de cinco membros.
Observe as relações estruturais entre a D-frutose e seus hemiacetais
furanosídicos e piranosídicos.

D-D-Frutopiranose ~ 3 % E-D-Frutofuranose ~ 31 %
D-Frutose
HO 5 6 6
6 O HO 5 6 OH HO CH2 O
OH OH HO CH2 O OH
1 OH 1
3 CH2 OH2 H 5 OH 5 OH 2
4 3 2 CH2 OH 2 CH2 OH
2 4 4 4 CH2 OH
OH 3 1 3 1
OH HO 1CH2 OH HO HO
O
2 O
HO 5 6 O HO 3 H 6 1
6 1
HO 5 HO CH2
HO 6 OH H 4 OH HO CH2 OH CH2 OH O CH2 OH
OH 5
4 3 OH H OH 5 OH 5 OH 2
2 H 3 2 O 2 O OH
HO 4 6CH OH 4 4
CH2 OH HO 3
2
HO 3
1 HO CH2 OH
1
E -D-Frutopiranose ~ 57 % D-D-Frutofuranose ~ 9 %

Observe que tanto para as frutopiranoses quanto para as frutofuranoses C2 é o

carbono anomérico.

18 Aula 14 Química da Vida

Dissacarídeos
onossacarídeos condensam-se através do carbono anomérico, de um deles ou

M de ambos, eliminando água e estabelecendo a ligação glicosídica. A hidrólise

é o processo inverso, ou seja, a quebra da ligação glicosídica que libera
os monossacarídeos para o equilíbrio entre seus anômeros. A seguir, você observa a
representação para dois dissacarídeos comuns no nosso dia-a-dia.

A-D-Glicopiranose OH OH Sacarose
O O
HO HO
HO HO HO ligação
OH HO
HO O + OH HO O O glicosídica
OH - H2O OH
OH OH
HO B-D-Frutofuranose HO

ligação glicosídica
HO OH OH
O O HO OH OH
OH + HO O
HO HO O
HO O
HO OH - H2O HO HO
HO HO OH
B-D-Galactopiranose A,B-D-Glicopiranose
Lactose

Sacarose, o açúcar comum extraído da cana, apresenta os resíduos da D-D-glicopiranose e

da E-D-frutofuranose. Lactose, o açúcar do leite, apresenta os resíduos da E-D-galactopiranose
e da D-glicopiranose (E e D).
O primeiro passo no processo digestivo é a hidrólise enzimática da ligação glicosídica
para liberar os monossacarídeos. Algumas pessoas são deficientes nas enzimas para
hidrolisar a lactose e sofrem transtornos intestinais, a chamada intolerância à lactose.

Polissacarídeos
olissacarídeos são os carboidratos formados pela condensação de muitos

P monossacarídeos. Hexosanos são formados por hexoses e pentosanos por

pentoses.Os três polissacarídeos naturais da glicose mais importantes são amido,
celulose e glicogênio, sendo os dois primeiros os carboidratos mais abundantes do planeta.
O amido é composto por dois hexosanos, a amilose (10–20%) e amilopectina (80–90%).
É a principal reserva energética nas plantas, armazenado como grânulos microscópicos nas
raízes, tubérculos e sementes. Também é o principal componente da nossa alimentação. A
celulose é o material estrutural das plantas. Cerca de 50% da madeira é celulose e cerca de
25% pentosanos incluindo resíduos de hexoses, as hemiceluloses.

Aula 14 Química da Vida 19

 Glicogênio é reserva energética nos animais, armazenado nos músculos e fígado.
Por ser muito hidrofílico, seu armazenamento é limitado pela quantidade de água que o
acompanha. Essa é uma das razões pelas quais o organismo converte o excedente de glicose
em gordura hidrofóbica como reserva concentrada. Revise esses conceitos, os quais você já
estudou nas aulas 7 (Álcoois) e 13 (Derivados de ácido carboxílico).
Embora os três sejam polissacarídeos da glicose, diferenciam-se entre si por
características estruturais na cadeia polimérica. A amilose apresenta-se como cadeia linear,
com ligações glicosídicas denominadas D‘1,4 porque une C1 de um resíduo D-piranosil
(sem OH) ao oxigênio de C4 em outro resíduo. O número de unidades chega a milhares e a
massa molar a 600.000. A cadeia, extensa, assume a forma de uma espiral. A amilopectina
difere da amilose por apresentar centenas de ramificações D‘1,6 a cada 20 ou 25 unidades,
e a massa molar pode chegar a 6.000.000. E o glicogênio assemelha-se à amilopectina, porém
mais ramificado. A celulose, polissacarídeo linear, difere dos três anteriores por apresentar
ligações E‘1,4. Essa ligação possibilita que as cadeias da celulose se empacotem fortemente
pelo número elevado de ligações hidrogênio, o que justifica a resistência da madeira e a
impossibilidade de nosso organismo digeri-la, por exemplo.
Observe nos modelos a seguir as ligações glicosídicas desses polissacarídeos.

CH2 OH
O
HO
CH2 OH HO CH2 OH
O O O
HO HO
CH2 OH
HO CH2 OH HO HO O
O O CH2 OH
ligação D 1,4 O ramificação D 1,6
HO O O n
HO HO CH2 OH
HO CH2 HO O O
O O ligação E 1,4 HO
HO OH
HO HO
HO CH2 OH
O O
HO
O
O
amilopectina celulose n = até 3.000

OH OH
O O O O O
HO O HO
O O O O O O O
O OH
O OH
O O HO
O OH
O O
O OH
HO HO
O O O
O O HO O O O
O OH HO O O O O
HO O OH O O
O OH O O OH OH
O O
O O O OH O O O OH
O OH
O O
O O O OH
O
O O
O O O OH OH
O
O OH O
O OH
O O O O
O
OH
HO Glicogênio

20 Aula 14 Química da Vida

 Atividade 4

Represente as estruturas: D-D-manopiranose, E-D-alopiranose e

1 D-D-frutofuranose.

Represente o dissacarídeo formado a partir de 2 moléculas de

2 D-glicose, com ligação glicosídica D‘1,4.

sua resposta
1.

2.

Aula 14 Química da Vida 21

 Resumo
Nesta aula, estudamos que os aminoácidos, unidades fundamentais das
proteínas, são compostos que apresentam os grupos amino, ácido carboxílico
e uma cadeia lateral ligados ao carbono D na forma L; que são classificados em
polares, apolares, ácidos e básicos pela cadeia lateral; e apresentam anfotericidade
e capacidade de polimerização. Vimos que: íon dipolar ou zwitterion é um sal
interno sem carga elétrica líquida; ponto isoelétrico é o valor de pH no qual todas
as moléculas encontram-se na forma de íon dipolar; eletroforese é o processo de
separação de compostos com base em suas cargas elétricas; ligação peptídica
(uma amida) une dois resíduos de aminoácidos nos peptídeos; peptídeos são
classificados em função do número de resíduos de aminoácidos e representados
com o resíduo N-terminal à esquerda e o C-terminal à direita. As proteínas podem
ser representadas por uma única cadeia polipeptídica ou por aglomerados destas;
são classificadas em função da cadeia, da composição e da conformação, a
estrutura protéica é descrita em quatro níveis: primária, secundária, terciária e
quaternária. Os carboidratos são poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas com a
fórmula genérica Cn(H2O)m. Os nomes têm o sufixo –ose, sendo os mais simples,
os monossacarídeos, classificados em função da cadeia carbônica (3 a 7) e da
função em aldoses e cetoses em combinação com o prefixo numérico; todos
os naturais têm a designação D e apresentam-se como furanoses ou piranoses,
hemiacetais cíclicos anoméricos. Por fim, as combinações de monossacarídeos
formam dissacarídeos, trissacarídeos oligossacarídeos e polissacarídeos,
sendo a celulose e o amido, polissacarídeos da D-glicose, os carboidratos mais
abundantes do planeta.

Auto-avaliação
Explique as características fundamentais dos aminoácidos protéicos e como estes
1 são classificados.

Determine o pH para separar por eletroforese sobre papel os aminoácidos Glu,

2 Arg e Leu. Represente todas as fórmulas estruturais que esses aminoácidos
assumem em função da variação do pH como suporte para justificar seus cálculos.
Represente, ainda, a eletroforese em um diagrama.

Comente e justifique as características de uma ligação peptídica.

3
22 Aula 14 Química da Vida
 Escreva a estrutura Leu.Phe.Pro.Asn, classifique-a e indique os aminoácidos
4 C-terminal e o N-terminal. Demonstre como calcular o ponto isoelétrico desse
peptídeo.

5 Explique como as proteínas podem ser classificadas.

6 Defina e ilustre o termo “grupo prostético”.

Explique os significados dos termos: estrutura primária, secundária, terciária e

7 quaternária de proteínas.

Defina os termos “carboidrato” e “monossacarídeo” e explique como eles são

8 classificados.

Ilustre as formas D e L para uma aldoexose e uma cetoexose.

9
Defina os termos: epímeros, piranose, furanose e anômeros. Ilustre com estruturas
10 e os nomes correspondentes.

11 Explique o fenômeno da mutarrotação, representando as estruturas envolvidas.

O amido é composto por dois polissacarídeos. Descreva, represente e comente

12 suas diferenças estruturais.

Amido e celulose, polissacarídeos da D-glicose, apresentam propriedades e

13 funções completamente diferentes. Que funções são essas e como se justificam
essas diferenças?

Aula 14 Química da Vida 23

 Referências

ALLINGER, Norman L. et al. Química orgânica. 2. ed. Rio de Janeiro: Livros Técnicos e
Científicos, 1976.

BARBOSA, Luiz Cláudio de Almeida. Introdução à química orgânica. São Paulo:

Prentice Hall, 2004.

BARBOSA, Luiz C. de Almeida. Introdução à química orgânica. 2. ed. São Paulo: Prentice
Hall, 2004.

MCMURRY, John. Química orgânica. 4. ed. Rio de Janeiro: Livros Técnicos e

Científicos, 1996.

SOLOMONS, T. W. Graham. Química orgânica. 7. ed. Rio de Janeiro: Livros Técnicos e

Científicos, 2003.

VOLLHARDT, K. P. C.; SCHORE, N. E. Química orgânica, estrutura e função. 4. ed. Porto

Alegre: Bookman, 2004.

WADE JÚNIOR, L. G. Organic chemistry. 4. ed. Upper Saddle River: Prentice Hall, 1999.

Química II
Química I

24 Aula 14 Química da Vida