La bioenergética describe la transferencia, transformación y utilización de la energía en

los sistemas biológicos, es decir los procesos en los que se basan esas
transformaciones, las cuales siguen las leyes de la termodinámica.
La bioenergética utiliza ideas básicas de la termodinámica para comprenderse. Energía
libre, Entalpía y la Entropía
Energía libre: O cambio en la energía libre (ΔG) en los seres vivos podemos encontrar:
Energía en estado inicial: que es cuando una sustancia no tiene ninguna reacción.
Energía en estado final: es después de un proceso o reacción.
Entalpía (ΔH): es el calor que se libera o absorbe en una reacción química a presion
constante.
La energía fluye de un organismo a otro, por lo tanto es constante.
Para calcular el cambio de Energía libre: ΔG=ΔH- TΔS
Los 3 estados en los que puede estar la Energía libre siempre y cuando ΔG presente
una presión y temperatura constante.
Cuando ΔG es negativa esta reacción es de tipo exergónica debido a que se libera calor
y la reacción se da de manera espontanea,con pérdida de energía
Cuando ΔG es positivo esta es de tipo endergónica debido a que ingresa calor y la
reacción no se da de manera espontanea con ganancia de energía
Cuando ΔG es =0 es cuando la reacción se encuentra en equilibrio
Entropía (ΔS): es la medida de desorden molecular en un sistema, en los seres vivos
por ejemplo: sería la capacidad de una molécula de moverse en varias direcciones de
manera aleatoria.
Según la segunda ley de la Termodinámica: esta nos dice que la Entropía en un sistema
tiende a ir siempre en aumento

REACCIONES ACOPLADAS:
son aquellas donde la energía libre de una reacción (exergónica) es utilizada para
conducir/dirigir una segunda reacción (endergónica). La energía es utilizada para
realizar trabajo.
Las reacciones exergónicas impulsan a las endergónicas en las células, para que esto
suceda se deben acoplar a través de un intermediario común, “el ATP”
Estructuralmente , el ATP es un nucleótido de ARN que lleva una cadena de tres
fosfatos. En el centro de la molécula se encuentra un azúcar de cinco carbonos, una
ribosa, que se une a la base nitrogenada adenina y a la cadena de tres fosfatos.
Los tres grupos fosfato se denominan en orden del más cercano al más alejado del
azúcar ribosa: alfa, beta y gamma.
El ATP es inestable debido a las 3 cargas negativas adyacentes en su cola fosfato, la
cuales no se "quieren" e intentan alejarse entre ellas. Los enlaces entre los grupos
fosfato se llaman enlaces fosfoanhídridos se conocen como enlaces de "alta energía"
El ATP se hidroliza por los enlaces fosfato para liberar energía.
Los enlaces fosfoanhídridos que posee, liberan una cantidad apreciable de energía
cuando uno de estos enlaces se rompe en una reacción de hidrólisis(ruptura mediada
por agua).
Aspectos generales sobre las Enzimas:
Las enzimas son proteínas y muchas de ellas son proteínas conjugadas, que contienen
componentes no proteínicos llamados cofactores los cuales pueden ser Inorgánicos
(metales) u Orgánicos Coenzimas.
Las enzimas pueden ser catalizadores específicos, y también tener diversos grados de
especificidad: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre
un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos:
La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato.
El sustrato se une a una región concreta de la enzima, llamada centro activo. El centro
activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en
contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos
directamente implicados en el mecanismo de la reacción
Una vez formados los productos la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
Solo se requieren en pequeñas cantidades.
No se alteran en forma irreversible durante la reacción, por lo que cada molécula de
enzima puede participar varias veces en reacciones individuales.
No tienen efecto en la termodinámica de la reacción, las enzimas no aportan energía
para una reacción química, por lo que no determinan si una reacción tiene
características termodinámicas favorables o desfavorables
Las enzimas son los catalizadores biológicos que facilitan o aceleran una reacción
Pueden requerir:
1) Sólo su secuencia de aminoácidos y su conformación
2) Un cofactor (iones inorgánicos como Fe2+, Mg2+ , Cu2+ )
3) Un grupo prostético (porfirinas)

Cofactor
Los cofactores son básicamente de dos tipos, iones metálicos y moléculas orgánicas,
denominadas coenzimas.
Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular,
necesario para la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica,
denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de
holoenzima.
Aquellos cofactores que están covalentemente unidos a la apoenzima se denominan
grupos prostéticos, ya sean orgánicos (coenzimas) o inorgánicos.
Cofactores metálicos
Entre los cofactores metálicos son cationes, como Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre
otros
Coenzimas
Las coenzimas, por lo general son vitaminas (vitaminas B, vitamina C, Vitamina D, por
ejemplo), la deficiencia de las vitaminas dentro de un organismo, provoca la deficiencia
en enzimas y por ende hay falta de reacciones indispensables
Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una
apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima

FORMA DE ACTUACIÓN DE LAS ENZIMAS

Mecanismo general, en dos etapas:
En la primera etapa, la enzima (E) se une a la molécula de sustrato (S), para formar el
complejo enzima-sustrato (ES). En una segunda etapa, el complejo se fragmenta dando
lugar al producto (P) y a la enzima (E), que vuelve a estar disponible para reaccionar
con otra molécula de sustrato. Por lo general, la molécula de enzima es mucho mayor
que la del sustrato por lo que sólo una pequeña parte de la enzima está implicada en la
formación del complejo

MODELOS SOBRE EL MECANISMO DE REACCIÓN DE LAS ENZIMAS

El modelo más conocido es el de Emil Fischer(modelo de llave cerradura), quien
propuso que la molécula de sustrato se adapta al centro activo de la enzima del mismo
modo que lo haría una llave al encajar en una cerradura(modelo de llave cerradura), es
decir, que tienen una relación estructural complementaria.
Esta hipótesis tiene ciertas limitaciones: si el centro activo posee una estructura
prediseñada para el sustrato, en caso de que sea reversible el proceso dicho debería
estar perfectamente diseñado para que también encaje el producto de la reacción. De
la misma forma, la teoría de la llave-cerradura tampoco explica bien el fenómeno de la
inhibición enzimática.
MODELO DE ENCAJE INDUCIDO La hipótesis más aceptada actualmente es la de la
enzima flexible o de ajuste o encaje inducido (Daniel Koshland), que sugiere que el sitio
activo no necesita ser una cavidad geométricamente rígida y preexistente, sino que
dicho sitio activo debe tener una disposición espacial, precisa y específica, de ciertos
grupos de la enzima que en presencia del sustrato se adaptan a su estructura cuando
interaccionan con él
Independientemente del modelo, una vez formado el complejo enzima sustrato,
mediante un mecanismo de distorsión, se activan los enlaces que hay que romper y se
aproximan los grupos que hay que enlazar, favoreciendo la formación del producto
resultante de la reacción catalizada y quedando la enzima libre para comenzar de
nuevo el proceso catalítico.
Enzima (hexoquinasa) en ella se puede ver como en el sitio activo posee una
conformación inicial que se modifica al interaccionar con el sustrato y forma el
complejo [ES].
Los factores que modifican la velocidad de las reacciones enzimáticas pueden ser
químicos o físicos y son:
1. Temperatura.
2. pH
3. Concentración de enzima.
4. Concentración de sustrato.
5. Concentración de cofactores.
6. Concentración de iones Hidrógeno (pH)
7. Concentración de Activadores.
8. Concentración de Inhibidores
Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son:
pH, temperatura, cofactores.
ENSAYOS ENZIMÁTICOS:
Un ensayo enzimático es un procedimiento, llevado a cabo en un laboratorio,
mediante el cual se puede medir la velocidad de una reacción enzimática. Como las
enzimas no se consumen en la reacción que catalizan, los ensayos enzimáticos suelen
medir los cambios experimentados bien en la concentración de sustrato (que va
decreciendo), bien en la concentración de producto (que va aumentando). Existen
diversos métodos para realizar estas medidas. La espectrofotometría permite detectar
cambios en la absorbancia de luz por parte del sustrato o del producto (según la
concentración de estos). Los ensayos espectrofotométricos son los más utilizados, ya
que permiten medir la velocidad de la reacción de forma continua.
INHIBIDORES DE LAS ENZIMAS
Existen sustancias que pueden reducir o detener la actividad catalítica esas sustancias
bloquean o distorsionan el sitio activo de la enzima y por ello se les conoce como
“inhibidores” ya que inhiben la reacción bioquímica:
Hay 2 tipos de inhibidores:
Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activo
Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de la molécula, causando un cambio
conformacional e inhibición catalítica enzimática
INHIBICION REVERSIBLE

INHIBICION COMPETITITVA
El inhibidor tiene estructura similar al sustrato
Los 2 compiten por unirse al sitio activo de la enzima.
Se une sólo a la enzima libre.
Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones suficientemente
altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competición al inhibidor.
En presencia del inhibidor, se afecta la afinidad de la enzima por el sustrato
(aumenta Km) pero no la Vm, pues cuando el sustrato logra unirse al Centro Activo
la reacción ocurre adecuadamente.
INHIBICION NO COMPETITIVO
- En este caso se une a la enzima libre y también al complejo enzima-sustrato
- El inhibidor se une a la enzima en un sitio distinto al Sitio Activo por lo que no impide
la unión del sustrato, es decir antes de que este intervenga pudo haberse formado el
complejo ES, o puede encontrase la enzima libre (no se afecta Km).
Esta unión induce un cambio conformacional en la estructura de la enzima (es decir, la
estructura terciaria o la forma tridimensional) de la enzima de modo que la afinidad
del sustrato por el sitio activo se reduce, y si esta está libre no es capaz de unirse al
sustrato. En el 2º caso del complejo (ES), esta transformación hace que los grupos
catalíticos no queden de la forma adecuada para realizar su acción, (se afecta Vm) .
Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las
concentraciones del sustrato.
INHIBIDOR ALOSTERICO

INHIBICION ACOMPETITIVO

INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
El inhibidor se une a la enzima covalentemente y no puede disociarse fácilmente,
suelen contener grupos funcionales reactivos como mostazas nitrogenadas, aldehídos,
alquenos. Estos grupos electrofílicos reaccionan con las cadenas de aminoácidos para
formar uniones covalentes.
Los inhibidores irreversibles son generalmente específicos para un tipo de enzima y no
inactivan a todas las proteínas.
El nombre sistematico de una enzima consta actualmente de 3 partes:
El sustrato según el tipo de reacción que realiza lleva la terminación “asa”.
-Muchas enzimas catalizan reacciónes reversibles. Por lo que no hay una manera unica
para nombrar a la enzima ya que se puede dar en los 2 sentidos, así la glucosa fosfato
isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa.
- Cuando la acción típica de la enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo
componente del nombre se omite ejem: la lactosa hidrolasa se llama simplemente
“lactasa”
CLASIFICACIÓN:
Según la Comisión Internacional de Enzimas estas se clasificaran en 6 grandes clases de
acuerdo al tipo de reacción en la que van a participar o que catalizan
Las traferasas
Son encargadas de transferir grupos funcionales de un donante a un aceptor,
transfieren grupos diferentes del hidrogeno de un sustrato a otro. Ejem: a pratir de
carbonos, grupos aldehidos, grupos cetónicos, ácidos, etc
Hidrolasas
Son encargadas de realizar la hidrólisis de esteres: pueden ser enlaces glucosidicos,
enlaces peptidicos u otros tipos de enlaces que haya carbono y nitrogeno mediante la
adición de agua para romper el enlace(hidrólisis), van a realizar la reducción la
degradación de polímeros, para obtener monómeros, todas las enzimas digestivas van
a pertenecer a este grupo de las hidrolasas
Liasas
Presentan actividades muy parecidas a la anterior(remueven grupos de sustratos o
rompen enlaces) pero la diferencia es que no utilizan el agua
Isomerasas
Son los que van a realizar procesos de isomerización
Isómeros: igual composición atómica, pero diferente forma molecular
Ejemplos de isomerasas: racemasas, epimerasas, cis-trans isomerasas.
Ligasas
Ligar significa unir y estas enzimas participan en esos procesos de unir sustratos( es
decir biosíntesis)
2 moléculas se van a unir generalmente con la hidrólisis de ATP aquí encontraremos 2
grupos de enzimas:
Sintetasas: Son enzimas ATP- dependientes que catalizan reacciones de biosíntesis.
Sintasas: Son enzimas que catlizan reacciones de biosintesis, pero no requieren ATP
directamente
HISTORIA DE LAS VITAMINAS
En 1887, Takaki demostró que el Beriberi se curaba con la ingestión de un polvo
obtenido a partir de la cascarilla del arroz.
Casimiro Funk, bioquímico polaco, en 1911 obtuvo la primera preparación alimenticia
a partir de la cascara de arroz, reconocida como una sustancia con poderosa acción
anti Beriberi.
Vitaminas
Son compuestos heterogéneos imprescindibles para la vida, se necesitan tan solo
dosis de miligramos o microgramos. Permiten el correcto funcionamiento fisiológico.
La mayoría de las vitaminas esenciales no pueden ser sintetizadas (elaboradas) por el
organismo, por lo que se obtienen de la ingesta de los alimentos.
-Las vitaminas no producen energía y por tanto no implican calorías. Estos intervienen
como catalizadores en las reacciones bioquímicas, provocando la liberación de energía.
Clasificación de las vitaminas
Las vitaminas se pueden clasificar según su solubilidad: si lo son en agua
hidrosolubles o si lo son en lípidos liposolubles. En los seres humanos hay 13 vitaminas
que se clasifican en dos grupos: (9) hidrosolubles y (4) liposolubles.
Vitaminas liposolubles
Las vitaminas liposolubles, A, D, E y K, se consumen junto con alimentos que contienen
grasa.
Se disuelven en grasas y aceites. Se absorben en el intestino delgado con la grasa
alimentaria y pueden almacenarse en el hígado y en los tejidos grasos, debido a que se
pueden almacenar en mayor o menor grado (no se excretan en la orina y no se
requiere una ingesta diaria. Si se consumen en exceso pueden resultar tóxicas.
DEFICIENCIA Y NIVELES EXCESIVOS DE VITAMINAS
Tanto la deficiencia como el exceso de los niveles vitamínicos corporales pueden
producir enfermedades que van desde leves a graves como la pelagra, demencia, e
incluso la muerte.
La deficiencia de vitaminas se denomina AVITAMINOSIS (recomendaciones mínimas 5
porciones de verduras o frutas al día).
El nivel excesivo de vitaminas se denomina HIPERVITAMINOSIS.
Algunas pueden ser tóxicas en grandes cantidades y otras inocuas incluso en
cantidades muy altas.
-Las vitaminas más tóxicas son la D, y la A, también lo puede ser la vitamina B3.
-La B12 no posee toxicidad incluso con dosis muy altas.
-La tiamina tampoco posee toxicidad, sin embargo con dosis muy altas y durante
mucho tiempo puede provocar problemas de tiroides.
También se conocen casos de intoxicaciones en esquimales al comer hígado de
mamíferos marinos (por poseer altas concentraciones de vitaminas liposolubles).
Vitamina A
Esta vitamina está presente en los alimentos de origen animal, en forma de vitamina A
pre-formada y se la llama retinol. En los vegetales aparece como
provitamina A, también conocidos como carotenos (o carotenoides) entre los que se
destaca el beta caroteno.
Podemos encontrarla en el hígado, yema de huevo, mantequilla, queso, leche.
También en forma de betacaroteno como albaricoque, melón, zanahoria, mango,
melocotón, espinacas, tomate, nisperos, etc.
Vitamina E Tocoferol o Antioxidante
Esta vitamina participa en la formación de glóbulos rojos, músculos y otros tejidos. Se
necesita para la formación de las células sexuales masculinas y evita la esterilidad.
Estabiliza y regula la producción de hormonas femeninas. Participa como antioxidante
y protege las membranas celulares para que no envejezcan
o se deterioren por los radicales libres.
Las personas que padecen enfermedades tal como trastornos hepáticos, fibrosis
quística y enfermedad de Crohn pueden necesitar más Vit. E.
Buenas fuentes de Vit. E incluyen: Aceites vegetales, Margarina, Nueces y semillas
Verduras de hojas
Vitamina K (Filoquinona o Antihemorrágica)
Es un diterpeno con 4 formas moleculares: K1, K2, K3, K4. Participa en diferentes
reacciones en el metabolismo como coenzima, y forma parte de la proteína llamada
protombina (coagulación de la sangre). En deficiencia de esta puede haber presencia
de hemorragias. La podemos encontrar en las hojas de verduras verdes, en las bayas
de color oscuro. Las bacterias del intestino también producen pequeñas cantidades de
vitamina K.
Vitamina D Calciferol o Antirraquítica
Esta vitamina da la energía suficiente al intestino para la absorción de nutrientes como
el calcio y las proteínas. Es necesaria para la formación normal y protección
de los huesos y dientes, su deficiencia puede llevar a enfermedades de los huesos
como la osteoporosis o el raquitismo.
Se puede obtener vitamina D de tres maneras: a través de la piel (el cuerpo forma Vit.
D naturalmente después de la exposición al sol), de la dieta y de suplementos.
Los alimentos ricos en vitamina D: yemas de huevo, pescado de agua salada e hígado
Vitamina B
B1 o Tiamina
Es esencial para el metabolismo del piruvato, ayuda a las células del organismo a
convertir carbohidratos en energía; también juega un papel en la conducción de las
señales nerviosas, es la gran aliada del estado de ánimo por su efecto benéfico sobre el
sistema nervioso y la actitud mental. Se encuentra de forma natural en: levaduras,
legumbres, cereales integrales, frutos secos, huevos, vísceras (hígado, corazón, riñón),
carne de vacuno, patatas, entre otros.
B2 o Riboflavina
Al igual que la Tiamina, actúa como coenzima en el metabolismo de los glúcidos, grasas
y proteínas. Su déficit produce glositis (inflamaciones de la lengua), estomatitis angular
(fisuras o grietas en la mucosa bucal) Dermatitis seborreica. Se la encuentran en: leche
, queso, huevos, higado, legumbres, levadura de cerveza.
B3 o Niacina o Ac. Nicotinico
Formada por 2 coenzimas el ácido nicotínico y la nicotinamida, que se encargan de
sintetizar y degradar los ác. grasos, los carbohidratos, los aminoácidos y el intercambio
de oxígeno en los tejidos. Evita la pelagra, enferm. caracterizada por Dermatitis,
diarrea y demencia (las tres D de la pelagra). La encontramos: carnes magras,
pescados, frutos secos (nueces), Frutas y verduras, Pollo, Productos lácteos.
B5 (ácido pantoténico)
Su nombre proviene de la palabra griega panthos que significa ‘en todas partes’, esto
se debe a que esta vitamina está muy distribuida. Forma parte de la estructura que
tiene la coenzima A (ciclo de Krebs). Es necesaria para la síntesis de
hormonas antiestrés (cortisol), a partir del colesterol. Su falta en los animales produce
caída del pelo.
Las fuentes animales las contienen en mayor cantidad que las vegetales. Huevos,
Pescados, Carne, Frutos secos, productos lácteos, brócoli.
B6 o Piridoxina
Mejora la capacidad de regeneración del tejido nervioso, para contrarrestar los efectos
negativos de la radioterapia, y contra el mareo en los viajes. Influye en el desarrollo
cerebral durante el embarazo y la infancia, le ayuda al cuerpo a producir anticuerpos y
en la producción de hemoglobina, sin ella el organismo no puede fabricar anticuerpos
ni glóbulos rojos.
Su deficiencia puede causar una forma de anemia. Se la encuentra en aves, pescado, y
vísceras, papas y vegetales con almidón, frutas (que no sean cítricas).
B8 o Biotina
Permite la buena salud de tejidos como la piel o el cabello, tiene la función de
convertir la glucosa en energía (coenzima que participa en la transferencia
de grupos carboxilo).
Se encuentra en pequeñas cantidades en varios alimentos como huevo, leche o
banana. En deficiencia de esta, es posible que tengamos síntomas como una caída
excesiva del cabello, vómitos, uñas escamosas, falta de tono muscular (calambres), o
incluso llagas en la lengua.
B9 o Ácido Fólico
Es muy recomendada para las personas que sufren de anemia crónica.
B12 o Cianocobalamina
Al igual que las otras vitaminas del complejo B, es importante para el metabolismo de
proteínas. Ayuda a la formación de glóbulos rojos en la sangre y al mantenimiento
del sistema nervioso central.
Es una vitamina hidrosoluble (se disuelve en agua). Después de que el cuerpo utiliza
estas vitaminas, las cantidades sobrantes salen del organismo a través de la orina.
El cuerpo puede almacenar vitamina B12 por años en el hígado.
La Vitamina C (Ácido Ascórbico o Antiescorbútica)
Interviene en la formación de cartílago, tendones, huesos y dientes. Es necesaria para
producir colágeno, proteína requerida para la cicatrización y reparación de los tejidos,
formación de la piel, músculos, vasos, órganos internos, etc.
Para la metabolización de las grasas: se le atribuye el poder de reducir el colesterol. y
su función es fundamental en los procesos de reparación y cicatrización de estos
tejidos.
Por todo esto el déficit de vitamina C produce una menor resistencia a las infecciones y
una alteración en la cicatrización de las heridas(más lenta).
La encontramos en: las frutas conocidas como cítricos(naranja, limón, mandarina,
pomelo) kiwi, soja fresca, tomates, pimiento verde, lechuga, patata, coliflor, etc.
MINERALES:
El organismo humano precisa del aporte de una serie de elementos químicos
presentes en los alimentos que van a ser nutrientes esenciales, ya que serán
absorbidos y utilizados por distintos órganos y sistemas para realizar diferentes
funciones, como por ejemplo ser elementos estructurales (calcio, magnesio), para la
formación de hemoglobina (hierro), o bien formando parte de enzimas importantes
(zinc). Los elementos químicos esenciales también se denominan “minerales”
CLASIFICACIÓN:
- Macronutrientes: aquellos elementos presentes en gran cantidad en el organismo y
cuyas necesidades son elevadas (calcio, Potasio, fósforo, magnesio, azufre...). Se
requieren en cantidades mayores a 100mg/día en la dieta
- Micronutrientes: Oligoelementos, se encuentran en pequeña cantidad (elementos
traza) se requieren en cantidades menores a 100mg/día. (hierro, zinc, flúor, yodo,
cobre, selenio, manganeso...).
- Electrolitos: se denominan así a los minerales que habitualmente se encuentran
disueltos en el agua, en estado iónico (sodio, potasio y cloro).