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Las proteínas (< en francés: protéine < en griego: πρωτεῖος [proteios], ‘prominente,
de primera calidad’?)1 o prótidos2 son macromoléculas formadas por cadenas
lineales de aminoácidos.
Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a
señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado
proteoma.
Índice
Bioquímica
Síntesis
Biosíntesis
Síntesis química
Proteoma
Funciones
Estructura
Propiedades de las proteínas
Desnaturalización
Determinación de la estabilidad proteica
Clasificación
Según su forma
Según su composición química
Nutrición
Fuentes de proteínas
Calidad proteica
Reacciones de reconocimiento
Deficiencia de proteínas
Exceso de consumo de proteínas
Análisis de proteínas en alimentos
Digestión de proteínas
Métodos de estudio
Purificación de proteínas
Localización celular
Cronología del estudio de las proteínas
Véase también
Referencias
Bibliografía
Enlaces externos
Bioquímica
Los prótidos o proteínas son biopolímeros formados por un gran número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros)
denominadas aminoácidos, unidas por enlaces peptídicos. Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan en un
disolvente adecuado, forman siempredispersiones coloidales, con características que las diferencian de las disoluciones de moléculas
más pequeñas. Muchas proteínas presentan carga neta en ciertos rangos depH del medio. Por ello pueden considerarseionómeros.
Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequeña, que
son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales existen veinte
especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la
formación de la gran molécula polimérica de una proteína.
Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras
variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16 % de la masa total de la molécula; es
decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una
muestra a partir de la medición de N de la misma.
La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por los
genes.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-
NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una porción de
ADN) mediante el código genético. Aunque este código genético específica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —
en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación
postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas también
pueden trabajar juntas para cumplir una función particular
, a menudo asociándose para formarcomplejos proteicos estables.
Síntesis
Biosíntesis
Las proteínas se ensamblan a partir de sus aminoácidos utilizando la información codificada en los genes. Cada proteína tiene su
propia secuencia de aminoácidos que está especificada por la secuencia de nucleótidos del gen que la codifica. El código genético
está formado por un conjunto de tri-nucleótidos denominados codones. Cada codón (combinación de tres nucleótidos) designa un
aminoácido, por ejemplo AUG (adenina-uracilo-guanina) es el código para la metionina. Como el ADN contiene cuatro nucleótidos
distintos, el número total de codones posibles es 64; por lo tanto, existe cierta redundancia en el código genético, estando algunos
aminoácidos codificados por más de un codón. Los genes codificados en el ADN se transcriben primero en ARN pre-mensajero
mediante proteínas como la ARN polimerasa. La mayor parte de los organismos procesan entonces este pre-ARNm (también
conocido como tránscrito primario) utilizando varias formas de modificación post-transcripcional para formar ARNm maduros, que
se utilizan como molde para la síntesis de proteínas en el ribosoma. En los procariotas el ARNm puede utilizarse tan pronto como se
produce, o puede unirse al ribosoma después de haberse alejado del nucleoide. Por el contrario, los eucariotas sintetizan el ARNm en
el núcleo celular y lo translocan a través de la envoltura nuclear hasta el citoplasma donde se realiza la síntesis proteica. La tasa de
4
síntesis proteica es mayor en procariotas que en eucariotas y puede alcanzar los 20 aminoácidos por segundo.
El proceso de sintetizar una proteína a partir de un molde de ARNm se denomina traducción. El ARNm se carga en el ribosoma y se
lee, tres nucleótidos cada vez, emparejando cada codón con su anticodón complementario localizado en una molécula de ARN de
transferencia que lleva el aminoácido correspondiente al codón que reconoce. La enzima aminoacil ARNt sintetasa "carga" las
moléculas de ARN de transferencia (ARNt) con los aminoácidos correctos. El polipéptido creciente se denomina cadena naciente.
Las proteínas se biosintetizan siempre del extremo N-terminal al extremo C-terminal.
De esta forma, se consigue la estructura primaria de la proteína, es decir, su secuencia de aminoácidos. Ahora ésta debe plegarse de la
forma adecuada para llegar a su estructura nativa, la que desempeña la función. Anfinsen en sus trabajos con la ribonucleasa A,
postuló su hipótesis que dice que toda la información necesaria para el plegamiento se encuentra contenida enteramente en la
estructura primaria. Esto dio pie a que en 1969 Levinthal sugiriese la existencia de una paradoja a la que se conoce como la paradoja
de Levinthal: si una proteína se pliega explorando al azar todas las conformaciones posibles necesitaría un tiempo mayor que la edad
del propio Universo. Dado que las proteínas se pliegan en un tiempo razonable y de forma espóntanea, se ha resuelto esta paradoja
indicando que las proteínas no prueban todas las conformaciones posibles, sino que eligen una vía de plegamiento específica con un
número de pasos finitos, es decir, se reduce el hiperespacio potencial de plegamiento. También cabe mencionar la existencia de
gético (ATP).5
chaperonas moleculares, proteínas que ayudan a otras a plegarse con gasto ener
El tamaño de la proteína sintetizada puede medirse por el número de aminoácidos que contiene y por su masa molecular total, que
normalmente se expresa en daltons (Da) (sinónimo de unidad de masa atómica), o su unidad derivada kilodalton (kDa). Por ejemplo,
las proteínas de la levadura tienen en promedio 466 aminoácidos y una masa de 53 kDa. Las proteínas más largas que se conocen son
las titinas, un componente de el sarcómero muscular, con una masa molecular de casi 3.000 kDa y una longitud total de casi 27 000
aminoácidos.6
Síntesis química
Mediante una familia de métodos denominados de síntesis peptídica es posible sintentizar químicamente proteínas pequeñas. Estos
métodos dependen de técnicas de síntesis orgánica como la ligación para producir péptidos en gran cantidad.7 La síntesis química
permite introducir aminoácidos no naturales en la cadena polipeptídica, como por ejemplo amino ácidos con sondas fluorescentes
ligadas a sus cadenas laterales.8 Estos métodos son útiles para utilizarse en laboratorios de bioquímica y biología celular, no tanto
para aplicaciones comerciales. La síntesis química es ineficiente para polipéptidos de más de 300 aminoácidos, y las proteínas
sintetizadas puede que no adopten fácilmente su estructura tridimensional nativa. La mayor parte de los métodos de síntesis química
9
proceden del extremo C-terminal al extremo N-terminal, en dirección contraria por tanto a la reacción biológica.
Proteoma
El Proteoma son todas las proteínas expresadas por ungenoma, célula o tejido.10
Funciones
Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas).
Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos
ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:
1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones
químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma
importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, ésta enzima se encuentra en el
sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un
equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se
encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.
3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que
permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la
tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.
Estructura
Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma, presentan una disposición característica en condiciones
fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura o pH pierde la conformación y su función, proceso denominado
desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos,
termodinámicamente solo una conformación es funcional.
Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre
está presente.
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Las proteínas adquieren su estructura instantáneamente, no
pasan por cada una de las estructuras.
Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter
anfótero, es decir, pueden comportarse comoácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).
Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se
trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.
Estabilidad: La proteína debe ser estable en el medio donde desempeñe su función. Para ello, la mayoría de
proteínas acuosas crean un núcleo hidrofóbico empaquetado. Está relacionado con su vida media y el recambio
proteico.
Solubilidad: Es necesario solvatar la proteína, lo cual se consigue exponiendo residuos de similar grado de
polaridad al medio en la superficie proteica. Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén
presentes. Si se aumenta latemperatura y el pH se pierde la solubilidad.
Desnaturalización
Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación molecular o variaciones
bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitación. Esto se
debe a que los enlaces que mantienen la conformación filamentosase rompen y la proteína adopta la conformación globular. De este
modo, la capa de moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí dando
lugar a grandes partículas que precipitan. Además, sus propiedades biocatalizadoras desaparecen al alterarse el centro activo. Las
proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en resumen, no son
funcionales.
Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a
las condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación primitiva, lo que se denomina
renaturalización.
Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la
clara de huevo al desnaturalizarse laovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto decalor sobre
las queratinas del pelo.12
La determinación de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas técnicas. La única de ellas que mide directamente los
parámetros energéticos es la calorimetría (normalmente en la modalidad de calorimetría diferencial de barrido). En ésta se mide la
cantidad de calor que absorbe una disolución de proteína cuando es calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce
una transición entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorción de una gran cantidad de calor
.
El resto de técnicas miden propiedades de las proteínas que son distintas en el estado nativo y en el estado desplegado. Entre ellas se
pueden citar la fluorescencia de triptófanos y tirosinas, el dicroísmo circular, radio hidrodinámico, espectroscopia infrarroja y la
resonancia magnética nuclear. Una vez hemos elegido la propiedad que vamos a medir para seguir la desnaturalización de la proteína,
podemos distinguir dos modalidades: Aquellas que usan como agente desnaturalizante el incremento de temperatura y aquellas que
hacen uso de agentes químicos (como urea, cloruro de guanidinio, tiocianato de guanidinio, alcoholes, etc.). Estas últimas relacionan
la concentración del agente utilizado con la energía necesaria para la desnaturalización. Una de las técnicas que han emergido en el
estudio de las proteínas es la microscopía de fuerza atómica, ésta técnica es cualitativamente distinta de las demás, puesto que no
trabaja con sistemas macroscópicos sino con moléculas individuales. Mide la estabilidad de la proteína a través del trabajo necesario
para desnaturalizarla cuando se aplica una fuerza por un extremo mientras se mantiene el otro extremo fijo a una superficie.
La importancia del estudio de la estabilidad proteica está en sus implicaciones biomédicas y biotecnológicas. Así, enfermedades
como el Alzheimer o el Parkinson están relacionadas con la formación de amiloides (polímeros de proteínas desnaturalizadas). El
tratamiento eficaz de estas enfermedades podría encontrarse en el desarrollo de fármacos que desestabilizaran las formas
amiloidogénicas o bien que estabilizaran las formas nativas. Por otro lado, cada vez más proteínas van siendo utilizadas como
fármacos. Resulta obvio que los fármacos deben presentar una estabilidad que les dé un alto tiempo de vida cuando están
almacenados y un tiempo de vida limitado cuando están realizando su acción en el cuerpo humano.
Su uso en las aplicaciones biotecnológicas se dificulta debido a que pese a su extrema eficacia catalítica presentan una baja
estabilidad ya que muchas proteínas de potencial interés apenas mantienen su configuración nativa y funcional por unas horas.
Clasificación
Según su forma
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte
globular (en los extremos).
2.- Conjugadas
1.- Simples u holoproteínas: en su hidrólisis solo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son lainsulina y el colágeno (globulares y
fibrosas), albúminas.Proteína simple
2.-Conjugadas o heteroproteínas: estas proteínas contienen cadenas polipeptídicas y un grupo prostético. La porción no
aminoacídica se denomina grupo prostético, estos pueden ser un ácido nucleico, un lípido, un azúcar o ion inorgánico. Ejemplo de
estas son la mioglobina y los citocromo. Las proteínas conjugados o heteroproteínas se clasifican de acuerdo a la naturaleza de su
grupo prostético:
Cromoproteínas: Son proteínas conjugadas por un grupo cromóforo(sustancia coloreada que contiene un metal).
13
Glucoproteínas: El grupo prostético está formado por los carbohidratos.
Fosfoproteinas: Son proteínas conjugadas con un radical que contiene fosfato, distinto de un ácido nucleico o de un fosfolipido.
Nutrición
Fuentes de proteínas
Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, legumbres, frutos secos, cereales, verduras y productos lácteos tales como
queso o yogur. Tanto las fuentes proteínas animales como los vegetales poseen los 20 aminoácidos necesarios para la alimentación
humana.
Calidad proteica
Las diferentes proteínas tienen diferentes niveles de familia biológica para el cuerpo humano. Muchos alimentos han sido
introducidos para medir la tasa de utilización y retención de proteínas en humanos. Estos incluyen valor biológico, NPU (Net Protein
Utilization), NPR (Cociente Proteico Neto) y PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acids Score), la cual fue desarrollado
por la FDA mejorando el PER (Protein Efficiency Ratio). Estos métodos examinan qué proteínas son más eficientemente usadas por
el organismo.
Reacciones de reconocimiento
Reacción de Biuret
El reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato de cobre en medio alcalino, este reconoce el enlace peptídico de las
proteínas mediante la formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del
nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta.
Reacción de Millon
Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina. Las proteínas se precipitan por acción de los ácidos
inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo al calentar
.
Reacción xantoproteica
Reconoce grupos aromáticos, o sea aquellas proteínas que contengan tirosina o fenilalanina, con las cuales el ácido nítrico forma
compuestos nitrados amarillos
0-0.5 6 13
Lactantes 0.5 9 14
1-3 13 16
4-6 20 24
Niños
7-10 28 28
11-14 45 45
15-18 66 59
19-24 72 58
Hombres
25-50 79 63
más de 50 77 63
11-14 46 46
15-18 55 44
19-24 58 46
Mujeres
25- 50 63 50
más de 50 65 50
Deficiencia de proteínas
Deficiencia de proteínas en países en vías de desarrollo.
La deficiencia de proteína es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de proteína juega una
parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor. La guerra, la hambruna, la sobrepoblación y otros factores incrementaron la tasa
de malnutrición y deficiencia de proteínas. La deficiencia de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental. La
malnutrición proteico calórica afecta a 500 millones de personas y más de 10 millones anualmente[cita requerida]. En casos severos el
número de células blancas disminuye, de la misma manera se ve reducida drásticamente la habilidad de los leucocitos de combatir
una infección.
Deficiencia de proteínas en países desarrollados La deficiencia de proteínas es rara en países desarrollados pero un pequeño
número de personas tiene dificultad para obtener suficiente proteína debido a la pobreza. La deficiencia de proteína también puede
ocurrir en países desarrollados en personas que están haciendo dieta para perder peso, o en adultos mayores quienes pueden tener una
dieta pobre. Las personas convalecientes, recuperándose de cirugía, trauma o enfermedades pueden tener déficit proteico si no
incrementan su consumo para soportar el incremento en sus necesidades. Una deficiencia también puede ocurrir si la proteína
consumida por una persona está incompleta y falla en proveer todos los aminoácidos esenciales.
El exceso en el consumo de proteínas también puede causar la pérdida de calcio corporal, lo cual puede conducir a pérdida de masa
ósea a largo plazo. Sin embargo, varios suplementos proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades de calcio por ración,
de manera que pueden contrarrestar el efecto de la pérdida de calcio.
Algunos médicos sospechan[¿quién?] que el consumo excesivo de proteínas está ligado a varios problemas:
Las proteínas son frecuentemente causa de alergias y reacciones alérgicas a ciertos alimentos. Esto ocurre porque la estructura de
cada forma de proteína es ligeramente diferente. Algunas pueden desencadenar una respuesta a partir del sistema inmune, mientras
que otras permanecen perfectamente seguras. Muchas personas son alérgicas a la caseína (la proteína en la leche), al gluten (la
proteína en el trigo) y otros granos, a la proteína particular encontrada en el maní o aquellas encontradas en mariscos y otras comidas
marinas.
Es extremadamente inusual que una misma persona reaccione adversamente a más de dos tipos diferentes de proteínas, debido a la
diversidad entre los tipos de proteínas oaminoácidos. Aparte de eso, las proteínas ayudan a la formación de lamasa muscular.
Análisis de proteínas en alimentos
Las proteínas en los alimentos, es un parámetro de importancia desde el punto de vista económico y de la calidad y cualidades
organolépticas y nutricionales. Debido a ello su medición está incluida dentro del Análisis Químico Proximalde los alimentos (en el
cual se mide principalmente el contenido dehumedad, grasa, proteína y cenizas).15
El clásico ensayo para medir concentración de proteínas en alimentos es el método de Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrógeno
total en una muestra. El único componente de la mayoría de los alimentos que contiene nitrógeno son las proteínas (las grasas, los
carbohidratos y la fibra dietética no contienen nitrógeno). Si la cantidad de nitrógeno es multiplicada por un factor dependiente del
tipo de proteína esperada en el alimento, la cantidad total de proteínas puede ser determinada. En las etiquetas de los alimentos, la
proteína es expresada como el nitrógeno multiplicado por 6,25, porque el contenido de nitrógeno promedio de las proteínas es de
aproximadamente 16 %. El método de Kjeldahl es usado porque es el método que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto
es usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo.
Digestión de proteínas
La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando el pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del
ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a
péptidos cada vez más pequeños, y éstos hasta aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La
tasa de absorción de los aminoácidos individuales es altamente dependiente de la fuente de proteínas. Por ejemplo, la digestibilidad
de muchos aminoácidos en humanos difiere entre la proteína de la soja y la proteína de la leche16 y entre proteínas de la leche
individuales, como beta-lactoglobulina y caseína.17 Para las proteínas de la leche, aproximadamente el 50 % de la proteína ingerida
se absorbe en el duodeno o elyeyuno,18 y el 90 % se ha absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan elíleon.19
Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente nutricional de nitrógeno. Las
proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos contienen nueve kcal., y
los alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso llamado
gluconeogénesis.
Métodos de estudio
Las estructuras y actividades de las proteínas pueden ser estudiadas in vitro, in vivo e in silico. Los estudios in vitro de proteínas
purificadas en ambientes controlados son útiles para comprender de qué manera una proteína lleva a cabo su función: por ejemplo,
los estudios de cinética enzimática exploran los mecanismos químicos de la actividad catalítica de una enzima y su afinidad relativa
por diferentes sustratos moleculares. Por su parte, los experimentos in vivo pueden aportar información sobre el papel fisiológico de
una determinada enzima en el contexto de la célula o incluso de todo un organismo. Los estudios in silico usan métodos
computacionales para el estudio de las proteínas.
Purificación de proteínas
Para realizar el análisis in vitro de una proteína, esta debe ser separada de otros componentes celulares. Este proceso generalmente
empieza con la lisis de la célula, en la cual se destruye la membrana celular y su contenido se libera formando una solución llamada
lisado crudo. La mezcla resultante puede ser purificada utilizando ultracentrifugación, que separa los distintos componentes celulares
en fracciones que contienen proteínas solubles; lípidos y proteínas de membrana; orgánulos celulares y ácidos nucléicos. La
precipitación por un método que se basa en la utilización de elevadas concentraciones salinas puede concentrar las proteínas del
lisado. Diversos tipos de cromatografía se usan para aislar la proteína o proteínas de interés basándose en propiedades como la masa
molecular, carga neta o afinidad de unión. El nivel de purificación puede ser monitorizado empleando varios tipos deelectroforesis en
gel si se conocen la masa molecular y el punto isoeléctrico de la proteína estudiada, por espectroscopía si la proteína tiene
características espectroscópicas distinguibles, o bien por ensayos de enzimas si la proteína tiene una actividad enzimática. Además,
las proteínas pueden ser aisladas según su carga por medio de la técnica deisoelectroenfoque.
Para las proteínas naturales, pueden ser necesarios varios pasos de purificación para obtener proteína suficientemente pura para su
uso en laboratorios. Para simplificar este proceso se utiliza a menudo la ingeniería genética para añadir características químicas a la
proteína que faciliten su purificación, sin alterar su estructura o función. Como ejemplo, se le puede unir al final de la proteína una
etiqueta consistente en una secuencia de aminoácidos específica, a menudo una serie de residuos de histidina. Como resultado,
cuando el lisado se hace pasar por una columna de cromatografía que contenga níquel los residuos de histidina se unen al níquel y
anclan la proteína a la columna mientras que los componentes no etiquetados del lisado pasan sin impedimento.
Localización celular
El estudio de las proteínas in vivo trata de conocer cual es la
localización y el lugar de síntesis de la proteína en la célula. Aunque
muchas proteínas intracelulares se sintetizan en el citoplasma y las
proteínas de membrana o secretadas en el retículo endoplasmático,
los detalles de cómo las proteínas son dirigidas a orgánulos o
estructuras celulares específicas no se conocen bien. Una técnica útil
para estimar la localización celular utiliza la ingeniería genética para
expresar en la célula unaproteína de fusión o quimera formada por la
proteína natural de interés unida a un reportero como la proteína
verde fluorescente. La localización en la célula de la proteína
fusionada puede ser visualizada de forma clara y eficiente por
microscopía, como se ve en el ejemplo de la figura.
Existen otras posibilidades. Por ejemplo, la inmunohistoquímica utiliza un anticuerpo específico de una o varias proteínas de interés
que están conjugadas a enzimas que producen señales por luminiscencia o cromogénicas que pueden detectarse y compararse entre
muestras, lo que permite obtener información sobre la localización celular de las proteínas. Otra técnica aplicable es la
cofraccionación en gradientes desacarosa (u otro material) utilizando la centrifugación isopícnica o diferencial.
Véase también
Acuaporina Código genético Proteasoma
Aminoácido Cucumisina Proteómica
Biosíntesis proteica Holoproteína Receptor intracelular
Biuret Proteína completa Timina
Catepsina Proteína conjugada Traducción (genética)
Citocina Proteína G Valor biológico
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Enlaces externos
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